СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 37
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-37

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.104

Brody, Brian A.
Postassembly cleavage of a retroviral glycoprotein cytoplasmic domain removes a necessary incorporation signal and activates fusion activity [Text] / Brian A. Brody, Sung S. Rhee, Eric Hunter // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4620-4627
Перевод заглавия: Расщепление цитоплазматического домена гликопротеина ретровируса после сборки снимает необходимость включения сигнала и повышает активность слияния
Аннотация: Вызванное вирусной протеазой расщепление в цитоплазматическом домене трансмембранного (ТМ) гликопротеина ретровируса типа D и вируса обезьян МэзонПфайфер удаляет около 16 аминокислот с С-конца белка. Преждевременное введение в ген, кодирующий цитоплазматический домен, стоп-кодонов, приводило к появлению усеченных гликопротеинов. Прогрессирующее усечение цитоплазматического домена выявлено на 1/3 С'-конца. Оно необходимо для эффективного включения комплекса гликопротеина в почкующиеся вирионы и значительного возрастания способности к слиянию под действием гликопротеина. Считают, что гликопротеин взаимодействует специфически с капсидными белками при почковании, угнетая функцию гликопротеина для слияния до образования зрелого вириона. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Alabama at Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 39.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ ЗНАЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Rhee, Sung S.; Hunter, Eric

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.09-04К1.158

Role of immunoglobulin G receptor cytoplasmic domains in regulation of endocytosis and phagocytosis [Text] : [Abstr.] Sci. Meet. Physiol. Soc., Cambridge, 6-8 July, 1994 / M. J. Hutchinson [et al.] // J. Physiol. Proc. - 1994. - Vol. 480. - P58 . - ISSN 0022-3751
Перевод заглавия: Роль цитоплазматических доменов рецептора для иммуноглобулина G в регуляции эндоцитоза и фагоцитоза

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.11
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН G
РЕЦЕПТОРЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ЭНДОЦИТОЗ
ФАГОЦИТОЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
МАКРОФАГИ

Доп.точки доступа:
Hutchinson, M.J.; Davis, W.; Harrison, Patrick T.; Allen, Janet M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04Я6.150

Role of immunoglobulin G receptor cytoplasmic domains in regulation of endocytosis and phagocytosis [Text] : [Abstr.] Sci. Meet. Physiol. Soc., Cambridge, 6-8 July, 1994 / M. J. Hutchinson [et al.] // J. Physiol. Proc. - 1994. - Vol. 480. - P58 . - ISSN 0022-3751
Перевод заглавия: Роль цитоплазматических доменов рецептора для иммуноглобулина G в регуляции эндоцитоза и фагоцитоза

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН G
РЕЦЕПТОРЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ЭНДОЦИТОЗ
ФАГОЦИТОЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
МАКРОФАГИ

Доп.точки доступа:
Hutchinson, M.J.; Davis, W.; Harrison, Patrick T.; Allen, Janet M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.02-04Б1.77

Spies, C. Peter
Effects of cytoplasmic domain length on cell surface expression and syncytium-forming capacity of the simian immunodeficiency virus envelope glycoprotein [Text] / C.Peter Spies, Richard W. Compans // Virology. - 1994. - Vol. 203, N 1. - P8-19 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Влияние длины цитоплазматического домена на экспрессию на клеточной поверхности и способность образовывать синцитингликопротеина оболочки вируса иммунодефицита обезьян
Аннотация: Для исследования влияния различной длины цитоплазматического домена на образование синцитиев и экспрессию на поверхности клеток (Кл) сравнивали экспрессию и ЦПД, индуцированный SIV[mac] 234 с конструкцией оболочки, в к-рой варьирует длина этих доменов. В противоположность оболочечному белку, усеченному на 146 аминокислот, способность образовывать синцитии белков, усеченных на 98 или 161 аминокислоту, была значительно снижена в Кл СЕМ * 174 и HUT 78, в то время как образование синцитиев белком, усеченным на 53 аминокислоты, было лишь слегка снижено по сравнению с полномерным белком. Кроме того, только гликопротеин, усеченный на 146 аминокислот, индуцировал образование синцитиев в Кл HeLa Т4. При изучении экспрессии усеченных белков на поверхности Кл HeLa Т4 найдено, что в противоположность полномерному белку SIV[mac] 239, каждая из усеченных трансмембранных субъединиц м. б. эффективно биотинилирована не проникающим через мембрану реагентом NHS-SS-биотином. Кроме того, используя иодирование поверхности Кл, обнаружили стабильные олигомерные формы как трансмембранных субъединиц, так и нерасщепленных предшественников каждого мутантного белка на поверхности Кл HeLa Т4. США, Dep. of Microbiol. and Immunol., Emory Univ. Sch. of Med., 3001 Rollins Res. Center, Atlanta, GA 30322. Библ. 35

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ДЛИНА
ЭКСПРЕССИЯ
СИМПЛАСТООБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Compans, Richard W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.04-04Б1.173

Bour, Stephan.
The human immunodeficiency virus type 1 Vpu protein specifically binds to the cytoplasmic domain of CD4: Implications for the mechanism of degradation [Text] / Stephan Bour, Ulrich Schubert, Klaus Strebel // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 3. - P1510-1520 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Белок Vpu вируса иммунодефицита человека типа 1 специфически связывается с цитоплазматическим доменом CD4: следствия для механизма деградации
Аннотация: Совместная экспрессия белка Vpu (I) ВИЧ-1 и клеточного гликопротеина CD4 (II) в клетках HeLa приводит к деградации II в эндоплазматическом ретикулуме. Коиммунопреципитация показала, что I специфически связывается с цитоплазматическим доменом (ЦД) II. Способность мутантных II и химерных белков II-CD8 образовывать комплексы с I коррелирует с их чувствительностью к деградации. Аминокислотные остатки 402-420 в ЦД II, важные для деградации II, необходимы и для связывания I. Делеционный мутант I и мутант I, дефектный по фосфорилированию, неактивны в деградации II, но сохранили способность связываться с ЦД II. Т. обр., связывание I необходимо, но не достаточно для деградации II. Вероятно, взаимодействие I с II является ранним событием, запускающим многостадийный процесс, ведущий к деградации II. США, Lab. of Molecular Microbiol., Nat. Inst. of Allergy and Infectious Diseases, Bethesda, MD 20892. Библ. 51

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК VPU
СВЯЗЫВАНИЕ
ДИФФЕРЕНЦИРОВОЧНЫЕ АНТИГЕНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
Schubert, Ulrich; Strebel, Klaus

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.04-04К1.365

Bour, Stephan.
The human immunodeficiency virus type 1 Vpu protein specifically binds to the cytoplasmic domain of CD4: Implications for the mechanism of degradation [Text] / Stephan Bour, Ulrich Schubert, Klaus Strebel // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 3. - P1510-1520 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Белок Vpu вируса иммунодефицита человека типа 1 специфически связывается с цитоплазматическим доменом CD4: следствия для механизма деградации
Аннотация: Совместная экспрессия белка Vpu (I) ВИЧ-1 и клеточного гликопротеина CD4 (II) в клетках HeLa приводит к деградации II в эндоплазматическом ретикулуме. Коиммунопреципитация показала, что I специфически связывается с цитоплазматическим доменом (ЦД) II. Способность мутантных II и химерных белков II-CD8 образовывать комплексы с I коррелирует с их чувствительностью к деградации. Аминокислотные остатки 402-420 в ЦД II, важные для деградации II, необходимы и для связывания I. Делеционный мутант I и мутант I, дефектный по фосфорилированию, неактивны в деградации II, но сохранили способность связываться с ЦД II. Т. обр., связывание I необходимо, но не достаточно для деградации II. Вероятно, взаимодействие I с II является ранним событием, запускающим многостадийный процесс, ведущий к деградации II. США, Lab. of Molecular Microbiol., Nat. Inst. of Allergy and Infectious Diseases, Bethesda, MD 20892. Библ. 51

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.13.05
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК VPU
СВЯЗЫВАНИЕ
ДИФФЕРЕНЦИРОВОЧНЫЕ АНТИГЕНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
Schubert, Ulrich; Strebel, Klaus

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.10-04Б1.103

Effect of E2 envelope glycoprotein cytoplasmic domain mutations on Sindbis virus pathogenesis [Text] / Beth Levine [et al.] // J. Virol. - 1996. - Vol. 70, N 2. - P1255-1260 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Влияние мутаций в цитоплазматическом домене гликопротеина Е2 на патогенез вируса Синдбис
Аннотация: Цитоплазматический домен гликопротеида Е2 вируса Синдбис (ВС) имеет существенное значение для сборки вирионов. Однако мало известно о его роли в патогенезе ВС-ассоциированного энцефалита. Были сконструированы 6 рекомбинантных вирусов, содержащих точковые мутации в цитоплазматическом домене Е2. Для сравнения использовали нейровирулентный штамм ТЕ12. Показано, что цитоплазматический домен Е2 является детерминантой роста вируса и его нейровирулентности в организме мышей-сосунков, а также персистентной инфекции у мышей-отъемышей scid. Остатки тирозина, серина и трионина несущественны для репликации вируса в головном мозге мышей, а также для ограничения репликации вируса моноклональными антителами к Е2. США, HHSC 1306, Columbia Univ. Coll. of Physicians & Surgeons, 701 W, 168th St., New York, NY 10032. Библ. 33

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС СИНДБИС
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ПАТОГЕНЕТИЧЕСКАЯ РОЛЬ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Levine, Beth; Jiang, Hui Hui; Kleeman, Linda; Yang, Grace

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.01-04Б1.49

Granowitz, Craig.
Mutations affecting the cytoplasmic domain of the Moloney murine leukemia virus envelope protein: Rapid reversion during replication [Text] / Craig Granowitz, Robert D. Berkowitz, Stephen P. Goff // Virus Res. - 1996. - Vol. 41, N 1. - P25-42 . - ISSN 0168-1702
Перевод заглавия: Мутации, влияющие на цитоплазматический домен белка оболочки вируса лейкоза мышей Молони: быстрая реверсия во время репликации
Аннотация: В клонированную ДНК вируса лейкоза мышей Молони (ВЛММ) введены 5 нонсенс-мутаций и 5 миссенс-мутаций, затрагивающих цитоплазматический домен белка оболочки Env. Все мутантные ДНК дают способные к репликации ВЛММ после трансфекции клеток NIH/3T3, но несколько из мутантов ведут себя как дефектные по репликации при введении в клетки Rat 2. Линии клеток, стабильно экспрессирующие мутантные ДНК, освобождают вирусные частицы, и во всех случаях, за исключением одного, образуется инфекционный ВЛММ. Найдено, что все эти жизнеспособные мутанты ревертировали к последовательностям дикого типа. Для получения штаммов полностью мутантного ВЛММ мутантные ДНК вводили методом преходящей трансфекции в клетки COS, устойчивые к заражению ВЛММ. Это должно было запретить реверсию по склонным к ошибкам механизмам с участием обратной транскрипции. Анализ вирионов, полученных из клеток COS, подтвердил, что они являются мутантными. Они инфекционны для клеток NIH/3T3, но быстро дают в них ревертанты. Эти данные показали, что мутации цитоплазматического домена ВЛММ не являются абсолютным препятствием для репликации ВЛММ, но мутанты реплицируются медленнее, чем ВЛММ дикого типа, и порождают ревертанты, имеющие избирательное преимущество при репликации. США, Dep. of Biochem. and Molecular Biophys., Columbia Univ. of Physicians and Surgeons New York, NY 10032. Библ. 52

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕЙКОЗА МЫШЕЙ МОЛОНИ
ОБОЛОЧЕЧНЫЕ БЕЛКИ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
МУТАЦИИ
РЕВЕРСИИ
РЕПЛИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Berkowitz, Robert D.; Goff, Stephen P.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 98.01-04Н1.392

Granowitz, Craig.
Mutations affecting the cytoplasmic domain of the Moloney murine leukemia virus envelope protein: Rapid reversion during replication [Text] / Craig Granowitz, Robert D. Berkowitz, Stephen P. Goff // Virus Res. - 1996. - Vol. 41, N 1. - P25-42 . - ISSN 0168-1702
Перевод заглавия: Мутации, влияющие на цитоплазматический домен белка оболочки вируса лейкоза мышей Молони: быстрая реверсия во время репликации
Аннотация: В клонированную ДНК вируса лейкоза мышей Молони (ВЛММ) введены 5 нонсенс-мутаций и 5 миссенс-мутаций, затрагивающих цитоплазматический домен белка оболочки Env. Все мутантные ДНК дают способные к репликации ВЛММ после трансфекции клеток NIH/3T3, но несколько из мутантов ведут себя как дефектные по репликации при введении в клетки Rat 2. Линии клеток, стабильно экспрессирующие мутантные ДНК, освобождают вирусные частицы, и во всех случаях, за исключением одного, образуется инфекционный ВЛММ. Найдено, что все эти жизнеспособные мутанты ревертировали к последовательностям дикого типа. Для получения штаммов полностью мутантного ВЛММ мутантные ДНК вводили методом преходящей трансфекции в клетки COS, устойчивые к заражению ВЛММ. Это должно было запретить реверсию по склонным к ошибкам механизмам с участием обратной транскрипции. Анализ вирионов, полученных из клеток COS, подтвердил, что они являются мутантными. Они инфекционны для клеток NIH/3T3, но быстро дают в них ревертанты. Эти данные показали, что мутации цитоплазматического домена ВЛММ не являются абсолютным препятствием для репликации ВЛММ, но мутанты реплицируются медленнее, чем ВЛММ дикого типа, и порождают ревертанты, имеющие избирательное преимущество при репликации. США, Dep. of Biochem. and Molecular Biophys., Columbia Univ. of Physicians and Surgeons New York, NY 10032. Библ. 52

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.07.07
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕЙКОЗА МЫШЕЙ МОЛОНИ
ОБОЛОЧЕЧНЫЕ БЕЛКИ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
МУТАЦИИ
РЕВЕРСИИ
РЕПЛИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Berkowitz, Robert D.; Goff, Stephen P.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.04-04Я6.140

Scannevin, Robert H.
Cytoplasmic domains of voltage-sensitive K{+} channels involved in mediating protein - protein interactions [Text] / Robert H. Scannevin, James S. Trimmer // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 232, N 3. - P585-589 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Цитоплазматические домены чувствительных к напряжению K{+}-каналов, участвующие в промежуточных белок-белковых взаимодействиях
Аннотация: Краткий обзор, посвященный пониманию взаимосвязи между структурой чувствительных к напряжению ионных каналов (КН) и их функциям в возбудимых тканях на примере K{+}-КН. Рассмотрены следующие вопросы: 1. взаимодействие субъединиц (СЕ) 'альфа'/'альфа'; 2) взаимодействия СE 'альфа'/'бета'; 3) взаимодействие 'альфа'-CE с элементами цитоскелета. Представлена схема доменов K{+}-КН, участвующих в белок-белковом взаимодействии. США, Dep. of Biochem. and Cell and Developmental Biol., State Univ. of New York, Stony Brook, New York 11794-5215. Библ. 54

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: КАЛИЕВЫЕ КАНАЛЫ
ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЕ К НАПРЯЖЕНИЮ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
РОЛЬ
БЕЛОК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 54

Доп.точки доступа:
Trimmer, James S.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.08-04Я6.143

Maduke, Merritt.
Formation of CLC-0 chloride channels from separated transmembrane and cytoplasmic domains [Text] / Merritt Maduke, Carole Williams, Christopher Miller // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 5. - P1315-1321 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Образование хлорных каналов CLC-O из отдельных трансмембранных и цитоплазматических доменов
Аннотация: Представлены доказательства того, что C-концевой домен CLC-O, члена семейства проводящих Cl{-} ионных каналов, является цитоплазматическим доменом. Точковая мутация и делеция остатка 37 в этом районе в значительной степени изменяли зависимую от напряжения регулировку токов CLC-O, экспрессированных в ооциты Xenopus. Соинъекция кРНК, кодирующей аналог трансмембранного домена, и C-концевого полипептида, приводила к реконструкции функционально активного Cl{-}-канала. США, Howard Hughes Med. Inst., Dep. of Biochem., Brandeis Univ., Waltham, MA. Библ. 52

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: ХЛОРНЫЕ КАНАЛЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
Williams, Carole; Miller, Christopher

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.08-04Б1.76

Thomas, Ann.
Analysis of mutations within the cytoplasmic domain of the moloney murine leukemia virus transmembrane protein [Text] / Ann Thomas, Kimberly Gray, Monica J. Roth // Virology. - 1997. - Vol. 227, N 2. - P305-313 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Анализ мутаций в цитоплазматическом домене трансмембранного белка вируса лейкоза мышей Молони
Аннотация: Изучены 2 мутации в цитоплазматическом хвосте (ЦХ) трансмембранного белка ТМ (I) вируса лейкоза мышей Молони (ВЛМ): 1) линкерная вставка in7705-12а в ЦХ; 2) линкерная вставка in7748-12а в R-пептиде (II); 3) мутация EnvR{-}, вызывающая образование I без II. Конструкции нежизнеспособны в клетках Rat1, но при пассаже в клетках NIH 3T3 быстро ревертируют в форму, имеющую II. Конструкция in7705-12а температурочувствительна в NIH 3T3 на ВЛМ дикого типа. Изучена способность конструкций env вызывать образование больших многоядерных синцитиев с клетками NIH 3T3 и ХС. Конструкции EnvR{-} образуют синцитии с NIH 3T3, но in7705-12а и in7748-12а не активируют слияние с NIH 3T3. Все 3 мутанта активны в слиянии с клетками RatXC, несмотря на отсутствие расщепления II. США, Dep. of Biochem., UMDNJ-R. W. Johnson Med. School, Piscataway, NJ 08854. Библ. 46

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ЛЕЙКОЗА МЫШЕЙ МОЛОНИ
БЕЛКИ ТРАНСМЕМБРАННЫЕ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
МУТАЦИИ

Доп.точки доступа:
Gray, Kimberly; Roth, Monica J.

13.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 98.08-04Н1.337

Thomas, Ann.
Analysis of mutations within the cytoplasmic domain of the moloney murine leukemia virus transmembrane protein [Text] / Ann Thomas, Kimberly Gray, Monica J. Roth // Virology. - 1997. - Vol. 227, N 2. - P305-313 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Анализ мутаций в цитоплазматическом домене трансмембранного белка вируса лейкоза мышей Молони
Аннотация: Изучены 2 мутации в цитоплазматическом хвосте (ЦХ) трансмембранного белка ТМ (I) вируса лейкоза мышей Молони (ВЛМ): 1) линкерная вставка in7705-12а в ЦХ; 2) линкерная вставка in7748-12а в R-пептиде (II); 3) мутация EnvR{-}, вызывающая образование I без II. Конструкции нежизнеспособны в клетках Rat1, но при пассаже в клетках NIH 3T3 быстро ревертируют в форму, имеющую II. Конструкция in7705-12а температурочувствительна в NIH 3T3 на ВЛМ дикого типа. Изучена способность конструкций env вызывать образование больших многоядерных синцитиев с клетками NIH 3T3 и ХС. Конструкции EnvR{-} образуют синцитии с NIH 3T3, но in7705-12а и in7748-12а не активируют слияние с NIH 3T3. Все 3 мутанта активны в слиянии с клетками RatXC, несмотря на отсутствие расщепления II. США, Dep. of Biochem., UMDNJ-R. W. Johnson Med. School, Piscataway, NJ 08854. Библ. 46

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.07.07
Рубрики: ВИРУС ЛЕЙКОЗА МЫШЕЙ МОЛОНИ
БЕЛКИ ТРАНСМЕМБРАННЫЕ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
МУТАЦИИ

Доп.точки доступа:
Gray, Kimberly; Roth, Monica J.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.01-04Б1.83

Katz, Ehud.
The cytoplasmic and transmembrane domains of the vaccinia virus B5R protein target a chimeric human immunodeficiency virus type 1 glycoprotein to the outer envelope of nascent vaccinia virions [Text] / Ehud Katz, Elizabeth J. Wolffee, Bernard Moss // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 4. - P3178-3187 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Цитоплазматический и трансмембранный домены белка B5R вируса осповакцины нацеливают химерный гликопротеин вируса иммунодефицита человека типа 1 во внешнюю оболочку вновь образующихся вирионов вируса осповакцины
Аннотация: Внешняя оболочка внеклеточной формы (ВФ) вируса осповакцины (ВОВ) образуется из мембран Гольджи и содержит белок B5R (I) ВОВ. Сконструированы химерные гены, кодирующие гликопротеин оболочки (II) ВИЧ-1, у к-рого цитоплазматический и трансмембранный домены заменены на соответствующие 42 С-концевых остатка I. Выделены рекомбинанты ВОВ, экспрессирующие химерный белок I-II или нормальный II. Клетки, зараженные этими ВОВ, образуют синцитии с клетками CD[4]{+}. Показано, однако, что химерные белки I-II преимущественно нацелены в ВФ ВОВ. Эти данные показали, что С-концевая область I содержит сигналы локализации в ВФ ВОВ. США, Lab. of Viral Diseases, Nat. Inst. of Allergy and Infect. Diseases, Bethesda, MD 20892-0445. Библ. 67

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
БЕЛКИ ОБОЛОЧЕЧНЫЕ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
Wolffee, Elizabeth J.; Moss, Bernard

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.01-04Б1.86

Influence of membrane anchoring and cytoplasmic domains on the fusogenic activity of vesicular stomatitis virus glycoprotein G [Text] / Derek Odell [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 10. - P7996-8000 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Влияние домена мембранного заякоривания и цитоплазматического домена на фузогенную активность гликопротеина G вируса везикулярного стоматита
Аннотация: Химерные белки, в к-рых трансмембранная заякоривающая последовательность (ТМ) или ТМ вместе с цитоплазматическим "хвостом" (ЦХ) гликопротеина G вируса везикулярного стоматита были замещены на соответствующие домены вирусных или клеточных интегральных мембранных белков, использовали для изучения влияния этих доменов на индуцируемое белком G слияние мембран при кислом pH. ТМ и ЦХ белка G были также заменены на липидный "якорь" гликозилфосфатидилинозитол (ГФИ). Гибриды, содержащие чужеродные последовательности ТМ или ТМ+ЦХ, были фузогенными при кислом pH, ГФИ-заякоренный G - нефузогенным. Полученные рез-ты свидетельствуют, что для фузогенной активности белка G необходимо мембранное заякоривание гидрофобной пептидной последовательностью. Специфичность аминокислотной последовательности ТМ не влияет на фузогенную активность. Канада, Dep. of Biochem., McMaster Univ., Hamilton, Ont. L8N 3Z5. Библ. 39

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ВЕЗИКУЛЯРНОГО СТОМАТИТА
ГЛИКОПРОТЕИН G
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
МЕМБРАННОЕ ЗАЯКОРИВАНИЕ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ГЛИКОЗИЛФОСФАТИДИЛИНОЗИТОЛ

Доп.точки доступа:
Odell, Derek; Wanas, Essam; Yan, Jesi; Ghosh, Hara P.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.02-04Б2.303

Feng, Xiuhong.
High-and low-abundance chemoreceptors in Escherichia coli: Differential activities associated with closely related cytoplasmic domains [Text] / Xiuhong Feng, James W. Baumgartner, Gerald L. Hazelbauer // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 21. - P6714-6720 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Рецепторы, содержащиеся в большом и маленьком количестве у Escherichia coli: дифференциальная активность, ассоциированная с близкородственными цитоплазматическими доменами
Аннотация: В клетках Escherichia coli число копий хеморецепторов Tsr (I) и Tar (II) в 10 раз больше числа копий Trg (III) и Tap (IV). В отсутствие I и II частота изменения направления движения клеток аномально низка и способность III и IV опосредовать направляемую миграцию в пространственных градиентах значительно понижена. Увеличение клеточного количества III в широком диапазоне не устраняет эти дефекты. Т. обр. I-II и III-IV отличаются друг от друга не только разной дозой в клетках дикого типа, но и характеристич. активностью. Сконструированы гибриды III и I. Показано, что цитоплазматический домен I придает III существенные признаки рецепторов, содержащихся в большом количестве, несмотря на высокую консервативность многих остатков в этих доменах. США, Dep. of Biochem. and Biophys., Washington State Univ., Pullman, WA 99164-4660. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ХЕМОРЕЦЕПТОРЫ
ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЧИСЛО КОПИЙ
РЕЦЕПТОР TSR
ГИБРИДЫ
РЕЦЕПТОР TRG
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ХЕМОТАКСИС

Доп.точки доступа:
Baumgartner, James W.; Hazelbauer, Gerald L.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.07-04Б1.75

Fusion activity of transmembrane and cytoplasmic domain chimeras of the influenza virus glycoprotein hemagglutinin [Text] / Britta Schroth-Diez [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 1. - P133-141 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Фузогенная активность химер трансмембранного и цитоплазматического доменов гликопротеина гемагглютинина вируса гриппа
Аннотация: Изучали роль первичной структуры трансмембранного и цитоплазматического доменов гемагглютинина (ГА; подтип H7) вируса гриппа в слиянии мембран, передающимся ГА. Создали химеры ГА, в к-рых цитоплазматический хвост и/или трансмембранный домен ГА были заменены соответствующими доменами фузогенного гликопротеина F вируса Сендай. Эти химеры, как и конструкции ГА, в к-рых цитоплазматический хвост был заменен пептидами нейрофибромина типа 1 человека (NF) или c-Raf-1, NF78 (остатки 1441-1518) и Raf-81 (остатки 51-131) соответственно, экспрессировали в клетках CV-1, используя преходящую систему вируса осповакцины-полимеразы T7. ГА природного вируса и химерный расщеплялись на 2 субъединицы и экспрессировались как тримеры. Слияние мембран между клетками CV-1 и связанными эритроцитами человека передавалось исходными или химерными белками ГА. Его изучали с помощью метода связывания с липидами и липидоподобным хлоридом октадецилродамин B-флуорохромом (R18). Не обнаружили заметное различие в кинетике. После снижения рН оба белка также индуцировали поток водного флуорофтора кальцеина с предварительно нагруженных эритроцитов в цитоплазму экспрессирующих белок клеток CV-1. Это указывает на участие мембран в слиянии с двумя поверхностями липидных двухслойных образований, что приводит к формированию водных пор слияния. Приходят к заключению, что ни специфичные для ГА последовательности в трансмембранных и цитоплазматических доменах, ни их длина, не являются решающими для индуцированного ГА слияния мембран. Германия, Inst. fur Biologie/Biophysik, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fak. I, Humboldt-Univ. zu Berlin, D-10115 Berlin. Библ. 38

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ДОМЕН
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ХИМЕРЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Schroth-Diez, Britta; Ponimaskin, Evgeni; Reverey, Helmut; Schmidt, Michael F.G.; Herrmann, Andreas

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 99.11-04М6.176

Comparison of the signaling abilities of the cytoplasmic domains of the insulin receptor and the insulin receptor-related receptor in 3T3-L1 adipocytes [Text] / Ajai A. Danderar [et al.] // Endocrinology. - 1998. - Vol. 139, N 8. - P3578-3584 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Сравнение сигнальных способностей цитоплазматических доменов рецепторов инсулина и родственных им рецепторов в адипоцитах 3T3-L1
Аннотация: В культивируемых адипоцитах 3T3-L1 экспрессировали рекомбинантные химерные рецепторы, содержащие внеклеточный домен колониестимулирующего фактора-1 (КСФ-1) и внутриклеточный домен рецепторов инсулина (РИ) или родственных ему рецепторов (РРИ). Оба типа химерных рецепторов обладали тирозинкиназной активностью, стимулируемой экзогенным КСФ-1 до того же уровня, что и у эндогенных РИ в этих клетках под действием инсулина. Показали, что цитоплазматические домены ИР и ИРР не различаются по параметрам индуцированных КСФ-1 внутриклеточных ответов, и они соответствуют ответам на активацию эндогенных РИ в клетках 3T3-L1. США, Dep. Mol. Pharmacol., Stanford Univ. Sch. Med., Stanford, CA 94305. Библ. 36

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: ИНСУЛИН
РЕЦЕПТОРЫ
РОДСТВЕННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
АДИПОЦИТЫ 3T3-L1
ЭКСПРЕССИЯ ХИМЕРНЫХ РЕЦЕПТОРОВ

Доп.точки доступа:
Danderar, Ajai A.; Wallach, Brenda J.; Barthel, Andreas; Roth, Ricahrd A.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.01-04Б1.67

Schmitt, Anthony P.
Involvement of the cytoplasmic domain of the hemagglutinin-neuraminidase protein in assembly of the paramyxovirus simian virus 5 [Text] / Anthony P. Schmitt, Biao He, Robert A. Lamb // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 10. - P8703-8712 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Вовлечение цитоплазматического домена гемагглютинин-нейраминидазы в сборку парамиксовируса обезьян 5
Аннотация: Изучали роль белка HN SV-5 в процессе сборки вируса. Получены рекомбинантные вирусы, содержащие HN с укороченным цитоплазматическим хвостом. Эти вирусы образовывали более мелкие бляшки, обладали более низкой скоростью репликации и имели меньший максимальный титр по сравнению с вирусом дикого типа. Освобождение вирусных частиц из инфицированных такими вирусами клеток было менее эффективным, чем у дикого вируса, но синцитиообразование усиливалось. Укорачивание цитоплазматического хвоста белка HN мешало аккумуляции вирусных белков в местах предполагаемого почкования вируса на цитоплазматической мембране инфицированных клеток. Т. обр., формирование комплексов почкования, из к-рых возможно эффективное высвобождение вирусных частиц, зависит от наличия цитоплазматического хвоста белка HN. США, Howard Hughes Med. Inst., Northwestern Univ., Evanston, IL 60208-3500. Библ. 36

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАМИКСОВИРУСЫ
ВИРУС SV-5
СБОРКА
HN-БЕЛОК
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
He, Biao; Lamb, Robert A.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.03-04Б1.138

Interactions of the cytoplasmic domains of human and simian retroviral transmembrane proteins with components of the clathrin adaptor complexes modulate intracellular and cell surface expression of envelope glycoproteins [Text] / Clarisse Berlioz-Torrent [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 2. - P1350-1361 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Взаимодействия цитоплазматических доменов трансмембранных белков ретровирусов человека и обезьян с компонентами клатриновых адапторных комплексов модулируют экспрессию внутри клеток и на поверхности клеток гликопротеинов оболочки
Аннотация: Цитоплазматич. домены CD трансмембранных белков ТМ (I) оболочки ретровирусов имеют мотив YXX'ФИ'. Для изучения роли этого мотива у I ВИЧ-1 (IA), вируса иммунодефицита обезьян ВИО (IB) и вируса вируса Т-клеточного лейкоза человека типа 1 (IC) использованы химеры CD8-CD-I (II). Методами проточной цитометрии и конфокальной микроскопии показано, что этот мотив является главным детерминантом экспрессии II на поверхности клеток. Мотив YXX'ФИ' играет также ключевую роль в субклеточном распределении оболочки ВИЧ-1 и ВИО. Однако у IA и IB, имеющих длинный домен CD, существуют дополнительные детерминанты, дистальные по отношению к мотиву YXX'ФИ' и участвующие в регуляции экспрессии I на поверхности клеток. С использованием дрожжевой 2-гибридной системы и анализа связывания in vitro показано, что: 1) мотивы YXX'ФИ' IA, IB и IC взаимодействуют с субъединицами 'мю'1 и 'мю'2; 2) С-концевые области IA и IB взаимодействуют с субъединицей 'бета'2 адаптина; 3) домены CD IA, IB и IC взаимодействуют с целыми комплексами АР. Т. обр. экспрессия I на поверхности клеток управляется их взаимодействием с адапторными комплексами. Франция, Inst. Cochin Genet. Mol., 75014 Paris. Библ. 43

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
КЛАТРИНОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Berlioz-Torrent, Clarisse; Shacklett, Barbara L.; Erdtmann, Lars; Delamarre, Lelia; Bouchaert, Isabelle; Sonigo, Pierre; Dokhelar, Marie Christine; Benarous, Richard

1-20 21-37

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска