СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 39
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-39

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.117

Tyrosine phosphorylation of CD45 phosphotyrosine phophatase by p50{csk} kinase creates a binding site for p56{lck} tyrosine kinase and activates the phosphatase [Text] / Matti Autero [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1994. - Vol. 14, N 2. - P1308-1321 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Фосфорилирование по тирозину фосфотирозинфосфатазы CD45 киназой p50{csk} создает участок связывания для тирозинкиназы p56{lck} и активирует фосфатазу
Аннотация: Тирозиновые протеинкиназы (ТПК) семейства Src играют незаменимую роль в инициированной антигенами активации лимфоцитов. Активность этих ТПК негативно регулируется фосфотирозином, к-рый является субстратом для фосфотирозинфосфатазы CD45 и нерецепторной ТПК p50{csk}. Показали, что CD45 также может быть субстратом для p50{csk}, к-рая фосфорилирует CD45 по двум остаткам тирозина, один из к-рых идентифицирован как Tyr1193. Этот остаток не фосфорилируется ТПК p56{lck} и p59{fyn} и оказывается фосфорилированным в интактных Т-лимфоцитах; ингибиторы фосфотирозинфосфатаз увеличивают уровень фосфорилирования Tyr1193 в CD45. Котрансфекция клеток COS-1 кДНК CD45 и csk в экспрессирующих векторах приводит к фосфорилированию CD45 и связыванию с ним p56{lck} благодаря SH2-домену последней. Кроме того, вызванное p50{csk} фосфорилирование CD45 в трансфицированных клетках приводит к 7-кратной активации CD45. Финляндия, Dep. iochem., Univ. Helsinki, Helsinki. Библ. 98

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.15.05
Рубрики: ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ТИРОЗИНКИНАЗА P56{LCK}
РОЛЬ
ЛИМФОЦИТЫ

Доп.точки доступа:
Autero, Matti; Saharinen, Juha; Pessa-Morikawa, Tiina; Soula-Rothhut, Mahshia; Oetken, Christina; Gassmann, Martin; Bergman, Mathias; Alitalo, Kari; Burn, Paul; Gahmberg, Carl G.; Mustelin, Tomas

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.03-04К1.100

Lck-dependent tyrosyl phosporylation of the phospotyrosine phosphatase SH-PTP1 in murine T cells [Text] / Ulrike Lorenz [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1994. - Vol. 14, N 3. - P1824-1834 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: LCK-зависимое фосфорилирование тирозина в фосфотирозинфосфатазе SH-PTP1 в Т-клетках мыши.
Аннотация: В Т-лимфоцитах отмечена ассоциация нерецепторной тирозинкиназы LCK с корецепторами CD4 и CD8 и активация этой тирозинкиназы в при стимуляции Т-лимфоцитов. Нерецепторная фосфотирозинфосфатаза SH-PTP1 в покоящихся Т-лимфоцитах оказывается фосфорилированной по остаткам серина, но после стимуляции Т-лимфоцитов отмечается фосфорилирование SH-PTP1 по остаткам тирозина. Конститутивное фосфорилирование SH-PTP1 по остаткам тирозина отмечается в линии клеток лимфомы LSTRA, сверхэкспрессирующих LCK. Кроме того SH-PTP1 оказывается хорошим субстратом для рекомбинантной LCK in vitro. Анализ фосфопептидных карт SH-PTP1 установил два сайта (Y-536 и Y-564), к-рые фосфорилируются в LCK in vitro и обнаруживаются в SH-PTP1, выделенной из клеток LSTRA. Один из этих сайтов (Y-564) фосфорилируется в Т-лимфоцитах в ответ на активацию LCK. США, Mol. Med. Unit, Beth Israel Hosp., Boston, MA 02215. Библ. 54

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.15.05
Рубрики: ТИРОЗИН
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
КЛЕТКИ T
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Lorenz, Ulrike; Ravichandran, Kodimangalam S.; Pei, Dehua; Walsh, Christopher T.; Burakoff, Steven J.; Neel, Benjamin G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04Я6.75

A new function for a phosphotyrosine phosphatase: Linking GRB2-Sos to a receptor tyrosine kinase [Text] / Wei Li [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1994. - Vol. 14, N 1. - P509-517 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Новая функция для фосфотирозинфосфатазы. Сопряжение GRB2-Sos с рецепторной тирозинкиназой
Аннотация: Известно, что аутофосфорилирование рецепторов факторов роста обеспечивает появление участков связывания для внутриклеточных белков с доменами SH2. При стимуляции рецепторов фактора роста эпидермиса (ФРЭ) в трансфицированных кДНК рецепторов ФРЭ клетках NIH 3T3 активированные рецепторы формируют комплекс в сигнальным белком GRB2 и фактором Sos, что сопровождается активацией сигнального пути Ras. Активация рецепторов фактора роста из тромбоцитов (ФРТ) не сопровождается прямым связыванием GRB2 с рецепторами, но ведет к образованию комплексов рецепторов ФРТ, фосфорилируемых по тирозину белков с мол. м. 70, 80 и 119 кД и GRB2; в этом комплексе GRB2 связан не с рецептором ФРТ, а с белком с мол. м. 70 кД. Используя панель мутантных кДНК рецепторов ФРТ-'бета' показали, что для образования комплексов необходимо сохранение остатка Tyr-1009; образование комплекса подавляется фосфопептидом с мотивом YXNX, к-рый содержится в белке с мол. м. 70 кД. По ряду параметров этот белок соответствует тирозиновой протеинфосфатазе Syp, иммунореактивная форма к-рой обнаруживается в комплексах, формируемых под действием ФРТ. Авт. считают, что у GRB2 существует по крайней мере 2 пути взаимодействия с различными рецепторами факторов роста и в одном из таких путей взаимодействие опосредовано связыванием GRB2 с тирозиновой фосфатазой Syp. Библ. 63. США, Dep. Pharmacol., New York Univ. Med. Ctr., New York, NY 10016

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ФУНКЦИЯ
СОПРЯЖЕНИЕ
ТИРОЗИНКИНАЗА
РЕЦЕПТОРНАЯ
КЛЕТКИ NIH 3T3
EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR

Доп.точки доступа:
Li, Wei; Nishimura, Riko; Kashishian, Adam; Batzer, Andreas G.; Kim, William J.H.; Cooper, Jonathan A.; Schlessinger, Joseph

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.06-04Н1.230

Effect of phosphotyrosine phosphatase over-expression on glutathione metabolism in normal and oncogen-transformed cells [Text] / Patrizia Marraccini [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 344, N 2-3. - P157-160 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Влияние сверхэкспрессии фосфотирозинфосфатазы на обмен глутатиона в нормальных и трансформированных онкогеном клетках
Аннотация: В клетках NIH/3T3, трансформированных активированными онкогенами erbB, src или raf, повышены содержание восстановленного глутатиона GSH с соответствующим изменением активности метаболизирующих GSH ферментов. Трансфекция и сверхэкспрессия синтетического гена Tyr-протеинфосфатазы угнетает пролиферацию клеток, повышая содержание GSH в трансформантах src и raf и снижая его в нормальных и erbB-трансформированных клетках, в которых изменяется активность лишь 'гамма'-глутамилцистеинсинтетазы. Отсутствует зависимость между GSH и влиянием Tyr-протеинфосфатазы на пролиферацию клеток. В кроветворных клетках 32D, трансформированных erbB, сверхэкспрессия Tyr-протеинфосфатазы не ведет к угнетению пролиферации. Италия, Dep. Sci. Bioch., Univ. Firenze, 50134 Firenze. Библ. 24

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
РОЛЬ
ГЛУТАТИОН
ОБМЕН
КЛЕТКИ NIH3T3

Доп.точки доступа:
Marraccini, Patrizia; Iantomasi, Teresa; Rigacci, Stefania; Pacini, Stefania; Ruggiero, Marco; Vincenzini, Maria Teresa; Ramponi, Giampietro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.08-04В3.150

Purification and characterization of a potato tuber acid phosphatase having significant phosphotyrosine phosphatase activity [Text] / Kevin S. Gellatly [et al.] // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 106, N 1. - P223-232 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Очистка и свойства кислой фосфатазы клубней картофеля со значительной фосфотирозинфосфатазной активностью
Аннотация: Приведена пропись очистки кислой фосфатазы на примере клубней картофеля сорта с высокой степенью гомогенизации, обладающая высокой активностью, что может быть связано с отсутствием условий, способствующих денатурации. Наибольшая активность проявляется при pH 5,8 в присутствии Mg{2+}, ингибируется активность в присутствии молибдатов, ванадатов и ZnCl[2]. Канада, Queen's Univ., Kingston, Ontario. Библ. 32

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ФОСФАТАЗА КИСЛАЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА

Доп.точки доступа:
Gellatly, Kevin S.; Moorhead, Greg B.G.; Duff, Stephen M.G.; Lefebvre, Daniel D.; Plaxton, William C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04Я6.84

p125FAK tyrosine phosphorylation and focal adhesion assembly: Studies with phosphotyrosine phosphatase inhibitors [Text] / Paola Defilippi [et al.] // Exp. Cell Res. - 1995. - Vol. 221, N 1. - P141-152 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Сборка фокальных контактов и Tyr-фосфорилирование [киназы] p125FAK: изучение с применением ингибиторов фосфотирозинфосфатазы
Аннотация: В эндотелиоцитах пупочной вены человека и в клетках (Кл) яичника китайского хомячка ингибитор фосфотирозинфосфатаз ванадат ведет к позитивной регуляции в прикрепленных к подложке Кл Tyr-фосфорилирования ряда белков. Др. ингибитор фениларсин-оксид усиливает в первую очередь Tyr-фосфорилирование полосы белков 120-140 кД, максимально усиливая в конц-ии 10 мкМ Tyr-фосфорилирование p125FAK. Tyr-фосфорилирование p125FAK подвергается негативной регуляции под действием 25 мкМ ванадата; в конц-ии 0,1 мМ ванадат усиливает Tyr-фосфорилирование. При иммунофлуоресцентном исследовании обнаружена прямая корреляция между Tyr-фосфорилированием p125FAK и сборкой фокальных контактов и актиновых стресс-фибрилл. Цитохалазин D ведет к негативной регуляции Tyr-фосфорилирования p125FAK. При действии ингибиторов фосфотирозинфосфатаз в сочетании с цитохалазином D Tyr-фосфорилирование p125FAK остается усиленным и сохраняются фокальные контакты и актиновые стресс-фибриллы. Италия, Dep. Genet., Univ. Torino, 10126. Библ. 45

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.15
Рубрики: ФОКАЛЬНЫЕ КОНТАКТЫ
СБОРКА
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
КИНАЗА P125FAK
ВАНАДАТ
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ПУПОЧНАЯ ВЕНА

Доп.точки доступа:
Defilippi, Paola; Retta, Saverio F.; Olivo, Cristina; Palmieri, Maria; Venturino, Mascia; Silengo, Lorenzo; Tarone, Guido

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04Я6.239

Effect of phosphotyrosine phosphatase over-expression on glutathione metabolism in normal and oncogen-transformed cells [Text] / Patrizia Marraccini [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 344, N 2-3. - P157-160 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Влияние сверхэкспрессии фосфотирозинфосфатазы на обмен глутатиона в нормальных и трансформированных онкогеном клетках
Аннотация: В клетках NIH/3T3, трансформированных активированными онкогенами erbB, src или raf, повышены содержание восстановленного глутатиона GSH с соответствующим изменением активности метаболизирующих GSH ферментов. Трансфекция и сверхэкспрессия синтетического гена Tyr-протеинфосфатазы угнетает пролиферацию клеток, повышая содержание GSH в трансформантах src и raf и снижая его в нормальных и erbB-трансформированных клетках, в которых изменяется активность лишь 'гамма'-глутамилцистеинсинтетазы. Отсутствует зависимость между GSH и влиянием Tyr-протеинфосфатазы на пролиферацию клеток. В кроветворных клетках 32D, трансформированных erbB, сверхэкспрессия Tyr-протеинфосфатазы не ведет к угнетению пролиферации. Италия, Dep. Sci. Bioch., Univ. Firenze, 50134 Firenze. Библ. 24

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
РОЛЬ
ГЛУТАТИОН
ОБМЕН
КЛЕТКИ NIH3T3

Доп.точки доступа:
Marraccini, Patrizia; Iantomasi, Teresa; Rigacci, Stefania; Pacini, Stefania; Ruggiero, Marco; Vincenzini, Maria Teresa; Ramponi, Giampietro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.09-04М4.11

Regulation of cyclic AMP phosphodiesterase activity by particulate protein tyrosine kinase and phosphotyrosine phosphatase activities sensitive to sodium orthovanadate [Text] / Hiroshi Ueki [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1995. - Vol. 18, N 2. - P214-218 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Регуляция активности фосфодиэстеразы цАМФ при помощи протеинтирозинкиназы и фосфотирозинфосфатазы, чувствительных к ортованадату натрия
Аннотация: Ванадат натрия (ВН) стимулировал активность фосфодиэстеразы-цАМФ (ФДЭ) и протеинтирозинкиназы (ПТК) во фракции изолированных жировых бляшек крысы. Амилорид частично снимал этот эффект. ПТК требует присутствия 15 мМ Mg{2+} и 2 мМ Mn{2+} в среде инкубации и не ингибируется 1 мМ N-этилмалеимида, чем отличается от инсулинового рецептора и цитозольной ПТК. Фракции трех ферментов (ФДЭ, ПТК и фосфотирозинфосфатазы) разделяли на колонке с ДЭАЭ-Сефацел. Активность ФДЭ возрастала при добавлении фракции, содержащей ПТК. Еще большее увеличение наблюдалось при использовании фракции ПТК, предварительно обработанной 1 мМ ВН. Добавление фосфотирозинфосфатазной фракции приводило к уменьшению активности ФДЭ, к-рое не регистрируется, если добавляемый фермент предварительно обрабатывали 1 мМ ВН. Япония, Dep. Bioch., Fac. Pharm. and Pharm. Sci, Fukuyama Univ., 985 Higashimura-cho, Fukuyama, Hiroshima 729-02. Библ. 19

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФОСФОДИЭСТЕРАЗА-ЦАМФ
ПРОТЕТИРОЗИНКИНАЗЫ
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ
ВАНАДАТ НАТРИЯ
РОЛЬ
ЖИРОВЫЕ БЛЯШКИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ueki, Hiroshi; Yamasaki, Yasuharu; Higo, Katsuhiko; Motoyashiki, Toshio; Kawabata, Hisayo; Morita, Tetsuo

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.10-04Н1.92

p125FAK tyrosine phosphorylation and focal adhesion assembly: Studies with phosphotyrosine phosphatase inhibitors [Text] / Paola Defilippi [et al.] // Exp. Cell Res. - 1995. - Vol. 221, N 1. - P141-152 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Сборка фокальных контактов и Tyr-фосфорилирование [киназы] p125FAK: изучение с применением ингибиторов фосфотирозинфосфатазы
Аннотация: В эндотелиоцитах пупочной вены человека и в клетках (Кл) яичника китайского хомячка ингибитор фосфотирозинфосфатаз ванадат ведет к позитивной регуляции в прикрепленных к подложке Кл Tyr-фосфорилирования ряда белков. Др. ингибитор фениларсин-оксид усиливает в первую очередь Tyr-фосфорилирование полосы белков 120-140 кД, максимально усиливая в конц-ии 10 мкМ Tyr-фосфорилирование p125FAK. Tyr-фосфорилирование p125FAK подвергается негативной регуляции под действием 25 мкМ ванадата; в конц-ии 0,1 мМ ванадат усиливает Tyr-фосфорилирование. При иммунофлуоресцентном исследовании обнаружена прямая корреляция между Tyr-фосфорилированием p125FAK и сборкой фокальных контактов и актиновых стресс-фибрилл. Цитохалазин D ведет к негативной регуляции Tyr-фосфорилирования p125FAK. При действии ингибиторов фосфотирозинфосфатаз в сочетании с цитохалазином D Tyr-фосфорилирование p125FAK остается усиленным и сохраняются фокальные контакты и актиновые стресс-фибриллы. Италия, Dep. Genet., Univ. Torino, 10126. Библ. 45

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.25.07.01
Рубрики: ФОКАЛЬНЫЕ КОНТАКТЫ
СБОРКА
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
КИНАЗА P125FAK
ВАНАДАТ
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ПУПОЧНАЯ ВЕНА

Доп.точки доступа:
Defilippi, Paola; Retta, Saverio F.; Olivo, Cristina; Palmieri, Maria; Venturino, Mascia; Silengo, Lorenzo; Tarone, Guido

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.09-04М2.70

Tyrosine 425 within the activated erythropoietin receptor binds Syp, reduces the erythropoietin required for Syp tyrosine phosphorylation, and promotes mitogenesis [Text] / Tetsuzo Tauchi [et al.] // Blood. - 1996. - Vol. 87, N 11. - P4495-4501 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: Тирозин в положении 425 в активированном эритропоэтиновом рецепторе связывает фосфотирозинфосфатазу (Syp), снижает потребность в эритропоэтине для Syp тирозин фосфорилирования и усиливает митогенез
Аннотация: Для уточнения, с каким тирозином рецепторов ЭРП (ЭРП-Р) взаимодействует Syp, изучали мутантный ЭРП-Р, в котором каждый 8 тирозин был замещен на фенилаланин во внутриклеточном домене. В результате проведенных исследований установлено: 1. ЭРП стимулирует все мутантные ЭРП-Р, исключая Y 425F, который иммунопреципитирует с Syp, 2. ЭРП стимулирует все мутантные ЭРП-Р за исключением Y425F, связываясь с GST-протеином, содержащим оба SH2 домена Syp. 3. Тирозинкиназа Jak 2 может фосфорилировать GST-Syp in vitro после стимуляции ЭРП ЭРП-Р, экспрессированных на DA-3 клетках. 4. DA-3 клетки, экспрессирующие Y425F, растут менее интенсивно под влиянием ЭРП, чем "дикие" клетки, несущие ЭРП-Р. Установленные закономерности свидетельствуют, что Syp посредством своего SH2 домена связывается с фосфорилированным Y{425} в ЭРП-Р и затем фосфорилирует Jak 2. Более того, Y{425} в ЭРП-Р уменьшает потребность Syp в ЭРП для фосфорилирования тирозина и начала пролиферации. Япония, Tokyo Med. College. Библ. 40

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.23.13
Рубрики: ЭРИТРОПОЭЗ
ЭРИТРОПОЭТИНЫ
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА

Доп.точки доступа:
Tauchi, Tetsuzo; Damen, Jacqueline E.; Toyama, Keisuke; Feng, Gen-Sheng; Broxmeyer, Hal E.; Krystal, Grald

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 98.07-04Т2.352

Inhibition of phosphotyrosine phosphatase by inorganic polyoxometalates [Text] : abstr. 65th Meet. APPS, Adelaide, Sept. 28th - Oct. 1st, 1997 / S. G. Thomas [et al.] // Proc. Austral. Physiol. and Pharmacol. Soc. - 1997. - Vol. 28, N 2. - P101 . - ISSN 0067-2084
Перевод заглавия: Подавление активности фосфотирозинфосфатазы неорганическими полиоксометалатами
Аннотация: Полиоксометалаты, наряду с противовирусным действием (в отношении ВИЧ), в условиях in vitro вызывают сокращения изолированных отрезков подвздошной кишки морской свинки, не зависящие от содержания внутриклеточного кальция и связанные с подавлением активности фосфотирозинфосфатазы (ФТФ). Полиоксометалаты зависимо от конц-ии подавляют активность ФТФ в лизатах клеток костного мозга мышей. Обсуждают связь ингибирующего действия полиоксометалатов на ФТФ с их противовирусной активностью. Австралия, Dep. of Pharmacology, Monash Univ., Clayton, Victoria 3168. Библ. 2

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.47.17
Рубрики: ПРОТИВОВИРУСНЫЕ СРЕДСТВА
ПОЛИОКСОМЕТАЛАТЫ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
СОКРАЩЕНИЕ
ПРОТИВОВИРУСНАЯ АКТИВНОСТЬ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Thomas, S.G.; Bassal, S.; Phillips, W.; Beveridge, A.A.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.08-04Б1.170

Inhibition of phosphotyrosine phosphatase by inorganic polyoxometalates [Text] : abstr. 65th Meet. APPS, Adelaide, Sept. 28th - Oct. 1st, 1997 / S. G. Thomas [et al.] // Proc. Austral. Physiol. and Pharmacol. Soc. - 1997. - Vol. 28, N 2. - P101 . - ISSN 0067-2084
Перевод заглавия: Подавление активности фосфотирозинфосфатазы неорганическими полиоксометалатами
Аннотация: Полиоксометалаты, наряду с противовирусным действием (в отношении ВИЧ), в условиях in vitro вызывают сокращения изолированных отрезков подвздошной кишки морской свинки, не зависящие от содержания внутриклеточного кальция и связанные с подавлением активности фосфотирозинфосфатазы (ФТФ). Полиоксометалаты зависимо от конц-ии подавляют активность ФТФ в лизатах клеток костного мозга мышей. Обсуждают связь ингибирующего действия полиоксометалатов на ФТФ с их противовирусной активностью. Австралия, Dep. of Pharmacology, Monash Univ., Clayton, Victoria 3168. Библ. 2

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: ПРОТИВОВИРУСНЫЕ СРЕДСТВА
ПОЛИОКСОМЕТАЛАТЫ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
СОКРАЩЕНИЕ
ПРОТИВОВИРУСНАЯ АКТИВНОСТЬ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Thomas, S.G.; Bassal, S.; Phillips, W.; Beveridge, A.A.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 98.08-04М6.138

van, Hoek Monique L.
Phosphotyrosine phosphatase activity associated with c-Src in large multimeric complexes isolated from adrenal medullary chromaffin cells [Text] / Hoek Monique L. van, Colleen S. Allen, Sarah J. Parsons // Biochem. J. - 1997. - Vol. 326, N 1. - P271-277 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: В крупных мультимерных комплексах, изолированных из хромаффинных клеток мозгового вещества надпочечников, с c-Src ассоциирована фосфотирозинфосфатазная активность
Аннотация: Изучение иммунокомплексов с фосфотирозинфосфатазой (КФ 3.1.3.48) выявило ассоциацию с SH2 доменом c-Src; при иммуноблотинге другие фосфотирозинфосфатазы не выявлены в иммунокомплексах с c-Src. Содержание комплекса повышено во фракции плазматических мембран. Активность фермента снижается за 30 с после стимуляции секреции никотином и нормализуется через 60 с. По-видимому, ассоциированная с c-Src фосфотирозинфосфатаза участвует на ранних этапах в сигнализации, исходящей из никотинового ацетилхолинового рецептора, который ко-хроматографируется с комплексом c-Src фосфотирозинфосфатазы. США, Dep. Microbiol., Univ. Virginia, Charlottesville, VA 22908. Библ. 46

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.53.21
Рубрики: НАДПОЧЕЧНИКИ
МОЗГОВОЕ ВЕЩЕСТВО
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ИММУННЫЕ КОМПЛЕКСЫ
АССОЦИАЦИЯ
SH2 ДОМЕН C-SRC

Доп.точки доступа:
Allen, Colleen S.; Parsons, Sarah J.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.03-04Я6.102

Courtneidge, Sara A.
Cell reulation editorial overview [Text] / Sara A. Courtneidge, Alan Hall // Curr. Opinion Cell Biol. - 1998. - Vol. 10, N 2. - P157-158 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Регулирование внутриклеточных процессов. Редакторский обзор

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: КЛЕТКА БИОЛОГИЧЕСКАЯ
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
ОБЗОРЫ

Доп.точки доступа:
Hall, Alan

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.02-04М1.9

Partanen, S.
Histochemically demonstrable acid phosphotyrosine phosphatase activity in human tissues [Text] / S. Partanen // Eur. j. Histochem. - 1998. - Vol. 42, N 3. - P171-181 . - ISSN 1121-760X
Перевод заглавия: Выявляемая гистохимически активность кислой фосфотирозинфосфатазы в тканях человека

ГРНТИ	34.41.05

ВИНИТИ 341.41.05.11.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ТКАНИ ЖИВОТНЫЕ
ГИСТОХИМИЯ
ЧЕЛОВЕК

16.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 00.02-04М7.50

Partanen, S.
Histochemically demonstrable acid phosphotyrosine phosphatase activity in human tissues [Text] / S. Partanen // Eur. j. Histochem. - 1998. - Vol. 42, N 3. - P171-181 . - ISSN 1121-760X
Перевод заглавия: Выявляемая гистохимически активность кислой фосфотирозинфосфатазы в тканях человека

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.02.05.23
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ТКАНИ ЖИВОТНЫЕ
ГИСТОХИМИЯ
ЧЕЛОВЕК

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 01.03-04И2.27

Modulation of interferon-'гамма'-induced macrophage activation by phosphotyrosine phosphatases inhibition. Effect on murine leishmaniasis progression [Text] / Martin Olivier [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 22. - P13944-13949 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Модуляция индуцируемой интерфероном-'гамма' активации макрофагов путем ингибирования фосфотирозинфосфатазы
Аннотация: Исследовано влияние ингибитора фосфотирозинфосфатазы (РТР) - биспероксо(1,10-фенантролин)оксованадата (Vi) (I) на пролиферацию и развитие Leishmania donovani или L. major в культуре мышиных макрофагов. I интенсивно ингибировал в культуре PTP паразитов, вызывая их массовую гибель, согласованную по времени с фосфорилированием тирозина-15 циклин-зависимой киназы. Одновременно I повышал чувствительность макрофагов к стимуляции интерфероном-'гамма', вследствие чего в них индуцировалась синтаза окиси азота и усиливалась продукция NO, обладающей антипаразитарной активность. Заключают, что I, наряду с другими производными 5-валентного ванадия, может рассматриваться как перспективный антилейшманийный агент. Канада, Centre Hospitalier Univ. de Quebec, Pavillon CHUL, Ste-Foy, Quebec G1V 4G2. Библ. 38

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.11.02
Рубрики: ЛЕЙШМАНИИ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
МАКРОФАГИ
ПРОЛИФЕРАЦИЯ
РАЗВИТИЕ
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ИНГИБИТОРЫ

Доп.точки доступа:
Olivier, Martin; Romero-Gallo, Bertha-Judith; Matte, Claudine; Blanchette, Julie; Posner, Barry I.; Tremblay, Michel J.; Faure, Robert

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 01.04-04К1.548

Modulation of interferon-'гамма'-induced macrophage activation by phosphotyrosine phosphatases inhibition. Effect on murine leishmaniasis progression [Text] / Martin Olivier [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 22. - P13944-13949 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Модуляция индуцируемой интерфероном-'гамма' активации макрофагов путем ингибирования фосфотирозинфосфатазы
Аннотация: Исследовано влияние ингибитора фосфотирозинфосфатазы (РТР) - биспероксо(1,10-фенантролин)оксованадата (Vi) (I) на пролиферацию и развитие Leishmania donovani или L. major в культуре мышиных макрофагов. I интенсивно ингибировал в культуре PTP паразитов, вызывая их массовую гибель, согласованную по времени с фосфорилированием тирозина-15 циклин-зависимой киназы. Одновременно I повышал чувствительность макрофагов к стимуляции интерфероном-'гамма', вследствие чего в них индуцировалась синтаза окиси азота и усиливалась продукция NO, обладающей антипаразитарной активность. Заключают, что I, наряду с другими производными 5-валентного ванадия, может рассматриваться как перспективный антилейшманийный агент. Канада, Centre Hospitalier Univ. de Quebec, Pavillon CHUL, Ste-Foy, Quebec G1V 4G2. Библ. 38

ГРНТИ	34.43.59

ВИНИТИ 341.43.59.17
Рубрики: ЛЕЙШМАНИИ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
МАКРОФАГИ
ПРОЛИФЕРАЦИЯ
РАЗВИТИЕ
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ИНГИБИТОРЫ

Доп.точки доступа:
Olivier, Martin; Romero-Gallo, Bertha-Judith; Matte, Claudine; Blanchette, Julie; Posner, Barry I.; Tremblay, Michel J.; Faure, Robert

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 02.04-04М6.106

Effects of phosphotyrosine phosphatase inhibition on insulin secretion and intracellular signaling events in rat pancreatic islets [Text] / S. Gogg [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2001. - Vol. 280, N 4. - P1161-1168 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Влияние ингибирования фосфотирозинфосфатазы на секрецию инсулина и внутриклеточные сигнальные процессы в островках поджелудочной железы крыс
Аннотация: При инкубации изолированных панкреатических островков крыс с низким содержанием глюкозы и ингибитором фосфотирозинфосфатазы пероксованадатом последний в 2-4 раза усиливал секрецию инсулина, но ингибировал ее при высокой конц-ии глюкозы. Последний эффект не был связан с изменением обмена глюкозы и не ингибировался токсином коклюша. Пероксованадат в 3 раза усиливал секрецию инсулина в деполяризованных клетках независимо от конц-ии глюкозы, фосфорилирование тирозиновых остатков в субстратах 1 и 2 рецепторов инсулина и ряде др. белков, а также фосфорилирование протеинкиназы A/Akt и активируемой митогенами протеинкиназы. Первый, но не второй из этих ферментов фосфорилировался и в отсутствие пероксованадата. Фосфорилирование тирозинов при высоких конц-иях глюкозы было более интенсивным, чем при низких, что свидетельствовало о дальнейшем ингибировании фосфотирозинфосфатазы или усилении тирозинкиназной активности. Делается вывод, что внутриклеточное фосфорилирование тирозина и серина влияет на секрецию инсулина, но недостаточно для поддержания связи между фосфорилированием субстрата-2 рецепторов инсулина и стимулируемой глюкозой секрецией инсулина. Библ. 32

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: ИНСУЛИН
СЕКРЕЦИЯ
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ АКТИВНОСТИ
ГЛЮКОЗА
СОДЕРЖАНИЕ
ВЛИЯНИЕ
ОСТРОВКИ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Gogg, S.; Chen, J.; Efendic, S.; Smith, U.; Ostenson, C.-G.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 03.07-04К1.101

CD5 negatively regulates the T-cell antigen receptor signal transduction pathway: Involvement of SH2-containing phosphotyrosine phosphatase SHP-1 [Text] / Juan J. Perez-Villar [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1999. - Vol. 19, N 4. - P2903-2912 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Гликопротеин CD5 негативно регулирует путь передачи сигнала через рецептор Т-клеточного антигена: участие SH2-содержащей фосфотирозинфосфатазы SHP-1
Аннотация: Показано, что гликопротеин CD5 конститутивно ассоциирован с фосфотирозинфосфатазной активностью в T-клетках Jurkat. Белок CD5 ассоциирован с гематопоэтической фосфотирозинфосфатазой SHP-1, содержащей домен SH2, в T-клетках Jurkat и в нормальных T-лимфобластах. Это взаимодействие увеличивается при стимуляции рецептора TCK-CD3 T-клеток. Перекрестное связывание CD5 с комплексом TCR-CD3 понижающе регулирует увеличенную рецептором мобилизацию Ca{2+} в клетках Jurkat. Стимуляция клеток Jurkat или нормальных T-лимфобластов через рецептор TCK-CD3 индуцирует быстрое фосфорилирование тирозина нескольких белков, причем фосфорилирование существенно уменьшается после перекрестного связывания CD5. Субстратами, регулируемыми CD5, являются CD3'дзета', ZAP-70, Syk и фосфолипаза C'гамма'1, но не тирозинкиназа p56{lck}. Остаток Tyr378 белка CD5 важен для ассоциации с SPH-1. Мутация Y378F прекращает связывание SHP-1 и понижающе регулирующую активность CD5 в процессе стимуляции рецептора TCK-CD3. Сделан вывод, что иммунорецепторный основанный на тирозине ингибиторный мотив CD5 играет важную роль и его связывание с SHP-1 опосредует понижающую регуляцию рецептора. США, Immunology and Inflammation Drug Discovery, Bristol-Myers Squibb Pharm. Res. Inst., Princeton, NI 08543. Библ. 52

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: РЕЦЕПТОР Т-КЛЕТОЧНОГО АНТИГЕНА
ФОСФОТИРОЗИНФОСФАТАЗА SHP-1
Т-ЛИМФОЦИТЫ

Доп.точки доступа:
Perez-Villar, Juan J.; Whitney, Gena S.; Bowen, Michael A.; Hewgill, Derek H.; Aruffo, Alejandro A.; Kanner, Steven B.

1-20 21-39

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска