Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=РЕКОМБИНАНТНЫЕ<.>)
Общее количество найденных документов : 7141
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.01-04И8.236

    Wallis, O. C.

    Effect of deletions on the properties of recombinant DNA-derived ovine growth hormone variants [Text] : [Abstr.] 13th It Meet. Brit. Endocr. Soc., Bournemouth, 21-24 March, 1994 / O. C. Wallis, A. J. Sami, M. Wallis // J. Endocrinol. - 1994. - Vol. 140, Suppl. - P107 . - ISSN 0022-0795
Перевод заглавия: Влияние делеций на свойства рекомбинантных вариантов гормона роста овец, полученных [с помощью мутации] ДНК
Аннотация: Изучали соотношение структуры и функции гормона роста (ГР) овец с помощью направленного мутагенеза, в результате чего образовывались разные варианты ГР со специфическими делециями (Д) в последовательности аминокислот (А). Д вблизи N-конца ГР и Д в районе 133-139-й А оказывали незначительное влияние, а Д в районе 33-46-й и 180-191-й А существенно снижали активность ГР. Уменьшение активности ГР в отношении моноклональных антител было более значительно у ГР 1 'ДЕЛЬТА' 33-46, чем у ГР1 'ДЕЛЬТА' 180-191, в то же время активность в отношении рецепторов была значительно снижена у ГР1 'ДЕЛЬТА' 180-191. Т. обр., Д вблизи N-конца или Д в районе 133-139-й А не восстанавливают белок после денатурации и эти А не вовлечены в рецепторные связи. Невысокая активность ГР1 'ДЕЛЬТА' 33-46 и ГР1 'ДЕЛЬТА' 180- 191 говорит об изменении 3-мерной структуры после денатурации. Великобритания, Biochemistry Group, School of Biol. Sci., Univ. of Sussex, Falmer, Birghton BN1 9QG.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.57.79.25
Рубрики: ГОРМОН РОСТА
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВАРИАНТЫ

МУТАГЕНЕЗ

ОВЦЫ


Доп.точки доступа:
Sami, A.J.; Wallis, M.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.063

   

    Purification of recombinant budgerigar fledgling disease virus VP1 capsid protein and its ability for in vitro capsid assembly [Text] / Rebecca E. D. Rodgers [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P3386-3390
Перевод заглавия: Очистка рекомбинантного капсидного белка VP1 вируса болезни птенцов волнистых попугайчиков и его способность к сборке капсида in vitro
Аннотация: Сконструировали рекомбинантную систему для экспрессии основного капсидного белка VP1 вируса болезни птенцов волнистых попугайчиков. Ген VP1 встраивали в усеченную форму вектора р lag-1 и экспрессировали в Е. соli. Белок VP1 очищали почти до полной гомогенности методом иммуноаффинной хроматографии. Фракции, содержащие наиболее чистый VP1, составляли 3,3% от исходного VP1, экспрессируемого Е. соli. Электронно-микроскопически установлено, что VP1 представляет собой пентамерные капсомеры. Эти капсидоподобные пентамеры формировались in vitro из капсомеров в присутствии ионов Са{2}{+} и после удаления образующих комплексы с металлом и восстанавливающих агентов. США, Div. of Biol. Sec. of Virol. and Oncol., Kansas St. Univ., Manhattan, Kansas 66506. Библ. 48.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
ВИРУС БОЛЕЗНИ ПТЕНЦОВ ВОЛНИСТЫХ ПОПУГАЙЧИКОВ

КАПСИДНЫЕ БЕЛКИ

РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

ОЧИСТКА

СБОРКА


Доп.точки доступа:
Rodgers, Rebecca E.D.; Chang, Deching; Cai, Xiaoyin; Consigli, Richard A.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.068

    Tufariello, JoAnn M.

    An adenovirus 14.7К protein which inhibits cytolysis by TNF increases the pathogenicity of vaccinia virus in a murine pneumonia model [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell Biol. "Mol. Immunol. Virus Infections", Taos, N. M., March 17-24, 1993 / JoAnn M. Tufariello, Sangho Cho, Marshall S. Horwitz // J. Cell. Biochem. - 1993. - Suppl. 17D. - P56 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Аденовирусный белок 14,7К, который подавляет вызываемый TNF цитолиз, увеличивает патогенность вируса осповакцины на модели пневмонии мышей
Аннотация: Для оценки способности белка 14,7К аденовируса 3 (Ад3) изменять течение заболевания у мышей сконструировали рекомбинанты вируса осповакцины (ВОВ), экспрессирующие этот белок. ВОВ был выбран в качестве вектора для синтеза отдельных белков Ад. Кроме того, человеч. Ад слабо размножается в организме мышей. Ранее было показано, что экспрессия TNF с помощью ВОВ оказывает эффект на инфекцию мышей (Sambhi et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88 : 4025-4029,1991). Чтобы обеспечить высокие местные конц-ии как TNF, так и его антагониста (14.7К) в местах поражения инфекцией, клонировали экспрессию гена мышиного TNF-'альфа' в HindIII области ВОВ, а последовательность, кодирующую 14,7К Ад2, - в гене тимидинкиназы ВОВ как в экспрессирующей, так и в неэкспрессирующей ориентациях. Мышей Balb/с заражали и/н каждым из рекомбинантов ВОВ [TNF(+)/14,7(+) или TNF(+)/14,7(-)], а затем исследовали клинику заболевания, смертность (LD[5][0]), патогистологию легких и других тканей, а также репликацию вируса. Экспресия 14,7К ВОВ, продуцирующим TNF, усиливала его патогенность - увеличивались тяжесть заболевания и смертность, возрастали титры вируса в легких, задерживалось освобождение легких от вируса, усиливался воспалительный ответ в периваскулярных и перибронхиальных участках легких. США, Albert Einstein Coll. of Med., Bronx, NY 10461.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ

РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВИРУСЫ

ВИРУС ОСНОВАКЦИНЫ

ПАТОГЕННОСТЬ

МЫШИ


Доп.точки доступа:
Cho, Sangho; Horwitz, Marshall S.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.088

   

    Membrane rearrangement and vesicle induction by recombinant poliovirus 2С and 2BC in human cells [Text] / Michael W. Cho [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 1. - P129-145 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Реорганизация мембран и индукция везикул рекомбинантными полиовирусными [белками] 2С и 2ВС в человеческих клетках
Аннотация: С помощью рекомбинантных вирусов осповакцины и регулируемой РНК-полимеразой фага Т7 транскрипции экспрессировали в клетках HeLa полиовирусные белки 2С и 2ВС, а также белки с мутациями в предполагаемом для них нуклеотидном мотиве (ПНМ). В цитоплазме клеток, экспрессирующих как 2С, так и 2ВС белки, выявлялись везикулы диам. 50-350 нм, сходные с таковыми, наблюдаемыми в инфицированных полиовирусом клетках. Именно с этими везикулами были ассоциированы белки 2С и 2ВС. Наличие мутаций в ПНМ не оказывало влияния на индукцию везикулов белками 2С и 2ВС. Характерно, что, несмотря на интенсивную реорганизацию гладких мембран и формирование везикул, не отмечалось усиления синтеза липидов. В клетках, экспрессирующих белок 2С, наблюдали, кроме того, активное формирование трубчатых мембранных структур, не обнаруживаемых при экспрессии других белков или в инфицированных полиовирусом клетках. Швейцария, E. Ehrenfeld, Inst. for Med. Microbiol., Univ. of Basel, Petersplatz 10, CH-4003, Basel. Библ. 63.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ПОЛИОВИРУСЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

ВЕЗИКУЛЯРНАЯ ИНДУКЦИЯ

МЕМБРАННАЯ ПРОЛИФЕРАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Cho, Michael W.; Teterina, Natalya; Egger, Denise; Bienz, Kurt; Ehrenfeld, Ellie

5.
Патент 5229111 Соединенные Штаты Америки, МКИ A 61 K 39/12.

    Palmenberg, Ann C.
    Method of inhibiting picornavirus disease [Текст] / Ann C. Palmenberg, Gregory M. Duke, Jorge E. Osorio ; Wisconsin Alumni Research Foundation. - № 648098 ; Заявл. 91.01.2031 ; Опубл. 93.07.2020
Перевод заглавия: Метод ингибиции пикорнавирусного заболевания
Аннотация: Патентуется метод предупреждения заболевания, вызванного пикорнавирусами, путем использования вакцины, содержащей живой аттенуированный рекомбинантный пикорнавирус с укороченным поли(С) трактом. Пикорнавирус, используемый в качестве вакцинного, должен соответствовать вирусу, вызывающему данное заболевание. Вакцина предлагается для введения млекопитающим. В модельных экспериментах использовали вакцину, содержащую вирус Менго с укороченным поли (С) трактом, для иммунизации свиней и обезьян.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ПИКОРНАВИРУСЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВИРУСЫ

ВИРУСНЫЕ ВАКЦИНЫ

ПОЛУЧЕНИЕ

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Duke, Gregory M.; Osorio, Jorge E.; Wisconsin Alumni Research Foundation
Свободных экз. нет

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.200

    Suryanarayana, V. V.S.

    The gene for the major antigenic protein of foot and mouth disease virus, Type Asia 1 63/72 [Text] / V. V.S. Suryanarayana // J. Indian Inst Sci. - 1993. - Vol. 73, N 1. - P151-153 . - ISSN 0970-4140
Перевод заглавия: Ген основного антигенного белка вируса ящура типа Азия 1 63/72
Аннотация: Вирус ящура (ВЯ) состоит из однонитевой (+)РНК, заключенной в белковый капсид, к-рый состоит из 4-х структурных белков: VP1, VP2, VP3 и VP4. Основным антигенным белком является VP1. Изучили свежевыделенный штамм ВЯ 63/72 серотипа Азия 1. Получали рекомбинантные плазмиды, содержащие кДНК из 0,9 тыс. нукл. с РНК ВЯ. Вносили их в E. coli BR[1] T'ДЕЛЬТА'5. Выделяли колонии, продуцирующие VP1 ВЯ. Получили с помощью иммунопреципитации и очистили в геле полиакриламида с додецилсульфатом натрия два основных эпитопа VP1 с мол. массой 38 кД и 20 кД. Показали, что в экстракте в результате протеолиза белок 38 кД распадается на белки 20 кД и 18 кД. Белки были высоко иммуногенны для морских свинок и крупного рогатого скота. При двукратной иммунизации быков 3 мг рекомбинантного белка, эквивалентным 120 мкг gp120, титр антител увеличивался в течение 40 дней в 100 раз. 3 иммунизированных быка не заболели после введения им 10 000 ИД[5][0] вирулентного вируса Азия 1. Изучили последовательность нукл. кДНК вставки. Рассчитали по компьютерной программе степень гомологии с генами VP1 других штаммов ВЯ. Максимальная гомология - с вирусом С[3] - составила 40%. Предлагают клонировать кДНК для серотипирования ВЯ и приготовления вакцины. Библ. 5.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ВИРУС ЯЩУРА
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

ПОЛУЧЕНИЕ

ИММУНОГЕННОСТЬ


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.201

   

    Recombinant viral vaccines for enzootic bovine leucosis [Text] / R. C.W. Daniel [et al.] // Immunol. and Cell Biol. - 1993. - Vol. 71, N 5. - P399-404 . - ISSN 0818-9641
Перевод заглавия: Рекомбинантные вирусные вакцины против энзоотческого лейкоза крупного рогатого скота
Аннотация: Обзор. Рассматриваются рез-ты исследований по получению и использованию рекомбинантных вирусов осповакцины (ВОВ), включающих либо полный ген белка оболочки (env), либо только фрагмент гена env с последовательностью, кодирующей гликопротеид 51 (gp51) env и часть gp30 вируса лейкоза КРС (BLV). Вакцинация овец рекомбинантными ВОВ-вакцинами, содержащими полный ген env, по-вод., защищает овец от инфекции BLV, свидетельством чего служат отсутствие персистенции высоких титров анти-gp51-антител по сравнению с невакцинированными BLV-инфицированными животными, ярковыраженная пролиферативная р-ция клеток CD4 вакцинированных овец на специф. синтет. пептиды gp51 BLV и отсутствие провируса BLV у вакцинированных животных, спустя 4 м-ца после разрешения диким вирусом. У невакцинированных овец с помощью ПЦР вирус обнаруживался в течение всех 16 м-цев наблюдения. Высказывается предположение о существенной роли клеточных иммунных р-ций в развитии защитного иммунитета против инфекции BLV. Наличие протяженных высококонсервативных аминокислотных последовательностей в генах env и pol в вирусных изолятах из разных стран вселяет надежду на получение вакцин на основе пептидов. Австралия, Dep. of Farm Animal Med. and Production, Vniv. of Queensland, Pinjarra Hills, Brisbane, Qld 4069. Библ. 25.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ВИРУС ЛЕЙКОЗА КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
ГЕН ENV

РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВАКЦИНЫ

ЗАЩИТНЫЙ ЭФФЕКТ

ОВЦЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 25


Доп.точки доступа:
Daniel, R.C.W.; Gatei, M.H.; Good, M.F.; Boyle, D.B.; Lavin, M.F.

8.
Патент 5223424 Соединенные Штаты Америки, МКИ C 12 N 7/04.

    Cochran, Marc D.
    Attenuated herpesviruses and herpesviruses which include foreign DNA encoding an amino acid sequence [Текст] / Marc D. Cochran, Christina H. Chiang, Richard D. MacDonald ; Prutech Research and Development. - № 225032 ; Заявл. 27.07.1988 ; Опубл. 29.06.1993
Перевод заглавия: Аттенуированные герпесвирусы и герпесвирусы с включением чужеродной ДНК, кодирующей аминокислотные последовательности
Аннотация: Патентуется использование рекомбинантного белка слияния, включающего в себя антигенные аминокислотные последовательности, связывающиеся, по крайней мере, с частью гликопротеина gpX вируса псевдобешенства. Такой белок может быть применен для конструирования вакцины с использованием герпесвирусного вектора, адаптированного для экспрессии белка слияния.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУСЫ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ

РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

ПОЛУЧЕНИЕ

ВИРУСНЫЕ ВАКЦИНЫ

КОНСТРУИРОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Chiang, Christina H.; MacDonald, Richard D.; Prutech Research and Development
Свободных экз. нет

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.217

    Reverte, Bover C.

    Vacunacion contra hepatitis B mediante vacuna recombinante por via intradermica [Text] / Bover C. Reverte, Barbeta E. Contreras // An. esp. pediat. - 1994. - Vol. 41, N 1. - С. 36-38 . - ISSN 0302-4342
Перевод заглавия: Вакцинация против гепатита В с помощью внутрикожного введения рекомбинантной вакцины
Аннотация: Вакцинировали 55 человек (взрослые и дети) рекомбинантной вакциной Engerix B (четыре дозы с 15-дневными интервалами, а пятую - спустя 6 месяцев после начала иммунизации). Сероконверсия имела место во всех случаях. При этом у 20 вакцинированных в возрастной группе до 10 лет титры анти-HBs антител составили более 1000 МЕ/л, а среди 35 лиц в возрасте старше 10 лет 66% имели титры более 1000 МЕ/л и 34%-200-1000 МЕ/ /л. Испания, Dr. Conrado Reverte Bover C/Pilar, 6-43540 Sant Carles de la Rapita (Tarragona). Библ. 13.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.37.09.35.99
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА В
ГЕПАТИТНЫЕ ВАКЦИНЫ

РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВАКЦИНЫ

ВНУТРИКОЖНОЕ ВВЕДЕНИЕ

ИММУНОГЕННОСТЬ


Доп.точки доступа:
Contreras, Barbeta E.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.115Д

    Korz, Dieter Jurgen.

    Etwicklung von Prozessstrategien zur Kultivierung von Escherichia coli zu chohen zelldichten [Text] : diss : Дис. на соиск. учен. степ.Dok. Ing. / Dieter Jurgen Korz ; Fak. fur Brauw., Lebensmittcltechn. und Milchwiss. Techn. Univ. Munchen. - Lebensmittcltechn. und Milchwiss. Techn. Univ. Munchen. - 173 с.
Перевод заглавия: Выработка стратегии выращивания [суспензии клеток] Escherichia coli высокой плотности
Аннотация: Опыты проводились на рекомбинантном штамме Escherichia coli TG1, полученном с применением химич. мутагенов. Штамм позволял получать суспензию с рекордным содержанием сухого вещества клеток до 141-148 г/л. Клетки выращивали в условиях периодич. культивирования в реакторах с рабочими объемами 5, 72 и 1500 л. Реакторы отличались высокой степенью автоматизации. В работе представлены два варианта стратегии выращивания штамма TG1 до достижения высокой плотности клеток: регулирования и повышения величины 'мю'-удельной скорости роста. Сравнение глюкозы и глицерина в качестве источника С показало, что коэффициент выхода энергии, Y[x], на глюкозе был несколько выше. Библ. 1235.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.19.09
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ TG1

РЕКОМБИНАНТНЫЕ ШТАММЫ

ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

ВЫСОКАЯ ПЛОТНОСТЬ КЛЕТОК

ПОЛУЧЕНИЕ

ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА


Доп.точки доступа:
Fak. fur Brauw., Lebensmittcltechn. und Milchwiss. Techn. Univ. Munchen
Свободных экз. нет

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.01-04Б4.152

    Maeda, Hiroyasu.

    Экспрессия индоламин-2,3-диоксигеназы человека, [осуществляемая клетками] Escherichia coli, и очистка [фермента] [Text] / Hiroyasu Maeda // Wakayama Igaku = J. Wakayama Med. Soc. - 1993. - Vol. 44, N 3. - С. 401-409 . - ISSN 0043-0013
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

ПЛАЗМИДЫ

ФЕРМЕНТЫ

ИНДОЛАМИН-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА

ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИНЖЕНЕРИЯ


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.01-04Б4.209

    Barbet, A. F.

    Sequence, high level expression and purification of a recombinant 21 kDa protein of Cowdria ruminantium from Escherichia coli [Text] : [Rapp.] 2e reun. bienale Soc. Trop. Vet. Med., SaintFrancois, 2-6 fevr., 1993 / A. F. Barbet, T. C. McGuire, S. M. Mahan // Rev. elcr. et med. vet. pays trop. - 1993. - Vol. 46, N 1-2. - P165 . - ISSN 0035-1865
Перевод заглавия: Определение последовательности ДНК, высокий уровень экспрессии и очистка рекомбинантного белка Cowdria ruminantium [с молекулярной массой] 21 кД, [продуцируемого клетками] E. coli
Аннотация: Целью исследования являлось получение подходящего, недорогого, очищенного белка для диагностических анализов и вакцин против сердечной водянки жвачных животных. Была определена последовательность ДНК, кодирующая иммунодоминантный белок Cowdria ruminantum (C.r.) из рекомбинантного штамма E. coli. F. 5. 2. Эта последовательность была богата АТ парами (74%), гибридизовалась со всеми испытанными шт. C. r. и не гибридизовалась ни с бычьей ДНК, ни с ДНК, выделенной из Anaplasma marginale и содержала две длинные открытые рамки считывания (ORF[s]), состоящие из 627 и 831 пар оснований соответственно. ORF[s] были богаты содержанием ГЦ пар оснований. Обе последовательности ORF[s] потенциально могли кодировать белок, содержащий N-концевой сигнальный пептид. Анализ полученных данных показал, что ORF, содержащая 627 пар оснований, кодирует иммунодоминантный белок C.r., к-рый является инфекционным. Необходимое кол-во участка последовательности ДНК, содержащей ORF, для получения зрелого белка амплифицировано при помощи реакции цепной полимеризации. Затем этот фрагмент был клонирован в вектор с высоким уровнем экспрессии белка с 9 дополнительными аминокислотами, к-рые сделали возможным быструю очистку полученного рекомбинантного белка C. r.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.27.07
Рубрики: COWDRIA RUMINANTIUM (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

ОЧИСТКА

ЭКСПРЕССИЯ


Доп.точки доступа:
McGuire, T.C.; Mahan, S.M.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.01-04Б4.231

   

    Serological response in leprosy and tuberculosis patients to the 18-kDa antigen of Mycobacterium leprae and antigen 85В of Mycobacterium bovis BCG{1} [Text] / Tomas Vikerfors [et al.] // Int. J. Leprosy. - 1993. - Vol. 61, N 4. - P571-580
Перевод заглавия: Серологический ответ на антиген в 18 кД из Mycobacterium leprae и на антиген 85В из Mycobacterium bovis BCG у больных лепрой и туберкулезом
Аннотация: С помощью твердофазного иммуноферментного анализа (ИФА) определяли титры антител к рекомбинантному белку с мол. м. 18 кД из M. leprae и к антигену 85В из M. bovis BCG в сыворотке б-ных туберкулезом или лепрой. В качестве референс-антигена был использован фенольный гликолипид I (PGL-I). Чувствительность ИФА с антигеном в 18 кД и сыворотками от б-ных лепрой достигала 70%, а с антигенами 85В и PGL-I - соответственно 93 и 96%. С сыворотками от б-ных туберкулоидной лепрой чувствительность ИФА при использовании антигена в 16 кД, антигена 85В и PGL-1 была равна соответственно 72, 95 и 60%. Антиген в 18 кД давал перекрестные р-ции с сыворотками туберкулезных б-ных, тогда как антигены 85В и PGL-1 были высоко специфичны. Т. обр., рекомбинантный белок в 18 кД не обеспечивает специфичности и чувствительности ИФА достаточных для диагностических целей. Библ. 31. Швеция, Dep. Infectious Diseases, Orebro Med. Ctr. Hosp, 70185, Orebro.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: MYCOBACTERIUM LEPRAE (BACT.)
MYCOBACTERIUM BOVIS (BACT.)

ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНЫЙ ДИАГНОЗ

ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ

РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ


Доп.точки доступа:
Vikerfors, Tomas; Olcen, Per; Wiker, Harald; Watson, James D.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.01-04М2.109

   

    Attachment of an antifibrin antibody to the amino terminus of tissue-type plasminogen activator impairs stimulation by fibrin [Text] / T. W. Love [et al.] // Fibrinolysis. - 1994. - Vol. 8, N 5. - P326-332 . - ISSN 0268-9499
Перевод заглавия: Прикрепление антител к фибрину к аминоконцу тканевого активатора плазминогена нарушает стимуляцию фибрином
Аннотация: Получили рекомбинант. молекулу тканевого активатора плазминогена (ТАП), в к-рой к N-концу были привязаны антитела к фибрину 59Д8. Ферментатив. св-ва 59Д8-ТАП не отличались от таковых нативного ТАП (S-2288, плазминоген). 59Д8-ТАП был в 10 раз активнее ТАП при лизисе фибринмономеров, но в 2-3 раза менее эффективен при лизисе сгустка плазмы. Стимуляция каталитич. активности фибрином у 59Д8-ТАП была снижена в 15 раз. США, Massachusetts General Hosp., Bocton, MA 02114. Библ. 32.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.27.07.37.33
Рубрики: ФИБРИНОЛИЗ
ТКАНЕВОЙ АКТИВАТОР ПЛАЗМИНОГЕНА

ФИБРИНОВЫЕ АНТИТЕЛА

РЕКОМБИНАНТНЫЕ МОЛЕКУЛЫ

ФИБРИН

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Love, T.W.; Quertermous, T.; Runge, M.S.; Michelson, K.D.; Matsueda, G.R.; Haber, E.

15.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.01-04Н1.480

    Yarnold, Susan.

    Chimerization of antitumor antibodies via homologous recombination conversion vectors [Text] / Susan Yarnold, H.Perry Fell // Cancer Res. - 1994. - Vol. 54, N 2. - P506- 512 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Химеризация противоопухолевых антител через гомологичные рекомбинантные конверсионные векторы
Аннотация: Описывается конструкция - "конверсионные" векторы, несущие гомологичные последовательности как 5', так 3' человеческим константным областям, введенные в мышиный Ig локус. Показано, что полученная в результате клеточная линия продуцировала антиген-специфические химерные Ig. США, Bristol-Myers Squibb Pharmaceutical Res. Inst., Seattle, Washington 98121.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.23.05
Рубрики: АНТИТЕЛА ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ
ХИМЕРИЗАЦИЯ

ГОМОЛОГИЧНЫЕ РЕКОМБИНАНТНЫЕ КОНВЕРСИОННЫЕ ВЕКТОРЫ


Доп.точки доступа:
Fell, H.Perry

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.01-04Б3.27

    Boer, Anne Sietske de.

    On the industrial use of Bacillus licheniformis: A review [Text] / Anne Sietske de Boer, Fergus Priest, Borge Diderichsen // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 40, N 5. - P595-598 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: О промышленном использовании Bacillus licheniformis: обзор
Аннотация: Утверждается, что в общем Bacillus licheniformis не является патогенной для человека культурой. Однако указывается, что встречаются больные токсикоинфекционными пищевыми заболеваниями, возникновение к-рых связано с указанными видами бактерий, но такие заболевания встречаются очень редко и возникают только в случаях употребления пищи без предварительной обработки. Значительный опыт промышленного использования B. licheniformis сконцентрирован в США, странах Западной Европы и Японии. Описано применение в промышленных целях рекомбинантных штаммов B. licheniformis. В частности, с помощью рекомбинантных штаммов получают корбогидразу, протеазу и амилазу. Дания, Novo Nordisk A/S, Novo Alle, DK-2880, Bagswerd. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: BACILLUS LICHENIFORMIS
ПРОМЫШЛЕННОЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

ПАТОГЕННОСТЬ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА

РЕКОМБИНАНТНЫЕ ШТАММЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 35


Доп.точки доступа:
Priest, Fergus; Diderichsen, Borge

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.014

   

    Expression and characterization of human dopamine D[2] receptor in baculovirus-infected insect cells [Text] / J. A. Javitch [et al.] // J. Receptor Res. - 1994. - Vol. 14, N 2. - P99-117 . - ISSN 0197-5110
Перевод заглавия: Экспрессия и характеристика рецептора допамина D[2] в зараженных бакуловирусом клетках насекомых
Аннотация: Сконструировали рекомбинантный бакуловирус, к-рый содержал кДНК рецептора D[2] человека. Заражали этим вирусом клетки Spodoptera fungiperda (Sf 9 и Sf 12) и Trichoplusia ni (TN 5). Антагонист D[2][{3}H]YM-09151-2 связывался максимально с фракцией мембран при конц-ии 5- 8 пикомолей на мг белка. Идентифицировали множественные типы сходных с D[2] рецепторов с мол. массой от 54 000 до 60 000. Дегликозилированные меченые компоненты обладали мол. массой 46 000. США, Dep. of Psychiatry, Columbia Univ. Coll. of Physicians and Surgeons, New York, NY 10032. Библ. 33.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.05.07
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
ДОПАМИНОВЫЕ РЕЦЕПТОРЫ

ЭКСПРЕССИЯ

СВОЙСТВА

РЕКОМБИНАНТНЫЕ БАКУЛОВИРУСЫ


Доп.точки доступа:
Javitch, J.A.; Kaback, J.; Li, X.; Karlin, A.

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.059

   

    Three-dimensional structure of vaccinia virus-produced human papillomavirus type 1 capsids [Text] / M. E. Hagensee [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4503-4505
Перевод заглавия: Трехмерная структура капсидов папилломавируса человека типа 1, продуцируемых вирусом вакцины
Аннотация: Капсидные белки папилломавируса проходят этап самосборки для формирования полых капсидов или вирусоподобных частиц аналогичных естественным вирионам, выявляемым с помощью общепринятой электронной микроскопии. Для более полной характеристики этих вирусоподобных частиц применили криоэлектронную микроскопию и технику анализа изображений. Для воссоздания трехмерной структуры капсидов использовали рекомбинантные вирусы вакцины, продуцирующие белок L1 или белки L1 и L2 папилломавируса человека типа 1. Все капсиды имели 72 пентамерных капсомера, окруженных икасоэдрической решеткой Т-7. Каждая частица (около 60 нм в диаметре) состояла из белковой оболочки толщиной около 2 нм с радиусом 22 нм с капсомерами расположенными на расстоянии 6 нм от этой оболочки. При разрешении 3,5 нм все капсидные структуры выглядели идентично капсидным структурам нативного папилломавируса, что свидетельствовало о структурной эквивалентности экспрессируемых и нативных капсидов. США, Program in Cancer Biol., Fred Hutchinson Cancer Res. Cent., Seattle, WA 98104-2092. Ил. 2. Библ. 20.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ПАПИЛЛОМАВИРУСЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ КАПСИДЫ

ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА

КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ


Доп.точки доступа:
Hagensee, M.E.; Olson, N.H.; Baker, T.S.; Galloway, D.A.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.180

    Wilson, James M.

    Gene therapy for cystic fibrosis lung disease with recombinant adenoviruses: host-vector interactions [Text] : [Abstr.] 8th Annu. N. Amer. Cystic Fibrosis Conf., Orlando, Fla, Oct. 20-23, 1994 / James M. Wilson // Pediat. Pulmonol. - 1994. - Suppl. N10. - P155 . - ISSN 8755-6863
Перевод заглавия: Генная терапия кистозной болезни легких с помощью рекомбинантных аденовирусов: взаимодействие хозяина и вектора
Аннотация: Изучали на мышах, хлопковых крысах и приматах иммунный ответ на введение рекомбинантных аденовирусов (Ад) с делецией регуляторных генов Е1а и Е1b. Установили, что реципиент отвечает выработкой цитотоксических Т-клеток (ЦТЛ) против антигенов, узнаваемых большим комплексом гистосовместимости (МНС) класса I. Это приводит к удалению инфицированных Ад клеток. Обнаружена активация Т-хелперов подгруппы Т[1], ограниченная классом II, к-рая костимулирует ответ ЦТЛ за счет секреции интерлейкина 2 и интерферона гамма. Патология, связанная с высокой дозой рекомбинантного Ад, вызвана частично специфичными для антигена Т и ЦТЛ. Вирусы второй генерации, к-рые неспособны экспрессировать вирусные белки, помогут освободиться от иммунного ответа и получить более длительную экспрессию трансгена. Рекомендуют для лечения кистозной болезни легких повторное введение рекомбинантного Ад. Нейтрализующие антитела образуются после первого введения вируса и зависят от ограниченных классом II клеток CD4 из Т[2]. Считают нужным проводить генную терапию в сочетании с иммуносуппрессией. США, Univ. of Pennsylvania Med. Cent. Philadelphia, PA.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.23.02
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВИРУСЫ
АДЕНОВИРУСЫ

ИММУНИТЕТ

ЛАБОРАТОРНЫЕ ЖИВОТНЫЕ


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.184

   

    Unprocessed footand-mouth disease virus capsid precursor displays discontinuous epitopes involved in viral neutralization [Text] / Juan-Carlos Saiz [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4557-4564
Перевод заглавия: Непроцессированный предшественник капсида вируса ящура (ВЯ) обнаруживает прерывистые эпитопы, участвующие в нейтрализации вируса
Аннотация: Кассета кДНК ВЯ, кодирующая полный предшественник структурных белков (сокращенно Р1-2А) ВЯ типа С, была модифицирована с целью создания аутентичного аминоконца и сигнала меристилирования. Полученная конструкция использована для получения рекомбинантного бакуловируса (АсММ53), к-рый при инфицировании клеток насекомого Spodoptera frugiperda экспрессировал большие кол-ва рекомбинантного предшественника Р1-2А. Данный полипротеид реагировал с нейтрализующими моноклональными антителами (моноАТ), узнающими непрерывные эпитопы основного антигенного сайта А (называемого также сайтом 1) капсидного белка VP1. Весьма неожиданно, что он реагировал также с нейтрализующими моноАТ, узнающими сложные, прерывистые эпитопы, идентифицированные ранее на частицах ВЯ. В кол-венном отношении активность связывания моноАТ с Р1-2А была аналогична активности их связывания с интактным вирусом. В обоих случаях активность моноАТ, узнающих прерывистые эпитопы, снижалась при тепловой денатурации антигена. Тот факт, что при свертывании предшественника капсида образуются прерывистые эпитопы, участвующие в нейтрализации вируса и присутствующие на поверхности вириона, открывает возможность использования непроцессированных предшественников капсида в кач-ве новых противовирусных иммуногенов. Испания, Centro de Biol. Molec. "Severo Ochoa", Consejo Superior de Investigaciones Cientificas, Univ. Autonoma de Madrid, 28049-Cantoblanco, Madrid. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 67.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУС ЯЩУРА
КАПСИДНЫЕ ПРЕДШЕСТВЕННИКИ

РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПОЛИПРОТЕИДЫ

СВЕРТЫВАНИЕ

ПРЕРЫВИСТЫЕ ЭПИТОПЫ


Доп.точки доступа:
Saiz, Juan-Carlos; Cairo, Jordi; Medina, Miguel; Zuidema, Douwe; Abrams, Charles; Belsham, Graham J.; Domingo, Esteban; Vlak, Just M.

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)