СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ<.>)

Общее количество найденных документов : 87
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-87

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.02-04Б1.83

Mutational analysis of the proteolytic cleavage site of glycoprotein B (gB) of Marek's disease virus [Text] / Shigeto Yoshida [et al.] // Gene. - 1994. - Vol. 150, N 2. - P303-306 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Мутационный анализ сайта протеолитического расщепления гликопротеина В (GB) вируса болезни Марека
Аннотация: У вируса болезни Марека предшественник gp100 (I) гликопротеина В (II) протеолитически расщепляется на 2 связанных дисульфидными связями субъединицы gp60 и gp49. Для изучения специфичности протеолитического расщепления I в предсказанный сайт расщепления арг-лей-арг-арг введены мутации и мутантные I экспрессированы с использованием рекомбинантного вируса чумы птиц. Показано, что: 1) все 3 остатка арг в предсказанном сайте расщепления играют важную роль в расщеплении I; 2) расщепление I не требуется для транспорта II к поверхности клетки. США, USDA-Agricult. Res. Serv., Avian Dis. Oncol. Lab., East Larcing, МТ 48823. Библ. 16

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ МАРЕКА
ГЛИКОПРОТЕИН В
ПРЕДШЕСТВЕННИК GP100
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ВИРУС ЧУМЫ ПТИЦ
РЕКОМБИНАНТНЫЙ

Доп.точки доступа:
Yoshida, Shigeto; Lee, Lucy F.; Yanagida, Noboru; Nazerian, Keyvan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.07-04Б1.100

Сайт-специфический мутагенез РНК-полимеразы бактериофага Т7: Влияние замен остатков Met-635 и Ser-633 на свойства фермента [Text] / Е. Е. Русакова [et al.] // Молекул. биол. - 1999. - Vol. 33, N 4. - P598-602 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Исследованы мутантные формы РНК-полимеразы бактериофага Т7, содержащие замены аминокислотных остатков в консервативном структурном мотиве B - Met-635 и Ser-633. Замена Met-635 приводит к дестабилизации фермента и резкому увеличению числа ошибок при транскрипции. Замена Ser-633 вызывает инактивацию РНК-полимеразы при сохранении ее специфического взаимодействия с промотором. В целом, замена остатка в положении 633 сильнее сказывается на активности фермента, чем замена остатка в положении 635. Полученные результаты свидетельствуют в пользу важности последовательности гидроксил-содержащих аминокислотных остатков в мотиве В для функционирования РНК-полимеразы фага Т7. Россия, Ин-т молекулярной биологии им. В. А. Энгельгардта РАН, Москва, 117984

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: РНК-ПОЛИМЕРАЗА
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ОСТАТКИ MET-635
SER-633
ВЛИЯНИЕ ЗАМЕН
СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
ТРАНСКРИПЦИЯ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T7

Доп.точки доступа:
Русакова, Е.Е.; Янкин, А.П.; Мемелова, Л.В.; Тунцкая, В.Л.; Кочетков, С.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.07-04Б2.224

Сайт-специфический мутагенез РНК-полимеразы бактериофага Т7: Влияние замен остатков Met-635 и Ser-633 на свойства фермента [Text] / Е. Е. Русакова [et al.] // Молекул. биол. - 1999. - Vol. 33, N 4. - P598-602 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Исследованы мутантные формы РНК-полимеразы бактериофага Т7, содержащие замены аминокислотных остатков в консервативном структурном мотиве B - Met-635 и Ser-633. Замена Met-635 приводит к дестабилизации фермента и резкому увеличению числа ошибок при транскрипции. Замена Ser-633 вызывает инактивацию РНК-полимеразы при сохранении ее специфического взаимодействия с промотором. В целом, замена остатка в положении 633 сильнее сказывается на активности фермента, чем замена остатка в положении 635. Полученные результаты свидетельствуют в пользу важности последовательности гидроксил-содержащих аминокислотных остатков в мотиве В для функционирования РНК-полимеразы фага Т7. Россия, Ин-т молекулярной биологии им. В. А. Энгельгардта РАН, Москва, 117984

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РНК-ПОЛИМЕРАЗА
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ОСТАТКИ MET-635
SER-633
ВЛИЯНИЕ ЗАМЕН
СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
ТРАНСКРИПЦИЯ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T7

Доп.точки доступа:
Русакова, Е.Е.; Янкин, А.П.; Мемелова, Л.В.; Тунцкая, В.Л.; Кочетков, С.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.02-04Б1.77

Fox, James M.
Replication of aleutian mink disease parvoviurs in vivo is influenced by residues in the VP2 protein [Text] / James M. Fox, Mary A.McCrackin Stevenson, Marshall E. Bloom // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 10. - P8713-8719 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: На репликацию in vivo парвовируса алеутской болезни норок влияют остатки в белке VP2
Аннотация: Известно, что изоляты вируса алеутской болезни норок (ADV) варьируют по тяжести вызываемого им заболевания. Так изолят ADV-Utah хорошо реплицируется в организме норки, вызывая алеутскую болезнь с летальным исходом в течение 6-8 нед, но не реплицируется в клетках почек кошки Crandell (CrFK). ADV-G, напротив, размножается в клетках CrFK и не реплицируется в норках. Ранее авт. было показано, что репликация вируса in vivo определяется кодируемыми ADV детерминантами, содержащимися в определенной области гена VP2 (M. E. Bloom et al. Virology 251:288-296, 1998). Внутри этой области ADV-G и ADV-Utah различаются только по пяти аминокислотным остаткам. Для выяснения вопроса, какие из этих остатков входят в детерминанту репликации in vivo, был осуществлен сайтспециф. мутагенез с индивидуальным переводом аминокислотных остатков ADV-G в таковые ADV-Utah. Вирус, в к-ром гистидин (H) в позиции 534 VP2 ADV-G был заменен на аспарагиновую к-ту (D) ADV-Utah, реплицировался в клетках CrFK так же эффективно, как и ADV-G. H534D реплицировался также в норках, вызывая транзиентную виремию на 30-й день после инфицирования и сильный ответ антителами. У животных, инфицированных этим вирусом, развивался диффузный гепатоцеллюларный микровезикулярный стеатоз с аномальной аккумуляцией внутриклеточного жира, однако классической алеутской болезни не было. Т. о., появление D на месте H в позиции 534 в белке VP2 позволяет вирусу ADV-G размножаться в организме норки, однако способности к репликации недостаточно для того, чтобы вызвать классическую алеутскую болезнь. США, Lab. of Persistent Viral Dis., Rocky Mountain Lab., National Inst. of Allergy and Infect. Dis., Hamilton, MO 59840. Библ. 48

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ПАРВОВИРУСЫ
ВИРУС АЛЕУТСКОЙ БОЛЕЗНИ НОРОК
РЕПЛИКАЦИЯ
БЕЛОК VP2
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Stevenson, Mary A.McCrackin; Bloom, Marshall E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.10-04Б2.256

Effects of specific amino acid substitutions on activities of dinitrogenase reductase-activating glycohydrolase from Rhodospirillum rubrum [Text] / Babu S. Antharavally [et al.] // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 19. - P5743-5746 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Эффекты специфических аминокислотных замещений на активности динитрогеназоредуктазоактивирующей гликогидролазы из Rhodospirillum
Аннотация: Сайт-направленный мутагенез гена draG был использован, чтобы генерировать измененные формы динитрогеназоредуктазоактивирующей гликогидролазы (DRAG) с D 123A, H142L, H158N, D 243G и E279R замещениями. Аминокислотные остатки H142 и E279 не требуются ни для координации центра, содержащего металл, ни для катализа, так как варианты H142 и E279 сохраняют как каталитические, так и электронные парамагнитные резонансные спектральные свойства сходные с такими же свойствами для фермента дикого типа. Так как PRAG-H158N и DRAG-D243G варианты теряли свою способность связывания Mn (II) и катализировать гидролиз субстрата, H158 и D243 остатки могли участвовать в координации бинуклеарного Mn (II) центра в DRAG. США, Dep. of Biochemistry and Bacteriology and Inst. for Enzyme Research, Univ. of Wisconsin, Madison, Wisconsin. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ DRAG
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ДИНИТРОГЕНАЗОРЕДУКТАЗОАКТИВИРУЮЩАЯ ГЛИКОГИДРОЛАЗА
DRAG
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕЩЕНИЯ
ВЛИЯНИЕ НА
АКТИВНОСТЬ
СВЯЗЫВАНИЕ MN(II)
RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Antharavally, Babu S.; Poyner, Russell R.; Zhang, Yaoping; Roberts, Gary P.; Ludden, Paul W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.05-04Б2.320

Prakash, A.
The sterol C-14 reductase encoded by the Neurospora crassa erg-3 gene: Essential charged and polar residues identified by site-specific mutagenesis [Text] / A. Prakash, D. P. Kasbekar // Mol. Gen. and Genom. - 2002. - Vol. 266, N 5. - P787-795 . - ISSN 1617-4615
Перевод заглавия: Стерол-C-14-редуктаза, кодируемая геном erg-3 Neurospora crassa: существенные заряженные и полярные остатки, идентифицированные с помощью сайт-специфического мутагенеза
Аннотация: Стерол-C-14-редуктаза катализирует восстановление связи 'ДЕЛЬТА'14,15 в интермедиатах биосинтеза стеролов, используя в качестве кофактора НАДФН. Провели систематический сайт-направленный мутагенез консервативных заряженных остатков и потенциальных доноров протона в стерол-C-14-редуктазе Neurospora crassa. Действие всех мутаций оценили in vivo, используя комплементацию соотв. мутанта (erg-3) N. crassa. Не комплементирующие erg-3 мутации проверили также в мутантном штамме ergr4 Saccharomyces cerevisiae. Полученные результаты обсуждаются в свете предсказанной пространственной структуры и каталитического механизма фермента, который включает перенос протона с заряженного или полярного аминокислотного остатка на двойную связь субстрата с последующим добавлением иона гидрида из НАДФН. Индия, Ctr. Cell. Molec. Biol., Hyderabad 500007. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.27.07
Рубрики: СТЕРОЛ-C-14-РЕДУКТАЗА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
ЗАРЯЖЕННЫЕ
ПОЛЯРНЫЕ
КАТАЛИТИЧЕСКИ ВАЖНЫЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ГЕНЫ
ГЕН ERG-3
NEUROSPORA CRASSA (FUNGI)
ДИСПЛАЗИЯ ГРИНБЕРГА

Доп.точки доступа:
Kasbekar, D.P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 08.01-04Б4.137

Молекулярные основы продукции и действия бактериоцинов [Текст] / Л. П. Блинкова [и др.] // Ж. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол. - 2007. - N 2. - С. 97-104 . - ISSN 0372-9311
Аннотация: Бактериоцины - бактериальные белки или пептиды - рассматриваются как кандидаты нового поколения эффективных противомикробных средств. Представлен анализ свойств природных и генетически измененных бактериоцинов с позиций молекулярных основ их продукции и активности. Большинство бактериоцинов имеет узкий спектр ингибиторной активности. Некоторые из бактериоцинов с широким спектром действия обладают кольцевой структурой (C- и N-концы аминокислотной цепи соединены пептидной связью). Фиксированная позиция концевых участков белковой молекулы придает протеину способность связываться с разными рецепторами на поверхности клеток-мишеней. Гены, кодирующие продукцию бактериоцинов и ассоциированных с ними белков, могут экспрессироваться в чужеродных клетках, включая эукариотические клетки. Имеются также сведения об изменении свойств бактериоцина путем использования сайт-специфического мутагенеза. Россия, НИИ вакцин и сывороток им. И. М. Мечникова, Москва. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.51

ВИНИТИ 341.27.51.99
Рубрики: БАКТЕРИОЦИНЫ
ПРОТИВОМИКРОБНЫЕ СРЕДСТВА
ПРОДУКЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ПРОДУКЦИИ БАКТЕРИОЦИНОВ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Блинкова, Л.П.; Альтшулер, М.Л.; Дорофеева, Е.С.; Горобец, О.Б.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.04-04Б1.126

Endoproteolytic cleavage of gp160 is required for the activation of human immunodeficiency virus [Text] / Joseph M. McCune [et al.] // Cell. - 1988. - Vol. 53, N 1. - P55-67
Перевод заглавия: Эндопротеолитическое расщепление gp160 необходимо для активации вируса иммунодефицита человека
Аннотация: Изучали роль протеолитич расщепления белка наружной оболочки (белка env) в определении инфекционности вируса человеч иммунодефицита (вирус СПИД). Известно, что envбелок синтезируется в виде единого полипетида с мол. массой 160 кД, к-рый затем расщепляется на два белка с мол. массами 120 и 41 кД. В данной работе с помощью метода направленного мутагенеза in vitro осуществляли замены в области генома, кодирующий сайт расщепления env-белка. Вместо сайта расщепления трипсино-подобными протеазами в этот участок встраивали сайт расщепления химотрипсином. После такой замены env-белок утрачивал способность к расщеплению в процессе формирования вирионов и полученный вирус оказывался неинфекционным. Инфекционность восстанавливалась однако после мягкой обработки вирионов химотрипсином. Делается вывод о не-, обходимости расщепления env-белка на 120 кД- и 41 кД-полипептиды для проявления биол. активности вируса СПИД. Обсуждаются возможные механизмы этого явления и высказывается предположение, что только после расщепления эти белки приобретают способность вызывать слияние вируса с клеткой. США, Lab. of Experim. Oncology Depat. of Pathology Stanford Univ. School of Medicine Stanford, California 94305. Библ. 69.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11 + 341.25.29.17.23.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК-ENV
СИНТЕЗ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ПРОЦЕССИНГ
ХИМОТРИПСИН
ВИРИОНЫ
ОБРАБОТКА
ИНФЕКЦИОННОСТЬ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
McCune, Joseph M.; Rabin, Linda B.; Feinberg, Mark B.; Lieberman, Miriam; Kosek, Jon C.; Reyes, Gregory R.; Weissman, Irving L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.04-04Б1.562

Decker, Stuart J.
Mutation of a protein kinase C phosphorylation site in the erbB protein of avian erythroblastosis virus [Text] / Stuart J. Decker, Bhuvaneswari Dorai, Stuart Russell // J. Virol. - 1988. - Vol. 62, N 10. - P3649-3654
Перевод заглавия: Мутанты по участку фосфорилирования протеинкиназы C белка erb B вируса эритробластоза птиц
Аннотация: Фосфорилирование по Тре 98, индуцируемое форболовым эфиром (ТРА), в белке erb B вируса эритробластоза птиц (AEV) коррелирует с ингибированием митогенеза, индуцированного erb B. Сконструировано несколько мутантов, к-рые кодируют в положении 98 Ала, Тир или Сер. Биосинтез и стабильность этих мутантов неотличались от erb B дикого типа, и все 3 мутанта сохраняли способность трансформировать фибробласты кур. Обработка трансформированных Кл ТРА стимулирует включение {3}{2}P в мутантный белок erb B, также как и в белок дикого типа, что приводит к небольшому уменьшению ЭФ-подвижности. По данным анализа триптических гидролизатов не выявлено эндогенного ТРА-стимулированного фосфорилирования Ала-98 или Тир-98 в Кл, трансформированных соответствующими мутантами, но при этом показано, что фосфорилирование происходит по др. участкам. В Кл, зараженных мутантом сер-98, наблюдается высокий эндогенный уровень фосфорилирования по Сер-98, к-рый не изменяется после обработки Кл ТРА. Кл, трансформированные АEV дикого типа и мутантными, были в одинаковой степени чувствительны к ингибированию роста в мягком агаре под действием ТРА и ингибированию включения [{3}H]T, также зависимым от ТРА. Обработка ТРА в одинаковой степени ингибировала фосфорилирование по Тир в Кл, трансформированных вирусом дикого типа и мутантами. Т. обр., ингибирование ТРА роста AEV-трансформированных Кл не связано с уровнем фосфорилирования Тир-98. США, The Rockefeller Univ., New York, NY 10021. Библ. 30.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.23.07 + 761.29.49.21.11.07
Рубрики: ВИРУС ЭРИТРОБЛАСТОЗА ПТИЦ
ОНКОГЕН ERB B
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ПРОТЕИНКИНАЗА С
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
УЧАСТКИ
ФОРБОЛОВЫЙ ЭФИР
КУЛЬТУРЫ ФИБРОБЛАСТОВ
КУРЫ
ТРАНСФОРМАЦИЯ КЛЕТОК
ОПУХОЛЕВЫЙ ПРОМОТОР
ТЕТРАДЕКАНОИЛФОРБОЛ-13-АЦЕТАТ*12-О-
РЕТРОВИРУСЫ
AEV

Доп.точки доступа:
Dorai, Bhuvaneswari; Russell, Stuart

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.05-04Б1.207

Site-specific mutations in vectors that express antigenic and temperature-sensitive phenotypes of the M gene of vesicular stomatitis virus [Text] / Yan Li [et al.] // J. Virol. - 1988. - Vol. 62, N 10. - P3729-3737
Перевод заглавия: Сайт-специфические мутации в векторах, экспрессирующих антигенные и температурочувствительные фенотипы гена M вируса везикулярного стоматита
Аннотация: Полноразмерные кДНК для мРНК белков матрикса М (I) вируса везикулярного стоматита дикого типа и т-рочувствительного мутанта ts023 (III) клонированы на векторе pBSМ13-. Сконструированные клоны изучены методами рестрикционного картирования, секвенирования и транскрипциитрансляции in vitro. Методом сайт-направленного мутагенеза сконструированы мутации, вызывающие замены гли[2][1] на глу, ала или про в I дикого типа. Получены ревертант мутанта ts023 с заменой глу[2][1] про, а также мутантные и ревертантные клоны с заменами лей[1][1][1] фен и гис[2][2][7] тир. Эти мутации перенесены на эукариотический экспрессионный вектор pTF7, контролируемый РНК-полимеразой фага Т7 рекомбинантного вируса осповакцины vTF-1-6,2. Методом иммуноблотинга с использованием эпитопоспецифичных моноклональных антител показано, что критический антигенный детерминант (эпитоп 1) экспрессируется только I с остатком гли[2][1], но не I с остатками глу[2][1], ала[2][1] или про[2][1]. Аминок-тные замены в положении 21 вызывают изменения конформации I, приводящие к уменьшению электрофоретической подвижности. Остаток глу[2][1] в I мутанта ts023 не отвечает за т-рочувствительность, т. к. ревертантная плазмида с заменой глу[2][1] гли не спасает мутант ts023 в Кл, зараженных при непермиссивной т-ре, а мутантные плазмиды с заменами гли[2][1] глу, ала или про вызывают эффективное спасение. Показано, что т-рочувствительный фенотип ts023 связан скорее с заменой лей[1][1][1] фен, чем с заменами гис[2][2][7] тир или гли[2][1] глу (последняя отвечает за утрату эпитопа 1 мутантным I штамма ts023). США, Dep. of Microbiol. Univ. of Virginia School of Med., Charlottesville, VA 22908. Библ. 29.

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: ВИРУС ВЕЗИКУЛЯРНОГО СТОМАТИТА
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ВЕКТОРЫ
ГЕН М
ФЕНОТИПЫ
АНТИГЕННЫЕ
ТЕМПЕРАТУРОЧУВСТВИТЕЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Li, Yan; Luo, Lizhong; Snyder, Ruth M.; Wagner, Robert R.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.304

Kiselev, Vsevolod I.
Use of cloned htpR gene of Escherichia coli to introduce htpR mutation into the chromosome [Text] / Vsevolod I. Kiselev // Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1988. - Vol. 10, N 5. - P397-401 . - ISSN 0885-4513
Перевод заглавия: Использование клонированного гена htpR для введения мутаций htpR в хромосому
Аннотация: С помощью сайт-направленного мутагенеза сконструирован делеционный мутант Escherichia coli по гену htpR, продукт к-рого является регулятором транскрипции гена lon и других генов теплового шока. Полученный мутант образовался в результате рекомбинации между хромосомной аллелью гена htpR дикого типа и мутантной аллелью, находящейся в составе гибридной плазмиды pKV3. Мутант К802 (htpR} характеризуется сниженным уровнем протеолиза и вследствие этого снижается скорость протеолитической деградации РНК-полимеразы фага Т7, обеспечивающей транскрипцию клонированного мутантного гена htpR в составе плазмиды pKYZ. Показано, что мутация htpR сцеплена с геном устойчивости к хлорамфениколу. СССР, Ин-т прикладной молекулярной биологии Минздрава СССР, Москва.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21 + 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ К802
ДЕЛЕЦИОННЫЕ МУТАНТЫ
МУТАНТ ПО ГЕНУ РЕГУЛЯТОРА ТРАНСКРИПЦИИ ГЕНА LON
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
МУТАНТЫ ПО ПРОТЕОЛИЗУ
РЕЦИПИЕНТЫ ДЛЯ ПРОДУЦЕНТОВ БЕЛКОВ

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.355

Mutagenesis induced by site specifically placed 4'hydroxymethyl-4,5'8-trimethylpsoralen adducts [Text] / Jacques Piette [et al.] // Nucl. Acids Res. - 1988. - Vol. 16, N 21. - P9961-9977 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Мутагенез, индуцированный сайт-специфической локализацией аддуктов 4'-гидроксиметил-4,5',8-триметилпсоралена
Аннотация: Синтезировали in vitro кольцевую двуцепочечную ДНК ФАГА М13 mp 19, содержащую моноаддукт 4'-гидроксиметил-4,5',8-триметилпсоралена (НМТ) или поперечную сшивку. Мутантные фаги выявляли по потере 'альфа'-комплементации между lacZ-генами вирусов и хозяев или появления резистентности к гидролизу Kpn I. Полагают, что мутагенез, детерминируемый НМТ, является направленным и делеция или трансверсия модифицированного тимидина являются предоминирующими. Бельгия, Laboratory of Experimental Physics, University of Liege, B-4000 Liege.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: МУТАГЕНЕЗ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ДНК ФАГОВАЯ
ВСТАВКА
АДДУКТЫ
ПРОИЗВОДНЫЕ ПСОРАЛЕНА
ДЕЛЕЦИИ
ТРАНСВЕРСИЯ
ПРЕДОМИНИРУЮЩИЕ

Доп.точки доступа:
Piette, Jacques; Gamper, Howard B.; van, de Vorst Albert; Hearst, John E.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.07-04Б1.497

Abate, Cory.
Characterization of DNA- and protein-binding domains of the products of the fos and jun proto-oncogenes [Text] / Cory Abate, Reiner Gentz, Tom Curran // J. Cell. Biochem. - 1989. - Vol. Suppl. 13А. - P97 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Характеристика ДНК- и белок-связывающих доменов продуктов fos и jun протоонкогенов
Аннотация: Протоонкогены fos и jun кодируют ядерные белки (Fos и Jun соответственно), к-рые участвуют в регуляции транскрипции. Авт. показали, что Fos и Jun формируют белковый комплекс, к-рый специфически взаимодействует с регуляторным элементом, известным как AP-I-связывающий участок. Хотя Jun может связываться с ДНК в отсутствие Fos, Fos повышает сродство при связывании за счет стабилизации ДНК-белкового комплекса. Для изучения природы взаимодействий ДНК-белок и белок-белок авт. проанализировали нек-рые домены этих белков, экспрессированных в E. coli. Был проведен также сайт-специфический мутагенез с использованием клонированной кДНК генов c-fos и c-jun. Показано, что 2 разл. домена вовлечены в белок-белок и ДНК-белок комплексы. Участки Fos и Jun, содержащие повторы из 7 остатков лейцина, отвечают за образование белковых комплексов. США, Dept. Molec. Oncologu, Roche Inst. of Molecular Biologu, Nutley, NJ 07110.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.23.02
Рубрики: ПРОТООНКОГЕНЫ
ГЕН C-FOS
ГЕН C-JUN
ПРОДУКТЫ
ЯДЕРНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ДНК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
СТРУКТУРАФУНКЦИЯ СООТНОШЕНИЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Gentz, Reiner; Curran, Tom

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.236

Matsuzaki, Junichi.
Site-directed mutagenesis, overexpression, and crystallization of the E. coli biotin operon repressor [Text] / Junichi Matsuzaki, Sanjay Vasu, Anthony Otsuka // J. Cell. Biochem. - 1989. - Vol. Suppl. 13 А. - P89 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Сайт-направленный мутагенез, гиперэкспрессия и кристаллизация репрессора биотионового оперона E. coli
Аннотация: Тезисы. Для изучения белка - репрессора BirA (I) биотинового оперона bio с операторной ДНК методом сайт-направленного мутагенеза сконструированы мутации, затрагивающее остатки сер[3][2], арг[3][3] и ала[3][4] в домене связывания I с ДНК. У всех мутантов утрачена репрессорная активность, а мутант сер[3][2] цис требует более высокой конц-ии биотина (1 мМ), чем I дикого типа (41 нМ). Сконструированы экспрессионные плазмиды pJM1 и pJM2, гиперпродуцирующие нормальный I и I с заменой сер[3][2] цис в кол-ве 5-10% валового клеточного белка. Это позволило выделить и кристаллизовать I. США, Dep. of Genetics, Univ. of California, Berkeley, CA 94720.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОПЕРАТОРРЕПРЕССОР ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
РЕПРЕССОР BIRA
АМИНОКИСЛОТЫ
ЗАМЕНЫ
ОПЕРАТОР ОПЕРОНА БИОТИНА BIO
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ГЕНЫ
ГЕНЫ РЕПРЕССОРА BIRA
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ПРОДУКЦИЯ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Vasu, Sanjay; Otsuka, Anthony

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.240

Amino acidbase pair contacts involved in sequence-specific protein-DNA interaction probed by site-directed mutagenesis: Contacts by ARG180 and GLU181 of E. coli, catabolite gene activator protein (CAP) [Text] / R. H. Ebright [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1989. - Vol. Suppl. 13 А. - P84 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Контакты аминокислот с парами оснований, участвующие в специфичном отношении последовательности взаимодействии белок - ДНК и изученные методом сайт - направленного мутагенеза: контакты арг180 и глу181 белкаактиватора катаболитных генов (САР). E. coli
Аннотация: Тезисы. Стандартный полусайт связывания белка САР (I) с ДНК имеет структуру 5' - АААТГТГ АТЦТ -3', причем остаток гул[1][8][1] I контактирует с парой Г - Ц в положении 7, а остаток арг[1][8][0] -, вероятно, с парой Г - Ц в полжении 5. Мутации, затрагивающие остатки арг[1][8][0] или глу[1][8][1] в I, сконструированы методом сайт-направленного мутагенеза. Из 19 возможных аминокислотных замен в положении 181 специфичность взаимодействия с п. н. 7 устраняют 13 (ала, асп, цис, гли, иле, лей, лиз, мет, про, сер, тре и вал). 6 др. замен приводят к сильной специфичности для п. н. 7: три замены (глн, фен и тир) специфичны в отношении нормальной пары Г - Ц, а 3 других (асн, гис и трп) приводят к изменению специфичности. Замены арг[1][8][0] глн или арг[1][8][0] ала устраняют специфичность в положении 5, но не в др. положениях сайта связывания I. Это подтверждает прямой контакт арг[1][8][0] с парой Г - Ц в положении 5. Библ. 4. США, Rutgers Univ., New Brunswick, NJ 08855.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ДНК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АКТИВАТОР КАТАБОЛИТНЫХ ГЕНОВ САР
АМИНОКИСЛОТЫ
ЗАМЕНЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ПАРЫ НУКЛЕОТИДОВ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Ebright, R.H.; Zhang, X.; Ebright, Y.; Kunkel, T.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.245

Engineering subtilisin for site-specific proteolysis [Text] / Paul Carter [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. 13А. - P67 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Генноинженерный субтилизин для сайтспецифического протеолиза
Аннотация: Тезисы. Мутантная форма Н64А сериновой протеазы - субтилизина BPN' (I), у к-рой каталитический остаток гистидина (II) замещен аланином, высокоспецифична для субстратов, содержащих II, т. к. субстратные II могут заменить отсутствующий каталитический остаток II. Каталитическая активность I H64А методом сайт-направленного мутагенеза повышена в 20 раз /К[c][a][t]/К=1*10{3} М1} сек1}/. Сконструированный пентамутантный I эффективно и количественно расщепляет модельный химерный белок, состоящий из синтетического связывающего иммуноглобулин G домена белка А Staphylococcus aureus и щелочной фосфатазы E. Coli. Эта форма I имеет многие св-ва, делающие ее идеальным ферментом для сайт-специфического протеолиза: она м. б. получена с высоким выходом (30 мг/л) без примеси др. протеаз и активна в присутствии денатурирующих агентов, детергентов, восстанавливающих агентов, а также после иммобилизации на твердом носителе. США, Dept. of Biomolecular Chem., Genentech Inc., South San Francisco, CA 94080.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ИММУНОГЛОБУЛИН G СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
STAPHYLOCOCCUS AUREUS
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
ESCHERICHIA COLI
ПРОТЕОЛИЗ
СУБТИЛИЗИН
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Carter, Paul; Nilsson, Bjorn; Burnier, John P.; Burdick, Daniel; Wells, James A.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.08-04Б1.139

Hauber, Joachim.
Mutational analysis of the conserved basic domain of the HIV-1 ТАТ protein [Text] / Joachim Hauber, Michael H. Malim, Bryan R. Cullen // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. 13В. - P274 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Мутационный анализ основного консервативного домена белка ТАТ ВИЧ1
Аннотация: Показано, что последовательность аминокислот от 22 до 37 изолята ВИЧ1 НХВ-3 консервативна и гомологична последовательностям родственных вирусов иммунодефицита приматов ВИЧ2 и SIV. При этом сайтспецифичный мутагенез этого консервативного домена белка tat ВИЧ1 препятствует его связыванию с ядерным сайтом внутри экспрессирующих клеток. Кроме того, эти мутации влияют на стабильность in vivo белка tat. Более того, показано, что мутагенез этой последовательности в гене tat непосредственно влияет на фенотип этого белка путем уменьшения его потенциала в транс-активации специфической экспрессии генов ВИЧ1. Более точно определена аминокислотная последовательность, обуславливающая действие tat in vivo. США, Howard Hughes Med. Ins., Duke Univ. Med. Center, Durham, NC 27710.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
СЕРОТИП 1
БЕЛОК TAT
ДОМЕНЫ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ГЕН TAT
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Malim, Michael H.; Cullen, Bryan R.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.09-04Б1.142

McBride, Alison A.
Characterization of the DNA binding/dimerization domain shared by the E2 regulatory proteins of BPV-1 [Text] / Alison A. McBride, Peter M. Howley // J. Cell Biochem. - 1989. - Suppl. 13С. - P191 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Характеристика домена связывания/димеризации ДНК общего для регуляторных белков БПВ 1, кодируемых Е2
Аннотация: С использованием сайт-специфичного мутагенеза определены аминокислоты С-концевого домена БПВ1, необходимые для св-ва связывания и/или димеризации ДНК. Кроме того, определен механизм репрессии Е2-зависимой трансактивации в клетках, инфицированных БПВ 1. США, National Cancer Ins., NIH, Bethesda, MD 20892.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПАГИЛЛОМАВИРУС ЧЕЛОВЕКА
СЕРОТИП 1
БЕЛКИ РЕГУЛЯТОРНЫЕ
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
ТРАНС-АКТИВАЦИЯ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ПАПОВАВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Howley, Peter M.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.393

Role of the histidine 176 residue in glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase as probed by site-directed mutagenesis [Text] / A. Soukri [et al.] // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 6. - P2586-2592 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Роль остатка гистидин-176 у глицеральдегид-3фосфатдегидрогеназы, изученная методом сайт-направленного мутагенеза
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза каталитически существенный остаток гис[1][7][6] в активном центре глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы E. coli (I) замещен остатком аспарагина. Сравнены св-ва нормальной и мутантной I. С использованием в кач-ве зонда иодацетамида показано, что гис[1][7][6] играет роль хим. активатора, увеличивающего реактивность тиольной группы остатка cis[1][4][9]. Изучение эстеразной активности I (р-ции гидролиза п-нитрофенилацетата) позволило предположить, что гис[1][7][6] является не только хим. активатором цис[1][4][9], но и донором Н+, облегчающим образование тетраэдрических промежуточных продуктов. Эти данные подтверждают гипотезу, согласно к-рой гис[1][7][6] играет такую же роль и во время окислительного фосфорилирования глицеральдегид-3-фосфата. Библ. 27. Франция, Lab. d'Enzymologie et Genie Genetique, UA CNRS 457, Faculte des Sci., 54506 Vandoenvre les Nancy, G. Branlant.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ
ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТ ДЕГИДРОГЕНАЗА
АМИНОКИСЛОТЫ
ЗАМЕНА
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ПО ГЕНУ ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЕ
ПОЛУЧЕНИЕ
СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ СООТНОШЕНИЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Soukri, A.; Mougin, A.; Corbier, C.; Wonacott, A.; Branlant, C.; Branlant, G.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.10-04Б1.232

Site-specific mutagenesis of bacteriophage T4 DNA polymerase [Text] / Eloisa DiMayuga [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. N13D. - P142 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Сайт-специфический мутагенез ДНК-полимеразы бактериофага Т4
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза в ген 43 ДНКполимеразы (I) фага Т4, клонированный на индуцибельном экспрессионном векторе pTL430, введены специфические мутации. Мутации в кодонах, соответствующих остаткам D189 и Е191А, не влияют на полимеразную и (3' 5')-экзонуклеазную активности I, но мутация Е191А придает I слабую мутаторную активность, усиливающуюся в присутствии 2-аминопурина. Мутация-вставка в положении 678 устраняет полимеразную, но не экзонуклеазную активность. Укорачивание I на С-конце до 650 остатков также приводит к устранению полимеразной активности. Эти данные согласуются с гипотезой, согласно к-рой I имеет независимые функциональные домены для полимеразной и (3' 5')-экзонуклеазной активностей. С-концевая треть I содержит остатки, необходимые для синтеза ДНК. США, Dept. of Molecular Biophys. and Biochem., Yale Univ. School of Med., New Haven, СТ06510.

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ Т4
ДНКПОЛИМЕРАЗА
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ГЕН 43
ПОЛИМЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЭКЗОНУКЛЕАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
DiMayuga, Eloisa; Lin, Tsung-chung; Konigsberg, William H.; O'Hearn, Donald; Spicer, Eleanor K.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-87

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска