СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>R=34.25.17$<.>)

Общее количество найденных документов : 10022
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.056

Structure of intracellular mature vaccinia virus observed by cryoelectron microscopy [Text] / Jacques Dubochet [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 3. - P1935-1941
Перевод заглавия: Структура внутриклеточного зрелого вируса осповакцины при криоэлектронной микроскопии
Аннотация: С помощью криоэлектронной микроскопии витрифицированных образцов исследовали стр-ру зрелого внутриклеточного вируса осповакцины (внутриклеточного "голого" вируса) в его нативном, неокрашенном, гидратированном состоянии. Вирион выглядел как гладкий, с закругленными углами прямоугольник размером 350*270 нм с гомогенным кором, окруженным поверхностным доменом толщиной 30 нм, к-рый отделяет оболочки. Наличие поверхностных трубочек и, вероятно, также характерная гантелеобразная форма кора с латеральными тельцами, как правило, наблюдаемые при негативном окрашивании или при исследовании погруженных в ловикрил образцов, являются артефактом. Швейцария, Lab. d'Analyse Ultrastructurale, Batiment de Biol., Univ. de Lausanne, CH-1015 Lausanne.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
ВИРИОНЫ
СТРУКТУРА
КОР
ПОВЕРХНОСТНЫЙ ДОМЕН
ОБОЛОЧКИ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Dubochet, Jacques; Adrian, Marc; Richter, Karsten; Garces, Javier; Wittek, Riccardo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.057

Desser, S. S.
Ultrastructural observations on an icosahedral cytoplasmic virus in leukocytes of frogs from Algonquin Park, Ontario [Text] / S. S. Desser // Can. J. Zool. - 1992. - Vol. 70, N 4. - P838-836 . - ISSN 0008-4301
Перевод заглавия: Ультраструктурное исследование икосаэдрического цитоплазматического вируса в лейкоцитах лягушек парка Алгонкин, Онтарио
Аннотация: В мононуклеарных и гетерофильных лейкоцитах сев. лягушки (Rana septentrionalis) и зеленой лягушки (Rana clamitans) наблюдали икосаэдрич. вирус. Инфицированные Кл были очень деформированы и содержали в околоядерной зоне вироплазмы, в к-рых находились нуклеокапсиды на разных стадиях сборки. В ядрах нек-рых Кл иногда наблюдали также вирусные частицы. Зрелые нуклеокапсиды обычно имели гексагональный профиль, были уложены в паракристаллич. упаковки и обладали диам. около 131'+-'9,2 нм. Отдельные вирусные частицы наблюдали на периферии Кл, где они, по-вид., почковались через плазматич. мембрану. Данные наблюдения свидетельствуют о географич. распространении и спектре хозяев лейкоцитарного вируса, к-рый может служить моделью не только для исследования функций вируса, но также и его влияния на иммунную систему лягушки-хозяина. Библ. 9.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ВИРУСЫ
ЛЕЙКОЦИТАРНЫЙ ВИРУС ЛЯГУШЕК
МОРФОЛОГИЯ
МОРФОГЕНЕЗ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.058

Evolution of the human immunodeficiency virus type 2 envelope gene in preimmunized and persistently infected rhesus macaques [Text] / Marie-Helene Baylon-Auboyer [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P3415-3420
Перевод заглавия: Изменение оболочечного гена вируса иммунодефицита человека типа 2 у преиммунизированных и персистентно инфицированных макак резусов
Аннотация: Секвенированы V3 и V4 домены гена env ВИЧ-2, выделенного от экспериментально инфицированных макак резусов. Во время первичной инфекции не наблюдали изменений вирусных последовательностей. Первые мутации обнаружены через 17 месяцев после заражения. Мутации локализовались в области между доменами V3 и V4, но не в самих этих доменах, к-рые характеризуют как гипервариабельные. Полагают, что изменение V3 является поздним событием при инфекции, вызванной ВИЧ. Франция, Lab. de Neuropathol. Experimentale et Neurovirol., Commissariat a l'Energie Atomique, 92265 Fontenay-auxRoses Cedex. Библ. 40.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ОБОЛОЧЕЧНЫЕ БЕЛКИ
ГЕНЫ
ИЗМЕНЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Baylon-Auboyer, Marie-Helene; Boussin, Francois-Dominique; Vogt, Guillaume; Le, Grand Roger; Vaslin, Bruno; Nicol-Jourdain, Isabelle; Dormont, Dominique

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.059

Sequence analysis and expression of the murine cytomegalovirus phosphoprotein pp50, a homolog of the human cytomegalovirus UL44 gene product [Text] / Lambert C. Loh [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 200, N 2. - P413-427 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Анализ последовательности и экспрессия фосфопротеина pp50 цитомегаловируса мышей - гомолога продукта гена UL44 цитомегаловируса человека
Аннотация: Секвенирование клонов геномной ДНК и кДНК фрагмента ЕсоRI-'альфа' цитомегаловируса мышей, содержащего ген неструктурного фосфопротеина рр50 (I), обнаружило открытую рамку считывания для белка из 411 остатков, гомологичную генам UL44 (ICP36) цитомегаловируса человека и р41 герпесвируса человека типа 6. I способен связываться с одно- и двунитевой ДНК и образовывать связанные дисульфидными связями гомополимеры в отсутствие вирусной инфекции в зараженных цитомегаловирусом клетках. Канада, Dep. of Microbiol. Univ. of Saskatchewnn, Saskatoon S7N W.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ЦИТОМЕГАЛОВИРУС ЧЕЛОВЕКА
ЦИТОМЕГАЛОВИРУС МЫШИ
ФОСФОПРОТЕИН
ГОМОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Loh, Lambert C.; Britt, William J.; Raggo, Camilo; Laferte, Suzanne

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.060

Kilari, S.
Molecular cloning and restriction endonuclease analysis of 0.4 kb Hin dIII'O' fragment of bovine herpesvirus 1 DNA [Text] / S. Kilari, A. Rai // Indian J. Biochem. and Biophys. - 1993. - Vol. 30, N 3. - P144-150 . - ISSN 0301-1208
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование и рестрикционный анализ фрагмента Hind III-O длиной 0,4 т. п. н. ДНК герпесвируса 1 крупного рогатого скота
Аннотация: ДНК герпесвируса крупного рогатого скота типа 1 выделена методом лизиса додецилсульфатом Na вирионов, очищенных центрифугированием в градиенте конц-ции тартрата К. Фрагмент Hind III-О (0,4 т. п. н.) этой ДНК клонирован на плазмиде pUC9. Обработка ДНК полученной плазмиды р-ВН-О 18 рестрикционными эндонуклеазами показала, что клонированный фрагмент содержит только рестрикц. сайты HinfI, HaeIII, RSaI и SmaI. Построена рестрикционная карта клонированного фрагмента. Индия, Indian Vet. Res. Inst. Izatnagar 243 122.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
ДНК
ФРАГМЕНТ HIND III
КЛОНИРОВАНИЕ
РЕСТРИКЦИОННЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Rai, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.061

Glycoprotein E2 of classical swine fever virus: expression in insect cells and identification as a ribonuclease [Text] / Marcel M. Hulst [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 200, N 2. - P558-565 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Гликопротеин E2 вируса классической чумы свиней: экспрессия в клетках насекомых и идентификация [его] как рибонуклеазы
Аннотация: В аминокислотной последовательности оболочечного гликопротеина Е2 вируса классической чумы свиней (КЧС) присутствуют два консервативных участка, гомологичных каталитическому домену дрожжевых рибонуклеаз (Т[2] из Aspergillus oryzae и Rh из Rhizopus niveus) и S-гликопротеинов из Nicotiana alata. Для того, чтобы проанализировать функциональное значение этих консервативных последовательностей, кодируемый Е2 ген был встроен в локус р 10 бакуловируса и экпрессирован в клетках насекомых. Рекомбинантный вирус Вас СЕ2 синтезировал белок, аналогичный по массе (42-46 кД) Е2 дикого типа. Рекомбинантный Е2 очистили иммуноаффинной хроматографией и протестировали на РНК-азную активность. РНК-азная активность элюировалась совместно с фракцией Е2. Рибонуклеазная активность белковой фракции, содержащей частный Е2, была сравнима с РНК-азной активностью S-гликопротеинов из N. alata. Нидерланды, Virol. Dep., Cent. Vet. Inst., P. O. Box 365, 8200 AJ Lelystad. Библ. 39.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПЕСТИВИРУСЫ
ВИРУС ЧУМЫ СВИНЕЙ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Hulst, Marcel M.; Himes, Gary; Newbigin, Ed; Moormann, Rob J.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.062

Ciufo, Dolores M.
Identification of a dimerization domain in the C-terminal segment of the IE110 transactivator protein from herpes simplex virus [Text] / Dolores M. Ciufo, Mary-Ann Mullen, Gary S. Hayward // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P3267-3282
Перевод заглавия: Идентификация домена димеризации в Cконцевом сегменте трансактивирующего белка IE110 из вируса герпеса простого
Аннотация: Фосфопротеин IE110 (или ICPO) вируса герпеса простого (ВГП) состоит из 775 аминокислот и действует при литической инфекции как дополнительный фактор транскрипции. С помощью иммунофлуоресцентного анализа установлено, что IE110 локализован в новых образованиях, состоящих из нескольких дюжин точечных сферических гранул в ядрах клеток, трансфецированных рекомбинантной ДНК. Сконструировали рекомбинантные векторы, содержащие как полный ген IE110, так и его делеционные мутанты. Создали конструкцию, кодирующую N-конец белка IE175 (383 аминокислоты) и С-конец белка IE110 (463 аминокислоты). Рекомбинантный белок распределялся в ядрах диффузно. При котрансфекции с геном, кодирующим исходный белок IE110, появлялись точечные сферические гранулы. То же наблюдали при делеции центральной части гена IE110, при к-рой утрачивается участок связывания с Zn. Использовали копреципитацию транслированных in vitro полипептидов IE110 с эпитопами различного размера, способными к гемагглютинации. С-концевой сегмент IE110 образовывал стабильную смесь олигомеров in vitro только при котрансляции, но не при смешивании. То же происходило при формировании димеров и гетеродимеров под действием глютаральдегида или при взаимодействии с комплексом бактериальной глютатион-S-трансферазы (С-концевого белка IE110). При взаимодействии С- и N-концевых усеченных форм IE110 in vivo локализовали наружные связи домена между кодонами 617 и 711, хотя прилегающие кодоны увеличивали формирование доменов. Заключают, что С-конец IE110 содержит домен с высокой способностью к самовзаимодействию, что приводит к образованию комплексов высокого порядка. Этот сегмент IE110 высоко консервативен для ВГП-1 и играет важную роль во взаимодействии IE175. Он отсутствует в эквивалентных белках вирусов ветрянки-зостер, псевдобешенства и аборта лошадей. США, Virol. Lab., Dep. Pharmacol. and Molec., Sci., Johns Hopkins Univ. School of Med., Baltimore, Maryland 21205. Библ. 58.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ФОСФОПРОТЕИНЫ
ДИМЕРИЗАЦИЯ
ДОМЕНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Mullen, Mary-Ann; Hayward, Gary S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.063

Purification of recombinant budgerigar fledgling disease virus VP1 capsid protein and its ability for in vitro capsid assembly [Text] / Rebecca E. D. Rodgers [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P3386-3390
Перевод заглавия: Очистка рекомбинантного капсидного белка VP1 вируса болезни птенцов волнистых попугайчиков и его способность к сборке капсида in vitro
Аннотация: Сконструировали рекомбинантную систему для экспрессии основного капсидного белка VP1 вируса болезни птенцов волнистых попугайчиков. Ген VP1 встраивали в усеченную форму вектора р lag-1 и экспрессировали в Е. соli. Белок VP1 очищали почти до полной гомогенности методом иммуноаффинной хроматографии. Фракции, содержащие наиболее чистый VP1, составляли 3,3% от исходного VP1, экспрессируемого Е. соli. Электронно-микроскопически установлено, что VP1 представляет собой пентамерные капсомеры. Эти капсидоподобные пентамеры формировались in vitro из капсомеров в присутствии ионов Са{2}{+} и после удаления образующих комплексы с металлом и восстанавливающих агентов. США, Div. of Biol. Sec. of Virol. and Oncol., Kansas St. Univ., Manhattan, Kansas 66506. Библ. 48.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
ВИРУС БОЛЕЗНИ ПТЕНЦОВ ВОЛНИСТЫХ ПОПУГАЙЧИКОВ
КАПСИДНЫЕ БЕЛКИ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ОЧИСТКА
СБОРКА

Доп.точки доступа:
Rodgers, Rebecca E.D.; Chang, Deching; Cai, Xiaoyin; Consigli, Richard A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.064

Assembly of HIV GAG-B-galactosidase fusion proteins into virus particles [Text] / Chin-Tien Wang [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 200, N 2. - P524-534 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Сборка слитых белков Gag-B-галактозидазы вируса иммунодефицита человека в вирусные частицы
Аннотация: Ранее авторы создали систему, в к-рой ген В-галактозидазы (В-G) сливали с различными генами вируса M-MnLV, и установили, что при слиянии с геном Gag экспрессируется слитый белок, к-рый собирается в вирусные частицы. Создали серию рекомбинантных плазмид, содержащих слитые гены Gag вируса иммунодефицита человека (ВИЧ) и В-G (ВИЧ-GBG) с различными мутациями гена Gag. Транфецировали ими клетки COS-7. Определяли иммунологическими методами экспрессию белков. Анализ серии слитых белков показал, что для включения слитого белка в вирионы необходим домен СА ВИЧ. В отличие от системы M-MnLV, в частицы включался немиристилированный ВИЧ-GBG, хотя и в меньшей степени, чем миристилированный. Центральный домен МА не был необходим для сборки в вирионы. Большая часть слитых белков выявлена при фракционировании клеток в осадке фракции цитоплазмы. Это не совпадает с локализацией слитого белка при иммунофлуоресценции. США, Vollum Inst. for Advanced Biomed. Res., Oregon Health Sci. Univ., Portland, OR 97201. Библ. 37.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
СЛИТЫЕ БЕЛКИ
СБОРКА
ВИРУСНЫЕ ЧАСТИЦЫ

Доп.точки доступа:
Wang, Chin-Tien; Stegeman-Olsen, Jenny; Zhang, Yaqiang; Barklis, Eric

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.065

Immunodetection of rice dwart phytoreoviral proteins in both insect and plant hosts [Text] / Nobuhiro Suzuki [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 1. - P41-48 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Иммунодетекция белков фитореовируса карликовости риса как в насекомых-переносчиках, так и в растениях-хозяевах
Аннотация: В бакуловирусной векторной системе экспрессировали пептиды, кодируемые усеченными (S1 и S2) или полноразмерными (S3-S11) кДНК 11 из 12 геномных сегментов фитореовируса карликовости риса (РКР). Антитела, полученные против каждого из пептидов, использовали в качестве зондов для выявления соответствующих белков, кодируемых открытой рамкой считывания РКР, в инфицированных РКР листьях риса или гомогенатах цикадок (Nephotettix cincticeps). Показали, что накопление вирусных белков (в расчете на грамм общего белка) примерно в 15 раз выше в листьях риса, чем в цикадках. При этом содержание отдельных белков варьирует среди различных образцов исследуемых материалов. Япония, Lab. of Plant Genetic Engineering, Biotechnol. Inst., Akita Prefectural Coll. of Agriculture, Ohgata, Akita 010-04. Библ. 41.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ФИТОРЕОВИРУСЫ
ВИРУС КАРЛИКОВОСТИ РИСА
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
ИММУНОДЕТЕКЦИЯ
РАСТЕНИЯ-ХОЗЯЕВА
НАСЕКОМЫЕ-ПЕРЕНОСЧИКИ

Доп.точки доступа:
Suzuki, Nobuhiro; Sugawara, Mikiko; Kusano, Tomonobu; Mori, Hajime; Matsuura, Yoshiharu

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.066

Schoborg, R. V.
A rev protein is expressed in caprine arthritis encephalitis virus (CAEV)infected cells and is required for efficient viral replication [Text] / R. V. Schoborg, M. J. Saltarelli, J. E. Clements // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 1. - P1-15 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Белок Rev экспрессируется в клетках, зараженных вирусом артрита-энцефалита коз, и необходим для эффективной репликации вируса
Аннотация: Вирус артрита-энцефалита коз (ВА-ЭК) принадлежит к лентивирусам. Он более сходен с вирусом висна, чем с вирусом иммунодефицита человека типа 1 (ВИЧ-1). Определили последовательность нуклеотидов генома ВАЭК и его кДНК, полученной на матрице мРНК зараженных клеток, к-рая соответствует открытой рамке считывания (ОРС), кодирующей белок Rev-C (аналогичен белку Rev ВИЧ-1). Антитела против С-концевого пептида, кодируемого ОРС Rev, иммунопреципитируют белок с мол. массой 18 кД из клеток, трансфецированных клоном кДНК Rev. В первичной культуре клеток овцы, зараженных ВА-ЭК, установили с помощью иммунологич. методов, что ОРС Rev экспрессируется в них и локализована в ядрышках. Сыворотка от зараженных коз иммунопреципитировала транслированный in vitro продукт клона полной кДНК Rev и уникальной второй ОРС Rev-С. Вставка при мутации, к-рая включает два стоп-кодона в уникальной второй ОРС Rev-C или мутация в основном домене Rev-C инфекционного молекулярного клона ВАЭК делают вирус не способным к репликации в первичной культуре клеток синовиальных мембран. Установили, что эти мутанты дефектны в аккумуляции мРНК структурных генов в цитоплазме и в синтезе структурных белков по сравнению с исходным клоном вируса. Т. обр., вирус кодирует белок Rev, необходимый для эффективной репликации вируса в культуре клеток. США, Johns Hopkins Univ., Sch. of Med., Baltimore, MD 21205. Библ. 57.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ЛЕНТИВИРУСЫ
ВИРУС АРТРИТА-ЭНЦЕФАЛИТА КОЗ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Saltarelli, M.J.; Clements, J.E.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.067

N-linked oligosaccharides on herpes simplex virus glycoprotein gD are not essential for establishment of viral latency or reactivation in the mouse eye model [Text] / R. Tal-Singer [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 2. - P1050-1053 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: N-связанные олигосахариды gD вируса простого герпеса не существены для становления вирусной латенции или реактивации при мышиной глазной модели
Аннотация: Модельной системой служили мыши, зараженные вирусом простого герпеса (ВПГ) путем скарифицирования на роговицу глаза. Для изучения роли вирусного гликопротеида gD в патогенезе инфекции использовали соответствующий мутантный вирус, к-рый имел 3 мутации в гене gD. Эти мутации приводили к повреждению антигенной структуры gD. При использовании для инфицирования мышей двух мутантных вирусов и одного исходного дикого штамма не отмечались различия ни в становлении латенции вируса, ни в его реактивации. Делается вывод о том, что N-связанные олигосахариды gD ВПГ не имеют значение для развития латенции вируса и его реактивации. США, Dep. of Microbiol., Sch. of Dental Med., Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA, 19104-6003. Библ. 30.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
РЕАКТИВАЦИЯ
ЛАТЕНЦИЯ

Доп.точки доступа:
Tal-Singer, R.; Eisenberg, R.J.; Valyi-Nagy, T.; Fraser, N.W.; Cohen, G.H.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.068

Tufariello, JoAnn M.
An adenovirus 14.7К protein which inhibits cytolysis by TNF increases the pathogenicity of vaccinia virus in a murine pneumonia model [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell Biol. "Mol. Immunol. Virus Infections", Taos, N. M., March 17-24, 1993 / JoAnn M. Tufariello, Sangho Cho, Marshall S. Horwitz // J. Cell. Biochem. - 1993. - Suppl. 17D. - P56 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Аденовирусный белок 14,7К, который подавляет вызываемый TNF цитолиз, увеличивает патогенность вируса осповакцины на модели пневмонии мышей
Аннотация: Для оценки способности белка 14,7К аденовируса 3 (Ад3) изменять течение заболевания у мышей сконструировали рекомбинанты вируса осповакцины (ВОВ), экспрессирующие этот белок. ВОВ был выбран в качестве вектора для синтеза отдельных белков Ад. Кроме того, человеч. Ад слабо размножается в организме мышей. Ранее было показано, что экспрессия TNF с помощью ВОВ оказывает эффект на инфекцию мышей (Sambhi et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88 : 4025-4029,1991). Чтобы обеспечить высокие местные конц-ии как TNF, так и его антагониста (14.7К) в местах поражения инфекцией, клонировали экспрессию гена мышиного TNF-'альфа' в HindIII области ВОВ, а последовательность, кодирующую 14,7К Ад2, - в гене тимидинкиназы ВОВ как в экспрессирующей, так и в неэкспрессирующей ориентациях. Мышей Balb/с заражали и/н каждым из рекомбинантов ВОВ [TNF(+)/14,7(+) или TNF(+)/14,7(-)], а затем исследовали клинику заболевания, смертность (LD[5][0]), патогистологию легких и других тканей, а также репликацию вируса. Экспресия 14,7К ВОВ, продуцирующим TNF, усиливала его патогенность - увеличивались тяжесть заболевания и смертность, возрастали титры вируса в легких, задерживалось освобождение легких от вируса, усиливался воспалительный ответ в периваскулярных и перибронхиальных участках легких. США, Albert Einstein Coll. of Med., Bronx, NY 10461.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВИРУСЫ
ВИРУС ОСНОВАКЦИНЫ
ПАТОГЕННОСТЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Cho, Sangho; Horwitz, Marshall S.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.069

NMR studies of the transactivator-protein in the human immunodeficiency virus [Text] : [Pap.] Annu. Autumn Meet. Biochem. Soc. Ges. Biol. Chem., Dusseldorf, Sept. 12th-15th, 1993 / P. Bayer [et al.] // Biol. Chem./Hoppe-Seyler. - 1993. - Vol. 374, N 9. - P672 . - ISSN 0177-3593
Перевод заглавия: Изучение методом ЯМР транс-активаторного белка вируса иммунодефицита человека
Аннотация: Изучена способность химически синтезированного, полностью активного биологически белка Tat (I) ВИЧ-1 связывать Zn{2}{+}. Определена 3-х мерная структура I в р-ре. Отождествлены сигналы в двумерном спектре ЯМР I. ФРГ, Univ. Bayreuth, W-8580 Bayreuth.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
СЕРОТИП 1
БЕЛОК ТРАНС-АКТИВАТОРНЫЙ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Bayer, P.; Kraft, M.; Frank, R.; Rosch, P.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.070

Tsurumi, Tatsuya.
Further characterization of the interaction between the Epstein-Barr virus DNA polymerase catalytic subunit and its accessory subunit with regard to the 3'-to-5' exonucleolytic activity and stability of initiation complex at primer terminus [Text] / Tatsuya Tsurumi, Tohru Daikoku, Yukihiro Nishiyama // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P3354-3363
Перевод заглавия: Дальнейшая характеристика взаимодействия между каталитической субъединицей ДНК-полимеразы вируса Эпштейна-Барр и ее дополнительной субъединицей в отношении 3'-5'-эндонуклеолитической активности и стабильности комплекса инициации на праймерном конце
Аннотация: В ранних работах авторами было показано, что каталитическая субъединица BALF-5 ДНК-полимеразы вируса Эпштейна-Барр обладает 5'-3'-экзонуклеазной активностью в дополнение к 5'-3'-ДНК-полимеразной активности. Двунитчатая эндонуклеотическая активность катализируется BALF-5 и характеризуется чувствительность к высокой ионной силе в отличие от однонитчатой экзонуклеолитической активности, устойчивой к высокой ионной силе. Добавление к реакционной системе дополнительной полимеразной субъединицы BMRF-1 усиливает двухнитчатую экзонуклеолитическую активность в присутствии большой конц-ии сульфата аммония. Оптимальная стимуляция имела место при молярном соотношении BMRF-1 к BALF-5 в 2 и более раз. Показано, что BALF-5 одна вырезает несколько нуклеотидов с 3'конца праймера, гибридизирующегося с матрицей ДНК, а добавление BMRF-1 стимулирует в несколько раз вырезание нуклеотидов. Из наблюдений делается вывод о том, что дополнительная полимеразная субъединица BMRF-1 образует комплекс с субъединицей BALF-5 стабильно связываясь с концом праймера. Япония, Lab. of Virol., Res. Inst. for Disease Mechanism and Control, Nagoya Univ. Sch. of Med., Showa-ku, Nagoya 466. Библ. 26.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ЭПШТЕЙНА-БАРР
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Daikoku, Tohru; Nishiyama, Yukihiro

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.059

Three-dimensional structure of vaccinia virus-produced human papillomavirus type 1 capsids [Text] / M. E. Hagensee [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4503-4505
Перевод заглавия: Трехмерная структура капсидов папилломавируса человека типа 1, продуцируемых вирусом вакцины
Аннотация: Капсидные белки папилломавируса проходят этап самосборки для формирования полых капсидов или вирусоподобных частиц аналогичных естественным вирионам, выявляемым с помощью общепринятой электронной микроскопии. Для более полной характеристики этих вирусоподобных частиц применили криоэлектронную микроскопию и технику анализа изображений. Для воссоздания трехмерной структуры капсидов использовали рекомбинантные вирусы вакцины, продуцирующие белок L1 или белки L1 и L2 папилломавируса человека типа 1. Все капсиды имели 72 пентамерных капсомера, окруженных икасоэдрической решеткой Т-7. Каждая частица (около 60 нм в диаметре) состояла из белковой оболочки толщиной около 2 нм с радиусом 22 нм с капсомерами расположенными на расстоянии 6 нм от этой оболочки. При разрешении 3,5 нм все капсидные структуры выглядели идентично капсидным структурам нативного папилломавируса, что свидетельствовало о структурной эквивалентности экспрессируемых и нативных капсидов. США, Program in Cancer Biol., Fred Hutchinson Cancer Res. Cent., Seattle, WA 98104-2092. Ил. 2. Библ. 20.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ПАПИЛЛОМАВИРУСЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ КАПСИДЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Hagensee, M.E.; Olson, N.H.; Baker, T.S.; Galloway, D.A.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.060

Venien-Bryan, C.
The organization of the spike complex of Semliki Forest virus [Text] / C. Venien-Bryan, S. D. Fuller // J. Mol. Biol. - 1994. - Vol. 236, N 2. - P572-583 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Организация шипикового комплекса вируса леса Семлики
Аннотация: Вирус леса Семлики (ВЛС) состоит из икосаэдрического нуклеокапсида, окруженного мембраной, к-рая содержит 80 трансмембранных трехмерных шипиков. Обработка ВЛС неионным детергентом n-октил-'бета'-D-гликопиранозидом (октилглюкозид) приводит к избирательному удалению при мягкой обработке 1/4 шипиков, принадлежащих к тройной оси. Кол-венный иммуноблотинг мягко обработанного детергентом вируса показал, что из тримерного комплекса шипиков (Е1, Е2, Е3)[3] избирательно удаляется полипептид Е1. Если трехмерный шипик представлен треугольником, то Е2 вытянут из центра вертикально, Е1 расположен между гребнями Е2, образуя ребра треугольника. Е3 расположен на дистальном конце шипика, взаимодействуя прежде всего с Е2. Германия, Biol. Structures and Biocomputing Programme, European Molec. Biol. Lab., Meyerhofstrasse 1, Postfach 10.2209, 6900 Heidelberg. Библ. 36.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: АЛЬФАВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕСА СЕМЛИКИ
ПЕПЛОМЕРЫ
ОРГАНИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Fuller, S.D.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.061

O'reilly, David.
Nucleotide sequence of RNA 3 of the British type isolate (Blencowe Strain) of tomato aspermy virus [Text] / David O'reilly, Chris J. R. Thomas, Robert H. A. Coutts // Virus Genes. - 1994. - Vol. 8, N 1. - P79-81 . - ISSN 0920-8569
Перевод заглавия: Последовательность нуклеотидов РНК 3 выледенного в Британии штамма Blencowe вируса аспермии томата
Аннотация: Определили последовательность нуклеотидов (нукл. ПС) полногеномной РНК 3 вируса аспермии томата (выделенный в Британии штамм Blencowe). Установили, что РНК 3 бицистронна; она кодирует предположительный белок перемещения 3а и капсидный белок. Приведена распечатка ПС. Великобритания, Advanced Technol. (Cambridge) Ltd., Cambridge Sci. Park, Cambridge CB4 4WA. Библ. 12.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: КУКУМОВИРУСЫ
ВИРУС АСПЕРМИИ ТОМАТОВ
РНК
НУКЛЕОТИДНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Thomas, Chris J.R.; Coutts, Robert H.A.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.062

Open reading frames in a 4556 nucleotide sequence within MDV-1 BamHI-D DNA fragment: Evidence for splicing of mRNA from a new viral glycoprotein gene [Text] / Yechiel Becker [et al.] // Virus Genes. - 1994. - Vol. 8, N 3. - P55-69 . - ISSN 0920-8569
Перевод заглавия: Открытая рамка считывания в фрагменте ДНК BamHI-D (4556 нукл.) вируса болезни Марека типа 1: доказательство сплайсинга мРНК из гена нового вирусного гликопротеина
Аннотация: Определили нуклеотидную последовательность (нукл. ПС) фрагмента ВамНI D ДНК вируса болезни Марека типа 1 (ВБМ-I) из 4556 нукл. (приведена распечатка). Проанализировали на компьютере расположение открытых рамок считывания (ОРС) в этом фрагменте. Идентифицировали 19 предполагаемых ОРС, к-рые кодируют от 37 аминокислот (ОРС-1а) до 684-х. (ОРС-1). Изучили св-ва 4-х ОРС (1а, 1,2 и 3), а также 2 транскриптов РНК: :РНК-предшественника и его расшепленной формы, к-рые транскрибируются с промотора на 5'-конце ОРС-1а. Расщепление РНК происходило в области нукл. 71. Считают ОСР-1 и 1а интронами нового гена гликопротеина ВБМ-1. Содержащий ОРС-1 фрагмент ДНК экспрессировался преходяще в клетках COS-1. Полученный т. обр. белок взаимодействовал с моноклональными антителами против антигена В ВБМ-1. Гены, гомологичные ОРС-1, обнаружены в геномах ВБМ-2 и 3, к-рые используется, как вакцинные. ОРС-2 кодировала белок из 333 аминокислот, к-рый начинается в U[1] и заканчивается в TR[1], до места начала репликации. ОРС-3 кодирует полипептид из 155 аминокислот, гомологичный частично фосфопротеину рр31, к-рый кодируется фрагментом ВамНIH. 65 N-концевых аминокислот были идентичны. Дополнительные участки гомологии были гидрофобными аминокислотами. Израиль, Dep. Molec. Virol. Fac. of Med., Hebrew Univ. of Jerusalem, Jerusalem. Библ. 37.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ МАРЕКА
ДНК ВИРУСНАЯ
ОТКРЫТЫЕ РАМКИ СЧИТЫВАНИЯ
НУКЛЕОТИДНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Becker, Yechiel; Asher, Yael; Tabor, Eynat; Davidson, Irit; Malkinson, Mertyn

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.063

Seal, Bruce S.
Predicted stem-loop structures and variation in nucleotide sequence of 3' noncoding regions among animal calicivirus genomes [Text] / Bruce S. Seal, John D. Neill, Julia F. Ridpath // Virus Genes. - 1994. - Vol. 8, N 3. - P243-247 . - ISSN 0920-8569
Перевод заглавия: Структуры "стебель-петля" и вариация нуклеотидной последовательности в 3'-некодирующих областях геномов калицивирусов животных
Аннотация: Геном калицивирусов содержит приблизительно 7,6 т. н. С помощью компьютерной программы "RNA Fold" проанализированы 3'-концевые некодирующие последовательности пяти калицивирусов кошки (FCV), вируса геморрагической лихорадки кролика (RHDV) и двух вирусов морского льва San Miguel (SMSV). 3'-концевые последовательности FCV содержат 40-46 н. и имеют гомологию 72-91%. Предположили, что последовательности FCV содержат два дуплекса и одну структуру "стебель-петля" со свободными энергиями от -2,1 до -18,2 ккал/ /моль. Предсказано, что, как и в случае FCV, последовательность RHDV формирует два дуплекса с одной структурой "стебель-петля". 3' терминальные некодирующие обл. SMSV 1 и 4, напротив, содержат 185 и 182 н., соотв-но. Предполагается наличие 10 дуплексов со средней свободной энергией - 35 ккал/моль. Сходство между двумя изолятами SMSV составляет 75%. Кроме того, в 3'-некодирующей обл. генома SMSV имеется стр-ра, подобная клеверному листу, в отличие от стр-ры "стебель-петля" FCV и RHDV. США, Virol. Swine Res. Unit and Virol. Cattle Res. Unit, Nat. Animal Disease Center, USDA, Agriculture Res. Service, Ames, 1А. Библ. 38.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: КАЛИЦИВИРУСЫ ЖИВОТНЫХ
ГЕНОМ
КОНЦЕВАЯ НЕКОДИРУЮЩАЯ ОБЛАСТЬ-3'
ВАРИАЦИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
СТРУКТУРЫ ТИПА "СТЕБЕЛЬ-ПЕТЛЯ"
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Neill, John D.; Ridpath, Julia F.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска