СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ<.>)

Общее количество найденных документов : 29
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-29

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04М1.311

Post-translational processing of the neurotensin/neuromedin N precursor in the central nervous system of the rat [Text]. II. Immunohistochemical localization of maturation products / J. Woulfe [et al.] // Neuroscience. - 1994. - Vol. 60, N 1. - P167-181 . - ISSN 0306-4522
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг предшественника нейротензина/нейромедина N в центральной нервной системе крыс. II. Иммуногистохимическое выявление продуктов созревания
Аннотация: Взрослых крыс оо перфузировали 4%-ным р-ром параформальдегида и 0,2%-ным р-ром пикриновой к-ты. На 30 мкм фронтальных замороженных срезах мозга продукты созревания молекулы предшественника нейротензина/нейромедина N (Н/Н) выявляли иммуногистохимически. Антитела были получены на нейротензин (НТ), а также на фрагменты молекулы предшественника (Н/Н), Лиз-87 - Лей-92 (I) и Глу{1}{3}{4}-Изолей{1}{3}{9} (II). Все 3 антигена выявлены в телах нейронов (Нр) и терминалях аксонов. Без предварительной обработки животных колхицином число иммуноположительных тел Нр, реагирующих на НТ и антиген II, было невелико, а с АС на антиген I они вовсе не выявлялись. С др. стороны, иммунная р-ция терминалей была интенсивной и в большинстве обл. мозга распределение НТ-положительных терминалей было такое же, как и распределение терминалей, содержащих антиген II. Характер распределения аксонов, содержащих антиген I, аналогичен таковому антигена II и НТ, но р-ция значительно слабее, за исключением бледного шара, где иммунореактивные к I и II волокна распределялись значительно шире, чем волокна, содержащие НТ. Предполагается существование различий в процессинге Н/Н. В связи с тем, что антигены I и II присутствуют в НТ-содержащих клетках, предполагается, что характер процессинга предшественника Н/Н во всем головном мозге качественно одинаков. Канада, Montreal Neurological Inst., McGill Univ., Montreal, Que H3А 2В4. Библ. 36.

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.17.16
Рубрики: ЦЕНТРАЛЬНАЯ НЕРВНАЯ СИСТЕМА
НЕЙРОТЕНЗИН
НЕЙРОТЕНЗИН/НЕЙРОМЕДИН N
ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Woulfe, J.; Lafortune, L.; de, Nadai F.; Kitabgi, P.; Beaudet, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.10-04Б1.91

Bruni, Renato.
Open reading frame P-a herpes simplex virus gene repressed during productive infection encodes a protein that binds a splicing factor and reduces synthesis of viral proteins made from spliced mRNA [Text] / Renato Bruni, Bernard Roizman // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 19. - P10423-10427 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Открытая рамка считывания P-a гена вируса простого герпеса, репрессированного во время продуктивной инфекции, кодирует белок, связывающий фактор сплайсинга и понижающий синтез вирусных белков, которые образуются со сплайсированных РНК
Аннотация: Открытая рамка считывания P (ОРС-P) расположена в том же домене и на той же нити ДНК вируса простого герпеса типа 1 (ВПГ-1), к-рые транскрибируются во время латентной инфекции. ОРС-P не экспрессируется в продуктивно зараженных клетках из-за репрессии, вызванной связыванием главного регуляторного белка ICP4 (I) с сайтом, имеющим высокое сродство к I. В клетках, зараженных мутантом ВПГ-1 с дерепрессированной ОРС-P, белок ОРС-P (II) подвергается посттрансляционному процессингу. Показано, что II взаимодействует с компонентом p32 фактора сплайсинга SF2/ASF и с компонентами B/B' антигенов SM и расположен вместе с ними в ядрах зараженных клеток. В клетках, зараженных мутантом с дерепрессированной ОРС-P, кол-во продуктов регуляторных генов 'альфа'0 и 'альфа'22 понижено на ранней стадии заражения и становится нормальным на поздней стадии. Эти белки транслируются со сплайсированных мРНК. Степень восстановления их экспрессии на поздней стадии коррелирует с уровнем накопления процессированного II. Эти данные подтверждают гипотезу, согласно к-рой II регулирует экспрессию генов ВПГ-1, особенно в ситуациях, в к-рых не экспрессируется I, как в латентно инфицированных ганглиях сенсорных нейронов. США, M. B. Kovler Oncol. Labs., Univ. Chicago, Chicago, IL 60637. Библ. 19

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ПРОСТОГО ГЕРПЕСА
ГЕН P-A
ОТКРЫТАЯ РАМКА СЧИТЫВАНИЯ ОРС-P
ЭКСПРЕССИЯ
БЕЛОК ОРС-P
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

Доп.точки доступа:
Roizman, Bernard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.06-04Б1.71

Posttranslational processing and identification of a neutralization domain of the GP[4] protein encoded by ORF4 of Lelystad virus [Text] / J. J.M. Meulenberg [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 8. - P6061-6067 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг и идентификация домена нейтрализации белка GP[4], кодируемого ORF4 вируса Лелейстад
Аннотация: Ранее был получен набор из 15 нейтрализующих моноклональных антител (МКА), к-рые реагируют с минорным структурным гликопротеином GP (I), кодируемым открытой рамкой считывания ORF4 европейского изолята вируса Лелейстад (ВЛ). Однако эти МКА не реагируют с I выделенного в США изолята VR2332 вируса респираторно-репродуктивного синдрома свиней. Для картирования сайтов связывания этих МКА получены химерные конструкции, состоящие из ORF4 ВЛ и VR2332. Показано, что все МКА узнают область остатков 40-79 в I ВЛ. Шесть МКА реагируют с синтетич. додекапептидами. Сердцевину узнаваемого МКА сайта составляют остатки 59-67 (SAAQEKISF). Сравнение аминок-тных последовательностей I из различных европейских и североамериканских изолятов показало, что домен нейтрализации из остатков 40-79 является наиболее вариабельной областью I. С использованием МКА к I найдено, что мол. масса I равна 28 кД в клеточных лизатах и 31 кД во внеклеточных вирионах. Различия размера I связаны с тем, что сердцевинные N-гликаны (II) модифицируются в II сложного типа во время транспорта через эндоплазматич. ретикулум и отделение Гольджи. Нидерланды, Inst. for Animal Sci. and Hlth., NL-8200 AJ Lelystad. Библ. 34

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: АРТЕРИВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕЛЕЙСТАД
МИНОРНЫЙ ГЛИКОПРОТЕИН
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
ДОМЕН НЕЙТРАЛИЗАЦИИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Meulenberg, J.J.M.; van, Nieuwstadt A.P.; van, Essen-Zandbergen A.; Langeveld, J.P.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.619

Folding-dependent in vitro protein splicing of the Saccharomyces cerevisiae VMA1 protozyme [Text] / Masato Kawasaki [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 222, N 3. - P827-832 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Зависящий от сворачивания белковый сплайсинг протозима VMA1 Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Из первичного продукта трансляции гена VMA1 вырезается интронный сегмент нуклеазы VME (I) с мол. м. 50 кД и после лигирования фланговых областей образуется каталитическая субъединица вакуолярной мембранной H{+}-АТФазы с мол. м. 69 кД. I с полипептидами, присоединенными на N- и C-концах, экспрессирована в Escherichia coli и изучена ее способность к самосплайсингу. Процессированная I найдена в р-римой фракции, а несплайсированные предшественники накапливаются в телах включения. Сплайсинг I in vitro наблюдается после сворачивания денатурированных предшественников. Для автокаталитического процессинга очищенных предшественников I достаточно наличия 6 аминокислотных остатков на N-конце и 4 - на С-конце. Япония, Dep. Biol. Sci., Graduate Sch. Sci., Univ. Tokyo, Tokyo 113. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.09.03
Рубрики: СПЛАЙСИНГ
БЕЛКОВЫЙ
ПРОТОЗИМ VMA1
СВОРАЧИВАНИЕ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
ГЕНЫ
ГЕН VMA1
ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ
ESCHERICHIA COLI
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Kawasaki, Masato; Makino, Shin-ichi; Matsuzawam, Hiroshi; Satow, Yoshinori; Ohya, Yoshikazu; Anraku, Yasuhiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.310

Naik, Rajesh R.
The PBN1 gene of Saccharomyces cerevisiae: An essential gene that is required for the post-translational processing of the protease B precursor [Text] / Rajesh R. Naik, Elizabeth W. Jones // Genetics. - 1998. - Vol. 149, N 3. - P1277-1292 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Ген PBN1 Saccharomyces cerevisiae: жизненно важный ген, необходимый для посттрансляционного процессинга предшественника протеазы B
Аннотация: Вакуолярная гидролаза протеаза B у Saccharomyces cerevisiae синтезируется в виде неактивного предшественника (Prb1p). Предшественник претерпевает посттрансляционные модификации, проходя секреторный путь. Вдобавок к N- и O-гликозилированию во время созревания Prb1p происходят 4 протеолитических расщепления. Удаление сигнального пептида сигнальной пептидазой и автокаталитич. отщепление большого терминального пропептида происходят в эндоплазматич. ретикулуме (ЭР). Отщепление двух карбокситерминальных областей происходит в вакуоли: первое катализируется протеазой A, второе происходит автокаталитически. Изолирован мутант pbni-1 с дефектом по процессингу Prb1p в ЭР. У мутанта не происходит автокаталитич. отщепления пропептида, и Prb1p быстро деградирует в цитозоле. PBN1 клонирован, ему соответствует рамка считывания YCLO52c на III хромосоме. Это жизненно важный ген, кодирующий ранее неизвестный белок. Pbn1p должен содержать суб-C-концевой трансмембранный домен, но быть лишенным сигнальной последовательности. Функциональный слитный белок Pbn1, меченный эпитопом HA, локализуется в ЭР. Pbn1p гликозилирован по аминоконцевому домену, что указывает на полостную ориентацию, несмотря на отсутствие сигнального пептида. Предполагается, что одна из функций Phn1p - содействие автокаталитич. процессингу Prb1p. США, Dep. of Biol. Sci., Carnegie Mellon Univ., Pittsburgh, Pennsylvania 15213. Библ. 58

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.09.03
Рубрики: ПРОТЕАЗА B
ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
ГЕНЫ
ГЕН PBN1
КЛОНИРОВАНИЕ
ФУНКЦИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Jones, Elizabeth W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.05-04В3.105

Transport and activation of the vacuolar aspartic proteinase phytepsin in barley (Hordeum vulgare L.) [Text] / Stefanie Glathe [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 47. - P31230-31236 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Транспорт и активации вакуолярной аспартильной протеиназы, фитепсина, у ячменя (Hordeum vulgare)
Аннотация: Исследовали посттрансляционный процессинг и активацию фитепсина во время его транспорта в вакуоль. После удаления сигнальной последовательности гликозилированный предшественник 53 кД подвергался нескольким протеолитическим расщеплениям, которые в результате приводят к образованию зрелых двуцепочечных форм, представленных в зерна корнях и других тканях ячменя. Фитепсин был также экспрессирован в инфицированных бакуловирусом клетках насекомых. Исследовали свойства рекомбинантного фермента. Португалия, Inst. Technol. Quim. e Biol., Apartado 12, P-2780 Oeiras. Библ. 28

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: АСПАРТИЛЬНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ФИТЕПСИН
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
HORDEUM VULGARE

Доп.точки доступа:
Glathe, Stefanie; Kervinen, Jukka; Nimtz, Manfred; Li, Grace H.; Tobin, Gregory J.; Copeland, Terry D.; Ashford, David A.; Wlodawer, Alexander; Costa, Julia

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.05-04Я6.101

Posttranslational processing and differential glycosylation of Tractin, an Ig-superfamily member involved in regulation of axonal outgrowth [Text] / Chunfa Jie [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 2000. - Vol. 1479, N 1-2. - P1-14 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг и дифференцированное гликозилирование трактина, участвующего в регуляции отрастания аксонов члена Ig-надсемейства
Аннотация: Показали, что трактин подвергается протеолитическому процессингу; трансмембранный гетеродимер трактина образует новую укладку доменов белка, в которой последовательности, сходные с молекулами внеклеточного матрикса, связаны с цитоскелетом посредством анкирина. США, Dep. Zool. a. Genetics, Iowa State Univ., Ames IA 50011

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: ТРАКТИН
ЧЛЕН IG-НАДСЕМЕЙСТВА
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
СВЯЗЫВАНИЕ С ЦИТОСКЕЛЕТОМ

Доп.точки доступа:
Jie, Chunfa; Xu, Yingzhi; Wang, Dong; Lukin, Dana; Zipser, Birgit; Jellies, John; Johansen, Kristen M.; Johansen, Jorgen

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 03.05-04М3.16

Posttranslational processing and differential glycosylation of Tractin, an Ig-superfamily member involved in regulation of axonal outgrowth [Text] / Chunfa Jie [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 2000. - Vol. 1479, N 1-2. - P1-14 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг и дифференцированное гликозилирование трактина, участвующего в регуляции отрастания аксонов члена Ig-надсемейства
Аннотация: Показали, что трактин подвергается протеолитическому процессингу; трансмембранный гетеродимер трактина образует новую укладку доменов белка, в которой последовательности, сходные с молекулами внеклеточного матрикса, связаны с цитоскелетом посредством анкирина. США, Dep. Zool. a. Genetics, Iowa State Univ., Ames IA 50011

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.11
Рубрики: ТРАКТИН
ЧЛЕН IG-НАДСЕМЕЙСТВА
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
СВЯЗЫВАНИЕ С ЦИТОСКЕЛЕТОМ

Доп.точки доступа:
Jie, Chunfa; Xu, Yingzhi; Wang, Dong; Lukin, Dana; Zipser, Birgit; Jellies, John; Johansen, Kristen M.; Johansen, Jorgen

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 03.06-04Б4.233

Kunert, J.
Further studies on the multiple forms of protease ALP of Aspergillus fumigatus [Text] / J. Kunert // Mycoses. - 2001. - Vol. 44, N 7-8. - P307-310 . - ISSN 0933-7407
Перевод заглавия: Дальнейшее изучение множественных форм протеазы ALP Aspergillus fumigatus
Аннотация: Изучено присутствие множественных форм главной внеклеточной протеазы ALP (I) у 3 штаммов Aspergillus fumigatus различного географического происхождения и у мутантов одного их этих штаммов с разрушенными генами главных протеаз I и MEP. При изоэлектрической фокусировке картина протеолитических полос одинакова у всех 3 штаммов и не изменяется при инактивации гена MEP. Однако у мутантов с разрушением гена ALP исчезают все множественные формы. Следовательно, они являются продуктами посттрансляционного процессинга I, а не истинными изоферментами (продуктами разных генов генного семейства). В образовании множественных форм I не участвуют фосфорилирование или гликозилирование. Чехия, Inst. Biol., Fac. Med. Palacky Univ., 775 15 Olomouc. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.09
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ALP
МУТАНТЫ
МНОЖЕСТВЕННЫЕ ФОРМЫ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
ПРОДУКТЫ
ASPERGILLUS FUMIGATUS (FUNGI)

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 03.09-04М3.262

Post-translational disruption of dystroglycan-ligand interactions in congenital muscular dystrophies [Text] / Daniel E. Michele [et al.] // Nature. - 2002. - Vol. 418, N 6896. - P417-422 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Посттрансляционное нарушение взаимодействий дистрогликан-лиганд при наследственных мышечных дистрофиях
Аннотация: Для таких наследственных мышечных дистрофий, как болезнь мышц-глаз-головного мозга (MEB) и дистрофия Фуруямы (FCMD), характерны нарушения головного мозга. Продукт гена, ответственного за FCMD, фукутин, гомологичен гликозилтрансферазам с шарнироподобным доменом, а продукт MEB - POMGnT1, по-видимому, представляет собой новую гликозилтрансферазу. Показано, что у больных MEB и FCMD 'альфа'-дистрогликан экспрессируется в мембранах мышечных клеток, но не полностью гликозилируется, что нарушает его способность связываться с лигандами - ламинином, нейрексином и агрином. Установили, что такие же посттрансляционные дефекты 'альфа'-дистрогликана характерны для мышц и ЦНС мутантных мышей myd. У этих мышей нарушена миграция нейронов в коре головного мозга, мозжечке и гиппокампе, а также повреждена базальная ламина. Изучение мутантных мышей показало, что дистрогликан направляет белки в функциональные участки мозга за сет взаимодействия с белками внеклеточного матрикса. Сделан вывод, что по крайней мере 3 разных гена млекопитающих функционируют в конвергентном пути посттрансляционного процессинга при биосинтезе дистрогликана, и что аномальное взаимодействие дистрогликана с лигандом лежит в основе патогенеза мышечных дистрофий, сопряженных с нарушениями головного мозга. США, Howard Huhges Med. Inst., Dep. Physiol. Biophys., Dep. Neurol., Iowa 52242-1101 IA. Библ. 29

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.51
Рубрики: МЫШЕЧНЫЕ ДИСТРОФИИ
НАСЛЕДСТВЕННЫЕ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ДИСТРОГЛИКАН-ЛИГАНД
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЕ НАРУШЕНИЯ
ДИСТРОГЛИКАН
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
КОНВЕРГЕНТНЫЕ ПУТИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Michele, Daniel E.; Barresl, Rita; Kanagawa, Motoi; Saito, Fumiaki; Cohn, Ronald D.; Satz, Jakob S.; Dollar, James; Nishino, Ichizo; Kelley, Richard I.; Somer, Hannu; Straub, Volker; Matthews, Katherine D.; Moore, Steven A.; Campell, Kevin P.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 11.06-04Б1.46

Genome analysis of the Clostridium difficile phage ФСD6356, a temperate phage of the Siphoviridae family [Text] / Marianne Horgan [et al.] // Gene. - 2010. - Vol. 462, N 1-2. - P34-43 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Геномный анализ фага 'ФИ'CD6356 Clostridium difficile, умеренного фага семейства Siphoviridae
Аннотация: Выделили и охарактеризовали фаги 'ФИ'CD6356 и 'ФИ'CD6365 после индукции митомицином С штаммов Clostridium difficile 43. Оба фага относятся к семейству Siphoviridae и имеют размер генома 37664 п.п. для 'ФИ'CD6356 'ЭКВИВ' 50 т.п.н. для 'ФИ'CD6356 по данным рестрикционного анализа. Установили сходство белковых профилей и показали посттрансляционный процессинг большого капсидного белка. Геномная последовательность 'ФИ'CD6356 значительно отличалась от ранее описанных последовательностей фагов, но была близка таковым из семейства Siphoviridae, инфицирующим грамположительные бактерии с низким содержанием ГЦ-пар. Сделали вывод, что 'ФИ'CD6356 - член предполагаемого Sfi21-подобного рода

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: ГЕНОМ ФАГОВЫЙ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КАПСИДНЫЕ БЕЛКИ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
БАКТЕРИОФАГИ
'ФИ'CD6356
СЕМЕЙСТВО SIPHOLIRIDAE

Доп.точки доступа:
Horgan, Marianne; O'Sullivan, Orla; Coffey, Aidan; Fitzgerald, Gerald F.; van, Sinderen Douwe; McAuliffe, Olivia; Ross, R.Paul

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 89.05-04М6.37

Post-translational processing of pro-opiomelanocortin in the brattleboro (di/di) rat pituitary [Text] / Benedict J. Canny [et al.] // Neuroendocrinology. - 1988. - Vol. 48, N 6. - P603-610 . - ISSN 0028-3835
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг проопиомеланокортина в гипофизах крыс Бреттлборо [di/di]
Аннотация: У гомозиготных [di/di] крыс Бреттлборо, в отличие от гетерозиготных [di/+] синтез и процессинг проопиомеланокортина [ПОМК] не регулируются гипоталамическим АВП. Для уточнения роли АВП сопоставляли уровни мРНК ПОМК, содержащие иммунореактивных [ир] АКТГ [ирАКТГ], ир'бета'-эндорфина [ир'бета'-Э], 'альфа'-МСГ и ир-N-ацетил-Э в гипофизе, а также содержание ирАКТГ, ир'бета'-Э и профилей кортикотропинподобных пептидов в плазме гомозиготных [1-я группа; Г] и гетерозиготных [2-я Г] крыс. У крыс 1-й Г, в отличие от крыс 2-й Г, уровень ирАВП в гипоталамусе был меньше разрешающей возможности метода, а межгрупповых различий уровней ирКРФ не выявлено. Не обнаружено также межгрупповых различий уровня мРНК ПОМК. У крыс 1-й Г были повышены уровни всех гипофизарных пептидов, кроме ирАКТГ, а содержание ирАКТГ и ир'бета'-Э в плазме было у них меньше, чем у крыс 2-й Г. Профили кортикотропинподобных пептидов, образующихся из 'альфа'-МСГ, были сходны у крыс обеих Г, но уровень ир-N-ацетил-Э был выше у крыс 1-й Г. Результаты интерпретированы как доказательство уменьшения деградации и запаздывания освобождения продуктов ПОМК в гипофизах крыс 1-й Г, а также как показатель увеличения процессинга продуктов ПОМК в передней и нервно-промежуточной долях. Следовательно, АВП играет роль в процессинге ПОМК, в синтезе ПОМК и в освобождении АКТГ/'бета'-Э. Австралия, Prince Henry's Hospital, Melbourne. Библ. 37.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.33.17.02
Рубрики: ГИПОФИЗАРНЫЕ ГОРМОНЫ
ПРООПИОМЕЛАНОКОРТИН
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
НЕСАХАРНЫЙ ДИАБЕТ
КРЫСЫ BRATTLEBORO

Доп.точки доступа:
Canny, Benedict J.; Smith, A.Ian; Clements, Judith A.; Funder, John W.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.209

Nucleotide sequence of the dmsABC operon encoding the anaerobic dimethylsulphoxide reductase of Escherichia coli [Text] / P. T. Bilous [et al.] // Mol. Microbiol. - 1988. - Vol. 2, N 6. - P785-795
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность оперона dmsABC, кодирующего анаэробную диметилсульфоксидредуктазу Escherichia coli
Аннотация: Определена нуклеотидная последовательность фрагмента хромосомной ДНК длиной 6,5 т. п. н., кодирующего оперон анаэробной диметилсульфоксидредуктазы (DMSO) Escherichia coli. Показано, что оперон DMSO (dmsABC) состоит из 3 открытых рамок считывания, кодирующих полипептиды с предполагаемыми молекулярными массами 87 350 D, 23 070 D и 30 789 D. Обнаружено, что аминокислотная последовательность полипептида DMSA имеет высокую степень гомологий с биотинсульфоксидредуктазой (bisC) и формиатдегидрогеназой (fdhF). Предположено, что активный сайт и сайт связывания с кофактором молибдоптерином расположен на субъединице DMSA. Сравнение предполагаемого N-конца с субъединицей размером 82 600 D очищенной DMSO показало, что при посттрансляционном процессинге с N-конца DMSA отщепляется 16-ти членный пептид. DMSB содержит 16 цистеиновых остатков, организованных в 4 кластера, 2 из которых типичны для сайта связывания с 4Fe-4S. DMSC состоит из 8 сегментов содержащих только гидрофобные аминокислоты, которые способствуют проникновению фермента через мембрану. Ил. 5. Библ. 45. Франция, Biochimie des Regulations Cellulaires, Institut Pasteur, F-75724, Paris, Cedex 15.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОПЕРОНЫ
DMSABC
ГЕН
ОТКРЫТЫЕ РАМКИ СЧИТЫВАНИЯ
ФЕРМЕНТЫ
СУБЪЕДИНИЦЫ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МАССЫ
ГОМОЛОГИИ
ПРОЦЕССИНГ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

Доп.точки доступа:
Bilous, P.T.; Cole, S.T.; Anderson, W.F.; Weiner, I.H.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 89.12-04М6.133

Day, Robert.
The posttranslational processing of prodynorphin in the rat anterior pituitary [Text] / Robert Day, Huda Akil // Endocrinology. - 1989. - Vol. 124, N 5. - P2392-2405 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг продинорфина в аденогипофизе крысы

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.33.23.02
Рубрики: ОПИОИДНЫЕ ПЕПТИДЫ
ПРОДИНОРФИН
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
АДЕНОГИПОФИЗ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Akil, Huda

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.01-04М1.150

In vitro translation, post-translational processing and secretion of pulmonary surfactant protein B precursors [Text] / Michael A. O'Reilly [et al.] // Biochim. et. Biophys. Acta Mol. Cell. Res. - 1989. - Vol. 1011, N 2-3. - P140-148 . - ISSN 0167-4889
Перевод заглавия: Трансляция посттрансляционный процессинг и секреция in vitro предшественников легочного сурфактантного белка B
Аннотация: На линии Кл аденокарциономы легких человека H441-4 с морфологич. признаками Кл Клара изучали синтез, процессинг, секрецию предшественников белка SP-B сурфактанта. При добавлении в среду туникамицина стимулировался синтез и секреция про-SP-B с М. м 39 кД. Изоформы с М. м. 41-43 кД, чувствительные к гликозидазе-Н, обнаружены в Кл, а резистентные к этому ферменту белки - в секрете. Изоформы с М. м. 42-46 кД, чувствительные к нейраминидазе и эндогликозидазе-F, выявляются в среде лишь через 60 мин после начала культивирования Кл. В результате протеолиза этих изоформ появляются белки с М. м. 27-33 кД и 16 кД. В результате воздействия гликозидазы F из изоформ 27-33 кД получен белок с М. м. 23 кД. Дальнейший протеолитич. процессинг высокомолекул. изоформ до белка SP-В с М. м 8 кД не обнаружен. Отсутствие этого белка связывают с фенотипическими признаками Кл Клара. Ин витро изучена трансляция и постранляционный процессинг про-SP-B с использованием кДНК и человеческой легочной поли(А)+РНК. США, [J. A. Whitsett], Univ. Cincinnati, Coll. of Med. D. Cincinnati, OH 45267. Библ. 29.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.09.07 + 341.19.19.27.15 + 341.19.21.19
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ H441-4
ТРАНСЛЯЦИЯ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
СЕКРЕЦИЯ
СУРФАКТАНТ В
В
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
O'Reilly, Michael A.; Weaver, Timothy E.; Pilot-Matias, Tami J.; Sarin, Virender K.; Gazdar, Adi F.; Whitsett, Jeffrey A.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.269

Thony-Meyer, Linda.
An unusual gene cluster for the cytochrome bc[1] complex in Bradyrhizobium japonicum and its requirement for effective root nodule symbiosis [Text] / Linda Thony-Meyer, Dietmar Stax, Hauke Hennecke // Cell. - 1989. - Vol. 57, N 4. - P683-697 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Необычный кластер генов комплекса цитохрома bc[1] у Bradyrhizobium japonicum и его необходимость для эффективного симбиоза при нодуляции корней
Аннотация: Проведена идентификация, секвенирование и функциональный анализ первых генов, вовлеченных в дыхание у ризобий. Исходным материалом служил полученный вставкой Tn5 мутант Bradyrhizobium japonicum 2800, характеризующийся плейотропной дыхательной недостаточностью и неспособностью к фиксации азота. Выявлено 2 сцепленных гена, fbcF и fbcH, кодирующие компоненты респираторного комплекса III-белок Fe/S и цитохромы b и c[1]. Обнаружено, что fbcH является, по-видимому, единственным геном для синтеза обоих цитохромов, так что его 5'-половина кодирует цитохром b, а 3'-половина - цитохром с[1]. Показано, что крупный белок-предшественник FbcH подвергается посттрансляционному процессингу, приводящему к образованию 2 цитохромов. Инсерционные мутанты по генам fbcF и fbcH растут анаэробно, но не способны к фиксации азота при симбиозе с соей. Отсюда сделан вывод, что оба гена существенны для симбиоза. Предполагается, что B. japonicum использует цитохром bc[1]-содержащую дыхательную цепь в процессе существования как микроаэробного эндосимбионта. Напротив, в аэробных условиях дыхание у этих бактерий происходит bc[1]-независимым путем. Ил. 9. Табл. 2. Библ. 69. Швейцария, Eidgenossische Technische Hochschule Schmeizbergstrasse 7 CH-8092 Zurich.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (BACT.)
ШТАММ HO RIF 15
БОБОВО-РИЗОБИАЛЬНЫЙ СИМБИОЗ
МЕХАНИЗМ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
РИЗОБИИ
СТРУКТУРА
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА FE/S FBCF
ГЕН ЦИТОХРОМОВ BE FBCH
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ НУКЛЕОТИДОВ
ФУНКЦИЯ
БЕЛКИ
БЕЛОК FBC H
СИНТЕЗ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

Доп.точки доступа:
Stax, Dietmar; Hennecke, Hauke

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.05-04К1.168

Su, Bing.
Biosynthesis of a phosphatidylinositol-glycan-linked membrane protein: Signals for posttranslational processing of the Ly-6Е antigen [Text] / Bing Su, Alfred L. M. Bothwell // Mol. and Cell. Biol. - 1989. - Vol. 9, N 10. - P3369-3376 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Биосинтез мембранного белка, связанного с фосфатидилинозитолгликаном. Сигналы для посттрансляционного процессинга Ly-6E антигена
Аннотация: Ly-6Е/А - поверхн. белок, экспрессируемый с высокой плотностью на активированных периф. Т-лимфоцитах мыши. Ассоциация этого белка с плазм. мембраной опосредуется через фосфатидилинозитол-гликан. Для исследования биосинтеза этой м-лы сконструирована серия мутантных Ly-6Е/А генов, к-рые были экспрессированы в клетках COS путем трансфекции. В отсутствие 12 или 20 С-концевых остатков в перв. продукте трансляции, модификация м-л Ly-6Е фосфатидилинозитол-гликаном полностью отменялась и мутантные белки секретировались. Связывание фосфатидилинозитол-гликана частично подавлялось при использовании мутантной м-лы с доп. заряженными 12 аминок-тами, представленными на IFA-3, соединенными с Сконцом Ly-6Е белка. Мутантный белок подвергается протеолитическому расщеплению, но фосфатидилинозитолгликан связывает только 50% белковых м-л. Замена Asn на Lys в предполагаемом сайте расщепления приводит к появлению белка, связанного с фосфатидилинозитол-гликаном, к-рый характеризуется изменением электрофоретической подвижности. Полагают, что протеолитическое расщепление может осуществляться по др. аминокисл. сайтам и что фосфатидилинозитол-гликан может связывать такие новые сайты. Библ. 40. Sect. Immunobiol., Dept Pathol., Biol., Howard Hughes Med. Inst., Jale Univ. Medsch., New Haven. CT 06510, US.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: БЕЛКИ
МЕМБРАННЫЕ
БИОСИНТЕЗ
ФОСФАТИДИЛИНОЗИТОЛГЛИКАН
ВЗАИМОСВЯЗЬ
АНТИГЕН LY-6Е
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
T-LYMPHOCYTES
LFA-3 ANTIGEN

Доп.точки доступа:
Bothwell, Alfred L.M.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.106

The proteolytic processing of E. coli penicillin amidase [Text] / C. Niebuhr-Redder [et al.] ; Hoppe-Seyler // Biol. Chem. - Vol. 370, N 9. - P939-940 . - ISSN 0177-3593
Перевод заглавия: Протеолитический процессинг пенициллинамидазы из Escherichia coli
Аннотация: В клетках бактерий пенициллинамидаза (ПА) подвергается посттрансляционному процессингу. Профермент (Mr 87 кД) разрезается на 'альфа'-цепь (22 кД) и 'бета'-цепь (65 кД) путем удаления участка из 53 аминокислот от первичной цепи. Образуемый таким способом фермент имеет рI 7,0 и м. б. автокаталитически преобразован в др. активную форму с рI 6,7. В гомогенатах E. coli и в неочищ. препаратах ПА обнаруживается по крайней мере пять активных белковых зон с разными рI. С помощью поли- и моноклональных антител исследованы след. х-ки ПА: кинетика протеолитического процессинга в неочищ. и очищ. препаратах; происхождение всех форм из одного генного продукта; состав ферментных форм в гомогенатах E. coli на разных стадиях роста; иммунологическая х-ка химически модифицированной ПА. ФРГ, Technische Univ. Hamburg-Harburg, AB Biotechnologie II D-2100 Hamburg 90.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ПЕНИЦИЛЛИНАМИДАЗА
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
ИММУНОЛОГИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Niebuhr-Redder, C.; Wiesemann, Th.; HaSS, W.; J'-'schko, E.; Kasche, V.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 90.09-04И9.528

Sato, Yukihiro.
Post-translational processing in the synthesis of egg-specific protein in the silkworm, Bombyx mori [Text] / Yukihiro Sato, Okitsugu Yamashita // Insect Biochem. - 1989. - Vol. 19, N 3. - P293-300 . - ISSN 0020-1790
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг в синтезе яйцеспецифического белка у тутового шелкопряда
Аннотация: Синтез яйцеспецифического белка (ЯСБ) изучали в развивающихся фолликулах яичников B. mori, используя мечение некоторыми радиоактивными предшественниками in vivo и in vitro. Использование [{3}{5}S]метионина показало, что ЯСБ сначала синтезировался в виде 69 кДа-пептида (69К-ЯСБ), к-рый затем превращался в 72 кДа-пептид (72К-ЯСБ) в течение 2 ч. Некоторые молекулы 72К-ЯСБ превращались в 64 кДа-пептид (64К-ЯСБ) после 10-часового мечения. Отмечается, что [{1}{4}C]манноза включается в 69К-ЯСБ и 72К-ЯСБ. В присутствии туникамицина мечение [{3}{5}S]метионином вызывало появление нового 67 кДа-пептида (67К-ЯСБ), уменьшая включение в 69К- и 72К-ЯСБ. [{3}{1}P]ортофосфат включался только в 72К-ЯСБ за счет 2-часовой импульсной метки. Обработка 72К-ЯСБ щелочной фосфатазой превращала его в 69К-ЯСБ. Полученные результаты предполагают, что первичный трансляционный продукт последовательно превращается в 67К-ЯСБ путем отщепления сигнального пептида, в 69К-ЯСБ путем гликозилирования, и, в конечном итоге, в 72К-ЯСБ путем фосфорилирования, как конечного продукта пептидного синтеза. Предполагается, что ограниченное превращение 72К-ЯСБ в 64К-ЯСБ происходит после эндоцитоза. Япония, Lab. of Sericult. Sci., Fac. of Agric., Nagoya Univ., Chikusa, Nagoya 464-01. Библ. 30.

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ЯЙЦА
БЕЛКИ
ЯЙЦЕСПЕЦИФИЧЕСКИЕ БЕЛКИ
СИНТЕЗ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Yamashita, Okitsugu

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.12-04М3.242

Procholecystokinin processing in rat cerebral cortex during development [Text] / Niels W. Mogensen [et al.] // Dev. Brain Res. - 1990. - Vol. 54, N 1. - P81-86 . - ISSN 0165-3806
Перевод заглавия: Процессинг прохолецистокинина в коре больших полушарий головного мозга крыс в ходе развития
Аннотация: Посттрансляционный процессинг прохолецистокинина (про-ХЦК) в мозге крысы в процессе постнатального развития (ПР) исследовали с помощью библиотеки радиоиммунол. тестов на различные фрагменты про-ХЦК. Конц-ия про-ХЦК, достигавшая в экстракте коры плода 43 пмоль/г, сохранялась на этом уровне до 21-го дня ПР, а затем снижалась. У взрослых крыс про-ХЦК в коре не обнаруживался. Конц-ия продукта процессинга про-ХЦК ('альфа'карбоксиамидированного ХЦК) возрастала от 2 (у плода) до 122 пмоль/г (у взрослых животных). Наиболее быстрое возрастание содержания ХЦК происходило в период с 7-го по 21-й день ПР. С помощью гель-фильтрации в экстракте мозга 7-, 21- и 100-дневных крыс обнаружили различные пропорции про-ХЦК, глицин-модифицированного ХЦК и 'альфа'-карбоксиамидированного ХЦК. Заключают, что экспрессия биологически активных фрагментов про-ХЦК в мозге регулируется в основном на посттрансляционном уровне, а не на уровне транскрипции. Дания, Rigshospitalitet, DK-2100 Copenhagen. Библ. 37.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.29
Рубрики: ХОЛЕЦИСТОКИНИН
БИОСИНТЕЗ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ОНТОГЕНЕЗ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Mogensen, Niels W.; Hilsted, Linda; Bardram, Linda; Rehfeld, Jens F.

1-20 21-29

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска