СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СУПЕРЭКСПРЕССИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 72
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-72

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.03-04А1.048

Зиновьева, Р. Д.
Эволюционное родство кристаллинов головоногих и позвоночных с белками теплового шока и стрессиндуцируемыми белками [Текст] : [Докл.] на Совещ. "Экол. биохимия животных", Москва, 10-12 нояб., 1993 / Р. Д. Зиновьева, С. И. Томарев, Д. Пятигорский // Изв. РАН. Сер. биол. - 1994. - N 4. - С. 566-576 . - ISSN 0002-3329
Аннотация: Обзор. Головоногие, как и позвоночные, в ходе эволюции использовали предсуществующие белки, в основном ферменты, связанные со стрессом и детоксификацией, для выполнения структурной роли в хрусталике. У позвоночных только гены 'бета'- и 'гамма'-кристаллинов являются хрусталикоспецифическими, другие же, суперэкспрессируясь в хрусталике, имеют различный уровень экспрессии в нехрусталиковых клетках. Хрусталик кальмара состоит практически из одного класса белков, S-кристаллинов, к-рые родственны, но не идентичны глютатион-S-трансферазам (ГSТ). Экзон-интронная структура гена ГST и S-кристаллинов сходна, а 5'-фланкирующие последовательности этих генов полностью различны. Промоторы S-кристаллиновых генов и некоторых генов кристаллинов позвоночных имеют ряд сходных регуляторных элементов (ТАТА-бокс, AP1-сайт). В хрусталике осьминога кроме S-кристаллинов обнаружен мажорный полипептид, названный 'ОМЕГА'-кристаллином, к-рый имеет общее эволюционное происхождение с альдегиддегидрогеназами (АЛДГ) позвоночных. Гены, кодирующие S-кристаллины и 'ОМЕГА'-кристаллины, суперэкспрессируются исключительно в хрусталиковых клетках кальмара и осьминога. Россия, Ин-т биологии развития РАН, Москва. Библ. 42.

ГРНТИ	34.03.17

ВИНИТИ 341.03.17.27.17
Рубрики: БЕЛКИ
КРИСТАЛЛИНЫ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
СТРЕСС-ИНДУЦИРУЕМЫЕ БЕЛКИ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ ХРУСТАЛИКА
ЭВОЛЮЦИЯ
ГОЛОВОНОГИЕ
ПОЗВОНОЧНЫЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 42

Доп.точки доступа:
Томарев, С.И.; Пятигорский, Д.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.09-04Б1.92

Overexpression of human prostaglandin G/H synthase-1 and -2 by recombinant vaccinia virus: Inhibition by nonsteroidal anti-inflammatory drugs adn biosynthesis of 15-hydroxyeicosatetraenoic acid [Text] / G. P. O'Neill [et al.] // Mol. Pharmacol. - 1994. - Vol. 45, N 2. - P245-254 . - ISSN 0026-895X
Перевод заглавия: Суперэкспрессия простагландин-G/H-синтазы (hPGHS)-1 и -2 человека рекомбинантным вирусом осповакцины (ВОВ): ингибирование нестероидными и противовоспалительными препаратами и биосинтез 15-гидроксиэйкозатетраэноевой кислоты (HETE)
Аннотация: Сообщается о суперпродукции hPGHS-1 и hPGHS-2 в клетках COS-7 с использованием системы экспрессии РНК-полимераза Т7/ВОВ. ОРС hPGHS-2, клонированная в ВОВ без 5'- и 3'-нетранслируемых обл., давала в COS-7 лишь низкий уровень активности. Высокий уровень экспрессии достигался присоединением к ОРС hPGHS-2 3'-нетранслируемой обл. hPGHS-1 с последующей экспрессией гибридной мРНК с помощью ВОВ. Ферментативно-активные рекомбинантные hPGHS-1 и hPGHS-2 присутствовали в виде гликозилированных белков в микросомной фракции инфицированных клеток. hPGHS-1 и hPGHS-2 из микросомной фракции клеток, обработанных ингибитором N-гликозилирования туникамицином, были неактивны. Основными простаноидными продуктами, образуемыми микросомами из клеток COS-7, содержащими рекомбинантные hPGHS-1 или hPGHS-2, при инкубации с арахидоновой к-той были простагландины D[2] и E[2] при низком уровне простагландина F[2] и 6-кетопростагландина F[1'альфа']. Рекомбинантные hPGHS-1 и hPGHS-2 продуцировали из арахидоновой к-ты 15- и 11-HETE. Преинкубация с аспирином в 5 раз повышала продукцию 15-HETE рекомбинантной hPGHS-2. При этом продуцировалась только 15(R)-HETE, но не 15(S)-HETE. Канада, Dep. Pharmacol., Merck Frosst Centre for Ther. Res., Pointe Claire-Dorval, Quebec H9R 4P8. Библ. 39

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.07
Рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
СИСТЕМА ЭКСПРЕССИИ
ПРОСТАГЛАНДИН-G/H-СИНТАЗЫ ЧЕЛОВЕКА
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ТУНИКАМИЦИН
15-ГИДРОКСИЭЙКОЗАТЕТРАЭНОЕВАЯ КИСЛОТА
АСПИРИН

Доп.точки доступа:
O'Neill, G.P.; Mancini, J.A.; Kargman, S.; Yergey, J.; Kwan, Mei Yee; Falgueyret, J.-P.; Abramovitz, M.; Kennedy, B.P.; Ouellet, M.; Cromlish, W.; Culp, S.; Evans, J.F.; Ford-Hutchinson, A.W.; Vickers, P.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.219

Proline iminopeptidase from Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus CNRZ 397: Purification and characterization [Text] / Christophe Gilbert [et al.] // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 3. - P537-542 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Пролиниминопептидаза из Lactobacillus delbrueckii подвид bulgaricus CNRZ397: выделение и характеристика
Аннотация: Клонированный ранее ген пролиниминопептидазы pepIP из Lactobacillus delbrueckii подвид bulgaricus CNRZ397 суперэкспрессировали в клетках Escherichia coli. До 45% фермента секретировалось в периплазму E. coli. Белок был очищен с помощью ИОХ. PepIP - тример с мол. м. 100000 Д. Оптимальные условия работы PepIP:pH 6-7, присутствие 0,1% БСА. PepIP стабилен при т-ре ниже 40'ГРАДУС'C. PepIP расщепляет ди- и трипептиды с пролином на N-конце. По своим биохимическим свойствам исследованная иминопептидаза отличается от известных ферментов такого типа. Франция, Lab. Microb., Genet. Molec., Ctr. Genet. Molec., Cell. (CNRS UMR 106), Univ. Claude Bernard-Lyon 1; Bat. 405, F-69622 Villeurbanne Cedex. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ПРОЛИНИМИНОПЕПТИДАЗЫ PEP IP
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
БЕЛОК
ПРОЛИНИМИНОПЕПТИДАЗА PEP IP
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
СЕКРЕЦИЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФУНКЦИЯ
LACTOBACILLUS DELBRUECKII (BACT.) ПОДВИД BULGARICUS
ШТАММ CNRZ 397
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gilbert, Christophe; Atlan, Daniele; Blanc, Brigitte; Portalier, Raymond

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.122

Tatnell, Peter J.
GDP-mannose dehydrogenase is the key regulatory enzyme in alginate biosynthesis in Pseudomonas aeruginosa: Evidence from metabolite studies [Text] / Peter J. Tatnell, Nicholas J. Russell, Peter Gacesa // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 7. - P1745-1754 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: ГДФ-маннозодегидрогеназа является ключевым регуляторным ферментом в биосинтезе альгината у Pseudomonas aeruginosa: доказательства, [полученные] в результате изучения метаболитов
Аннотация: Фермент ГДФ-маннозодегидрогеназа (ГМД) у Pseudomonas aeruginosa, кодируемый геном algD, является, как было показано ранее в генетических экспериментах, ключевым регуляторным ферментом в биосинтезе альгината. Удалось клонировать ген algD в составе мультикопийной плазмиды и добиться его суперэкспрессии в мукоидных и немукоидных штаммах P. aeruginosa. У этих штаммов определяли конц-ию ГДФ-маннозы и ГДФ-маннуроновой кислоты, а также активность ГМД. Суперэкспрессия гена algD приводила к увеличению активности ГМД как в мукоидных, так и в немукоидных штаммах. Это сопровождалось соотв., уменьшением конц-ии ГДФ-маннозы и возрастанием кол-ва ГДФ-маннуроната. Однако биосинтез альгината тестировался по-прежнему только у мукоидных штаммов и возрастал незначительно. Делается вывод, что ГМД является ключевым регуляторным ферментом и точкой кинетич. контроля пути биосинтеза альгината, что показано с помощью прямого определения метаболитов. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Wales Cardiff, PO Box 903, Cardiff CF1 1ST. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.09
Рубрики: PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ
ГДФ-МАННОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЕНЫ
ГЕН ALG D
КЛОНИРОВАНИЕ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
АЛЬГИНАТ
БИОСИНТЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
КИНЕТИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ

Доп.точки доступа:
Russell, Nicholas J.; Gacesa, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.84

Effects of over-expression of psbAI on D1 protein turnover and photoinhibition in the cyanobacterium Synechococcus sp. PCC 7942 [Text] / Guoqing Zhou [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S.l., 1994. - P174
Перевод заглавия: Влияние суперэкспрессии [гена] psbA1 на превращение белка D1 и фотоингибирование у цианобактерии Synechococcus sp. PCC 7942
Аннотация: У Synechococcus sp. штамм PCC 7942 ген psbA1 кодирует 2 различных формы белка D1 реакционного центра фотосистемы II - D1:1 и D1:2. Сконструировано слияние гена psbA1 с tae-промотором. В ответ на ИПТГ мутант суперэкспрессировал белок D1:1. При переносе клеток из условий низкой освещенности в условия высокой освещенности белок D1:1 замещался белком D1:2, причем при возврате к прежним условиям это замещение обратимо. В условиях фотоингибирования (т.е. сильной освещенности) показано, что 1) уровень мРНК psbA1 резко уменьшается в течение первых 30 мин освещения, а затем плавно увеличивается до исходного уровня; 2) у мутанта с суперэкспрессией белка D1:1 как в присутствии, так и в отсутствие ИПТГ уровень экспрессии этого белка резко падает и через 2 часа достигает одинакового уровня, хотя в присутствии ИПТГ исходное кол-во белка D1:1 в 1,5 раза больше, чем без индуктора; 3) избыток белка D1:1 изменяет соотношение белков D1:1 и D1:2; 4) в этих условиях не отмечено изменений флуоресценции хлорофилла a фотосистемы II, что указывает на то, что избыток белка D1:1 не включается в реакционный центр, и суперэкспрессия его не влияет на устойчивость клеток к фотоингибированию. Швеция, Dep. of Plant Physiol, Umea Univ., S-901 87 Umea

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: SYNECHOCOCCUS (BACT.)
ШТАММ PCC 7942
ГЕНЫ
ГЕН PSBA1
КЛОНИРОВАНИЕ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
БЕЛКИ
БЕЛОК D1:1
БЕЛОК D1:2
СООТНОШЕНИЕ
ФОТОИНГИБИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Zhou, Guoqing; Soitamo, Adrian K.; Aro, Eva-Mario; Oquist, Gunnar; Gustafsson, Petter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.157

Arora, Krishan K.
Glucokinase of Escherichia coli: Induction in response to the stress of overexpressing foreign proteins [Text] / Krishan K. Arora, Peter L. Pedersen // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 319, N 2. - P574-578 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Глюкокиназа Escherichia coli: индукция как реакция на стресс, вызываемый избыточной экспрессией чужеродных белков
Аннотация: В работе показано, что суперэкспрессия чужеродных рекомбинантных белков под контролем промотора гена щелочной фосфатазы (phoA) в клетках Escherichia coli вызывает своеобразную форму стресс-реакции и индуцирует экспрессию бактериального гена глюкокиназы (Гк) с увеличением уровня его экспрессии в 20 раз. Индуцибельная Гк имеет мол. м. 47 кД, по данным электрофореза в ПААГ-ДДС-Na и характеризуется выраженной субстратной специфичностью по отношению к глюкозе. Бактериальная Гк имеет величины Km для глюкозы и АТФ соотв. 0,15 и 0,50 мМ и характеризуется перекрестной иммунологической р-цией с антителами к гексокиназам различных высших эукариот. Обсуждаются функции Гк при различных стресс-ситуациях. США, Lab. Mol., Cell. Bioenergetics, Dep. Biol. Chem., Johns Hopkins Univ. Sch. Med., Baltimore, MD 21205. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОКИНАЗА
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
СТРЕСС
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Pedersen, Peter L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.04-04Б1.128

Luukkonen, B. G.Mattias
Overexpression of human immunodeficiency virus type 1 protease increases intracellular cleavage of gag and reduces virus infectivity [Text] / B. G.Mattias Luukkonen, Eva Maria Fenyo, Stefan Schwartz // Virology. - 1995. - Vol. 206, N 2. - P854-865 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Суперэкспрессия протеазы вируса иммунодефицита человека типа 1 (ВИЧ-1) усиливает внутриклеточное расщепление Gag и снижает инфекционность вируса
Аннотация: Авторы задались целью определить, влияет ли экспрессия в транс-положении протеазы ВИЧ-1 на продукцию вирусных частиц. Показано, что протеаза, продуцируемая с Tat- и Rev-индуцибельной плазмиды экспрессии специфически расщепляет p55Gag ВИЧ-1 по не зависимому от дозы принципу. Коэкспрессия протеазы и инфекционного провирусного клона ВИЧ-1 приводила к усилению внутриклеточного расщепления p55Gag, вследствие чего существенно снижалась продукция вируса и его инфекционность. Полученные рез-ты свидетельствуют, что суперэкспрессия протеазы ВИЧ-1 в инфицированных ВИЧ-1 клетках является эффективным способом ингибирования продукции инфекционного вируса. Швеция, Microbiol. and Tumorbiol., Center, Karolinska Inst., S-171 77 Stockholm. Ил. 7. Библ. 69

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК GAG
ВНУТРИКЛЕТОЧНОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
ПРОТЕАЗА
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
ВИРУСНАЯ ИНФЕКЦИОННОСТЬ

Доп.точки доступа:
Fenyo, Eva Maria; Schwartz, Stefan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.09-04Б1.74

Influence of promoter and signal peptide on the expression and secretion of recombinant porcine LH extracellular domain in baculovirus/lepidopteran cells or the caterpillar system [Text] / V. Bozon [et al.] // J. Mol. Endocrinol. - 1995. - Vol. 14, N 3. - P277-284 . - ISSN 0952-5041
Перевод заглавия: Влияние промотора и сигнального пептида на экспрессию и секрецию рекомбинантного внеклеточного домена рецептора лютеинизирующего гормона свиньи в системе бакуловирус/клетки чешуйчатокрылых (насекомых) и в системе из гусеницы
Аннотация: В клетках насекомых, инфицированных рекомбинантным бакуловирусом с вставкой кДНК внеклеточного домена рецептора лютеинизирующего гормона свиньи (ВКД), имеет место суперэкспрессия ВКД и его внутриклеточное накопление в виде агрегатов, но не секреция в среду. Описаны новые бакуловирусные конструкции, экспрессирующие ВКД под контролем промоторов генов P10 и полиэдрина. Эти конструкции кодируют ВКД с сигнальным пептидом меллитина пчелы. Клетки Sf9 насекомых или клетки гусеницы, трансформированные этими конструкциями, секретируют в среду активный ВКД, способный к высокоаффинному связыванию гормона-лиганда. Франция, Unite Ingenierie Proteines; INRA-Biotechnol., 78352 Jouy-en-Josas Cedex. Библ. 37

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: РЕЦЕПТОР ЛЮТРОПИНА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ДОМЕН
СВИНЬИ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
ПРОМОТОРЫ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
ВЛИЯНИЕ
КЛЕТКИ НАСЕКОМЫХ

Доп.точки доступа:
Bozon, V.; Remy, J.-J.; Pajot-Augy, E.; Couture, L.; Biache, G.; Severini, M.; Salesse, R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.10-04Я6.35

Selection and characterization of mammalian cell lines with stable over-expression of human pituitary receptors for gonadoliberin [Text] / Thomas Beckers [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 231, N 3. - P535-543 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Селекция и характеристика линий клеток млекопитающих со стабильной суперэкспрессией рецепторов гонадолиберина из гипофиза человека
Аннотация: Из библиотеки кДНК гипофиза человека выделена полноразмерная кДНК рецептора гонадолиберина (РГ), гетерологичную экспрессию к-рой исследовали в фибробластах мыши линии LTK-, трансфицированных бицистронным вектором с РГ-кДНК под контролем внутреннего элемента связывания рибосом из генома полиовируса. Выделены индивидуальные клоны стабильно трансформированных клеток с избыточной экспрессией РГ на поверхности клеток, обнаруженной радиолигандным анализом. РГ-продукт гетерологичной экспрессии РГ-кДНК человека идентичен природному РГ по кинетическим параметрам связывания гормона - лиганда, его агонистов и антагонистов. Связывание РГ с гормоном-лигандом вело к активации инозитфосфатного пути сигнализации, в частности, синтеза инозит-1,4,5-трифосфата. Эта реакция полностью блокировалась антагонистами РГ. Связывание РГ с гормонами-лигандами вызывало временную индукцию протоонкогена c-fos в условиях блокады роста трансфицированных клеток, что указывает на сопряжение РГ в гетерологичных клетках с путями митогенной сигнализации. Германия, ASTA Medica AG, Exp. Cancer Res., D-60314 Frankfurt/Main. Библ. 57

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГОНАДОЛИБЕРИНА
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
ГИПОФИЗ
ЧЕЛОВЕК
ДНК

Доп.точки доступа:
Beckers, Thomas; Marheineke, Kathrin; Reilander, Helmut; Hilgard, Peter

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.05-04Б1.132

Widmer, Giovanni.
Suppression of Leishmania RNA virus replication by capsid protein overexpression [Text] / Giovanni Widmer // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 7. - P4122-4126 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Супрессия РНК-содержащего вируса Leishmania при суперэкспрессии капсидного белка
Аннотация: Нек-рые штаммы простейших из рода Leishmania персистентно инфицированы вирусами, геном к-рых представлен одним сегментом двунитевой РНК, и к-рые получили название LRV. Функция этих цитоплазматических вирусов неизвестна. Для выяснения влияния LRV на фенотип Leishmania необходимо иметь пары изогенных LRV{+}-LRV{-} штаммов. Поскольку персистентная природа этих вирусов исключает инфекцию de novo вирус-отрицательных штаммов, штаммы LRV{+}-LRV{-} были трансформированы плазмидой, экспрессирующей капсидный белок LRV. Показано, что в промастиготах LRV{-} капсидный белок способен к самосборке в вирусоподобные капсиды. Суперэкспрессия капсида в штамме LRV{+} приводила к прогрессирующему снижению кол-ва копий LRV. Клоны, полученные из суперэкспрессирующего LRV{+}-штамма, не содержали выявляемых в ОТ-ПЦР количеств РНК LRV. Делается заключение об ингибировании репликации LRV. При этом существенное снижение кол-ва копий вируса не оказывало влияния на жизнеспособность паразита в жидкой среде. США, Div. of Infec. Dis., Dep. of Comp. Med., Tufts Univ. Sch. of Vet. Med., North Grafton, MA 01536. Библ. 24

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: РНК-СОДЕРЖАЩИЕ ВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕЙШМАНИЙ
РЕПЛИКАЦИЯ
ИНГИБИРОВАНИЕ
КАПСИДНЫЕ БЕЛКИ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.230

The IdhA gene encoding the fermentative lactate dehydrogenase of Escherichia coli [Text] / Pamela K. Bunch [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 1. - P187-195 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Ген ldhA, кодирующий ферментативную лактатдегидрогеназу у Escherichia coli
Аннотация: У Escherichia coli из космидного банка Кохара удалось выделить клон, содержащий ген ldhA лактатдегидрогеназы. Ген ldhA переклонирован в мультикопийный вектор и секвенирован. Он оказался высокогомологичен D-лактат-специфичным дегидрогеназам, но не L-лактат-специфичным ферментам. Инсерционное повреждение гена ldhA полностью предотвращает синтез D-лактатдегидрогеназы. Изучена регуляция гена ldhA и физиологические последствия суперэкспрессии D-лактатдегидрогеназы. США, [Clark D. P.] Dep. of Microbiol., Southern Illinois Univ., Carbondale, IL 62901. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН LDHA
ГЕН D-ЛАКТАТ-ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
МУТАЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ВЛИЯНИЕ НА ФИЗИОЛОГИЮ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Bunch, Pamela K.; Mat-Jan, Fairoz; Lee, Norizan; Clark, David P.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.02-04Б4.100

Overeipression study of human colony stimulating factors in Escherichia coli [Text] : pap. Congr. "30th Anniv. Lith. Soc. Genet. and Breed.", Dotnuva, 26 June, 1996. Pt. 2. 2. Overexpression of human granulocyte colony stimulating factor / V. Chmeliauskaite [et al.] // Biologija. - 1996. - N 2. - P15-18 . - ISSN 1392-0146
Перевод заглавия: Изучение суперэкспрессии колонии стимулирующих факторов человека в Escherichia coli. 2. Суперэкспрессия фактора, стимулирующего колонии гранулоцитов человека (ФСКГ)
Аннотация: Сконструирован штамм E. coli, содержащий плазмиду экспрессии pBFA-GCSF1. Данный штамм способен продуцировать рекомбинантный ФСКГ человека на уровне 30-40% от общего количества клеточного белка. Синтез ФСКГ контролируется промоторами T7 и lac. Рекомбинантный белок накапливался в клетке в нерастворимой форме в виде инклюзионных частиц. Рекомбинантный белок содержит дополнительный N-концевой метионин

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПЛАЗМИДА ЭКСПРЕССИИ PBFA-GCSF1
ФАКТОР
КОЛОНИИ
ГРАНУЛОЦИТЫ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Chmeliauskaite, V.; Miksyte, R.; Luksa, V.; Zvirblis, G.; Zareckaja, E.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.02-04Б4.101

Overexpression study of human colony stimulating factors in Escherichia coli [Text] : pap. Congr. "30th Anniv. Lith. Soc. Genet. and Breed.", Dotnuva, 26 June, 1996. Pt. 2. 1. Overexpression of human interleukin-3 / M. Meizeraityte [et al.] // Biologija. - 1996. - N 2. - P11-14 . - ISSN 1392-0146
Перевод заглавия: Изучение суперэкспрессии колонии стимулирующих факторов человека в Escherichia coli. 1. Суперэкспрессия интерлейкина-3 человека
Аннотация: Сконструирован штамм E. coli, содержащий плазмиду экспрессии pBFA-IL3. Данный штамм способен продуцировать рекомбинантный интерлейкин-3 человека ЧИЛ-3 на уровне 40-50% от общего количества клеточного белка. Синтез белка ЧИЛ-3 поставлен под двухступенчатый контроль T7 и lac промоторов. Рекомбинантный белок накапливался в клетке в нерастворимой форме в виде инклюзионных частиц. Около 63% экспрессированного белка ЧИЛ-3 содержит дополнительный N-концевой метионин, тогда как остальная его часть содержит натуральный N-концевой аланин

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ESHERICHIA COLI (BACT.)
ПЛАЗМИДА ЭКСПРЕССИИ PBFA-IL3
ИНТЕРЛЕЙКИН-3
ЧЕЛОВЕК
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Meizeraityte, M.; Zareckaja, E.; Zuklys, S.; Luksa, V.; Zvirblis, G.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.232

Overproduction of N1pE, a new outer membrane lipoprotein, suppressed the toxicity of periplasmic LacZ by activation of the Cpx signal transduction pathway [Text] / William B. Snyder [et al.] // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 15. - P4216-4223 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Суперпродукция нового липопротеина внешней мембраны NplE супрессирует токсичность в периплазме [белка] LacZ вследствие активации пути передачи сигнала Cpx
Аннотация: У Escherichia coli сконструировано тройное слияние LamB-LacZ-PhoA. Такой трехчастный белок, секретируясь в периплазму, вызывает гибель клеток. Индуктором его является мальтоза, так что клетки, содержащие это слияние, становятся мальтозочувствительными. Отобран ген-супрессор, в мультикопийном состоянии позволяющий таким клеткам расти в присутствии мальтозы. Его удалось картировать на 4,7 мин хромосомной карты. Анализ последовательности ДНК выявил, что этот ген кодирует белок с мол. м. 'ЭКВИВ'26 кД и длиной 236 аминокислот. Он назван nlpE. В продукте гена nlpE выявлены аминотерминальный сигнальный пептид и консенсусная последовательность для липопротеиновой модификации. Показано, что белок NlpE локализован в наружной мембране. Показано, что суперэкспрессия белка NlpE активирует двухкомпонентную сигнальную систему Cpx, контролирующую экспрессию периплазматич. протеазы DegP, и других факторов, возможно, способствующих устойчивости к внецитоплазматич. стрессам. США (Silhavy T. J.), Dep. of Mol. Biol., Princeton Univ., Princeton, New Jersey 08544. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН NLPE
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
КАРТИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА ПРОДУКТА
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
БЕЛОК
БЕЛКИ ВНЕШНЕЙ МЕМБРАНЫ
МУТАНТНЫЕ БЕЛКИ
ТОКСИЧНЫЕ БЕЛКИ
РЕЗИСТЕНТНОСТЬ
ДВУХКОМПОНЕНТНАЯ СИГНАЛЬНАЯ СИСТЕМА CPX
АКТИВАЦИЯ
ВНЕШНИЕ СТРЕССЫ

Доп.точки доступа:
Snyder, William B.; Davis, Laura J.B.; Danese, Paul N.; Cosma, Christine L.; Silhavy, Thomas J.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 98.04-04М4.92

Muscle-specific overexpression of human lipoprotein lipase in mice causes intracellular free fatty acids and induction of peroxisomal enzymes [Text] : pap. Meet. Fr. Soc. Biochem. and Mol. Diol. "PPARs, Nutr. and Xenobiot. Mediators Cell Regul.", Dijon, Sept., 1996 / G. Hoefler [et al.] // Biochimie. - 1997. - Vol. 79, N 2-3. - P163-168 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Мышечно-специфическая избыточная экспрессия липопротеинлипазы человека у мышей вызывает повышение внутриклеточного (содержания) свободных жирных кислот и индукцию пероксисомных ферментов
Аннотация: Разработана на трансгенных мышах модель индукции пероксисом и митохондрий повышеннным поглощением свободных жирных к-т (СЖК) мышцами. Получены линии трансгенных мышей, экспрессирующих миниген липопротеинлипазы (ЛПЛ) человека (3-20 копий на геном) под контролеем мышечно-специфического промотора гена креатинкиназы (КК). Экспрессия гена КК-ЛПЛ и пропорциональное увеличение активности ЛПЛ имели место только в суелетных мышцах и в сердце трансегнных мышей. При этом пропорционально активности ПЛ в плазме крови снижалась конц-ия триглицеринов, а в мышцах возрастало поглощение СЖК. Избыточная экспрессия трансгена ЛПЛ приводила также к снижению массы мышц и жировой ткани и к гибели животных. Мышцы, содержащие избыток ЛПЛ, характеризовались также пролиферацией митохондрий и пероксисом (по данным электронной микроскопии и измерения активности ферментов-маркеров) , избыточным накоплением гликогена и дегенерацией миофибрилл. Австрия, Inst. Pathology, Univ., A-8036 Graz. Библ. 23

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.19
Рубрики: ЛИПОПРОТЕИНЛИПАЗА
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
ВЛИЯНИЕ
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
СОДЕРЖАНИЕ
ПЕРОКСИСОМНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ИНДУКЦИЯ
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
СЕРДЦЕ
МЫШИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Hoefler, G.; Noehammer, Ch.; Levak-Frank, S.; El-Shabrawi, Y.; Schauer, S.; Zechner, R.; Radner, H.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.05-04Б1.166

Adenoviral-mediated overexpression of I'каппа'B'альфа' in endothelaial cells inhibits natural killer cell-mediated endothelial cell activation [Text] / David J. Goodman [et al.] // Transplantation. - 1996. - Vol. 62, N 7. - P967-972 . - ISSN 0041-1337
Перевод заглавия: Опосредованная аденовирусом суперэкспрессия I'каппа'B'альфа' в эндотелиальных клетках ингибирует опосредованную естественными киллерами (ЕК) активацию эндотелиальных клеток
Аннотация: В экспериментах по суперэкспрессии I'каппа'B'альфа' (ингибитора фактора транскрипции NF-'каппа'B) свиньи в эпителиальных клетках (ЭК) с использованием переноса генов посредством аденовируса показано, что ЭК свиньи устойчивы к опосредованной ЕК человека активации ЭК. Ассоциированная с активацией ЭК адгезия ЕК-ЭК ингибируется, предположительно, через ингибирование зависимых от фактора транскрипции NF-'каппа'B молекул адгезии. Суперэкспрессия I'каппа'B'альфа' не влияла на ЕК-опосредованную цитотоксичность ЭК после 4 часов сокультивирования и приводила к увеличению цитотоксичности после 24 часов. США, Sandoz Center for Immunobiol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02215. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.02
Рубрики: ЕСТЕСТВЕННЫЕ КИЛЛЕРЫ
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
АКТИВАЦИЯ
ФАКТОР ТРАНСКРИПЦИИ
ИНГИБИТОРЫ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
АДЕНОВИРУСНЫЕ ВЕКТОРЫ

Доп.точки доступа:
Goodman, David J.; Von, Albertini Michaela A.; McShea, Andrew; Wrighton, Christopher J.; Bach, Fritz H.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 98.05-04К1.106

Adenoviral-mediated overexpression of I'каппа'B'альфа' in endothelaial cells inhibits natural killer cell-mediated endothelial cell activation [Text] / David J. Goodman [et al.] // Transplantation. - 1996. - Vol. 62, N 7. - P967-972 . - ISSN 0041-1337
Перевод заглавия: Опосредованная аденовирусом суперэкспрессия I'каппа'B'альфа' в эндотелиальных клетках ингибирует опосредованную естественными киллерами (ЕК) активацию эндотелиальных клеток
Аннотация: В экспериментах по суперэкспрессии I'каппа'B'альфа' (ингибитора фактора транскрипции NF-'каппа'B) свиньи в эпителиальных клетках (ЭК) с использованием переноса генов посредством аденовируса показано, что ЭК свиньи устойчивы к опосредованной ЕК человека активации ЭК. Ассоциированная с активацией ЭК адгезия ЕК-ЭК ингибируется, предположительно, через ингибирование зависимых от фактора транскрипции NF-'каппа'B молекул адгезии. Суперэкспрессия I'каппа'B'альфа' не влияла на ЕК-опосредованную цитотоксичность ЭК после 4 часов сокультивирования и приводила к увеличению цитотоксичности после 24 часов. США, Sandoz Center for Immunobiol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02215. Библ. 29

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.25.09
Рубрики: ЕСТЕСТВЕННЫЕ КИЛЛЕРЫ
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
АКТИВАЦИЯ
ФАКТОР ТРАНСКРИПЦИИ
ИНГИБИТОРЫ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
АДЕНОВИРУСНЫЕ ВЕКТОРЫ

Доп.точки доступа:
Goodman, David J.; Von, Albertini Michaela A.; McShea, Andrew; Wrighton, Christopher J.; Bach, Fritz H.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.06-04Б1.16

Overexpression and purification of human immunodeficiency virus type 1 env derived epitopes in Escherichia coli [Text] / Mi Jin Sohn [et al.] // J. Biotechnol. - 1996. - Vol. 45[!], N 3. - P211-216 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Суперэкспрессия и очистка эпитопов белка env вируса иммунодефицита человека типа 1 в Escherichia coli
Аннотация: С целью получения реагентов для серодиагностики инфекции HIV-1 сконструированы векторы, экспрессирующие части генов оболочечных гликопротеинов gp120 и gp41 HIV-1. Гибридные белки суперэкспрессированы в рекомбинантных культурах кишечной палочки, далее целевые полипептиды очищены до гомогенности с помощью гель-хроматографии. В иммуноферментной реакции и иммуноблотинге продемонстрирована высокая специфичность и чувствительность полученных реагенов для обнаружения антител к HIV-1 в крови человека

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.09
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ESHERICHIA COLI
ГЕН ОБОЛОЧЕЧНЫХ ГЛИКОПРОТЕИНОВ
ВЕКТОРЫ
ТРАНСФЕКЦИЯ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ ОБОЛОЧЕЧНЫЕ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Sohn, Mi Jin; Lee, Mi-Eun; Park, Hyo-Soon; Nham, Sang-Uk; Lee, Young-Ik

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.06-04Б2.58

Gene cloning, sequencing and enzymatic properties of glutamate synthase from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus sp. KOD1 [Text] / B. Jongsareejit [et al.] // Mol. and Gen. Genet. - 1997. - Vol. 254, N 6. - P635-642 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Клонирование, секвенирование и ферментативные свойства глутаматсинтазы из гипертермофильного археона Pyrococcus sp. KOD1
Аннотация: Ген gltA, кодирующий глутаматсинтазу, из гипертермофильного археона Pyrococcus sp. KOD1 был клонирован в составе HindIII-BamHI фрагмента размером 6,6 т. п. н. Ген gltA кодирует белок из 481 аминокислотного остатка (53269 Д). Аминокислотная последовательность включает консервативные районы, присутствующие в малых субъединицах бактериальных глутаматсинтаз: два цистеиновых кластера; консенсус последовательности, связывающей аденилат; FAD-связывающий консенсус. В окрестностях gltA не было обнаружено генов, кодирующих большую субъединицу глутаматсинтазы. После суперэкспрессии GltA в клетках Escherichia coli и последующей очистки было показано, что белок функционирует в виде гомотетрамера. Белок GltA осуществляет как глутамат-зависимый так и аммоний-зависимый синтез глутамата. Для синтеза глутамата этим ферментом необходим NADPH. Оптимальный pH - 6.5. Оптимальная температура для глутамин-зависимой реакции составляет 80'ГРАДУС'С, а для аммоний-зависимой реакции - 90'ГРАДУС'С. Япония, Dept Biotech., Grad. Sch. Engin., Osaka Univ., 2-1 Yamadaoka, Suita, Osaka 565. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ГЛУТАМАТСИНТАЗЫ GLTA
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
ГЛУТАМАТ
СИНТЕЗ
PYROCOCCUS (BACT.)
SP. KOD1

Доп.точки доступа:
Jongsareejit, B.; Rahman, R.N.Z.A.; Fujiwara, S.; Imanaka, T.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.191

Purification and cloning of a proline 3-hydroxylase, a novel enzyme which hydroxylates free L-proline to cis-3-hydroxy-L-proline [Text] / Hideo Mori [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 18. - P5677-5683 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и клонирование пролин-3-гидроксилазы, нового фермента, гидролизующего свободный L-пролин до cis-3-гидрокси-L-пролина
Аннотация: Пролин-3-гидроксилаза была выделена из Streptomyces sp. TH1 и ее структурный ген клонирован. Очищенный фермент имел свойства 2-оксоглютарат-зависимой диоксигеназы и превращал L-пролин в cis-3-гидрокси-L-пролин. Мол. м. белка - 35 кД. Изоэлектрическая точка фермента - 4,3. Оптимальные pH и температура - 7.0 и 35'ГРАДУС'С соотв. K[m] составляли 0.56 и 0.11 мМ для L-пролина и 2-оксиглютарата соответственно. k[cat] гидроксилирования была 3:2 s{-1}. N-концевая и внутренняя последовательности очищенного белка были определены, но гомологичные последовательности в SwissProt не найдены. Клонирован фрагмент хромосомы 6,5 т. п. н., кодирующий данный ген. Открытая рамка считывания их 870 п. н. кодирует белок из 290 остатков с предсказанной мол. м. 33158. Гомологичные нуклеотидные последовательности не обнаружены в базе данных. Ген был суперэкспрессирован в клетках Escherichia coli. Рекомбинанты имели повышенную в пять раз по сравнению с исходной бактерией гидроксилирующую активность. Япония, Tokyo Res. Lab., Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd., 3-6-6 Ashahimachi Machidashi, Tokyo 194. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
STREPTOMYCES (BACT.)
ГЕН ПРОЛИН-3-ГИДРОКСИЛАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ ESCHERICHIA COLI
ПРОЛИН-3-ГИДРОКСИЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Mori, Hideo; Shibasaki, Takeshi; Yano, Keiichi; Ozaki, Akio

1-20 21-40 41-60 61-72

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска