Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=ДОМЕНЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 1995
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.062

    Ciufo, Dolores M.

    Identification of a dimerization domain in the C-terminal segment of the IE110 transactivator protein from herpes simplex virus [Text] / Dolores M. Ciufo, Mary-Ann Mullen, Gary S. Hayward // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P3267-3282
Перевод заглавия: Идентификация домена димеризации в Cконцевом сегменте трансактивирующего белка IE110 из вируса герпеса простого
Аннотация: Фосфопротеин IE110 (или ICPO) вируса герпеса простого (ВГП) состоит из 775 аминокислот и действует при литической инфекции как дополнительный фактор транскрипции. С помощью иммунофлуоресцентного анализа установлено, что IE110 локализован в новых образованиях, состоящих из нескольких дюжин точечных сферических гранул в ядрах клеток, трансфецированных рекомбинантной ДНК. Сконструировали рекомбинантные векторы, содержащие как полный ген IE110, так и его делеционные мутанты. Создали конструкцию, кодирующую N-конец белка IE175 (383 аминокислоты) и С-конец белка IE110 (463 аминокислоты). Рекомбинантный белок распределялся в ядрах диффузно. При котрансфекции с геном, кодирующим исходный белок IE110, появлялись точечные сферические гранулы. То же наблюдали при делеции центральной части гена IE110, при к-рой утрачивается участок связывания с Zn. Использовали копреципитацию транслированных in vitro полипептидов IE110 с эпитопами различного размера, способными к гемагглютинации. С-концевой сегмент IE110 образовывал стабильную смесь олигомеров in vitro только при котрансляции, но не при смешивании. То же происходило при формировании димеров и гетеродимеров под действием глютаральдегида или при взаимодействии с комплексом бактериальной глютатион-S-трансферазы (С-концевого белка IE110). При взаимодействии С- и N-концевых усеченных форм IE110 in vivo локализовали наружные связи домена между кодонами 617 и 711, хотя прилегающие кодоны увеличивали формирование доменов. Заключают, что С-конец IE110 содержит домен с высокой способностью к самовзаимодействию, что приводит к образованию комплексов высокого порядка. Этот сегмент IE110 высоко консервативен для ВГП-1 и играет важную роль во взаимодействии IE175. Он отсутствует в эквивалентных белках вирусов ветрянки-зостер, псевдобешенства и аборта лошадей. США, Virol. Lab., Dep. Pharmacol. and Molec., Sci., Johns Hopkins Univ. School of Med., Baltimore, Maryland 21205. Библ. 58.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ФОСФОПРОТЕИНЫ

ДИМЕРИЗАЦИЯ

ДОМЕНЫ

ИДЕНТИФИКАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Mullen, Mary-Ann; Hayward, Gary S.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.146

   

    Antibody response in cats to the envelope proteins of feline immunodeficiency virus: identification of an immunodominant neutralization domain [Text] / Ronde A. de [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 198, N 1. - P257-264 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Серологический ответ у кошек на оболочечные белки вируса иммунодефицита кошек: идентификация иммунодоминантного домена нейтрализации
Аннотация: Перекрывающиеся фрагменты оболочечного белка вируса иммунодефицита кошек (ВИК) экспрессировали в Е. coli. При скрининге сывороток кошек на наличие АТ к этим фрагментам показано, что иммунодоминантный домен оболочки ВИК локализуется в трансмембранном белке (аминок-ты 687-741) и что как вариабельная область 3 (ПБ3, аминок-ты 385-417), так и СООН-конец (аминок-ты 599-611) поверхностного белка (ПБ) высоко иммуногенны. Из всех кроличьих сывороток, полученных к фрагментам оболочечного белка, нейтрализующей оказалась только сыворотка к ПБ3. Как у ВИК-инфицированных, так и у ПБ3-иммунизированных кошек были найдены АТ к ПБ3. Нейтрализующие АТ в сыворотках инфицированных кошек м. б. адсорбированы ПБ3. Это указывало на то, что ПБ3 является главным нейтрализующим доменом ВИК. Нидерланды, Inst. of Virol., Fac. of Vet. Med., Univ. Utrecht. Yalelaan 1, 3584 CL Utrecht. Библ. 26.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА КОШЕК
ОБОЛОЧЕЧНЫЕ БЕЛКИ

ИММУНОДОМИНАНТНЫЕ ДОМЕНЫ

ИДЕНТИФИКАЦИЯ


Доп.точки доступа:
de, Ronde A.; Stam, J.G.; Boers, P.; Langedijk, H.; Meloen, R.; Hesselink, W.; Keldermans, C.E.J.M.; van, Vliet A.; Verschoor, E.J.; Horzinek, M.C.; Egberink, H.F.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.230

    Jolly, C. A.

    Changes in the amino acid sequence of the coat protein readthrough domain of potato leafroll luteovirus affect the formation of an epitope and aphid transmission [Text] / C. A. Jolly, M. A. Mayo // Virology. - 1994. - Vol. 201, N 1. - P182-185 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Изменение последовательности аминокислот в домене белка проникновения оболочки лютеовируса скручивания листьев картофеля влияет на образование эпитопа и перенос тлями
Аннотация: Вирус скручивания листьев картофеля передается тлями. Выделили 2 штамма (15 и V), к-рые слабо передавались тлями Myzus persical. В этих штаммах отсутствовал эпитоп, к-рый обнаруживали в штамме HAT, переносимом тлями. Культивированный несколько лет в лаборатории вирус V (в картофеле) сохранял низкую способность передаваться тлями. Если же они переносили этот вирус, то выделенные штаммы сохраняли свою низкую способность переноситься тлями. Они не изменялись по антигенным св-вам. Получили кДНК из РНК, выделенной из растений. Клонировали фрагменты, кодирующие белки оболочки. Определили последовательность нуклеотидов в открытых рамках считывания 3 и 5 нескольких слабо переносимых тлями штаммов, а также штамма HAT. Рассчитали последовательность аминокислот. Установили, что слабая передача тлями и утрата эпитопа связаны с изменениями аминокислот в С-концевой части белка проникновения. Великобритания, Scottish Crop Res. Inst., Invergowrie, DD2 5DA. Библ. 35.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.29.11
Рубрики: ЛЮТЕОВИРУСЫ
ВИРУС СКРУЧИВАНИЯ ЛИСТЬЕВ КАРТОФЕЛЯ

РЕЦЕПТОРНЫЕ БЕЛКИ

ДОМЕНЫ

АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

ИЗМЕНЕНИЯ

ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ


Доп.точки доступа:
Mayo, M.A.

4.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.01-04Н1.097

   

    A role for the epidermal growth factor-like domain of P-selectin in ligand recognition and cell adhesion [Text] / Geoffrey S. Kansas [et al.] // J. Cell. Biol. - 1994. - Vol. 124, N 4. - P609-618 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Роль сходного с [доменом] фактора роста эпидермиса домена Р-селектина при узнавании лиганда и при клеточной адгезии
Аннотация: Исследовали серию химерных селектинов, полученных в рез-те обмена внеклеточных доменов между L- и Р-селектинами. Обмен лектиновыми доменами обеспечивает специфичность узнавания лиганда, соотв-щую родительскому селектину. Химерные селектины, образованные лектиновым доменом L-селектина и сходным с доменом фактора роста эпидермиса доменом Р-селектина, способствуют адгезии к миелоидным клеткам и к клеткам с высоким эндотелием венул и лимфоузлов. Обменивание короткими консенсусными повторами не влияет на выраженность и специфичность адгезивных св-в селектинов. США, Dep. Immunol, Duke Univ. Med. Ctr, Durham, NC, 27710. Библ. 69.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.02.29
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
МОЛЕКУЛЫ

СЕЛЕКТИНЫ

ДОМЕНЫ


Доп.точки доступа:
Kansas, Geoffrey S.; Saunders, Kim B.; Ley, Klaus; Zakrzewicz, Andreas; Gibson, Rosemary M.; Furie, Barbara C.; Furie, Bruce; Tedder, Thomas F.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.273

   

    A role for the epidermal growth factor-like domain of P-selectin in ligand recognition and cell adhesion [Text] / Geoffrey S. Kansas [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 124, N 4. - P609-618 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Роль для сходного с фактором роста эпидермиса домена Р-селектина при узнавании лиганда и при клеточной адгезии
Аннотация: Исследовали серию химерных селектинов, полученных в рез-те замены внеклеточных доменов между L- и Р-селектинами. Обмен лектиновыми доменами обеспечивает специфичность узнавания лиганда, соотв. родительскому селектину. Химерные селектины, образованные лектиновым доменом L-селектина и сходным с фактором роста эпидермиса доменом Р-селектина, способствуют адгезии к миелоидным клеткам (Кл) и к Кл с высоким эндотелием венул и лимфот. узлов. Обмен короткими консенсусными повторами не влияет на выраженность и специфичность адгезивных св-в селектинов. США, [T.F.T.] Dep. Immunol, Duke Univ. Med. Ctr, Durham, NC, 27710. Библ. 69
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.21.07
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
СПЕЦИФИЧНОСТЬ КЛЕТОЧНАЯ

СЕЛЕКТИНЫ

ДОМЕНЫ ФАКТОРА РОСТА ЭПИДЕРМИСА


Доп.точки доступа:
Kansas, Geoffrey S.; Saunders, Kim B.; Ley, Klaus; Zakrzewicz, Andreas; Gibson, Rosemary M.; Furie, Barbara C.; Furie, Bruce; Tedder, Thomas F.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.155

   

    Signaling by the cytokine receptor superfamily: JAKs and STATs [Text] / James N. Ihle [et al.] // Trends Biochem. Sci. - 1994. - Vol. 19, N 5. - P222-227 . - ISSN 0968-0004
Перевод заглавия: Передача сигналов рецепторами суперсемейства цитокинов: JAK и STAT
Аннотация: В обзоре обсуждается возможная совместная роль киназ Януса (JAK), а также передатчиков сигналов и активаторов транскрипции (STAT) во вновь открытом пути передачи сигналов в клетках. JAK и STAT принадлежат к суперсемейству цитокиновых рецепторов и имеют близкие по структуре внутри- и внеклеточные домены. США, Dept Biochem., St. Jude. Childrens's Res. Hospital, 332 North Lauderdale, Memphis, TN 38105. Библ. 46
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.37.05
Рубрики: РЕЦЕПТОР ЦИТОКИНОВ
СТРУКТУРА

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ДОМЕНЫ

ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ДОМЕНЫ

КЛЕТКИ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 46


Доп.точки доступа:
Ihle, James N.; Witthuhn, Bruce A.; Quelle, Frederick W.; Yamamoto, Koh; Thierfelder, William E.; Kreider, Brent; Silvennoinen, Olli

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.076

    Curran, Joseph.

    An acidic activation-like domain of the Sendai virus P protein is required for RNA synthesis and encapsidation [Text] / Joseph Curran, Thierry Pelet, Daniel Kolakofsky // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 2. - P875-884 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Домен белка Р вируса Сендай подобный активируемому кислотой домену, требуется для синтеза РНК и формирования капсида
Аннотация: Исследована функция N-концевой половины белка Р вируса Сендай, к-рая представлена также в составе белков V и W. Обнаружено, что эта часть белка Р содержит участки, необходимые для синтеза РНК, напоминающие домены клеточных факторов транскрипции, активируемые кислотой. Представлена более подробная модель функционирования белка Р при синтезе РНК и формирования капсидов. Швейцария, Dept. of Genetics and Microbiol., Univ. of Geneva Sch. of Med., CMU, 9 Ave de Champel, CH 1211 Geneva. Библ. 44.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ВИРУС СЕНДАЙ

БЕЛКИ Р

ДОМЕНЫ

ФУНКЦИИ


Доп.точки доступа:
Pelet, Thierry; Kolakofsky, Daniel

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.079

   

    Modifications in the binding domain of avian retrovirus envelope protein to redirect the host range of retroviral vectors [Text] / Sandrine Valsesia-Wittmann [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4609-4619
Перевод заглавия: Модификация связывающего домена белка оболочки ретровируса птиц изменяет спектр хозяев ретровирусных векторов
Аннотация: Идентифицировали с помощью компьютерного моделирования 4 маленькие области (I, II, III и IV) в геноме ретровируса птиц (РВП) подгруппы А, к-рые кодируют белки оболочки РВП. Методами генной инженерии получили рекомбинантный РВП, в к-рых один из 4-х участков был заменен геном, кодирующим пептид из 16 аминокислот (FLA16). В середине этого пептида находился триплет RGD.FLA16 является мишенью для нек-рых клеточных рецепторов интегрина на поверхности клетки. Замена областей III и IV не влияла на уровень предшественников белка оболочки, однако они не подвергались процессингу или включению в вирионы. Замена участков I и II не влияла на процессинг, и включение в вирусные частицы: при мутациях области I и II вирионы были способны заражать клетки птиц через рецепторы подгруппы А, как и исходный вирус. Вирус, содержащий FLА16 вместо области II, преобретал способность к взаимодействию с клетками млекопитающих, устойчивыми к РВП в плашках, но экспрессирующими интегрины, узнающие FLA16. Дегликолизированные исходные вирусы, свободные от вирусов-помощников, не реплицировались в клетках млекопитающих (не формировали колонии). Вирус, в оболочке к-рого присутствовал FLA16, формировали колонии. Великобритания, Inst. of Cancer Res., Chester Beatty Lab, 237 Fulham Rd., London. Библ. 63.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
БЕЛКИ

ДОМЕНЫ

МОДИФИКАЦИИ


Доп.точки доступа:
Valsesia-Wittmann, Sandrine; Drynda, Antoine; Deleage, Gilbert; Aumailley, Monique; Heard, Jean-Michel; Danos, Olivier; Verdier, Gerard; Cosset, Francois-Loic

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.085

    Cress, Douglas W.

    Interacting domains of E2F1, DP1, and the adenovirus E4 protein [Text] / Douglas W. Cress, Joseph R. Nevins // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4212-4219
Перевод заглавия: Взаимодействие доменов E2F1, DP1 и белка E4 аденовируса
Аннотация: Фактор транскрипции E2F является функциональной мишенью для угнетающего рост продукта гена ретинобластомы. E2F кодирует 2 белка (E2F1 и DP1), к-рые образуют гетеродимеры, способные к связыванию с ДНК и активации транскрипции. Ранее было показано, что кодируемый геном Е4 аденовируса (Ад) белок с мол. массой 19 кД способствует формированию стабильного димера Е2F на промоторе Е2 Ад. Показали, что коэкспрессия продуктов Е2F1 и DP1 в трансфецированных клетках SAOS-2 вместе с продуктом Е4 Ад приводит к многокомпонентному комплексу со специфичностью к промотору Е2 Ад. Установили, что гетеродимер Е2F1/DP1 является мишенью для белка 19 кД, кодируемого геном Е4 Ад. Этот белок взаимодействует с гидрофобным гептадным повтором домена DP1. Не обнаружили прямое взаимодействие между Е2F1 и Е4. Сам по себе белок Е4 димеризован. Считают, что 2 гетеродимера Е2F1/DP1 соединяются с помощью димера Е4. США, Dep. of Genet. Howard Hughes Med. Inst., Duke Univ. Med. Cent., Durham, NC 27710. Библ. 37.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ

ДОМЕНЫ

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ


Доп.точки доступа:
Nevins, Joseph R.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.086

    Smallwood, Sherin.

    Deletion analysis defines a carboxyl-proximal region of sendai virus P protein that binds to the polymerase L protein [Text] / Sherin Smallwood, Kevin W. Ryan, Sue A. Moyer // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 1. - P154-163 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Делеционный анализ определяет на Р белке вируса Сендай область вблизи карбокситерминального участка, связывающую полимеразный белок L
Аннотация: РНК-полимеразный комплекс вируса Сендай состоит из вирусных L и Р-белков, к-рые должны совместно экспрессироваться для образования активного фермента. L-белок нестабилен в отсутствии Р-белка, но стабилен в их комплексе. С использованем делеций на Р-белке картирован сайт связывания L-белка. Данный сайт расположен на карбокситерминальном участке и охватывает аминокислоты 412-478 Р-белка. Этот участок находится между ранее картированными областями, к-рые образуют домен, связывающий нуклеокапсидный белок (аминокислоты 345- 411 и 479-568). Т. обр., домены, связывающие L и нуклеокапсидный белки, не перекрываются на Р-белке. США, Dep. of Immunol. and Med. Microbiol., Coll. of Med., Univ. of Florida, Gainesville, FL 32610-0266. Библ. 21.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ВИРУС СЕНДАЙ

ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ

ДОМЕНЫ

ДЕЛЕЦИОННЫЙ АНАЛИЗ


Доп.точки доступа:
Ryan, Kevin W.; Moyer, Sue A.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.104

    Brody, Brian A.

    Postassembly cleavage of a retroviral glycoprotein cytoplasmic domain removes a necessary incorporation signal and activates fusion activity [Text] / Brian A. Brody, Sung S. Rhee, Eric Hunter // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4620-4627
Перевод заглавия: Расщепление цитоплазматического домена гликопротеина ретровируса после сборки снимает необходимость включения сигнала и повышает активность слияния
Аннотация: Вызванное вирусной протеазой расщепление в цитоплазматическом домене трансмембранного (ТМ) гликопротеина ретровируса типа D и вируса обезьян МэзонПфайфер удаляет около 16 аминокислот с С-конца белка. Преждевременное введение в ген, кодирующий цитоплазматический домен, стоп-кодонов, приводило к появлению усеченных гликопротеинов. Прогрессирующее усечение цитоплазматического домена выявлено на 1/3 С'-конца. Оно необходимо для эффективного включения комплекса гликопротеина в почкующиеся вирионы и значительного возрастания способности к слиянию под действием гликопротеина. Считают, что гликопротеин взаимодействует специфически с капсидными белками при почковании, угнетая функцию гликопротеина для слияния до образования зрелого вириона. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Alabama at Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 39.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ

РАСЩЕПЛЕНИЕ

ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ ЗНАЧЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Rhee, Sung S.; Hunter, Eric

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.187

   

    A novel, glycan-dependent epitope in the V2 domain of human immunodeficiency virus type 1 gp120 is recognized by a highly potent, neutralizing chimpanzee monoclonal antibody [Text] / Sujata V. Warrier [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4636-4642
Перевод заглавия: Новый, гликан-зависимый эпитоп на домене V2 gp120 вируса иммунодефицита тип 1, выявленный высокоактивными нейтрализующими моноклональными антителами шимпанзе
Аннотация: Обезьяна шимпанзе была заражена ВИЧ-1 шт. IIIB. Начиная с 10 месяца п. з., обезьяне был трижды введен с месячными интервалами рекомбинантный (на основе вируса осповакцины) гликопротеин rgp160 . Через месяц после последней иммунизации из мононуклеаров крови был изолирован вирус и получены моноАТ C108G ('гамма'1,'каппа'). Эти АТ были специфичны в отношении штамма IIIВ, обладали выраженной вируснейтрализующей активностью и высокой аффинностью в отношении rgp160 . Эпитоп С108G полностью разрушался при удалении из gp120 сахаров. Несмотря на значение гликана в формировании эпитопа С108G, было выявлено специфическое соединение С108G с синтетическими пептидами, перекрывающими аминокислоты 162 и 169 в р-не V2, однако оно было значительно более слабым, чем с гликозилированным белком оболочки. Очевидно V2-домен gp120 может быть использован как важный компонент ВИЧ-вакцин. США, Tibby Sh. А., Public Health Res. Inst., 455 First Ave., Room 1133, New York, NY 10016.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ДОМЕНЫ

ГЛИКАН-ЗАВИСИМЫЕ ЭПИТОПЫ


Доп.точки доступа:
Warrier, Sujata V.; Pinter, Abraham; Honnen, William J.; Girard, Marc; Muchmore, Elizabeth; Tilley, Shermaine A.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.02-04Я6.48

   

    Dissection of c-myc domains involved in S phase induction of NIH3T3 fibroblasts [Text] / Sandro Goruppi [et al.] // Oncogene. - 1994. - Vol. 9, N 6. - P1537-1544 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Выявление доменов c-myc вовлеченных в индукцию S-фазы в фибробластах NIH3T3
Аннотация: Трансфекция клеток NIH3T3 плазмидой с полноразмерным геном c-myc придает клеткам чувствительность к индуцированному форбол миристат ацетатом вхождению в S-фазу, но мутантные c-myc с делециями 7/91, 41/53, 56/103, 106/143 265/317 и 414/433 не обладают такой активностью. Сверхэкспрессия c-myc не сокращает период между индукцией и вхождением в S-фазу, но увеличивает долю клеток в заторможенной отсутствием сыворотки культуре, входящих в S-фазу под влиянием 2% сыворотки. Способность к увеличению числа чувствительных к сыворотке клеток сохраняется и у ряда делеционных мутантов c-myc, утративших способность обеспечивать митогенное действие форболового эфира. Италия, Dip. Sci. e Technol. Biomed., Univ. Udine, 33100 Udine. Библ. 42
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.11.03.03
Рубрики: ОНКОГЕНЫ
ПРОТООНКОГЕН C-MYC

БЕЛОК C-MYC

ДОМЕНЫ

КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ

ИНДУКЦИЯ

S-ФАЗЫ

ФИБРОБЛАСТЫ NIH3T3

МЫШИ


Доп.точки доступа:
Goruppi, Sandro; Gustincich, Stefano; Brancolini, Claudio; Lee, William M.F.; Schneider, Claudio

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.254

   

    Monoclonal antibodies against human thrombomodulin whose epitope is located in epidermal growth factor-like domains [Text] / Katsuhiko Nawa [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1994. - Vol. 1205, N 2. - P162-170 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Моноклональные антитела к тромбомодулину человека, эпитоп которых локализован в сходных с фактором роста эпидермиса доменах
Аннотация: Антитело 2A2 угнетает связывание тромбина с рекомбинантным растворимым тромбомодулином из клеток CHO и препятствует его действию в качестве кофактора в катализируемой тромбином активации белка С, а также в качестве антикоагулянта. Методом направленного мутагенеза с применением моноклональных антител различной специфичности показана роль петель, образованных при участии S-S-связей в составе различных сходных с фактором роста эпидермиса доменов, в формировании кофакторной активности тромбомодулина. Для поддержания функциональной конформации доменов 4-6 необходим Asn439 во 2-й S-S-петле 6-го сходного с фактором роста эпидермиса домена. Япония, Mol. Biol. Res. Lab., Dceuchi Pharmacentical Co., Ltd., Tokyo 134. Библ. 40
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.17.19
Рубрики: ТРОМБОМОДУЛИН
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

ЭПИТОПЫ

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ДОМЕНЫ

СХОДНЫЕ

ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА


Доп.точки доступа:
Nawa, Katsuhiko; Ono, Mayumi; Fujiwara, Hiroyuki; Sugiyama, Norifumi; Uchiyama, Tsutomu; Marumoto, Yasumasa

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.03-04Б1.061

    Hayama, Emiko.

    Mapping and characterization of antigenic epitopes and the nucleic acid-binding domains of the VP6 protein of bluetongue viruses [Text] / Emiko Hayama, Joseph K. -K. Li // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 6. - P3604-3611
Перевод заглавия: Картирование и характеристика антигенных эпитопов и доменов связывания нуклеиновых кислот белка VP6 вирусов синего языка
Аннотация: Гетерологично экспрессированный белок VP6 (I) вируса синего языка серотипа 11 (ВСЯ-11) и его укороченные формы очищены почти до гомогенного состояния. Выход экспрессированного I зависит от типа клеток хозяина. Картированы 6 эпитопов I, доступных на поверхности и сохраняющихся у I пяти серотипов ВСЯ из США. Определены аминокислотные последовательности и размеры этих 6 эпитопов. Способность I связывать нуклеиновые кислоты (НК) зависит от конц-ии. I имеет одинаковое сродство к двунитевым РНК и ДНК. За способность связывать НК ответственны 2 домена I, соответствующие 3 из 6 эпитопов и состоящие из 28 остатков в середине молекулы I и 11 остатков около С-конца I. Синтетич. пептиды, соответствующие этим 3 областям, также могут связываться с НК. США, Dept. of Biol., Utah State Univ., Logan, UT 84322-5500. Библ. 23.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ОРБИВИРУСЫ
ВИРУС СИНЕГО ЯЗЫКА

БЕЛКИ

ЭПИТОПЫ

ДОМЕНЫ

КАРТИРОВАНИЕ

СВОЙСТВА


Доп.точки доступа:
Li, Joseph K.-K.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.03-04Б1.062

   

    Effects of the Tat basic domain on human immunodeficiency virus type 1 transactivation, using chemically synthesized Tat protein and Tat peptides [Text] / Eric Vives [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P3343-3353
Перевод заглавия: Влияние основного домена Tat на трансактивацию вируса иммунодефицита человека типа 1, с использованием химически синтезированного белка Tat и пептидов Tat
Аннотация: Твердофазным методом химически синтезированы полноразмерный белок Tat (Tat[1][-][8][6]; IA), продукт первого экзона Tat[1][-][7][2] (IB), сохраняющий полную активность Tat, и набор более коротких пептидов, представляющих различные области первичной структуры белка Tat. IA и IB транс-активируют синтез 'бета'-галактозидазы в клетках HeLa, содержащих ген lacZ под контролем области LTR ВИЧ-1. Анализ активности IA и IB, у к-рых SH-группы остатков цис свободны или блокированы ацетамидометильной группой, показал, что только фрагменты Tat с незащищенными остатками цис сохраняют способность к транс-активации. Более короткие синтетич. пептиды, представляющие разные домены Tat, неактивны. Трансактивация наблюдается в присутствии смеси пептидов Tat[1][-][4][8] и Tat[3][8][-][6][0]. Вероятно, оба пептидных домена участвуют в транс-активации, действуя на 2 разных сайта. Франция, Faculte de Med. Secteur Nord, 13326 Marseille. Библ. 40.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТРАНСАКТИВАЦИЯ

ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ

TAT-БЕЛОК

ДОМЕНЫ


Доп.точки доступа:
Vives, Eric; Charneau, Pierre; van, Rietschoten Jurphaas; Rochat, Herve; Bahraoui, Elmostafa

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.03-04Я6.19

   

    The purified COOH-terminal domain of the insulin receptor carries activity to stimulate protein kinase activity or autophosphorylation of the 'бета' subunit domain of insulin receptor [Text] / Junko Kasuya [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 200, N 2. - P777-783 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Очищенный C-концевой домен рецепторов инсулина обеспечивает перенос способности к активации протеинкиназы и аутофосфорилированию 'бета'-субъединичного домена рецепторов инсулина
Аннотация: Проведенный ранее делеционный анализ показал, что C-концевой домен рецепторов инсулина (РИ) играет важную роль в обеспечении каталитич. активности и стабильности протеинкиназы РИ. В настоящей работе очистили экспрессируемый в бактериальной системе C-концевой домен РИ и исследовали его действие на активность протеинкиназы в очищенных рекомбинантных РИ и рецепторах инсулиноподобного фактора роста (ИФР). Показали, что очищенный C-концевой домен РИ стимулирует протеинкиназу очищенных РИ и мутантных РИ с делецей C-концевых доменов, но менее эффективен в стимуляции протеинкиназной активности рецепторов ИФР. Стимулирующее действие C-концевого домена на аутофосфорилирование отмечалось только у мутантных РИ с делецией C-концевого домена. США, Dep. Mol. Genet., Beckman Res. Inst. City Hope, Duarte, CA 91010. Библ. 14
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА ТИРОЗИН

РЕЦЕПТОРЫ

ИНСУЛИН

ДОМЕНЫ

БЕСКЛЕТОЧНАЯ СИСТЕМА


Доп.точки доступа:
Kasuya, Junko; Li, Shu-Lian; Orr, Stephen; Siddle, Ken; Fujita-Yamaguchi, Yoko

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.03-04К1.129

   

    Protein kinase C-dependent release of a functional whole extracellular domain of the mast cell growth factor (MGF) receptor by MGF-dependent human myeloid cells [Text] / Maria F. Brizzi [et al.] // Oncogene. - 1994. - Vol. 9, N 6. - P1583-1589 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Зависимое от протеинкиназы С высвобождение функциональных целых внеклеточных доменов рецепторов фактора роста тучных клеток (ФРТК) из зависимых от ФРТК миелоидных клеток человека
Аннотация: Действие на миграцию, пролиферацию и дифференцировку предшественников эритроидных и миелоидных клеток опосредуется трансмембранной рецепторной тирозиновой протеинкиназой, кодируемой протоонкогеном c-kit. В линиях зависимых от ФРТК миелоидных клеток человека M-07e и TF-1 обнаружили, что родственный продукту c-kit белок с мол. м. 100 кД ассоциирован с клетками и высвобождается в культуральную среду под влиянием форбол миристат ацетата. Иммунологический анализ высвобождаемого p100{Kit} выявил в нем интактный внеклеточный гликозилированный домен трансмембранного белка p145{Kit}. Секретируемый белок сохраняет способность к связыванию ФРТК и может подавлять митогенное действие ФРТК на клетки. Италия, Dip. Sci. Biomed. e Oncol. Umana, Sezione Clin., Univ. Torino, Torino. Библ. 37
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.37.99
Рубрики: ФАКТОРЫ РОСТА
ФАКТОР РОСТА ТУЧНЫХ КЛЕТОК

РЕЦЕПТОРЫ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ДОМЕНЫ

ВЫСВОБОЖДЕНИЕ

ПРОТООНКОГЕНЫ

ГЕН C-KIT

РЕЦЕПТОРНАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА

ПРОТЕИНКИНАЗА С

МИЕЛОИДНЫЕ КЛЕТКИ


Доп.точки доступа:
Brizzi, Maria F.; Blechman, Janna M.; Cavalloni, Giuliana; Givol, David; yarden, Yosef; Pegoraro, Luigi

19.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.04-04Н1.027

    Subler, M. A.

    Overlapping domains on the p53 protein regulate its transcriptional activation and repression functions [Text] / M. A. Subler, D. W. Martin, S. Deb // Oncogene. - 1994. - Vol. 9, N 5. - P1351-1359 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Перекрывающиеся домены белка р53 регулируют его транскрипционные активирующие и репрессирующие функции
Аннотация: Получили серию плазмид, кодирующих р53 дикого типа и его мутантные формы с делециями N- и С-концевых участков. Для выявления транскрипционных функций мутантных р53 котрансфицировали клетки HeLa и клетки остеосаркомы человека Saos-2 кДНК мутантных р53 и конструкциями с репортерным геном хлорамфениколацетилтрансферазы под контролем раннего промотора полиовируса с синтетическими р53-связывающими сайтами (для контроля активации транскрипции) или главного предраннего промотора цитомегаловируса человека (для контроля репрессии транскрипции). Показали, что домены активации и репрессии транскрипции перекрываются в N-концевой области р53. Делеции в С-концевой области р53 элиминируют репрессорную функцию р53, но как правило не изменяют активаторную функцию. Показали, что такие мутантные формы р53 утрачивали способность к олигомеризации. США, Dep. Microbiol., Univ Texas Health Sci. Ctr. at San Antonio. San Antonio, TX 78284. Библ. 73.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.21.07.21
Рубрики: ГЕНЫ-СУПРЕССОРЫ
ГЕН Р53

БЕЛОК Р53

ПЕРЕКРЫВАЮЩИЕСЯ ДОМЕНЫ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Martin, D.W.; Deb, S.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.05-04М2.063

   

    Selective inhibition of platelet macroaggregate formation by a recombinant heparin-binding domain of human thrombospondin [Text] / Chantal Legrand [et al.] // Arterioscler. and Thrombosis. - 1994. - Vol. 14, N 11. - P1784-1791 . - ISSN 1049-8834
Перевод заглавия: Селективное ингибирование образования макроагрегатов тромбоцитов рекомбинантным связывающим гепарин доменом тромбоспондина человека
Аннотация: Описано получение и очистка рекомбинантных белков, содержащих 1-174 остатки (TSP18) и 1-242 остатки (TSP28) тромбоспондина (I). TSP18 и TSP28 в микромолярных конц-иях ингибировали вторую волну агрегации тромбоцитов (АТ) и р-цию высвобождения серотонина из Т (PBT), индуцированные АДФ в цитратной плазме, а также АТ и РВТ, индуцированные низкими дозами тромбина в суспензии отмытых Т. TSP18 и TSP28 не оказывали влияния на экспрессию эндогенного I на поверхности активиров. Т, но ингибировали связывание экзогенного I с адсорбиров. на поверхности Т фибриногеном. Франция, U 353 INSERM, Hopital St. Louis, 75010 Paris. Библ. 44.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.27.07.19.17
Рубрики: ТРОМБОЦИТЫ
ТРОМБОСПОНДИН

РЕКОМБИНАНТНЫЕ ДОМЕНЫ

ГЕПАРИН

СВЯЗЫВАНИЕ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Legrand, Chantal; Morandi, Veronica; Mendelovitz, Simona; Shaked, Hadassa; Hartman, Jacob R.; Panet, Amos

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)