СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 175
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.142

Characterization of the catalase of the n-alkane-utilizing yeast Candida tropicalis functionally expressed in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Hiroshi Kinoshita [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 40, N 5. - P682-686 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Характеристика каталазы утилизирующих н-алканы дрожжей Candida tropicalis, функционально экспрессированной в Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Ген каталазы Candida tropicalis (CTC) соединяли с индуцируемым галактозой промотором GAL7 и экспрессировали в Saccharomyces cerevisiae. Кол-во синтезированной рекомбинантной CTC (rCTC), содержащей гель, составило, по крайней мере, 25% от общего кол-ва экстрагируемых белков. rCTC очищена и охарактеризована по мол. массе субъединиц, проведению при ЭФ в ПААГ, спектру абсорбции, последовательности аминокислот на N-конце, составлена пептидная карта, оценена активность и константа Михаэлиса (K[m]) для пероксида водорода. Эти характеристики были аналогичны характеристикам очищенного фермента из C. tropicalis. Т. обр., данная система может использоваться для эффективного биосинтеза функционально активной каталазы, имеющей гем. Япония, Lab. Applied Biol. Chem., Dept Synthetic Chem. and Biol. Chem., Fac. Eng., Kyoto Univ., Yoshida, Sakyo-ku, Kyoto 606-01. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
КАТАЛАЗА
ИЗ CANDIDA TROPICALIS
БИОСИНТЕЗ
ХАРАКТЕРИСТИКА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Kinoshita, Hiroshi; Atomi, Haruyuki; Ueda, Mitsuyoshi; Tanaka, Atsuo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.11-04М6.55

Kohara, Atuko.
Processing and secretion of human growth hormone with an artificial signal sequence [Text] / Atuko Kohara, Yoshio Yamamoto, Masakazu Kikuchi // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 4. - P779-781 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Процессинг и секреция гормона роста человека с искусственной сигнальной последовательностью
Аннотация: Изучен процесс секреции гормона роста человека в дрожжевых клетках. Кодирующая гормон плазмида несла ДНК искусственной сигнальной последовательности L8LP, активность к-рой была показана на примере секреции лизоцима человека. Было обнаружено, что молекула предшественника при наличии L8LP подвергается эффективному процессингу и зрелый белок накапливается в периплазматическом пространстве, подвергаясь, однако, агрегации вследствие изоэлектрической преципитации при pH 5. Япония, Prot. Eng. Res. Inst., Osaka 565. Библ. 13

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.33.23.11
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
ГОРМОН РОСТА
ЧЕЛОВЕКА
С СИГНАЛЬНОЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬЮ
ИСКУССТВЕННОЙ
ПРОЦЕССИНГ
СЕКРЕЦИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Yamamoto, Yoshio; Kikuchi, Masakazu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.12-04М1.182

Kim, Deog Joong.
Espression of human factor X with normal biological activity in human embryonic kidney cells [Text] / Deog Joong Kim, Harold L. James // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 6. - P549-554 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Экспрессия фактора X человека с нормальной биологической активностью в клетках почки эмбриона человека
Аннотация: Зародышевые клетки почки человека были трансфицированы вектором, несущим кДНК фактора X человека. Уровень экспрессии рекомбинантного фактора X в бессывороточной среде составил 4-5 мкг/мл. Очищенный рекомбинантный фактор X характеризовался той же мол. массой, что и нормальный плазматический фактор X. Процессинг рекомбинантного белка осуществлялся нормальным образом. Содержание карбокси-Glu и 'бета'-OH-Asp в рекомбинантном факторе X составило почти 90% от ожидаемого уровня. Удельная активность рекомбинантного фактора X составила около 95%. США, Dep. Biochem., The Univ. TX Health Ctr. Tyler, Tyler, TX 75710. Библ. 13

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.09.09.15
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
ФАКТОР X
ЧЕЛОВЕЧЕСКИЙ
КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
КЛЕТКИ ПОЧКИ ЭМБРИОНА ЧЕЛОВЕКА
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
James, Harold L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.12-04Т2.122

Production and characterization of a novel tissue-type plasminogen activator derivative in Escherichia coli [Text] / Yoshimasa Saito [et al.] // Biotechnol. Progr. - 1994. - Vol. 10, N 5. - P472-479 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Биосинтез нового производного тканевого активатора плазминогена в Escherichia coli и его характеристика
Аннотация: Созданы векторы экспрессии для нативного тканевого активатора плазминогена (нтПА) и его дериватов, состоящих из разных функциональных доменов нтПА. Для повышения продукции тПА в качестве носителя векторов использовали нечувствительный к тепловому шоку мутант E. coli HB101-16, а также удаляли 3'-некодирующий участок кДНК тПА. Наибольшая стимуляция фибрином и пониженное взаимодействие с ингибиторами тПА выявлены для деривата D-K2P, к-рый состоит из доменов крингла 2 и сериновой протеазы и несет точечную мутацию, замену аргинина-275 на аспарагин. Хотя этот дериват имеет более низкую специфическую активность и сродство к фибрину, чем нтПА, его стимулирование фибрином повышено в 1.8 раз, а подавление каталитической активности ингибиторами ПА снижено до 25% по сравнению с нтПА. При SDS-PAGE D-K2P был получен только в одноцепочечной форме. Конц-ия D-K2P, в 20 раз превышающая конц-ию нтПА, поддерживалась в крови крыс более 20 мин. D-K2P был более эффективен при легочных и коронарных тромбах, чем нтПА или урокиназа, и в 2 раза быстрее лизировал тромб, чем рекомбинантный нтПА. Япония, Pharmacol. Res. Lab., Jujisawa Pharmaceutical Co. Ltd., Kahima, Yodogawa-ku, Osaka 532. Библ. 37

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.43.09.21
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
АКТИВАТОР ПЛАЗМИНОГЕНА
ПРОИЗВОДНЫЕ TPA
БИОСИНТЕЗ
ХАРАКТЕРИСТИКА
БЕЛКОВАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
ESCHERICHIA COLI
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Saito, Yoshimasa; Ishii, Yoshinori; Sasaki, Hitoshi; Hayashi, Masako; Fujimura, Takao; Imai, Yuko; Nakamura, Sachiko; Suzuki, Shingo; Notani, Joji; Asada, Takashi; Horiai, Haruo; Kobayashi, Masakazu; Niwa, Mineo

Патент 5318896 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 35/02.

Conder, Michael J.
Recombinant expandase bioprocess for preparing 7-aminodesacetoxy cephalosporanic acid (7-ADCA) [Текст] / Michael J. Conder, Phyllis C. McAda, John A. Rambosek ; Merck & Co., Inc. - № 933469 ; Заявл. 28.08.1992 ; Опубл. 07.07.1994
Перевод заглавия: Биопроцесс с участием рекомбинантной экспандазы для получения 7-аминодезацетоксицефалоспорановой кислоты (7-ADCA)
Аннотация: Описан новый биопроцесс получения цефалоспоринового антибиотика 7-аминодезацетоксицефалоспорановой к-ты (7-ADCA) - с помощью клеток Penicillium chrysogenum, трансформированных геном экспандазы из Streptomyces clavuligerus, культивируемых в присутствии сырья, содержащего адипат. Образующаяся 6-аминопенициллановая к-та (адипоил-6-APA) превращается под действием экспандазы, экспрессируемой клетками P. chrysogenum in situ, в адипоил-7-ADCA. Конечный продукт, 7-ADCA, образуется в результате расщепления боковой цепи адапоила с помощью адипоилацилазы

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.13
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
АМИНОДЕЗАЦЕТОКСИЦЕФАЛОСПОРАНОВАЯ КИСЛОТА 7-
БИОСИНТЕЗ
ЭКСПАНДАЗА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
STREPTOMYCES CLAVULIGERUS
ИСТОЧНИК ГЕНА
PENICILLIUM CHRYSOGENUM
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
McAda, Phyllis C.; Rambosek, John A.; Merck & Co.; Inc.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04М1.404

Dyring, C.
Observations on the influence of glutamine, asparagine and peptone on growth and t-PA production of Chinese hamster ovary (CHO) cells [Text] / C. Dyring, H. A. Hansen, C. Emborg // Cytotechnology. - 1994. - Vol. 16, N 1. - P37-42 . - ISSN 0920-9069
Перевод заглавия: Влияние глутамина, аспарагина и пептона на рост и продукцию tPA клетками яичника китайского хомячка (CHO)
Аннотация: При выращивании продуцирующих тканевой активатор плазминогена (tPA) трансфицированных клеток CHO в среде с 5% фетальной телячьей сыворотки, обогащенной глутамином, аспарагином или казеиновым пептоном, продукция tPA в культуре с глутамином была вначале ниже, чем в 2 др. культурах. Наиболее высокая конц-ия tPA было достигнута в культуре с аспарагином. В бессывороточной среде, содержащей 0,8% казеинового пептона и различные комбинации глутамина и аспарагина, клетки росли как суспензионные культуры; конц-ия tPA была в 2-3 раза выше, чем в растущих на среде с сывороткой культурах. Кол-во tPA возрастало в течение 400 ч культивирования в среде без сыворотки. Дания, Center Process Biotechnol. and Dep. Biotechnol., The Technical Univ. Denmark, Block 223, DK-2800 Lyngby. Библ. 15

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.19.13
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
АКТИВАТОР ПЛАЗМИНОГЕНА
TPA
БИОСИНТЕЗ
КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
CHO
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
КУЛЬТУРАЛЬНЫЕ СРЕДЫ

Доп.точки доступа:
Hansen, H.A.; Emborg, C.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.01-04Н1.514

Cloning of a recombinant antibody [Text] / John C. Fernando [et al.] ; US Army Edgewood Res., Dev. and Eng. Cent. // Sci. Conf. Chem. Def. Res., Aberdeen, Md, 16-19 Nov., 1993. - [Aberdeen (Md)], 1993. - P61
Перевод заглавия: Клонирование рекомбинантных антител
Аннотация: Выделен из культуры клеток гибридомы, образующей моноклональные антитела к рицину, предшественник РНК и использован для синтеза комплементарной нити ДНК. Последняя была затем амплифицирована с помощью полимеразной цепной р-ции (ПЦР), под действием ДНК-полимеразы преобразована в двойную спираль и клонирована в E. coli. Присутствие гена ScFv в рекомбинантной культуре E. coli было подтверждено с помощью ЭФ в агарозном геле и ПЦР. США, Univ. Maryland Baltimore, MD 21201

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.23.05
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
К РИЦИНУ
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Fernando, John C.; Eldefrawi, Mohyee E.; Anis, Nabil A.; Valdes, James J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.01-04К1.342

Humanization of a mouse monoclonal antibody directed against P-selectin [Text] / S.Tarran Jones [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P191 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: "Очеловечивание" мышиных моноклональных антител, направленных против P-селектина
Аннотация: P-селектин, по-видимому, играет решающую роль в повреждениях, вызываемых реперфузией, за счет накапливания нейтрофилов в ишемической ткани после этого процесса. Мышиные моноклональные антитела (МКАТ) против P-селектина могут ингибировать миграцию нейтрофилов, к-рая часто приводит к перманентным повреждениям реперфузируемых тканей, однако предварительно эти МКАТ необходимо было "очеловечить". Это осуществлялось двумя способами. Первый - создание химерных антител, содержащих вариабельные области из мышиных антител и константные области из антител человека. Второй способ - лишь области, определяющие комплементарность (CDRs) мышиных МКАТ, были введены в вариабельные области человека; очеловеченные вариабельные области были затем соединены с константными областями и т. обр. получены "переформированные человеческие" антитела. Были разработаны и экспрессированы в клетках млекопитающих ДНК-последовательности, кодирующие "переформированные" антитела человека. Мышиные, химерные и переформированные человеческие (CDR-привитые) антитела анализировались и сравнивались по связыванию с антигенами. Показано, что все три вида антител имели сопоставимое сродство к антигену. Великобритания, MRC Collaborative Centre, Mill Hill, London, NW7 1AD

ГРНТИ	34.43.17

ВИНИТИ 341.43.17.19
Рубрики: АНТИТЕЛА
К P-СЕЛЕКТИНУ
ГУМАНИЗИРОВАННЫЕ АНТИТЕЛА
ЧЕЛОВЕК/МЫШЬ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
КЛЕТКИ МЛЕКОПИТАЮЩИХ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Jones, S.Tarran; Saldanha, Jos`1e; Cronin, Margaret E.; Crowley, Dolores; Levy, Alison L.; Bendig, Mary M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.24

Dyring, C.
Observations on the influence of glutamine, asparagine and peptone on growth and t-PA production of Chinese hamster ovary (CHO) cells [Text] / C. Dyring, H. A. Hansen, C. Emborg // Cytotechnology. - 1994. - Vol. 16, N 1. - P37-42 . - ISSN 0920-9069
Перевод заглавия: Влияние глутамина, аспарагина и пептона на рост и продукцию tPA клетками яичника китайского хомячка (CHO)
Аннотация: При выращивании продуцирующих тканевой активатор плазминогена (tPA) трансфицированных клеток CHO в среде с 5% фетальной телячьей сыворотки, обогащенной глутамином, аспарагином или казеиновым пептоном, продукция tPA в культуре с глутамином была вначале ниже, чем в 2 др. культурах. Наиболее высокая конц-ия tPA было достигнута в культуре с аспарагином. В бессывороточной среде, содержащей 0,8% казеинового пептона и различные комбинации глутамина и аспарагина, клетки росли как суспензионные культуры; конц-ия tPA была в 2-3 раза выше, чем в растущих на среде с сывороткой культурах. Кол-во tPA возрастало в течение 400 ч культивирования в среде без сыворотки. Дания, Center Process Biotechnol. and Dep. Biotechnol., The Technical Univ. Denmark, Block 223, DK-2800 Lyngby. Библ. 15

ГРНТИ	34.19.05

ВИНИТИ 341.19.05.23.09
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
АКТИВАТОР ПЛАЗМИНОГЕНА
TPA
БИОСИНТЕЗ
КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
CHO
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
КУЛЬТУРАЛЬНЫЕ СРЕДЫ

Доп.точки доступа:
Hansen, H.A.; Emborg, C.

10.

Патент 5149639 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 19,62,C12N 1/21.

Katz, Leonard.
Biologically pure cultures of streptomyces and use thereof in macrolide antibiotic production [Текст] / Leonard Katz, James Tuan, James B. McAlpine ; Abbott Lab. - № 356953 ; Заявл. 25.05.1989 ; Опубл. 22.09.1992
Перевод заглавия: Биологически чистые культуры Streptomyces и их использование для получения макролидных антибиотиков
Аннотация: Сконструированы челночные векторы, в т.ч. космидные, для клонирования ДНК Escherichia coli и Streptomyces. Челночные векторы pAL 7002 (NRRL B-18055) и pNJ1 (NRRL B-18054) содержали сайт начала репликации E. coli, элементы для осуществления репликации Streptomyces и маркеры устойчивости к антибиотикам E. coli и Streptomyces. Кроме того, вектор pNJ1 содержал последовательность COS. Шт. Streptomyces erythreus (NRRL B-18053), трансформированный вектором pNJ1, несущим ДНК S. antibioticus, продуцировал новые антибиотики A, B, C и D группы 2-норэритромицина

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.13
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
ГРУППЫ 2-НОРЭРИТРОМИЦИНА
БИОСИНТЕЗ
STREPTOMYCES ANTIBIOTICUS
ИСТОЧНИК ГЕНА
STREPTOMYCES ERYTHREUS
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
ВЕКТОРЫ
ЧЕЛНОЧНЫЕ
E. COLI/STREPTIMYCES
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Tuan, James; McAlpine, James B.; Abbott Lab.
Свободных экз. нет

11.

Патент 5279961 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 1/21.

Pollock, Thomas J.
Xanthomonas campestris strain for production of xanthan gum [Текст] / Thomas J. Pollock, Linda Thorne ; Shin-Etsu Chemical Co., Ltd. - № 517551 ; Заявл. 24.04.1990 ; Опубл. 18.01.1994
Перевод заглавия: Штамм Xanthomonas campestris для получения ксантановой смолы
Аннотация: Патентуется стабильный рекомбинантный штамм Xanthomonas campestris X59-1232, резистентный к канамицину и способный эффективно синтезировать качественную ксантановую смолу из лактозы. Он был получен вставкой lac-генов из транспозона Tn951 в хромосому штамма X59. Метод повышения биосинтеза ксантановой смолы заключается в культивировании штамма X. campestris с увеличивающей продукцию ксантана модификацией, и в выделении ксантана из культуральной среды. Модификация может представлять собой: мутацию, обеспечивающую резистентность к рифампицину или к бацитрацину; экспрессируемую экзогенную генетическую информацию, контролирующую синтез ксантана. Ксантан может быть выделен из культуральной среды любым стандартным методом, напр. фильтрованием культуральной среды для удаления растущих бактериальных клеток с последующим добавлением к фильтрату изопропилового спирта для преципитации экзополисахаридов и высушиванием преципитата на фильтре

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: КСАНТАНОВАЯ СМОЛА
ПОЛУЧЕНИЕ
ГЕНЫ LAC
ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ
XANTHOMONAS CAMPESTRIS
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Thorne, Linda; Shin-Etsu Chemical Co.; Ltd.
Свободных экз. нет

12.

Патент 5332668 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/50.

Protease with low thermostability derived from Mucor pusillus [Текст] / Takashi Yamashita [и др.] ; Meito Sangyo Co., Ltd. - № 958222 ; Заявл. 08.10.1992 ; Опубл. 26.07.1994 ; Приор. 11.10.1991, № 3-263878 (Япония)
Перевод заглавия: Протеаза с низкой термостабильностью, выделенная из Mucor pusillus
Аннотация: Мутантный гриб, продуцирующий протеазу с низкой термостабильностью, был получен на основе гриба-продуцента протеазы с помощью гена, кодирующего мутантный фермент и выделенного из мутантного штамма. Промотор, способный функционировать в клетках дрожжей, был лигирован с геном и помещен в плазмиду, способную реплицироваться в дрожжах

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
ПРОТЕАЗА
С НИЗКОЙ ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬЮ
ПОЛУЧЕНИЕ
ГЕНЫ
МУТАГЕНЕЗ
MUCOR PUSILLUS
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Yamashita, Takashi; Higashi, Susumu; Murayama, Higashi; Higashi, Toshihiko; Machida, Haruo; Iwasaki, Shinjiro; Beppu, Teruhiko; Meito Sangyo Co.; Ltd.
Свободных экз. нет

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.115

Large scale, in situ isolation of periplasmic IGF-I from E. coli [Text] / Roger A. Hart [et al.] // Bio/Technology. - 1994. - Vol. 12, N 11. - P1113-1117 . - ISSN 0733-222X
Перевод заглавия: Крупномасштабное выделение in situ периплазматического IGF-I из E. coli
Аннотация: Инсулиноподобный человеческий фактор роста I (IGF-I) аккумулировался (как в уложенной, так и в агрегированной форме) в ферментационной среде и клеточном периплазматическом пространстве при экспрессии в клетках E. coli с использованием эндогенной секреторной сигнальной последовательности. В связи с гетерогенностью фактора при использовании обычной технологии выход IgF-I был низким. Для его повышения предложен метод солюбилизации и экстрагирования IGF-I из клеток, находящихся в ферментационном бульоне. Этот метод, названный "солюбилизацией in situ", предусматривает добавление хаотропного вещества и восстановителя к щелочному ферментационному бульону; он обеспечивает получение примерно 90% IGF-I в изолированном супернатанте. В целях еще большей очистки разработана процедура водной двухфазной экстракции, при к-рой растворимый ненативный IGF-I и твердые вещества биомассы попадают в различные жидкие фазы. Метод предусматривает также добавление в солюбилизационную смесь полимера и соли. При этом получают примерно 90% солюбилизированного IGF-I в легкой фазе. Выход солюбилизации и водной экстракции воспроизводится в диапазоне от 10 до 1000 л. Методом ELISA показано, что 97% белка в легкой фазе составляет IGF-I. США, Dep. Recovery Sci., Genentech Inc., 460 Pt. San Bruno Blvd., South San Francisco, CA 94080-4918. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
ФАКТОР РОСТА ИНСУЛИНОПОДОБНЫЙ I
ЧЕЛОВЕЧЕСКИЙ
КРУПНОМАСШТАБНОЕ ПРОИЗВОДСТВО
ОЧИСТКА
ESCHERICHIA COLI
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Hart, Roger A.; Lester, Philip M.; Reifsnyder, David H.; Ogez, John R.; Builder, Stuart E.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.70

Development of metabolically engineered Saccharomyces cerevisiae cells for the production of lactic acid [Text] / Danilo Porro [et al.] // Biotechnol. Progr. - 1995. - Vol. 11, N 3. - P294-298 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Использование клеток Saccharomyces cerevisiae с перестроенным метаболизмом для получения молочной кислоты
Аннотация: Разработан режим культивирования рекомбинантных шт. Saccharomyces cerevisiae, содержащих плазмиды с геном бычьей лактатдегидрогеназы LDH-A. Ген LDH-A находится под контролем мощных промоторов, как регулируемых конц-ией глюкозы и галактозы в среде, так и обеспечивающих конститутивную экспрессию. В результате пируват, накапливающийся в большом кол-ве в ходе гликолиза, не подвергается декарбоксилированию с образованием ацетальдегида и впоследствии этанола, а восстанавливается до молочной к-ты (МК). Оптимизация условий ферментации полученных штаммв, в частности, варьирование соотношения глюкозы и галактозы в среде, использование двухстадийного процесса периодического культивирования, а также двух и более подкормок позволяет добиться высокого выхода МК (20 г/л) и продуктивности более 11 г/л*ч. Значительным преимуществом дрожжей в этом процессе является их толерантность к низким значениям pH, что позволяет получать именно МК, а не лактаты, к-рые далее необходимо еще переводить в МК. Обсуждаются перспективы нового метода биосинтеза МК. Италия, Dep. Physiol. Gen. Biochem., Sect. Compar. Biochem., Univ. Milano Via Celoria 26, 20133 Milano. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.11.07
Рубрики: МОЛОЧНАЯ КИСЛОТА
ПОЛУЧЕНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
БЫЧИЙ ГЕН

Доп.точки доступа:
Porro, Danilo; Brambilla, Luca; Ranzi, Bianca Maria; Martegani, Enzo; Alberghina, Lilia

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.146

Amine oxidase from Aspergillus niger: cDNA cloning and expression in the yeast Saccharomyces cerevisiae [Text] : abstr. 2nd Int. Congr. Vitamins and Biofact. Life Sci. (ICVB), San Diego, Calif., Febr. 16-19, 1995 / Hisanori Tamaki [et al.] // BioFactors. - 1995. - Vol. 5, N 1. - P45 . - ISSN 0951-6433
Перевод заглавия: Аминоксидаза из Aspergillus niger: клонирование и экспрессия кДНК в дрожжах Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Исследовали структуру и биологическую активность медь-содержащего фермента аминоксидазы, катализирующего окислительное дезаминирование биологически активных аминов. Для проявления биологической активности аминоксидазы требуется ковалентно присоединенный кофактор - TOPA-хинон (2,4,5-триоксифенилаланин). Определена полная нуклеотидная последовательность кДНК аминоксидазы из Aspergillus niger. Выявлена и консервативная тетрапептидная последовательность, содержащая остаток тирозина, к-рый может быть модифицирован с образованием TOPA-хинона. кДНК аминоксидазы экспрессирована в дрожжах Saccharomyces cerevisiae в присутствии меди, причем выявлено образование кофактора TOPA-хинона. Япония, Dep. Food Sci. and Technol. Fac. Agr., Kyoto Univ., Kyoto 606-01

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
АМИНОКСИДАЗА
МЕДЬ-СОДЕРЖАЩАЯ
КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ ДНК
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ИСТОЧНИК МРНК
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Tamaki, Hisanori; Ishida, Hiroki; Tsuno, Hiroko; Yamamoto, Kenji; Adachi, Osao; Kumagai, Hidehiko

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.06-04Б4.199

The expression, affinity purification and characterization of recombinant Pseudomonas exotoxin 40 (PE40) secreted from Escherichia coli [Text] / John K. Kawooya [et al.] // J. Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 1. - P9-22 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Экспрессия, аффинная очистка и характеристика рекомбинантного экзотоксина 40 Pseudomonas (PE 40), секретируемого Escherichia coli
Аннотация: Разработана методика эффективного получения в очищенном виде рекомбинантного токсина 40 Pseudomonas (PE 40), являющегося укороченной формой бактериального токсина и использующегося для получения лекарственных анти-СПИД-препаратов. PE 40 экспрессирован в клетках E. coli в виде растворимого белка. Секретируемый в среду белок очищали методом аффинной хроматографии. Очищенный белок охарактеризован методом пептидных карт и с помощью масс-спектрометрии. США, Bioprocess Res. Preparations, Upjohn Co., Kalamazoo MI 49001. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ТОКСИНЫ
ТОКСИН 40
УКОРОЧЕННАЯ ФОРМА
PSEUDOMONAS SP. (BACT.)
ИСТОЧНИК ГЕНА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ВЕЩЕСТВА
СПИД

Доп.точки доступа:
Kawooya, John K.; Treat, Jeanne C.; Kirschner, Richard J.; Sears, Martha W.; Gorczany, Jonathan F.; Grode, Stephen H.; Strother, Diane S.; Asmus, Paul A.; Eckenrode, Frances M.

17.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
ПРОТЕАЗА
С НИЗКОЙ ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬЮ
ПОЛУЧЕНИЕ
ГЕНЫ
МУТАГЕНЕЗ
MUCOR PUSILLUS
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Yamashita, Takashi; Higashi, Susumu; Murayama, Higashi; Higashi, Toshihiko; Machida, Haruo; Iwasaki, Shinjiro; Beppu, Teruhiko; Meito Sangyo Co.; Ltd.
Свободных экз. нет

18.

Патент 1640996 Российская Федерация, МКИ C07K 14/56.

Способ получения альфа-2 итерферона человека [Текст] / В. -А.В. Бумялис [и др.] ; НПО Фермент. - № 1640996 ; Заявл. 03.04.1989 ; Опубл. 27.05.1995
Аннотация: Изобретение относится к биотехнологии и может быть использовано для получения гомогенного альфа-2 интерферона человека медицинского назначения. Целью изобретения является повышение степени очистки и удешевление целевого продукта. Способ заключается в разрушении биомассы бактериального продуцента Pseudomonas putida 84, содержащего рекомбинантную плазмиду pVG-3. В лизатном буфере pH-фракционирование проводят при pH 4,5-5, концентрирование и диафильтрацию - через кассету фильтров типа PTGC с пределом 1000'ГРАДУС' дальтон, хроматографию осуществляют на целлюлозе DE-52 с использованием для элюирования 0,04-0,06 M ацетатный буфер (pH 4,8-5,2) на целлюлозе CM-52 с элюированием линейным градиентом 0,1 M ацетатного буфера и 0,1 M ацетатного буфера с 0,3-0,5 M хлористого натрия (pH 4,8-5,2), а гельфильтрацию проводят на сефадексе G-100, уравновешенном 0,05-0,15 M фосфатным буфером с 0,15-0,25 M натрия хлористого (pH 7,15-7,25)

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
'АЛЬФА'2-ИНТЕРФЕРОН
ЧЕЛОВЕЧЕСКИЙ ИНТЕРФЕРОН
ПОВЫШЕНИЕ СТЕПЕНИ
УДЕШЕВЛЕНИЕ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Бумялис, В.-А.В.; Радзявичюс, К.И.; Стронгин, А.Я.; Дебабов, В.Г.; Стеркин, В.Э.; Козлов, Ю.И.; Цыганков, Ю.Д.; Ражанас, А.Н.; Янулайтис, Э.-А.А.; НПО Фермент
Свободных экз. нет

19.

Патент 2045073 Российская Федерация, МКИ G01N 33/53.

Способ получения рекомбинантного поверхностного антигена гепатита B [Текст] / Михаил Алексеевич Новиков [и др.]. - № 5025798/14 ; Заявл. 27.12.1991 ; Опубл. 27.09.1995
Аннотация: Сущность изобретения: рекомбинантный поверхностный антиген гепатита B получают путем культивирования штамма-продуцента дрожжей на питательной среде, состоящей из пептона и дрожжевого экстракта, и содержащей 10-200 мг/л неорганического фосфора, с послежующей инкубацией клеток в питательной среде, содержащей 5-50 мг/л неорганического фосфора

ГРНТИ	34.25.37

ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВАКЦИНЫ
ПРОТИВ ГЕПАТИТА B
АНТИГЕНЫ
HBSAG
ПОЛУЧЕНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Новиков, Михаил Алексеевич; Михайлова, Лидия Анатольевна; Борисова, Вера Николаевна; Буданов, Михаил Валентинович; Амосов, Андрей Геннадиевич; Красильников, Игорь Викторович
Свободных экз. нет

20.

Патент 2044771 Российская Федерация, МКИ C12N 1/16.

Штамм дрожжей Saccharomyces cerevisiae - продуцент супероксиддисмутазы человека [Текст] / Д. Г. Козлов [и др.] ; Т.О.О. Трис. - № 93028609/13 ; Заявл. 01.06.1993 ; Опубл. 27.09.1995
Аннотация: Штамм дрожжей Saccharomyces cerevisiae - продуцент супероксиддисмутазы человека, получен с применением методов классической генетики и генетической инженерии и депонирован в ВКПМ под номером Y2134. Для получения супероксиддисмутазы штамм культивируется на среде, содержащей глюкозы (5%), дрожжевой экстракт (1%) и пептон (2%), на качалке при 30'ГРАДУС'C в течение 72 ч. Активность фермента в клеточном экстракте дрожжей составляет 3500 ед/мг белка

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ОПТИМИЗАЦИЯ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Козлов, Д.Г.; Ефремов, Б.Д.; Винецкий, Ю.П.; Ломакин, И.Б.; Шаронов, Б.П.; Чурилова, И.П.; Якубская, А.В.; Зацепин, С.С.; Т.О.О. Трис
Свободных экз. нет

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска