СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГДФ<.>)

Общее количество найденных документов : 94
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-94

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.01-04Н1.431

Yaku, H.
The Db1 oncogene product as a GDP/GTP exchange protein for the Rho family: Its properties in comparison with those of Smg GDS [Text] / H. Yaku, T. Sasaki, Y. Takai // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 198, N 2. - P811-817
Перевод заглавия: Продукт онкогена Db1 в качестве белка обменника ГДФ/ГТФ для семейства Rho. Его свойства в сравнении со свойствами Smg GDS
Аннотация: Из библиотеки кДНК линии клеток саркомы Эвинга SK-ES-1 выделили и экспрессировали в Escherichia coli кДНК онкогена db1. Рекомбинантный белок Db1 обладал активностью ГДФ/ГТФ-обменивающего белка для всех G-белков семейства rho, включая RhoA. Rac1 и mCdc42. Db1 оказывал действие на эти G-белки как в липид-модифицированной, так и в немодифицированной формах, но был более активен по отношению к липид-модифицированной форме. Активность Db1 заметно подавлялась в присутствии Rho GD1. Т. обр. Db1 несколько отличается от Smg GDS, к-рый активен не только по отношению к членам семейства rho, но и по отношению к Ki-Ras и Rap1, причем Smg GDS действует только на липид-модифицированные формы G-белков. Библ. 36. Япония, Dep. Biochen., Kobe Univ. Sch. Med. Kobe 650.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: ОНКОГЕНЫ
ГЕН DB1
ПРОДУКТ
ОБМЕННИК ГДФ/ГТФ ДЛЯ БЕЛКОВ RHO
САРКОМА ЭВИНГА

Доп.точки доступа:
Sasaki, T.; Takai, Y.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.236

Berninsone, Patricia.
The golgi cuanosine diphosphatase is required for transport of GDP-mannose into the lumen of Saccharomyces cerevisiae Golgi vesicles [Text] / Patricia Berninsone, Juan J. Miret, Carlos B. Hirschberg // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 1. - P207-211 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Гуанозиндифосфатаза Гольджи необходима для транспорта ГДФ-маннозы в полость везикул Гольджи Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Начальная скорость входа ГДФ-маннозы в везикулы Гольджи из gdaI-мутантов была в 5 раз ниже, чем в клетках S.cerevisiae дикого типа. Т. к. конц-ция ГДФ внутри везикул была недостаточной для ингибирования маннозилтрансферазы, полости и везикулы мутантов не синтезировали маннобелки, сделан вывод о том, что уменьшенное содержание ГДФ-маннозы в мутантах связано с изменением в маннозилирования макромолекул. Библ. 20. США, Dep. Bioсhem and Mol. Biol. Univ. Massachusetts Med. Cent. Worcester, Massachusetts 01655

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ГУАНОЗИНДИФОСФАТАЗА
ПОТРЕБНОСТЬ
ТРАНСПОРТ ГДФ-МАННОЗЫ
ГОЛЬДЖИ ВЕЗИКУЛЫ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Miret, Juan J.; Hirschberg, Carlos B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04Я6.74

Tyrosine phosphorylation and activation of Vav GTP/GDP exchange activity in antigen receptor-triggered B cells [Text] / Erich Gulbins [et al.] // J. Immunol. - 1994. - Vol. 152, N 5. - P2122-2129 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Фосфорилирование тирозина и стимуляция активности Vav в качестве фактора обмена ГТФ/ГДФ в В-клетках, получивших сигнал, опосредуемый рецептором антигена.
Аннотация: Показано, что происходящий из В-клеток продукт протоонкогена Vav обладает активностью фактора обмена ГДФ/ГТФ для белков Ras в Т-клетках. Эта активность стимулируется тирозинпротеинкиназой, стимулируемой поверхн. IgB-клеток и чувствительной к антагонисту тирозинпротеинкиназы гербимицину А. Удаление Vav из экстракта В-клеток удаляет 'ЭКВИВ' 80% активности, стимулирующей обмен ГДФ/ГТФ Ras. Заключено, что Vav может играть критическую роль в опосредуемой рецептором антигена трансдукции сигнала, соединяя связанную с рецептором тирозинпротеинкиназу с активацией белков Ras. Библ. 43. США, Div. Cell Biol., La Jolla Inst. Allergy Immunol., La Jolla, CA 92037.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ В
ПРОТООНКОГЕН
ОБМЕН ГДФ/ГТФ
ТИРОЗИНПРОТЕИНКИНАЗА
БЕЛКИ RAS

Доп.точки доступа:
Gulbins, Erich; Langlet, Claire; Baier, Gottfried; Bonnefoy-Berard, Nathalie; Herbert, Elizabeth; Altman, Amnon; Coggeshall, K.Mark

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.07-04Я6.63

Sai, Yoshimichi.
Cytosol treated with GTP'гамма'S disintegrates lysosomes in vitro [Text] / Yoshimichi Sai, Kunizo Arai, Shoji Ohkuma // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 198, N 3. - P869-877 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Цитозоль, обработанный ГТФ'гамма'S, дезинтегрирует лизосомы in vitro
Аннотация: Показано, что цитозоль, обработанный ГТФ'гамма'S, дезинтегрирует лизосомы в зависимости от дозы, что регистрировали по высвобождению предварительно загруженного флуоресцеинизотиоцианатдекстрана из лизосом. Этот эффект является следствием двух последовательных шагов инкубации: обработки цитозоля ГТФ'гамма'S и дезинтеграции лизосом, обработанных цитозолем. Первый шаг специфичен в отношении ГТФ'гамма'S и эффект ГТФ'гамма'S подавляется ГТФ или ГДФ. Второй шаг требует наличия АТФ, но на него не влияет бафиломицин А[1]. Обработка лизосом ГТФ'гамма'S сама по себе не приводит к их лизису. Литические факторы, содержащиеся в обработанном ГТФ'гамма'S цитозоле, являются высокомолекулярными белками. Япония, Dept. Biochem., Fac. Pharm. Sci., Kanazawa Univ., Kanazawa 920. Библ. 32

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.25
Рубрики: БЕЛОК
ЦИТОЗОЛЬ
ЛИЗОСОМЫ
ГДФ
ОБРАБОТКА

Доп.точки доступа:
Arai, Kunizo; Ohkuma, Shoji

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.181

Pecina, A.
Studies on some enzymes of alginic acid bisynthesis in mucoid and nonmucoid Azotobacter chroococcum strains [Text] / A. Pecina, A. Paneque // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 49, N 1. - P51-58 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Изучение некоторых ферментов биосинтеза альгиновой кислоты у мукоидных и немукоидных штаммов Azotobacter chroococcum
Аннотация: Измеряли активность ферментов, участвующих в биосинтезе альгината, в сырых экстрактах мукоидного (альгинат-положительного) штамма A. сhroococcum ATCC 4412. В стационарной фазе роста, когда образование экзополисахарида было максимальным, отмечалось заметное увеличение активности фосфоманнозоизомеразы и ГДФ-маннозопирофосфорилазы, в то время как активности фосфоманномутазы и ГДФ-маннозодегидрогеназы удерживались на высоком уровне во время ускоренной фазы роста. У немукоидных (альгинат-отрицательных) штаммов A. сhroococcum и A. vinelandii активности фосфоманнозоизомеразы и ГДФ-маннозопирофосфорилазы были очень низкими, в некоторых случаях неопределяемыми. За исключением A. chroococcum MCD1, активность фосфоманномутазы были высокой и немукоидных штаммов Azotobacter и ГДФ-маннозодегидрогеназы также достигала значительной активности у всех из четырех немукоидных штаммов. Предполагают, что активности фосфоманнозоизомеразы и ГДФ-маннозопирофосфорилазы являются необходимым условием синтеза альгината. Испания, Inst. Bioquim Veg. y Fotosintesis, Univ. Sevilla-Consejo Superior Invest. Cie. 41080 Sevilla. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЛЬГИНОВАЯ КИСЛОТА
БИОСИНТЕЗ
ФОСФОМАННОЗОИЗОМЕРАЗА
ГДФ-МАННОЗОПИРОФОСФОРИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
AZOTOBACTER CHROOCOCCUM

Доп.точки доступа:
Paneque, A.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.10-04Н1.048

Two distinct regions of Ras participate in functional interaction with GDP-GTP exchangers [Text] / Marisa Segal [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 228, N 1. - P96-101 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Два различных участка Ras участвуют в функциональном взаимодействии с обменниками ГДФ/ /ГТФ
Аннотация: Использовали инсерционно-делеционные мутантные формы Ras для идентификации участков Ras, участвующих в функциональном взаимодействии с обменником ГДФ/ /ГТФ Cdc25 дрожжей. Неконсервативные замещения в участке 103 или 105 Ras полностью подавляли его взаимодействие с Cdc25, тогда как замещения в положениях 102 или 104 лишь частично подавляли взаимодействие с Cdc25. Все этих замещения не влияли на взаимодействие Ras с аденилатциклазой. Замещения в положениях 69 или 73 подавляли взаимодействие с Cdc25, а замещение в положении 74 не влияло на это взаимодействие. Все три последних замещения частично подавляли взаимодействие с аденилатциклазой. Израиль, Dep. Biol. Chem., A. Silberman Inst. Life Sci., Hebrew Univ. Jerusalem. Библ. 42.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.21
Рубрики: ОНКОГЕНЫ
ГЕН RAS
БЕЛОК RAS
СТРУКТУРА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С ОБМЕННИКОМ ГДФ/ГТФ

Доп.точки доступа:
Segal, Marisa; Marbach, Irith; Willumsen, Berthe M.; Levitzki, Alexander

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.122

Tatnell, Peter J.
GDP-mannose dehydrogenase is the key regulatory enzyme in alginate biosynthesis in Pseudomonas aeruginosa: Evidence from metabolite studies [Text] / Peter J. Tatnell, Nicholas J. Russell, Peter Gacesa // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 7. - P1745-1754 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: ГДФ-маннозодегидрогеназа является ключевым регуляторным ферментом в биосинтезе альгината у Pseudomonas aeruginosa: доказательства, [полученные] в результате изучения метаболитов
Аннотация: Фермент ГДФ-маннозодегидрогеназа (ГМД) у Pseudomonas aeruginosa, кодируемый геном algD, является, как было показано ранее в генетических экспериментах, ключевым регуляторным ферментом в биосинтезе альгината. Удалось клонировать ген algD в составе мультикопийной плазмиды и добиться его суперэкспрессии в мукоидных и немукоидных штаммах P. aeruginosa. У этих штаммов определяли конц-ию ГДФ-маннозы и ГДФ-маннуроновой кислоты, а также активность ГМД. Суперэкспрессия гена algD приводила к увеличению активности ГМД как в мукоидных, так и в немукоидных штаммах. Это сопровождалось соотв., уменьшением конц-ии ГДФ-маннозы и возрастанием кол-ва ГДФ-маннуроната. Однако биосинтез альгината тестировался по-прежнему только у мукоидных штаммов и возрастал незначительно. Делается вывод, что ГМД является ключевым регуляторным ферментом и точкой кинетич. контроля пути биосинтеза альгината, что показано с помощью прямого определения метаболитов. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Wales Cardiff, PO Box 903, Cardiff CF1 1ST. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.09
Рубрики: PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ
ГДФ-МАННОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЕНЫ
ГЕН ALG D
КЛОНИРОВАНИЕ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
АЛЬГИНАТ
БИОСИНТЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
КИНЕТИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ

Доп.точки доступа:
Russell, Nicholas J.; Gacesa, Peter

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.06-04Н1.22

Diaz, Jose Fernando.
Molecular dynamics simulation of the solution structures of Ha-ras-p21 GDP and GTP complexes: Flexibility, possible hinges, and levers of the conformational transition [Text] / Jose Fernando Diaz, Berthold Wroblowski, Yves Engelborghs // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 37. - P12038-12047 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Моделирование молекулярной динамики структуры комплексов ГДФ и ГТФ с Ha-ras-p21 в растворе: гибкость, потенциальные шарниры и рычаги конформационных переходов
Аннотация: При компьютерном моделировании различия между сольватированными формами комплекса онкобелка Ha-ras-p21 с ГДФ и с ГТФ выявлены по остаткам 12-17, 25-38, 41-51, 57-73, 99-112 и 120-152, соответствующих областям с повышенной гибкостью. Сопоставление с результатами РСА показало возможную роль в качестве шарнирных точек границ участков 12-17, 25-37 и 57-73 при конформационных переходах от ГДФ- к ГТФ-форме. Остатки 29, 30 и 35 контактируют с 'гамма'-фосфатом и углеводной частью ГТФ и могут служить рычагами при конформационном переходе во время гидролиза ГТФ. Бельгия, Lab. Chem. Biol. Dynam., Katholicke Univ. Leuven, B-3001 Leuven. Библ. 48

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.05
Рубрики: ОНКОБЕЛОК HA-RAS-P21
КОМПЛЕКС
ГДФ
ГТФ
СТРУКТУРА
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ДИНАМИКА

Доп.точки доступа:
Wroblowski, Berthold; Engelborghs, Yves

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.11-04И2.62

Schneider, Pascal.
The biosynthesis of GDP-D-arabinopyranose in Crithidia fasciculata: Characterization of a D-arabino-1-kinase activity and its use in the synthesis of GDP-[5-{3}H]D-arabinopyranose [Text] / Pascal Schneider, Andrey Nikolaev, Michael A. J. Ferguson // Biochem. J. - 1995. - Vol. 311, N 1. - P307-315 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Биосинтез ГДФ-D-арабинопиранозы у Crithidia fasciculata: характеристика D-арабино-1-киназной активности и ее использование для синтеза ГДФ-[5-{3}H]D-арабинопиранозы
Аннотация: Показано, что у Crithidia fasciculata ГДФ-D-арабинопираноза может быть биосинтетически мечена [{3}H ]D-арабинопиранозой, [2-{3}H]-D-глюкозой и [6-{3}H]D-глюкозой, но не [1-{3}H]D-глюкозой, т. е. D-арабинопираноза может поглощаться паразитом непосредственно, либо образовываться из D-глюкозы по пути, включающем потерю С-1 углерода. Установлено, что D-арабинопираноза последовательно включается в D-арабинопиранозу-1-PO[4] и ГДФ-D-арабинопиранозу перед переносом на акцептирующий гликоконъюгат - липоарабиногалактан. Из р-римых экстрактов C. fasciculata очищена MgАТФ-зависимая D-арабино-1-киназная активность. Фермент имеет мол. м. 600 кД, нейтральный оптимум рН и проявляет субстратное ингибирование при конц-ии D-арабинопиранозу выше 100 мкМ. Значения K[m] для АТФ и D-арабинопиранозы составляют 1,7 мМ и 24 мкМ, соотв. Обнаружено, что ориентация каждого одиночного гидрокси-остатка важна для узнавания D-арабинопиранозы ферментом, но метильная или гидроксиметильная группы допустимы в качестве экваториальных заместителей при С-5 D-арабинопиранозы. Частично очищенный фермент использован для синтеза ГДФ-[5-{3}H]D-арабинопиранозы из [6-{3}H]D-глюкозамина. Великобритания, Dep. Biochem., Univ. Dundee, Dundee DD1 4HN. Библ. 19

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.99.17
Рубрики: ГДФ-D-АРАБИНОПИРАНОЗА
СИНТЕЗ
CRITHIDIA FASCICULATA

Доп.точки доступа:
Nikolaev, Andrey; Ferguson, Michael A.J.

10.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.03-04Н1.103

Cloning and sequencing of the cDNA for the cph oncogene from neoplastic hamster fibroblasts reveal partial homology with the dbl exchange factor [Text] / Juan a. Velasco [et al.] // Radiat. Oncol. Investigat. - 1995. - Vol. 3, N 6. - P262-267 . - ISSN 1065-7541
Перевод заглавия: Клонирование и последовательность кДНК онкогена cpb из неопластических фибробластов хомячка выявляет частичную гомологию с геном dbl, кодирующим фактор обмена ГДФ
Аннотация: Анализ нуклеотидной последовательности полноразмерной кДНК (клон pB1-19) из библиотеки кДНК злокачественных фибробластов хомячка показал, что кДНК cpb не имеет значительной гомологии с др. последовательностями, т. е. представляет новый ген. Открытая рамка считывания соответствует белку 26 кД. Этот белок (на основании расчетной последовательности) содержит dbl-гомологичный домен. Этот домен присутствует в белках обмена ГДФ. США, Georgetown Univ. Med. Ctr., Washington, DC 20007. Библ. 26

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.15.09
Рубрики: ОНКОГЕНЫ
ГЕН CPB
ГЕНЫ
ГЕН DBL
ГОМОЛОГИЯ
ФАКТОР ОБМЕНА ГДФ
ФИБРОБЛАСТЫ
ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫЕ

Доп.точки доступа:
Velasco, Juan a.; Avila, Matias A.; Cansado, Jose; Notario, Vicente

11.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.09-04Н1.29

Purification and cDNA cloning of GDP-L-Fuc:N-acetyl-'бета'-D-glucosaminide: 'альфа'1-6 fucosyltransferase ('альфа'1-6 FucT) from human gastric cancer MKN45 cells [Text] / Shusaku Yanagidani [et al.] // J. Biochem. - 1997. - Vol. 121, N 3. - P626-632 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Очистка и клонирование кДНК ГДФ-L-Fuc-:N-ацетил-'бета'-D-глюкозаминид: 'альфа'1-6 фукозилтрансферазы ('альфа'1-6 FucT) из MKN45 клеток рака желудка человека
Аннотация: Указанная в заглавии Fuc-трансфераза (ФТ) переносит остаток Fuc с ГДФ-Fuc на гликопептид, содержащий N-связанную комплексную углеводную цепь. ФТ выделена из опухолевых клеток линии MKN45 желудка человека и очищена хр-фией на Q-Сефарозе, ГДФ-этаноламин-Сефарозе и аффинной хр-фией; удельная активность при этом увеличивается в 4600 раз, а фермент получен с выходом 12%. ФТ имеет M[r]'ЭКВИВ'60 кД, не зависит от Mg{2+} и Ca{2+} (активность сохраняется в 5 мМ р-ре ЭДТА), pH[опт.]'ЭКВИВ'7,5. Клонирование кДНК фермента показало, что он состоит из 575 остатков, гомологичен на 92-96% ФТ из мозга свиньи. Сайтов N-гликозилирования не обнаружено. Сделан вывод, что исследуемая ФТ отличается от др. Fuc-трансфераз, катализирующих 1-2, 1-3 и 1-4 фукозилирование. Япония, Dep. Biochem., Osaka Univ. Med. Sch., Osaka 565. Библ. 22

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.05
Рубрики: 'АЛЬФА'-1,6-ФУКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ГДФ-L-FUC-:N-АЦЕТИЛ-'БЕТА'-D-ГЛЮКОЗАМИНИД: 'АЛЬФА'1-6 ФУКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
КДНК
ОЧИСТКА
КЛОНИРОВАНИЕ
КЛЕТКИ РАКА ЖЕЛУДКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Yanagidani, Shusaku; Uozumi, Naofumi; Ihara, Yoshito; Miyoshi, Eiji; Yamaguchi, Nozomi; Taniguchi, Naoyuki

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 98.06-04Н1.57

Phosphotyrosine-dependent activation of Rac-1 GDP/GTP exchange by the vav proto-oncogene product [Text] / Piero Crespo [et al.] // Nature. - 1997. - Vol. 385, N 6612. - P169-172 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Зависимая от фосфотирозина активация обмена ГДФ/ГТФ в [белке] Rac-1 продуктом протоонкогена vav
Аннотация: Белок-продукт протоонкогена vav содержит ряд структурных мотивов, в частности, лейцин-богатый мотив, домены гомологии с Dbl и плекстрином, цинковый палец и SH2- и SH3-домены. При стимуляции клеток митогенами или антигенами vav фосфорилируется по специфическим остаткам Tyr и связывается с др. сигнальными молекулами, в том числе, с рецепторами митогенов Zap-70, Vap-1 и Slp-76. Инактивация гена vav гомологичной рекомбинацией имеет следствием дефекты передачи сигналов от рецепторов антигенов, нарушение пролиферации лимфоцитов и лимфопению. Показано, что фосфорилированный по тирозину vav, но не нефосфорилированный vav, катализирует обмен ГДФ/ГТФ в белке Rac-1, участвующем в клеточной пролиферации и в организации цитоскелета. В частности, vav индуцирует переход ГТФазы Rac-1 из неактивной в активную форму. В опытах на трансфицированных клетках фосфорилирование vav вызывает стимуляцию обмена ГДФ/ГТФ в Rac-1 и стимуляцию c-Jun-киназы - нижележащего элемента Rac-1-зависимого пути передачи сигналов. США, Mol. Signaling Unit, Lab. Cell. Dev., Oncol., NIDR, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 24

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.15.02
Рубрики: ПРОТООНКОГЕНЫ
БЕЛОК VAV
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
БЕЛОК
RAC-1
ГДФ/ГТФ ОБМЕН
АКТИВАЦИЯ
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ

Доп.точки доступа:
Crespo, Piero; Schuebel, Kornel E.; Ostrom, Amy A.; Gutkind, J.Silvio; Bustelo, Xose R.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.139

Expression, purification and characterization of GDP-D-mannose 4,6-dihydratase from Escherichia coli [Text] / Laura Sturla [et al.] // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 412, N 1. - P126-130 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Экспрессия, очистка и характеристика ГДФ-D-маннозо-4,6-дегидратазы Escherichia coli
Аннотация: ГДФ-D-маннозо-4,6-дегидратаза (ГМД) была экспрессирована в E. coli в виде слитого с глутатионтрансферазой белка (ГМД-ГТ). Обработка ГМД-ГТ тромбином приводила к отщеплению ГТ и образованию ГМД. Проведено сравнительное изучение основных свойств ГМД-ГТ и ГМД. Каталитическими формами ГМД-ГТ и ГМД являются гексамеры с мол. м. 410 и 250 кД соотв. Однако каталитически активная форма ГМД нестабильна, что затрудняет определение ее кинетических параметров. Активность ГМД не стабилизируется тиолами, антиоксидантами или хелат-образующими соединениями. Значение K[М] для ГМД-ГТ равно 0,22 мМ, удельная активность - 2,3 ед. (субстрат - ГДФ-4-кето-6-дезокси-D-манноза). Слитый фермент проявляет макс. активность при pH 8,0. Ca{2+} и Mg{2+} активируют ГМД-ГТ. Италия, Inst. Biochem., Univ. Genova, 16132 Genova. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГДФ-МАННОЗА-4,6-ДЕГИДРАТАЗА
ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗА
СЛИТЫЙ БЕЛОК
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Sturla, Laura; Bisso, Angela; Zanardi, Davide; Benatti, Umberto; De, Flora Antonio; Tonetti, Michela

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.08-04Б3.56

Expression, purification and characterization of GDP-D-mannose 4,6-dihydratase from Escherichia coli [Text] / Laura Sturla [et al.] // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 412, N 1. - P126-130 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Экспрессия, очистка и характеристика ГДФ-D-маннозо-4,6-дегидратазы Escherichia coli
Аннотация: ГДФ-D-маннозо-4,6-дегидратаза (ГМД) была экспрессирована в E. coli в виде слитого с глутатионтрансферазой белка (ГМД-ГТ). Обработка ГМД-ГТ тромбином приводила к отщеплению ГТ и образованию ГМД. Проведено сравнительное изучение основных свойств ГМД-ГТ и ГМД. Каталитическими формами ГМД-ГТ и ГМД являются гексамеры с мол. м. 410 и 250 кД соотв. Однако каталитически активная форма ГМД нестабильна, что затрудняет определение ее кинетических параметров. Активность ГМД не стабилизируется тиолами, антиоксидантами или хелат-образующими соединениями. Значение K[М] для ГМД-ГТ равно 0,22 мМ, удельная активность - 2,3 ед. (субстрат - ГДФ-4-кето-6-дезокси-D-манноза). Слитый фермент проявляет макс. активность при pH 8,0. Ca{2+} и Mg{2+} активируют ГМД-ГТ. Италия, Inst. Biochem., Univ. Genova, 16132 Genova. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГДФ-МАННОЗА-4,6-ДЕГИДРАТАЗА
ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗА
СЛИТЫЙ БЕЛОК
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Sturla, Laura; Bisso, Angela; Zanardi, Davide; Benatti, Umberto; De, Flora Antonio; Tonetti, Michela

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.336

The yeast phosphatidylinositol kinase homolog TOR2 activates RHO1 and RHO2 via the exchange factor ROM2 [Text] / Anja Schmidt [et al.] // Cell. - 1997. - Vol. 88, N 4. - P531-542 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: TOR2, гомолог фосфатидилинозиткиназы у дрожжей, активирует RHO1 и RHO2 через фактор обмена ROM2
Аннотация: У Saccharomyces cerevisiae гомолог фосфатидилинозиткиназы TOR2 необходим для организации актинового цитоскелета. Сверхэкспрессия RHO1 или RHO2, кодирующих Rho-подобные ГТФазы, или ROM2, кодирующего фактор обмена ГДФ/ГТФ для RHO1 и RHO2, супрессирует мутацию tor2. Делеция SAC7 - гена, исходно идентифицированного в кач-ве супрессора актиновой мутации, также супрессирует мутацию tor2. SAC7 является ранее неизвестным белком, активирующим ГТФазу для RHO1. Обменная активность ROM2 у мутанта tor2 снижена, а сверхпродукция ROM2, лишенного PH (pleckstrin homology)-домена, не супрессирует более мутацию tor2. Т. обр., TOR2 подает сигналы актиновому цитоскелету через ГТФазный переключатель, составленный из RHO1, RHO2, ROM2 и SAC7. TOR2 активирует этот переключатель через ROM2, возможно, через его PH-домен. Швейцария, Dep. Biochev., Biozentrum, Univ. Basel, CH-4056 Basel. Библ. 70

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.03.03
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИН
ОРГАНИЗАЦИЯ
ФОСФАТИДИЛИНОЗИТКИНАЗА
ГОМОЛОГ TOR2
ГЕНЫ
ГЕНЫ RHO1 И RHO2
БЕЛОК ROM2
RHO-ПОДОБНЫЕ КИНАЗЫ
АКТИВАЦИЯ
ФАКТОР ОБМЕНА ГДФ/ГТФ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Schmidt, Anja; Bickle, Marc; Beck, Thomas; Hall, Michael N.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.10-04Б2.295

Saccharomyces cerevisiae VIG9 encodes GDP-mannose pyrophosphorylase, which is essential for protein glycosylation [Text] / Hitoshi Hashimoto [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 26. - P16308-16314 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: VIG9 Saccharomyces cerevisiae кодирует ГДФ-маннозопирофосфорилазу, необходимую для гликозилирования белков
Аннотация: Клонирован фрагмент геномной ДНК Saccharomyces cerevisiae, комплементирующий vig9, новоидентифицированную мутацию дефектности по гликозилированию белков. Хромосомная интеграфия фрагмента посредством гомологичной рекомбинации свидетельствует о присутствии на нем гена VIG9 дикого типа. Продукт, кодируемый данным геном, обнаруживает значительную гомологию с несколькими ферментами бактерий, катализирующими синтез (дезокси)рибонуклеотиддифосфатсахаров из сахарофосфатов и (дезокси)рибонуклеотидтрифосфатов. Результаты изучения способности клеточных экстрактов дикого типа, vig9-1-мутантных и полученных из VIG9-трансформированных дрожжей, синтезировать GDP-маннозу показали, что VIG9 является структурным геном ГДФ-маннозопирофосфорилазы. Продемонстрировано наличие ферментативной активности у химерного белка GST-Vig9. Япония, Dep. Biotechnol., Univ. Tokyo, Yajoy, Bunkyo-ku, Tokyo 113. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.17.03
Рубрики: ГДФ-МАННОЗОПИРОФОСФОРИЛАЗЫ
ГЕНЫ
VIG9
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
БЕЛОК
ХИМЕРНЫЙ
АКТИВНОСТЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Hashimoto, Hitoshi; Sakakibara, Akira; Yamasaki, Makari; Yoda, Koji

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 99.02-04Н1.47

Lck regulates Vav activation of members of the Rho family of GTPases [Text] / Jaewon Han [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1997. - Vol. 17, N 3. - P1346-1353 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: [Киназа] Lck регулирует активацию белком Vav ГТФаз, являющихся членами семейства Rho
Аннотация: Белок Vav является членом семейства онкобелков, имеющих общий мотив из 250 аминок-т, называемый доменом гомологии Dbl. Домен Dbl и др. белки, содержащие этот домен, катализируют обмен ГТФ-ГДФ у белков Rho, а белок Vav катализирует обмен ГТФ-ГДФ у белков Ras. У Saccharomyces cerevisiae белок Vav является фактором обмена гуаниновых нуклеотидов (ФОГН) для белков Rho, но не для белков Ras. Обнаружено, что киназа Lck модулирует ф-цию ФОГН и трансформирующую активность белка Vav. США, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Norris Comprehensive Canc. Ctr., Sch. Med., Univ. Southern California, Los Angeles, CA 90033. Библ. 50

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.15.07
Рубрики: БЕЛОК
СЕМЕЙСТВО RHO
ОБМЕН ГТФ-ГДФ
АКТИВАЦИЯ
ОНКОБЕЛОК
VAV
ВЛИЯНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
LCK
РЕГУЛИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Han, Jaewon; Das, Balaka; Wei, Wen; van, Aelst Linda; Mosteller, Raymond D.; Khosravi-Far, Roya; Westwick, John K.; Der, Channing J.; Broek, Daniel

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.05-04Б3.74

Noren, Agneta.
Dinitrogenase reductase-activating glycohydrolase can be released from chromatophores of Rhodospirillum rubrum by treatment with MgGDP [Text] / Agneta Noren, Stefan Nordlund // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 24. - P7872-7874 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Гликогидролазу, активирующую редуктазу динитрогеназы, можно высвободить из хроматофоров Rhodospirillum rubrum обработкой Mg-ГДФ
Аннотация: Гликогидролаза, активирующая редуктазу динитрогеназы, (ГАРД), участвующая в регуляции нитрогеназной активности у Rhodospirillum rubrum, ассоциирована с мембранами хроматофоров. Ее можно селективно извлечь путем обработки Mg-ГДФ (10 мМ). Высвобожденная ГАРД регистрировалась по активности и иммунохимически Вестерн-блоттингом. Швеция (Stefan Nordlund), Dep. of Biochem., Arrhenius Lab. For Natural Sci., Stockholm Univ., S-106 91 Stockholm. E-mail: stefan

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)
ХРОМАТОФОРЫ
ГЛИКОГИДРОЛАЗА
ВЫСВОБОЖДЕНИЕ
ОБРАБОТКА MG-ГДФ
ДИНИТРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Nordlund, Stefan

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.58

Noren, Agneta.
Dinitrogenase reductase-activating glycohydrolase can be released from chromatophores of Rhodospirillum rubrum by treatment with MgGDP [Text] / Agneta Noren, Stefan Nordlund // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 24. - P7872-7874 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Гликогидролазу, активирующую редуктазу динитрогеназы, можно высвободить из хроматофоров Rhodospirillum rubrum обработкой Mg-ГДФ
Аннотация: Гликогидролаза, активирующая редуктазу динитрогеназы, (ГАРД), участвующая в регуляции нитрогеназной активности у Rhodospirillum rubrum, ассоциирована с мембранами хроматофоров. Ее можно селективно извлечь путем обработки Mg-ГДФ (10 мМ). Высвобожденная ГАРД регистрировалась по активности и иммунохимически Вестерн-блоттингом. Швеция (Stefan Nordlund), Dep. of Biochem., Arrhenius Lab. For Natural Sci., Stockholm Univ., S-106 91 Stockholm. E-mail: stefan

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)
ХРОМАТОФОРЫ
ГЛИКОГИДРОЛАЗА
ВЫСВОБОЖДЕНИЕ
ОБРАБОТКА MG-ГДФ
ДИНИТРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Nordlund, Stefan

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 99.10-04К1.288

Defective intracellular activity of GDP-D-mannose-4,6-dehydratase in leukocyte adhesion deficiency type II syndrome [Text] / Laura Sturla [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 429, N 3. - P274-278 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Дефектная внутриклеточная активность ГДФ-D-маннозо-4,6-дегидратазы при синдроме недостаточности адгезии лейкоцитов типа II
Аннотация: Недостаточность адгезии лейкоцитов типа II (НАЛ) - это редкая аутосомно-рецессивная наследственная аномалия, проявляющаяся как тяжелый иммунодефицит, ассоциированный с нарушением экспрессии в лейкоцитах антигена сиалил-Lewis X - фукозилированного лиганда для эндотелиальных селектинов. Предполагается, что метаболический блок при НАЛ локализован на какой-то стадии пути синтеза de novo ГДФ-L-фукозы из ГДФ-D-маннозы. Показано, что в лизате культивируемых лимфоцитов крови больного НАЛ снижена активность 1-го фермента этого пути - ГДФ-D-маннозо-4,6-фосфатдегидратазы (МФД), а у гетерозиготных родителей активность МФД имеет величину, промежуточную между МФД больного и контрольных людей. По данным клонирования и секвенирования МФД-кДНК, у больного НАЛ нет мутаций в МФД-кодирующей последовательности геномного гена МФД. Рекомбинантная МФД от больного НАЛ имеет нормальную удельную активность. Содержание иммунореактивной МФД в лейкоцитах при НАЛ не снижено. Предполагается, что при НАЛ имеет место мутация гена, кодирующего неидентифицированный белок-регулятор МФД. Италия, Inst. Biochem., Univ., 16132 Genoa. Библ. 30

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.07
Рубрики: ГДФ-D-МАННОЗО-4,6-ДЕГИДРАТАЗА
ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ АКТИВНОСТЬ
НАРУШЕНИЕ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ПРИЧИНЫ
ЛЕЙКОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК
СИНДРОМ НЕДОСТАТОЧНОСТИ АДГЕЗИИ ЛЕЙКОЦИТОВ ТИПА II

Доп.точки доступа:
Sturla, Laura; Etzioni, Amos; Bisso, Angela; Zanardi, Davide; De, Flora Giovanni; Silengo, Lorenzo; De, Flora Antonio; Tonetti, Michela

1-20 21-40 41-60 61-80 81-94

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска