СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 63
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-63

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04Я6.36

The soluble human IL-6 receptor: Mutational characterization of the proteolytic cleavage site [Text] / Jurgen Mullberg [et al.] // J. Immunol. - 1994. - Vol. 152, N 10. - P4958-4968 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Растворимый рецептор для интерлейкина 6 человека. Характеристика сайта протеолитического расщепления с помощью метода точковых мутаций
Аннотация: Подобно многим белкам с одним трансмембранным доменом рецептор для интерлейкина 6 (ИЛ-6Р) существует в мембраноассоциированной и растворимой формах. Растворимый ИЛ-6Р генерируется ограниченным протеолизом мембранного рецептора. Этот процесс, т. наз. сброс, резко усиливается под действием форбол миристат ацетата, активатора протеинкиназы C. Растворимый рецепторный белок очищали до гомогенности из надосадка культур COS-7 клеток, трансфицированных сДНК, кодирующей трансмембранный ИЛ-6Р. COOH-конец рецепторного белка анализировали при помощи карбоксипептидазы и аминокислотного анализа. Установленный сайт расщепления gln357/asp358 интенсивно изменяли точковыми мутациями и небольшими делециями, чтобы выяснить структурные условия для расщепления. Если точковые мутации вокруг сайта расщепления снижали интенсивность сброса ИЛ-6Р 'ПРИБЛ=' в 5 раз, делеции 5 или 10 аминокислотных остатков почти полностью его отменяли. Делеции в цитоплазматическом домене рецептора не влияли на сброс белка. Потенциальный сайт N-гликозилирования тесно примыкает к сайту протеолитического расщепления ИЛ-6Р. Однако, N-гликозилирование не влияет на эффективность сброса рецепторов. Впервые показано, что ИЛ-6Р человека конститутивно фосфорилируется и что это фосфорилирование может быть стимулировано форбол миристат ацетатом, но не коррелирует со сбросом рецепторного белка. Германия, Dep. Biochem., Rheinisch-Westfalische Techn. Hochschule, Aachen. Библ. 58

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
РАСТВОРИМЫЙ ДЛЯ ИНТЕРЛЕЙКИНА 6
СБРОС РЕЦЕПТОРОВ
ФОРБОЛ МИРИСТАТ АЦЕТАТ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
МЕТОД ТОЧКОВЫХ МУТАЦИЙ

Доп.точки доступа:
Mullberg, Jurgen; Oberth&r, Walter; Lottspeich, Friedrich; Mehl, Ehrenfried; Dittrich, Elke; Graeve, Lutz; Heinrich, Peter C.; Rose-John, Stefan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04М1.287

Sen, Parimal C.
Phosphorylation and proteolytic degradation of neurofilaments [Text] / Parimal C. Sen, Efraim Racker // Cell. Physiol. and Biochem. - 1991. - Vol. 1, N 1. - P55-63 . - ISSN 1015-8987
Перевод заглавия: Фосфорилирование и протеолитическая деградация нейрофиламентов
Аннотация: Исследовали фосфорилирование нейрофиламентов эндогенными киназами спинного мозга быка. Этот процесс почти нечувствителен к действию ингибитора протеинкиназы С и src-киназы стауроспорина, ингибитора РК-1 протеинкиназы А и ингибиторного пептида р34-киназы. Гепарин (0,1 мг/мл) подавляет, а полилизин (20 мкг/мл) стимулирует эндогенное фосфорилирование, что позволяет предполагать участие протеинкиназы Р. Фосфорилирование нейрофиламентов, катализируемое протеинкиназами С или F, обеспечивает частичную защиту нейрофиламентов от протеолитического расщепления трипсином или катепсином L. США, Cornell Univ., Ithaca, NY. Библ. 31.

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.17.09
Рубрики: НЕРВНАЯ ТКАНЬ
НЕЙРОФИЛАМЕНТЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Racker, Efraim

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.62

Amino acid sequence analysis of the proteolytic cleavage products of the bovine immunodeficiency virus gag precursor polypeptide [Text] / Gregory J. Tobin [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 11. - P7620-7627 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Анализ последовательности аминокислот продуктов протеолитического расщепления полипептида предшественника белка Gag вируса иммунодефицита крупного рогатого скота
Аннотация: Белки Gag вируса иммунодефицита крупного рогатого скота (БВИ) очищали из вирионов. Определили их молекулярную (М) массу и последовательность аминокислот (амин. ПС). М. масса матрикса, капсида и нуклеокапсида составляла 14,6, 24,6 и 7,3 кД соответственно, а мелких белков p2L, p3 и p2 - 2,5, 2,7 и 1,9 кД. Порядок расположения этих белков в предшественнике Gag (Pr53{gag}):NH[2]-матрикс-p2L-капсид-p3-нуклеокапсид-p2-COOH. В отличие от других ретровирусов, матрикс БВИ сохраняет на N-конце метионин и не модифицируется жирными кислотами. Белок нуклеокапсида мигрирует при электрофорезе в геле в денатурирующих условиях, как белок 13 кД, тогда как его М. масса была определена, как 7,3 кД. Библ. 44

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
БЕЛОК GAG
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
ПРОДУКТЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Tobin, Gregory J.; Sowder, Raymond C.; Fabris, Daniele; Hu, Marie Y.; Battles, Jane K.; Fenselau, Catherine; Henderson, Louis E.; Gonda, Matthew A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.334

Molecular basis of reovirus pathogenesis: Susceptibility of viral attachment protein 'сигма'l to proteolytic cleavage determines the capacity of reovirus to grow in the intestine [Text] : [Abstr.] Infec. Diseases Soc. Amer. (IDSA) Meet., [Chicago, I11.], 1994 / T. S. Dermody [et al.] // Clin. Infec. Diseases. - 1994. - Vol. 19, N 3. - P570 . - ISSN 1058-4838
Перевод заглавия: Молекулярная основа патогенеза реовируса: чувствительность вирусного белка прикрепления 'сигма'1 к протеолитическому расщеплению определяет способность реовируса расти в кишечнике
Аннотация: После пероральной инокуляции реовирус типа 1 Lang (РВ1-L), в отличие от реовируса типа 3 Dearing (РВ3-D), может быть выделен в высоком титре из кишечника. Обработка химотрипсином (I) повышает инфекционность РВ1-L и понижает в 10 раз инфекционность РВ3-D. Уменьшение инфекционности РВ3-D коррелирует с расщеплением белка прикрепления 'сигма'1 (II). С использованием реасортантов РВ1-L и РВ3-D подтверждено, что утрата инфекционности и расщепления II определяются кодирующим II геном S1, и показано, что расщепление II РВ3-D после инокуляции per os новорожденных мышей приводит к уменьшению роста РВ3-D в кишечнике. Сравнение аминокислотных последовательностей 3 устойчивых к I полевых изолятов РВ3 и одного чувствительного к I изолята показало, что за чувствительность к I отвечает остаток сер[249]. Вероятно, этот остаток изменяет конформацию хвоста I и дает возможность I расщепляться после остатка тир[253]. США, Vanderbilt Univ., Nashville, TN

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.25
Рубрики: РЕОВИРУСЫ
ПАТОГЕНЕЗ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК ПРИКРЕПЛЕНИЯ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Dermody, T.S.; Chappel, J.D.; Wetzel, J.D.; Nibert, M.L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.126

Foot-and-mouth disease virus leader proteinase: Purification of the Lb form and determination of its cleavage site on eIF-4'гамма' [Text] / R. Kirchweger [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 9. - P5677-5684 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Ведущая протеиназа вируса ящура - очистка Lb-формы и определение сайта кливиджа ею eIF-4'гамма'
Аннотация: Многие пикорнавирусы подавляют трансляцию клеточной иРНК. Причиной, по-видимому, является протеолитический кливидж полипептида eIF-4'гамма' - фактора инициации синтеза белка. При ящурной инфекции кливидж eIF-4'гамма' осуществляется ведущей протеиназой. Описывается способ очистки Lb-формы этой протеиназы, экспрессированной в Escherichia coli. Первичные продукты кливиджа eIF-4'гамма' очищенной ведущей протеиназой не отличались от таковых в инфицированном организме. Сайты кливиджа eIF-4'гамма' ведущей протеиназой находились между Gly-479 и Arg-480. Тем самым вирус ящура отличался от рино- и энтеровирусов, 2А-протеиназа к-рых расщепляет eIF-4'гамма' между Arg-486 и Gly-487. Австрия, [T. Skern], Inst. Biochem., Med. Fac., Univ. of Vienna, Dr. Bohr-Gasse 9/3, A-1030 Vienna. Библ. 38

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ЯЩУРА
ПРОТЕИНАЗЫ
ОЧИСТКА
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
САЙТЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Kirchweger, R.; Ziegler, E.; Lamphear, B.J.; Waters, D.; Liebig, H.-D.; Sommergruber, W.; Sobrino, F.; Hohenadl, C.; Blaas, D.; Rhoads, R.E.; Skern, T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.12-04К1.89

Proteolytic fragmentation with high specificity of mouse immunoglobulin G. Mapping of proteolytic cleavage sites in the hinge region [Text] / Yoshiki Yamaguchi [et al.] // J. Immunol. Meth. - 1995. - Vol. 181, N 2. - P259-267 . - ISSN 0022-1759
Перевод заглавия: Протеолитическое расщепление с высокой специфичностью мышиного иммуноглобулина G. Картирование сайта протеолитического расщепления в регионе петли
Аннотация: Япония, Fac. Pharm. Sci., Univ. Tokyo. Библ. 40

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН G
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ САЙТА МИШЕНИ
РЕГИОН ПЕТЛИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Yamaguchi, Yoshiki; Kim, HaHyung; Kato, Koichi; Masuda, Katsuyoshi; Shimada, Ichio; Arata, Yoji

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.02-04Б1.83

Mutational analysis of the proteolytic cleavage site of glycoprotein B (gB) of Marek's disease virus [Text] / Shigeto Yoshida [et al.] // Gene. - 1994. - Vol. 150, N 2. - P303-306 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Мутационный анализ сайта протеолитического расщепления гликопротеина В (GB) вируса болезни Марека
Аннотация: У вируса болезни Марека предшественник gp100 (I) гликопротеина В (II) протеолитически расщепляется на 2 связанных дисульфидными связями субъединицы gp60 и gp49. Для изучения специфичности протеолитического расщепления I в предсказанный сайт расщепления арг-лей-арг-арг введены мутации и мутантные I экспрессированы с использованием рекомбинантного вируса чумы птиц. Показано, что: 1) все 3 остатка арг в предсказанном сайте расщепления играют важную роль в расщеплении I; 2) расщепление I не требуется для транспорта II к поверхности клетки. США, USDA-Agricult. Res. Serv., Avian Dis. Oncol. Lab., East Larcing, МТ 48823. Библ. 16

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ МАРЕКА
ГЛИКОПРОТЕИН В
ПРЕДШЕСТВЕННИК GP100
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ВИРУС ЧУМЫ ПТИЦ
РЕКОМБИНАНТНЫЙ

Доп.точки доступа:
Yoshida, Shigeto; Lee, Lucy F.; Yanagida, Noboru; Nazerian, Keyvan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.03-04Б1.167

Hosoya, Mitsuaki.
Effects of protease inhibitors on myxovirus replication [Text] / Mitsuaki Hosoya // Int. Antivarial News. - 1993. - Vol. 1, N 2. - P20-21 . - ISSN 0965-2310
Перевод заглавия: Влияние ингибиторов протеазы на репликацию миксовирусов
Аннотация: Показано, что ингибиторы протеазы камостатмезилат, нафамостатмезилат, габексатмезилат и апротинин, широко применяемые при лечении панкреатита и генерализованного тромбогеморрагического синдрома, подавляют репликацию вирусов гриппа А и В в конц-иях, существенно меньших порога их цитотоксического действия. Наиболее сильным действием обладает камостатмезилат. Для вируса гриппа А 50% эффективная конц-ия этого препарата составляла 2,2 мкг/мл при селективном индексе 680 (для рибавирина эти показатели равны, соответственно, 3,6 мг/мл и 2,1). In ovo дозы 10 и 100 мкг/г существенно снижали титр гемагглютинина вирусов гриппа А и В, полностью восстанавливая жизнеспособность эмбрионов. По мнению авт., эти соединения супрессируют кливедж гемагглютинина вируса гриппа путем ингибирования активности протеазы хозяина. Ни один из данных ингибиторов протеаз не показал (даже в высоких конц-иях) активности против респираторно-синцитиального вируса, вирусов кори и парагриппа 3. Япония, Fukushima Med. College, Dep. of Microbiol., Hikarigaoka 1, Fukushima 960-12

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: МИКСОВИРУСЫ
ВИРУС ГРИППА А
ВИРУС ГРИППА В
РЕПЛИКАЦИЯ
ГЕМАГГЛЮТИНИН
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
СУПРЕССИЯ
ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕАЗЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.03-04Б1.402

Hacker, Jill K.
Requirement for the G1 protein of California encephalitis virus in infection in vitro and in vivo [Text] / Jill K. Hacker, Loy E. Volkman, James L. Hardy // Virology. - 1995. - Vol. 206, N 2. - P945-953 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Необходимость белка G1 вируса калифорнийского энцефалита (ВКЭ) для развития инфекции in vitro и in vivo
Аннотация: Исследовали роль большого гликопротеина (G1) ВКЭ при инфекции клеток почек новорожденных хомячков (BHK-21), клеток Aedes albopictus (С6/36) и комаров Ae. dorsalis. 5 типов моноклональных антител к G1 нейтрализовали инфекцию ВКЭ в обеих клеточных линиях, один тип (7D4.5) эффективно нейтрализовал пероральную инфекцию Ae. dorsalis. Удаление G1 из вирионов путем протеолитического расщепления приводило к полной утрате инфекционности как в комарах, так и в культурах клеток даже при сохранении интактности G2. Делается заключение о необходимости белка G1 ВКЭ для развития инфекции в клетках млекопитающих и насекомых, а также в перорально инфицируемых комарах. США, Dep. of Infect. Dis., School of Public Health Univ. of California, Berkeley, California 94720. Библ. 45

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.31
Рубрики: ВИРУС КАЛИФОРНИЙСКОГО ЭНЦЕФАЛИТА
БЕЛОК G1
РОЛЬ В ИНФЕКЦИИ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
КЛЕТКИ МЛЕКОПИТАЮЩИХ
КЛЕТКИ НАСЕКОМЫХ
КОМАРЫ

Доп.точки доступа:
Volkman, Loy E.; Hardy, James L.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.07-04Б1.416

Proteolytic cleavage of VP2, an outer capsid protein of African horse sickness virus, by species-specific serum proteases enhances infectivity in Culicoides [Text] / P. R. Marchi [et al.] // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 10. - P2607-2611 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Протеолитическое расщепление внешнего капсидного белка VP2 вируса африканской чумы лошадей видоспецифическими сывороточными протеазами усиливает инфекционность в Culicoides
Аннотация: Взрослых самок чувствительной колонии Culicoides variipennis кормили кровью овец, крупного рогатого скота, лошадей, ослов и собак, содержащей очищенный вирус африканской чумы лошадей (АЧЛ) серотипа 9. Регистрируемые уровни инфицирования C. variipennis значительно варьировали в зависимости от источника крови. Сравнение белковых профилей, полученных при инкубировании вируса АЧЛ с индивидуальными сыворотками, выявило способность нек-рых видоспецифических сывороток расщеплять внешний капсидный белок VP2. Кормление переносчиков соответствующими этим сывороткам образцами крови с очищенным вирусом приводило к повышенной инфицированности насекомых. Великобритания, Inst. for Anim. Health, Pirbright Lab., Ash Road, Pirbright, Working, Surrey GU 24 ONF. Библ. 21

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.25
Рубрики: ОРБИВИРУСЫ
ВИРУС АФРИКАНСКОЙ ЧУМЫ ЛОШАДЕЙ
КАПСИДНЫЕ БЕЛКИ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
СЫВОРОТОЧНЫЕ ПРОТЕАЗЫ
ИНФЕКЦИОННОСТЬ
КОМАРЫ

Доп.точки доступа:
Marchi, P.R.; Rawlings, P.; Burroughs, J.N.; Wellby, M.; Mertens, P.P.C.; Mellor, P.S.; Wade-Evans, A.M.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.11-04Б1.141

Cleavage of rotavirus VP4 in vivo [Text] / Juan E. Ludert [et al.] // J. Gen. Virol. - 1996. - Vol. 77, N 3. - P391-395 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Расщепление белка VP4 ротавируса in vivo
Аннотация: Инфекционность частиц ротавируса (РВ) зависит от протеолитического расщепления белка внешнего капсида VP4 (I) на фрагменты VP5{*} и VP8{*}. Было высказано предположение, что при расщеплении I в просвете желудочно-кишечного тракта хозяина частицы РВ становятся менее стабильными, но более инфекционными. С целью проверки этой гипотезы методом иммуноблота изучены жидкости, полученные при промывании кишечника мышат и взрослых мышей BALB/c, зараженных вирулентным, адаптированным к культурам клеток вариантом РВ EDIM или мышиным РВ дикого типа EDIM - Cambridge. В этих образцах практически весь I находится в расщепленной форме. Титрование на культуре клеток содержимого кишечника мышат, зараженных штаммом EDIM, до и после обработки трипсином (II) показало, что все экстрагированные вирусы активированы уже до добавления II. Найдено, что активированный II РВ не имеет преимуществ при инициации инфекции мышат по сравнению с РВ, имеющим целый I. Эти данные показали, что I расщепляется при освобождении из клеток кишечника и что РВ, освободившийся в окружающую среду, не имеет целого I. США, Div. of Gastoenterol., Stanford Univ. Med. School, CA 94305. Библ. 20

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РОТАВИРУСЫ
БЕЛКИ КАПСИДНЫЕ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНЫЙ ТРАКТ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Ludert, Juan E.; Krishnaney, Ajit A.; Burns, John W.; Vo, Phuoc T.; Greenberg, Harry B.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.11-04Б1.187

Ansardi, David C.
Amino acid substitutions in the poliovirus maturation cleavage site affect assembly and result in accumulation of provirions [Text] / David C. Ansardi, Casey D. Morrow // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 3. - P1540-1547 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Замены аминокислот в участке расщепления для созревания вируса полиомиелита влияют на сборку и приводят к накоплению провируса
Аннотация: Для сборки вирионов вируса полиомиелита (ВП) необходимо протеолитическое расщепление между парой аспарагин-серин (участок расщепления для созревания) в белке VPO после инкапсидации геномной РНК. Изучили влияние мутаций в участке расщепления для созревания на процессинг полипротеина Р1, сборку субвирусных промежуточных форм и инкапсидацию вирусной геномной РНК. Заменяли пару аспарагин-серин на глютамин-глицин или треонин-серин, используя направленный мутагенез кДНК Р1 и получение рекомбинантного вируса осповакцины (рВОВ). С помощью коинфекции с рВОВ (ВОВ Р3), экспрессирующим протеазу 3CD ВП, анализировали мутантные полипротеины Р1, экспрессируемые рВОВ, на протеолитический процессинг и дефекты сборки. Инкапсидацию геномной РНК определяли в системе транс-комалементации с дефектным геномом ВП. Мутантные белки Р1, содержащие глютамин-глицин и треонин-серин подвергались процессингу под действием 3СD только в транс-положении. Полученные из мутантного предшественника, содержащего глютамин-глицин, продукты процессинга VPO, VP3 и VP1 были нестабильны и не могли собираться в клетках, коинфицированных ВОВ Р3, в субвирусные частицы. Однако в присутствии дефектного гена ВП они формировали структуры, похожие на пустые капсиды. Капсидные белки, полученные при процессинге белка-предшественника, содержащего треонин-серин, собирались в промежуточные субвирусные частицы и в присутствии дефектной геномной РНК ВП. Методом седиментационного анализа установили, что капсидные белки, полученные из второго мутантного предшественника, одевали дефектную вирусную РНК. Однако расщепление VPO до VP4 и VP2 было понижено, что приводило к накоплению провируса. Инкубация провируса при 37'ГРАДУС' усиливала расщепление VPO. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Alabama at Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 24

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ПОЛИОВИРУСЫ
СБОРКА
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
ПРОЦЕССИНГ
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Morrow, Casey D.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.12-04Б1.78

Specific proteolytic cleavage of recombinant Norwalk virus capsid protein [Text] / Michele E. Hardy [et al.] // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 3. - P1693-1698 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Специфическое протеолитическое расщепление рекомбинантного капсидного белка вируса Норволк
Аннотация: Вирусоподобные частицы (ВПЧ), образующиеся при спонтанной сборке экспрессированного рекомбинантным бакуловирусом капсидного белка (I) вируса Норволк (ВН), обрабатывали трипсином (II). Главным продуктом расщепления является белок с мол. м. 32000 (III), N-концевая последовательность к-рого показала, что расщепление II происходит в положении 227. Иммунопреципитация растворимого вирусного белка из стула зараженных ВН добровольцев кроличьей поликлональной антисывороткой к ВПЧ ВН и Вестерн-блот-гибридизация с поликлональной мышиной антисывороткой к ВПЧ обнаружили единственный растворимый белок с кажущейся мол. м. 30000, идентичный III. Эти данные свидетельствуют о специфическом протеолитическом расщеплении I in vivo. Установлено, что только растворимый I с мол. м. 58000 чувствителен к расщеплению II. Присутствие большого количества растворимого I может влиять на патогенность при заражении ВН и на иммунный ответ против ВН. США, Div. of Molecular Virol., Baylor College of Med., Houston, TX 77030. Библ. 41

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС НОРВОЛК
КАПСИДНЫЕ БЕЛКИ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Hardy, Michele E.; White, Laura J.; Ball, Judith M.; Estes, Mary K.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.01-04К1.114

McMahon, Christopher W.
Proteolytic cleavage of viral superantigen investigated through mutational analysis [Text] / Christopher W. McMahon, Gary M. Winslow, Ann M. Pullen // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P367 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Изучение протеолитического расщепления вирусного суперантигена с помощью мутационного анализа
Аннотация: Эндогенные суперантигены (СА), кодируемые у мышей геном вируса опухоли молочных желез, имеют большое влияние на формирование репертуара T-клеточного рецептора при индукции толерантности. Изучали роль эндогенного протеолитического расщепления СА для их представления T-лимфоцитам на клеточной поверхности в комплексе с молекулами ГКГС класса II. С помощью направленного мутагенеза из состава СА удаляли участок, распознаваемый эндопротеазой фурином. Данный участок - общий сайт расщепления многих вирусных и эндогенных гликопротеинов. Обнаружили, что для молекул СА с указанной мутацией сохраняется эффективность их представлении T-клеткам in vitro. Используют метод направленного мутагенеза для оценки роли протеолитического расщепления других сайтов СА в их представлении T-клеткам. США, Dep. Immunol., Howard Hughes Med. Inst., Univ. Washington, 98195 Seattle

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: СУПЕРАНТИГЕНЫ
ВИРУСНЫЕ
ПРЕЗЕНТАЦИЯ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
ЭНДОГЕННОЕ
РОЛЬ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Winslow, Gary M.; Pullen, Ann M.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.04-04Б4.201

Chiron, Marielle F.
Pseudomonas exotoxin exhibits increased sensitivity to furin when sequences at the cleavage site are mutated to resemble the arginine-rich loop of diphtheria toxin [Text] / Marielle F. Chiron, Masato Ogata, David J. FitzGerald // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 22, N 4. - P769-778 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Экзотоксин Pseudomonas проявляет повышенную чувствительность к фурину при мутационных изменениях чередования аминокислотных остатков в точке разрыва, как у богатой аргинином петли дифтерийного токсина
Аннотация: Для повышения вирулентности в отношении млекопитающих, экзотоксин Pseudomonas (PE) нуждается в протеолитическом расщеплении между Arg-279 и Gly-280. Это расщепление, осуществляемое при посредстве клеточной протеазы фурина, генерирует активный C-терминальный фрагмент, транслоцирующийся в цитозоль и ингибирующий синтез белков. Оптимальное расщепление in vitro происходит при pH 5,5. Но в клетках лишь 5-10% ассоциирующегося с клетками PE расщепляется. Исследовали причины низкой эффективности расщепления. Установили, что при мутации, изменяющей место расщепления и придающей ему сходство с определенной областью дифтерийного токсина (ДТ), скорость расщепления резко возрастала. При этом оптимум pH и зависимость от фурина не изменялись. Но ни один из PE-ДТ-протеинов не проявлял повышенной токсигенности в отношении клеток в сравнении с активностью PE дикого типа. США, National Cancer Inst., National Inst. Health, 9000 Rockville Pike, Building 37, 4B03 Bethesda, Maryland 20892. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ЭКЗОТОКСИНЫ
PSEUDOMONAS (BACT.)
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
PE-DT-ПРОТЕИНЫ
ТОКСИГЕННОСТЬ
КЛЕТКИ ХОЗЯИНА

Доп.точки доступа:
Ogata, Masato; FitzGerald, David J.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.04-04М3.187

Nilsson, Christer.
Biosynthetic processing of preprovasoactive intestinal polypeptide in parasympathetic neurons of the sphenopalatine ganglion [Text] / Christer Nilsson, Jan Fahrenkrug // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 65, N 6. - P2663-2670 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Биопревращения предшественника вазоактивного кишечного полипептида в парасимпатических нейронах основно-небного ганглия
Аннотация: The precursor for rat vasoactive intestinal polypeptide (preproVIP) is processed by proteolytic cleavage into a signal peptide and five further functional domains: preproVIP 22-79, peptide histidine isoleucine (PHI), preproVIP 111-122, VIP, and perproVIP 156-170. To investigate the biosynthetic processing of preproVIP in peripheral parasympathetic neurons, the sphenopalatine ganglion and one of its projection areas, the nasal mucosa, were used. By immunohistochemistry it was shown that in the sphenopalatine ganglion, perproVIP-derived peptides are localized mainly in neuronal cell bodies, whereas in the nasal mucosa immunoreactivity was found only in nerve fibers and terminals. The peptides were quantified and characterized by radioimmunoassay, HPLC, and gel chromatography using antisera specific for the different precursor products. In the rat sphenopalatine ganglion, the different peptides were found in approximately equimolar amounts, with the exception of PHI and its C-terminally extended variant, PHV, which were present at considerably lower concentrations. However, in the nasal mucosa there was a preferential accumulation of VIP to at least three times the concentration of any of the other peptides. Our results suggest that all preproVIP-derived peptides are present and processed in the sphenopalatine ganglion but that there is a selective accumulation of VIP in the nerve terminals. This indicates that VIP is physiologically the most important transmitter among the preproVIP-derived peptides in parasympathetic nerves originating in the sphenopalatine ganglion. Библ. 40

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ВАЗОАКТИВНЫЙ КИШЕЧНЫЙ ПОЛИПЕПТИД
БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПЕПТИДНЫЕ ФРАГМЕНТЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Fahrenkrug, Jan

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.04-04Т4.205

Chiron, Marielle F.
Pseudomonas exotoxin exhibits increased sensitivity to furin when sequences at the cleavage site are mutated to resemble the arginine-rich loop of diphtheria toxin [Text] / Marielle F. Chiron, Masato Ogata, David J. FitzGerald // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 22, N 4. - P769-778 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Экзотоксин Pseudomonas проявляет повышенную чувствительность к фурину при мутационных изменениях чередования аминокислотных остатков в точке разрыва, как у богатой аргинином петли дифтерийного токсина
Аннотация: Для повышения вирулентности в отношении млекопитающих, экзотоксин Pseudomonas (PE) нуждается в протеолитическом расщеплении между Arg-279 и Gly-280. Это расщепление, осуществляемое при посредстве клеточной протеазы фурина, генерирует активный C-терминальный фрагмент, транслоцирующийся в цитозоль и ингибирующий синтез белков. Оптимальное расщепление in vitro происходит при pH 5,5. Но в клетках лишь 5-10% ассоциирующегося с клетками PE расщепляется. Исследовали причины низкой эффективности расщепления. Установили, что при мутации, изменяющей место расщепления и придающей ему сходство с определенной областью дифтерийного токсина (ДТ), скорость расщепления резко возрастала. При этом оптимум pH и зависимость от фурина не изменялись. Но ни один из PE-ДТ-протеинов не проявлял повышенной токсигенности в отношении клеток в сравнении с активностью PE дикого типа. США, National Cancer Inst., National Inst. Health, 9000 Rockville Pike, Building 37, 4B03 Bethesda, Maryland 20892. Библ. 43

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ЭКЗОТОКСИНЫ
PSEUDOMONAS (BACT.)
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
PE-DT-ПРОТЕИНЫ
ТОКСИГЕННОСТЬ
КЛЕТКИ ХОЗЯИНА

Доп.точки доступа:
Ogata, Masato; FitzGerald, David J.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.06-04К1.236

Lengweiler, Stephan.
Identification of disulfide bonds in the ninth component (C9) of human complement [Text] / Stephan Lengweiler, Johann Schaller, Egon E. Rickli // FEBS Lett. - 1996. - Vol. 380, N 1-2. - P8-12 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Идентификация дисульфидных связей в девятом компоненте (C9) комплемента человека
Аннотация: C9-Компонент комплемента играет ключевую роль в иммунном ответе позвоночных. С помощью расщепления BrCN, эластазой, термолизином, V8-протеазой и пепсином получены фрагменты C9, к-рые разделяли ГПХ и ВЭЖХ и секвенировали по Эдману. Установлено положение 9 из 12 дисульфидных связей в C9: C22-C57, C33-C36, C67-C73, C121-C160, C233-C234, C359-C384, C489-C505, C492-C507, C509-C518; менее достоверно наличие связей C80-C91, C86-C104/C113 и C98-C113/C104. Обсуждается положение S-S-связей в др. компонентах комплемента. Швейцария, Inst. Biochem., Univ. Bern, CH-3012 Bern. Библ. 38

ГРНТИ	34.43.21

ВИНИТИ 341.43.21.07
Рубрики: КОМПЛЕМЕНТ
9-Й КОМПОНЕНТ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Schaller, Johann; Rickli, Egon E.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 98.01-04И4.115

Matsubara, Takahiro.
Course of proteolytic cleavage in three classes of yolk proteins during oocyte maturation in barfin flounder Verasper moseri, a marine teleost spawning pelagic eggs [Text] / Takahiro Matsubara, Yasunori Koya // J. Exp. Zool. - 1997. - Vol. 278, N 3. - P189-200 . - ISSN 0022-104X
Перевод заглавия: Ход протеолитического расщепления трех классов желточных протеинов в процессе созревания ооцитов у Verasper moseri, морской костистой рыбы, откладывающей пелагическую икру
Аннотация: У Verasper moseri, морской костистой рыбы, мечущей пелагическую икру, количественно исследовали протеолитический распад трех классов желточных протеинов (липовителлин Л), фосвитин (Ф), 'бета'-компонент (К)) в ходе созревания ооцитов. При т-ре 6'ГРАДУС'С созревание ооцитов продолжается 7 дн. Морфол. изменения в созревающих ооцитах характеризуются увеличением размеров и прозрачности клеток. Л, изначально имеющий молекулярную массу 410 000, в ооцитах прошедших вителлогенез, спустя 4 дн после начала их созревания, расщепляется на фрагменты молекулярной массой 170 000. Количественная иммунологическая проба показала падение содержания нерасщепленного Л в созревающих ооцитах на 74%. Содержание К также падало в этот период. Непрямое количественное определение Ф, проведенное путем измерения уровня серина, показало резкое падение содержания этого белка с 4-го по 5-й дн созревания ооцитов. Количественный анализ свободных аминокислот продемонстрировал обратную зависимость между нативными формами трех классов желточных протеинов и содержанием воды в созревающих ооцитах. Т. обр., в ходе второй половины созревания ооцитов все три класса желточных протеинов подвержены протеолитическому расщеплению, что, возможно, служит для обеспечения процесса гидратации ооцитов осмотическими эффекторами. Таким способом обеспечивается плавучесть икры и создаются условия для снабжения зародыша питательными в-вами на ранних стадиях развития. Япония, Hokkaido Nat. Fish. Res. Inst., 116, Katsurakoi, Kurshiro, Hokkaido 085. Ил. 6. Табл. 1. Библ. 41

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.25.39
Рубрики: ЖЕЛТОЧНЫЕ ПРОТЕИНЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
ООЦИТЫ
VERASPER MOSERI (PISCES)

Доп.точки доступа:
Koya, Yasunori

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.05-04Б1.337

Analysis of the genomic organization of hepatitis G virus [Text] / Z. -Y. Zhang-Keck [et al.] // Antiviral Weekly. - 1996. - N 17 june. - P20 . - ISSN 1065-6073
Перевод заглавия: Анализ организации генома вируса гепатита G (HGV)
Аннотация: Сообщается об идентификации и клонировании нового вируса гепатита человека - HGV. Геном вируса представлен "плюс"-цепью РНК длиной 'ПРИБЛ='9400 н. и организован подобно геномам вирусов сем. Flaviviridae. Определены нуклеотидные последовательности 5'-конца большого числа изолятов HGV, выделенных в разных района мира. Показано, что 5'-нетранслируемая область содержит несколько блоков высококонсервативных последовательностей, к-рые могут быть использованы при постановке полимеразной цепной реакции с обратной транскрипцией для выявления РНК HGV. Нетранслируемые области ряда изолятов имеют консервативные вставки/делеции, меняющие трансляционную рамку считывания на 5'-конце генома, вследствие чего размер кодируемых этими геномами полипротеинов у разных изолятов может различаться. Характер протеолитического расщепления полипротеинов HGV в целом соответствует таковому других флавиподобных вирусов. США, Genelabs Technologies, Inc., Redwood City, CA

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.21
Рубрики: ФЛАВИВИРУСЫ
ВИРУС ГЕПАТИТА G
ГЕНОМ ВИРУСНЫЙ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ПОЛИПРОТЕИНЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Zhang-Keck, Z.-Y.; Linnen, J.M.; Zhang, Y.F.; Belyaev, A.S.; Fung, K.; Fry, K.E.; Kim, J.P.

1-20 21-40 41-60 61-63

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска