СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 17
Показаны документы с 1 по 17

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.04-04Т2.119

Lecithinized superoxide dismutase enhances its pharmacologic potency by increasing its cell membrane affinity [Text] / R. Igarashi [et al.] // J. Pharmacol. and Exp. Ther. - 1994. - Vol. 271, N 3. - P1672-1677 . - ISSN 0022-3565
Перевод заглавия: Фармакологическая активность супероксиддисмутазы, связанной с лецитином, усиливается в результате увеличения сродства к клеточной мембране
Аннотация: Одна молекула рекомбинантной супероксиддисмутазы (I) человека ковалентно связывался с 4 молекулами фосфатидилхолина. I, отработанная лецитином, имела повышенное сродство к мембране и устраняла анион супероксида (O{-}[2]), образуемый нейтрофилами человека после воздействия миристатацетата. I оказывала защитный эффект при повреждении эндотелиальных клеток сосудов анионом O{-}[2] и при воспалении лапы у мышей, вызванном ишемией. Результаты указывают на то, что I, обработанная лецитином, обладает более мощной фармакологической активностью, чем немодифицированная I. Япония, Division of Drug Delivery Systems Inst. of Medical Sci., St. Marianna Univ., Miyamae-ku, Kawasaki. Библ. 27

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.55 + 341.45.21.61 + 341.45.21.57
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
ЛЕЦИТИН
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
ЗАЩИТНЫЙ ЭФФЕКТ
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
СУПЕРОКСИД-ОНИОН
МЕМБРАНОТРОПНОЕ ДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Igarashi, R.; Hoshino, J.; Ochiai, A.; MOrizawa, Y.; Mizushima, Y.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.12-04Т2.166

Sallustio, Benedetta C.
Reactivity of gemfibrozil 1-O'бета'-acyl glucuronide: Pharmacokinetics of covalently bound gemfibrozil-protein adducts in rats [Text] / Benedetta C. Sallustio, David J. R. Foster // Drug Metab. and Disposit.: Biol. Fate Chem. - 1995. - Vol. 23, N 9. - P892-899 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Реактивность гемфиброзил 1-O-'бета'-ацилглюкуронида: фармакокинетика ковалентно связанных аддуктов гемфиброзил-белок у крыс
Аннотация: Gemfibrozil is extensively metabolized to gemfibrozil acyl glucuronide in humans and rats. The aims of this study were to demonstrate the reactivity of gemfibrozil glucuronide, determine whether gemfibrozil formed covalently bound protein adducts in vivo, describe the pharmacokinetics of adduct formation, and examine the role of gemfibrozil glucuronide in adduct formation. Rats were administered 150 mg/kg gemfibrozil daily for up to 37 days and killed 1, 2, 5, 10, 19, and 37 days after commencement of dosing, and 1, 2, 3, 8, 17, and 30 days after cessation of dosing. Plasma, liver, kedney, and heart were examined for adduct formation. Plasma was quantitatively the most important site for formation of gemfibrozil-protein adducts with mean (SE) steady-state concentrations of 31.40 (2.40) ng/mg protein attained by approximately the 10th day of dosing. Adduct half-life in plasma was 3.1 days, consistent with the elimination half-life of albumin. Mean (SE) kidney, liver, and heart steady-state adduct concentrations were 2.13 (0.11), 0.89 (0.35), and 0.95 (0.07) ng/mg protein, respectively. The rate of gemfibrozil-protein adduct accumulation seemed greatest in liver, but was similar in kidney and plasma, with 'ЭКВИВ'2x, 16x, and 30x accumulation, respectively, over the dosing interval. In all tissues, adduct half-lives were significantly greater than those of the noncovalently bound gemfibrozil or gemfibrozil glucuronide. In vitro incubations with rat serum albumin at 37'ГРАДУС'C confirmed the role of gemfibrozil acyl glucuronide in the formation of covalently bound gemfibrozil-albumin adducts, and demostrated the time-dependent intramolecular rearrangement and hydrolysis of gemfibrozil glucuronide that had a half-life of 'ЭКВИВ'14 hr. Библ. 46

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.49.15.15
Рубрики: ГЕМФИБРОЗИЛ
ГЛЮКУРОНИДЫ
ФАРМАКОКИНЕТИКА
АДДУКТЫ
БЕЛОК
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ

Доп.точки доступа:
Foster, David J.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.159

Efficient signal transduction by a chimeric yeast-mammalian G protein 'альфа' subunit Gpa1-Gs'альфа' covalently fused to the yeast receptor Ste2 [Text] / Roberto Medici [et al.] // EMBO Journal. - 1997. - Vol. 16, N 24. - P7241-7249 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Эффективная передача сигнала химерной 'альфа'-субъединицей G-белка дрожжей/млекопитающих Gpa1-Gs'альфа', соединенной ковалентно с рецептором Ste2 дрожжей
Аннотация: Дрожжи Saccharomyces cerevisiae используют для трансдукции сигналов (ТС) рецепторы, сопряженные с G-белками. Показано, что химерный белок, полученный при слиянии рецептора 'альфа'-фактора Ste2 и субъединицы G'альфа', осуществляет эффективную ТС в клетках дрожжей, дефектных по генам STE2 и GPA1. Чтобы оценить ф-ции отдельных доменов G'альфа', сконструировали химерный белок (I), содержащий N-концевую область Gpa1 дрожжей и C-концевую обл. Gs'альфа' крысы. I способен восстанавливать жизнеспособность гаплоидных клеток gpa1'ДЕЛЬТА', у к-рых, однако, ТС не происходит. Это согласуется с данными, показывающими, что для распознавания рецептора G-белком необходим C-конец гомологичный G'альфа'. Однако белок слияния между Ste2 и Gpa1-Gs'альфа' способен эффективно осуществлять ТС. Эффективная ТС достигается также, если слить с рецептором и I по одному из пары белков, взаимодействующих друг с другом (Snf1 и Snf4 или Ras и Raf). По-видимому, C-конец G'альфа' в ТС, отвечает в основном за помещение G-белка в непосредственную близость к внутриклеточным доменам рецептора, что обеспечивает эффективное сопряжение. Италия, Ist. G. Donegani, EniChem, 00016 Monterotondo (Rome). Библ. 47

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.33
Рубрики: G-БЕЛКИ
СУБЪЕДИНИЦА 'АЛЬФА'
ХИМЕРНАЯ GPA1-GS'АЛЬФА'
РЕЦЕПТОРЫ
STE2
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
ЭФФЕКТИВНОСТЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Medici, Roberto; Bianchi, Emma; Di, Segni Gianfranco; Tocchini-Valentini, Glauco P.

Патент 5908624 Соединенные Штаты Америки, МКИ A61K 35/12.

Scott, Mark D.
Antigenic modulation of cells [Текст] / Mark D. Scott, John W. Eaton ; Albany Medical College. - № 08/671452 ; Заявл. 27.06.1996 ; Опубл. 01.06.1999
Перевод заглавия: Антигенная модуляция клеток
Аннотация: Данное изобретение относится к неиммуногенной клеточной композиции, включающей: клетку, имеющую антигенные детерминанты на клеточной поверхности; молекулу сшивающего агента, ковалентно прикрепленную к клеточной поверхности; неиммуногенное соединение (напр., полиэтиленгликоль или его производное), ковалентно прикрепленное к молекуле связующего агента. В одном варианте молекула связующего агента ковалентно прикрепляется непосредственно к антигенной детерминанте на клеточной поверхности. В другом варианте молекула связующего агента может быть ковалентно прикреплена к не-антигенному сайту на клеточной поверхности, однако она будет камуфлировать антигенную детерминанту на клеточной поверхности за счет протяженности длинной цепи неиммуногенного соединения. Применение полученной неиммуногенной клетки возможно в методах снижения фагоцитоза клетки, методах снижения неблагоприятной реакции на трансфузию, методах снижения отторжения трансплантированной клетки, ткани или органа, методах снижения индуцированной антителом агрегации клеток

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
НЕИММУНОГЕННЫЕ КЛЕТКИ
СОЗДАНИЕ
НЕИММУНОГЕННОЕ СОЕДИНЕНИЕ
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
АНТИГЕННЫЕ ДЕТЕРМИНАНТЫ
НИВЕЛИРОВАНИЕ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Eaton, John W.; Albany Medical College
Свободных экз. нет

Патент 6096315 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 1/00.

Zimmerman, Daniel.
Heterofunctional cellular immunological reagents, vaccines containing same and methods for the use of same [Текст] / Daniel Zimmerman, Donald A. Elliott ; Cel Sci Corp. - № 08/469923 ; Заявл. 06.06.1995 ; Опубл. 01.08.2000
Перевод заглавия: Гетерофункциональные клеточные иммунологические реагенты, вакцины, их содержащие, и методы их использования
Аннотация: Предложен иммунологически активный реагент, состоящий из 2 специфических лигандов для Т-клеток, ковалентно соединенных между собой. Один лиганд связывает Т-клетки, второй - специфический антиген, причастный к заболеванию. Изобретение применимо для разработки нового типа вакцин. Библ. 59

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т
СПЕЦИФИЧЕСКИЙ ЛИГАНД
ЛИГАНД ДЛЯ АНТИГЕНА
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
ВАКЦИННЫЙ ВАРИАНТ
ПАТЕНТ США

Доп.точки доступа:
Elliott, Donald A.; Cel Sci Corp.
Свободных экз. нет

Патент 2189253 Российская Федерация, МКИ A61K 39/108.

Диагностикум для идентификации Escherichia coli O157:H7 и способ его получения [Текст] / Б. В. Ерусланов [и др.] ; Гос. науч. центр прикл. микробиол. - № 2001109574/14 ; Заявл. 09.04.2001 ; Опубл. 20.09.2002
Аннотация: Патентуется диагностикум, предназначенный для идентификации E. coli O157:H7 с целью эпидемиологического надзора и диагностики геморрагического колита. Он содержит носитель и сенситин. В качестве носителя диагностикум содержит окрашенный жирорастворимым синим антрахиновым полистирольный латекс с активированными аминогруппами, имеющий размер частиц 0,502 мкм, коэффициент вариации - 4,1-4,5%, коэффициент дисперсии - 1,003-1,005, с концентрацией аминогрупп - 2,3*(10{-3}-10{-4}) моль/г, в качестве сенситина диагностикум содержит белок А, а также специфические иммуноглобулины кролика к полисахаридной фракции ЛПС О157 и белковому жгутиковому антигену Н7. Для получения указанного диагностикума 1%-ную взвесь предварительно отмытых частиц используемого в качестве носителя полистирольного латекса инкубируют вместе с используемым в качестве сенситина белком А в концентрации 55 мкг/мл при их равном соотношении 1:1, а затем отмытые частицы инкубируют со специфическими кроличьими иммуноглобулинами к полисахаридной фракции липополисахарида О157, белковому жгутиковому антигену Н7 в концентрации 180 мкг и 210 мкг соответственно, при их объемном соотношении: 1:1. После инкубации частицы латекса обрабатывают глициновым буфером при рН 8,2 и повторно инкубируют. Полученный диагностикум представляет собой 0,5%-ную взвесь частиц латекста, которые ковалентно связаны через белок А с указанными специфическими кроличьими иммуноглобулинами. Диагностикум может быть использован для лабораторной диагностики геморрагического колита, а также для идентификации E. coli O157:H7 в пищевых продуктах

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.08
Рубрики: ДИАГНОСТИКУМЫ
ГЕМОРРАГИЧЕСКИЙ КОЛИТ
ЛАТЕКС
БЕЛОК А
КРОЛИЧЬИ АНТИТЕЛА
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
O157:H7
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Ерусланов, Б.В.; Светоч, Э.А.; Гусев, В.В.; Степаншин, Ю.Г.; Борзенков, В.Н.; Гос. науч. центр прикл. микробиол.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.518

Formation of an adduct between fosfomycin and glutathione a new mechanism of antibiotic resistance in bacteria [Text] / Pilar Arca [et al.] // Antimicrob. Agents and Chemother. - 1988. - Vol. 32, N 10. - P1552-1556 . - ISSN 0066-4804
Перевод заглавия: Образование связи между фосфомицином и глутатионом: новый механизм антибиотикоустойчивости у бактерий
Аннотация: Плазмидная устойчивость к фосфомицину (Ф) связана с его инактивацией. Изучение ЯМР-спектров инактивированного Ф, выделенного из Кл E. coli, показало, что инактивация обусловлена образованием ковалентной связи между С 1 эпоксидной группы Ф и сульфгидрильной группой цистеина глутатиона (I). Мутант с дефектом биосинтеза I не обладал устойчивостью к Ф несмотря на наличие соотв. плазмиды; экзогенный I восстанавливал устойчивость Кл и их способность инактивировать Ф. Предполагается, что инактивация Ф происходит за счет раскрытия эпоксидного кольца и осуществляется глутатион-S-трансферазой. Фермент такого типа до сих пор описан только у эукариот. Экстракт из устойчивых Кл осуществлял присоединение I к 1-хлор-2,4динитробензолу. Др. тиолы (цистеин, N-ацетилцистеин, дитиотреитол) не инактивировали Ф. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 22. Испания, Univ. de Oviedo, 33006 Oviedo.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23
Рубрики: БАКТЕРИИ
АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТЬ
НОВЫЙ МЕХАНИЗМ
АНТИБИОТИКИ
ФОСФОМИЦИН
БИОСИНТЕЗ
ГЛУТАТИОН
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ

Доп.точки доступа:
Arca, Pilar; Rico, Manuel; Brana, Alfredo F.; Villar, Claudio J.; Hardisson, Carlos; Suarez, Juan E.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 89.09-04Н1.304

Leung, Kwan H.
Effect of sulfite on the covalent reaction of benzo[a]pyrene metabolitec with DNA [Text] / Kwan H. Leung, Douglas A. Keller, Daniel B. Menzel // Carcinogenesis. - 1989. - Vol. 10, N 2. - P259-264 . - ISSN 0143-3334
Перевод заглавия: Действие сульфита на ковалентную связь метаболитов бинзпирена с ДНК
Аннотация: Изучали действие сульфита, гидратированной формы SO[2] на ковалентную связь метаболитов канцерогена бензпирена (БП) с ДНК. [{1}{4}C] БП инкубировали с постмитохондриальным супернатантом (S9) легкого или печени, НАДФН-генерирующей системой, ДНК тимуса теленка и сульфитом Na (0- 20 мМ). В присутствии S9 легкого, ковалентная связь увеличивалась линейно с увеличением конц-ии сульфита от 0,66 до 1,20 пмоль метаболитов БП/мг ДНК. Добавление сульфата к S9 печени также увеличивало образование аддукта БП-ДНК (от 80 до 120 пмоль/мг ДНК). Сульфит изменял кол-во и стр-ру метаболитов БП в ферментных препаратах печени и легкого. Инкубация S9 легкого с сульфитом вызывала образование глутатион-S-сульфоната, известного ингибитора глутатион-S-трансфераз. Предполагают, что сульфит может, изменяя в целом метаболич. активацию и детоксикацию БП или реагируя прямо с ДНК, впоследствии воздействовать на ковалентную связь метаболитов БП с ДНК. Этим можно объяснить коканцерогенный эффект SO[2]. США, Dep. of Drug Metabolism, Syntex Research, 3401 Hillview Avenuc, Palo Alto, CA 94303. Библ. 24.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.13
Рубрики: БЕНЗ(А)ПИРЕН
МЕТАБОЛИТЫ
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
ДНК
ЛЕГКИЕ
ПЕЧЕНЬ
НАТРИЯ СУЛЬФИТ
КАНЦЕРОГЕНЕЗ ХИМИЧЕСКИЙ
ГЛУТАТИОН-S-СУЛЬФОНАТ

Доп.точки доступа:
Keller, Douglas A.; Menzel, Daniel B.

Патент 4806466 Соединенные Штаты Америки, МКИ G 01 N 33/554.

Papahadlopouloa, Demetrios P.
Cel agglutination reagent comprising conjugates of antibody covalently bound to liposomes [Текст] / Demetrios P. Papahadlopouloa, Timothy D. Heath ; The Regents of the University of California .-N840054 ; Заявл. 17.03.1986 ; Опубл. 21.02.1989. - [Б. м. : б. и.]
Перевод заглавия: Реагент, агглютинирующий клетки, включающий конъюгаты антител, ковалентно связанных с липосомами
Аннотация: Изобретение предлагает к использованию липосомальнобелковые конъюгаты для анализа агглютинирующей способности разл. клеток (эритроцитов, лейкоцитов, лимфоцитов), сенсибилизированных к данному антигену, что м. б. применено при типировании человечкской крови. Библ. 23., US Patent, Patent Number 4, 806, 466, Date of Patent, Feb. 21, 1989.

ГРНТИ	34.43.31

ВИНИТИ 341.43.31.11.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
ЛИПОСОМЫ
КОНЪЮГАТЫ
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
РЕАГЕНТ
КРОВЬ
ТИПИРОВАНИЕ
AGGLUTIONATION
BLOOD TYPING

Доп.точки доступа:
Heath, Timothy D.; The Regents of the University of California .-N840054
Свободных экз. нет

10.

Заявка 3733986 DB, МКИ G 01 N 33/531.

Muller-Schulte, Detlef.
Mittel und Verfahren zur Herstellung von Biosensoren auf der Basis eines Schwingquarzes und Verwendung desselben zur Bestimmung von Antigenen und Affinitatsligenden [Текст] / Detlef. Muller-Schulte, Heinz Laurs. - № P3733986.9 ; Заявл. 08.10.1987 ; Опубл. 20.04.1989
Перевод заглавия: Методы и средства выявления биозенпирена на основе кварцевого вибратора и его использование для определения антигена и лигандов аффинитета

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.07
Рубрики: АНТИТЕЛА
АНТИГЕНЫ
ВЫЯВЛЕНИЕ
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
ПАТЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Laurs, Heinz
Свободных экз. нет

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.05-04М1.71

Vazquez, Monica H.
Interaction of mouse sperm with purified sperm receptors covalently linked to silica beads [Text] / Monica H. Vazquez, David M. Phillips, Paul M. Wassarman // J. Cell. Sci. - 1989. - Vol. 92, N 4. - P713-722 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Взаимодействие сперматозоидов мыши с очищенными рецепторами сперматозоидов, ковалентно связанными с силиконовыми гранулами
Аннотация: Из яичников мыши изолировали Zona pellucida (ZP) яйцеклеток и получали очищенные белки рецепторов (ZP 2, ZP3 и др.), к-рые добавляли к суспензии силиконовых гранул (СГ). СГ с ковалентно связанными с ними рецепторами инкубировали с капацитированными сперматозоидами (Сп). Исследование проводили с помощью светового и СЭМ с использованием радиоавтографии, проточной флуорометрии, иммунол. методов. Головки Сп специфически связывались с СГ-ZP3. Степень связывания (Св) Сп с СГ-ZP3 зависела от конц-ии ZP3 и Сп, от срока инкубации и т-ры, Св Сп с СГ обратимо ингибировалось действием галактозоксидазы, но не антителами к ZP3, что подтверждает олигосахаридную природу рецепторов. Предложенный метод может использоваться для изучения оплодотворения млекопитающих. США, Roche Inst. of Mol. Biol. Roche Research Center, Nutley NJ 07110. Ил. 9. Табл. 1. Библ. 39.

ГРНТИ	34.21.15

ВИНИТИ 341.21.15.13.09
Рубрики: ЯЙЦО
ПРОЗРАЧНАЯ ОБОЛОЧКА
РЕЦЕПТОРЫ
СИЛИКОНОВЫЕ ГРАНУЛЫ
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
СПЕРМАТОЗОИДЫ
СВЯЗЫВАНИЕ С РЕЦЕПТОРАМИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Phillips, David M.; Wassarman, Paul M.

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 90.11-04Н3.27

Induction of erythroid differentiation in human leukemic K-562 cells by membrane-directed action of adriamycin covalently bound to microspheres [Text] / Pierre Jeannesson [et al.] // Cancer Res. - 1990. - Vol. 50, N 4. - P1231-1236 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Индукция эритроидной дифференцировки клеток лейкоза человека К-562 посредством мембрано-направленного действия адриамицина, ковалентно связанного с микросферами
Аннотация: Изучали индукцию дифференцировки в Кл лейкоза человека К-562 под действием адриамицина (I) и I, ковалентно присоединенного к полиглутаральдегидным микросферам (I-МС). Хотя I-МС не способен проникать в Кл и действует только на плазматич. мембрану, он также как и I тормозит клеточный рост и вызывает эритроидную дифференцировку. Обработка I-МС Кл, чувствительных к I, приводит к 87%-ному торможению роста и к появлению гемоглобина (Hb) в 40% Кл, а обработка резистентных Кл - к 72%-ному торможению и синтезу Hb в 24% Кл. I и I-МС в 12 и 20 раз, соотв., стимулируют синтез гема в Кл. В Кл, обработанных I-МС, обнаружены доп. эмбриональные (Gower-2, Х и Portland) и фетальная формы Hb, тогда как в необработанных чувствительных Кл образуется лишь небольшое кол-во Hb Gower-1, а в резистентных - Gower-1 и Х. I и I-МС неодинаково индуцируют образование различных форм Hb. Т. обр., индукция дифференцировки чувствительных и резистентных к I Кл К-562 может осуществляться I-МС на клеточной поверхности, и эта индукция отличается от индукции свободным I. Библ. 33.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.02
Рубрики: АДРИАМИЦИН
МИКРОСФЕРЫ
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛЕЙКОЗ К-562
ЭРИТРОИДНАЯ ДИФФЕРЕНЦИРОВКА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 33

Доп.точки доступа:
Jeannesson, Pierre; Trentesaux, Chantal; Gerard, Brigitte; Jardillier, Jean-Claude; Ross, Kevin L.; Tokes, Zoltan A.

13.

Патент 278603 DD, МКИ C 12 Q 1/04.

Methode zur Identifizierung und Charakterisierung von Mikroorganismen [Текст] / Christian Flemming [и др.] ; Akademie der Wissenschaften der DDR. - № 3239498 ; Заявл. 27.12.1988 ; Опубл. 09.05.1990
Перевод заглавия: Метод идентификации и характеристики микроорганизмов
Аннотация: Изобретение служит для идентификации и дифференцирования штаммов микроорганизмов и применяется при контроле и управлении техническими ферментациями. В основе предлагаемого метода лежит ковалентная связь выбранных ферментов с исследуемыми микроорганизмами. При этом количество и активность связанных ферментов и их избирательность являются показателями для таких характеристик микроорганизмов, как скорость, с к-рой растворенные ферменты связываются с активированными клетками; количество связанных ферментов; ферментативная активность комплексов фермент.клетка. С использованием трипъъъ-: СИНА ПРИВЕДЕН ПРИМЕР ИДЕНТИФИКАЦИИ И ХАРАКТЕРИСТИКИ ШТАММОВ Actobacter metanolicus, Saccharomyces cerevisiae, Yarrowia lipolytica.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: МИКРОБИОЛОГИЧЕСКАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
МИКРООРГАНИЗМЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
МЕТОД
ФЕРМЕНТЫ
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
ПАТЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Flemming, Christian; Wand, Helmut; Lohse, Ute; Flemming, Ingeborg; Akademie der Wissenschaften der DDR
Свободных экз. нет

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.754

Weyler, Walter.
Catalytically active monoamine oxidase type A from human liver expressed in Saccharomyces cerevisiae contains covalent FAD [Text] / Walter Weyler, Christian C. Titlow, James I. Salach // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1990. - Vol. 173, N 3. - P1205-1211
Перевод заглавия: Каталитически активная моноаминоксидаза типа A из печени человека, экспрессирующаяся в клетках дрожжей Saccharomyces cerevisiae, содержит ковалентно связанный ФАД
Аннотация: Моноаминоксидаза (КФ 1.4.3.4) участвует в метаболизме нейроактивных аминов кДНК моноаминоксидазы типа А из печени человека экспрессировали в Кл дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Такой фермент сходен по значениям К[m] и К[i] для кинурамина и амфетамина с ферментом из плаценты человека. Клоргилин подавлял фермент дрожжей при более низких конц-иях, чем депренил. ФАД (простетическая группа моноаминоксидазы) ковалентно присоединен к ферменту, причем флуоресцентные св-ва фермента, связанного с простетич. группой, указывают на то, что присоединена она по остатку цистеина. Такая же связь наблюдается в др. моноаминоксидазах. Выход экспрессируемого фермента составлял около 15 мг/л культуры при значении А[6][0][0], равном 15. Авт. предполагают, что ковалентное присоединение флавина осуществляется посредством автокаталитического механизма. Библ. 27. США, Dept. Vet Affairs Med. Ctr, Mol. Biol. (151-S), San Francisco, CA 94121.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.39
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КДНК
МОНОАМИНОКСИДАЗЫ
ЧЕЛОВЕК
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ФАД
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
МОНООКСИДАЗА
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Titlow, Christian C.; Salach, James I.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.01-04Б2.074

Wood, Paul M.
Why do c-type cytochromes exist? - Reprise [Text] / Paul M. Wood // Biochim. et biophys. acta Bioenerg. - 1990. - Vol. 1058, N 1. - P5-7 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Почему существуют цитохромы с-типа? Предположение
Аннотация: Ранее авт. предположил, что ковалентные связи, характерные для с-типа гема, образуются для того, чтобы воспрепятствовать потере гема в окружающую среду. В настоящем обзоре суммированы аргументы авт. в пользу данного предположения. Представления авт. обсуждаются на примере грамположительных и грамотрицательных бактерий, тилакоидов цианобактерий и эукариот. Рассматриваются примеры нековалентного связывания гема. Проводятся аналогии с флавинами и пирролохинолинхинонами в кач-ве простетич. групп. Подчеркивается, что ковалентные связи придают новые св-ва гему и что ковалентно связанный гем встречается редко. Обсуждаются особенности локализации цитохромов с-типа у бактерий: растворимые цитохромы с находятся в периплазме, а мембранные цитохромы с расположены т. обр., что гем находится вблизи периплазматич. поверхности мембраны (как в цитохроме с[1]). Библ. 21. Великобритания, Dep. Biochem., Univ. Bristol, Univ. Walk, Bristol BS8 1TD.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02 + 341.27.17.07.09
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМЫ С-ТИПА
ГЕМ
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 21

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.146

Decker, Karl.
Flavoproteins with a covalent histidyl(N3)-8'альфа'-riboflavin linkage [Text] / Karl Decker, Roderich Brandsch // Bio Factors. - 1991. - Vol. 3, N 2. - P69-81 . - ISSN 0951-6433
Перевод заглавия: Флавопротеины с ковалентной связью гистидил (N3)-8'альфа'-рибофлавин
Аннотация: Обзор. Флавопротеины эукариот и прокариот с ковалентной связью гистидил (N3)-8'альфа'-рибофлавин рассматриваются в следующих аспектах: характеристики ковалентного присоединения кофактора; др. холоферменты (биотинил-, гем-, пиридоксаль-, пантеинил-содержащие ферменты); известные типы флавопротеинов с ковалентной связью; флавопротеины с гистидил (N3)-8'альфа'-рибофлавином - история открытия, идентификация, физич. свойства связи; сукцинатдегидрогеназа и фумаратредуктаза, роль в метаболизме; очищенные ферменты, образование ковалентной связи, структура генов, модификации генов и их биологич. последствия; 6-окси-D-никотиноксидаза, источники и роль в метаболизме, очищенный фермент, образование ковалентной связи, структура гена и экспрессия; холиноксидаза, диметилглициндегидрогеназа и саркозиндегидрогеназа, гулонолактоноксидаза. Рассмотрены также биосинтез связи гистидил (N3)-8'альфа'-рибофлавин в 6-окси-D-никотиноксидазе; общий механизм, апофермент, ковалентное присоединение in vitro, сайт-направленный мутагенез и его последствия, механизм образования ковалентной связи, ингибиторы образования холофермента, флавинилирование в анаэробных условиях, специфич. свойства флавопротеинов с ковалентной связью. Библ. 104. ФРГ, Biochem. Inst., Univ. of Freiburg D-7800 Freiburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЛАВОПРОТЕИНЫ
ГИСТИДИЛ (N3)-8АЛЬФА-РИБОФЛАВИН
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
ЭУКАРИОТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОКАРИОТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 104

Доп.точки доступа:
Brandsch, Roderich

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 92.05-04Б3.035

Decker, Karl.
Flavoproteins with a covalent histidyl (N3) 8'альфа'-riboflavin linkage [Text] / Karl Decker, Roderich Brandsch // Bio Factors. - 1991. - Vol. 3, N 2. - P69-81 . - ISSN 0951-6433
Перевод заглавия: Флавопротеины с ковалентной связью гистидил (N3)-8'альфа'-рибофлавин
Аннотация: Обзор. Флавопротеины эукариот и прокариот с ковалентной связью гистидил (N3)-8'альфа'-рибофлавин рассматриваются в следующих аспектах: характеристики ковалентного присоединения кофактора; др. холоферменты (биотинил-, гем-, пиридоксаль-, пантеинил- содержащие ферменты); известные типы флавопротеинов с ковалентной связью; флавопротеины с гистидил (N3)-8'альфа'-рибофлавином - история открытия, идентификация, физич. свойства связи; сукцинатдегидрогеназа и фумаратдредуктаза, роль в метаболизме; очищенные фумаратредуктаза, образование ковалентной связи, структура генов, модификации генов и их биологич. последствия; 6-окси-D-никотиноксидаза, источники и роль в метаболизме, очищенный фермент, образование ковалентной связи, структура гена и экспрессия; холиноксидаза, диметилглициндегидрогеназа и саркозиндегидрогеназа, гулонолактоноксидаза. Рассмотрены также биосинтез связи гистидил (N3)-8'альфа'-рибофлавин в 6-окси-D-никотиноксидазе; общий механизм, апофермент, ковалентное присоединение in vitro, сайтнаправленный мутагенез и его последствия, механизм образования ковалентной связи, ингибиторы образования холофермента, флавинилирование в анаэробных условиях, специфич. свойства флавопротеинов с ковалентной связью. Библ. 104. ФРГ, Biochem. Inst., Univ. Freiburg D-7800 Freiburg.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЛАВОПРОТЕИНЫ
ГИСТИДИЛ (N3)-8 АЛЬФА-РИБОФЛАВИН
КОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
ЭУКАРИОТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОКАРИОТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 104

Доп.точки доступа:
Brandsch, Roderich

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска