СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН<.>)

Общее количество найденных документов : 82
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-82

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04Я6.22

The purified COOH-terminal domain of the insulin receptor carries activity to stimulate protein kinase activity or autophosphorylation of the 'бета' subunit domain of insulin receptor [Text] / Junko Kasuya [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 200, N 2. - P777-783 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Очищенный C-концевой домен рецепторов инсулина переносит способность к активации протеинкиназы и аутофосфорилированию 'бета'-субъединичного домена рецепторов инсулина
Аннотация: Проведенный ранее делеционный анализ показал, что C-концевой домен рецепторов инсулина (РИ) играет важную роль в обеспечении каталитической активности и стабильности протеинкиназы РИ. В настоящей работе очистили экспрессируемый в бактериальной системе C-концевой домен РИ и исследовали его действие на активность протеинкиназы в очищенных рекомбинантных РИ и рецепторах инсулино-подобного фактора роста (ИФР). Показали, что очищенный C-концевой домен РИ стимулирует протеинкиназу очищенных РИ и мутантных РИ с делецей C-концевых доменов, но менее эффективен в стимуляции протеинкиназной активности рецепторов ИФР. Стимулирующее действие C-концевого домена на аутофосфорилирование отмечалось только у мутантных РИ с делецией C-концевого домена. США, Dep. Mol. Genet., Beckman Res. Inst. City Hope, Duarte, CA 91010. Библ. 14

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
АУТОФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗА
АКТИВАЦИЯ
INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR
RECEPTORS

Доп.точки доступа:
Kasuya, Junko; Li, Shu-Lian; Orr, Stephen; Siddle, Ken; Fujita-Yamaguchi, Yoko

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04Я6.57

Horn, Debra J. van
Direct activation of the phosphatidylinositol 3'-kinase by the insulin receptor [Text] / Debra J.van Horn, Martin G. Myers, Jonathan M. Backer // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 1. - P29-32 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Прямая активация фосфатидилинозитол-3'-киназы инсулиновым рецептором
Аннотация: Изучали взаимодействие между фосфатидилинозитол-3'-киназой (ФИК) и инсулиновым рецептором (ИР) человека, содержащим C-терминальный центр фосфорилирования в последовательности Y{1322}ТНМ. Частично очищенный ИР прочно связывался бактериальными конъюгированными белками, содержащими N- или C-терминальные домены SH2 из регуляторной субъединицы p85 молекулы ФИК. Мутантный ИР, лишенный 43C-терминальных аминокислотных остатков, слабо связывался доменами SH2. Такие мутантные рецепторы обладали нормальной киназной активностью, хотя были лишены последовательности Y{1322}ТНМ. Инкубация ФИК в присутствии интактных (диких) ИР повышала активность фермента, тогда как мутантные ИР влияния на активность фермента не оказывали. Т. обр., активация ФИК in vitro происходит при участии C-концевого участка ИР, который связывается доменами SH2 регуляторной субъединицы (85 кД). США, Dept. Mol. Pharmacol., Albert Einstein Coll. Med., Bronx, NY 10461. Библ. 36

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ФОСФАТИДИЛИНОЗИТОЛ-3-КИНАЗА
АКТИВАЦИЯ
РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Myers, Martin G.; Backer, Jonathan M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.09-04Б1.247

Kim, Young Tae.
Acidic carboxyl-terminal domain of gene 2.5 protein of bacteriophage T7 is essential for protein-protein interactions [Text] / Young Tae Kim, Charles C. Richardson // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 7. - P5270-5278 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Кислотный карбокси-терминальный домен белка гена 2.5 бактериофага T7 имеет существенное значение для белковых взаимодействий
Аннотация: С помощью мутагенеза in vitro получили укороченный белок гена 2.5 бактериофага T7, дефектный по с-концевым аминокислотам (GP2.5-'ДЕЛЬТА'21C). Этот белок очистили из клеток с повышенной экспрессией клонированного гена 2.5 и показали, что его конформация отличается от таковой у соответствующего белка гена дикого типа. GP2.5-'ДЕЛЬТА'21C не взаимодействует с ДНК-полимеразой T7 и не стимулирует активность ДНК-полимеразы T7 при взаимодействии с однонитевыми матрицами ДНК. США, Dep. of Biol. Chemistry and Molecular Pharmacology, Harvard Univ. Med. School, Boston, MA 02115. Табл. 1. Ил. 9. Библ. 62

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
T7
СТРУКТУРА
БЕЛОК
БЕЛОК ГЕНА 2.5
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Richardson, Charles C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04Я6.229

Phosphorylation of the C-terminal domain of RNA polymerase II by the extracellular-signal-regulated protein kinase ERK2 [Text] / Rhea-Beth Markowitz [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 207, N 3. - P1051-1057 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Фосфорилирование C-концевого домена РНК-полимеразы II протеинкиназой ERK2, регулируемой внеклеточным сигналом
Аннотация: Протеинкиназа ERK2 крысы (из семейства регулируемых внеклеточным сигналом ферментов) фосфорилирует in vitro РНК-полимеразу II по гептапептидным повторам C-концевого домена более крупной субъединицы, существенного для тарнскрипционной активности. Исследовав делеционные мутанты и синтетические пептиды, показали, что фосфорилируется множество Ser одинаково в мутантных вариантах и в ферменте дикого типа. По-видимому, протеинкиназы этого семейства подвергают регуляторному фосфорилированию РНК-полимеразу без предпочтительного действия на C-концевой домен этого фермента. США, Dept. Chem. a. Biochem., Univ. Colorado, Boulder, CO, 80309. Библ. 25

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: РНК-ПОЛИМЕРАЗА II
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ПРОТЕИНКИНАЗА ERK2
РОЛЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Markowitz, Rhea-Beth; Hermann, April S.; Taylor, Daniel F.; He, Liyan; Anthony-Cahill, Spencer; Ahn, Natalie G.; Dynan, William S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.01-04М6.15

Epidermal growth factor (EFG) receptor carboxy-terminal domains are required for EGF-induced glucose transport in transgenic 3T3-L1 adipocytes [Text] / Robert W. Hardy [et al.] // Endocrinology. - 1995. - Vol. 136, N 2. - P431-439 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: C-концевой домен рецепторов фактора роста эпидермиса (ФРЭ) требуется для индуцированного ФРЭ транспорта глюкозы в трансгенных адипоцитах 3T3-L1
Аннотация: Фибробласты 3T3-L1 трансфицировали кДНК полноразмерного рецептора фактора роста эпидермиса (ФРЭ) или рецептора ФРЭ с делецией C-концевого домена в ретровирусном векторе. Стабильно трансфицированные клетки индуцировали к дифференцировке в адипоциты. В полученных трансгенных адипоцитах обе формы рецепторов ФРЭ обладали лиганд-зависимой активностью тирозинкиназы и способностью к стимуляции митоген-активируемой протеинкиназы. Транспорт глюкозы в адипоцитах с рецепторами ФРЭ дикого типа в равной степени стимулировался инсулином и ФРЭ, а в адипоцитах, экспрессирующих укороченный рецептор ФРЭ, транспорт глюкозы стимулировался инсулином, но не ФРЭ. В адипоцитах с рецепторами ФРЭ дикого типа переносчик GLUT4 транслоцировался в плазматические мембраны под влиянием как инсулина, так и ФРЭ, а в адипоцитах с делетированными рецепторами ФРЭ такая транслокация происходила только под влиянием инсулина. Т. обр. стимуляция транспорта глюкозы при активации рецепторов ФРЭ осуществляется с участием C-концевого домена этих рецепторов. США, Dep. Pathol., Univ. Alabama at Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 62

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.11
Рубрики: РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ЭПИДЕРМИСА
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
РОЛЬ
ТРАНСПОРТ ГЛЮКОЗЫ
АДИПОЦИТЫ 3T3-L1
ТРАНСГЕННЫЕ

Доп.точки доступа:
Hardy, Robert W.; Gupta, Kiran B.; McDonald, Jay M.; Williford, Jodie; Wells, Alan

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.07-04Н1.164

The 33-kDa C-terminal domain of Raf-1 protein kinase exhibits a ras-independent serum- and phorbol ester-induced shift in gel mobility [Text] / Zoltan Olah [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 214, N 2. - P340-347 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: С-концевой домен 33 кД протеинкиназы Raf-1 проявляет Ras-независимый и индуцируемый сывороткой и форболовым эфиром сдвиг подвижности в геле
Аннотация: В клетках NIH 3T3 экспрессировали рекомбинантные фрагменты протеинкиназы Raf-1 и определяли электрофоретическую подвижность экспрессируемых фрагментов в полиакриламидном геле. Показали, что добавление к клеткам сыворотки или форболмиристатацетата вызывает сдвиг электрофоретической подвижности 'эпсилон'-эпитопа холофермента Raf-1 (84 кД) и его C-концевого фрагмента (34 кД). Этот сдвиг не зависел от ассоциации Raf-1 с Ras. Электрофоретическая подвижность N-концевого рекомбинантного фрагмента Raf-1 не изменялась сывороткой и форболовым эфиром. США, Lab. Cell Oncol., NCI, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 29

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.25.99
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА RAF-1
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ЭКСПРЕССИЯ ФРАГМЕНТОВ
ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКАЯ ПОДВИЖНОСТЬ
КЛЕТКИ NIH 3T3

Доп.точки доступа:
Olah, Zoltan; Ferrier, Alma; Lehel, Csaba; Anderson, Wayne B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 96.08-04А4.21

The C-terminal domain of p53 recognizes DNA damaged by ionizing radiation [Text] / Michael Reed [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 21. - P9455-9459 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: C-концевой домен (белка) p53 распознает ДНК, поврежденную ионизирующей радиацией
Аннотация: Известно, что рентгеновское облучение клеток индуцирует повреждения ДНК и вызывает аккумулирование белка p53, к-рый блокирует рост клеток. При этом C-концевой домен p53 неспецифически связывается с ДНК и образует тетрамеры. В работе использованы рекомбинантные C-концевые домены p53 человека и мыши длиной 75 аминок-т и показано, что они необходимы и достаточны для активности p53 в р-циях отжига ДНК и переноса нитей ДНК. Повреждение ДНК ионизирующей радиацией или ее гидролиз рестрикционными эндонуклеазами или ДНКазой 1 повышают сродство C-конца p53 к поврежденной ДНК. Центральный сайт-специфический домен связывания ДНК и домен тетрамеризации p53 этими функциями не обладают. США, Dep. Mol. Genet., Microbiol., St. Univ. New York, Stony Brook, NY 11794. Библ. 43

ГРНТИ	34.49.19

ВИНИТИ 341.49.19.15.02
Рубрики: БЕЛОК P53
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
РАСПОЗНАВАНИЕ
ДНК
КЛЕТКИ
РАДИАЦИОННОЕ ОБЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Reed, Michael; Woelker, Birgit; Wang, Pin; Wang, Yun; Anderson, Mary E.; Tegtmeyer, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.10-04М4.151

Yang, Wannian.
Lipid activation of CTP: Phosphocholine cytidylyltransferase is regulated by the phosphorylated carboxyl-terminal domain [Text] / Wannian Yang, Suzanne Jackowski // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 28. - P16503-16506 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Активация липидами ЦТФ-фосфохолинцитидилилтрансферазы регулируется фосфорилированным карбокси-концевым доменом
Аннотация: С целью изучения роли фосфорилируемого C-концевого домена (ФКД) в регуляции активности ЦТФ-фосфохолинцитидилилтрансферазы (ЦТ) сконструированы бакуловирусные векторы, кодирующие ЦТ дикого типа и ее мутантные производные с нарушениями структуры ФКД. Эти рекомбинантные белки были выделены в чистом виде из клеток насекомых, инфицированных рекомбинантными бакуловирусами. Показано, что ЦТ с мутацией сайта фосфорилирования S315A и с делецией ФКД (остатки 312-367) утрачивают способность к фосфорилированию и обладают повышенной каталитической активностью, по сравнению с ЦТ дикого типа. Эти особенности мутантных ЦТ коррелируют с увеличением K[m] для активаторов - фосфатидилхолин/диацилглицерина или фосфатидилхолин/олеиновой к-ты и с утратой негативной кооперативности в действии этих активаторов. Обсуждается роль фосфорилирования ЦТ по ФКД в активации ЦТ липидными активаторами. США, Dep. Biochem., St. Jude Children's Res. Hosp., Memphis, TN 38101-0318. Библ. 40

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.02
Рубрики: ЦТФ-ФОСФОХОЛИНЦИТИДИЛТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
РОЛЬ
ЛИПИДЫ
ВЛИЯНИЕ
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Jackowski, Suzanne

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.10-04Н1.78

Dobrzanski, Pawel.
Specific inhibition of RelB/p52 transcriptional activity by the C-terminal domain of p100 [Text] / Pawel Dobrzanski, Rolf-Peter Ryseck, Rodrigo Bravo // Oncogene. - 1995. - Vol. 10, N 5. - P1003-1007 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Специфическое ингибирование транскрипционной активности RelB/p52 C-концевым доменом p100
Аннотация: Семейство факторов транскрипции Rel/NF-'каппа'B играет существенную роль в регуляции иммунных и острофазных р-ций, причем активность этих комплексов регулируется их взаимодействиями с ингибиторами семейства I'каппа'B. В работе показано, что C-концевой домен одного из этих ингибиторов - белка p100 (I'каппа'B-'дельта') обладает выраженной ингибиторной активностью в отношении фактора транскрипции RelB/p52. В опытах in vivo C-концевой домен p100 вызывает нарушение перемещения RelB/p52 из цитоплазмы в ядро и угнетает его ДНК-связывающую активность. В клетках линии Daudi обнаружен 46 кД-белок, соответствующий C-концевому домену p100 и образующийся при его протеолитическом процессинге. Этот белок ассоциирован с комплексом ReB/p52. Предлагается, что укорочение p100 по его анкириновому домену часто наблюдаемое в лимфоидных опухолях, имеет значение для образования этих опухолей. США, Dep. Mol. Biol., Bristol-Myers-Squibb Pharm. Res. Inst., POB 4000. Princeton, NJ 08543-4000. Библ. 44

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.19
Рубрики: ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
СЕМЕЙСТВО REL/NF-'КАППА'B
ЭКСПРЕССИЯ
БЕЛОК
БЕЛОК P100
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
КОМПЛЕКС RELB/P52
ИНГИБИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
КЛЕТКИ ЛИНИИ DAUDI

Доп.точки доступа:
Ryseck, Rolf-Peter; Bravo, Rodrigo

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.01-04Я6.60

Interaction of the C-terminal acidic domain of the insulin receptor with histone modulates the receptor kinase activity [Text] / Veronique Baron [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 229, N 1. - P27-34 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Взаимодействие с гистоном C-концевого домена инсулинового рецептора изменяет киназную активность рецептора
Аннотация: Применив антитело (антипептидный IgG) к кислой C-концевой последовательности 1270-1280 инсулинового рецептора, показали угнетение под действием IgG аутофосфорилирования по Tyr146, 150 и 151 и, возможно, по другим сайтам; киназная активность в отношении поли(Glu{80}Tyr{20}) и синтетического пептида с прорецепторной последовательностью 1142-1158 снижается под действием IgG в связи с угнетением аутофосфорилирования рецептора. Антитело конкурирует с гистоном H2B (тип VII-S) за связывание с частично перекрывающимися участками связывания; гистон изменяет аутофосфорилирование рецептора. Франция, INSERM U145, Fac. Med., F-06107 Nice Cedex 2. Библ. 32

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ГИСТОНЫ

Доп.точки доступа:
Baron, Veronique; Kaliman, Perla; Alengrin, Francoise; Obberghen, Emmanuel van

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 97.02-04М6.170

Interaction of the C-terminal acidic domain of the insulin receptor with histone modulates the receptor kinase activity [Text] / Veronique Baron [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 229, N 1. - P27-34 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Взаимодействие с гистоном C-концевого домена инсулинового рецептора изменяет киназную активность рецептора
Аннотация: Применив антитело (антипептидный IgG) к кислой C-концевой последовательности 1270-1280 инсулинового рецептора, показали угнетение под действием IgG аутофосфорилирования по Tyr146, 150 и 151 и, возможно, по другим сайтам; киназная активность в отношении поли(Glu{80}Tyr{20}) и синтетического пептида с прорецепторной последовательностью 1142-1158 снижается под действием IgG в связи с угнетением аутофосфорилирования рецептора. Антитело конкурирует с гистоном H2B (тип VII-S) за связывание с частично перекрывающимися участками связывания; гистон изменяет аутофосфорилирование рецептора. Франция, INSERM U145, Fac. Med., F-06107 Nice Cedex 2. Библ. 32

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ГИСТОНЫ

Доп.точки доступа:
Baron, Veronique; Kaliman, Perla; Alengrin, Francoise; Obberghen, Emmanuel van

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.06-04Н1.43

Jayaraman, Lata.
Activation of p53 sequence-specific DNA binding by short single strands of DNA requires the p53 C-terminus [Text] / Lata Jayaraman, Carol Prives // Cell. - 1995. - Vol. 81, N 7. - P1021-1029 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Активация последовательность-специфического связывания [белка] p53 с ДНК короткими однонитевыми (ДНК) зависит от C-конца p53
Аннотация: При повреждении клеточной ДНК белок - продукт гена-супрессора p53 связывается со специфическими последовательностями генов, контролирующих клеточный цикл и апоптоз, и активирует их транскрипцию. Эта активность белков p53 человека и мыши стимулируется короткими молекулами онДНК, к-рые стимулируют связывание полноразмерных белков p53 c cоотв. элементами ответа в суперспиральной ДНК, но не влияют на активность укороченных по C-концам p53. Пептид, соотв. по структуре C-концевому домену p53, способен к выраженной трансактивации связывания p53 с ДНК. Обсуждается механизм связывания p53 с участками повреждений ДНК и его роль в их репарации. США, Dep. Biol. Sci., Columbia Univ., New York, NY 10027. Библ. 43

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.11.09
Рубрики: ГЕНЫ-СУПРЕССОРЫ
БЕЛОК P53
СВЯЗЫВАНИЕ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ-СПЕЦИФИЧЕСКОЕ
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ТРАНСАКТИВАЦИЯ
ДНК
ПОВРЕЖДЕНИЕ
ЧЕЛОВЕК
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Prives, Carol

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.11-04М4.74

A new mutation destroying disulphide bridging in the C-terminal domain of lipoprotein lipase [Text] / Howard E. Henderson [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 227, N 1. - P189-194 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Новая мутация, нарушающая образование дисульфидных мостиков, в C-концевом домене липопротеинлипазы
Аннотация: Липопротеинлипаза (ЛПЛ) - одна из двух внутрисосудистых липаз, участвующих в гидролизе триглицеридного кора липопротеинов. ЛПЛ состоит из двух доменов, причем N-концевой домен содержит активный центр и мотивы интерфазного связывания. В работе показано, что у 1 из больных с наследственной недостаточностью ЛПЛ в гене ЛПЛ содержится не описанная ранее мутация с заменой Cys418'-'Tyr в C-концевом домене ЛПЛ. При этом нарушается образование лишь одного дисульфидного мостика в C-концевом домене ЛПЛ и существенно снижается ее активность. Сайт-адресованным мутагенезом получена ЛПЛ с этой мутацией, обладающая 48% активности ЛПЛ дикого типа, тогда как другие сходные мутации C-концевого домена ЛПЛ снижали ее активность лишь до 76-78%. ЮАР, Dep. Chem. Pathology, Univ., Cape Town 7700. Библ. 22

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ЛИПОПРОТЕИНЛИПАЗА
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
АКТИВНОСТЬ
-S-S-СВЯЗИ
НАРУШЕНИЕ
МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Henderson, Howard E.; Hassan, Fahri; Marais, David; Hayden, Michael R.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 98.02-04И3.369

Warr, Coral G.
Identification and characterization of two distinct calmodulin-binding sites in the Trpl ion-channel protein of Drosophila melanogaster [Text] / Coral G. Warr, Leonard E. Kelly // Biochem. J. - 1996. - Vol. 314, N 2. - P497-503 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Идентификация и характеристика двух различных кальмодулин-связывающих центров в белке ионных каналов Trpl Drosophila melanogaster
Аннотация: С помощью рекомбинантных белков и синтетического пептида показано, что в C-концевом домене белка Trpl содержатся два кальмодулин-связывающих центра CBS-1 и CBS-2. CBS-1 связывает кальмодулин Ca{2+}-зависимым образом, требуя для связывания кальмодулина концентрации кальция выше 0,3-0,5 мкМ. CBS-2 связывает свободный от кальция кальмодулин, причем диссоциация происходит при концентрациях кальция 5-25 мкМ. Австралия, Dep. Genetics, Univ. Melbourne, Parkville, Victoria 3052. Библ. 42

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.55.02
Рубрики: БЕЛОК TRPL
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
КАЛЬМОДУЛИН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ЦЕНТР
ДРОЗОФИЛА

Доп.точки доступа:
Kelly, Leonard E.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.02-04Б1.90

Alternative arrangements of the protein chain are possible for the adenovirus single-stranded DNA binding protein [Text] / Panagiotis N. Kanellopoulos [et al.] // J. Mol. Biol. - 1996. - Vol. 257, N 1. - P1-8 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Альтернативные типы организации белковой цепи возможны для аденовирусного белка, связывающего однонитевую ДНК
Аннотация: Описана вторая (альтернативная) форма кристаллов C-концевого домена аденовирусного белка, связывающего онДНК (СБ). СБ кристаллизуется с образованием кристаллов, относящихся к пространственной группе P2[1]2[1]2[1] с размерами ячеек a=61,0 A, b=91,2 A и c=149,4 A. Кристаллы содержат 2 м-лы СБ на асимметрическую ячейку и дают дифракцию с макс. разрешением при 3 A. Соседние м-лы СБ в составе кристаллов расположены под углом 90'ГРАДУС' по отношению друг к другу. Германия, Structural Biol. Programme, EMBL, D-69012 Heidelberg. Библ. 43

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК
СВЯЗЫВАЮЩИЙ ОДНОНИТЕВУЮ ДНК БЕЛОК
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Kanellopoulos, Panagiotis N.; Tsernoglou, Demetrius; van, der Vliet Peter C.; Tucker, Paul A.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.02-04Б1.103

C-terminal domain of the Hepatitis C virus NS3 protein contains an RNA helicase activity [Text] / Dong Wook Kim [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 215, N 1. - P160-166 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: C-концевой домен белка NS3 вируса гепатита C содержит РНК-геликазную активность
Аннотация: Очищен рекомбинантный белок NS3 вируса гепатита C, содержащий 466 аминок-т с C-конца белка и 25 аминок-т вектора. Этот рекомбинантный белок обладает РНК-геликазной активностью, к-рой необходимы АТФ и ионы двухвалентных металлов - Mg{2+} или Mn{2+}. Геликазная активность ингибируется моноклональными антителами к белку NS3. Библ. 15

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: БЕЛОК NS3
ВИРУС ГЕПАТИТА C
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ОЧИСТКА
РНК-ГЕЛИКАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Kim, Dong Wook; Gwack, Yousang; Han, Jang H.; Choe, Joonho

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.03-04Б1.69

Trans-activation by human immunodeficiency virus Tat protein requires the C-terminal domain of RNA polymerase II [Text] / Hiroshi Okamoto [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 21. - P11575-11579 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Трансактивация белком Tat вируса иммунодефицита человека зависит от C-концевого домена РНК-полимеразы II
Аннотация: Исследовали нек-рые мех-змы трансактиваторной активности белка Tat ВИЧ, к-рый взаимодействует с элементом р-ции типа стебель-петля (СП) в РНК и повышает процессивность транскрипции с РНК-полимеразой II (РП). Показано, что в отсутствие белка Tat имеет место аттенюация транскрипции, инициированной с промоторов ВИЧ. Активация транскрипции белком Tat как in vivo, так и in vitro зависит от C-концевого домена РП, к-рый не обязателен для базальной транскрипции и для образования коротких РНК-транскриптов в условиях аттенюации. Обсуждается роль Tat в модуляции фосфорилирования C-концевого домена РП. США, Howard Hughes Med. Inst., Univ. California, San Francisco, CA 94143-0724. Библ. 25

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК TAT
ТРАНСАКТИВАТОРНАЯ АКТИВНОСТЬ
МЕХАНИЗМЫ
РНК-ПОЛИМЕРАЗА II
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
РОЛЬ
ВИЧ

Доп.точки доступа:
Okamoto, Hiroshi; Sheline, Christian T.; Corden, Jeffry L.; Jones, Katherine A.; Peterlin, B.Matija

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.06-04Б2.311

The Med proteins of yeast and their function through the RNA polymerase II carboxy-terminal domain [Text] / Lawrence C. Myers [et al.] // Genes and Dev. - 1998. - Vol. 12, N 1. - P45-54 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: Белки Med дрожжей и их действие через C-концевой домен РНК-полимеразы II
Аннотация: Из клеток Saccharomyces cerevisiae выделен медиаторный мультибелковый комплекс, участвующий в активации транскрипции в системе in vitro. Он включает 3 группы медиаторных полипептидов: продукты 5 генов SRB, идентифицированных как супрессоры мутаций, укорачивающих C-концевой домен (КД) РНК-полимеразы II; продукты 4 генов, идентифицированные как глобальные репрессоры, и 6 членов нового семейства белков Med, к-рые ответственны за активацию транскрипции. Подчеркнуто отсутствие в очищенном медиаторе белков Srb8, 9, 10 и 11, а также компонентов комплекса SWI/SNF. КД необходим для функционирования медиатора in vitro в активации транскрипции in vivo. Данные о наличии у человека белков, гомологичных нескольким медиаторным белкам дрожжей, включая Med7, указывают на существование сходных механизмов у клеток высших эукариот. США, Dep. Sruct. Biol., Stanford Univ. Sch. Med., Stanford, California 94305-5400. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.03.03
Рубрики: ТРАНСКРИПЦИЯ
АКТИВАЦИЯ IN VITRO
БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
СОСТАВ
БЕЛОК MED
СЕМЕЙСТВО
РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ
ТИП II
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Myers, Lawrence C.; Gustafsson, Claes M.; Bushnell, David A.; Lui, Mary; Erdjument-Bromage, Hediye; Tempst, Paul; Kornberg, Roger D.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.08-04Б1.92

The HIV transactivator TAT binds to the CDK-activating kinase and activates the phosphorylation of the carboxy-terminal domain of RNA polymerase II [Text] / Thomas P. Cujec [et al.] // Genes and Dev. - 1997. - Vol. 11, N 20. - P2645-2667 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: Трансактиватор ВИЧ Tat связывается с активирующей CDK киназой и активирует фосфорилирование C-концевого домена РНК-полимеразы II
Аннотация: Трансактиватор Tat (I) ВИЧ-1 связывается со шпилькой РНК TAR в области LTR и увеличивает скорость элонгации, а не инициации транскрипции РНК-полимеразой II (II). I прямо связывается с циклин-зависимой протеинкиназой CDK7 (III). Это приводит к продуктивным взаимодействиям между I и комплексом CAK (IV) CDK-активирующей киназы и между I и фактором TFIIH. I активирует фосфорилирование C-концевого домена CTD II под действием IV in vitro. Способность IV фосфорилировать CTD специфически ингибируется псевдосубстратным пептидом III, к-рый ингибирует и активацию транскрипции под действием I in vivo и in vitro. Т. обр., фосфорилирование CTD II под действием IV существенно для трансактивации I. США, Howard Hughes Med. Inst., Univ. California, San Francisco, CA. Библ. 83

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 1
БЕЛОК TAT
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
CDK7
СВЯЗЫВАНИЕ
РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ
ТИП II
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Cujec, Thomas P.; Okamoto, Hiroshi; Fujinaga, Koh; Meyer, Jon; Chamberlin, Holly; Morgan, David O.; Peterlin, B.Matija

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.303

The Med proteins of yeast and their function through the RNA polymerase II carboxy-terminal domain [Text] / Lawrence C. Myers [et al.] // Genes and Dev. - 1998. - Vol. 12, N 1. - P45-54 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: Белки Med дрожжей и их действие через C-концевой домен РНК-полимеразы II
Аннотация: Из клеток Saccharomyces cerevisiae выделен медиаторный мультибелковый комплекс, участвующий в активации транскрипции в системе in vitro. Он включает 3 группы медиаторных полипептидов: продукты 5 генов SRB, идентифицированных как супрессоры мутаций, укорачивающих C-концевой домен (КД) РНК-полимеразы II; продукты 4 генов, идентифицированные как глобальные репрессоры, и 6 членов нового семейства белков Med, к-рые ответственны за активацию транскрипции. Подчеркнуто отсутствие в очищенном медиаторе белков Srb8, 9, 10 и 11, а также компонентов комплекса SWI/SNF. КД необходим для функционирования медиатора in vitro в активации транскрипции in vivo. Данные о наличии у человека белков, гомологичных нескольким медиаторным белкам дрожжей, включая Med7, указывают на существование сходных механизмов у клеток высших эукариот. США, Dep. Sruct. Biol., Stanford Univ. Sch. Med., Stanford, California 94305-5400. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.21

1-20 21-40 41-60 61-80 81-82

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска