Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=СБОРКА<.>)
Общее количество найденных документов : 2514
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.063

   

    Purification of recombinant budgerigar fledgling disease virus VP1 capsid protein and its ability for in vitro capsid assembly [Text] / Rebecca E. D. Rodgers [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P3386-3390
Перевод заглавия: Очистка рекомбинантного капсидного белка VP1 вируса болезни птенцов волнистых попугайчиков и его способность к сборке капсида in vitro
Аннотация: Сконструировали рекомбинантную систему для экспрессии основного капсидного белка VP1 вируса болезни птенцов волнистых попугайчиков. Ген VP1 встраивали в усеченную форму вектора р lag-1 и экспрессировали в Е. соli. Белок VP1 очищали почти до полной гомогенности методом иммуноаффинной хроматографии. Фракции, содержащие наиболее чистый VP1, составляли 3,3% от исходного VP1, экспрессируемого Е. соli. Электронно-микроскопически установлено, что VP1 представляет собой пентамерные капсомеры. Эти капсидоподобные пентамеры формировались in vitro из капсомеров в присутствии ионов Са{2}{+} и после удаления образующих комплексы с металлом и восстанавливающих агентов. США, Div. of Biol. Sec. of Virol. and Oncol., Kansas St. Univ., Manhattan, Kansas 66506. Библ. 48.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
ВИРУС БОЛЕЗНИ ПТЕНЦОВ ВОЛНИСТЫХ ПОПУГАЙЧИКОВ

КАПСИДНЫЕ БЕЛКИ

РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

ОЧИСТКА

СБОРКА


Доп.точки доступа:
Rodgers, Rebecca E.D.; Chang, Deching; Cai, Xiaoyin; Consigli, Richard A.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.064

   

    Assembly of HIV GAG-B-galactosidase fusion proteins into virus particles [Text] / Chin-Tien Wang [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 200, N 2. - P524-534 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Сборка слитых белков Gag-B-галактозидазы вируса иммунодефицита человека в вирусные частицы
Аннотация: Ранее авторы создали систему, в к-рой ген В-галактозидазы (В-G) сливали с различными генами вируса M-MnLV, и установили, что при слиянии с геном Gag экспрессируется слитый белок, к-рый собирается в вирусные частицы. Создали серию рекомбинантных плазмид, содержащих слитые гены Gag вируса иммунодефицита человека (ВИЧ) и В-G (ВИЧ-GBG) с различными мутациями гена Gag. Транфецировали ими клетки COS-7. Определяли иммунологическими методами экспрессию белков. Анализ серии слитых белков показал, что для включения слитого белка в вирионы необходим домен СА ВИЧ. В отличие от системы M-MnLV, в частицы включался немиристилированный ВИЧ-GBG, хотя и в меньшей степени, чем миристилированный. Центральный домен МА не был необходим для сборки в вирионы. Большая часть слитых белков выявлена при фракционировании клеток в осадке фракции цитоплазмы. Это не совпадает с локализацией слитого белка при иммунофлуоресценции. США, Vollum Inst. for Advanced Biomed. Res., Oregon Health Sci. Univ., Portland, OR 97201. Библ. 37.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
СЛИТЫЕ БЕЛКИ

СБОРКА

ВИРУСНЫЕ ЧАСТИЦЫ


Доп.точки доступа:
Wang, Chin-Tien; Stegeman-Olsen, Jenny; Zhang, Yaqiang; Barklis, Eric

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.095

   

    Assembly of rubella virus structural proteins into virus-like particles in transfected cells [Text] / Tom C. Hobman [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 2. - P574-585 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Сборка структурных белков вируса краснухи в вирусоподобные частицы и трансфецированных клетках
Аннотация: Получили стабильную трансфецированную линию клеток СНО (СНО 24 S), к-рая экспрессировала 3 структурных белка вируса краснухи (ВК): капсидный (К), Е2 и Е1. Эти белки выделялись из клеток СНО 24 S в культуральную жидкость в виде вирусоподобных частиц (ВПЧ), к-рые формировались при почковании в цистерны аппарата Гольджи. ВПЧ сходны с вирионами по размерам и морфологии, обладают той же плавучей плотностью при центрифугировании в градиенте сахарозы. Выход ВПЧ в культуральную жидкость определялся цитоплазматич. хвостом Е1: делеция или замена этого домена соответствующей областью белка G вируса везикулярного стоматита прекращала их выход. Т. обр., геномная РНК 40 S ВК не необходима для сборки вирусных частиц. Считают, что ВПЧ м. б. использованы, как диагностич. антигены, а также для замены живых аттенуированных вакцин. США, Univ. of California at San Diego, 9500 Gilman Drive, La Jolla, California, 92093-0651. Библ. 56.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС КРАСНУХИ
БЕЛКИ СТРУКТУРНЫЕ

СБОРКА

КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК


Доп.точки доступа:
Hobman, Tom C.; Lundstrom, Marita L.; Mauracher, Chris A.; Woodward, Luann; Gillam, Chirley; Farquhar, Marilyn Gist

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 95.01-04И1.033

    Leadbeater, Barry S. C.

    Developmental studies on the loricate choanoflagellate Stephanoeca diplocostata Ellis [Text]. VII. Dynamics of costal strip accumulation and lorica assembly / Barry S. C. Leadbeater // Eur. J. Protistol. - 1994. - Vol. 30, N 1. - P111- 124 . - ISSN 0932-4739
Перевод заглавия: Изучение развития имеющего домик воротничкового жгутиконосца Stephanoeca diplocostata. VII. Динамика накопления реберных полосок и сборки домика
Аннотация: Бочонковидный домик S. diplocostata состоит из 2 камер. В передней камере 15-24 продольных ребра (Р), каждое из к-рых состоит из 3 реберных полосок (РП), состыкованных конец в конец. Имеется и 4 поперечных Р. Р задней камеры образуют 2 спирали - продольную (наружную) и поперечную (внутреннюю). Задняя камера оканчивается ножкой. Все РП - изогнутые палочковидные структуры с округлым поперечным сечением. В интерфазе группы РП попадают внутрь секретирующих кремнезем пузырьков. По созревании РП доставляются к верхней части внутренней поверхности воротничка. Тентакулы родительской клетки, образующие воротничок, очевидно, распределяются равномерно между дочерними клетками. Великобритания, School of Biol. Sciences, Univ. of Birmingham, Edgbaston, Birmingham B15 2TT. Библ. 27.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.15.09.11
Рубрики: ЖГУТИКОНОСЦЫ
STEPHANOECA DIPLOCOSTATA (MASTIG.)

РАЗВИТИЕ

РЕБЕРНЫЕ ПОЛОСКИ

ДОМИК

СБОРКА


5.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.01-04Н1.235

    Hough, Christopher.

    Regulation of 'бета'-adrenergic receptor mRNA in rat C[6] glioma cells is sensitive to the state of microtubule assembly [Text] / Christopher Hough, Fumahiko Fukamauchi, De-Maw Chuang // J. Neurochem. - 1994. - Vol. 62, N 2. - P421-430 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Регуляция мРНК 'бета'-адренэргического рецептора в клетках глиомы C[6] крыс чувствительна к состоянию самосборки микротрубочек
Аннотация: мРНК 'бета'[1] и 'бета'[2]-адренэргических рецепторов (АРц), поразному, регулируются в-вами, которые действуют на микротрубочки (МТ) в Кл глиомы С[6]. Показано, что на состоянии сборки микротрубочек может влиять уровень цАМФ, мРНК рецепторов 'бета'[1] и 'бета'[2]-адренэргических рецепторов и уровень связывающих центров в клетках глиомы С[6]. Библ. 42. США, Section on Molecular Neurobiology, Biological Psychiatry Branch, NI Mental Health, Bethesda, Maryland.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.19.11.23
Рубрики: МРНК
РЕЦЕПТОРЫ БЕТА-АДРЕНЕРГИЧЕСКИЕ

ЦАМФ

КУЛЬТУРА КЛЕТОК

ГЛИОМА С[6]

СБОРКА МИКРОТРУБОЧЕК

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 42

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Fukamauchi, Fumahiko; Chuang, De-Maw

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.68

   

    High glucose causes mesangial cell actin disassembly and hypocontraction to endothelin-1 [Text] : [Pap.] Annu. Meet. Vancouver, Sept. 9-13, 1993 : Abstr. / Can. Soc. Clin. Invest. / X. P. Zhou [et al.] // Clin. and Invest. Med. - 1993. - Vol. 16, N 4 Suppl. - P98 . - ISSN 0147-958X
Перевод заглавия: Высокая концентрация глюкозы вызывает разборку актина в мезангиальных Кл и снижение сократимости в ответ на введение эндотелина-1
Аннотация: При помощи флуоресцентной и конфокальной лазерной микроскопии исследовали действие высоких конц-ий глюкозы (Гл) на сборку G-актина в F-актин и на сократительный ответ на введение эндотелина-1 (Э-1). После выращивания клеток (Кл) в течение 5 сут при нормальной (5,6 мМ) или высокой (25 мМ) конц-ии Гл, исследовали распределение G- и F-актина без обработки и после обработки Э-1 (0,1 мМ) или цитохалазином D (1 мкг/мл) в течение 60 мин. При высоких конц-иях Гл интенсивности свечения F-актина понижалась, а G-актина - повышалась. При нормальной конц-ии Гл F-актин выявлялся в виде длинных пучков микрофиламентов (МФ), располагающихся по всей цитоплазме Кл, а при высокой - в виде коротких, нерегулярно расположенных МФ. При стимуляции Э-1 при нормальной конц-ии Гл Кл сокращались на 53,8'+-'2,1% с одновременным падением интенсивности свечения F-актина и увеличением интенсивности свечения G-актина. При высоких конц-иях Гл в ответ на введение Э-1 площадь Кл уменьшалась на 16,1'+-'2,2%, а интенсивность свечения и распределение F- и G-актина не изменялась. При ингибировании полимеризации актина цитохалазином D, наблюдалась картина сходная с той, к-рая выявлялась при высоких конц-иях Гл со стимуляцией Э-1 или без нее. Канада, M.R.C. Group in Membrane Biol., Dept. of medicine, Univ. of Toronto, Toronto
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: АКТИН
СБОРКА/РАЗБОРКА

МИКРОФИЛАМЕНТЫ

ГЛЮКОЗА

ВЫСОКИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ

МЕЗАНГИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ

СОКРАТИТЕЛЬНЫЙ ОТВЕТ

ГОРМОНЫ

ЭНДОТЕЛИН


Доп.точки доступа:
Zhou, X.P.; Hurst, R.D.; Downey, G.P.; Whiteside, C.I.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.207

   

    Structural determinant for assembly of mammalian K{+} channels [Text] / Thomas E. Lee [et al.] // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 3. - P667-673 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Структурная детерминанта для сборки K{+}-каналов млекопитающих
Аннотация: Для изучения молек. основ сборки CE в Shaker-подобных K{+}-каналах (КН) млекопитающих, изучены функциональные свойства мутантных форм КН после их экспрессии в ооцитах Xenopus. Делеция 255 аминок-т в NH[2]-концевом домене K{+}-КН дикого типа hKv1.4 предотвращала образование гибридных КН внутри субсемейства, но не влияла на образование гомомультимеров или на зависимую от напряжения их регуляцию. Мутант Kv2.1 субсемейства Shab с делецией в NH[2]-конце также образовывал функциональные гомомультимерные КН. Одновременная экспрессия КН мутантов hKv1.4 и Kv2.1 приводила к образованию функциональных гибридных КН. Сделан вывод о том, что NH[2]-концевой район K{+}-КН млекопитающих определяет выполнение 2{x} функций - узнавание при образовании гетеро-, но не гомомультимерных КН внутри субсемейства и предотвращение самосборки КН между субсемействами. Библ. 21. США, Univ. Chicago, Dep. Neurol., MC 2030, 5841 South Maryland Ave., Chicago
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: КАЛИЕВЫЕ КАНАЛЫ
СБОРКА

СТРУКТУРА

МЛЕКОПИТАЮЩИЕ


Доп.точки доступа:
Lee, Thomas E.; Philipson, Louis H.; Kuznetsov, Andrey; Nelson, Deborah J.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.080

    Tanaka, Seiichi.

    Identification of domains in bluetongue virus VP3 molecules essential for the assembly of virus cores [Text] / Seiichi Tanaka, Polly Roy // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P2795-2802
Перевод заглавия: Идентификация доменов молекул VP3 вируса синего языка (ВСЯ), существенных для сборки вирусных коров
Аннотация: Кор ВСЯ состоит из вирусного генома и 5 белков, представленных 2 основными (VP3 и VP7) и 3 минорными компонентами (VP1, VP4 и VP6). Белки VP3 служат своего рода "подмостками" для расположения на коре поверхностного слоя из VP7. VP3 также инкорпорирует и взаимодействует с 3 минорными белками. Белок VP3 ВСЯ состоит из 901 аминок-ты и содержит последовательность, к-рая является высококонсервативной для серотипов ВСЯ и др. орбивирусов. Для локализации сайтов взаимодействия между VP3 и др. структурными белками авт. проанализировали влияние ряда делеционных мутантов, представляющих консервативную обл. белка, на формирование короподобных частиц (КПЧ), экспрессируемых рекомбинантными бакуловирусами. 5 делеционных мутантов VP3 взаимодействовали с экспрессируемым VP7 и формировали КПЧ. Эти КПЧ также инкорпорировали 3 минорных белка. Один мутант, у к-рого отсутствовали аминок-тные остатки 499-508, не формировал КПЧ. Дальнейший мутационный анализ показал, что для формирования КПЧ необходимы метионин в положении 500 и аргинин в положении 502 VP3. Великобритания, Lab. of Molec. Biophys., Univ. of Oxford, Oxford, OX1 3QU. Библ. 31.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС СИНЕГО ЯЗЫКА
ВИРУСНЫЕ КОРЫ

СБОРКА

БЕЛКИ

ДЕЛЕЦИОННЫЕ МУТАНТЫ


Доп.точки доступа:
Roy, Polly

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.100

    Spence, Susan L.

    Simian virus 40 large T antigen host range domain functions in virion assembly [Text] / Susan L. Spence, James M. Pipas // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4227-4240
Перевод заглавия: Роль домена круга хозяев большого T-антигена SV40 в сборке вирионов
Аннотация: Мутанты по хозяину большого Т-антигена SV40dl 1066 и dl 1140 обладают способностью блокировать формирование бляшек после репликации. Эти мутанты могут реплицироваться и образовывать бляшки в клетках почек обезьян BSC, но не CV1, к-рые пермиссивны для исходного вируса. Установили, что мутанты по хозяину дефектны при сборке вирусных частиц. В клетках BSC, зараженных исходным вирусом, вирусный хроматин 75S переходит в вирусные частицы 200-240 S. Мутанты по хозяину образуют в клетках BSC меньшее кол-во промежуточных форм вирусных частиц, а в непермиссивных клетках CV1 эти формы не образуются вовсе. Т. обр., Т-антиген функционирует не только на ранней, но и на поздней стадии инфекции, при сборке вирионов. США, Dep. of Biol. Sci., Univ. of Pittsburgh, Pittsburgh, PA 15260. Библ. 67.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС SV40
СБОРКА

МЕХАНИЗМЫ

АНТИГЕНЫ Т


Доп.точки доступа:
Pipas, James M.

10.
Патент 0558825 ЕПВ, МКИ G 01 T 1/00.

    Primo, Henri.
    A method of recording a penetrating radiation image [Текст] / Henri Primo ; Agfa-Gevaert. - № 92200612.7 ; Заявл. 03.03.1992 ; Опубл. 08.09.1993
Перевод заглавия: Способ регистрации изображения, полученного с помощью проникающего излучения
Аннотация: Для рентгенографических устр-в вместо рентгеновской фотопленки предлагается использовать линейку фотодетекторов рентгеновского излучения, перемещаемую перпендикулярно самой себе при неподвижном источнике рентгеновского излучения. Линейка детекторов представляет собой набор напр., 1048, приборов с зарядовой связью (ПЗС). Чувствительным элементом каждого ПЗС является фотодиод. Заряд каждого фотодиода считывается сначала в область хранения. Области хранения всех ПЗС соединяются в последовательный регистр, содержимое к-рого однократно за смещение линейки считывается, напр., в магнитную память, по сигналам из устр-ва управления.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.49.33.13.13
Рубрики: РЕНТГЕНОВСКИЕ ИЗОБРАЖЕНИЯ
ПОЗИЦИОННО-ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЕ ДЕТЕКТОРЫ

ПРИБОРЫ С ЗАРЯДОВОЙ СВЯЗЬЮ

ФОТОДИОДЫ

СКАНИРУЮЩАЯ ДЕТЕКТОРНАЯ СБОРКА

КОНСТРУКЦИЯ

ФИЗИКО-ТЕХНИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ


Доп.точки доступа:
Agfa-Gevaert
Свободных экз. нет

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.02-04Я6.64

   

    Competition between chromatin and transcription complex assembly regulates gene expression during early development [Text] / Marie-Noelle Prioleau [et al.] // Cell. - 1994. - Vol. 77, N 33. - P439-449 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Конкуренция между сборкой хроматина и комплекса транскрипции регулирует экспрессию генов на ранних стадиях развития
Аннотация: В кач-ве модельной системы использовали оплодотворенные ооциты X.laevis на ранних стадиях развития, когда в течение 12 клеточных циклов не происходит какой-либо экспрессии эндогенных генов. В рез-те инъекции плазмиды с промотором гена c-myc установили, что репрессия транскрипции может быть преодолена прединкубацией репортерной плазмиды с TATA-связывающимся белком TFIID. Подобное взаимодействие, как известно, является 1-м этапом инициации транскрипции РНК-полимеразой II. При этом индукция синтеза РНК с помощью TFIID не зависит от стадии цикла, но носит временный характер и сменяется репрессией транскрипции. Последняя ассоциирована со сборкой хроматина, титрование хроматиновых компонентов не только уменьшает степень репрессии внепланового TFIID-зависимого синтеза РНК, но и вообщее снимает блок транскрипции на ранних стадиях развития. Франция, Inst. Jacques Monod, Mol. Embryology Unit, 75251 Paris Cedex 05. Библ. 68
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.15
Рубрики: ГЕНЫ
ЭКСПРЕССИЯ РЕГУЛИРУЕМАЯ

ХРОМАТИН

ТРАНСКРИПЦИЯ

КОМПЛЕКС ТРАНСКРИПЦИОННЫЙ

СБОРКА

ЭМБРИОГЕНЕЗ

XENOPUS


Доп.точки доступа:
Prioleau, Marie-Noelle; Huet, Janine; Sentenac, Andre; Mechali, Marcel

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.03-04Б1.035

   

    Assembly pathway of avian infectious laryngotracheitis virus [Text] / Peixuan Guo [et al.] // Amer. J. Vet. Res. - 1993. - Vol. 54, N 12. - P2031-2039 . - ISSN 0002-9645
Перевод заглавия: Путь сборки вируса инфекционного ларинготрахеита птиц
Аннотация: Вирус инфекционного ларинготрахеита птиц шт. NVSL культивировали в клетках гепатомы кур. В инфицированных культурах были обнаружены пустые капсиды, прокапсиды, содержащие строительный белок, и наполненные ДНК капсиды. Прокапсиды находились только в ядрах клеток. Капсиды, содержащие ДНК, мигрировали сквозь ядерную мембрану, внутренний слой к-рой формировал вирусную оболочку. Вирусные частицы затем мигрировали через эндоплазматический ретикуллум в цитоплазматические вакуоли. Вирионы на этой стадии уже обладали инфекционностью, т. е. для их созревания не требовалось почкования через цитоплазматическую мембрану. Через 30-38 часов п. з. клеток печени куриного эмбриона в их цитоплазме обнаруживались многочисленные тубулярные структуры с диам. 45-50 нм и длиной до 1 мкм, содержащие имеющие оболочку вирионы. США, Dep. of Vet. Pathobiol., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУСЫ
ВИРУС ИНФЕКЦИОННОГО ЛАРИНГОТРАХЕИТА ПТИЦ

МОРФОГЕНЕЗ

СБОРКА


Доп.точки доступа:
Guo, Peixuan; Scholz, Elke; Turek, John; Nodgreen, Robert; Maloney, Bryan

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.03-04Б1.152

    Lee, Choong-Sik.

    A highly sensitive system for the in vitro assembly of bacteriophage 29 of Bacillus subtilis [Text] / Choong-Sik Lee, Peixuan Guo // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 2. - P1039-1042 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Высоко чувствительная система для сборки in vitro бактериофага 29 Bacillus subtilis
Аннотация: Для опытов по сборке фага 29 создана система, включающая: рекомбинантные прокапсиды, содержащие экстракты E. coli; очищенную ДНК-gp3; очищенный gp16, представляющий собой ДНК-упакующую АТФазу; транскрибированную in vitro рРНК; белки отростка фага; экстракты, содержащие белки gp11, gp12, gp13; реакционный буфер, содержащий АТФ. В полученной системе происходила сборка in vitro до 10{7} п. о. е./мл. Отмечено, что зависимость сборки фага от конц-ии ДНК-gp3 представляет собой р-цию первого порядка, тогда как зависимость от gp16 была более высокого порядка. США, Dept of Vet. Pathobiol. and Purdue Biochem. and Mol. Biol. Program, Purdue Univ., West Lafayette, Indiana 47907. Библ. 28.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 29

СБОРКА IN VITRO

BACILLUS SUBTILIS


Доп.точки доступа:
Guo, Peixuan

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.024

   

    Структурные и функциональные особенности аппарата подвижности архебактерий, связанные с экстремальными условиями их обитания [Текст] / А. С. Костюкова [и др.] // Biol. Motility. - Pushchino, 1994. - С. 281-282
Аннотация: Большинство архебактерий живут в экстремальных условиях. Как и эубактерии, архебактерии используют жгутики для движения. Несмотря на морфологическое и функциональное сходство, жгутики архебактерий отличаются по ряду существенных признаков. Одной из причин этих отличий являются экстремальные условия окружающей их среды (экстремальные значения рН, ионной силы или т-ры). Жгутики архебактерий многокомпонентны, то есть состоят из нескольких типов флагеллинов (Ф), и часто гликозилированы. Предполагается, что многокомпонентность обеспечивает спиральность жгутиков, а гликозилирование служит защитным механизмом при высокой ионной силе. Высокая стабильность четвертичной структуры Ф объясняется наличием консервативных N-концевых гидрофобных участков, формирующих в полимере крайне прочные межсубъединичные связи. Так как эти участки являются причиной неспецифической агрегации мономерных Ф, они должны быть экранированы сразу же после синтеза Ф в клетке. Для того чтобы обеспечить формирование жгутиков, в архебактериальной клетке должны присутствовать шапероны, предотвращающие неспецифическую агрегацию и способствующие правильной сборке синтезированных Ф. Ряд данных указывает на возможность принципиально иного, чем у эубактерий, пути сборки архебактериальных жгутиков in vivo. В области присоединения жгутиков в цитоплазме обнаружены полярные мембраноподобные структуры. Предполагается, что в этом месте происходит сборка жгутиков. Возможные механизмы сборки архебактериальных жгутиков обсуждаются. Россия, Ин-т белка РАН, Пущино.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.07.07
Рубрики: ФЛАГЕЛЛИНЫ
БИОСИНТЕЗ

СБОРКА

ШАПЕРОНЫ

ЖГУТИКИ

АРХЕБАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Костюкова, А.С.; Пятибратов, М.Г.; Тарасов, В.Ю.; Гонгадзе, Г.М.; Федоров, О.В.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.028

   

    Analysis of proteins required for cytochromes C assembly [Text] / D. Beckman [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P4
Перевод заглавия: Анализ белков, необходимых для сборки цитохромов C
Аннотация: Охарактеризованы семь генов (пять в локусе Hel и два в локусе Ccl), необходимых для сборки цитохромов типа c у Rhodopseudomonas capsulatus. Эти цитохромы расположены на наружной поверхности цитоплазматической мембраны, их гемы ковалентно связаны с остатками цистеина. Получены генноинженерные штаммы бактерии с связанными Hel- и Ccl-белками. Такой подход использован для изучения расположения, структуры и образования макромолекулярных комплексов из Hel- и Ccl-белков. HelABC-гены кодируют АТФ-зависимый переносчик, экспортирующий гем в периплазму. HelDX-белки образуют комплекс, в к-ром HelD-белок расположен в цитоплазматической мембране и связывает периплазматический HelX-белок. HelX-белок, сходный с тиоредоксином, предположительно восстанавливает гем. Ccl1- и Ccl2-белки связаны с цитоплазматической мембраной и содержат периплазматические домены, участвующие в связывании гема апоцитохромами. Hel- и Ccl-подобные гены обнаружены в митохондриальном геноме. США, Washington Univ., Biol. Dep., One Brookings Drive, St. Louis, MO 63130.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.07.09 + 341.27.17.09.09.07
Рубрики: RHODOPSEUDOMONAS CAPSULATUS (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ

ЦИТОХРОМЫ С

СБОРКА

БЕЛКИ

HELБЕЛОК

CCL-БЕЛОК

УЧАСТИЕ В СБОРКЕ ЦИТОХРОМОВ


Доп.точки доступа:
Beckman, D.; Goldman, B.; Bali, A.; Sherman, D.; Kranz, R.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.03-04Я6.43

    Kellogg, Douglas R.

    The centrosome and cellular organization [Text] / Douglas R. Kellogg, Michelle Moritz, Bruce M. Alberts // Annu. Rev. Biochem. - Palo Alto (Calif.), 1994. - Vol. 63. - P679-674 . - ISBN 0-8243-0063-8
Перевод заглавия: Центросомы и организация клетки
Аннотация: Обзор. Рассмотрены структура центросомы (ЦС), ее изменения в митотическом цикле, структурные различия между ЦС животных и дрожжей и их функциональное сходство. Детально изложены рез-ты биохимических и генетических исследований ЦС. Отдельные разделы обзора посвящены сборке ЦС и их дупликации, р-циям ЦС с микротрубочками и митотическим веретеном. Завершает обзор обсуждение роли ЦС в организации Кл. США, Univ. California, San Francisco, CA 94143-0448. Библ. 180
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.07.05
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЙ ЦЕНТР
СТРУКТУРА

МИТОЗ

СБОРКА

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 180


Доп.точки доступа:
Moritz, Michelle; Alberts, Bruce M.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.04-04К1.127

    Hedley, Mary Lynne.

    Assembly of class II heterodimers in vitro [Text] : abstr. Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Lymphocyte Activ.", Keystone, Colo, Apr. 10-17, 1994 / Mary Lynne Hedley, Robert G. Urban, Jack L. Strominger // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P290 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Сборка гетеродимеров класса II in vitro
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.35.05.09
Рубрики: ГЕНЫ ГКГС
ГЕТЕРОДИМЕРЫ

КЛАСС II

СБОРКА IN VITRO


Доп.точки доступа:
Urban, Robert G.; Strominger, Jack L.

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.05-04Б1.052

    Wilcock, Diane.

    Vaccinia virus core protein VP8 is required for virus infectivity, but not for core protein processing or for INV and EEV formation [Text] / Diane Wilcock, Geoffrey L. Smith // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 1. - P294-304 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Белок кора VP8 вируса осповакцины (ВОВ) необходим для инфекционности вируса, но не для процессинга корового белка и образования INV и EEV
Аннотация: Сконструирован рекомбинантный ВОВ vDW4, в к-ром ген L4R, кодирующий ДНК-связывающий белок кора VP8, индуцибельно регулировался ИПТГ (изопропил 'бета'-D-тиогалактопиранозидом). В присутствии ИПТГ вирус формировал нормального размера бляшки, в отсутствии индуктора - крошечные бляшки. При репрессии синтеза VP8 продукция инфекционного вирусного потомства уменьшалась на 97%. Под ЭМ были видны незрелые вирионы с дефектом взаимодействия между гранулярной вироплазмой и окружающей вирион мембраной. Однако, несмотря на образование этих аномальных незрелых вирионов, могло происходить созревание вируса с образованием зрелых внутриклеточных "голых" (INV) и внеклеточных "одетых" (EEV) вирусных частиц. Эти зрелые частицы составляли 'ЭКВИВ'80% от уровня дикого типа, однако были примерно в 100 раз менее инфекционны. Из того, что образование зрелых вирионов имело место, следует, что репрессия синтеза VP8 не ингибировала протеолитического процессирования основных коровых белков р4а и p4b. Полученные рез-ты свидетельствуют, что VP8 необходим для правильной ассоциации вироплазмы и оболочки незрелых вирионов и что при сборке вируса для получения полностью инфекционного вирусного потомства необходимо присутствие VP8. Великобритания, Sir William Dunn School of Pathol., Univ. of Oxford, South Parks Road, Oxford. Библ. 50.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
БЕЛКИ КОРОВЫЕ

БЕЛОК VP8

ПРОЦЕССИНГ

СБОРКА ВИРИОНА

ИНФЕКЦИОННОСТЬ


Доп.точки доступа:
Smith, Geoffrey L.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.05-04Б1.062

   

    Assembly of the major coat protein of filamentous bacteriophage [Text] : [Rapp.] 39 Conv. Sci. Assoc. Genet. Ital., Senigallia, 29 sett., 1993 / G. Iannolo [et al.] ; Assoc. genet. ital. // Atti. - 1993. - Vol. 39. - P137-138
Перевод заглавия: Сборка крупного белка оболочки нитевидного бактериофага
Аннотация: Капсид нитевидного фага состоит из 2700 белков, содержащих 50 аминок-тных остатков - продуктов гена VIII (pVIII). Тубулярная структура, содержащая однонитчатый геном фага, заканчивается на одном конце комплексом из генных продуктов pVII и pIX, а на другом - pVI и pIII. В ходе сборки pVIII изменяет конформацию от связанной с мембраной структуры к одной строгой спирали, к-рая находится в вирионе. Структура белка оболочки характеризуется положительно заряженными COOH, вовлекаемыми в интеграцию с ДНК с помощью гидрофобных связей. Использованы олигонуклеотиды дегенеративной последовательности для конструирования фаговых частиц, образуемых pVIII с измененными NH[2]-концами. NH[2]-концевые остатки не требовались абсолютно для морфогенеза или инфекционности фага. Мутации, к-рые предотвращали образование инфекционных частиц, собирались в позиции А2 и G3, показывая функциональную роль этих остатков в сборке фага. Италия, Dip. di Biol., Univ. di Tor Vergata, Roma. Ил. 1. Библ. 5.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
НИТЕВИДНЫЕ ФАГИ

СТРУКТУРНЫЕ БЕЛКИ

СБОРКА


Доп.точки доступа:
Iannolo, G.; Dente, L.; Minenkova, O.; Tataseo, P.; Cesareni, G.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.05-04Б1.071

    Lenhoff, Raymond J.

    Coordinate regulation of replication and virus assembly by the large envelope protein in an avian hepadnavirus [Text] / Raymond J. Lenhoff, Jesse Summers // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4565-4571
Перевод заглавия: Координированная регуляция репликации и сборки вируса белком оболочки птичьего гепаднавируса
Аннотация: Функции большого белка оболочки р36 (I) вируса гепатита В уток изучены методом линкерного сканирующего и сайт-направленного мутагенеза. Аминокислотные замены по меньшей мере в одной области I вызывают дефекты как по продукции оболочечных вирионов (ОВ), так и по регуляции синтеза ковалентно замкнутой кольцевой ДНК (кзкДНК). Большинство замен в 5'-концевых 2/3 пре-S-области гена I не влияет на регуляцию кзкДНК и продукцию ОВ, но устраняет у образующихся ОВ способность вызывать инфекцию. Одиночные замены остатков в положениях 128 и 131 обнаружили аналогичную корреляцию между дефектами по способности I поддерживать продукцию ОВ и контролировать синтез кзкДНК. Эти данные показывают, что у вируса гепатита В уток одна и та же активность I требуется для образования ОВ и регуляции синтеза кзкДНК. США, Dept. of Cell Biol., Univ. of New Mexico School of Med., Albuquerque, NM 87131. Библ. 18.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА В УТОК
РЕПЛИКАЦИЯ

СБОРКА ВИРИОНОВ

БЕЛОК ОБОЛОЧКИ

РЕГУЛЯЦИЯ


Доп.точки доступа:
Summers, Jesse

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)