СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=КАТАЛАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 2214
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.109

Engesser, Doris M.
Non-heme catalase activity of lactic acid bacteria [Text] / Doris M. Engesser, Walter P. Hammes // Syst. and Appl. Microbiol. - 1994. - Vol. 17, N 1. - P11- 19 . - ISSN 0723-2020
Перевод заглавия: Не связанная с гемом каталазная активность молочнокислых бактерий
Аннотация: Штаммы, представляющие 71 вид молочнокислых бактерий, исследовали на наличие гем-специфичной каталазы, не связанной с гемом каталазы ("псевдокаталазы"; ПК) и на образование перекиси водорода. ПК обнаружена только у штаммов Lactobacillus plantarum, Lactobacillus mali и Pediococcus pentosaceus, тогда как гемспецифичная каталаза присутствовала у 21 штамма, представляющих практически все рода молочнокислых бактерий. Изучили влияние факторов, важных для ферментации колбас (рН, т-ра, конц-ия нитрита и нитрата, активность воды) на образование ПК у штаммов P. pentosaceus LTH 416 и L. plantarum ATCC 14431, что позволило установить уровни ПК у этих штаммов во время процесса ферментации. Германия, Inst. of Food Technol., Section Gen. Food Technol. and Food Microbiol., Hohenheim Univ., D-70599 Stuttgart. Библ. 34.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: LACTOBACILLUS PLANTARUM (BACT.)
ШТАММ ATCC 14431
PEDIOCOCCUS PENTOSACEUS (BACT.)
ШТАММ LTH 416
КАТАЛАЗЫ
ГЕМ-СПЕЦИФИЧНАЯ КАТАЛАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ ФАКТОРЫ

Доп.точки доступа:
Hammes, Walter P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.01-04В3.121

Effect of salinity on metalloenzymes of oxygen metabolism in two leguminous plants [Text] / A. Hernandez [et al.] // J. Plant Nutrition. - 1993. - Vol. 16, N 12. - P2539-54 . - ISSN 0190-4167
Перевод заглавия: Влияние солености на металлоферменты кислородного метаболизма у двух [видов] бобовых растений
Аннотация: Исследованы супероксиддисмутаза (СОД), каталаза, цитохром с оксидаза у фасоли и вигны, выращенных при 35 и 100 мМ NaCl. При этом содержание как Na{+}, так и Cl{-}, и в меньшей степени К{+}, в листьях фасоли было увеличено по сравнению с контролем. У вигны то же наблюдалось с Na{+} и Cl{-}. За 15 (но не за 30) дней роста фасоли на солевом фоне активность Cu-Zn-COD I увеличивалась, а активности Mn-СО и Cu-Zn-СО II не изменялись. У вигны зависящие от засоления изменения активностей СОД и каталазы были меньше. Через 15 дней активность Mn-СОД падала, что возмещалось активацией Cu-Zn-СОД; при этом в молодых листьях падала активность обоих изозимов. Аналогично повышалась активность цитохромоксидазы и фумаразы. Изменения активностей ферментов обсуждены с позиций их возможного участия в механизме солеустойчивости. Испания, Univ. de Alimentacion y Desarrollo de la Planta, Centro de Edafologia y Biologia Aplicada del Segura, E-30080 Murcia. Библ. 33.

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.19
Рубрики: ЗАСОЛЕНИЕ
ФАСОЛЬ
ВИГНА
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
КАТАЛАЗА

Доп.точки доступа:
Hernandez, A.; Almansa, M.S.; del, Rio L.; Sevilla, F.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.01-04Н1.158

Enhancement of antioxidant and phase II enzymes by oral feeding of green tea polyphenols in drinking water to SKH-1 hairless mice: Possible role in cancer chemoprevention [Text] / Sikandar G. Khan [et al.] // Cancer Res. - 1992. - Vol. 52, N 14. - P4050-4052 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Увеличение антиоксидантов и ферментов фазы II при оральном приеме полифенолов зеленого чая с питьевой водой у голых мышей SKH-1; возможная роль химической профилактики рака
Аннотация: У голых мышей SKН-1, получавших с питьевой водой полифенолы из зеленого чая, выявлено достоверное повышение активности антиоксидантных ферментов (глутатионпероксидазы и каталазы), а также ферментов фазы II (глутатион-S-трансферазы и хинонредуктазы, но не глутатионредуктазы) в печени, тонком кишечнике, легком, при отсутствии такового изменения в коже мышей. Исходя из антиканцерогенной активности полифенолов в модели с животными и повышение активности ряда детоксицирующих ферментов в различных тканях, авторы предлагают использование этих нетоксичных соединений в профилактике рака у человека. США, Dept Dermatology, Skin Diseases Research Center, Univ. Hospitals of Cleveland, Cleveland, OH 44106. Библ. 24.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.33
Рубрики: ХИМИОПРОФИЛАКТИКА
АНТИКАНЦЕРОГЕНЫ
ПОЛИФЕНОЛЫ
ЗЕЛЕНЫЙ ЧАЙ
АНТИОКСИДАНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА
КАТАЛАЗА
ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗА
ПЕЧЕНЬ
ЛЕГКИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Khan, Sikandar G.; Katiyar, Santosh K.; Agarwal, Rajesh; Mukhtar, Hasan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.01-04Т4.150

Sadani, Geeta.
Role of antioxidant enzyme defence in sparing rat hepatocytes from toxicity of ricin at low dose [Text] / Geeta Sadani, G. D. Nadkarni // Indian J. Exp. Biol. - 1994. - Vol. 32, N 5. - P354-355 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Роль ферментной антиоксидантной защитной системы в защите гепатоцитов крысы от токсичности низких доз рицина
Аннотация: При введении крысам Wistar самцам в/б в дозе 1,5 мкг/ /100 г рицин в течение 24 ч повышал на 19-24% в печени активность супероксиддисмутазы, каталазы и глутатионпероксидазы. Перекисное окисление липидов повышалось на 34%, а содержание глутатиона уменьшалось на 26%. Индия, Tata Memorial Centre Annexe, Bombay. Библ. 21.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.11.13
Рубрики: ЯДЫ РАСТЕНИЙ
РИЦИН
ПЕЧЕНЬ
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
КАТАЛАЗА
ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА
ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Nadkarni, G.D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.246

Lipid hydroperoxides induce apoptosis in T cells displaying a HIV-associated glutathione peroxidase deficiency [Text] / Paul A. Sandstrom [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 2. - P798-801 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Гидропероксиды липидов вызывают апоптоз Т-клеток с дефицитом глутатионпероксидазы, связанным с вирусом иммунодефицита человека (HIV)
Аннотация: Ранее авт. обнаружили, что линия 8Е5 Т-клеток человека, инфицированных вирусом иммунодефицита человека (HIV), исключительно чувствительна к перекиси водорода, вызывающей апоптоз по причине дефицита каталазы. В настоящей работе показано, что экспрессия гена HIV напрямую связана со снижением активности глутатионпероксидазы, что еще более повышает чувствительность Т-клеток, экспрессирующих этот ген (по сравнению с инфицированными HIV Т-клетками, не экспрессирующими ген HIV), к апоптозу. США, [B. T. M.], Dep. of Microbiol. and Immunol., East Carolina Univ., School of Med., Greenville, NC 27858-4354. Библ. 47

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: АПОПТОЗ
ПЕРЕКИСЬ ВОДОРОДА
ЛИМФОЦИТЫ Т
ЛИНИЯ 8Е5
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
КАТАЛАЗА
ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Sandstrom, Paul A.; Tebbey, Paul W.; Cleave, Steve Van; Buttke, Thomas M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.02-04И8.140

Илюха, В. А.
Использование супероксиддисмутазы и каталазы для тестирования физиологического состояния животных [Текст] / В. А. Илюха ; РАН. Кар. науч. центр. Ин-т биол. // Пробл. экол. физиол. пуш. зверей. - Петрозаводск, 1994. - С. 35-50, 191 . - ISBN 5-201-07717-Х
Аннотация: Рассмотрены видовые, половые и возрастные особенности распределения в органах и тканях пушных зверей и крыс двух ключевых ферментов антиоксидантной защиты клетки - супероксиддисмутазы и каталазы. Предложена схема классификации изменений физиол. состояния организма по направленности и сопряженности изменений этих ферментов. Приведены примеры, подтверждающие возможность использования данного способа в промышленном звероводстве при оценке влияния разных внешних факторов и кормовых добавок.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.25.87.02
Рубрики: ВНУТРЕННИЕ ОРГАНЫ
ПУШНЫЕ ЗВЕРИ
КАТАЛАЗА
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
ВНЕШНЯЯ СРЕДА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 95.02-04Т5.099

Zimatkin, S. M.
Comparison of catalase and aldehyde dehydrogenase distribution in rat brain: are aminergic neurons affected by acetaldehyde? [Text] : [Abstr.] Seventh Congr. Int. Soc. Biomed. Res. Alcohol., Gold Coast, Queensland, Australia, June 26-July 1, 1994 / S. M. Zimatkin, K. O. Lindros // Alcoholism: Clin. and Exp. Res. - 1994. - Vol. 18, N 2. - P35А . - ISSN 0145-6008
Перевод заглавия: Сравнение распределения каталазы и альдегиддегидрогеназы в мозгу крысы: повреждает ли ацетальдегид аминергические нейроны?
Аннотация: Гистохимическим методом показано, что в мозгу у крыс Wistar самцов каталаза присутствует только в микропероксисомах перикария аминергических нейронов, а также в некоторых группах адреналин-, порадреналин- и серотонин ергических нейронах ствола мозга. Альдегиддегидрогеназа (АЛВГ) широко представлена в различных структурах мозга. В наименьшем кол-ве АЛДГ представлена в перикарии аминергических нейронов. Считают, что образующийся при метаболизме этанола в мозгу ацетальдегид не может эффективно удаляться АЛДГ и в связи с этим способен оказывать повреждающее воздействие на аминергические нейроны. Беларусь, Гродно, Ин-т биохимии АН.

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.13.11
Рубрики: АЦЕТАЛЬДЕГИД
МОЗГ
КАТАЛАЗА
АЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Lindros, K.O.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.96

Lipid hydroperoxides induce apoptosis in T cells displaying a HIV-associated glutathione peroxidase deficiency [Text] / Paul A. Sandstrom [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 2. - P798-801 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Гидропероксиды липидов вызывают апоптоз Т-клеток с дефицитом глутатионпероксидазы, связанным с вирусом иммунодефицита человека (HIV)
Аннотация: Ранее авт. обнаружили, что линия 8Е5 Т-клеток человека, инфицированных вирусом иммунодефицита человека (HIV), исключительно чувствительна к перекиси водорода, вызывающей апоптоз по причине дефицита каталазы. В настоящей работе показано, что экспрессия гена HIV напрямую связана со снижением активности глутатионпероксидазы, что еще более повышает чувствительность Т-клеток, экспрессирующих этот ген (по сравнению с инфицированными HIV Т-клетками, не экспрессирующими ген HIV), к апоптозу. США, [B. T. M.], Dep. of Microbiol. and Immunol., East Carolina Univ., School of Med., Greenville, NC 27858-4354. Библ. 47

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.11
Рубрики: АПОПТОЗ
ПЕРЕКИСЬ ВОДОРОДА
ЛИМФОЦИТЫ Т
ЛИНИЯ 8Е5
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
КАТАЛАЗА
ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Sandstrom, Paul A.; Tebbey, Paul W.; Cleave, Steve Van; Buttke, Thomas M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.03-04В3.119

Interactions between light and the circadian clock in the regulation of CAT2 expression in Arabidopsis [Text] / Hai Hong Zhong [et al.] // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 104, N 3. - P889-898 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Взаимодействие между светом и циркадными часами в регуляции экспрессии гена каталазы CAT2 у Arabidopsis
Аннотация: В прорастающих семенах, проростках и взрослых растениях A. thaliana определяли изменение во времени и при разных световых условиях экспрессии гена (ЭГ) каталазы САТ2, используя методы изоляции и количественного анализа соответствующей иРНК. При прорастании семян в темноте (Т) или на непрерывном свету (НС) ЭГ усиливается в первые сутки, затем ослабляется до исходного уровня; на НС отмечается вторичное усиление через 6 сут. Смена Т на белый, синий и ДКС (но не КС) вызывает быстрое усиление ЭГ, достигающее максимума через 3 ч. Видимо, рецептором света в этом случае является высокоэнергетическая фитохромная система. После смены темноты или свето-темнового цикла с фотопериодом 14 ч на белый НС соответстенно у этиолированных проростков или зеленых растений наблюдались в течение 3-5 сут циркадные колебания ЭГ САТ2 с периодом несколько меньшим 24 ч и большой амплитудой колебаний (максимум превышал минимум в 3-5 раз). Считают, что отсутствие циркадного ритма изучаемого процесса у этиолированных проростков (в постоянной Т) может быть связано или с разным положением фаз в отдельных клетках, или с необходимостью запуска циркадных часов (ЦЧ) внешним указателем времени. Смена Т на НС вызывает синхронизацию клеточных ЦЧ, в первом случае, или является указателем времени при запуске ЦЧ, во втором случае. В обоих случаях свет индуцирует ЭГ САТ2, а ЦЧ контролируют изменения ЭГ во времени. Только в раннюю фазу прорастания семян индукция ЭГ САТ2 может осуществляться в отсутствие света, что важно для интоксикации Н[2]O[2], выделяющейся при окислении жирных к-т в семенах, богатых запасными маслами. Библ. 63.

ГРНТИ	34.31.27

ВИНИТИ 341.31.27.31
Рубрики: СВЕТ
ФИТОХРОМ
КАТАЛАЗА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА
ARABIDOPSIS THALIANA
ЦИРКАДНЫЕ РИТМЫ
ПРОРАСТАНИЕ СЕМЯН

Доп.точки доступа:
Zhong, Hai Hong; Young, Jeff C.; Pease, Elizabeth A.; Hangarter, Roger P.; McClung, C.Robertson

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.03-04М4.069

Vaughan, J. M.
Effects of feeding high-fat diets and subsequent starvation on catalase (ЕС 1.11.1.6) activity in rat muscle [Text] : [Abstr.] Commun. Sci. Meet., Belfast, 8-10 Sept., 1993 / J. M. Vaughan, S. Murphy, N. M. O'Brien // Proc. Nutr. Soc. - 1994. - Vol. 53, N 2. - P20А . - ISSN 0029-6651
Перевод заглавия: Воздействие высокожировых диет и последующего голодания на активность каталазы (КФ. 1.11.1.6) в мышцах крысы
Аннотация: Крыс 9 дн кормили безжировым рационом (БЖР; контроль). Часть животных затем забивали, а остальные 7 дн получали БЖР или рацион с высоким кол-вом жира (ВЖР). ВЖР содержал или кокосовое масло с высоким кол-вом насыщенного жира или подсолнечное масло с высоким кол-вом полиненасыщенных жиров. После содержания на БЖР и ВЖР крысы голодали 5 или 2 дн и определяли активность каталазы в скелетных мышцах и сердце. Во всех мышцах активность каталазы при ВЖР была выше, чем при БЖР. Голодание вызывало увеличение активности каталазы в белых волокнах сгибателя пальцев и смешанных волокнах икроножной мышцы независимо от состава ВЖР. Активность каталазы в сердце и красных волокнах камбаловидной мышцы после голодания не изменялась. Великобритания, Univ. College Cork. Библ. 3.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.21.15.45
Рубрики: ПИТАНИЕ
ВЫСОКОЖИРОВОЕ
ГОЛОДАНИЕ
КАТАЛАЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Murphy, S.; O'Brien, N.M.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 95.03-04Т5.087

Ethanol oxidation rat gastric mucosa: Role of catalase [Text] : [Abstr.] Seventh Congr. Int. Soc. Biomed. Res. Alcohol., Gold Coast, Queensland, Australia, June 26 - July 1, 1994 / R. P. Roine [et al.] // Alcoholism Clin. and Exp. Res. - 1994. - Vol. 18, N 2. - P17А . - ISSN 0145-6008
Перевод заглавия: Окисление этанола слизистой оболочкой желудка крысы. Роль каталазы
Аннотация: Установлено, что при инкубации гомогенатов слизистой оболочки желудка крыс Wistar самцов с этанолом (I; 0,5 М, 37'ГРАДУС', 0-30 мин) происходит зависимое от времени линейное увеличение образования ацетальдегида (II). Значительные кол-ва II регистрируются уже при конц-ии I 25 мМ и достигают наибольших значений при 500 мМ I. Предварительное нагревание гомогенатов (5 мин, 60'ГРАДУС'), к-рое не влияет на активность алкогольдегидрогеназы (АДГ), но полностью инактивирует каталазу, вызывает снижение образования II до 45% контрольных значений. 2 ингибитора каталазы, азид Na и 3-амино1,2,4-триазол, к-рые также не ингибируют АДГ, снижают образование II до 60% контрольного значения. Ингибитор АДГ, 4-метилпиразол (10 мМ), к-рый снижает активность АДГ на 40%, и ингибитор цитохрома Р-450, метирапон (10 мМ), к-рый снижает его уровень до 26% контрольных значения, не оказывают существенного влияния на образование II в этой системе. При включении в реакционную смесь пероксид-генерирующей системы (глюкоза+ +глюкозоксидаза) для повышения I-окисляющей активности каталазы образования II возрастало в 10 раз. Финляндия, Res. nit Alcohol Disease, Univ. Helsinki, Helsinki.

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.13.11
Рубрики: СПИРТ ЭТИЛОВЫЙ
ОКИСЛЕНИЕ
ЖЕЛУДОК
СЛИЗИСТАЯ ОБОЛОЧКА
КАТАЛАЗА

Доп.точки доступа:
Roine, R.P.; Salmela, K.S.; Kaihovaara, P.; Salaspuro, M.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 95.03-04А4.024

Burriel, J. M.
Variaciones en la actividad de la enzima catalasa (CAT) en Stentor coeruleus sometido a tratamiento simulador de irradiacion [Text] : [Rep.] 5 Congr. nac. Asoc. Esp. invest. cancer, Las Palmas de Gran Canaria, 26-29 sept., 1993 / J. M. Burriel, A. Ortiz, M. H. Cantarino // Oncologia. - 1993. - Vol. 16, N 7-8. - С. 81 . - ISSN 0378-4835
Перевод заглавия: Изменения активности фермента каталазы (CAT) у Stentor coeruleus, подвергнутого облучению

ГРНТИ	34.49.19

ВИНИТИ 341.49.19.19
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
КАТАЛАЗА
ГАММАИЗЛУЧЕНИЕ
БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ
РЕСНИТЧАТЫЕ ИНФУЗОРИИ

Доп.точки доступа:
Ortiz, A.; Cantarino, M.H.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.04-04К1.19

Нековалентная иммобилизация каталазы на антителах, сорбированных угольной тканью [Текст] / А. В. Литвинчук [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1994. - Т. 30, N 4-5. - С. 572-581 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Получены и определены кинетические параметры образцов иммобилизованной каталазы на иммуносорбенте, приготовленном при сорбции антител против фермента на активированной угольной ткани (АУТ-М). Активность иммобилизованной каталазы зависела от плотности нанесения на АУТ-М антител. В оптимальных условиях иммобилизованные иммунокомплексы каталазы (6 мкг/мг антител, 5,24 нмоль фермента) в 1,5 раза превышали по каталитической активности растворенный в той же среде фермент. Антитела стабилизировали каталазу в р-ре, но снижали ее термостабильность. Нековалентная иммобилизация каталазы на сорбированных антителах открывает возможности использования этого подхода для иммобилизации других олигомерных ферментов. Беларусь, Ин-т биоорг. химии АН Беларуси, Минск. Библ. 22

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09
Рубрики: КАТАЛАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НЕКОВАЛЕНТНАЯ
ИММУНОСОРБЕНТЫ
АКТИВИРОВАННАЯ УГОЛЬНАЯ ТКАНЬ

Доп.точки доступа:
Литвинчук, А.В.; Морозова, А.А.; Савенкова, М.И.; Метелица, Д.И.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.072

Characterization of the major catalase from Streptomyces coelicolor ATCC 10147 [Text] / Hyoung-pyo Kim [et al.] // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 12. - P3391-3397 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Характеристика главной каталазы из Streptomyces coelicolor ATCC 10147
Аннотация: При росте в жидкой среде S. coelicolor ATCC 10147 образует каталазы, подвижность к-рых при ЭФ варьирует в зависимости от фазы роста. При ЭФ в ПААГ в бесклеточных экстрактах найдено шесть полос с этой активностью (от Кат1 до Кат6). Из них Кат4 обнаруживалась на всех стадиях роста, тогда как Кат1 появлялась только в стационарной фазе. Во всех мутантах, дефектных по каталазной активности, отсутствовала Кат4, к-рая является главной каталазой. Кат4 была очищена до гомогенности с помощью осаждения сульфатом аммония и хроматографии на сефарозе CL-4В, ДЭАЭ-сефарозе CL-6В и фенилсефарозе CL-4В. Очищенная Кат4 имеет Mr 225 000 и состоит из четырех идентичных субъединиц с Mr по 57 000. В спектре поглощения Кат4 имеются пик Соре при 406 нм и минорный пик при 610 нм. Дитионит не восстанавливал Кат4. Фермент содержит 2,6 моля протогема IX на тетрамер и не имеет пероксидазной активности. Сильными ингибиторами Кат4 были цианид, азид и гидроксиламин. Судя по этим результатам, вегетативная Кат4 из S. coelicolor, в отличие от вегетативной каталазы Escherichia coli, является типичной монофункциональной каталазой, имеющейся у эукариотов и некоторых бактерий. Юж. Корея (Roe Jung-Hye), Dep. of Microbiology, College of Natural Sciences, Seoul National Univ. Seoul 151-742. Библ. 45.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: STREPTOMYCES COELICOLOR (BACT.)
ШТАММ АТСС 10147
КАТАЛАЗЫ
МОНОФУНКЦИОНАЛЬНАЯ КАТАЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ИНГИБИТОРЫ

Доп.точки доступа:
Kim, Hyoung-pyo; Lee, Jong-Soo; Hah, Yung Chil; Roe, Jung-Hye

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 95.05-04М5.226

Cejkova, Jitka.
The damaging effect of UV rays (with the wavelength shorter than 320 nm) on the rabbit anterior eye segment [Text]. I. Early changes and their prevention by catalase-aprotinin application / Jitka Cejkova, Zdenek Lojda // Acta histochem. - 1994. - Vol. 96, N 3. - P281-286 . - ISSN 0065-1281
Перевод заглавия: Повреждающее действие ультрафиолетового света (при длине волны меньше 320 нм) на передний сегмент глазного яблока у кролика. 1. Ранние изменения и их предотвращение комбинацией каталазы и апротинина
Аннотация: После 2-мин. облучения открытого глаза кролика ультрафиолетовым светом (254 или 312 нм) констатировали понижение активности каталазы (К) в эпителии роговицы, а после 5-мин облучения активность данного фермента совсем не обнаруживали. Инактивацию К констатировали, кроме того, в роговичном эндотелии и в эпителии хрусталика глаза. Эта инактивация сопровождалась понижением активности Na{+}, К{+}-АТФазы, 'гамма'-глутаминтранспептидазы и увеличением активности лизосомных ферментов с понижением прозрачности роговицы и хрусталика. Нанесение на поверхность глаза р-ра К и апротинина при облучении или сразу после него предотвращало эти вызываемые облучением изменения. Чехия, Inst. of Experimental Medicine, Acad. of Sci. of Czech Republic, Videnska 1083, 142 20 Prague 4. Библ. 13.

ГРНТИ	34.39.53

ВИНИТИ 341.39.53.17.09.11
Рубрики: УЛЬТРАФИОЛЕТОВОЕ ОБЛУЧЕНИЕ
ГЛАЗ
ПАТОФИЗИОЛОГИЯ
КАТАЛАЗА
АПРОТИНИН
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Lojda, Zdenek

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 95.05-04Т5.126

Long-lasting effects of chronic ethanol administration on the activity of antioxidant enzymes [Text] / Vania D'Almeida [et al.] // J. Biochem. Toxicol. - 1994. - Vol. 9, N 3. - P141-143 . - ISSN 0887-2082
Перевод заглавия: Долгодлящиеся эффекты хронического введения этанола на активность антиоксидантных ферментов
Аннотация: Крысам Wistar самцам (возраст 9, 15 и 18 мес) в течение 13 нед вводили в/б этанол (I) в дозе 1,5 г/кг и в эритроцитах этих животных через 2 мес после последнего введения I определяли активность 3 антиоксидантных ферментов. Установлено, что у крыс, к-рым I не вводили, активность супероксиддисмутазы, глутатионпероксидазы и каталаза у более молодых животных значительно выше, чем у более зрелых. Эти возрастные различия нивелировались у крыс, получавших I. Обнаружили также, что I только у крыс молодого возраста вызывал значительное снижение активности глутатионпероксидазы, но не 2 др. ферментов в эритроцитах. Делают вывод о длительном действии I на антиоксидантную защиту клеток крови у крыс. Бразилия, Dept. Biochem., Escola Paulista de Med., Sao Paulo. Библ. 9.

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.13.25.02
Рубрики: СПИРТ ЭТИЛОВЫЙ
ЭРИТРОЦИТЫ
АНТИОКСИДАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА
КАТАЛАЗА

Доп.точки доступа:
D'Almeida, Vania; Monteiro, Maristela Goldnadel; Oliveira, Maria Gabriela M.; Pomarico, Ana Cristina; Bueno, Orlando

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 95.05-04Т5.159

Further investigation of the relationship between catalase activity and ethanol intake in males and females with or without family historyof alcoholism [Text] : [Abstr.] Res. Society of Alcohol. Meet., 1991, June 8-13, Marco Island, Florida / U. M. Koechling [et al.] // Alcoholism: Clin. and Exp. Res. - 1991. - Vol. 15, N 2. - P358 . - ISSN 0145-1008
Перевод заглавия: Изучение взаимосвязи между активностью каталазы и потреблением этанола у мужчин и женщин с семейной отягощенностью алкоголизмом или без нее
Аннотация: У 24 мужчин и женщин европлодной расы исследовали соотношение активности каталазы (КЗ) в крови и потреблением алкоголя (I). Характер потребления I и семейную отягощенность алкоголизмом (АЛГ) выясняли с помощью анкет MAST и МАС, активность КЗ определяли в 100 мкл крови. Выявлена значительная положительная взаимосвязь между типичными значениями Q и активностью КЗ, независимо от пола обследуемых. Обнаружены различия между лицами с семейной отягощенностью АЛГ и без нее как по активности КЗ крови, так и по соотношению этой активности с типичными значениями Q. Результаты подтверждают представление, что активность КЗ может существенно влиять на склонность к употреблению I и что фермент играет роль в регуляции добровольного потребления I и у человека, и у животных. Канада, Concordia Univ., Montreal, Quebec, H4G IM8.

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.15.02.13
Рубрики: АЛКОГОЛИЗМ
ГЕНЕТИКА
КАТАЛАЗА
СПИРТ ЭТИЛОВЫЙ
ПОТРЕБЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Koechling, U.M.; M.A., M.A.; Amit, Z.; Ph.D., Ph.D.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.05-04Я6.219

Adenosine acts as an endogenous activator of the cellular antioxidant defense system [Text] / Sanjay B. Maggirwar [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 201, N 2. - P508-515 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Действие аденозина в качестве эндогенного активатора защитной антиоксидантной системы клеток
Аннотация: Обработка культивируемых in vitro крысиных клеток базофильной лейкемии RBL-2H3 аденозиндезаминазой (1 ЕД/мл) подавляла активность супероксиддисмутазы, каталазы, глутатионпероксидазы и глутатионредуктазы с одновременным накоплением малонового диальдегида. Присутствие в культуральной среде препарата R-PIA (10 мкМ), аналога аденозина, повышало активность этих ферментов в 2-3 раза. Стимулирующему эффекту данного препарата противодействовало присутствие теофиллина, блокирующего A[3]-аденозинрецепторы, или токсина коклюша, оказывающего воздействие на комплекс A[3]-аденозинрецептор-G-белок. Стимулирующее активность перечисленных ферментов действие препарата R-PIA наблюдали, кроме того, в опытах на эндотелиальных клетках человека или крупного рогатого скота, на миоцитах крысы, гладкомышечных клетках ДДТ[1]MF-2 и на клетках мастоцитомы Р 815. Стимулирующего влияния на активность лактатдегидрогеназы препарат R-PIA не оказывал. США, Dep. Pharmacology Southern Illinois Univ. School of Medicine P.O. Box 19230 Springfield, IL 62794. Библ. 24

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.13
Рубрики: АДЕНОЗИН
АНАЛОГИ
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
КАТАЛАЗА
ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ЛЕЙКОЗ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Maggirwar, Sanjay B.; Dhanraj, David N.; Somani, Satu M.; Ramkumar, Vickram

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.64

Возможные пути окисления этанола в клетках дрожжей Candida lipolytica [Текст] / А. П. Ильченко [и др.] // Микробиология. - 1994. - Т. 63, N 3. - С. 439-449 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Изучали ферментные системы окисления этанола в клетках дрожжей Candida lipolytica 704. Показано, что наряду с НАД-зависимой алкогольдегидрогеназой в окислении этанола у этого штамма могут принимать участие алкогольоксидаза и каталаза. На основании полученных результатов обсуждается функциональная роль каждого из ферментов в метаболизме субстрата. Россия, ИБФМ РАН, Пущино. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.29
Рубрики: ЭТАНОЛ
ОКИСЛЕНИЕ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
КАТАЛАЗА
АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
PICHIA LIPOLYTICA
ШТАММ 704 (ВКМ Y-2373)

Доп.точки доступа:
Ильченко, А.П.; Фаусек, Е.А.; Моргунов, И.Г.; Шишканова, Н.В.; Финогенова, Т.В.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.06-04А1.097

Весич, Т. Л.
Некоторые особенности реабилитирующего действия лазерного облучения на нативные и перенесшие криоконсервирование спермии человека [Текст] / Т. Л. Весич // Пробл. криобиол. - 1994. - N 4. - С. 54-56 . - ISSN 0233-7673
Аннотация: Исследовали активность каталазы (АК) и скорость эндогенного дыхания (СЭД) нативной (I) и перенесшей криоконсервирование (II) спермы человека после облучения ее гелий-неоновым лазером (Л, длина волны 'лямбда'=632,8 нм, мощность облучения 6 мВт/см{2}, время экспозиции 15 мин.). Показали, что АК и СЭД зависят прежде всего от качества как I и II эякулята. Так, при нормоспермии АК I (61,79'+-'1,05) ед./мл, а при олигозооспермии 1-2 степени (18,2'+-'0,69) ед./мл, (3 степени - (10,45'+-'0,7) ед./мл). Облучение Л активирует действие каталазы. АК нормоспермического I увеличивалась до (66,65'+-'1,51) ед./мл. Значительной разницы в степени увеличения АК между нормоспермическими и олигозооспермическими эякулятами и между I и II не обнаружили. Л активирует также СЭД как I, так и II (р0,05). Украина, Ин-т проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков. Библ. 8.

ГРНТИ	34.03.33

ВИНИТИ 341.03.33.13
Рубрики: КРИОКОНСЕРВАЦИЯ
СПЕРМА
ЛАЗЕРНОЕ ОБЛУЧЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
КАТАЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
СКОРОСТЬ ЭНДОГЕННОГО ДЫХАНИЯ

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска