СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ<.>)

Общее количество найденных документов : 189
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.121

Functional and structural relationship of various extradiol aromatic ring-cleavage dioxygenases of Pseudomonas origin [Text] / Jun Hirose [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 118, N 3. - P273-278 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Функциональное и структурное родство различных диоксигеназ Pseudomonas, разрезающих ароматическое кольцо экстрадиола
Аннотация: Клонировали гены диоксигеназ, разрезающих ароматическое кольцо экстрадиола, из различных видов Pseudomonas и получили их гетерологичную экспрессию в клетках Escherichia coli. Исследовали их субстратную специфичность в отношении различных катехольных компонентов. Сравнили 4 2,3-дигидроксибифенилдиоксигеназы бифенилутилизирующих псевдомонад; 3-метилкатехолдиоксигеназу утилизирующей толуол Pseudomonas putida F1; 1,2-дигидроксинафталендиоксигеназу, кодируемую плазмидой NAH7 и катехол-2,3-диоксигеназу (I), кодируемую плазмидой pWWO. Установили, что I обладает широкой субстратной специфичностью, а остальные дегидрогеназы обладают узкой субстратной специфичностью. Япония, Dep. of Agricultural Chemistry, Kyushu Univ., Hakozaki, Fukuoka 812. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS (BACT.)
РАЗЛИЧНЫЕ ВИДЫ
ДИОКСИГЕНАЗЫ
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЕНЫ
ГЕНЫ ДИОКСИГЕНАЗ
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Hirose, Jun; Kimura, Nobutada; Suyama, Akiko; Kobayashi, Akiko; Hayashida, Shinsaku; Furukawa, Kensuke

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.08-04Б4.173

Cloning and expression of the penicillinase from a borderline methicillin-susceptible Staphylococcus aureus strain in Escherichia coli [Text] / Orietta Massidda [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 119, N 3. - P263-269 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Клонирование и экспрессия пенициллиназы из штамма Staphylococcus aureus с пограничным уровнем устойчивости к метициллину в Escherichia coli
Аннотация: В последние годы появились штаммы Staphylococcus aureus с промежуточными уровнями чувствительности-устойчивости к метициллину и др. родственным антистафилококковым пенициллинам, устойчивым к пенициллиназе. Было высказано предположение, что сверхколичества 'бета'-лактамазы частично гидролизуют метициллин и родственные пенициллины, т. к. эти штаммы S. aureus обычно продуцируют большие количества 'бета'-лактамазы. На многокопийном векторе в Escherichia coli клонировали ген устойчивости к ампициллину из штамма S. aureus a53 с промежуточной устойчивостью к метициллину. Клонированный ген гибридизовался с геном blaZ стафилококковой 'бета'-лактамазы. Суперпродукция этого гена в E. coli не приводила к гидролизу метициллина. Италия, Inst. Microb., Univ. degli Studi Ancona, Via Ranieri, Monte d'Ago, 60131 Ancona. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТЬ
МЕТИЦИЛЛИН
ГЕНЫ
ГЕН ЛАКТАМАЗЫ * БЕТА-BLA
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ЛАКТАМАЗА * БЕТА-
ПОВЫШЕННЫЙ ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Massidda, Orietta; Montanari, Maria Pia; Mingoia, Marina; Varaldo, Pietro Emanuele

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.219

Proline iminopeptidase from Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus CNRZ 397: Purification and characterization [Text] / Christophe Gilbert [et al.] // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 3. - P537-542 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Пролиниминопептидаза из Lactobacillus delbrueckii подвид bulgaricus CNRZ397: выделение и характеристика
Аннотация: Клонированный ранее ген пролиниминопептидазы pepIP из Lactobacillus delbrueckii подвид bulgaricus CNRZ397 суперэкспрессировали в клетках Escherichia coli. До 45% фермента секретировалось в периплазму E. coli. Белок был очищен с помощью ИОХ. PepIP - тример с мол. м. 100000 Д. Оптимальные условия работы PepIP:pH 6-7, присутствие 0,1% БСА. PepIP стабилен при т-ре ниже 40'ГРАДУС'C. PepIP расщепляет ди- и трипептиды с пролином на N-конце. По своим биохимическим свойствам исследованная иминопептидаза отличается от известных ферментов такого типа. Франция, Lab. Microb., Genet. Molec., Ctr. Genet. Molec., Cell. (CNRS UMR 106), Univ. Claude Bernard-Lyon 1; Bat. 405, F-69622 Villeurbanne Cedex. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ПРОЛИНИМИНОПЕПТИДАЗЫ PEP IP
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
БЕЛОК
ПРОЛИНИМИНОПЕПТИДАЗА PEP IP
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
СЕКРЕЦИЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФУНКЦИЯ
LACTOBACILLUS DELBRUECKII (BACT.) ПОДВИД BULGARICUS
ШТАММ CNRZ 397
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gilbert, Christophe; Atlan, Daniele; Blanc, Brigitte; Portalier, Raymond

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.10-04Б4.150

Yin, Yueping.
Молекулярное клонирование гена, кодирующего белок, подобный антигену 'альфа', и сверхсинтез этого белка в Escherichia coli [Text] / Yueping Yin // Kansenshogaku zasshi = J. Jap. Assoc. Infec. Diseases. - 1994. - Vol. 68, N 11. - С. 1330-1337 . - ISSN 0387-5911
Аннотация: Автор сконструировал геномную библиотеку Mycobacterium leprae Thai 53 и клонировал ген, кодирующий белок, подобный антигену 'альфа', методом гибридизации с использованием в качестве зонда фрагмента ДНК M. leprae, связанного с антигеном 'альфа'. Клонированный ген был обозначен как ген антигена 'альфа' 2. В результате определения нуклеотидной последовательности этого гена и соответствующей аминокислотной последовательности были получены данные о гомологии между антигеном 'альфа' 2 и антигеном 85A, а также между антигеном 'альфа' и антигеном 85B. С помощью вектора pMALc-R1 сконструировали систему сверхэкспрессии генов антигена 'альфа' и 'альфа' 2 в E. coli. Более 6 мг рекомбинантного 'альфа' антигена и более 10 мг рекомбинантного 'альфа' 2 антигена было получено из 200 мл жидкой культуры E. coli. Полученные рекомбинантные антигены могут быть использованы в серодиагностике лепры. Япония, Dep. of Bacteriol., School of Medicine, Osaka City Univ. Ил. 6. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН АНТИГЕНА АЛЬФА 2
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ СВЕРХЭКСПРЕССИЯ
АНТИГЕНЫ
АНТИГЕН АЛЬФА 2
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ВЫДЕЛЕНИЕ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
MYCOBACTERIUM LEPRAE (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Патент 5268172 Соединенные Штаты Америки, МКИ A01N 63/00.

Payne, Jewel M.
Bacillus thuringiensis isolate denoted B.T.PS158C2, active against lepidopteran pests, and genes encoding lepidopteran-active toxins [Текст] / Jewel M. Payne, David A. Cummings, Raymond J. C. Cannon ; Mycogen Corp. - № 759247 ; Заявл. 13.09.1991 ; Опубл. 07.12.1993
Перевод заглавия: Изолят Bacillus thuringiensis, обозначенный B.T.PS 158C2, активный против чешуекрылых вредителей и гены, кодирующие лепидоптериальноактивный токсин
Аннотация: Патент. Выделили новый изолят Bacillus thuringiensis и обозначили его B.T.PS 158C2. Обнаружили у данного изолята новый ген, кодирующий токсин, активный против чешуекрылых. Ген токсина клонировали. Показали, что данный ген м. б. введен в различные прокариотические и эукариотические микроорганизмы, к-рые могут экспрессировать этот ген. Полученные рекомбинантные микроорганизмы можно использовать для борьбы с различными чешуекрылыми в разнообразных условиях окружающей среды

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.53.07.59.09
Рубрики: BACILLUS THURINGIENSIS (BACT.)
ИНСЕКТИЦИДЫ
ТОКСИН ПРОТИВ ЧЕШУЕКРЫЛЫХ
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕН ЭНТЕРОТОКСИНА
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ПАТЕНТЫ
США
1993 Г

Доп.точки доступа:
Cummings, David A.; Cannon, Raymond J.C.; Mycogen Corp.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.02-04Б4.65

Brzostek, Katarzyna.
Production of Escherichia coli LamB protein in Yersinia enterocolitica [Text] / Katarzyna Brzostek, Halina Heleszko, Jerzy Hrebenda // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 127, N 1-2. - P17-21 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Продукция белка LamB у Yersinia enterocolitica
Аннотация: Авторы ввели плазмиду pBCP 68, содержащую ген lamB Escherichia coli в Yersinia enterocolitica и исследовали ее экспрессию. Присутствие белка LamB во внешней мембране. Y. enterocolitica дикого типа совпадало с потерей поринов OmpC и OmpF. С помощью блот-анализа по Вестерну показали, что сигнальный пептид LamB расщепляется Y. enterocolitica, и LamB интегрирует во внешнюю мембрану этих клеток. Экспрессию LamB вызывала чувствительность Y. enterocolitica к фагу 'лямбда'. Польша, Inst. of Microbiol., Warsaw Univ., Nowy Swiat 67, 00-046 Warsaw. Табл. 1. Ил. 3. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.25
Рубрики: ПОРИНЫ
МАЛЬТОПОРИН LAMB
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ПРОЦЕССИНГ
ГЕНЫ
ГЕН МАЛЬТОПОРИНА LAMB
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
YERSINIA ENTEROCOLITICA (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Heleszko, Halina; Hrebenda, Jerzy

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.03-04Б4.219

Macrophage-inducible expression of a model antigen in Salmonella typhimurium enhances immunogenicity [Text] / Elizabeth L. Hohmann [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 7. - P2904-2908 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Индуцибельная экспрессия в макрофагах модельного антигена с усилением иммуногенности Salmonella typhimurium
Аннотация: Сконструировали плазмиду, в к-рой ген постороннего антигена (ген proA щелочной фосфатазы Escherichia coli) был объединен с геном pagC, активируемым регулятором транскрипции phoP сальмонелл. С помощью плазмиды был получен штамм S. typhimurium, экспрессирующий слитый белок PagG-щелочная фосфатаза. Рекомбинантный штамм перорально вводили мышам BALB/c и исследовали ответ на гетерологичный антиген (щелочную фосфатазу) и липополисахарид. Др. мышей параллельно иммунизировали штаммом сальмонелл, конститутивно экспрессирующим щелочную фосфатазу. Показали, что по синтезу IgG антител, специфичных к липополисахариду, исследованные штаммы сальмонелл не различались. В то же время, синтез IgG антител, специфичных к щелочной фосфатазе, был выявлен только через 3 нед. после иммунизации штаммом, экспрессирующим активированный phoP ген щелочной фосфатазы. Делают вывод, что экспрессия в макрофагах гетерологичного антигена, активируемая индуцированным in vivo промотором, значительно увеличивает иммуногенность этого антигена. США, Infectious Dis. Unit, Massachusetts General Hosp., Fruit St., Boston, MA 02114. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
PAGC-ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
IGG-АНТИТЕЛА
СИНТЕЗ
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ АНТИГЕН
ИНДУКЦИЯ
ИММУНОГЕННОСТЬ
УВЕЛИЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Hohmann, Elizabeth L.; Oletta, Carmen A.; Loomis, Wendy P.; Miller, Samuel I.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.05-04К1.471

Sharma, Ajay K.
Biologically active recombinant human complement factor H: Synthesis and secretion by the baculovirus system [Text] / Ajay K. Sharma, Michael K. Pangburn // Gene. - 1994. - Vol. 143, N 2. - P301-302 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Биологически активный рекомбинантный фактор H комплемента человека. Синтез и секреция в бакуловирусной системе
Аннотация: Полноразмерный кДНК-клон (4,3 т.п.н.), кодирующий фактор H комплемента человека (h CFH; 155 кД), клонировали в векторе pVL1393 и трансфицировали в клетки Spodoptera frugiperda SF9. Биологически активный белок 140 кД секретировался в среду (5 мг/л). США, Dep. Biochem., Univ. Texas Hlth Sci. Ctr, Tyler, TX. Библ. 9

ГРНТИ	34.43.21

ВИНИТИ 341.43.21.07
Рубрики: ФАКТОР H
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
СЕКРЕЦИЯ
ВЕКТОРЫ
БАКУЛОВИРУСЫ
ПЛАЗМИДА PVL 1393
КЛЕТКИ SF 9
SPODOPTERA FRUGIPERDA
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Pangburn, Michael K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.10-04Б1.177

Chazenbalk, Gregorio D.
Expression of the extracellular domain of the thyrotropin receptor in the baculovirus system using a promoter active earlier than the polyhedrin promoter. Implications for the expression of functional highly glycosylated proteins [Text] / Gregorio D. Chazenbalk, Basil Rapoport // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 4. - P1543-1549 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Экспрессия внеклеточного домена рецептора тиротропина в бакуловирусной системе с использованием промотора, более раннего, чем промотор гена полиэдрина. Применение для экспрессии функциональных высокогликозилированных белков
Аннотация: Бакуловирусный вектор (БВВ) pVL1393 с очень поздним полиэдриновым промотором плохо экспрессирует рецептор (I) тиротропина (II). Новый БВЕ pacMP3 с промотором позднего основного белка вируса ядерного полиэдроза экспрессирует в клетках (Кл) насекомых Sf9 внеклеточный домен I (III) раньше (через 1 д после заражения), чем БВВ pVL 1393. III, экспрессированный pacMP3 (IIIA), больше, чем III, экспрессированный pVL 1393 (IIIB): мол. м. IIIA и IIIB равны соотв. 68000 и 63000. Только IIIA секретируется из Кл в следовых кол-вах. При ферментативном дегликозилировании IIIA и IIIB образуется белок с мол. м. 54000. Это позволяет предположить, что IIIA содержит больше углевода, чем IIIB. Несмотря на более сильное гликозилирование, большая часть IIIA остается внутри Кл в составе фракции частиц. Следовые кол-ва IIIA, очищенные из растворимой цитоплазматической фракции Кл насекомых, полностью нейтрализуют аутоантитела к I в сыворотках больных и частично ингибируют связывание II. Т. обр. БВВ с промотором, активным на более ранней стадии заражения, чем обычно используемый полиэдриновый промотор, вызывает образование более гликозилированного и функционального III, хотя и в небольшом кол-ве. США, Thyroid Molec. Biol. Unit, Veterans Administration Med. Ctr, San Francisco, CA 94121. Библ. 35

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ТИРОТРОПИН
РЕЦЕПТОРЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ДОМЕН
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ВЕКТОРЫ
БАКУЛОВИРУС PACMP3
БАКУЛОВИРУСНАЯ СИСТЕМА ЭКСПРЕССИИ
ПРОМОТОРЫ
БЕЛОК ПОЗДНИЙ ОСНОВНОЙ
БЕЛКИ ГЛИКОЗИЛИРОВАННЫЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Rapoport, Basil

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.10-04Б1.178

Efficient expression of a heterodimer of bone morphogenetic protein subunits using a baculovirus expression system [Text] / Masatoshi Hazama [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 209, N 3. - P859-866 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Эффективная экспрессия гетеродимера субъединиц морфогенетического белка кости с использованием бакуловирусной системы экспрессии
Аннотация: Сконструированы рекомбинантные бакуловирусы (РБВ), экспрессирующие морфогенетические белки кости YBMP (I) 2, 4 и 7 Xenopus. Кондиционированная среда (КС) клеток насекомых Sf9, инфицированных РБВ для I-2 или I-4, обладает сильной способностью индуцировать активность щелочной фосфатазы (II) в линии клеток MC3T3-E1 остеобластов мыши, хотя большая часть активности этих I остается внутри зараженных клеток. В отличие от этого, I-7 преимущественно секретируется в среду, но обладает очень низкой активностью. После одновременного заражения РБВ для I-7 и I-2 или I-4 уровень индуцирующей II активности в КС становится особенно высоким. Методами катионообменной хроматографии и иммуноблотинга показано, что эта активность обусловлена гетеродимером, в к-ром I-7 и I-4 связаны дисульфидными связями. Гетеродимер усиливает продукцию остеокальцина и чувствительность к паратгормону гораздо эффективнее, чем гомодимеры субъединиц I. Эти данные показали, что экспрессионная система РБВ удобна для получения гетеродимерного I, обладающего высокой активностью в индукции остеогенной дифференцировки. Япония, Pharmaceutical Res. Div., Takeda Chem. Industries Ltd., Osaka 532. Библ. 21

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК МОРФОГЕНЕЗА КОСТИ
СУБЪЕДИНИЦЫ
ГЕТЕРОДИМЕРЫ
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ВЕКТОРЫ
БАКУЛОВИРУСЫ
БАКУЛОВИРУСНАЯ СИСТЕМА ЭКСПРЕССИИ
XENOPUS

Доп.точки доступа:
Hazama, Masatoshi; Aono, Aki; Ueno, Naoto; Fujisawa, Yukio

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.10-04Т4.273

Yamamoto, Mitsuyo.
High level expression of Streptococcus pyogenes erythrogenic toxin A (SPE A) in Escherichia coli and its rapid purification by HPLC [Text] / Mitsuyo Yamamoto, Joseph J. Ferretti // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 132, N 3. - P209-213 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Высокоэффективная экспрессия эритрогенного токсина А (Spe A) Streptococcus pyogenes и его быстрая очистка методом HPLC
Аннотация: Ген SpeA стрептококкового эритрогенного токсина А (I) из фага Т12 Streptocuccus pyogenes гиперэкспрессировали в Escherichia coli под контролем промотора фага Т7. Т. к. большая часть экспрессированного I локализована в периплазматич. пространстве, осмотич. шок с 0,5 М сахарозой приводит к получению очищенного препарата I. Дополнительная 2-стадийная очистка методом ВЭЖХ дает гомогенный препарат I. США, Dept. of Microbiol. and Immunol., Univ. of Oklahoma Health Sci. Center, Oklahoma City OK 73190. Библ. 12

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ТОКСИНЫ
ЭРИТРОГЕННЫЙ ТОКСИН А (SPE A)
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН ЭРИТРОГЕННОГО ТОКСИНА А SPE A
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ВЭЖХ
STREPTOMYCES PYOGENES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ferretti, Joseph J.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.11-04Б4.152

Yamamoto, Mitsuyo.
High level expression of Streptococcus pyogenes erythrogenic toxin A (SPE A) in Escherichia coli and its rapid purification by HPLC [Text] / Mitsuyo Yamamoto, Joseph J. Ferretti // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 132, N 3. - P209-213 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Высокоэффективная экспрессия эритрогенного токсина А (Spe A) Streptococcus pyogenes и его быстрая очистка методом HPLC
Аннотация: Ген SpeA стрептококкового эритрогенного токсина А (I) из фага Т12 Streptocuccus pyogenes гиперэкспрессировали в Escherichia coli под контролем промотора фага Т7. Т. к. большая часть экспрессированного I локализована в периплазматич. пространстве, осмотич. шок с 0,5 М сахарозой приводит к получению очищенного препарата I. Дополнительная 2-стадийная очистка методом ВЭЖХ дает гомогенный препарат I. США, Dept. of Microbiol. and Immunol., Univ. of Oklahoma Health Sci. Center, Oklahoma City OK 73190. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ТОКСИНЫ
ЭРИТРОГЕННЫЙ ТОКСИН А (SPE A)
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН ЭРИТРОГЕННОГО ТОКСИНА А SPE A
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ВЭЖХ
STREPTOMYCES PYOGENES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ferretti, Joseph J.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.01-04И3.356

Knight, Peter J.
Molecular cloning of an insect aminopeptidase N that serves as a receptor for Bacillus thuringiensis CryIA(c) toxin [Text] / Peter J. Knight, Barbara H. Knowles, David J. Ellar // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 30. - P17765-17770 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование аминопептидазы N, служащей рецептором для токсина CrYIA(c) Bacillus thuringiensis
Аннотация: Инсектицидный 'дельта'-эндотоксин CrYIA(c) Bacillus thuringiensis связывается в эпителии кишечника личинок Manduba sexta с гликопротеиновым рецептором, являющимся аминопептидазой N (I). Клоны I идентифицированы в библиотеке кДНК кишечника M. sexta. 2 перекрывающихся клона вместе содержат последовательность длиной 3095 п. н. с открытой рамкой считывания, кодирующей пре-про-протеин I. Идентифицированы отщепляемые сигнальный пептид и пропептид I. В I обнаружены 4 потенциальных сайта N-гликозилирования. На С-конце I содержится сигнальный пептид для гликозилфосфатидилинозитного якоря (ГЯ), так что I, в отличие от большинства известных аминопептидаз, прикрепляется к мембране с помощью ГЯ. Это подтверждает частичное освобождение I из мембран ворсинок кишечника M. sexta под действием фосфатидилинозит-специфичной фосфолипазы С. По предсказанной аминокислотной последовательности I похожа на семейство Zn{2+}-зависимых аминопептидаз, особенно в области, окружающей консенсусный мотив связывания Zn{2+}. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Cambridge, Cambridge, CB2 1 QW. Библ. 51

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АМИНОПЕПТИДАЗА N ЛИЧИНОК НАСЕКОМЫХ
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КДНК ГЕНА АМИНОПЕПТИДАЗЫ N
ПОЛУЧЕНИЕ
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
BACILLUS THURINGIENSIS

Доп.точки доступа:
Knowles, Barbara H.; Ellar, David J.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.01-04Б4.167

Expression of the 18kDa protein of Mycobacterium leprae in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Joao Renato Rebello Pinho [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 12. - P1241-1246 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Экспрессия белка с молекулярным весом 18 кД из Mycobacterium leprae в клетках Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Описаны две системы эффективной экспрессии антигена с мол. м. 18 кД Mycobacterium leprae в клетках Saccharomyces cerevisiae. В первой системе ген M. leprae был клонирован в виде слитого белка с лидерной последовательностью 'альфа'-фактора дрожжей, что обеспечивало секрецию белка во внешнюю среду. Во второй системе ген был клонирован как слитый белок с геном убиквитина дрожжей; этот подход обеспечивал аккуратный процессинг in vivo. Эффективность экспрессии была одинаковой в обеих системах, однако использование системы секреции позволяло облегчить процесс очистки белка. Была изучена возможность использования различных штаммов дрожжей при различных условиях культивирования. Бразилия, Inst. Adolfo Lutz, Sao Paulo, SP. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: MYCOBACTERIUM LEPRAE (BACT.)
АНТИГЕНЫ
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ БИОСИНТЕЗ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
СИСТЕМЫ ЭКСПРЕССИИ

Доп.точки доступа:
Pinho, Joao Renato Rebello; Barr, Philip J.; Vicente, Elizabete Jose; Schenberg, Ana Clara

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.04-04Б4.87

Cebolla, Angel.
Nondisruptive detection of activity of catabolic promoters of Pseudomonas putida with an antigenic surface reporter system [Text] / Angel Cebolla, Carlos Guzman, Lorenzo Victor de // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 1. - P214-220 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Не вызывающее разрушений [клетки] определение активности катаболических промоторов Pseudomonas putida с помощью репортерной системы поверхностного антигена
Аннотация: Для изучения активности катаболических промоторов Pseudomonas putida на уровне одной клетки разработана новая репортерная система. Она заключается в том, что антигенная последовательность коронавируса на генетич. уровне встроена в соответствующий сайт гена lamB Escherichia coli. Синтезируемый при этом гибридный белок LamB встраивается в наружную мембрану клеток таким образом, что эпитоп коронавируса доступен для специфич. антител. Экспрессия и правильный процессинг гибридного белка наблюдается также у P. putida при встраивании гена в плазмиду NAH7. Подстраивание гена под промотор Pm плазмиды TOL привело к зависимости экспрессии гетерологич. эпитопа от наличия в среде м-толуатов. Методом иммунофлюоресцентной микроскопии возможно обнаружить даже единичные светящиеся клетки. Испания [de Lorenzo V.], Centro de Invest. Biol., Consejo Super. de Invest. Cient'иота'ficas, Madrid 28006. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.11
Рубрики: PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ПРОМОТОРЫ
КАТАБОЛИТНЫЕ ПРОМОТОРЫ
ЭКСПРЕССИЯ
АНАЛИЗ
РЕПОРТЕРНЫЕ СИСТЕМЫ
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ ЭПИТОП
БЕЛОК LAMB
АНТИГЕН КОРОНАВИРУСА
СЛИЯНИЕ
МЕТОД ИММУНОФЛЮОРЕСЦЕНТНОЙ МИКРОСКОПИИ

Доп.точки доступа:
Guzman, Carlos; de, Lorenzo Victor

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.04-04М4.224

Characterisation of the single copy trefoil peptides intestinal trefoil factor and pS2 and their ability to form covalent dimers [Text] / Rebecca Chinery [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 357, N 1. - P50-54 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Характеристика однокопийных пептидов - [фрагментов] кишечного фактора-трилистника и pS2 и их способность к образованию ковалентных димеров
Аннотация: Кишечные пептиды-трилистники (КПТ) - это семейство внеклеточных пептидов с невыясненными функциями, к-рые содержат 6 консервативных остатков цистеина, образующих 3 внутримолекулярные дисульфидные связи. Описана высокоэффективная система синтеза рекомбинантных КПТ в бактериальных экспрессионных векторах. Показано, что по данным гель-ЭФ, рекомбинантные КПТ являются мономерами в восстанавливающих условиях и димерами в невосстанавливающих условиях. Сайт-адресованным мутагенезом КПТ-кДНК идентифицирован остаток Cys57, необходимый для димеризации КПТ. В биопсийных образцах тканей желудочно-кишечного тракта человека обнаружены димеры КПТ и его гомолога-пептида pS2. Анализ трехмерных пространственных моделей этих пептидов указывает на возможность их существования in vivo в виде димеров, образующихся за счет дисульфидных связей. Великобритания, Protein Structure Lab., Imperial Cancer Res. Fund, POB123, Lodnon UC2A 3PX. Библ. 27

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.11
Рубрики: ПЕПТИДЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ
ФАКТОР-ТРИЛИСТНИК
PS2
СИНТЕЗ ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ
ДИМЕРИЗАЦИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Chinery, Rebecca; Bates, Paul A.; De, Amitabha; Freemont, Paul S.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.10-04Б1.132

A heterologus substrate assay for the HIV-1 protease engineered in Escherichia coli [Text] / Jeffrey Stebbins [et al.] // Anal. Biochem. - 1996. - Vol. 242, N 1. - P90-94 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Определение с гетерологичным субстратом активности протеазы ВИЧ-1, синтезированной в Escherichia coli
Аннотация: Разработан метод измерения активности рекомбинантной протеазы (РП) ВИЧ-1, синтезированной в клетках E. coli. Особенность метода измерения активности РП - это использование генно-инженерного белка-субстрата, содержащего 9 сайтов атаки для РП внутри цепи гетерологичного белка - галактокиназы. Метод дает возможность измерения активности РП внутри бактериальных клеток без предварительной очистки РП и ее субстрата. Показано, что по данным измерения этим методом, активность и субстратная специфичность РП не отличается от этих параметров, полученных in vitro и in vivo для природной протеазы ВИЧ-1. США, Dep. Mol. Genet., SmithKline Beecham Pharmaceuticals, King of Prussia, PA 19406. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕАЗА ВИЧ-1
РЕКОМБИНАНТНАЯ
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СУБСТРАТ
АКТИВНОСТЬ
МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ
РАЗРАБОТКА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Stebbins, Jeffrey; Deckman, Ingrid C.; Richardson, Susan B.; Debouc, Christine

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.12-04Б4.139

A heterologus substrate assay for the HIV-1 protease engineered in Escherichia coli [Text] / Jeffrey Stebbins [et al.] // Anal. Biochem. - 1996. - Vol. 242, N 1. - P90-94 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Определение с гетерологичным субстратом активности протеазы ВИЧ-1, синтезированной в Escherichia coli
Аннотация: Разработан метод измерения активности рекомбинантной протеазы (РП) ВИЧ-1, синтезированной в клетках E. coli. Особенность метода измерения активности РП - это использование генно-инженерного белка-субстрата, содержащего 9 сайтов атаки для РП внутри цепи гетерологичного белка - галактокиназы. Метод дает возможность измерения активности РП внутри бактериальных клеток без предварительной очистки РП и ее субстрата. Показано, что по данным измерения этим методом, активность и субстратная специфичность РП не отличается от этих параметров, полученных in vitro и in vivo для природной протеазы ВИЧ-1. США, Dep. Mol. Genet., SmithKline Beecham Pharmaceuticals, King of Prussia, PA 19406. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ПРОТЕАЗА ВИЧ-1
РЕКОМБИНАНТНАЯ
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СУБСТРАТ
АКТИВНОСТЬ
МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ
РАЗРАБОТКА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Stebbins, Jeffrey; Deckman, Ingrid C.; Richardson, Susan B.; Debouc, Christine

19.

Патент 5229274 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 15/55,C12N 15/31.

Crawford, Mark S.
Gene encoding one step cephalosporin C amidase and expression thereof in recombinant Bacillus [Текст] / Mark S. Crawford, David B. Finkelstein, John A. Rambosek ; Merck & Co., Inc. - № 819717 ; Заявл. 13.06.1992 ; Опубл. 20.07.1993
Перевод заглавия: Ген, кодирующий одноступенчатую амидазу цефалоспорина C и соответствующая экспрессия в рекомбинантной Bacillus
Аннотация: Патент США. Описан процесс одноступенчатого превращения цефалоспорина C и его производных в соответствующую 7-аминоцефалоспориновую кислоту и ее производные с помощью одного фермента - амидазы цефалоспорина C. Определена нуклеотидная последовательность гена, кодирующего этот фермент. Разработан метод клонирования и экспрессии его в подходящем хозяине, например, в Bacillus, под контролем соответствующего промотора. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: BACILLUS (BACT.)
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ
ФЕРМЕНТЫ
АМИДАЗА ЦЕФАЛОСПОРИНА C
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕН АМИДАЗЫ ЦЕФАЛОСПОРИНА C
ГЕТЕРОЛОГИЧНОЕ КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПАТЕНТЫ
США
1993 Г

Доп.точки доступа:
Finkelstein, David B.; Rambosek, John A.; Merck & Co.; Inc.
Свободных экз. нет

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.242

Ghosh, Smita.
A multifunctional vector system for heterologous expression of proteins in Escherichia coli: Expression of native and hexahistidyl fusion proteins, rapid purification of the fusion proteins, and removal of fusion peptide by Kex2 protease [Text] / Smita Ghosh, John M. Lowenstein // Gene. - 1996. - Vol. 176, N 1-2. - P249-255 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Мультифункциональная векторная система для гетерологичной экспрессии белков в Escherichia coli. Экспрессия нативных белков и белков, соединенных с гексагистидиновой последовательностью, быстрая очистка соединенных белков и удаление добавочной последовательности с помощью протеазы Kex2
Аннотация: Сконструированы векторы для экспрессии чужеродных белков в клетках Escherichia coli. С помощью этих векторов можно продуцировать как нативные, так и соединенные белки. Последние содержат на N-конце пептид следующего состава: Met Gly His Ser Gly Leu Phe Lys Arg /, где Phe Lys Arg / - сайт узнавания для протеазы Kex2, сайт расщепления к-рой обозначен как "/". Гексануклеотидная последовательность используется как лиганд для одностадийной аффинной очистки экспрессируемых белков на колонках, содержащих ионы Ni или Zn, хелатированные к иминодиацетатной кислоте-агарозе. После аффинной хроматографии очищенный белок расщепляется протеазой Kex2 из Saccharomyces cerevisiae. Вектора позволяют осуществлять сайт-направленный мутагенез и сиквенирование клонированных генов. Для практической проверки в векторах были суперэкспрессированы высокомолекулярный белок фосфолипазы C['гамма'1] (PLC['гамма'1], мол. м. 148000) и низкомолекулярный белок Hit-1 (мол. м. 16000). Оба белка были получены с высоким уровнем очистки. При этом PLC['гамма'1] сохранила свою активность, функцию Hit-1 не было возможным проверить вследствие ее неизвестности. США, Biochem. Dept, Brandeis Univ., Waltham, MA 02254. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.05.15
Рубрики: ВЕКТОРЫ
ЭКСПРЕССИОННЫЙ ВЕКТОР PSGA02
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
БЕЛОК ФОСФОЛИПАЗЫ G[ГАММА 1]
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ОЧИСТКА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Lowenstein, John M.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска