СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 390
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.03-04Б1.051

Horimoto, Taisuke.
Reverse genetics provides direct evidence for a correlation of hemagglutinin cleavability and virulence of an avian influenza A virus [Text] / Taisuke Horimoto, Yoshihiro Kawaoka // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P3120-3128
Перевод заглавия: Обратная генетика представляет прямые доказательства корреляции расщепления гемагглютинина и вирулентности вируса гриппа А птиц
Аннотация: С помощью системы обратной генетики была получена серия мутантов с расщепленным ГА из вирулентного вируса А/индюк/Онтарио/7732/66(Н5N9). Трансфектантный вирус, содержащий ГА вируса дикого типа, к-рый имел аминокислоты R-R-R-K-K-R на месте кливиджа и расщеплялся эндогенными протеазами в фибробластах куриного эмбриона, оказался высоко вирулентным при в/м и орально-назальном введении курам. Мутант, содержащий ГА с авирулентно-подобными последовательностями R-E-T-R на месте кливиджа и не расщеплявшийся протеазами куриных фибробластов, не обладал патогенностью для кур. Очевидно генетические изменения на месте кливиджа ГА могут влиять на его способность к расщеплению и тем самым на вирулентность вируса. Мутанты с последовательностями T-R-R-K-K-R или T-T-R-K-K-R на месте кливиджа ГА были столь же вирулентными, как вирусы с диким типом ГА, в то время как мутанты с двумя аминокислотными делециями, но с сохраненными остатками R-K-K-R оказались авирулентными. Мутант, имеющий ГА с R-R-R-K-T-R и обладающий пониженной способностью к расщеплению в фибробластах кур, был столь же вирулентным, как вирус с высокой степенью расщепления ГА, если вводился в/м, но оказался менее патогенным при орально-назальной инокуляции. Очевидно степень расщепления ГА вирусов гриппа кур в куриных фибробластах определяет их вирулентность. США, Y. Kawaoka, Dep. of Virol. and Mol. Biol., St. Jude Children's Res. Hosp., 332 N. Lauderdale, P. O. Box 318, Memphis, TN 38101.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГРИППА А
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ВИРУЛЕНТНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Kawaoka, Yoshihiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.04-04И2.142

Mohamed, Hassan A.
Effects of physicochemical treatments on haemagglutination activity of Anopheles gambiae haemolymph and midgut extract [Text] / Hassan A. Mohamed, George A. Ingram // Med. and Vet. Entomol. - 1994. - Vol. 8, N 1. - P8-14
Перевод заглавия: Влияние физико-химических обработок на активность гемагглютинации гемолимфы и экстракта средней кишки комаров Anopheles gambiae
Аннотация: Изучены некоторые физико-химические св-ва агглютининов гемолимфы (Г) и экстракта средней кишки (ЭСК) взрослых комаров An. gambiae, агглютинирующих эритроциты человека. Титры агглютининов у разных комаров колебались от 1:16 до 1:256. С помощью обработки Г и ЭСК протеазами, нейраминидазой, гликозилирующими гидролазами и преципитации протеинов установлено, что агглютинины комаров являются протеинами, вероятнее всего гликопротеинами. Эти агглютинины термолабильны (т-ра 40'ГРАДУС' С подавляет их активность полностью), теряют активность после обработки замораживанием-оттаиванием, наиболее активны при слегка кислой или нейтральной р-ции, причем их активность в значительной степени зависит от ионов кальция и, в меньшей степени, от магния. Агглютинин ЭСК имеет мол. м. 40 кД, Г - 65 кД. Великобритания, Dep. Biol. Sci., Univ. Salford, Salford M5 4WT, Lancashire. Библ. 39.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.19.07.17.09.11.13
Рубрики: ANOPHELES GAMBIAE (DIPT.)
ГЕМОЛИМФА
ЭКСТРАКТ СРЕДНЕЙ КИШКИ
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ЭРИТРОЦИТЫ

Доп.точки доступа:
Ingram, George A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.05-04Б1.133

Pinet, Valerie.
Two processing pathways for the MHC class II-restricted presentation of exogenous influenza virus antigen [Text] / Valerie Pinet, Mauro S. Malnati, Eric O. Long // J. Immunol. - 1994. - Vol. 152, N 10. - P4852-4860 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Два пути процессирования для ограниченной МНС класса II презентации экзогенного антигена вируса гриппа
Аннотация: Показано использование для различных путей при HLA-DR1-ограниченной презентации иммунодоминантных эпитопов инактивированного вирус гриппа. Если процессирование и презентация матриксного белка идут согласно общеизвестным правилам, то при презентации белка гемагглютинина используется какой-то новый путь процессирования, независимый от экспрессии Ii, независимый от вновь синтезируемых молекул МНС класса II и независимый от С2Р. США, Lab. of Immunogenetics, NIAID, NIH. Rockville, MD 20852. Ил. 9. Библ. 63.

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУС ГРИППА А
МАТРИКСНЫЕ БЕЛКИ
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ПРОЦЕССИРОВАНИЕ
ПРЕЗЕНТАЦИЯ
ГЛАВНЫЙ КОМПЛЕКС ГИСТОСОВМЕСТИМОСТИ

Доп.точки доступа:
Malnati, Mauro S.; Long, Eric O.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.05-04Б1.135

Temoltzin-Palacios, Fernando.
Modulation of immunodominants sites in influenza hemagglutinin compromise antigenic variation and select receptor-binding variant viruses [Text] / Fernando Temoltzin-Palacios, D.Brian Thomas // J. Exp. Med. - 1994. - Vol. 179, N 5. - P1719-1724 . - ISSN 0022-1007
Перевод заглавия: Модуляция иммунодоминантных сайтов в гемагглютинине (HA) вируса гриппа (ВГ) ограничивает антигенную изменчивость и селектирует вирусы с вариацией по связыванию с рецептором
Аннотация: В трехмерной структуре мономера НА1 антигенно варьирующие обл. НА ВГ расположены на выходящих на поверхность участках. Авт. задались целью установить, будет ли новый вариант вируса, IMUT4, у к-рого в данных, иммунодоминантных для мышей СВА/Ca обл. мутированы аминок-тные остатки (НА1 63, 144, 158 и 193), давать пробелы в репертуаре антител (АТ) или же препятствовать дальнейшей антигенной вариации IMUT4. Показано, что в ответе на инфекцию IMUT4 мыши СВА/Ca способны образовывать нейтрализующие АТ. Молек. сайты узнавания установлены путем секвенирования НАгенов, отобранных с помощью моноАТ лаб. вариантов вируса Х31 дикого типа (НА1 131, 145, 155 и 196). Эти моноАТ не селектировали др. антигенных вариантов IMUT4 in ovo, а давали преимущественно мутант по связыванию с рецептором (НА1 190 Глу Асп; 226 Лей Глн), к-рый все еще узнавался селектирующими моноАТ, специф. к НА1 155 вируса Х31. Т. обр., прицельной мутацией в иммунодоминантных сайтах была скомпрометирована способность к антигенной вариации ВГ, о чем 20 лет назад говорил S. Fazekas de St. Groth (1977). Интересно, что изоляты подтипа Н3 (например, А/Бейджинг/92), выделенные в период 1991-1993 гг., содержали те же самые замены в НА1 190 и 226, т. е. аналогичные барьеры, ограничивающие "ускользание" вируса от действия иммунной системы, действуют и в популяции чел. Великобритания, National Inst. for Med. Res., London NW7 1АА. Ил. 2. Табл. 4. Библ. 17.

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУС ГРИППА А
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ИММУНОДОМИНАНТНЫЕ САЙТЫ
ОГРАНИЧЕННАЯ АНТИГЕННАЯ ВАРИАЦИЯ
РЕЦЕПТОРО-СВЯЗЫВАНИЕ
САЙТСПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Thomas, D.Brian

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.06-04Б1.041

Yoshida, Tetsuhiko.
Биологические свойства гемагглютинина вируса герпеса простого 1 типа [Text] / Tetsuhiko Yoshida // Fukuoka igaku zasshi = Fukuoka acta med. - 1994. - Vol. 85, N 3. - С. 91-100
Аннотация: Для изучения природы гемагглютинина вируса герпеса простого типа 1 (ВГП-1) проведены опыты по гемагглютинации в различных условиях. Способность агглютинировать эритроциты мыши проявляли лишь gC-позитивные штаммы ВГП-1, но не gC-негативные или ВГП-2. Рекомбинантный ВГП-1, сконструированный путем встраивания гена gC-1 в геном gC-негативного штамма, полностью восстанавливал способность к ГА. Эритроциты нек-рых линий крыс агглютинировались gC-позитивными штаммами ВГП-1 так же хорошо, как эритроциты мышей. Фиксация эритроцитов формалином или облучение вируса УФ не снижали ГА активность. ГА активность, кот. ингибировалась гепарином и декстран сульфатом, появлялась на поздних стадиях размножения вируса и подавлялась при введении в среду цитозин арабинозида или туникамицина. ГА ингибировалась антисыворотками к ВГП-1 и ВГП-2, хотя их титры антител, тормозящих гемагглютинацию, были низкими. ГА ВГП-1 может служить новым серологическим тестом при диагностике ВГП. Япония, Dept. of Virol., Fac. of Med., Kyushu Univ. 60, Fukuoka 812. Библ. 36.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
СЕРОТИП 1
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.07-04Б1.53

Krumbiegel, Mathias.
Kinetics of the low pH-induced conformational changes and fusogenic activity of influenza hemagglutinin [Text] / Mathias Krumbiegel, Andreas Herrmann, Robert Blumenthal // Biophys. J. - 1994. - Vol. 67, N 6. - P2355-2360 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Кинетика индуцируемых низким pH конформационных изменений и плавящая активность гемагглютинина вируса гриппа
Аннотация: Флуоресцентным методом изучали конформационные изменения в м-ле гемагглютинина вируса гриппа, необходимые для плавления клеточной мембраны и попадания вируса в клетку. Установлено, что при оптимальных для этого процесса условиях наблюдаются быстрые изменения в спектре флуоресценции (при pH 4,9 t[1/2]=120 мс). Сделан вывод, что необходимые для плавления конформационные изменения в структуре гемагглютинина не являются лимитирующей стадией. США, Nat. Inst. Health, 10 Ctr. Dr., MSC 1350 NCI, Bethesda, MD 20802-1350. Библ. 21

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ВИРУС ГРИППА
ПЛАВЯЩАЯ АКТИВНОСТЬ
КОНФОРМАЦИЯ
ФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ

Доп.точки доступа:
Herrmann, Andreas; Blumenthal, Robert

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.270

Polyacrylamides bearing pendant 'альфа'-sialoside groups strongly inhibit agglutination of erythrocytes by influenza A virus: Multivalency and steric stabilization of particulate biological systems [Text] / Watson J. Lees [et al.] // J. Med. Chem. - 1994. - Vol. 37, N 20. - P3419-3433 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Полиакриламиды, с навешенными на боковую цепь 'альфа'-сиаловыми группами эффективно ингибируют агглютинацию эритроцитов вирусом группа А: мультивалентность и стерическая стабилизация частичковых биологических систем
Аннотация: Детально описаны синтез и св-ва серии полимеров акриламида (и его производных), несущих на боковых цепях группы сиаловой к-ты. Эти полимеры являются сильными мультивалентными ингибиторами индуцируемой вирусом гриппа А агглютинации куриных эритроцитов. Обсуждаются мех-мы ингибирующего действия этих полиакриламидов. США, Dep. of Chem., Harvard Univ., Cambridge, MA 02138. Ил. 6. Табл. 4. Библ. 96

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.27
Рубрики: ВИРУС ГРИППА A
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
СИАЛОВАЯ КИСЛОТА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПОЛИАКРИЛАМИДЫ
СИНТЕЗ
ИНГИБИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
МЕХАНИЗМЫ
АГГЛЮТИНАЦИЯ ЭРИТРОЦИТОВ

Доп.точки доступа:
Lees, Watson J.; Spaltenstein, Andrew; Kingery-Wood, Jill E.; Whitesides, George M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.08-04К1.157

Degeneracy of T cell receptor recognition of an influenza virus hemagglutinin epitope restricted by HLA-DQ and -DR class II molecules [Text] / Claerwen M. Jones [et al.] // Eur. J. Immunol. - 1994. - Vol. 24, N 5. - P1137-1142 . - ISSN 0014-2980
Перевод заглавия: Дегенеративность рестриктированного по молекулам HLA-DQ и HLA-DR класса II распознования T-клеточным рецептором эпитопа гемагглютинина вируса гриппа
Аннотация: The T cell receptor (TcR) recognizes antigens in the form of short peptide fragments bound to major histocompatibility (МНС) molecules. TcR have an immunoglobulin (Ig)-like structure and, in an analogous manner to antigen recognition by Ig, the third complementarity determining regions (CDR3) of the TcR are believed to provide the primary contact with the peptide lying in the MHC groove. CDR1 and CDR2 are thought to contact the presenting MHC molecule. We have analyzed seven human CD4{+} T cell clones that recognize a conserved peptide epitope (residues 255-270) within the influenza virus hemagglutinin (H3) HA1 subunit. Two T cell clones recognized the peptide in the context of HLA-DRB1{*}1001 and HLA-DQB1{*}0602/DQA1{*}0102, respectively, and shared V['альфа'], V['бета'] and J['бета'] gene segments. Only the junctional regions encoding the CDR3 regions of the two TcR chains were different. This suggests that the CDR3 regions of these TcR interact with the MHC class II molecule. Six of the T cell clones were restricted by the HLA-DRB1{*}1001. Two of these T cell clones expressed V['бета']9.1 and three expressed V['бета']13 gene segments; the remaining clone expressed V['бета']7.2, a close homologue of V['бета']9.1. A diverse selection of V['альфа'] and J gene segments contributed to the junctional heterogeneity of the TcR, indicating a diversity of sequence combinations recognizing the epitope. Nevertheless, five out of six T cell clones bore a motif in the V['альфа'] CDR3 loop consisting of adjacent acidic and polar amino acid residues, eight residues from the carboxyl end of each CDR3

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ЭПИТОПЫ
РАСПОЗНОВАНИЕ
РЕЦЕПТОРЫ
T-КЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ

Доп.точки доступа:
Jones, Claerwen M.; Lake, Richard A.; Lamb, Jonathan R.; Faith, Alex

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.16

Restricted movement of lipid and aqueous dyes through pores formed by influenza hemagglutinin during cell fusion [Text] / Joshua Zimmerberg [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 127, N 6. - P1885-1894 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Ограниченное перемещение липидных и водорастворимых красителей через поры, образованные гемагглютинином гриппа в ходе слияния клеток
Аннотация: Исследовали вызванное гемагглютинином вируса гриппа слияние эритроцитов человека, предварительно нагруженных водорастворимыми и связывающимися с мембранами флуоресцентными красителями, и фибробластов GP4F, экспрессирующих гемагглютинин вируса гриппа. В ходе слияния самые ранние изменения сводятся к ступенчатому возрастанию электропроводимости пор между клетками; затем усиливается ток липидных красителей и наконец - ток водорастворимых красителей, определяемый размером молекулы красителя. По-видимому, на начальном этапе слияния образуется множество мелких пор типа "сита". США, Lab. Theoret. a. Phys. Biol., NICHD, NIH, Bethesda, MD 10892. Библ. 44

ГРНТИ	34.19.05

ВИНИТИ 341.19.05.27
Рубрики: ЭРИТРОЦИТЫ
СЛИЯНИЕ КЛЕТОК
МЕМБРАНЫ
ПОРЫ
КРАСИТЕЛИ ПЕРЕМЕЩЕНИЕ
ВИРУСЫ
ВИРУС ГРИППА
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ

Доп.точки доступа:
Zimmerberg, Joshua; Blumenthal, Robert; Sarkar, Debi P.; Curran, Michael; Morris, Stephen J.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.09-04Б1.121

Degeneracy of T cell receptor recognition of an influenza virus hemagglutinin epitope restricted by HLA-DQ and -DR class II molecules [Text] / Claerwen M. Jones [et al.] // Eur. J. Immunol. - 1994. - Vol. 24, N 5. - P1137-1142 . - ISSN 0014-2980
Перевод заглавия: Дегенеративность рестриктированного по молекулам HLA-DQ и HLA-DR класса II распознования T-клеточным рецептором эпитопа гемагглютинина вируса гриппа
Аннотация: The T cell receptor (TcR) recognizes antigens in the form of short peptide fragments bound to major histocompatibility (МНС) molecules. TcR have an immunoglobulin (Ig)-like structure and, in an analogous manner to antigen recognition by Ig, the third complementarity determining regions (CDR3) of the TcR are believed to provide the primary contact with the peptide lying in the MHC groove. CDR1 and CDR2 are thought to contact the presenting MHC molecule. We have analyzed seven human CD4{+} T cell clones that recognize a conserved peptide epitope (residues 255-270) within the influenza virus hemagglutinin (H3) HA1 subunit. Two T cell clones recognized the peptide in the context of HLA-DRB1{*}1001 and HLA-DQB1{*}0602/DQA1{*}0102, respectively, and shared V['альфа'], V['бета'] and J['бета'] gene segments. Only the junctional regions encoding the CDR3 regions of the two TcR chains were different. This suggests that the CDR3 regions of these TcR interact with the MHC class II molecule. Six of the T cell clones were restricted by the HLA-DRB1{*}1001. Two of these T cell clones expressed V['бета']9.1 and three expressed V['бета']13 gene segments; the remaining clone expressed V['бета']7.2, a close homologue of V['бета']9.1. A diverse selection of V['альфа'] and J gene segments contributed to the junctional heterogeneity of the TcR, indicating a diversity of sequence combinations recognizing the epitope. Nevertheless, five out of six T cell clones bore a motif in the V['альфа'] CDR3 loop consisting of adjacent acidic and polar amino acid residues, eight residues from the carboxyl end of each CDR3

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.02
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ЭПИТОПЫ
РАСПОЗНОВАНИЕ
РЕЦЕПТОРЫ
T-КЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ

Доп.точки доступа:
Jones, Claerwen M.; Lake, Richard A.; Lamb, Jonathan R.; Faith, Alex

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.09-04Б1.307

Evolution of the HA1 domain of human influenza A (H1N1) virus: Loss of glycosylation sites and occurrence of herald and conserved strains [Text] / Raijo Pyhala [et al.] // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 1. - P205-210 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Эволюция домена HA1 вируса гриппа A(H1N1) человека: утрата участков гликозилирования и появление геральдических и консервативных штаммов
Аннотация: Амплифицировали методом ревертазы/полимеразной цепной реакции (Р/ПЦР) и сравнили последовательность нукл. (нукл. ПС) гена, кодирующего часть HA1 гемагглютинина, в 31 штамме вируса гриппа A(H1N1). Вирус был выделен в Европе, преимущественно в Финляндии, с 1978 по 1992 гг. В 1984 г. в Финляндии коциркулировали по крайней мере 2 подтипа H1N1. Вирусы, выделенные после 1986 г, формировали 3 последовательные филогенетические группы (приведена схема). Обнаружили утрату участков гликозилирования на глобулярной головке порции H1N1. Это указывает на то, что олигосахариды этих участков не необходимы для вируса человека. Выделение геральдического штамма в Финляндии в июне 1988 г поставило вопрос о том, как вирус может сохраняться в Европе в межэпидемический период. В 1988 г на двух континентах циркулировали высоко консервативные штаммы. Библ. 24

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.39
Рубрики: ВИРУС ГРИППА A
ГЕРАЛЬДИЧЕСКИЕ ШТАММЫ
КОНСЕРВАТИВНЫЕ ШТАММЫ
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ДОМЕНЫ
ЭВОЛЮЦИЯ

Доп.точки доступа:
Pyhala, Raijo; Ikonen, Niina; Forsten, Tiia; Alanko, Satu; Kinnunen, Leena

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.159

Boycott, R.
Cell tropism of influenza virus mediated by hemagglutinin activation at the stage of virus entry [Text] / R. Boycott, H. -D. Klenk, M. Ohuchi // Virology. - 1994. - Vol. 203, N 2. - P313-319 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Клеточный тропизм вируса гриппа, опосредованный активацией гемагглютинина на стадии вхождения вируса
Аннотация: После размножения вируса гриппа (ВГ) A/WSN/33 (H1N1) на клетках MDBK или CV-1 в не содержащей сыворотку среде вирусы потомства содержат только нерасщепленный гемагглютинин (I). Они инфекционны для клеток MDBK, но не могут заражать клетки CV-1 без предварительной активации трипсином (II). Методом температурного сдвига с использованием меченного {35}S-метионином ВГ показано, что I расщепляется через 30 мин после заражения клеток MDBK и становится устойчивым к действию II, т. е. ВГ на этой стадии уже интернализируется. Расщепление не наблюдается после инокуляции клеток CV-1. Лейпептин (III) - ингибитор сериновых протеаз - блокирует рост ВГ при добавлении к клеткам MDBK во время начальной фазы цикла репликации. III не оказывает влияния, если ВГ содержит уже расщепленный I. Эти данные показывают, что I штамма WSN ВГ может расщепляться в клетках MDBK, но не в клетках CV-1, на стадии вхождения ВГ, вероятно, под действием эндосомной протеазы. Германия, Inst. fur Virologie, Philipps-Univ. Marburg, 35011 Marburg. Библ. 17

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ГРИППА
КЛЕТОЧНЫЙ ТРОПИЗМ
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Klenk, H.-D.; Ohuchi, M.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.250

Taylor, H. P.
Competitive binding of neutralizing monoclonal and polyclonal IgG to the HA of influenza A virions in solution: Only one IgG molecule is bound per HA trimer regardiess of the specificity of the competitor [Text] / H. P. Taylor, N. J. Dimmock // Virology. - 1994. - Vol. 205, N 1. - P360-363 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Конкурентное связывание нейтрализующих моноклональных и поликлональных IgG с НА вирионов вируса гриппа А в растворе: только одна молекула связывается с тримером НА, несмотря на специфичность конкурента
Аннотация: Двухступенчатый конкурентный анализ в растворе использовали для изучения взаимодействия вирионов вируса гриппа А и нейтрализующих моноклональных АТ, специфичных для НА. Показано, что связывание одной молекулы IgG МАТ с тримером НА препятствует связыванию МАТ с другими антигенными сайтами НА (сайт А, В или О), даже если эти сайты разделены топографически и антигенно независимы. Показано также, что одна молекула IgG, связанная с тримером НА, препятствует взаимодействию с ним поликлональных специфических IgG, полученных из сывороток кроликов, иммунизированных цельным вирусом. Полагают, что редукция связывания является свойством интактного вириона, т. к. др. авторы, используя очищенный НА, показали, что более 4 молекул IgG различной специфичности могут связываться с одним тримером НА. Великобритания, Dep. of Biol. Sci., Univ. of Warwick Coventry, CV4 7AL. Ил. 1. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.11
Рубрики: ВИРУС ГРИППА A
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
АНТИТЕЛА
НЕЙТРАЛИЗУЮЩИЕ АНТИТЕЛА
КОНКУРЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Dimmock, N.J.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.407

Jin, Hong.
The influenza virus hemagglutinin cytoplasmic tail is not essential for virus assembly or infectivity [Text] / Hong Jin, George P. Leser, Robert A. Lamb // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 22. - P5504-5515 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Цитоплазматический хвост гемаглютинина вируса гриппа не необходим для сборки или инфекционности вируса
Аннотация: Гемаглютинин (ГА) вируса гриппа A содержит цитоплазматический домен ("хвост") из 10-11 аминок-т, из к-рых 5 остатков консервативны для всех субтипов вируса гриппа А. Этот хвост не участвует в внутриклеточном транспорте вирусных частиц к плазматической мембране, но принято считать, что он участвует во взаимодействиях белок-белок, необходимых для образования почкующихся вирусов, обладающих инфекционной активностью. Методами обращенной генетики получен вирус гриппа, в к-ром ГА не содержит цитоплазматического хвоста. Показано, что такой мутантный ГА включается в вирусные частицы, к-рые по сборке и репликации не отличаются от вирионов, содержащих ГА дикого типа. Обсуждаются возможные функции цитоплазматического хвоста ГА. США, Howard Hughes Med. Inst., Northwestern Univ., Evanston, IL 60208-3500

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.39
Рубрики: ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ВИРУС ГРИППА A
СБОРКА
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ ХВОСТ

Доп.точки доступа:
Leser, George P.; Lamb, Robert A.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.409

Tong, Ning.
Анализ структуры и функции гемагглютинина вируса гриппа: супрессия температурно-чувствительных мутаций [Text] / Ning Tong // koshu eisei kenkyu = Bull. Inst. Public Health. - 1994. - Vol. 43, N 3. - С. 367-368 . - ISSN 0916-6823
Аннотация: Ts134, температурно-чувствительный мутант штамма A/WSN/33 вируса гриппа обладает дефектным геном гемагглютинина (НА). Этот дефект характеризуется нарушением гликозилирования, что приводит к внутриклеточному транспорту при непермиссивной т-ре и заметной термолабильности полипептида НА. В данной работе из ts134 при непермиссивных т-рах выделено 37 естественных ревертантов и определены нуклеотидные последовательности их генов НА. По результатам анализа рассчитанных аминокислотных последовательностей часть ревертантов признана истинными, тогда как др. оказались псевдоревертантами, отличающимися от ts134. Измененные аминокислоты локализованы в трех различных р-нах на трехмерной структуре молекулы НА. Термостабильность НА ревертантов восстанавливалась до различной степени

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.39
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА А
ТЕМПЕРАТУРНО-ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЕ МУТАНТЫ
РЕВЕРТАНТЫ
ПСЕВДОРЕВЕРТАНТЫ
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.10-04К1.792

Taylor, H. P.
Competitive binding of neutralizing monoclonal and polyclonal IgG to the HA of influenza A virions in solution: Only one IgG molecule is bound per HA trimer regardiess of the specificity of the competitor [Text] / H. P. Taylor, N. J. Dimmock // Virology. - 1994. - Vol. 205, N 1. - P360-363 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Конкурентное связывание нейтрализующих моноклональных и поликлональных IgG с НА вирионов вируса гриппа А в растворе: только одна молекула связывается с тримером НА, несмотря на специфичность конкурента
Аннотация: Двухступенчатый конкурентный анализ в растворе использовали для изучения взаимодействия вирионов вируса гриппа А и нейтрализующих моноклональных АТ, специфичных для НА. Показано, что связывание одной молекулы IgG МАТ с тримером НА препятствует связыванию МАТ с другими антигенными сайтами НА (сайт А, В или О), даже если эти сайты разделены топографически и антигенно независимы. Показано также, что одна молекула IgG, связанная с тримером НА, препятствует взаимодействию с ним поликлональных специфических IgG, полученных из сывороток кроликов, иммунизированных цельным вирусом. Полагают, что редукция связывания является свойством интактного вириона, т. к. др. авторы, используя очищенный НА, показали, что более 4 молекул IgG различной специфичности могут связываться с одним тримером НА. Великобритания, Dep. of Biol. Sci., Univ. of Warwick Coventry, CV4 7AL. Ил. 1. Библ. 29

ГРНТИ	34.43.59

ВИНИТИ 341.43.59.13
Рубрики: ВИРУС ГРИППА A
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
АНТИТЕЛА
НЕЙТРАЛИЗУЮЩИЕ АНТИТЕЛА
КОНКУРЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Dimmock, N.J.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.136

Ishibashi, Yoshio.
Bordetella pertussis filamentous hemagglutinin interacts with a leukocyte signal transduction complex and stimulates bacterial adherence to monocyte CR3 (CD11b/CD18) [Text] / Yoshio Ishibashi, Sarah Claus, David A. Relman // J. Exp. Med. - 1994. - Vol. 180&(!&), N 4. - P1225-1233 . - ISSN 0022-1007
Перевод заглавия: Гемагглютинин ворсинок Bordetella pertussis взаимодействует с комплексом трансдуцирующих сигналов лейкоцитов и стимулирует бактериальное прилипание к моноцитам CR3 (CD11b/CD18)
Аннотация: Ранее было показано, что Bordetella pertussis адгезируется с человеческими моноцитами/макрофагами с помощью гемагглютинина ворсинок. Показано, что он индуцирует увеличение связывания B. pertussis с моноцитами. Это связывание блокируется антителами против CR3. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 57

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.11
Рубрики: BORDETELLA PERTUSSIS (BACT.)
ВОРСИНКИ
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
АДГЕЗИЯ
МОНОЦИТЫ CR3
СТИМУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Claus, Sarah; Relman, David A.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.99

Zurcher, Thomas.
Mutations at palmitylation sites of the influenza virus hemagglutinin affect virus formation [Text] / Thomas Zurcher, Guangxiang Luo, Peter Palese // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 9. - P5748-5754 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Мутации в сайтах пальмитирования гемагглютинина вируса гриппа влияет на образование вирусов
Аннотация: На С-конце гемагглютинина (I) вируса гриппа (ВГ) А имеются 3 консервативных остатка цис, к-рые у ВГ субтипов Н2, Н3 и Н7 подвергаются пальмитированию. Сконструированы мутации, затрагивающие эти остатки у ВГ А/WSN/33 субтипа Н1. Найдено, что остаток цис[563] цитоплазматического хвоста I нужен для образования инфекционных частиц ВГ. Замены цис[553]'-'сер или ала не влияют на фенотип ВГ, а замены цис[560]'-'ала или тир вызывают аттенуацию ВГ в культурах клеток. Это указывает на важную роль пальмитилирования цитоплазматического хвоста I. I с заменами 2 или 3 остатков цис неинфекционны. Ревертанты аттенуированного мутанта цис[560]'-'тир всегда содержат остаток цис[560]. Полученные данные не исключают, однако, что решающим фактором в образовании инфекционных частиц ВГ является структурное ограничение цитоплазматического хвоста I, а не пальмитилирование остатков цис. США, Dep. of Microbiol., Mount Sinai School of Med., New York, NY 10029. Библ. 32

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГРИППА А
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ПАЛЬМИТИРОВАНИЕ
САЙТЫ
МУТАЦИИ
ИНФЕКЦИОННОСТЬ

Доп.точки доступа:
Luo, Guangxiang; Palese, Peter

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.102

Proprotein-processing endoproteases PC6 and furin both activate hemagglutinin of virulent avian influenza viruses [Text] / Taisuke Horimoto [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 9. - P6074-6078 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Расщепляющие пропротеин эндопротеазы РС6 и фурин активируют гемагглютинин вирулентных вирусов гриппа птиц
Аннотация: Изучали способность протеаз PACE4 и PC6 расщеплять гемагглютинин (ГА) вирулентного вируса гриппа птиц A/turkey/Ireland/B78/83 (H5N8) и ряда мутантных форм его ГА в культуре клеток L[0]V[0], в к-рых отсутствует активный фурин. Исследовали также способность этих протеаз и фурина протеолитически активировать вирулентные вирусы гриппа птиц. ГА дикого типа, экспрессируемый вирусом вакцины, не расщеплялся L[0]V[0], однако этот дефект процессинга корректировали с помощью экспрессии фурина или РС6, но не РСЕ4. При заражении L[0]V[0] вирулентным вирусом A/turkey/Ontario/7732/66 (H5N9) образовывались лишь неинфекционные вирионы. Нормальная репликация этого вируса имела место при заражении и одновременном введении фурина или PC6. Данные о протеолитической активации фурином и PC6 вирулентных вирусов гриппа птиц свидетельствуют о существовании in vivo многочисленных ферментов, расщепляющих ГА. США, Dep. of Virol. and Molecular Biol., St. Jude Children's Res. Hosp., Memphis, TN 38101. Ил. 1. Табл. 2. Библ. 52

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
АКТИВАЦИЯ
ЭНДОПРОТЕАЗЫ
ФУРИН

Доп.точки доступа:
Horimoto, Taisuke; Nakayama, Kazuhisa; Smeekens, Steven P.; Kawaoka, Yoshihiro

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.12-04Б4.152

Helicobacter pylori putative gastric tissue adhesins [Text] : abstr. 11th Int. Congr. Microbial Ecol. and Disease, Rome, 18-21 Sept., 1994 / T. Wadatrom [et al.] // Microb. Ecol. Health and Disease. - 1995. - Vol. 8, N 1. - VIII . - ISSN 0891-060X
Перевод заглавия: Предполагаемые адгезины к тканям желудка у Helicobacter pylori
Аннотация: Helicobacter pylori, в отличие H. felis животных может секретировать 2 класса поверхностных клеточных гемагглютининов. Один из них распознается различными сиалогликосоединениями. Штаммы H. pylori также могут связывать гепарин. В отличие от Bordetella pertussis, гепариноподобные соединения не ингибируют гемагглютинины H. pylori

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.09
Рубрики: HELICOBACTER PYLORI (BACT.)
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
СЕКРЕЦИЯ
СИАЛОГЛИКОСОЕДИНЕНИЯ
ГЕПАРИН
СВЯЗЫВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Wadatrom, T.; Ascencio, F.; Hirmo, S.; Larm, O.; Utt, M.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска