СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>R=34.43.33$<.>)

Общее количество найденных документов : 4474
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.28

Duhem, C.
Side-effects of intravenous immune globulins [Text] / C. Duhem, M. A. Dicato, F. Ries // Clin. and Exp. Immunol. - 1994. - Vol. 97, Suppl. n 1. - P79-83 . - ISSN 0009-9104
Перевод заглавия: Побочное действие иммуноглобулинов для внутривенного введения
Аннотация: Обобщены опубликованные случаи побочного действия препаратов для в/в введения, к-рые с высокой эффективностью применяются 15 лет для лечения больных с многими заболеваниями. В настоящее время используются более 10 коммерческих препаратов. Редкие побочные действия носят проявления общих реакций (миалгия, лихорадка и т. п.), гиперчувствительности и анафилактической реакции, гемолитической анемии, неврологических осложнений, почечной недостаточности, тромбостатических нарушений. Возможно загрязнение препаратов вирусами (не-A, не-B гепатит, гепатит C; трансмиссия ВИЧ не описана), иммунологически активными белками (растворимые молекулы HLA-DR, -DQ и -DP, CD4 и CD8 молекулы, некоторые цитокины и др.). Как спорадические случаи описаны алопеция, гипотермия. Для предупреждения побочных эффектов рекомендуется тщательная очистка препаратов, строгий отбор пациентов, регуляция скорости введения, а также проведение премедикации. Люксембург, Cntr Hosp. Luxembourg. Библ. 37

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
В/В ВВЕДЕНИЕ
ПОБОЧНОЕ ДЕЙСТВИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Dicato, M.A.; Ries, F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.29

Determinacion de subclases de IgG en ninos sanos mediante ELISA con anticuerpos monoclonales [Text] / Dura J. L. Quiles [et al.] // An. esp. pediat. - 1993. - Vol. 39, N 3. - С. 209-213 . - ISSN 0302-4342
Перевод заглавия: Определение субклассов IgG у здоровых детей с использованием моноклональных антител в иммуноферментном анализе
Аннотация: Определение в сыворотке 20 здоровых детей (возраст 1-14 лет) разл. субклассов IgG показало, что к 1 году жизни наиболее высокие показатели характерны для IgG1 и к 6-7 годам его уровень достигает 90% по отношению к взрослым индивидам. Что касается IgG2, IgG3 и IgG4, то первоначально в сыворотках отмечаются их следовые кол-ва. Для IgG2 отмечается быстрое нарастание кол-ва с достижением стабильных цифр к 9-10 годам жизни. Присущие взрослым показатели IgG3 выявляются у детей к 10-11 годам жизни, а величины IgG4 взрослых - к 7-8 годам жизни. Испания, Hosp. General "Area Elds", Valencia. Библ. 37

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН G
СУБКЛАССЫ
СЫВОРОТОЧНЫЙ УРОВЕНЬ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
ДЕТИ

Доп.точки доступа:
Quiles, Dura J.L.; Enguidanos, Subira M.J.; Brines, Solanes J.; Balsalobre, Hernandez B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.30

Lewis, Derf A.
Characterization of humanized anti-TAC, an antibody directed against the interleukin 2 receptor, using electrospray ionization mass spectrometry by direct infusion, LC/MS, and MS/MS [Text] / Derf A. Lewis, Andrew W. Guzzetta, William S. Hancock // Anal. Chem. - 1994. - Vol. 66, N 5. - P585-595 . - ISSN 0003-2700
Перевод заглавия: Характеристика гуманизированных анти-TAC антител, направленных против рецептора для интерлейкина 2, с использованием электроструйной ионизационной масс-спектрометрии с помощью прямой инфузии, хроматографии в обращенной фазе/масс-спектрометрии и тандемной масс-спектрометрии
Аннотация: Детальный анализ свойств "гуманизированных" антител к CD25, т. е. антител с V-доменом из мышиных моноклональных антител к CD25 и C-доменом из иммуноглобулина человека. Их исследовали с помощью электроструйной масс-спектрометрии (МС), сочетания капиллярной жидкостной хроматографии в обращенной фазе и МС, а также тандемного МС-анализа. Изучали образцы с восстановленными SS-связями, подвергнутые триптическому перевариванию. Детально изучены углеводные компоненты молекулы. Обнаружено присутствие на N-конце пироглутаминовой кислоты вместо глутаминовой. В ряде молекул определена утрата С-концевых остатков. Использованные методы высокочувствительны и дают хорошее совпадение с расчетными данными. Они применимы для анализа микрограммовых количеств высокомолекулярных соединений. США, Medicinal and Analytical Chemistry, Genetech, Inc., 460, South San Francisco, CA 94080-4990. Библ. 22

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
АНТИ-TAC
К РЕЦЕПТОРАМ
ИНТЕРЛЕЙКИН 2
МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЯ

Доп.точки доступа:
Guzzetta, Andrew W.; Hancock, William S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.31

Grystal structure of the complex between a single chain antibody and neuraminidase: A basis for rational protein engineering [Text] : [Abstr.] Miami Bio/Technol. Winter Symp. "Adv. Gene Technol.: Protein Eng. and Beyond" 1993. Vol. 3 / Robyn L. Malby [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, Suppl. - P85 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Кристаллическая структура комплекса между отдельной цепью антитела и нейраминидазой: основание для рациональной белковой инженерии
Аннотация: Методом РСА определяли структуру комплекса, образованного фрагментом отдельной цепи Fv монАТ NC10 (scFv) и нейраминидазой (NA) вируса гриппа; уточняли с разрешением 2,2 A. Фрагмент scFv получен методом белковой инженерии. Искусственно созданный ген позволил получить scFv-фрагмент, в к-ром VH- и VL-домены соединены пептидом из 15 аминокислотных остатков, а к C-концу пришит пептид из 8 остатков. Кристаллы комплекса scFv-NA получали методом сидящей капли; пространственная группа P42[1]2, a=b=141,0, c=217,9 A. Измерение констант связывания показало, что сродство scFv NC 10 к NA всего в 3 раза ниже, чем сродство Fab-фрагмента NC10. Использованное разрешение позволяет следить за влиянием введения пептидной связи и пептидного хвоста на конфигурацию связывания. Австралия, Biomol. Res. Inst., Parkville, 3052, Victoria. Библ. 7

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
НЕЙРАМИНИДАЗА
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
AMINO ACID RESIDUES

Доп.точки доступа:
Malby, Robyn L.; Lawrence, Michael C.; Tulip, William R.; Harley, Vincent R.; Webster, Robert G.; Hudson, Peter J.; Colman, Peter M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.32

Protein H - a surface protein of Streptococcus pyogenes with separate binding sited for IgG and albumin [Text] / Inga-Maria Frick [et al.] // Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 12, N 1. - P143-151 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Белок H - поверхностный белок Streptococcus pyogenus с раздельными участками связывания для IgG и альбумина.
Аннотация: Поверхностный белок H нек-рых штаммов Streptococcus pyogenus аффинен к константной части IgGFc иммуноглобулина IgG. При хроматографии на сефарозе с пришитым белком H найдено, что происходит связывание альбумина из плазмы крови. Альбумин связывается сильнее: Ka-7,8*10{-9} M{-1} против 1,6*10{-9} M{-1} для IgG. С помощью делеций и PCR сконструированы делец. белки H. В опытах по исследованию белок-белкового взаимодействия найдено, что связывание альбумина определяется повторами C1-C3 в C-концевой части белка H. На молекуле альбумина участок связывания белка H перекрывается с участком связывания белка G, другого бактериального поверхностного белка, к-рый связывает альбумин и IgGFc. С помощью фрагментов белка H найдено, что IgGFc связывается с N-концевой частью повторов C1-С3. Синтетич. пептид из 25 аминокислот, соответствующий этому району, ингибирует связывание белка H с иммобилизованными IgG и IgGFc. Эта последовательность не описана ранее среди IgGFc-связывающих белков. Такой участок обнаружен у 2 других поверхностных белков S.pyogenus. Предполагается конвергентная эволюция бактериальных белков, взаимодействующих с белками плазмы человека. Библ. 54. Швеция, Dep. Med. Physiol. Chem., Lund Univ., Lund

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: STREPTOCOCCUS PYOGENES (BACT.)
БЕЛКИ
ПОВЕРХНОСТНЫЙ БЕЛОК H
СВЯЗЫВАНИЕ
ИММУНОГЛОБУЛИН IGG
АЛЬБУМИН
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ЭВОЛЮЦИЯ БАКТЕРИАЛЬНЫХ БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Frick, Inga-Maria; Akesson, Per; Cooney, Jakki; Sjobring, Ulf; Schmidt, Karl-Hermann; Gomi, Hideyuki; Hattori, Shizuo; Tagawa, Chiaki; Kishimoto, Fumitaka; Bjorck, Lars

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.33

Molecular basis for antibody cross-reactivity between the hepatitis C virus core protein and the host-derived GOR protein [Text] / Z. X. Zhang [et al.] // Clin. and Exp. Immunol. - 1994. - Vol. 96, N 3. - P403-409 . - ISSN 0009-9104
Перевод заглавия: Молекулярные основы перекрестной реактивности антител между ядерным белком вируса гепатита C и GOR белком хозяина
Аннотация: Из 96 сывороток 60 реагировали с антигенами вируса гепатита С и 55 из них взаимодействовали с ядерным белком вируса. 29 сывороток реагировали с как с ядерным белком вируса гепатита C, так и с GOR белком, имеющим хозяйское происхождение. Относительная авидность антител, реагирующих с GOR белком, была выше, чем с ядерным антигеном вируса. Более чем в 50% случаев сыворотки реагировали с наиболее существенными остатками Lys{10}, Lys{12}, Asn{14} и Asn{16}. Реагирование на GOR не связано с каким-либо определенным серотипом антител к вирусу гепатита C. Считают, что на молекулярном уровне имеется перекрестная реактивность между двумя белками. Швеция, Dep. Clin. Virology, Huddinge Hosp., Huddinge. Библ. 23

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА C
ЯДЕРНЫЙ БЕЛОК
ХОЗЯЙСКИЙ БЕЛОК GOR
ПЕРЕКРЕСТНАЯ РЕАКТИВНОСТЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Zhang, Z.X.; Chen, M.; Wallhagen, K.; Trojnar, J.; Magnius, L.O.; Wahren, B.; Sallberg, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.34

Structural characterization of the N-glycans of a humanized anti-CD18 murine immunoglobulin G [Text] / Ip Charlotte C. Yu [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 308, N 2. - P387-399 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Структурная характеристика N-гликанов приближенного к человеческому мышиного анти-CD18 иммуноглобулина G
Аннотация: Изучали структуру углеводных цепей IgG4 против CD18-семейства рецепторов лейкоцитов, экспрессированных миеломными NS/O клетками мыши. N-Связанные гликаны в рекомбинантном IgG4 отщепляли N-гликаназой и фракционировали ГПХ и ВЭЖХ (HPAEC-PAD). Структура олигосахаридов подтверждалась {1}H-ЯМР и масс-спектрометрией. Основными типами цепей являются олигосахариды Gal[1-2]GlcNAc[2]Man[3](Fuc[0-1]) GlcNAc[2] и Man[5-8]GlcNAc[2]. Не обнаружено сиалированных и биссектных цепей т. обр. по структуре углеводных цепей рекомбинантный IgG4 значительно отличается от нормального IgG человека и больше похож на IgG мыши. Обсуждается структура и влияние углеводных цепей на биол. св-ва IgG. США, Dep. Chem., Div. Biochem. Sci., Lehigh Univ., Bethlehem, PN 18015. Библ. 35

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН G
ГЛИКАН N
СТРУКТУРА
МИЕЛОМА
МЫШИ
MASS SPECTROMETRY

Доп.точки доступа:
Yu, Ip Charlotte C.; Miller, William J.; Silberklang, Mel; Mark, George E.; Ellis, Ronald W.; Huang, Lihua; Glushka, John; Halbeek, Herman van; Zhu, Jill; Alhadeff, Jack A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.35

Recognition of angiotensin [Text]. II. Antibodies at different levels of an idiotypic network are superimposable / K.Christopher Garcia [et al.] // Science. - 1992. - Vol. 257, N 5069. - P528-531 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Распознавание ангиотензина II. Антитела на различных уровнях идиотипической сети могут копировать друг друга
Аннотация: Получены моноклональные антитела к ангиотензину II (AT1, монАТ 110), антиидиотипические антитела (AT2 бета) и анти-антиидиотипические антитела (AT3, монАТ 131). AT2 по общепринятым критериям можно отнести к антителам, несущим "внутренний образ" антигена. AT3 и AT1 имеют одинаковые антигенсвязывающие характеристики. Последовательности вариабельных районов AT3 и AT1 почти идентичны, несмотря на то, что AT1 - антитела к пептиду, а AT3 - антитела к глобулярному белку. Аминокислотные остатки, участвующие во взаимодействии с антигеном, высоко консервативны у AT1 и AT3. Это свидетельствует о том, что эпитопы AT2, распознаваемые AT3, в самом деле напоминают структуру антигена. Библ. 38

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.07
Рубрики: ИДИОТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ВНУТРЕННИЙ ОБРАЗ
АНГИОТЕНЗИН II
МЫШИ
SEQUENOE HOMOLOGY
VARIABLE REGIONS

Доп.точки доступа:
Garcia, K.Christopher; Desiderio, Stephen V.; Ronco, Pierre M.; Verroust, Pierre J.; Amzel, L.Mario

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.36

Racher, A. J.
Investigation of parameters affeting a fixed bed bioreactor process for recombinant cell lines [Text] / A. J. Racher, J. B. Griffiths // Cytotechnology. - 1993. - Vol. 13, N 2. - P125-131 . - ISSN 0920-9069
Перевод заглавия: Исследование параметров, влияющих на процесс культивирования рекомбинантных клеточных линий на стационарной подложке биореактора
Аннотация: Клетки (Кл) BHK 21, синтезирующие IgG, культивировали в стационарной системе биореактора (150 и 200 мл среды) на пористом субстрате из боросиликатных стеклянных бус диаметром 1-2 и 5-6 мм (пористость - 60%, величина пор 200 мкм). Изучали влияние диаметра бус, скорости циркуляции среды, конц-ии глутамата на пролиферацию Кл. Первоначальная фаза роста продолжалась 'ЭКВИВ' 500 ч, судя по увеличению кол-ва жизнеспособных Кл и скорости поглощения глюкозы. Увеличение продуктивности Кл связано с более мелкими бусами и более высокой скоростью циркуляции среды (165 мл/мин). Великобритания, PHLS CAMR, Porton Down, Salisbury, Wiltshire SP4 0JG, Табл. 8. Библ. 10

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.09
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КЛЕТКИ ВНК21
СИНТЕЗ ИММУНОГЛОБУЛИНА G
ПРОЛИФЕРАЦИЯ
УСЛОВИЯ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ
ПОРИСТОСТЬ СУБСТРАТА
ДИАМЕТР БУС
СКОРОСТЬ ЦИРКУЛЯЦИИ СРЕДЫ

Доп.точки доступа:
Griffiths, J.B.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.37

Sequence determination of variable region genes of two human monoclonal antibodies against Neisseria meningitidis [Text] / Avila Marta Ayala [et al.] // Gene. - 1993. - Vol. 127, N 2. - P273-274 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Определение последовательностей генов вариабельных областей двух моноклональных антител человека против Neisseria meningitidis
Аннотация: Секвенированием ДНК-продукта амплификации с вырожденными праймерами определена структура вариабельных обл. двух моноклональных антител (моноАТ) человека (LUNmO и LUNmO3, синонимы IgG1/'каппа' и IgG3/'каппа'), распознающих белок внешней мембраны класса 5с, к-рый часто встречается у патогенных штаммов Neisseria meningitidis. Показано, что V-обл. тяжелых и легких цепей моноАТ LUNmO и LUNmO3 принадлежат соотв. к семействам подгрупп 1 и III. Идентичность между вариабельными последовательностями тяжелых и легких цепей этих моноАТ - соотв. 70% и 72%. Гомология между последовательностями моноАТ и эмбриональными V-генами была незначительной, что указывает на существенный вклад соматич. мутаций в формирование генов этих моноАТ. Библ. 3. Швеция, Dep. Immunotechnol., Univ., POB 7031, S-220 07 Lund

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.11
Рубрики: АНТИТЕЛА МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ
ПРОТИВ NEISSERIA MENINGITIDIS
ГЕНЫ
ГЕНЫ ВАРИАБЕЛЬНЫХ ОБЛАСТЕЙ
НУКЛЕОТИДНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ЧЕЛОВЕК
ANTIBODY HEAVY/LIGHT CHAINS
RECOMBINANT DNA
IMMUNOGLOBULINS

Доп.точки доступа:
Ayala, Avila Marta; Vazques, Javier; Danielsson, Lena; Fernandez, de Cossio Maria Elena; Borrebaeck, Carl A.K.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.38

Sun, Zije.
Bidirectional transcription from the human immunoglobulin V[H]6 gene promoter [Text] / Zije Sun, Geoffrey R. Kitchingman // Nucl. Acids Res. - 1994. - Vol. 22, N 5. - P861-868 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Двунаправленная транскрипция с промотора гена иммуноглобулина V[H]6 человека
Аннотация: В отличие от промоторов др. генов Ig в промоторе V[H]6, представляющего семейство генов зародышевого пути с вариабельной (V[H]) областью, отсутствует гептамерный сайт для октамер-связывающих белков. Регуляторные элементы представлены несовершенным октамером Ag GCAAAT, обрамленным TATA-блоками в противоположной ориентации. Конструкции с фрагментом промотора -74/-146 в обеих ориентациях одинаково активируют экспрессию гена CAT. Кроме того, обе конструкции с несовершенным октамером, каждым из TATA-блоков и геном CAT (ниже- или вышележащим относительно регуляторных элементов) имеют сходный уровень активности в 3 линиях B-клеток (Кл) и в Кл HeLa; абсолютные значения активности в Кл HeLa выше в 5-10 раз. 5'-конец дивергентного транскрипта картировали в клеточной линии ML-1 (компетентной по активности V[H]6 промотора) и REH (дефектной по этой активности) на позиции -137/-143, к-рая отстоит от дивергентного TATA-блока на 31-37 п. н. Потенциально дивергентный транскрипт способен кодировать продукт из 96 аминокислотных остатков. США, Dep. Virol., St Jude Children's Res. Hosp., Memphis, TN 38101-0318. Библ. 49

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.11
Рубрики: ТРАНСКРИПЦИЯ
ДВУНАПРАВЛЕННАЯ
ГЕНЫ
ГЕН V[H]6 ИММУНОГЛОБУЛИНА
ПРОМОТОРЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Kitchingman, Geoffrey R.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.39

Stiernholm, Niclas B. J.
Identification of a new human V'лямбда' gene family - V'лямбда'X [Text] / Niclas B. J. Stiernholm, Beata Kuzniar, Neil L. Berinstein // J. Immunol. - 1994. - Vol. 152, N 10. - P4969-4975 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Выявление нового семейства генов V'лямбда' человека - V'лямбда'X
Аннотация: У человека 'ЭКВИВ' 40% антител плазмы крови имеют легкие цепи Ig'лямбда', однако структура генов 'лямбда'-цепей изучена относительно плохо. Более подробно известна структура генов константных областей, к-рые образуют состоящий из 7 тандемно организованных J-C'лямбда'-участков кластер размером 'ЭКВИВ' 30 т. п. н. Менее изучена структура V'лямбда'-генов и в настоящее время описано 9 семейств V'лямбда'-генов. Авт. показали, что существует еще 1 семейство V'лямбда'-генов - V'лямбда'X - к-рое состоит, как минимум, из 1 активного гена и 1 псевдогена. Активный ген этого семейства гомологичен другим V'лямбда'-генам на 71% по нуклеотидной последовательности и на 57% - по аминокислотной последовательности. Канада, [Neil L. Berinstein], Toronto Bayview Regional Cancer Centre, 2075 Bayview Av., Toronto, Ont., M4N 3M5. Библ. 26

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.11
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
СЕМЕЙСТВА ГЕНОВ
НОВОЕ СЕМЕЙСТВО V'ЛЯМБДА'X
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ГОМОЛОГИЯ
ГЕНОМ ЧЕЛОВЕКА
СТРУКТУРА ГЕНОВ

Доп.точки доступа:
Kuzniar, Beata; Berinstein, Neil L.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.40

Function of NEHB(BSAP) binding sites in IgH gene expression [Text] : abstr. Keystone Symp., Keystone, Jan 26-Febr. 10, 1993 / Barbara K. Birshtein [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1993. - Suppl. 17B. - P243 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Функция сайтов связывания [белка] NFHB(BSAP) в экспрессии генов IgH
Аннотация: В кластере генов IgH выявлены несколько сайтов связывания ДНК-связывающего белка NFHB, специфичного для клеток (Кл) B-ряда. По данным анализа сдвига ЭФ-подвижности, футпринтинга, УФ-сшивания и сайт-специфич. мутагенеза считают, что белок NFHB с большой вероятностью идентичен специфичному для B-Кл фактору транскрипции BSAP (продукт гена Pax-5). Белок NFHB(BSAP) имеется в линиях про-B-, пре-B- и B-Кл и отсутствует в линиях плазматич. Кл. Показано, что NFHB-связывающий сайт в энхансере 3''альфа'(Э-3''альфа') взаимодействует с ДНК-связывающим белком, специфичным для Кл B-ряда и для этого регуляторного элемента. Анализ гиперчувствительных к ДНК-азе I сайтов и метилирования показал, что обл. 3''альфа' недоступна при наличии NFHB на ранних стадиях дифференцировки B-Kл, но становится доступной на стадии плазматич. Кл, когда NFHB не определяется. Вероятно, NFHB действует как репрессор Э-3''альфа'. Полагают, что Э-3''альфа' становится активным при переходе от B- к плазматич. Кл. США, Dep. Cell Biol., Albert Einstein College of Med., Bronx, N. J. 10461

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.11
Рубрики: ГЕНЫ
ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
САЙТЫ СВЯЗЫВАНИЯ БЕЛКА NFHB (BSAP)
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
ДНК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
КЛЕТКИ B ДИФФЕРЕНЦИРУЮЩИЕСЯ

Доп.точки доступа:
Birshtein, Barbara K.; Liao, Fang; Rothman, Paul; Singh, Mallika

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.41

Yang, Xuhao.
Repertoire diversity of antibody response to bacterial antigens in aged mice [Text]. IV. Study of V[H] and V[L] gene utilization in splenic antibody foci by in situ hybridization / Xuhao Yang, Jaroslav Stedra, Jan Cerny // J. Immunol. - 1994. - Vol. 152, N 5. - P2214-2221 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Репертуарное разнообразие антительного ответа на бактериальные антигены у старых мышей. IV. Изучение утилизации V[N] и V[L] генов в селезеночных скоплениях анителообразующих клеток методом гибридизации in situ
Аннотация: Известно, что антитела к бактериальному эпитопу, фосфорилхолину (ФХ), кодируются T15 генами, V[H]1 (S 107) и V['каппа']22. Показано, что ФХ-специфические гибридомы от старых мышей часто экспрессируют семейство IgV генов, отличающееся от T15. Чтобы определить выраженность этого зависимого от возраста молекулярного смещения в анти-ФХ ответе, исследовали антителообразующие клетки (АОК) у индивидуальных юных (2-4 мес) и старых (20-24 мес) мышей методом in situ гибридизации. Мышей иммунизировали ФХ, конъюгированным с гемоцианином или же вакциной Streptococcus pneumoniae, штамм R 36a. Скопления ФХ-специфических АОК идентифицировали на замороженных срезах селезенки иммуноцитохимическим методом. Для гибридизации использовали меченные дигоксигенином V[H]1 (S107) и V['каппа']22 ДНК зонды. В кач-ве контроля использовали C['мю'] ДНК зонд. Независимо от формы иммунизирующего ФХ антигена выявлена следующая общая закономерность: почти во всех скоплениях ФХ-специфических АОК у юных мышей при гибридизации с T15 зондом выявлены V[H]1{+}/V['каппа']22{+} АОК (85%), тогда как у старых мышей этот вариант АОК составлял от 35 до 85%. T15{+} АОК всегда представляли 50% от общего числа АОК в скоплении клеток, а другие ФХ-специфические АОК представлены С'мю'{+} T15{-} клетками. Также отмечена более выраженная потеря экспрессии V['каппа']22 по отношению к V[H]1 (S 107). Полагают, что T15{+} ФХ-реактивные В-клетки у старых мышей отвечают на антиген, но не доминируют при этом ответе. США, Dept Microbiol., Immunol., Baltimore, MD 21 201. Библ. 39

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.15
Рубрики: АНТИТЕЛА
РЕПЕРТУАР
ВОЗРАСТНОЕ РАЗЛИЧИЕ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ АНТИГЕНЫ
ГИБРИДОМЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Stedra, Jaroslav; Cerny, Jan

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.42

Chu, Charles C.
Quantitation of immunoglobulin 'мю'-'гамма'1 heavy chain switch region recombination by a digestion-circularization polymerase chain reaction method [Text] / Charles C. Chu, William E. Paul, Edward E. Max // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1992. - Vol. 89, N 15. - P6978-6982 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Количественный учет рекомбинаций в области переключения тяжелых цепей иммуноглобулинов 'мю'-'гамма'1 с помощью метода разрезания - циркуляризации и цепной полимеразной реакции
Аннотация: Анализ геномной ДНК миелом и гибридом показал, что переключение изотипа сопровождается перестройкой, заключающейся в делеции ДНК между областью переключения (ОП) гена и ОП нового изотопа, что приводит к образованию составной ОП. Авт. разработали новый метод учета делеционных реаранжировок, названный методом разрезания-циркуляризации и цепной полимеразной реакции. ДНК разрезают рестриктазой, распознающей участки, фланкирующие рекомбинированную составную ОП. Затем проводят лигирование при низкой конц-ии для облегчения образования колец. При этом соединяются 5' и 3' концы каждого из рестрикционных фрагментов, что позволяет использовать полимеразную цепную р-цию для амплифицирования реаранжированных ОП. Разработанный метод применяли для учета 'мю'-'гамма'1 реаранжировок в В-клетках после культивирования с липополисахаридом и интерлейкином 4. Метод достаточно чувствителен для регистрации переключения в клетках, составляющих 1-2% от всей популяции. США. Lab. of Immunol., Nat. Inst. of Allergy and Infectious Diseases, Nat. Inst. of Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 21

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.15
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
ГЕНЫ
ИЗОТИПЫ
ПЕРЕКЛЮЧЕНИЕ
МЫШИ
GENE REARRANGEMENT
NORMAL B CELLS

Доп.точки доступа:
Paul, William E.; Max, Edward E.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.26

Structure and engineering of anti-influenza virus neuraminidase antibodies [Text] : abstr. 5th Annu. Meet. Protein Eng. Soc. Jap., [Osaka, 1993] / Peter M. Colman [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, N 8. - P263-267 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Структура и инженерия антител против нейраминидазы вируса гриппа
Аннотация: Для выявления роли отдельных остатков в обеспечении комплементарности поверхностей связывания антигена с антителом исследовали отбор специфическим антителом различных направленных мутантов нейраминидазы вируса гриппа. Никакого связывания с антителом не наблюдается для мутантов, в к-рых имеется хотя бы только миним. структурные отличия от антигена дикого типа, напр., при удалении OH-группы в боковой группе. Однако при зондировании различными антителами такие мутанты, даже при значительных изменениях структуры боковых групп (напр., Ile '-' Arg), способны в определенных условиях свзявываться с антителами. Исследовали также взаимодействия с антителами, спроектированными к данному антигену, для более тонкого зондирования влияния генноинженерных замен на контактной поверхности между антигеном и антителом. Сконструирован одноцепочечный фрагмент Fv одного из антинейраминидазных антител и после его экспрессирования в бактериях получены кристаллы его комплекса с нейраминадазой. Анализ их структуры выявил способ связывания одноцепочечного Fv с антигеном, что дало основание для проектирования модифицированных одноцепочечных фрагментов Fv с измененными стабильностью и сродством к антигену. Австралия, Biomol. Res. Inst., 343 Royal Parade, Rarkville, Va. 3052. Библ. 4

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: НЕЙРАМИНИДАЗА
ВИРУСА ГРИППА
МУТАНТЫ
АНТИТЕЛА
ОТБОР

Доп.точки доступа:
Colman, Peter M.; Malby, Robyn L.; Tulip, William R.; Kortt, Alexander A.; Ivancic, Neva; Hudson, Peter J.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.27

Expression, characterization and crystal structure of a recombinant antineuraminidase single-chain antibody [Text] : abstr. 5th Annu. Meet. Protein Eng. Soc. Jap., [Osaka, 1993] / Robyn L. Malby [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, N 8. - P1008-1009 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Экспрессия, характеристика и кристаллическая структура одноцепочечного рекомбинантного антитела к нейраминидазе
Аннотация: С разрешением 2,2 A уточняли кристаллическую структуру комплекса, образованного отдельной цепью фрагмента Fv (scFv) монАТ NC 10 с нейраминидазой (NA) вируса гриппа. ScFv получали методом белковой инженерии; в этом фрагменте V[H]- и V[L]-домены NC 10 соединялись пептидом из 15 аминокислотных остатков, а к C-концу V[L] присоединялся "хвост" из 8 остатков. Предварительный РСА scFv-NA показал, что моды комплексов Fab-NA и scFv-NA очень сходны. Австралия, Biomol. Res. Inst. Parkville, 3052, Victoria

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
НЕЙРАМИНИДАЗА
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ЭКСПРЕССИЯ
МЕТОД БЕЛКОВОЙ ИНЖЕНЕРИИ

Доп.точки доступа:
Malby, Robyn L.; Lawrence, Michael C.; Tulip, William R.; Ivancic, Neva; Kortt, Alec A.; Webster, Robert G.; Colman, Peter M.; Hudson, Peter J.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.28

Antigen recognition by an antibody light chain [Text] / Mei Sun [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 1. - P734-738 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Узнавание антигена легкой цепью антител
Аннотация: Провели детальное исследование связывания легкой цепи, очищенной из моноклонального антитела против вазоактивного кишечного пептида, с антигеном. Легкую цепь выделяли денатурирующей гель-фильтрацией. Чистоту препарата подтвердили его электрофоретическая гомогенность, хроматографические свойства и осаждение антителом против легкой цепи, не дающей преципитации с тяжелой цепью, а также данные секвенирования N-концевых участков обеих цепей. Показали, что легкая цепь антитела способна, независимо от тяжелой цепи, узнавать и связывать антиген. США, Dep. Anesthesiol., Internal Med. and Pathol., Univ. Nebraska Med Cent. Omaha, NE 68198. Библ. 27

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
ЛЕГКИЕ ЦЕПИ
УЗНАВАНИЕ
СВЯЗЫВАНИЕ
АНТИГЕНЫ

Доп.точки доступа:
Sun, Mei; Li, Lan; Gao, Qing Sheng; Paul, Sudhir

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.29

Immunoglobulin folding stability genetically screened in E. coli and construction of a disulfide-free variable domain [Text] / Hans-Joachim Fritz [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P213 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Стабильность укладки молекулы иммуноглобулина, полученная генетическим скринингом в E. coli, и конструирование вариабельного домена, не имеющего дисульфидных связей
Аннотация: В клетках Escherichia coli синтезирован мембраносвязанный слитый белок, состоящий из N-концевой части ToxR Vibrio cholerae и вариантов REI[v] - вариабельного домена легкой цепи каппа. Его иммуноглобулиновая часть расположена в периплазме, а ДНК-связывающий домен ToxR - в цитоплазме клеток. Обнаружено, что димеризация периплазматического домена слитого белка необходима и достаточна для стимуляции транскрипции с промотора ctx. Т. к. стабильность укладки контролирует стационарную конц-ию REI[V], то возможно получить сигнал транскрипции в E. coli при стабильности укладки вариантов REI[V], слитых с ToxR. Сконструирован вариант REI[V] с очень высокой стабильностью укладки. В нем произведены замены аминокислот, к-рые позволили удалить дисульфидную связь из внутреннего домена, не затрагивая конформацию молекулы. Германия, Inst. Mol. Gen. Univ. Gottingen, GrisebachstraSSe 8, D-37077 Gottingen. Библ. 3

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
REI[V]
ВАРИАНТЫ
С ЗАМЕНАМИ АМИНОКИСЛОТ
ВАРИАНТ СО СТАБИЛЬНОЙ УКЛАДКОЙ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
БЕЛКИ ГИБРИДНЫЕ
TEI[V]-TOXR
СИНТЕЗ В E. COLI

Доп.точки доступа:
Fritz, Hans-Joachim; Brundl, Kerstin; Frisch, Christian; Kolmar, Harald

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.30

Engineering of cell adhesive immunoglobulin G by grafting the Arg-Gly-Asp cell adhesive signal [Text] / Kimikazu Hashino [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 1. - P191-192 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Конструирование адгезивного для клеток иммуноглобулина G прививкой адгезивного сигнала Arg-Gly-Asp
Аннотация: Внедрили последовательность Arg-Gly-Asp (RGD) (как минимально распознаваемый сигнал для взаимодействия фибронектина с интегрином) методом мутагенеза in vitro в молекулу анти-фосфорилхолинового IgG человека в составе его домена CH3. Привитой IgG, нанесенный на пластмассовую подложку в конц-ии выше 250 нМ, в отличие от исходного IgG создает адгезивную для фибробластов BHK поверхность. Вследствие прививки последовательности RGD снижается способность IgG связываться с фосфорилхолином. Япония, Biotechnol. Res., Labs., Takara Shuzo Co., Ltd, Shiga 520-21. Библ. 12

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН G
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ВНЕДРЕНИЕ
ПРИВИВКА АДГЕЗИВНОГО СИГНАЛА
СВЯЗЫВАНИЕ
ФОСФОРИЛХОЛИН

Доп.точки доступа:
Hashino, Kimikazu; Kato, Idunoshin; Kurosawa, Yoshikazu; Sekiguchi, Kiyotoshi; Titani, Koiti

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска