СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=НЕЙРАМИНИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 324
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.31

Grystal structure of the complex between a single chain antibody and neuraminidase: A basis for rational protein engineering [Text] : [Abstr.] Miami Bio/Technol. Winter Symp. "Adv. Gene Technol.: Protein Eng. and Beyond" 1993. Vol. 3 / Robyn L. Malby [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, Suppl. - P85 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Кристаллическая структура комплекса между отдельной цепью антитела и нейраминидазой: основание для рациональной белковой инженерии
Аннотация: Методом РСА определяли структуру комплекса, образованного фрагментом отдельной цепи Fv монАТ NC10 (scFv) и нейраминидазой (NA) вируса гриппа; уточняли с разрешением 2,2 A. Фрагмент scFv получен методом белковой инженерии. Искусственно созданный ген позволил получить scFv-фрагмент, в к-ром VH- и VL-домены соединены пептидом из 15 аминокислотных остатков, а к C-концу пришит пептид из 8 остатков. Кристаллы комплекса scFv-NA получали методом сидящей капли; пространственная группа P42[1]2, a=b=141,0, c=217,9 A. Измерение констант связывания показало, что сродство scFv NC 10 к NA всего в 3 раза ниже, чем сродство Fab-фрагмента NC10. Использованное разрешение позволяет следить за влиянием введения пептидной связи и пептидного хвоста на конфигурацию связывания. Австралия, Biomol. Res. Inst., Parkville, 3052, Victoria. Библ. 7

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
НЕЙРАМИНИДАЗА
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
AMINO ACID RESIDUES

Доп.точки доступа:
Malby, Robyn L.; Lawrence, Michael C.; Tulip, William R.; Harley, Vincent R.; Webster, Robert G.; Hudson, Peter J.; Colman, Peter M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.077

McGinnes, Lori W.
The role of the individual cysteine residues in the formation of the mature, antigenic HN protein of Newcastle disease virus [Text] / Lori W. McGinnes, Trudy G. Morrison // Virology. - 1994. - Vol. 200, N 2. - P470-483 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Роль отдельных остатков цистеина в формировании зрелого, антигенного белка HN вируса болезни Ньюкасла
Аннотация: Аминокислотная последовательность гликопротеина гемагглютинин-нераминидазы (HN) вируса болезни Ньюкасла имеет 14 остатков цистеина, из к-рых два варьируют у различных штаммов вируса, а остальные абсолютно консервативны. С целью изучения роли цистеиновых остатков в формировании зрелой, олигомерной структуры HN методами Western-блота, иммунопреципитации, иммунофлюоресценции и седиментации в градиенте сахарозы охарактеризованы белки, имеющие мутации по отдельным цистеиновым остаткам. Белки, имеющие мутации по 1 (аминокислота 6) или 2 (аминокислота 123) остатку, к-рые явл-сь неконсервативными, формировали антигенно зрелые олигомеры, к-рые транспортировались на поверхность Кл подобно белку дикого типа. Однако, белок с мутацией цистеина 2 не формировал ковалентно связанные олигомеры, что указывало на ответственность именно этого остатка за образование межмолекулярных дисульфидных мостиков в зрелом олигомере. Белки с мутациями цистеина 3 (аминокислота 172) или 5 (аминокислота 196) формировали все антигенные сайты, кроме сайта 23. Они образовывали дисульфидно связанные димеры и эффективно транспортировались на поверхность Кл, но отличались от белка дикого типа как по седиментации, так и по биологич. активности. Белки с мутациями цистеина 4 (аминокислота 186), 6 (аминокислота 238), 7 (аминокислота 247), 8 (аминокислота 251), 13 (аминокислота 531) или 14 (аминокислота 542) не содержали зрелых антигенных сайтов, но формировали нековалентно связанные олигомеры. Белки с мутациями цистеина 9 (аминокислота 344), 10 (аминокислота 455), 11 (аминокислота 461) или 12 (аминокислота 465) формировали лишь один антигенный сайт 4, а также образовывали нековалентно связанные олигомеры. Т. обр., мутации по различным остаткам цистеина блокируют созревание HN на разных стадиях. США, Dep. of Molec. Genetics and Microbiol., Univ. of Massachusetts Med. Sch., 55 Lake Avenue North, Worcester, MA 01655. Библ. 45.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ НЬЮКАСЛА
ГЕМАГГЛЮТИНИН-НЕЙРАМИНИДАЗА
ФОРМИРОВАНИЕ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Morrison, Trudy G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.02-04Б4.162

The role of neuraminidase in haemagglutination and adherence to colon WiDr cells by Bacteroides fragilis [Text] / F. Namavar [et al.] // J. Med. Microbiol. - 1994. - Vol. 40, N 6. - P393-396 . - ISSN 0022-2615
Перевод заглавия: Роль нейраминидазы в гемагглютинации и адгезии к колоноцитам линии WiDr Bacteroides fragilis
Аннотация: Изучали роль нейраминидазы из V. choleroe в гемагглютинации и адгезии к колоноцитам линии WiDr восьми шт. Bacteroides fragilis и четырех оральных с черным пигментом грамотрицательных анаэробов. В результате выяснилось, что преинкубация эритроцитов цыпленка с нейраминидазой усиливала в части случаев прямую гемагглютинацию с некоторыми шт. B. fragilis, но интенсивность адгезии к WiDr клеткам после такой же обработки у основной массы исследованных штаммов не изменялась, за исключением опытов со шт. Prevotella intermedia (HG 110). У B. fragilis штамма ВЕ-61 обнаружена собственная нейраминидаза, однако она не оказывала существенного влияния на способность бактерий этого изолята адгезировать к колоноцитам линии WiDr в культуре. Библ. 14. Голландия, Vrije Univ. 1081 BT Amsterdam.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.15
Рубрики: BACTEROIDES FRAGILIS (BACT.)
НЕЙРАМИНИДАЗА
АДГЕЗИНЫ

Доп.точки доступа:
Namavar, F.; van, der Bijl M.W.Appelmelk B.J.; de, Graaff J.; Maclaren, D.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.26

Structure and engineering of anti-influenza virus neuraminidase antibodies [Text] : abstr. 5th Annu. Meet. Protein Eng. Soc. Jap., [Osaka, 1993] / Peter M. Colman [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, N 8. - P263-267 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Структура и инженерия антител против нейраминидазы вируса гриппа
Аннотация: Для выявления роли отдельных остатков в обеспечении комплементарности поверхностей связывания антигена с антителом исследовали отбор специфическим антителом различных направленных мутантов нейраминидазы вируса гриппа. Никакого связывания с антителом не наблюдается для мутантов, в к-рых имеется хотя бы только миним. структурные отличия от антигена дикого типа, напр., при удалении OH-группы в боковой группе. Однако при зондировании различными антителами такие мутанты, даже при значительных изменениях структуры боковых групп (напр., Ile '-' Arg), способны в определенных условиях свзявываться с антителами. Исследовали также взаимодействия с антителами, спроектированными к данному антигену, для более тонкого зондирования влияния генноинженерных замен на контактной поверхности между антигеном и антителом. Сконструирован одноцепочечный фрагмент Fv одного из антинейраминидазных антител и после его экспрессирования в бактериях получены кристаллы его комплекса с нейраминадазой. Анализ их структуры выявил способ связывания одноцепочечного Fv с антигеном, что дало основание для проектирования модифицированных одноцепочечных фрагментов Fv с измененными стабильностью и сродством к антигену. Австралия, Biomol. Res. Inst., 343 Royal Parade, Rarkville, Va. 3052. Библ. 4

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: НЕЙРАМИНИДАЗА
ВИРУСА ГРИППА
МУТАНТЫ
АНТИТЕЛА
ОТБОР

Доп.точки доступа:
Colman, Peter M.; Malby, Robyn L.; Tulip, William R.; Kortt, Alexander A.; Ivancic, Neva; Hudson, Peter J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.27

Expression, characterization and crystal structure of a recombinant antineuraminidase single-chain antibody [Text] : abstr. 5th Annu. Meet. Protein Eng. Soc. Jap., [Osaka, 1993] / Robyn L. Malby [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, N 8. - P1008-1009 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Экспрессия, характеристика и кристаллическая структура одноцепочечного рекомбинантного антитела к нейраминидазе
Аннотация: С разрешением 2,2 A уточняли кристаллическую структуру комплекса, образованного отдельной цепью фрагмента Fv (scFv) монАТ NC 10 с нейраминидазой (NA) вируса гриппа. ScFv получали методом белковой инженерии; в этом фрагменте V[H]- и V[L]-домены NC 10 соединялись пептидом из 15 аминокислотных остатков, а к C-концу V[L] присоединялся "хвост" из 8 остатков. Предварительный РСА scFv-NA показал, что моды комплексов Fab-NA и scFv-NA очень сходны. Австралия, Biomol. Res. Inst. Parkville, 3052, Victoria

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
НЕЙРАМИНИДАЗА
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ЭКСПРЕССИЯ
МЕТОД БЕЛКОВОЙ ИНЖЕНЕРИИ

Доп.точки доступа:
Malby, Robyn L.; Lawrence, Michael C.; Tulip, William R.; Ivancic, Neva; Kortt, Alec A.; Webster, Robert G.; Colman, Peter M.; Hudson, Peter J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.05-04Б1.066

Role of neuraminidase in the morphogenesis of influenza B virus [Text] / F. Yamamoto-Goshima [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 2. - P1250-1254
Перевод заглавия: Роль нейраминидазы в морфогенезе вируса гриппа В
Аннотация: При инфицировании Кл МДСК т-рочувствительным мутантом (ts7) вируса гриппа В/Kanagawa/73 при непермиссивной т-ре (37,5'ГРАДУС') образуется гораздо меньше инфекционного вируса, чем при пермиссивной т-ре (32'ГРАДУС' С), а колич. выражением гемагглютинирующей активности и ферментативной активности нейраминидазы (НА) можно пренебречь. Однако вирусный белковый синтез и транспорт активного в плане гемадсорбции гемагглютинина к клеточной поверхности оказались не измененными. После обработки клеточного лизата бактериальной НА гемагглютинирующая активность восстанавливалась, а инфекционность - нет, даже после дальнейшей обработки трипсином. Было найдено, что ts7 дефектен по транспорту НА к клеточной поверхности и образованию вирусных частиц. Анализ геномов не-ts рекомбинантов, полученных путем скрещивания ts7 и УФ-инактивированного B/Lee, показал, что ts7 несет ts-мутацию только в сегменте 6 РНК, кодирующем НА и гликопротеин NB. Анализ нуклеотидной последовательности сегмента РНК показал, что в молекуле НА, а не NB ts7 заменены 4 аминок-ты. Считают, что для сборки или почкования вируса гриппа В, в отличие от таковых вируса гриппа А, требуется присутствие на плазматич. мембране НА. Япония, Lab. of Virol. Res. Inst. for Dis. Mechanism and Control, Nagoya Univ. Sch. of Med., Showa-ku, Nagoya. Библ. 14.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ГРИППА В
МОРФОГЕНЕЗ
ВИРУСНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
НЕЙРАМИНИДАЗА
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Yamamoto-Goshima, F.; Maeno, K.; Morishita, T.; Ueda, M.; Fujita, Y.; Nakajima, K.; Yoshii, S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.07-04Б1.146

Structure and engineering of anti-influenza virus neuraminidase antibodies [Text] : abstr. 5th Annu. Meet. Protein Eng. Soc. Jap., [Osaka, 1993] / Peter M. Colman [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, N 8. - P263-267 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Структура и инженерия антител против нейраминидазы вируса гриппа
Аннотация: Для выявления роли отдельных остатков в обеспечении комплементарности поверхностей связывания антигена с антителом исследовали отбор специфическим антителом различных направленных мутантов нейраминидазы вируса гриппа. Никакого связывания с антителом не наблюдается для мутантов, в к-рых имеется хотя бы только миним. структурные отличия от антигена дикого типа, напр., при удалении OH-группы в боковой группе. Однако при зондировании различными антителами такие мутанты, даже при значительных изменениях структуры боковых групп (напр., Ile '-' Arg), способны в определенных условиях свзявываться с антителами. Исследовали также взаимодействия с антителами, спроектированными к данному антигену, для более тонкого зондирования влияния генноинженерных замен на контактной поверхности между антигеном и антителом. Сконструирован одноцепочечный фрагмент Fv одного из антинейраминидазных антител и после его экспрессирования в бактериях получены кристаллы его комплекса с нейраминадазой. Анализ их структуры выявил способ связывания одноцепочечного Fv с антигеном, что дало основание для проектирования модифицированных одноцепочечных фрагментов Fv с измененными стабильностью и сродством к антигену. Австралия, Biomol. Res. Inst., 343 Royal Parade, Rarkville, Va. 3052. Библ. 4

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.11
Рубрики: НЕЙРАМИНИДАЗА
ВИРУСА ГРИППА
МУТАНТЫ
АНТИТЕЛА
ОТБОР

Доп.точки доступа:
Colman, Peter M.; Malby, Robyn L.; Tulip, William R.; Kortt, Alexander A.; Ivancic, Neva; Hudson, Peter J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.08-04К1.91

Nuss, Jacqueline M.
Defining the requirements for an antibody epitope on influenza virus neuraminidase: How tolerant are protein epitopes? [Text] / Jacqueline M. Nuss, Gillian M. Air // J. Mol. Biol. - 1994. - Vol. 235, N 2. - P747-759 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Формулировка и требования к антительному эпитопу на поверхности нейраминидазы вируса гриппа. Какова толерантность белковых эпитопов?
Аннотация: Для определения структурных требований, предъявляемых к узнаванию антитела, и степени подвижности в белковом эпитопе создана химерная нейраминидаза (NA) вируса гриппа A, в к-рой 5 отдельных отрезков из м-лы NA субтипа N9, содержащие эпитоп к моноклональному антителу NC41, привиты к NA субтипа N2. После экспрессии химерная NA собирается в тетрамер и транспортируется на клеточную поверхность, но судя по иммунопреципитации или иммунофлуоресценции поверхности, не взаимодействует с NC41. Хотя части N2 и N9 укладываются одинаково и, судя по кристаллической структуре комплекса, химерная м-ла содержит все участки, контактирующие с антителом, связывания с NC41 не происходит. Моделирование показало, что по меньшей мере один отрезок в химере смещен от нормального положения, что и может быть причиной отсутствия ферментативной активности и взаимодействия с антителом. США, Dep. Microbiol., Univ. Alabama Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 46

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.15
Рубрики: БЕЛОК
ЭПИТОПЫ
ТОЛЕРАНТНОСТЬ
НЕЙРАМИНИДАЗА
ХИМЕРНАЯ
ВИРУС ГРИППА A

Доп.точки доступа:
Air, Gillian M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.09-04Б1.47

Nuss, Jacqueline M.
Defining the requirements for an antibody epitope on influenza virus neuraminidase: How tolerant are protein epitopes? [Text] / Jacqueline M. Nuss, Gillian M. Air // J. Mol. Biol. - 1994. - Vol. 235, N 2. - P747-759 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Формулировка и требования к антительному эпитопу на поверхности нейраминидазы вируса гриппа. Какова толерантность белковых эпитопов?
Аннотация: Для определения структурных требований, предъявляемых к узнаванию антитела, и степени подвижности в белковом эпитопе создана химерная нейраминидаза (NA) вируса гриппа A, в к-рой 5 отдельных отрезков из м-лы NA субтипа N9, содержащие эпитоп к моноклональному антителу NC41, привиты к NA субтипа N2. После экспрессии химерная NA собирается в тетрамер и транспортируется на клеточную поверхность, но судя по иммунопреципитации или иммунофлуоресценции поверхности, не взаимодействует с NC41. Хотя части N2 и N9 укладываются одинаково и, судя по кристаллической структуре комплекса, химерная м-ла содержит все участки, контактирующие с антителом, связывания с NC41 не происходит. Моделирование показало, что по меньшей мере один отрезок в химере смещен от нормального положения, что и может быть причиной отсутствия ферментативной активности и взаимодействия с антителом. США, Dep. Microbiol., Univ. Alabama Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 46

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК
ЭПИТОПЫ
ТОЛЕРАНТНОСТЬ
НЕЙРАМИНИДАЗА
ХИМЕРНАЯ
ВИРУС ГРИППА A

Доп.точки доступа:
Air, Gillian M.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.406

Lipkind, Michael.
Antigenic heterogeneity of N2 neuromainidases of avian influenza viruses isolated in Israel [Text] / Michael Lipkind, Esther Shihmanter // Compar. Immunol., Microbiol. and Infect. Diseases. - 1995. - Vol. 18, N 1. - P55-68 . - ISSN 0147-9571
Перевод заглавия: Антигенная гетерогенность нейраминидазы N2 вирусов гриппа птиц, изолированных в Израиле
Аннотация: Был исследован 21 содержащий нейраминидазу N2 штамм вируса гриппа птиц, изолированный в Израиле в 1971-1984 гг от различных птиц. При изучении этих вирусов в р-ции торможения нейраминидазы с поликлональными АТ позволило объединить их в две группы. У бол-ва штаммов нейраминидаза относилась к "раннему" типу (тип 1957 г.). Они идентично реагировали с 6 из 7 моноАТ к вирусу гриппа человека A/Guiyang/57 (H2N2). Нейраминидазу остальных изолятов нельзя было отнести ни к "раннему" типу, ни к "позднему" (тип 1968 г.); при исследовании с моноАТ была выявлена их гетерогенность. Выдвигается гипотеза, что вирусы с "консервативной" N2 всегда циркулировали только среди птиц, а резервуаром "гетерогенных" штаммов были млекопитающие, а затем стали птицы. Израиль, Unit of Molecular Virol., Div. of Avian Diseases, Kimron Vet. Inst., P.O.B. 12, Beit Dagan, 50250. Библ. 57

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.39
Рубрики: ВИРУС ГРИППА А
ШТАММЫ
НЕЙРАМИНИДАЗА
АНТИГЕННАЯ ГЕТЕРОГЕННОСТЬ
ПТИЦЫ
ИЗРАИЛЬ

Доп.точки доступа:
Shihmanter, Esther

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.193

Structures of aromatic inhibitors of influenza virus neuraminidase [Text] / Marek J. Jedrzejas [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 10. - P3144-3151 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура ароматических ингибиторов нейраминидазы вируса гриппа
Аннотация: На базе трехмерной структуры комплекса нейраминидазы (НА) вируса гриппа с конкурентным ингибитором 2-дезокси-2,3-дидегидро-D-N-ацетилнейраминовой кислотой ранее разработан новый класс ингибиторов НА, являющихся производными 4-(ацетиламидно)-бензойной кислоты. Эти соединения были синтезированы и оказалось, что они умеренно ингибируют НА, связываясь в активном центре, как это и было предсказано. Проведен рентгенокристаллографический анализ комплексов 4-(ацетиламино)-3-гидрокси-5-нитробензойной кислоты, 4-(ацетиламино)-3-гидрокси-5-аминобензойной кислоты и 4-(ацетиламино)-3-аминобензойной кислоты с НА из линий вируса N2 (A/Tokyo/3/67) и B/Lee/40. Полученные координаты атомов этих ингибиторов далее были использованы в качестве стартовой модели для проектирования более сильных ингибиторов на базе бензойной кислоты. США, Ctr Macromol. Crystallography, Dept Microbiol., Univ. Alabama Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 27

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.07
Рубрики: НЕЙРАМИНИДАЗА
СТРУКТУРА
КОМПЛЕКС
ИНГИБИТОРЫ
ВИРУС ГРИППА

Доп.точки доступа:
Jedrzejas, Marek J.; Singh, Sangeeta; Brouillete, Wayne J.; Laver, W.Graeme; Air, Gillian M.; Luo, Ming

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.192

Cloning and expression of the Bacteroides fragilis YCH46 neuraminidase gene in Escherichia coli and Bacteroides uniformis [Text] / Tsuneko Ono [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 121, N 2. - P153-158 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Клонирование и экспрессия в Escherichia coli и Bacteroides uniformis гена нейраминидазы из Bacteroides fragilis YCH46
Аннотация: Анаэробная бактерия Bacteroides fragilis вызывает внутрибрюшинные инфекции. Предполагается, что фактором вирулентности является нейраминидаза, к-рую в большом количестве образует B. fragilis. Авт. клонировали ген нейраминидазы nanH из B. fragilis YCH46 в клетках Escherichia coli. С помощью Саузерн-гибридизации установили, что ген присутствует в единичной копии на хромосоме B. fragilis. Нейраминидазная активность клонированного гена в клетках E. coli была в 3600 раз ниже, чем в исходном штамме. После переноса клонированного гена из E. coli в B. uniformis с помощью мобилизации трансконъюгант экспрессировал нейраминидазу в 1100 раз выше, чем донорный штамм E. coli. Япония, Dep. Bacteriol., Sch. Med. Univ. Tokushima, Kuramoto-cho, Tokushima 770. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.15
Рубрики: BACTEROIDES FRAGILIS YCH46 (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН NANH
НЕЙРАМИНИДАЗА
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
BACTEROIDES UNIFORMIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ono, Tsuneko; Akimoto, Shigeru; Kinouchi, Takemi; Kataoka, Keiko; Ohnishi, Yoshinari

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.212

Effects of alcohols on the hydrolysis of colominic acid catalyzed by Streptococcus neuraminidase [Text] / Kuniyo Inouye [et al.] // J. Biochem. - 1995. - Vol. 117, N 3. - P629-634 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Влияние спиртов на гидролиз коломиновой кислоты нейраминидазой из Streptococcus
Аннотация: Regulation of the activity of neuraminidase of Streptococcus sp. (group K) was evaluated by examining the effects of alcohols on the hydrolysis of colominic acids catalyzed by the neuraminidase. Two kinds of alcohol binding site, activation and inhibition sites, were proposed to exist. Competitive inhibition was observed with alcohols smaller than polyethylene glycol #300, so the inhibition site is considered to be the substrate binding site, the size of which was estimated to be 10 A in diameter. On the contrary, polyethylene glycols larger than this size activated the enzyme by 1.5-1.8 times. The activity could be raised by binding of the polyethylene glycols to the activation site. This activation was shown to be due solely to the decrease in the Michaelis constant, K[m]. The activity of Streptococcus neuraminidase was shown to be regulated intricately by the substrate colominic acid and alcohols contained in the reaction medium. Япония, Dep. Food Science and Technolohy, Fac. Agriculture, Kyoto Univ., Kyoto. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.11
Рубрики: НЕЙРАМИНИДАЗА
АКТИВНОСТЬ
КОЛОМИНОВАЯ КИСЛОТА
ГИДРОЛИЗ
СПИРТЫ
ВЛИЯНИЕ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Inouye, Kuniyo; Izawa, Shingo; Saito, Akitoshi; Tonomura, Ben'ichiro

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.230

Perillo, Maria A.
Modulation of the activity of Clostridium perfringens neuraminidase by the molecular organization of gangliosides in monolayers [Text] / Maria A. Perillo, Robert K. Yu, Bruno Maggio // Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1994. - Vol. 1193, N 1. - P155-164 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Модулирование активности нейраминидазы Clostridium perfringens молекулярной организацией ганглиозидов в монослое
Аннотация: The activity of Clostridium perfringens neuraminidase against gangliosides GM[3], GD[1a] and GM[1] was studied in lipid monolayers at the air-buffer solution interface. The enzyme activity assay against pure ganglioside monolayers is based on the markedly different molecular packing areas of the substrate gangliosides and the resulting product glycosphingolipids. This allows to control and monitor the surface pressure and the ganglioside intermolecular organisation (cross-sectional packing areas and dipole potentials) in a continuous manner during the catalytic process. It was found that the rate and the extent of the enzymatic reaction depended markedly on the lateral surface pressure. In general, the activity of neuraminidase against GM[3] and GD[1a] was higher at lower surface pressure. This corresponded to larger intermolecular spacings among the ganglioside molecules. Both the activity and the extent of the reaction against GM[3] were higher than toward GD[1a]. GM[1] could not be degraded by the enzyme, irrespective of the surface pressure but the enzyme but the enzyme could interact with this gangliozide. A latency period, longer for GM[3] than for GD[1a], was observed prior to the onset of rapid degradation; this indicates that pre-catalytic steps are occurring at the interface before effective ganglioside degradation takes place. The latency period, the total amount of ganglioside degraded, and the velosity of the reaction varied with the surface pressure in different manners. Our data indicate that the different steps of the catalytic reaction occurring at the surface (i.e., substrate recognition and interfacial adsorption, catalysis, maximum extent of substrate conversion) are independently regulated by the molecular organization of the substrate gangliosides. США, Dep. of Bioch. and Mol. Biophys., Med. Coll. of Virginia, Virginia Commouw. Univ. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.23
Рубрики: НЕЙРАМИНИДАЗА
МОДУЛИРОВАНИЕ АКТИВНОСТИ
ГАНГЛИОЗИДЫ
ОРГАНИЗАЦИЯ
ЛИПИДЫ
МОНОСЛОИ

Доп.точки доступа:
Yu, Robert K.; Maggio, Bruno

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.83

Regions on the hemagglutinin-neuraminidase proteins of human parainfluenza virus type-1 and Sendai virus important for membrane fusion [Text] / Tatiana Bousse [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 204, N 2. - P506-514 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Области на белках гемагглютинин-нераминидаза вируса парагриппа человека типа 1 и вируса Сендай, важные для слияния мембраны
Аннотация: В рекомбинантных клетках HeLa с использованием экспрессирующей системы на основе вируса вакцины синтезировали белки гемагглютинин-нераминидазы (HN) и слияния (F) вируса парагриппа человека типа 1 и вируса Сендай. Экспрессия одного только белка F не индуцировала слияния клеток. Для активного образования синцитиев требовалась коэкспрессия гомологичного белка HN. При коэкспрессии гетерологичных белков комбинация белок F вируса парагриппа и белок HN вируса Сендай не работала, тогда как при экспрессии белка F вируса Сендай и белка HN вируса парагриппа происходило интенсивное синцитиеобразование. Стимулирующей слияние активностью обладает участок в середине белка HN, объемом около 62% молекулы. США, Univ. of Tennessee, Memphis, TN 38163. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ГЕМАГГЛЮТИНИН-НЕЙРАМИНИДАЗА
ОБЛАСТИ
ФУЗИФОРМНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Bousse, Tatiana; Takimoto, Toru; Gorman, Wendy L.; Takahashi, Tatsufumi; Portner, Allen

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.90

Non-sialate inhbitor of influenza A/WSN/33 neuraminidase [Text] / Joe C. Wu [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 21. - P7154-7160 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Не [содержащий] сиалат ингибитор нейраминидазы вируса гриппа A/WSN/33
Аннотация: An N[1] strain of influenza A virus neuraminidase (A/WSN/33 NA) was purified and used to screen for inhibitors. As a result, a well-known tuberculostatic, 4'-formylacetanilide thiosemicarbazone (or thiacetazone), was identified. Thiacetazone is a non-sialate compound and inhibits the enzyme in a noncompetitive manner with respect to the substrate sialic acid. Mechanistic studies indicate that the inhibition was due to the competition of thiacetazone with Ca{2+}, which maintains N[1] neuraminidase in an active conformation. The K[i] for the inhibition was estimated to be about 4 'мю'M. Thiacetazone was highly specific for A/WSN/33 neuraminidase, since little effect was noted when it was tested against NAs from the other strains of influenza virus of from bacteria. This compound might represent a group of non-sialate inhibitors of influenza NA that bind to a noncatalytic or an allosteric site on the enzyme. США, Boehringer Ingelheim Pharmaceuticals, Inc., P. O. Box 368, Riggefield, Connecticut 06877. Библ. 28

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: НЕЙРАМИНИДАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИТОРЫ
ТИАЦЕТАЗОН
ХАРАКТЕРИСТИКА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ВИРУС ГРИППА

Доп.точки доступа:
Wu, Joe C.; Peet, Gregory W.; Coutts, Simon J.; Eckner, Robert J.; Criffin, Johanna A.; Farina, Peter R.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.02-04И2.115

Stoitsova, S. R.
Neuraminidase-sensitive lectin binding to the surface coat of hymenolepis fraterna [Text] / S. R. Stoitsova, M. I. Vinarova // Докл. Бьлг. АН. - 1994. - Vol. 47, N 8. - P101-104 . - ISSN 0861-1459
Перевод заглавия: Чувствительное к нейраминидазе связывание лектинов поверхностными покровами Hymenolepis fraterna
Аннотация: Изучено влияние обработки нейраминидазой (I) на взаимодействие лектинов с поверхностными покровами стробилы цестод H. fraterna. Связывание лектинов оценивали по данным электронной микроскопии с использованием метода иммунозолочения. Показано, что под действием I значительно снижается связывание лектина из бобов сои и из проростков пшеницы, но не КонА. Заключают, что важным структурным элементом в гликозильных цепях внешнего гликокаликса цестод является сиаловая к-та, связи к-рой чувствительны к действию I. Болгария, Inst. Parasitol., Bulgarian Acad. Sci., Acad. G. Bonchev St. Bl 25, 1113 Sofia. Библ. 8

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.09.17
Рубрики: HYMENOLEPIS FRATERNA (CEST.)
СТРОБИЛЫ
ПОКРОВЫ
УГЛЕВОДЫ
СОСТАВ
ЛЕКТИНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
НЕЙРАМИНИДАЗА
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Vinarova, M.I.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.02-04Б1.106

N1 neuraminidase of influenza virus A/FPV/Rostock/34 has haemadsorbing activity [Text] / J. Hausmann [et al.] // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 7. - P1719-1728 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Нейраминидаза N1 вируса гриппа A/FPV/Rostok/34 обладает гемадсорбирующей активностью
Аннотация: Ген нейраминидазы (NA) вируса гриппа A/FPV/Rostok/34 (H7N1) клонировали и экспрессировали в клетках sf9, используя бакуловирусный вектор. Экспрессируемый продукт имел ожидаемую мол. массу, проявлял нейраминидазную и гемагглютинирующую активность, о чем свидетельствовала способность вызывать гемадсорбцию куриных эритроцитов. Гемадсорбция зависела от присутствия нейраминовой к-ты и не блокировалась специфическим ингибитором энзиматической активности. Предполагается, что нейраминидаза N1 имеет два сайта- каталитический и сайт связывания рецептора. Сайт-направленный мутагенез показал, что гемадсорбирующая активность NA FPV уничтожается при изменении аминокислот, локализованных на двух поверхностных петлях сайта связывания, причем замены на каждой из них существенны для такого эффекта. Мутантные NA сохраняли нейраминидазную активность. Мутантные NA, терявшие нейраминидазную активность, все же обладали гемадсорбирующей активностью. Германия, Inst. fur Virol., Philipps-Univ. Marburg, Robert-Koch-Str. 17, 35037 Marburg. Ил. 7. Табл. 2. Библ. 30

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ГРИППА А
НЕЙРАМИНИДАЗА
МУТАЦИИ
ГЕМАДСОРБИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Hausmann, J.; Kretzschmar, E.; Garten, W.; Klenk, H.-D.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.03-04Б1.115

Influenza type A virus neuraminidase does not play a role in viral entry, replication, assembly, or budding [Text] / Chongguang Liu [et al.] // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 2. - P1099-1106 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Нейраминидаза вируса гриппа А не играет роли во вхождении, репликации, сборке и почковании вируса
Аннотация: Дефектный по нейраминидазе (I) мутант NSW-Mi вируса гриппа А (ВГА) использован для изучения роли I в репликации ВГА. Электронная микроскопия показала, что вирионы мутанта NSW-Mi собираются нормально и образуют большие агрегаты, ассоциированные с поверхностью клеток. Вирус NSW-Mi, выращенный в отсутствие бактериальной I, способен ко 2-му раунду репликации в клетках MDCK в отсутствие I, т.е. образует инфекционные вирионы. Агрегаты вируса найдены также в цитоплазматических вакуолях. При введении мутанта NSW-Mi мышам C57BL/6 вирус в небольшом титре может быть выделен из легких и появляются цитотоксические Т-лимфоциты, ограниченные главным комплексом гистосовместимости MHC-I. У мышей C57BL/6 низкий титр мутанта ВГА сохраняется в течение 28 дней после заражения, но не увеличивается со временем. Эти данные позволяют предположить, что I не нужен для вхождения, репликации и сборки вирионов ВГА в культуре клеток и в мышах. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Alabama, Birmingham. Библ. 23

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ГРИППА А
РЕПЛИКАЦИЯ
СБОРКА
ПОЧКОВАНИЕ
НЕЙРАМИНИДАЗА

Доп.точки доступа:
Liu, Chongguang; Eichelberger, Maryna C.; Compans, Richard W.; Air, Gillian M.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.04-04Б1.112

Garcia-Sastre, Adolfo.
The cytoplasmic tail of the neuraminidase protein of influenza A virus does not play an important role in the packaging of this protein into viral envelopes [Text] / Adolfo Garcia-Sastre, Peter Palese // Virus Res. - 1995. - Vol. 37, N 1. - P37-47 . - ISSN 0168-1702
Перевод заглавия: Цитоплазматический хвост белка нейраминидазы вируса гриппа А не играет важной роли в упаковке этого белка в вирусные оболочки
Аннотация: Создали рекомбинантную плазмиду pT3NA/TAIL(-), к-рая содержит ген нейраминидазы (НА) вируса гриппа А (ВГА) с делециями, кодирующими аминокислотные остатки (А) 2-6 цитоплазматического хвоста НА. Получили трансфективный вирус, к-рый трижды клонировали методом бляшек в клетках MDBK. Вирус был аттенуирован в культуре клеток и легких мышей. Аттенуация сопровождалась 10-кратным снижением инфекционности, 50% уменьшением уровня НА в зараженных клетках и уровня включения лишенной хвоста НА в вирусные частицы. Считают, что сигнал для упаковки белка НА в вирусную оболочку не локализован в цитоплазматическом домене НА. США, Dep. of Microbiol., Mount Sinai Sch. of Med., 1 Gustave L. Levy Place, New York, NY 10029. Библ. 35

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГРИППА А
НЕЙРАМИНИДАЗА
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ХВОСТЫ
ВИРУСНЫЕ ЧАСТИЦЫ
СБОРКА

Доп.точки доступа:
Palese, Peter

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска