СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 58
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-58

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.01-04Н1.397

Dissociation of retinoblastoma gene protein hyperphosphorylation and commitment to enter S phase [Text] / Vasily V. Ogryzko [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 6. - P3724- 3732
Перевод заглавия: Диссоциация белка гена ретинобластомы, гиперфосфорилирование и комитирование к вхождению в S фазу
Аннотация: На диплоидных фибробластах человека в бессывороточной среде изучали митогенную активность большого Т и малого t антигенов SV 40. Большой Т и малый t антигены дикого типа содействуют стимуляции синтеза ДНК и в индукции гиперфосфорилирования продукта гена Rb (pRb). Напротив, мутантный Т антиген, дефектный по способности связываться с pRb (Rb{-}Т), не обладал заметной митогенной активностью один и утрачивал ее в дополнении к малому t антигену в стимуляции синтеза ДНК. Удивительно, что Rb{-}Т и малый t кооперировали так сильно, как Т и t антигены тикого типа в отношении гиперфосфорилирования pRb. Как следствие, при двух тесно связанных условиях (т. е. стимуляция с помощью малого t плюс дикого типа Т против малого t плюс Rb{-}Т) фракция pRb в гиперфосфорилированной форме диссоциирует из фракции клеток в S фазе. Эти результаты показывают, что pRb гиперфосфорилирование не всегда тесно связанно с комитированием на инициацию репликации ДНК. США, Lab. of Mol. Growth Regulation, Nat. Inst. of Child Health and Human Dev. Bethesda, MD 20892.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.19
Рубрики: БЕЛКИ
ГЕНЫ
РЕТИНОБЛАСТОМА
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
КОМИТИРОВАНИЕ
ДНК
РЕПЛИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Ogryzko, Vasily V.; Hirai, Tazuko H.; Shih, Christopher E.; Howard, Bruce H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.07-04А1.099

Cyclic AMP-dependent protein kinase induces a shift in the electrophoretic mobility of human tau [Text] : abstr. 3rd Int. Conf. Alzheimer's Disease and Relat. Disorders, Abano Terme, July 12-17, 1992 / D. P. Hanger [et al.] // Neurobiol. Aging. - 1992. - Vol. 13, Suppl. N1. - P54 . - ISSN 0197-4580
Перевод заглавия: Циклический АМФзависимая протеин киназа индуцирует изменение электрофоретической подвижности тау-белка человека
Аннотация: Спектр изоферментов тау-белка (Т-б), компонента маркеров болезни Альцгеймера (БА), в мозге здоровых людей и б-ных БА различается вследствие гиперфосфорилирования Т-б при БА. При инкубации in vitro рекомбинантного Т-б (рТ-б) и экстрагированного из гормонального мозга Т-б с цАМФзависимой протеинкиназой (РКА) происходило фосфорилирование рТ-б и изменение электрофоретической подвижности (ЭФП). РКА фосфорилировала и уменьшала ЭФП фрагментов рТ-б без N- или С-конца и мутантных форм рТ-б. Т-б из нормального мозга также подвергался фосфорилированию РКА с уменьшением ЭФП. Авт. считают, что в образовании парных спиральных нитей при БА участвует не только фосфорилирование Т-б при помощи РКА. Великобритания, Dep. of Neurosci., Inst. of Psychiatry, London.

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: СТАРЕНИЕ
ПСИХИЧЕСКИЙ СТАТУС
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
НЕЙРОФИБРИЛЛЯРНЫЕ НИТИ
БЕЛКИ
ТАУ-БЕЛОК
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ

Доп.точки доступа:
Hanger, D.P.; Loviny, T.L.F.; Robertson, J.; Goedert, M.; Murray, K.J.; Anderton, B.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.07-04А1.100

Tau protein kinase catalyzes the formation of A68 or the precursor of PHF [Text] : abstr. 3rd Int. Conf. Alzheimer's Disease and Relat. Disorders, Abano Terme, July 12-17, 1992 / K. Imahori [et al.] // Neurobiol. Aging. - 1992. - Vol. 13, Suppl. N1. - P52 . - ISSN 0197-4580
Перевод заглавия: Тау-протеинкиназа катализирует образование А68 или предшественника парных спиральных нитей
Аннотация: Показали, что образование парных спиральных нитей (PHF) начинается с превращения тау-белка (ТБ) в белок А68 путем аномального фосфорилирования. Последний отличается от ТБ электрофоретической подвижностью и иммунореактивностью. Выделены ферменты, катализирующие превращение ТБ А68, названные тау протеинкиназами (ТРК) I и II. За образование А68 ответственны оба фермента участвующие в образовании PHF. Япония, Mitsubishi Kasei Inst. of Life Sci., Machide, 194, Tokyo.

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: СТАРЕНИЕ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
МАРКЕРЫ
ПАРНЫЕ СПИРАЛЬНЫЕ НИТИ
БЕЛКИ
ТАУБЕЛОК
БЕЛОК А68
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ТАУ ПРОТЕИНКИНАЗЫ

Доп.точки доступа:
Imahori, K.; Ishiguro, K.; Takahashi, M.; Arioka, M.; Uchida, T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.08-04А1.140

PK40, an erk kinase, converts tau into phf-tau of Alzheimer's dicease [Text] : [Abstr.] 3rd Int. Conf. Alzheimer's Disease and Relat. Disorders, Abano Terme, July 12-17, 1992 / H. M. Roder [et al.] // Neurobiol. Aging. - 1992. - Vol. 13, Suppl. N1. - P53 . - ISSN 0197-4580
Перевод заглавия: Протеинкиназа 40 превращает тау в тау парных спиральных нитей при болезни Альцгеймера
Аннотация: Выделена протеинкиназа (РК) 40 кД (РК40), к-рая фосфорилирует тяжелые субъединицы нейрофиламентов и образует фосфоэпитапы, аналогичные таковым при болезни Альцгеймера (БА). РК40 фосфорилирует тау-белки (ТБ) быка и человека, в т. ч. на участке лиз-сер-про, и делает их подобными аномально фосфорилированному ТБ при БА и др. нейродегенеративных заболеваниях. РК40, по мнению авт., принадлежит основная роль в гиперфосфорилировании ТБ при БА, связанном с образованием нейрофибриллярных клубков. Подробно рассмотрены физиол. функции РК40. Германия, Pharmaforschungszentrum, 56 Wuppertal.

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: СТАРЕНИЕ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
МАРКЕРЫ
ТАУ-БЕЛОК
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА
РК 40

Доп.точки доступа:
Roder, H.M.; Schroder, W.; Ingram, V.M.; Bayer, A.G.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.11-04Н1.066

Hyperphosphorylation of p53 induced by okadaic acid attenuates its transcriptional activation function [Text] / Wei Zhang [et al.] // Cancer Res. - 1994. - Vol. 54, N 16. - P4448-4453 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Вызванное окадаевой кислотой гиперфосфорилирование [белка] p53 ослабляет его способность к транскрипционной активности
Аннотация: В клетках К-562 хронического миелолейкоза после трансфекции и экспрессии р53 дикого типа ингибитор Ser-фосфатаз 2А и 1 окадаевая к-та индуцирует гиперфосфорилирование белка р53 и повышает содержание белка р53 в клетках. Подвергшийся гиперфосфорилированию р53 слабее стимулирует транскрипцию при посредстве связывающих р53 элементов ДНК - кластера рибосомальных генов и консесусной последовательности связывания ДНК с р53. Ослабление активации транскрипции не связано со снижением связывания р53 с этими элементами или с изменением конформации р53. США, Dep. Hematol., Univ. Texas MD. Anderson Canc. Ctr, Houston, TX 77030. Библ. 61.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.21
Рубрики: ГЕНЫ-СУПРЕССОРЫ
ГЕН Р53
БЕЛОК Р53
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ОКАДАЕВАЯ КИСЛОТА
ЛЕЙКОЗ ХРОНИЧЕСКИЙ
МИЕЛОИДНЫЙ

Доп.точки доступа:
Zhang, Wei; McClain, Craig; Gau, Jyh-pyng; Guo, Xiang-Yang D.; Deisseroth, Albert B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.223

Hyperphosphorylation of human TAU by brain kinase PK40{erk} beyond phosphorylation by cAMP-dependent PKA: Relation to Alzheimer's disease [Text] / Barbara J. Blanchard [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 200, N 1. - P187-194 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Гиперфосфорилирование белка Tau человека киназой PK40{erk} мозга после фосфорилирования цАМФ-зависимой протеинкиназой (ПК-A). Отношение к болезни Альцгеймера
Аннотация: Гиперфосфорилирование белка 'тау' в парных спиральных филаментах является характерным признаком болезни Альцгеймера. Обнаруженная недавно протеинкиназа Pk{erk}, относящаяся к семейству протеинкиназ Erk, способна к гиперфосфорилированию 'тау'-белка in vitro до уровня, превышающего таковой при фосфорилировании цАМФ-зависимой протеинкиназой (ПК-A). Продукт фосфорилирования протеинкиназой PK40{erk} in vitro по ряду параметров отличается от фосфорилированного 'тау'-белка из парных филаментов при болезни Альцгеймера. Показали, что при низкой конц-ии АТФ протеинкиназа PK40{sek} может дополнительно фосфорилировать 'тау'-белок, исчерпывающе фосфорилированный ПК-A. США, Dep. Biol., MIT, Cambridge, MA 02139. Библ. 32

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: БЕЛОК TAY
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗА ЦАМФ
РОЛЬ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Blanchard, Barbara J.; Raghunandan, Rama devi; Roder, Hanno M.; Ingram, Vernon M.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.588

Collaboration of G[1] cyclins in the functional inactivation of the retinoblastoma protein [Text] / Masanori Hatakeyama [et al.] // Genes and Dev. - 1994. - Vol. 8, N 15. - P1759-1771 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: Взаимодействие G1-циклинов в функциональной инактивации белка ретинобластомы
Аннотация: Белок-продукт гена ретинобластомы (РБ) ограничивает клеточную пролиферацию путем блокирования перехода стадий G1-S. Инактивация РБ в фазе G1-клеточного цикла осуществляется по механизму его избыточного фосфорилирования, в к-ром участвуют G1-специфичные циклины (Цк) и Цк-зависимые протеинкиназы (ЦПК). Показано, что в трансформированных клетках дрожжей осуществляется зависимое от клеточного цикла фосфорилирование РБ млекопитающих, к-рое зависит от наличия в РБ домена связывания онкобелков и блокируется негативными факторами роста, в частности, феромоном спаривания. Гиперфосфорилирование РБ в клетках дрожжей зависит от взаимодействий эндогенных Цк Gln3 и Gln1 или Gln2, функции к-рых в Цк-дефицитных мутантных клетках комплементируются соотв. Цк-D1 и Цк-E млекопитающих. Обсуждается функциональная гетерогенность специфичных для G1-фазы комплексов Цк-ЦПК млекопитающих и их кооперация в инактивации РБ путем его гиперфосфорилирования. США, Whitehead Inst. Biomed. Res., Cambridge, MA 02142. Библ. 74

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.19
Рубрики: ГЕНЫ-СУПРЕССОРЫ
РЕТИНОБЛАСТОМА
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ИНАКТИВАЦИЯ
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
ЦИКЛИНЫ G1
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ТРАНСФОРМИРОВАННЫЕ КЛЕТКИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Hatakeyama, Masanori; Brill, Julie A.; Fink, Gerald R.; Weinberg, Robert A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.74

Whittaker, Gary.
Hyperphosphorylation of mutant influenza virus matrix protein, M1, causes its retention in the nucleus [Text] / Gary Whittaker, Iris Kemler, Ari Helenius // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 1. - P439-445 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Гиперфосфорилирование мутантного белка матрикса М1 вируса гриппа вызывает его задержку в ядре
Аннотация: У вируса гриппа A дикого типа белок матрикса М1 (I) на ранней стадии инфекции расположен в ядре, а на поздней - преимущественно в цитоплазме. У температурочувствительного мутанта ts51I при непермиссивной температуре находится в ядре даже на поздней стадии заражения, хотя нуклеопротеин (II) после временной задержки перераспределяется из ядра в цитоплазму. Мутантный I поддерживает освобождение вирусного II из ядра, но не образование инфекционных вирионов. Точечная мутация ts51 в гене М1 вызывает образование у I дополнительного сайта фосфорилирования. При непермиссивной температуре значительно повышено включение {32}P-фосфата в мутантный I. Ингибитор протеинкиназ Н89 ингибирует экспрессию мутантного фенотипа ts51. Эти данные показывают, что I мутанта ts51 гиперфосфорилирован при непермиссивной температуре, что приводит к задержке I в ядре. США, Dep. of Cell Biol., Yale Univ. School of Med., New Haven, CT 06520-8002. Библ. 41

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГРИППА
МАТРИКСНЫЕ БЕЛКИ
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
НУКЛЕАРНАЯ ЗАДЕРЖКА

Доп.точки доступа:
Kemler, Iris; Helenius, Ari

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 96.03-04М5.384

Goedert, M.
Molecular dissection of the neurofibrillary lesions of Alzheimer's disease [Text] / M. Goedert // Arzneim.-Forsch. - 1995. - Vol. 45, N 3a. - P403-409 . - ISSN 0004-4172
Перевод заглавия: Молекулярный анализ поражений нервных волокон при болезни Альцгеймера
Аннотация: Типичными проявлениями болезни Альцгеймера являются свернутые в клубки нервные волокна и невриты со старческими пластинками. При этом степень тяжести слабоумия связана с пространственной локализацией дегенерированных нервных клеток. Важнейшим составным элементом пораженных нервных клеток являются парные спиральные волокна (СВ). Последние работы показывают, что СВ образует с протеином-тау гиперфосфорилированную субстанцию - СВ-тау. Предполагается, что протеинкиназы и протеинфосфатазы в значительной степени способствуют гиперфосфорилированию. Великобритания, Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology, Hills Road, Cambridge, CB2 2QH. Библ. 84

ГРНТИ	34.39.51

ВИНИТИ 341.39.51.29
Рубрики: СТАРЧЕСКИЙ ВОЗРАСТ
ПАТОФИЗИОЛОГИЯ
ЦЕНТРАЛЬНАЯ НЕРВНАЯ СИСТЕМА
НЕЙРОНЫ
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ЧЕЛОВЕК

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.04-04М1.36

Levesque, Johanne T.
Effects of different kinases and phosphatases on nuclear and cytoplasmic maturation of bovine oocytes [Text] / Johanne T. Levesque, Marc-Andre Sirard // Mol. Reprod. and Dev. - 1995. - Vol. 42, N 1. - P114-121 . - ISSN 1040-452X
Перевод заглавия: Влияние различных киназ и фосфатаз на ядерное и цитоплазматическое созревание ооцитов коровы
Аннотация: Изучали процесс возобновления мейоза и паттерны фосфорилированных белков в ооцитах, модулируя, прямо или косвенно, активность киназ или фосфатаз, участвующих в регуляции активности фактора стимуляции М-фазы. Показано, что эпидермальный фактор роста и окадаевая кислота (ОК) ускоряют созревание через 9 ч культивируемых клеток, на стадии зародышевого пузырька оставалось 23% и 9% ооцитов, соотв. (контроль - 41%). 6-диметиламинопурин (6-DMAP), изобутилметилксантин-форсколин (ВХ-FK), циклогексимид ингибировали созревание оцитов, 74%, 71% и 92% клеток на стадии зародышевого пузырька, соответственно. Инкубация ооцитов с 6-DMAP и циклогексимидом приводила к исчезновению белковых полос 60 и 33 кД в ПААГ, белок 42 кД не находился в гиперфосфорилированном состоянии. Инкубация с ОК приводила к гиперфосфорилированию белков 60, 50, 30 и 18 кД. При обработке клеток BX-FK специфических изменений не наблюдалось. Канада, Dep. Sci. Animals, Univ. Laval. Quebec. Библ. 56

ГРНТИ	34.21.15

ВИНИТИ 341.21.15.09.17
Рубрики: БЕЛОК
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФОСФАТАЗЫ
КИНАЗЫ
ВЛИЯНИЕ
ООЦИТЫ
СКОТ РОГАТЫЙ КРУПНЫЙ

Доп.точки доступа:
Sirard, Marc-Andre

11.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.04-04М7.273

Goedert, M.
Molecular dissection of the neurofibrillary lesions of Alzheimer's disease [Text] / M. Goedert // Arzneim.-Forsch. - 1995. - Vol. 45, N 3a. - P403-409 . - ISSN 0004-4172
Перевод заглавия: Молекулярный анализ поражений нервных волокон при болезни Альцгеймера
Аннотация: Типичными проявлениями болезни Альцгеймера являются свернутые в клубки нервные волокна и невриты со старческими пластинками. При этом степень тяжести слабоумия связана с пространственной локализацией дегенерированных нервных клеток. Важнейшим составным элементом пораженных нервных клеток являются парные спиральные волокна (СВ). Последние работы показывают, что СВ образует с протеином-тау гиперфосфорилированную субстанцию - СВ-тау. Предполагается, что протеинкиназы и протеинфосфатазы в значительной степени способствуют гиперфосфорилированию. Великобритания, Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology, Hills Road, Cambridge, CB2 2QH. Библ. 84

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.33.21.21.15
Рубрики: СТАРЧЕСКИЙ ВОЗРАСТ
ПАТОФИЗИОЛОГИЯ
ЦЕНТРАЛЬНАЯ НЕРВНАЯ СИСТЕМА
НЕЙРОНЫ
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ЧЕЛОВЕК

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 96.05-04И8.213

Levesque, Johanne T.
Effects of different kinases and phosphatases on nuclear and cytoplasmic maturation of bovine oocytes [Text] / Johanne T. Levesque, Marc-Andre Sirard // Mol. Reprod. and Dev. - 1995. - Vol. 42, N 1. - P114-121 . - ISSN 1040-452X
Перевод заглавия: Влияние различных киназ и фосфатаз на ядерное и цитоплазматическое созревание ооцитов коровы
Аннотация: Изучали процесс возобновления мейоза и паттерны фосфорилированных белков в ооцитах, модулируя, прямо или косвенно, активность киназ или фосфатаз, участвующих в регуляции активности фактора стимуляции М-фазы. Показано, что эпидермальный фактор роста и окадаевая кислота (ОК) ускоряют созревание через 9 ч культивируемых клеток, на стадии зародышевого пузырька оставалось 23% и 9% ооцитов, соотв. (контроль - 41%). 6-диметиламинопурин (6-DMAP), изобутилметилксантин-форсколин (ВХ-FK), циклогексимид ингибировали созревание оцитов, 74%, 71% и 92% клеток на стадии зародышевого пузырька, соответственно. Инкубация ооцитов с 6-DMAP и циклогексимидом приводила к исчезновению белковых полос 60 и 33 кД в ПААГ, белок 42 кД не находился в гиперфосфорилированном состоянии. Инкубация с ОК приводила к гиперфосфорилированию белков 60, 50, 30 и 18 кД. При обработке клеток BX-FK специфических изменений не наблюдалось. Канада, Dep. Sci. Animals, Univ. Laval. Quebec. Библ. 56

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.87.13.09
Рубрики: БЕЛОК
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФОСФАТАЗЫ
КИНАЗЫ
ВЛИЯНИЕ
ООЦИТЫ
СКОТ РОГАТЫЙ КРУПНЫЙ

Доп.точки доступа:
Sirard, Marc-Andre

13.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.06-04М7.90

Somatodendritic localization and hyperphosphorylation of tau protein in transgenic mice expressing the longest human brain tau isoform [Text] / Jurgen Gotz [et al.] // EMBO Journal. - 1995. - Vol. 14, N 7. - P1304-1313 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Соматодендритная локализация и гиперфосфорилирование белка tau у трансгенных мышей, экспрессирующих самые длинные изоформы tau мозга человека
Аннотация: Белок tau - главный компонент спаренных спиральных филаментов при нейрофибриллярных повреждениях, связанных с болезнью Альцгеймера (БА). В норме tau является аксональным фосфопротеином. При БА tau гиперфосфорилируется и обнаруживается не только в аксонах, но и в клеточных телах и дендритах нервных клеток. У трансгенных мышей, экспрессирующих самую длинную изоформу tau человека под контролем промотора Thy-I человека, его нашли в клеточных телах, аксонах и дендритах в гиперфосфорилированных формах. При этом его локализация была подобна наблюдаемой при БА. Швейцария, Preclinic Res., Sandoz Pharma Ltd, Abteilung, Neuropathol., Inst. fur Pathol., Univ. Basel, Basel. Библ. 54

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.27.41
Рубрики: БЕЛОК MAY
ИЗОФОРМА НАИБОЛЬШАЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
КЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ТРАНСГЕННЫЕ МЫШИ
МОЗГ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Gotz, Jurgen; Probst, Alphonse; Spillantint, Maria Grazia; Schafer, Thomas; Jakes, Ross; Burki, Kurt; Goedert, Michel

14.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.07-04М7.239

Radical AGEing in Alzheimer's disease [Text] / Mark A. Smith [et al.] // Trends Neurosci. - 1995. - Vol. 18, N 4. - P172-176 . - ISSN 0378-5912
Перевод заглавия: Радикально повышенное гликозилирование конечных продуктов (AGEing) при болезни Альцгеймера
Аннотация: Развитие патологических проявлений при болезни Альцгеймера (БА), основной причины сенильной деменции, связано с региональной гибелью нейронов и накоплением внутриклеточных и внеклеточных белковых агрегатов филаментов, к-рые формируют повреждения в виде нейрофибриллярных клубков и сенильных бляшек. В качестве первичных факторов, инициирующих формирование упомянутых патологических структур, называют аполипопротеин, 'эпсилон' генотип, гиперфосфорилирование цитоскелетных белков и метаболизм 'бета'-амилоида. Однако в настоящее время ни одна теория не может адекватно объяснить весь комплекс биохимических и патологических изменений при БА. Недавние исследования позволяют предположить, что с возрастом увеличивается кислородный стресс и гликолиз белков и эти процессы либо индивидуально, либо возможно одновременно начинают действовать и запускают все другие механизмы. Это вместе с другими теориями поможет понять все аспекты патогенеза БА. США, Inst. of Pathology, Case Western Res. Univ., Cleveland. Библ. 63

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.33.21.21.15
Рубрики: АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
АПОЛИПОПРОТЕИН
ГЕНОТИП 'ЭПСИЛОН'
ЦИТОСКЕЛЕТНЫЕ БЕЛКИ
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
МЕТАБОЛИЗМ БЕТА-АМИЛОИДА
ВОЗРАСТНЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ ПРОЦЕССОВ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Smith, Mark A.; Sayre, Lawrence M.; Monnier, Vincent M.; Perry, George

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.01-04Т4.165

Hyperphosphorylation of calnexin, a chaperone protein, induced by Clostridium difficile cytotoxin [Text] / Veronique Schue [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 203, N 1. - P22-28 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Гиперфосфорилирование кальнексина - шаперонового белка, индуцируемое цитотоксином Clostridium difficile
Аннотация: Экспозиция культивируемых клеток McCoy с цитотоксином B из Clostridium difficile или с окадаевой к-той, к-рая является сильным ингибитором фосфатазы, приводит к одинаковым морфологическим изменениям. Определен белок pp77 с мол. массой 77 кДа и значением pI, равным 4,5, к-рый гиперфосфорилируется в обоих случаях. Уровень фосфорилирования белка pp77 увеличивается на 293 и 35% после обработки клеток цитотоксином B и окадаевой к-той, соотв. Этот белок является кальнексином, к-рый имеет характеристики шаперона эндоплазматической сети. Франция, Inst. Bacteriologie, Univ. Louis Pasteur, Fac. Med., 3 rue Koeberle, 67000 Strasbourg. Библ. 19

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.15.99
Рубрики: КАЛЬНЕКСИН
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ЦИТОТОКСИНЫ
ИНДУКЦИЯ
CLOSTRIDIUM DIFFICILE

Доп.точки доступа:
Schue, Veronique; Green, Gaynor A.; Girardot, Raymonde; Monteil, Henri

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 97.03-04А1.132

Gou, Jean-Philippe.
Progressive hyperphosphorylaion of neurofilament heavy subunits with aging: Possible involvement in the mechanism of neurofilament accumulation [Text] / Jean-Philippe Gou, Joel Eyer, Jean-Francois Leterrier // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 215, N 1. - P368-376 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Прогрессивное гиперфосфорилирование тяжелых субъединиц нейрофиламентов в процессе старения: возможное участие в механизме накопления [аномальных] нейрофиламентов

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: НЕЙРОФИЛАМЕНТЫ
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
СТАРЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Eyer, Joel; Leterrier, Jean-Francois

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 97.10-04Н3.65

Ho, Duncan T.
The antitumor drug fostriecin induces vimentin hyperphosphorylation and intermediate filament reorganization [Text] / Duncan T. Ho, Michel Roberge // Carcinogenesis. - 1996. - Vol. 17, N 5. - P967-972 . - ISSN 0143-3334
Перевод заглавия: Противоопухолевый препарат фостриецин индуцирует гиперфосфорилирование и перестройку промежуточных филаментов
Аннотация: Fostriecin is an antitumor drug in phase I clinical trials. It was showed that it is a potent inhibitor of protein phosphatases 1 and 2A in vitro, a property not previously described for an antitumor drug. It was investigated its effects on protein phosphorylation in baby hamster kidney cells. Fostriecin strongly stimulated the phosphorylation of a single protein, which it was identified as the intermediate filament vimentin. Fostriecin also caused rounding of the cells and a reorganization of the vimentin filaments. These effects are similar to those of the known protein phosphatase 1 and 2A inhibitors okadaic acid and calyculin A, which are also tumor promoters. Fostriecin induced vimentin hyperphosphorylation mostly at two sites, which were sensitive to staurosporine and could be phosphorylated by protein kinase C in vitro. Fostriecin-induced vimentin hyperphosphorylation also occurred in cells that lack p34{cdc2} kinase activity. These results suggest that protein kinase C plays a direct or indirect role in vimentin hyperphosphorylation during exposure to fostriecin. The results also provide strong evidence that fostriecin inhibits protein phosphatases 1 and 2A in vivo and raise the possibility that it may have tumor-promoting activity. Библ. 32

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09.09
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ВИМЕНТИН
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ФОСТРИЕЦИН

Доп.точки доступа:
Roberge, Michel

18.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.10-04Н1.75

Ho, Duncan T.
The antitumor drug fostriecin induces vimentin hyperphosphorylation and intermediate filament reorganization [Text] / Duncan T. Ho, Michel Roberge // Carcinogenesis. - 1996. - Vol. 17, N 5. - P967-972 . - ISSN 0143-3334
Перевод заглавия: Противоопухолевый препарат фостриецин индуцирует гиперфосфорилирование и перестройку промежуточных филаментов
Аннотация: Fostriecin is an antitumor drug in phase I clinical trials. It was showed that it is a potent inhibitor of protein phosphatases 1 and 2A in vitro, a property not previously described for an antitumor drug. It was investigated its effects on protein phosphorylation in baby hamster kidney cells. Fostriecin strongly stimulated the phosphorylation of a single protein, which it was identified as the intermediate filament vimentin. Fostriecin also caused rounding of the cells and a reorganization of the vimentin filaments. These effects are similar to those of the known protein phosphatase 1 and 2A inhibitors okadaic acid and calyculin A, which are also tumor promoters. Fostriecin induced vimentin hyperphosphorylation mostly at two sites, which were sensitive to staurosporine and could be phosphorylated by protein kinase C in vitro. Fostriecin-induced vimentin hyperphosphorylation also occurred in cells that lack p34{cdc2} kinase activity. These results suggest that protein kinase C plays a direct or indirect role in vimentin hyperphosphorylation during exposure to fostriecin. The results also provide strong evidence that fostriecin inhibits protein phosphatases 1 and 2A in vivo and raise the possibility that it may have tumor-promoting activity. Библ. 32

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.25.07.02
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ВИМЕНТИН
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ФОСТРИЕЦИН

Доп.точки доступа:
Roberge, Michel

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.12-04Я6.140

Transcription-dependent redistribution of the large subunit of RNA polymerase II to discrete nuclear domains [Text] / David B. Bregman [et al.] // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 129, N 2. - P287-298 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Зависящее от транскрипции перераспределение большой субъединицы РНК-полимеразы II в дискретные ядерные домены
Аннотация: Субпопуляция самой большой субъединицы (I) РНК-полимеразы II (II) расположена в 20-50 дискретных субъядерных доменах, тесно сцепленных с пятнистыми доменами (ПД) - местами хранения белков сплайсинга (III). Ассоциированная с ПД фракция I гиперфосфорилирована в С-концевом домене (СКД) и очень устойчива к экстракции детергентами. Диффузная нуклеоплазматич. фракция I относительно гипофосфорилирована в СКД и легко экстрагируется детергентами. В транскрипционно активных ядрах гиперфосфорилированная I (IA) распределена в ПД неправильной формы, взаимосвязанных через ретикулярную сеть. При ингибировании транскрипции IA и III SC35 накапливаются в ПД, к-рые превращаются в увеличенные точечные структуры без соединений. При снятии ингибирования транскрипции I и SC35 перераспределяются во взаимосвязанные ПД. Перераспределение I и SC35 синхронно, обратимо и зависит от температуры. Эти данные позволяют предположить, что: 1) гиперфосфорилирование СКД I является лучшим индикатором прочной ассоциации с дискретными субъядерными доменами, чем транскрипц. активность; 2) во время ингибирования транскрипции IA может храниться в увеличенных ПД, к-рые являются и местами хранения III; 3) II и III перераспределяются одновременно в соответствии с общей транскрипц. активностью ядра. США [S. L. W.], Dep. of Pathol., Yale Univ. School of Med., New Haven, CT 06510. Библ. 72

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: РНК-ПОЛИМЕРАЗА II
СУБЪЕДИНИЦЫ
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ЯДРО
ДОМЕНЫ
РНК
СИНТЕЗ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК

Доп.точки доступа:
Bregman, David B.; Du, Lei; Zee, Sarina van der; Warren, Stephen L.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.01-04М3.193

Protein phosphatase inhibitors induce modification of synapse structure and tau hyperphosphorylation in cultured rat hippocampal neurons [Text] / Fiorella Malchiodi-Albedi [et al.] // J. Neurosci. Res. - 1997. - Vol. 48, N 5. - P425-438 . - ISSN 0360-4012
Перевод заглавия: Вызываемые ингибиторами протеинфосфатазы модификация структуры синапсов и гиперфосфорилирование tau-белка в культивируемых нейронах гиппокампа крысы
Аннотация: Присутствие окадаевой к-ты или каликуллина A, ингибиторов протеинфосфатазы, в культуральной среде вызывало деструкцию синапсов, деформацию и изменение характера ветвления нейритов культивируемых гиппокампальных нейронов, взятых у 18-дневных эмбрионов крыс. Вместе с этим изменялась и электрофоретическая подвижность P{32}-меченного tau-белка (55 кД), что было связано с гиперфосфорилированием последнего, подтвержденным иммуноблоттингом. Италия, Istituto Superiore di Sanita, Rome. Библ. 60

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.11.11
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
TAU-БЕЛОК
ГИПЕРФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
СТРУКТУРА СИНАПСОВ
ОКАДАЕВАЯ КИСЛОТА
КАЛИКУЛИН A
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ГИППОКАМП
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Malchiodi-Albedi, Fiorella; Petrucci, Tamara C.; Picconi, Barbara; Iosi, Francesca; Falchi, Mario

1-20 21-40 41-58

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска