СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ<.>)

Общее количество найденных документов : 443
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.150

Cross-neutralizing activity against divergent human immunodeficiency virus type 1 isolates induced by the gp41 sequence ELDKWAS [Text] / Thomas Muster [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 6. - P4031-4034
Перевод заглавия: Перекрестно нейтрализующая активность против неблизкородственных изолятов вируса иммунодефицита человека типа 1 индуцировалась последовательностью ELDKWAS gp41
Аннотация: Высококонсервативная аминокислотная последовательность ELDKWAS(I) эктодомена gp41, представляющая собой эпитоп нейтрализующих моноклональных антител, была вставлена в петлю антигенного сайта В гемагглютинина вируса гриппа. Полученный химерный вирус вызывал у мышей образование сывороточных иммуноглобулинов G и А, специфичных к I. Неблизкородственные изоляты MN, RF и IIIB ВИЧ-1 нейтрализовались данной мышиной сывороткой. Полагают, что I можно рассматривать в качестве компонента для вакцины против СПИДа. Австрия, Inst. fur Angewandte Mikrobiol., Univ. fur Bodenkultur, A-1190 Vienna. Библ. 28.

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ИЗОЛЯТЫ
ИММУНОГЕННЫЕ ЭПИТОНЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Muster, Thomas; Guinea, Rosario; Trkola, Alexandra; Purtscher, Martin; Klima, Annelies; Steindl, Franz; Palese, Peter; Katinger, Hermann

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.01-04Б1.230

Jolly, C. A.
Changes in the amino acid sequence of the coat protein readthrough domain of potato leafroll luteovirus affect the formation of an epitope and aphid transmission [Text] / C. A. Jolly, M. A. Mayo // Virology. - 1994. - Vol. 201, N 1. - P182-185 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Изменение последовательности аминокислот в домене белка проникновения оболочки лютеовируса скручивания листьев картофеля влияет на образование эпитопа и перенос тлями
Аннотация: Вирус скручивания листьев картофеля передается тлями. Выделили 2 штамма (15 и V), к-рые слабо передавались тлями Myzus persical. В этих штаммах отсутствовал эпитоп, к-рый обнаруживали в штамме HAT, переносимом тлями. Культивированный несколько лет в лаборатории вирус V (в картофеле) сохранял низкую способность передаваться тлями. Если же они переносили этот вирус, то выделенные штаммы сохраняли свою низкую способность переноситься тлями. Они не изменялись по антигенным св-вам. Получили кДНК из РНК, выделенной из растений. Клонировали фрагменты, кодирующие белки оболочки. Определили последовательность нуклеотидов в открытых рамках считывания 3 и 5 нескольких слабо переносимых тлями штаммов, а также штамма HAT. Рассчитали последовательность аминокислот. Установили, что слабая передача тлями и утрата эпитопа связаны с изменениями аминокислот в С-концевой части белка проникновения. Великобритания, Scottish Crop Res. Inst., Invergowrie, DD2 5DA. Библ. 35.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.11
Рубрики: ЛЮТЕОВИРУСЫ
ВИРУС СКРУЧИВАНИЯ ЛИСТЬЕВ КАРТОФЕЛЯ
РЕЦЕПТОРНЫЕ БЕЛКИ
ДОМЕНЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ИЗМЕНЕНИЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Mayo, M.A.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 95.02-04Н3.105

Amino acids and peptides. XXI. Laminin-related peptide analogs including poly(ethylene glycol) hybrids and their inhibitory effect on experimental metastasis [Text] / Koichi Kawasaki [et al.] // Chem. and Pharm. Bull. - 1994. - Vol. 42, N 4. - P917-921 . - ISSN 0009-2363
Перевод заглавия: Аминокислоты и пептиды. ХХI. Аналоги пептидов, входящих в состав ламинина, включая их комплексы с полиэтиленгликолем, и их ингибирующее влияние на экспериментально-вызванные метастазы
Аннотация: Ранее показано, что в состав одного из пептидов гликопротеина ламинина входят аминокислотные последовательности Тир-Иле-Гли-Сер-Арг (I) и Цис-Асп-Про-Гли-1 (II), обладающие противоопухолевой активностью по отношению к клеткам меланомы В16. Анализ активности различных аналогов I и II показал, что для проявления цитотоксической активности необходимы Ти и L-Арг. Показана также высокая противоопухолевая активность комплексов циклических пептидов Тир-Цис-Гли-Сер-АргЦис (замкнутых в кольцо дисульфидной связью остатков Цис) с полимерами этиленгликоля. Япония, Fac. Pharm. Sci., Kobe Gakuin Univ., Ikawadani-cho, Nishi-ku, Kobe 651-21. Библ. 14.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
ЛАМИНИН
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
КОМПЛЕКСЫ
ПОЛИЭТИЛЕНГЛИКОЛЬ
АНТИМЕТАСТАТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ОПУХОЛИ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ
МЕЛАНОМА В16
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Kawasaki, Koichi; Murakami, Tomohiko; Namikawa, Machiko; Mizuta, Toyohiko; Iwai, Yuzi; Yamashiro, Yuko; Hama, Takao; Yamamoto, Susumu; Mayumi, Tadanori

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.02-04Н1.225

Identification of two V'бета'7-specific viral superantigens [Text] / Leszek Ignatowicz [et al.] // J. Immunol. - 1994. - Vol. 152, N 1. - P65-71 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Идентификация двух V'бета'7-специфических вирусных суперантигенов
Аннотация: Наиболее часто используемые штаммы лабораторных мышей несут вирусы рака молочных желез мышей (MTV), интегрированные в различных участках их ДНК. Число и позиция таких интегрантов варьирует от одного штамма мышей к другому. Недавно показано, что геномы многих MTV кодируют суперантигены. Предсказанные аминокислотные последовательности этих суперантигенов и их специфичность для TCR V'бета' отличаются у каждого MTV интегранта. Здесь проведено продолжение работы по предсказанию аминокислотной последовательности и V'бета' специфичности для двух MTV суперантигенов, к-рые ранее не исследовались. Показано, что оба эти суперантигена MTV специфичны для TCR, несущего V'бета'7, но в отличие от суперантигена MTV7 не специфичны в отношении рецепторов V'бета'6 или V'бета'8.1. Данные также подтверждают заключение более ранних работ, что СООН-концевая последовательность этих белков является главным фактором в контроле их V'бета' реактивности. США, Dep. of Med., Nat. Jewish Center for Immunol., 1400 Jackson Street, Denver, CO 80206. Библ. 42.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.99
Рубрики: АНТИГЕНЫ ВИРУСНЫЕ
ВИРУС ОПУХОЛЕЙ МОЛОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
СУПЕРАНТИГЕНЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
РЕЦЕПТОРЫ
VБЕТА7-
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 42
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Ignatowicz, Leszek; Kappler, John W.; Marrack, Philippa; Scherer, Mark T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.30

Engineering of cell adhesive immunoglobulin G by grafting the Arg-Gly-Asp cell adhesive signal [Text] / Kimikazu Hashino [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 1. - P191-192 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Конструирование адгезивного для клеток иммуноглобулина G прививкой адгезивного сигнала Arg-Gly-Asp
Аннотация: Внедрили последовательность Arg-Gly-Asp (RGD) (как минимально распознаваемый сигнал для взаимодействия фибронектина с интегрином) методом мутагенеза in vitro в молекулу анти-фосфорилхолинового IgG человека в составе его домена CH3. Привитой IgG, нанесенный на пластмассовую подложку в конц-ии выше 250 нМ, в отличие от исходного IgG создает адгезивную для фибробластов BHK поверхность. Вследствие прививки последовательности RGD снижается способность IgG связываться с фосфорилхолином. Япония, Biotechnol. Res., Labs., Takara Shuzo Co., Ltd, Shiga 520-21. Библ. 12

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН G
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ВНЕДРЕНИЕ
ПРИВИВКА АДГЕЗИВНОГО СИГНАЛА
СВЯЗЫВАНИЕ
ФОСФОРИЛХОЛИН

Доп.точки доступа:
Hashino, Kimikazu; Kato, Idunoshin; Kurosawa, Yoshikazu; Sekiguchi, Kiyotoshi; Titani, Koiti

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.64

Structural analysis of the CD2 T lymphocyte antigen by site-directed mutagenesis to introduce a disulphide bond into domain 1 [Text] / Fiona Gray [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, N 8. - P965-970 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Структурный анализ CD2 антигена T-лимфоцитов сайт-направленным мутагенезом для введения дисульфидных связей в домен 1
Аннотация: Получены три мутанта с заменами двух остатков на цистеины в домене 1 антигена лимфоцитов. Предполагалось, что в одном мутанте, где замены сделаны в соответствующих позициях, должен образоваться дисульфидный мостик между 'бета'-слоями, характерный для иммунноглобулинновых структур, а в двух контрольных мутантах - нет. Определение аминокислотной последовательности показало, что дисульфидные связи образовывались, как предсказано. Все мутанты одинаково связывались с тремя моноклональными антителами, узнающими различные эпитопы CD2, что указывало на правильное складывание. Трехмерная структура, определенная ЯМР и рентгеноструктурно, потвердила предсказание из первичной последовательности. Великобритания, MRC Cell. Immun. Res. Unit, Univ. Oxford, Oxiford OX1 3RE. Библ. 32

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: БЕЛОК CD2
СТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
АНТИГЕНЫ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Gray, Fiona; Cyster, Jason G.; Willis, Antony C.; Barclay, A.Neil; Williams, Alan F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.04-04Б1.167

Felline leukemia virus subgroup C phenotype evolves through distinct alteration near the N terminus of the envelope surface glycoprotein [Text] / J. Brojasch [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1992. - Vol. 89, N 18. - P8457-8461 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Фенотип вируса лейкоза кошек подгруппы С возникает благодаря различным изменениям вблизи N-конца гликопротеина поверхности чехла
Аннотация: Вирусы лейкоза кошек (ВЛК) подгруппы С отличаются от ВЛК подгрупп А или В способностью к индукции нерегенеративной анемии и к пролиферации в фибробластах морских свинок. Ранее было показано, что такая патогенность и необычный спектр хозяев определяются 3'концевым участком гена pol, кодирующим 73 аминок-ты продукта этого гена, а также последовательностью 241 N-концевых аминок-т в гликопротеине поверхности чехла вируса SU. Получили химерные вирусы, в к-рых фрагменты SU ВЛК подгруппы С заменялись на фрагменты SU ВЛК подгруппы А и показали, что спектр хозяев наиболее сильно зависит от 15-20-членной аминокисл. последовательности в первом вариабельном домене в N-конце продукта SU. При этом способность ВЛК к пролиферации в фибробластах морской свинки могла частично изменяться и при изменениях в других участках 87-93-членной аминокисл. последовательности N-конца SU. США, Dept. Microbiol. and Immunol., Stanford Univ. Sch. Med., Stanford, CA 94305-5402. Библ. 34.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.23.07
Рубрики: ВИРУСЫ ЛЕЙКОЗА КОШЕК
ПОДГРУППА С
БЕЛКИ
ГЛИКОПРОТЕИН
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Brojasch, J.; Kristal, B.S.; Viglianti, G.A.; Khirova, R.; Hoover, E.A.; Mullins, J.I.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.06-04Б4.216

Development of outer-membrane protein-lipopolysaccharide-based vaccines against group-B meningococci [Text] / Jan T. Poolman [et al.] // FEMS Microbiol. Letters. - 1994. - Vol. 123. - P69-74 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Усовершенствование вакцины против менингококков группы В на основе белка наружной мембраны и липополисахарида
Аннотация: Известно, что белки из наружной мембраны менингококка и липополисахарид (ЛПС) являются кандидатами на роль АГ в менингококковой вакцине. Исследования авт. сфокусированы на двух белковых АГ: PorA, FrpB и ЛПС. Показано, что моноАТ против этих трех АГ обладали протективной активностью in vitro и in vivo на детенышах крыс. Были изучены аминок-тные последовательности PorA и FrpB, далее на их основе определены бактерицидные эпитопы и сконструированы соответствующие топологические модели указанных белков. Также были приготовлены некоторые полисахаридные структуры, присутствующие в ЛПС, но без N-gal-glcNac-gal-структуры. Такие полисахаридные структуры, конъюгированные с двумя указанными белковыми АГ, предлагаются как перспективные модели менингококковой вакцины. Нидерланды, Laboratory for Vaccine Development and the Laboratory for Control of Biological Products, RIVM, 3720 ВА Bilthoven. Библ. 5.

ГРНТИ	34.27.51

ВИНИТИ 341.27.51.07
Рубрики: МЕНИНГОКОККОВЫЕ ВАКЦИНЫ
АНТИГЕНЫ
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Poolman, Jan T.; van, der Ley Peter A.; Peeters, Carla C.A.M.; Wiertz, Emmanuel J.H.J.; Hoogerhout, Peter; Claassen, Ivo J.T.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.23

Sakai, Tsukasa.
Accessible surface energy and secondary structure of membrane proteins [Text] / Tsukasa Sakai // Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 9. - P1155-1156 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Энергия доступной поверхности и вторичная структура мембранных белков
Аннотация: Разработан метод, позволяющий различать различные типы вторичных структур мембранных белков по их аминокислотным последовательностям. Метод основан на том, что: (1) вторичные структуры имеют характерные системы H-связей между пептидными группами; (2) стабильность H-связей можно оценить расчетами энергии доступной поверхности (ЭДП) связывающихся атомов пептидных групп; (3) относительные значения ЭДП рассчитываются из площади доступной поверхности этих атомов, исходя из пространственной структуры белков; (4) ЭДП соответствует относительной работе создания H-связей между пептидным атомом и м-лой воды, приведенной к единичной площади доступной поверхности; (5) ЭДП имеет значения, характерные для каждого пептидного атома в каждом аминокислотном остатке. Для конкретного мембранного белка строится двумерная карта значений ЭДП для пар атомов остатков i и j, а получаемая картина характерна для типа вторичной структуры. В кач-ве примеров приведены такие карты для бактериородопсина и порина. Карты выявляют пары атомов, более доступных воде. Чередующиеся повторы гидрофильных и гидрофобных пар характерны для порина, а гидрофильные зоны, разделяющие 7 гидрофобных зон, присущи трансмембранным спиралям в бактериородопсине. Япония, Nat. Inst. Biosci. & Human-Technol., Higashi: 1-1 Tsukuba 305

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: БЕЛОК МЕМБРАННЫЙ
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.15

Specificity and sequence requirements for interactions between various retroviral gag proteins [Text] / Ettaly Kara Franke [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 8. - P5300-5305 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Специфичность и требования к последовательности для взаимодействий между разными ретровирусными белками Gag
Аннотация: Разработанный ранее генетич. метод обнаружения мультимеризации ретровирусных полипротеинов Gag (I) использован для анализа гомомерных взаимодействий между I, кодируемыми 6 разными ретровирусами. Образование гетеромультимеров обнаружено только в случае I из близкородственных лентивирусов: ВИЧ-1, вирусов иммунодефицита обезьян MAC239 и AGM[sab] и вируса иммунодефицита кошек. Изучено влияние делеций и линкерных инсерц. мутаций на мультимеризацию I ВИЧ-1. Показано, что для мультимеризации необходимы последовательности, расположенные между C-концевой третью капсидного домена и C-концом нуклеокапсидного домена. США, Dep. Med., Columbia Univ., College of Physicians and Surgeons, New York, NY 10032. Библ. 55

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.07
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
МУЛЬТИМЕРИЗАЦИЯ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Franke, Ettaly Kara; Yuan, Hannah En Hui; Bossolt, Karen Leigh; Goff, Stephen P.; Luban, Jeremy

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.91

Chen, Metru.
Delineation of a 16 amino acid sequence that forms a core DNA recognition motif in the Epstein-Barr virus EBNA-1 protein [Text] / Metru Chen, Jianchao Zong, S.Diane Hayward // Virology. - 1994. - Vol. 205, N 2. - P486-495 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Описание последовательности из 16-ти аминокислот, которые образуют участок узнавания сердцевинного мотива ДНК в вирусе Эпштейна-Барр белком EBNA-1
Аннотация: С помощью различных праймеров при амплификации методом полимеразной цепной реакции (ПЦР) и последующего клонирования получили серию мутантов белка EBNA-1 вируса Эпштейна-Барр (ВЭБ). Проанализировали замены аминокислот в домене ДНК-связывающего белка EBNA-1. Определяли, какие аминокислоты необходимы для связывания с ДНК. Изучали электрофоретическую подвижность полипептидов EBNA-1, транслированных in vitro (аминокислоты 408-641). Установили следующее: 1) предсказанный 'альфа'-спиральный сегмент между аминокислотами 477 и 487 не участвует прямо в узнавании ДНК, но определяет необходимую конформацию полипептида; 2) положительно заряженные аргинин 459, лизин 460 и лизин 461 необязательны для связывания с ДНК; 3) область между глицином 462 и лизином 477 содержит аминокислотные остатки, важные для узнавания ДНК ВЭ-Б. Эта область чувствительна к мутациям. Синтетические пептиды из аминокислот 458-478 EBNA-1 подтверждают роль мутагенеза. Димерная форма этого пептида, к-рая не содержит предсказуемый 'альфа'-спиральный домен, способна связываться с ДНК, но неспецифически. Опыты по котрансфекции мутантами EBNA-1 с пониженной способностью к связыванию показали пониженный уровень трансактивации. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ЭПШТЕЙНА-БАРР
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
ЯДЕРНЫЕ БЕЛКИ
ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Zong, Jianchao; Hayward, S.Diane

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.161

The poliovirus receptor: Identification of domains and amino acid residues critical for virus binding [Text] / Gunter Bernhardt [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 203, N 2. - P344-356 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Рецептор вируса полиомиелита: идентификация доменов и аминокислотных остатков, критических для связывания вируса
Аннотация: N-концевой домен 1 (Д-1) человеч. рецептора (I) вируса полиомиелита (ВП), состоящего из 3 доменов иммуноглобулиноподобного белка, является необходимым и достаточным для придания мышиным клеткам чувствительности к ВП. Описан набор гибридных рецепторов, сконструированных из I и молекулы-1 клеточной адгезии (II), и изучена их функциональность на модели мышиных клеток. Показано, что: 1) контекст, в к-ром экспрессируется I, не имеет существенного значения; 2) все 3 домена I необходимы для полной функции I дикого типа. В Д-1 введены одиночные или множественные аминокислотные замены и изучено их влияние на способность связывать ВП, штамм Mahoney, или моноклональные антитела и поддерживать репликацию ВП в контексте I-'альфа' или I-II. Показано, что области C'C''D и DE содержат остатки, контактирующие с поверхностью ВП при образовании комплекса ВП-рецептор. Ассоциация ВП с рецептором и последующее проникновение в клетки являются сопряженными процессами: не обнаружено мутаций I, к-рые не влияют на связывание ВП, но блокируют инфекцию. N-гликозилирование 4 сайтов в Д-1 и Д-2 не требуется для функции I. Однако, гликозилирование в Д-1 сильнее влияет на функцию рецептора, чем гликозилирование в Д-2. США, Dep. Microbiol., SUNY, New York, NY 11794. Библ. 44

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ПОЛИОВИРУСЫ
РЕЦЕПТОРЫ
ДОМЕНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Bernhardt, Gunter; Harber, James; Zibert, Andree; Crombrugghe, Marie de; Wimmer, Eckard

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.387

Differences in humam immunodeficiency virus type 1 V3 sequences from patients with and without AIDS dementia complex [Text] / Carla L. Kuiken [et al.] // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 1. - P175-180 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Различия в первичной структуре V3 вируса иммунодефицита человека типа 1 у больных с комплексом деменции при СПИДе и без нее
Аннотация: Обследовали парные сыворотки крови и ликвор 10 б-ных СПИДом с комплексом деменции и 10 - без нее. Определили последовательность нукл. (нукл. ПС) гена белка V3 вируса иммунодефицита человека типа 1(ВИЧ-1) у 4-х б-ных с деменцией и 8 - без деменции. Рассчитали последовательность аминокислот. Обнаружили различие в позициях нескольких аминокислот. В сыворотках и ликворе получили сравнимые рез-ты: иногда они совпадали, иногда не совпадали. Эти св-ва не были связаны с деменцией. Приведена схема дивергенции первичной структуры в сыворотке и ликворе у 19 б-ных. Приведена распечатка последовательности аминокислот с их различиями. Библ. 28

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.23.17
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
РАЗЛИЧИЯ
БОЛЬНЫЕ
ДЕМЕНЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kuiken, Carla L.; Goudsmit, Jaap; Weiller, Georg F.; Armstrong, John S.; Hartman, Susan; Portegies, Peter; Dekker, John; Cornelissen, Marion

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.10-04Б4.71

Molecular analysis of urease genes from a newly indentified uncultured species of Helicobacter [Text] / Jay V. Solnick [et al.] // Infec. and Immun. - 1994. - Vol. 62, N 5. - P1631-1638 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Молекулярный анализ генов уреаз из новых некультивируемых штаммов Helicobacter
Аннотация: От б-ных хроническим гастритом выделены некультивируемые спириллы, обозначенные первоначально как "Gastrospirillum hominis". Секвенирование 16S рРНК этих бактерий показало, что они относятся к роду Helicobacter ("Helicobacter heilmannii"). Анализ с помощью полимеразной цепной реакции структурных генов уреаз "H. heilmannii" позволил выявить 2 открытые рамки считывания (ureA и ureB), кодирующие полипептиды с мол. м. 25729 и 61831. Гены уреаз были клонированы в Escherichia coli и исследованы с помощью иммуноблотинга. Антисыворотки против продуктов генов ureA и ureB у H. pylori перекрестно реагировали с соответствующими белками "H. heilmannii". Однако по аминокислотной последовательности уреазы "H. heilmannii" были ближе к уреазам H. felis, чем к уреазам H. pylori. Делают вывод, что "H. heilmannii", по-видимому, ближе к H. felis, чем к H. pylori. США, Dep. Microbiol. Immunol., Stanford Univ. Med. Sch., Stanford, CA 94305-5402. Библ. 44

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.09
Рубрики: HELICOBACTER (BACT.)
НЕКУЛЬТИВИРУЕМЫЕ ШТАММЫ
УРЕАЗЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Solnick, Jay V.; O'Rourke, Jani; Lee, Adrian; Tompkins, Lucy S.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.10-04К1.620

Differences in humam immunodeficiency virus type 1 V3 sequences from patients with and without AIDS dementia complex [Text] / Carla L. Kuiken [et al.] // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 1. - P175-180 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Различия в первичной структуре V3 вируса иммунодефицита человека типа 1 у больных с комплексом деменции при СПИДе и без нее
Аннотация: Обследовали парные сыворотки крови и ликвор 10 б-ных СПИДом с комплексом деменции и 10 - без нее. Определили последовательность нукл. (нукл. ПС) гена белка V3 вируса иммунодефицита человека типа 1(ВИЧ-1) у 4-х б-ных с деменцией и 8 - без деменции. Рассчитали последовательность аминокислот. Обнаружили различие в позициях нескольких аминокислот. В сыворотках и ликворе получили сравнимые рез-ты: иногда они совпадали, иногда не совпадали. Эти св-ва не были связаны с деменцией. Приведена схема дивергенции первичной структуры в сыворотке и ликворе у 19 б-ных. Приведена распечатка последовательности аминокислот с их различиями. Библ. 28

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.13.05
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
РАЗЛИЧИЯ
БОЛЬНЫЕ
ДЕМЕНЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kuiken, Carla L.; Goudsmit, Jaap; Weiller, Georg F.; Armstrong, John S.; Hartman, Susan; Portegies, Peter; Dekker, John; Cornelissen, Marion

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.62

Amino acid sequence analysis of the proteolytic cleavage products of the bovine immunodeficiency virus gag precursor polypeptide [Text] / Gregory J. Tobin [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 11. - P7620-7627 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Анализ последовательности аминокислот продуктов протеолитического расщепления полипептида предшественника белка Gag вируса иммунодефицита крупного рогатого скота
Аннотация: Белки Gag вируса иммунодефицита крупного рогатого скота (БВИ) очищали из вирионов. Определили их молекулярную (М) массу и последовательность аминокислот (амин. ПС). М. масса матрикса, капсида и нуклеокапсида составляла 14,6, 24,6 и 7,3 кД соответственно, а мелких белков p2L, p3 и p2 - 2,5, 2,7 и 1,9 кД. Порядок расположения этих белков в предшественнике Gag (Pr53{gag}):NH[2]-матрикс-p2L-капсид-p3-нуклеокапсид-p2-COOH. В отличие от других ретровирусов, матрикс БВИ сохраняет на N-конце метионин и не модифицируется жирными кислотами. Белок нуклеокапсида мигрирует при электрофорезе в геле в денатурирующих условиях, как белок 13 кД, тогда как его М. масса была определена, как 7,3 кД. Библ. 44

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
БЕЛОК GAG
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
ПРОДУКТЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Tobin, Gregory J.; Sowder, Raymond C.; Fabris, Daniele; Hu, Marie Y.; Battles, Jane K.; Fenselau, Catherine; Henderson, Louis E.; Gonda, Matthew A.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.11-04И2.33

Sequence determination of three variable surface glycoproteins from Trypanosoma congolense: Conserved sequence and structural motifs [Text] / Sebastian Rausch [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 223, N 3. - P813-821 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Установление последовательности аминокислот в трех вариабельных поверхностных гликопротеинах из Trypanosoma congolense: консервативная последовательность и структурные мотивы
Аннотация: Установлена нуклеотидная последовательность кДНК трех вариантов поверхностного гликопротеина из "кровяной" формы простейшего T. congolense. Кодируемые ими белки состоят из 429, 449 и 428 остатков аминокислот, содержат типичный для секретируемых белков эукариот "лидерный" N-концевой фрагмент и обогащенный гидрофобными аминокислотами C-концевой фрагмент. Выявлены общие с др. вариабельными гликопротеинами T. congolense детали структуры: консервативное положение остатков Cys, кластеры Pro вблизи C-конца, гидрофобные гептапептидные участки в N-концевом домене. Предполагается, что несмотря на значительные различия в первичной структуре разл. варианты гликопротеина имеют похожую третичную структуру. Германия, Inst. Veterinar-Biochem., Freie Univ. Berlin, D-14163 Berlin. Библ. 34

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.09.17
Рубрики: TRYPANOSOMA CONGOLENSE (PROT.)
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Rausch, Sebastian; Shayan, Parviz; Salnikoff, Johann; Reinwald, Erwin

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.105

Kwon, Hyuk.
Molecular cloning and sequence comparison of the S1 glycoprotein of the gray and JMK strains of avian infectious bronchitis virus [Text] / Hyuk Kwon, Mark W. JackWood // Virus Genes. - 1995. - Vol. 9, N 3. - P219-229 . - ISSN 0920-8569
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование и сравнение первичной структуры гликопротеина S1 в штаммах Gray и JMK вируса инфекционного бронхита птиц
Аннотация: Определяли последовательность нуклеотидов (нукл. ПС) в генах гликопротеина S1 штаммов Gray и JMK вируса инфекционного бронхита птиц (ВИБП). Сравнивали с опубликованной в литературе первичной структурой других штаммов ВИБП. Нукл. ПС штаммов Gray и JMK была гомологична на 99%. Гомология с другими штаммами вируса составляла от 82% до 87,4%. Сходство рассчитанной последовательности аминокислот гликопротеина S1 штаммов Gray и JMK равнялась 98,8%. 6 из 10 различий локализовались между аминокислотными остатками 99 и 127, что могло определять возможную роль этой области в тропизме вируса к определенным тканям. Гомология последовательности аминокислот этих штаммов с другими штаммами ВИБП, описанными в литературе, составляла 79,5%-84,6%. В участке расщепления протеазой между субъединицами гликопротеинов S1 и S2 штаммов Gray и JMK выявляли серин вместо фенилаланина, к-рый был ранее выявлен в штаммах Ark99 и SE17, описанных в литературе. Для дифференциации двух штаммов отобрали с помощью компьютерного анализа эндонуклеазу BsmA1, позволяющую получать фрагменты разной длины. США, Dep. of Avian Med. Coll. of Vet. Med. Univ. of Georgia, Athens, GA. Библ. 23

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: КОРОНАВИРУСЫ
ВИРУС ИНФЕКЦИОННОГО БРОНХИТА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
МОЛЕКУЛЯРНОЕ КЛОНИРОВАНИЕ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
JackWood, Mark W.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.228

Effects of natural sequence variation on recognition by monoclonal antibodies that neutralize simian immunodeficiency virus infectivity [Text] / Weon Sang Choi [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 9. - P5395-5402 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Влияние естественного изменения [аминокислотной] последовательности на узнавание моноклональными антителами (МАТ), нейтрализующими инфекционность вируса иммунодефицита обезьян
Аннотация: МАТ (КК5, КК9, КК17, Sent 7,1 и Sent 101,1) принадлежат к одному классу конформационно-зависимых антител и нейтрализуют инфекционность вируса иммунодефицита обезьян SIV[mac]251. Оптимальное взаимодействие МАТ и антиген (АГ) обеспечивается при условии нативности АГ. Эти МАТ узнают также gp 120 SIV[mac]239, но не взаимодействуют с gp 120 двух его вариантов 1-12 и 8-22, возникших при персистентной инфекции in vivo. Показано, что неспособность узнавания варианта 1-12 в основном определяется изменениями аминокислотной последовательности вариабельных участков V4/V5 SIV[mac]. Замена N-409 на Д, делеция КРКЕ или делеция EEQH в V4 приводят к потере узнавания всеми пятью МАТ. Замена А-417 на Т, А/N-417/418 на ТК в V4 или Q-477 на К в V5 не изменяют заметно способность узнавания МАТ. США, New England Regional Primate Res. Cent., Harvard Med. Sch., Southborough, MA 01772-9102. Ил. 6. Табл. 4. Библ. 38

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ОБЕЗЬЯН
АНТИГЕННЫЕ ВАРИАЦИИ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ВАРИАЦИИ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
РАСПОЗНОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Choi, Weon Sang; Collignon, Catherine; Thiriart, Clotilde; Burns, Dawn P.W.; Stott, E.J.; Kent, Karen A.; Desrosiers, Ronald C.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.63

Amino acid sequences of cytochromes C[2] and C' from the moderately halophilic purple phototrophic bacterium Rhodospirillum salexigens [Text] / R. P. Ambler [et al.] // Biochimie. - 1994. - Vol. 76, N 7. - P583-591 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Последовательности аминокислот цитохромов c[2] и c' из умеренно галофильной пурпурной прототрофной бактерии Rhodospirillum salexigens
Аннотация: Методами секвенирования перекрывающихся пептидных фрагментов основных р-имых цитохромов c[2] и c' из умеренно галофильной бактерии Rhodospirillum salexigens определены аминок-тные последовательности этих белков. Показано, что цитохром c[2] имеет те же размеры, что и митохондриальный цитохром c эукариот и сходную с ним и с цитохромами c грамм-отрицательных бактерий структурную организацию. Цитохром c' не имеет выраженной гомологии последовательностей с др. белками. Оба цитохрома являются кислыми белками, а среди основных аминок-т в их составе аргинин преобладает над лизином. Обсуждается эволюция электронтранспортных белков галофильных бактерий. Великобритания, Inst. Cell. Mol. Biol., Univ., Edinburgh EH9 3JR. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Ambler, R.P.; Daniel, M.; Meyer, T.E.; Kamen, M.D.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска