СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ<.>)

Общее количество найденных документов : 26
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-26

Патент 5223424 Соединенные Штаты Америки, МКИ C 12 N 7/04.

Cochran, Marc D.
Attenuated herpesviruses and herpesviruses which include foreign DNA encoding an amino acid sequence [Текст] / Marc D. Cochran, Christina H. Chiang, Richard D. MacDonald ; Prutech Research and Development. - № 225032 ; Заявл. 27.07.1988 ; Опубл. 29.06.1993
Перевод заглавия: Аттенуированные герпесвирусы и герпесвирусы с включением чужеродной ДНК, кодирующей аминокислотные последовательности
Аннотация: Патентуется использование рекомбинантного белка слияния, включающего в себя антигенные аминокислотные последовательности, связывающиеся, по крайней мере, с частью гликопротеина gpX вируса псевдобешенства. Такой белок может быть применен для конструирования вакцины с использованием герпесвирусного вектора, адаптированного для экспрессии белка слияния.

ГРНТИ	34.25.37

ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУСЫ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ПОЛУЧЕНИЕ
ВИРУСНЫЕ ВАКЦИНЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Chiang, Christina H.; MacDonald, Richard D.; Prutech Research and Development
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.107

Hummel, Kimberly B.
Restriction of fusion protein mRNA as a mechanism of measles virus persistence [Text] / Kimberly B. Hummel, John A. Vanchiere, William J. Bellini // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 2. - P665-672 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Рестрикция мРНК белка слияния, как механизм персистенции вируса кори
Аннотация: Хронически инфицированные нейротропным для хомяков штаммом HNT вируса кори (ВК) клетки Vero неспособны выделять внеклеточный вирус и формировать синцитий. Сравнили последовательность нуклеотидов в генах штамма HNT и вызывающего литическую инфекцию штамма Филадельфия 26(Ф26) ВК, к-рые кодируют белки матрикса (М), слияние (С) и гемагглютинины (ГА). Обнаружили достаточную консервативность генов М и С. Гены ГА различались: на уровне аминокислот различие составило 4,2%. Отношение бицистронной мРНК М/ /FC и моноцистронной мРНКCF в хронически инфицированных клетках Vero HNT-PI составило 5 : 1. Эта линия клеток практически не содержала белок С. Продукция белков М и ГА под действием двух штаммов ВК не различалась. При коэкспрессии в трансфецированных клетках Vero репликона вируса леса Семлики, белков С HNT-PI и ГА Ф26, эти клетки образовывали многоядерный синцитий. Считают, что именно отсутствие моноцистронной мРНК белка С приводило к отсутствию формирования синцития клетками HNT-PI и латентной инфекции вирусом. США, Respiratory and Enterovirus Branch, Div. of Viral and Rickettsial Dis., CDC, Atlanta, GA 30333. Библ. 50.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС КОРИ
ПЕРСИСТЕНЦИЯ
МЕХАНИЗМЫ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
МРНК
РЕСТРИКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Vanchiere, John A.; Bellini, William J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.134

Measles virus fusion: Role of the cysteine-rich region of the fusion glycoprotein [Text] / T.Fabian Wild [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 11. - P7546-7548 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Слияние под действием вируса кори: роль богатой цистеином области в гликопротеине слияния
Аннотация: Вирус кори (ВК) является парамиксовирусом. Он синтезирует гликопротеины слияния (F) и гемагглютинин (ГА), к-рые образуют выступы на наружной оболочке вируса. Белок ГА прикрепляется к рецептору ВК(CD46), белок F участвует в слиянии вирусных и клеточных мембран, что необходимо для проникновения вируса в клетку. Для слияния нужны оба белка. Белок слияния вируса чумы собак (БСВЧС) не заменяет в процессе слияния белок F ВК. Введение участков рестрикции в кДНК ВК и ВЧС с помощью направленного мутагенеза приводило к созданию химерных белков F, к-рые были способны вызывать слияние при экспрессии с ГА ВК. Слияние происходило, если N-концевая половина богатой цистеином области белка F ВК была присоединена к белку F ВЧС. Библ. 21

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС КОРИ
ПРОНИКНОВЕНИЕ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ЦИСТЕИН
ОБОГАЩЕННЫЕ УЧАСТКИ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Wild, T.Fabian; Fayolle, Joel; Beauverger, Philippe; Buckland, Robin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.88

Kiho, Yukio.
A simple way to identify functional sites in protein [Text]. II. Interaction of trypsin and its substrate / Yukio Kiho // Proc. Jap. Acad. B. - 1995. - Vol. 71, N 1. - P51-56 . - ISSN 0386-2208
Перевод заглавия: Простой способ идентификации функциональных сайтов белка. II. Взаимодействие трипсина и его субстрата
Аннотация: С помощью DEV анализа выявляли функциональные сайты белка F вируса болезни Ньюкасла. Полагают, что взаимодействие между 84-D участком трипсина и гидрофобной аминокислотной последовательностью белка F является ключевым процессом в трипсиновом катализе. Япония, Biochem. Res. Lab., Ishihara Sangyo Kaisha, Ltd., Kusatsu 525. Библ. 7

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ НЬЮКАСЛА
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ САЙТЫ
ВЫЯВЛЕНИЕ
ТРИПСИНОВЫЙ КАТАЛИЗ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.114

Influence of N-linked oligosaccharide chains on the processing, cell surface expression and function of the measles virus fusion protein [Text] / Aizhong Hu [et al.] // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 3. - P705-710 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Влияние N-связанных олигосахаридных цепей на процессинг, экспрессию на клеточной поверхности и функцию белка слияния вируса кори
Аннотация: Гликопротеин слияния вируса кори (F) содержит 4 участка прикрепления N-связанных олигосахаридных цепей. Получены с помощью направленного мутагенеза и экспрессированы в клетках ВНК-21 и HeLa T4 с помощью вектора на основе рекомбинантного вируса вакцины мутанты вируса кори по участкам прикрепления олигосахаридных цепей. Мутант по участку гликозилирования Asn-67 претерпевал нормальный процессинг, экспрессировался на поверхности клетки и индуцировал слияние клеток. Мутанты по участкам гликозилирования Asn-29 и Asn-61 проявляли дефект процессинга, не экспрессировались на поверхности клеток и не индуцировали их слияние. Швеция, Karolinska Inst., 171 77 Stockholm. Библ. 22

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС КОРИ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ПРОЦЕССИНГ
ЭКСПРЕССИЯ
ФУНКЦИИ
ОЛИГОСАХАРИДНЫЕ ЦЕПИ

Доп.точки доступа:
Hu, Aizhong; Cathomen, Toni; Cattaneo, Roberto; Norrby, Erling

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.03-04Б1.173

Effect of fusion induction of point mutations introduced into the F protein of mumps virus [Text] / Kiyoshi Tanabayashi [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 204, N 2. - P851-853 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Влияние на индукцию слияния точечных мутаций в белке F вируса паротита
Аннотация: Изучали влияние замещения аминокислоты в позиции 195 белка слияния F вируса паротита на индуцируемое вирусом слияние клеток. Замещение на аминокислоту с ароматическими боковыми цепями приводило к снижению индукции слияния. Расщепление белка F блокировалось, если в указанной позиции была введена какая-либо иная аминокислота, что указывает на необходимость сохранения третичной структуры не только для обеспечения нормальной конфигурации белковой молекулы, но и для индукции слияния мембран. Япония, Nat. Inst. of Health, Tokyo 208

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ПАРОТИТА
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ТОЧЕЧНЫЕ МУТАЦИИ
СИМПЛАСТООБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Tanabayashi, Kiyoshi; Takeuchi, Kauru; Hishiyama, Michiko; Yamada, Akio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.05-04Б1.89

Bagai, Sangeeta.
Individual roles of N-linked oligosaccharide chains in intracellular transport of the paramyxovirus SV5 fusion protein [Text] / Sangeeta Bagai, Robert A. Lamb // Virology. - 1995. - Vol. 209, N 1. - P250-256 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Индивидуальная роль связанных с N-концом цепей олигосахаридов во внутриклеточном транспорте белка слияния парамиксовируса SV5
Аннотация: Создали экспрессирующую систему вируса осповакцины-фага Т7, содержащего мутантные клоны кДНК, кодирующей белок слияния (F) парамиксовируса SV5. Выделили 6 возможных участков гликозилирования белка F. Установили, что все 6 участков используются при связывании с прилегающими к N-олигосахаридами. Все мутантные белки F были способны формировать гомоолигомеры. Удаление индивидуальных углеводородных цепей из субъединицы F[2] оказывало незначительное влияние на экспрессию белка F на поверхности клетки. Удаление же индивидуальных углеводородных цепей из субъединицы F[1] приводило к частичной утрате внутриклеточного транспорта, снижению устойчивости белка к нарушению транспорта и к острой нестабильности F. США, Howard Hughes Med. Inst., Northwestern Univ., Evanston, IL 60208-3500. Библ. 40

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАМИКСОВИРУСЫ
ВИРУС SV-5
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ОЛИГОСАХАРИДЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Lamb, Robert A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.05-04Б1.173

Ward, Carol D.
Mutants of the paramyxovirus SV5 fusion protein: Regulated and extensive syncytium formation [Text] / Carol D. Ward, Reay G. Paterson, Robert A. Lamb // Virology. - 1995. - Vol. 209, N 1. - P242-249 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Мутанты белка слияния парамиксовируса SV5: регуляция и интенсивное формирование синтиция
Аннотация: Сконструировали с помощью рекомбинантных плазмид рекомбинантные вирусы SV40, содержащие 2 мутанта белка слияния (F) парамиксовируса SV5. Мутанты содержали 3 остатка аргинина в участке расщепления и две отдельные замены глицина на аланин в F. Заражали рекомбинантным SV40 клетки CV-1. Экспрессированные мутантные F нуждались для расщепления F[0] до F[1] и F[2] в экзогенном трипсине. Активное формирование синтиция начиналось через 2-4 ч после добавления трипсина к клеткам CV-1, зараженным экспрессирующим F рекомбинантным вирусом. США, Howard Hughes Med. Inst., Northwestern Univ., Evanston, IL 60208-3500. Библ. 53

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ПАРАМИКСОВИРУСЫ
ВИРУС SV-5
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
МУТАНТЫ
СИМПЛАСТООБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Paterson, Reay G.; Lamb, Robert A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.05-04Б1.459

Meyer, G.
The nucleotide sequence of the fusion protein gene of the peste des petits ruminants virus: The long untranslated region in the 5'-end of the F-protein gene of morbilliviruses seems to be specific fo each virus [Text] / G. Meyer, A. Diallo // Virus Res. - 1995. - Vol. 37, N 1. - P23-35 . - ISSN 0168-1702
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность гена белка слияния вируса чумы мелких жвачных: длинная нетранслируемая область на 5'-конце гена F-белка морбилливирусов, вероятно, специфическая для каждого вируса
Аннотация: Клонирована и секвенирована кДНК гена F белка слияние (I) вируса чумы мелких жвачных (ВЧМЖ). Ген имеет длину 2321 н., без учета хвоста поли (А). Как и у других морбилливирусов (МВ), ген F ВЧМЖ содержит длинный ГЦ-богатый участок длиной 525 н. Перед положением 489 в гене F нет стартовых кодонов, а между положениями 489 и 549 имеются 4 кодона АТГ, 2 из к-рых находятся в правильной рамке считывания. 4-й кодон АТГ расположен в оптимальном для инициации контексте. Можно предположить, что ген F кодирует I из 546 остатков (мол. м. 59310). Сравнение нуклеотидных последовательностей гена F различных МВ показало, что последовательность 5'-конца мРНК специфична для каждого из МВ и содержит длинный ГЦ-богатый участок. Сравнение аминокислотных последовательностей I показало, что во время эволюции МВ появлялись аминокислотные замены, не изменяющие требующуюся для слияния структуру I. Они в основном затрагивают лидерную и якорную мембранную области. Франция, CIRAD/EMVT, 94704 Maison-Alfort. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.37
Рубрики: МОРБИЛЛИВИРУСЫ
ВИРУС ЧУМЫ МЕЛКИХ ЖВАЧНЫХ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ГЕНЫ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ГОМОЛОГИИ
ЭВОЛЮЦИЯ

Доп.точки доступа:
Diallo, A.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.07-04Б1.101

Sequence analyses of human parainfluenza virus type 4A and type 4B fusion proteins [Text] / Hiroshi Komada [et al.] // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 12. - P3205-3210 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Анализ первичной структуры белков слияния вируса парагриппа человека типов 4А и 4B
Аннотация: Клонировали и секвенировали кДНК, кодирующую белки слияния вируса парагриппа (ВПГ) типов 4А и 4B. Рассчитанная последовательность аминокислот белков слияния обладала характеристиками, сходными с белками слияния других парамиксовирусов. Они обладали большим сходством с белками слияния SV5, вирусов свинки, парагриппа 2 и болезни Ньюкасла, чем с таковыми вирусов парагриппа типов 1 и 3, Сендай и кори. ВПГ-4А, 4B, SV5 и паротита обладали сходной организацией генома. Они содержали малую открытую рамку считывания между последовательностями нуклеотидов, кодирующими белок слияния и гемагглютинин-нейраминидазу, что указывает на их общее происхождение. Приведена распечатка последовательности аминокислот белков слияния различных вирусов. Япония, Dep. of Microbiol., Mie Univ., Sch. of Med., Tsu, Mie 514. Библ. 23

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Komada, Hiroshi; Bando, Hisanori; Ito, Morihiro; Ohta, Hisataka; Kawano, Mitsuo; Nishio, Machiko; Tsurudome, Masato; Watanabe, Noriko; Ikemura, Norihisa; Kusagawa, Shigeru; Mao, Xiaojuan; O'Brien, Myles; Ito, Yasuhiko

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.12-04Б1.338

The hemagglutinin envelope protein of canine distemper virus (CDV) confers cell tropism as illustrated by CDV and measles virus complementation analysis [Text] / Luli Bar-Lev Stern [et al.] // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 3. - P1661-1668 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Оболочечный гемагглютинин вируса чумы собак (ВЧС) определяет клеточный тропизм, судя по результатам комплементационного анализа ВЧС и вируса кори
Аннотация: Совместная трансфекция рекомбинантных генов гемагглютинина (HA) и белка слияния (F) вируса кори (ВК) или генов HA- и F-белков ВЧС приводит к образованию синцитиев в пермиссивных клетках, тогда как трансфекция только геном F или HA не вызывает их образования. Аналогичные эксперименты с гетерологичными парами белков F-ВЧС и HA-ВК, или F-ВК и HA-ВЧС, вызывали слияние клеток в обоих случаях. Т. обр., для слияния клеток необходимы оба белка, причем они взаимозаменяемы у морбилливирусов. Для определения хромосомы человека, ответственной за чувствительность к ВК и ВЧС, использовали соматические гибриды "человек-мышь". Из 12 проверенных гибридов ни один не был чувствителен к ВК. Два гибрида, содержащие хромосому 19 человека, образовывали синцитии при заражении ВЧС, или при совместной трансфекции F-ВЧС и HA-ВЧС, но не F-ВК и HA-ВЧС. Комплементационные опыты по совместной экспрессии HA-ВЧС с F-ВК, или F-ВЧС с HA-ВК в гибридах, чувствительных к ВЧС, выявили образование синцитиев только в присутствии HA-ВЧС. Т. обр., за клеточный тропизм ответственен HA-белок. Когда для процесса слияния необходим F-белок, он м. б. заменен F-белком другого морбилливируса. Израиль, Dep. of Mol. Microbiol. and Biotechnol., Tel-Aviv Univ., Tel-Aviv. Библ. 40

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.37
Рубрики: МОРБИЛЛИВИРУСЫ
КЛЕТОЧНЫЙ ТРОПИЗМ
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ

Доп.точки доступа:
Stern, Luli Bar-Lev; Greenberg, Michael; Gershoni, Jonathan M.; Rozenblatt, Shmuel

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.04-04Б1.149

Kogan, Philip H.
Overlapping TATA-dependent and TATA-independent early promoter activities in the baculovirus gp64 envelope fusion protein gene [Text] / Philip H. Kogan, Xiaoying Chen, Gary W. Blissard // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 3. - P1452-1461 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Перекрывающиеся ТАТА-зависимая и ТАТА-независимая ранние промоторные активности у бакуловирусного гена gp64 белка слияния оболочки
Аннотация: Продолжено изучение раннего промотора гена gp64 efp вируса ядерного полиэдроза Orgyia pseudotsugata. Делеции и множественные точечные мутации, удаляющие функциональный ТАТА-блок, обнаружили ТАТА-независимую транскрипционную активность (ТНТА), к-рая ингибируется 'альфа'-аманитином, но не тагетотоксином, т. е. опосредована РНК-полимеразой II, как и ТАТА-зависимая транскрипционная активность (ТЗТА). С использованием конструкций, в к-рых ТАТА-блок ТАТАТАА разрушен заменами п. н., идентифицированы 4 элемента, требующиеся для ТНТА. Два из них (ТАТА в положении - 114 и ЦАЦГТТ в положении - 104) связывают хозяйские факторы транскрипции и необходимы для ТЗТА. Замены п. н. в консенсусном раннем стартовом сайте транскрипции ЦАГТ показали, что он также нужен для ТЗТА и ТНТА. Четвертым элементом является 5'-нетранслируемая лидерная область 5'-UTR длиной 10 п. н., делеция к-рой не влияет на ТЗТА, но устраняет ТНТА. Каждый из этих 4 элементов является необходимым, но не достаточным для правильной инициации на стартовом сайте ЦАГТ при ТНТА. США, Boyce Thompson Inst., Cornell Univ., Ithaca, NY 14853-1801. Библ. 48

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: БАКУЛОВИРУСЫ
ВИРУС ЯДЕРНОГО ПОЛИЭДРОЗА
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ГЕНЫ
ПРОМОТОРНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Chen, Xiaoying; Blissard, Gary W.

13.

Патент 5554526 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 5/00.

Kondo, Kunio.
Human parainfluenza virus type 4A fusion protein and gene coding for the same [Текст] / Kunio Kondo, Mitsuo Kawano, Yasuhiko Ito ; Fujikura Kasei Co., Ltd. - № 321587 ; Заявл. 11.10.1994 ; Опубл. 10.09.1996 ; Приор. 29.11.1990, № 2-325171 (Япония)
Перевод заглавия: Белок слияния парагриппозного вируса человека типа 4А и кодирующий [этот белок] ген
Аннотация: Кодирующий белок слияния парагриппозного вируса 4А ген был получен из библиотеки мРНК инфицированных вирусом клеток. Продукт экспрессии этого гена (белок слияния) может быть использован в качестве антигена для получения специфических антител или производства вакцинного препарата

ГРНТИ	34.25.37

ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ГЕНЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Kawano, Mitsuo; Ito, Yasuhiko; Fujikura Kasei Co.; Ltd
Свободных экз. нет

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.04-04Б1.111

Gaudin, Yves.
Low-pH induced conformational changes in viral fusion proteins: Implications for the fusion mechanism [Text] / Yves Gaudin, Rob W. H. Ruigrok, Josef Brunner // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 7. - P1541-1556 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Индуцированные низким рН конформационные изменения вирусных белков слияния: применение к механизму слияния
Аннотация: Обзор. Суммированы новые данные о структуре белков слияния вируса гриппа и рабдовирусов, а также о конформационных изменениях белков, происходящих на этапе активации и самой р-ции слияния. Данные получены с помощью рентгеновской кристаллографии, электронной микроскопии и методик с использованием гиброфобных фотометок. Представлены схемы гемагглютинина вируса гриппа и его растворимой формы. Франция, [R. W. H. Ruigrok] EMBL Grenoble Outstation, c/o ILL, BP 156, 38042 Grenoble cedex 9. Библ. 127

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ
ВИРУСЫ ГРИППА
РАБДОВИРУСЫ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
КОНФОРМАЦИОННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ
РН-ЗАВИСИМОСТЬ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 127

Доп.точки доступа:
Ruigrok, Rob W.H.; Brunner, Josef

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.09-04Б1.182

Fine specificity of the antibody response to a synthetic peptide from the fusion protein and protection against measles virusinduced encephalitis in mouse model [Text] / C. D. Partidos [et al.] // J. Gen. Virol. - 1997. - Vol. 78, N 12. - P3227-3232 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Тонкая специфичность антительного ответа к синтетическому пептиду из белка слияния и защита от энцефалита, индуцированного вирусом кори, на мышиной модели
Аннотация: Использован синтетический пептид (СП), представляющий последовательности 397-402 белка слияния вируса кори (ВК). В опытах иммунизации мышей BALB/c и C57BL/6 показана иммуногенность этого СП, индуцированные этим пептидом антитела реагировали с ВК в тесте ELISA. Хотя эти антитела не обладали вируснейтрализующей активностью, однако, они защищали животных от заражения нейроадаптированным штаммом ВК при пассивной и активной иммунизации. Великобритания, Dep. of Pathol. and Infect. Dis., The Royal Vet. Coll., Royal College Street, London NW1 OTU. Библ. 18

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.11
Рубрики: ВИРУС КОРИ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ПЕПТИДЫ
АНТИТЕЛА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПРОТЕКТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Partidos, C.D.; Ripley, J.; Delmas, A.; Obeid, O.E.; Denbury, A.; Steward, M.W.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.147

Stone-Hulslander, Judith.
Detection of an interaction between the HN and F proteins in newcastle disease virus-infected cells [Text] / Judith Stone-Hulslander, Trudy G. Morrison // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 9. - P6287-6295 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Определение взаимодействия между белками HN и F в зараженных вирусом болезни Ньюкасла клетках
Аннотация: Вирус болезни Ньюкасла (ВБН), как и другие парамиксовирусы, нуждается для формирования синтиция в обоих поверхностных белках (HN и F) в одной и той же клетке. Слияние происходит при специфическом взаимодействии HN и F. Методами копреципитации и перекрестного связывания изучили взаимодействие этих белков в зараженных ВБН клетках. HN и F могли осаждаться гетерологичной сывороткой после 5-минутной радиоактивной импульсной метки и после 2-часовой инкубации после мечения в нерадиоактивной среде, но на низком уровне. Установили, что на поверхности клетки находятся комплексы, содержащие оба белка, промежуточные и высокомолекулярные виды, содержащие оба белка. Они преципитировались моноспецифическими сыворотками. Подвижность таких комплексов при электрофорезе позволяла выявить полосы с мол. м. между 160 и 300 кД, 150 кД и 74 кД. Преципитация антисывороткой против HN после перекрестной реакции выявляла при электрофорезе полосы с мол. м. между 160 и 300 кД, 120 кД и 66 кД. 3 или 4 комплекса с мол. м. от 160 до 300 кД содержали как HN, так и F, если преципитировались одной из антисывороток. На ранней стадии после заражения выявляли повышенную экспрессию вирусных гликопротеинов, но перекрестное слияние было слабым и не являлось простым рез-том этой гиперэкспрессии. При заражении клеток авирулентным штаммом ВБН химически перекрестно связанные HN и F осаждались независимо от расщепления F[0]. В условиях максимального связывания HN с его рецептором не изменялось кол-во HN и F[0], к-рые осаждались гетерогенной сывороткой, но уменьшение белка F[1] наблюдали после прикрепления. Считают, что HN и F взаимодействуют в гранулярном эндоплазматическом ретикулуме. После прикрепления HN к своему рецептору этот белок претерпевает конформационные изменения, к-рые вызывает конформационное изменение в ассоциированном белке F, освобождающему белок гидрофобного слияния в мембране-мишени и инициирует слияние. США, Dep. of Molecular Genetics and Microbiol., Univ. of Massachusetts Med. Sch., Worcester, MA 01655. Библ. 32

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ НЬЮКАСЛА
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ИНФИЦИРОВАННЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Morrison, Trudy G.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.01-04Б1.61

Paterson, Reay G.
Paramyxovirus fusion (F) protein and hemagglutinin-neuraminidase (HN) protein interactions: Intracellular retention of F and HN does not affect transport on the homotypic HN or R protein [Text] / Reay G. Paterson, Michael L. Johnson, Robert A. Lamb // Virology. - 1997. - Vol. 237, N 1. - P1-9 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Взаимодействия белка слияния (F) и гемагглютинин-нейраминидазы (HN) парамиксовирусов: задержка внутри клетки F и HN не влияет на транспорт гомологичных белков HN и F
Аннотация: Для изучения возможной внутриклеточной ассоциации белка слияния F обезьяньего вируса 5 (SV 5) и вируса парагриппа человека типа 3 с гликопротеинами HN цитоплазматические концы SV 5 и HPIY-3 конъюгировали с последовательностью остатков аргинина (RRR мотив), служащей сигналом задержки в эндоплазматическом ретикулуме (ER). Цитоплазматические С-концы белка F SV 5 и HPIY-3 соединяли с последовательностью остатков лейцина (КК мотив). RRR-молекулы HN экспрессировали в клетках млекопитающих совместно с немеченными молекулами F, а КК-молекулы F - с гомотипичными немеченными молекулами HN. Показано, что внутриклеточная задержка белков F и HN в аппарате Гольджи или в ER не способна изменить внутриклеточный транспорт гомотипичных молекул-репортеров (HN и F, соответственно). США, Dep. of Biochem., Northwestern Univ., Evanston, IL 60208-3500. Библ. 47

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАМИКСОВИРУСЫ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ГЕМАГГЛЮТИНИН-НЕЙРАМИНИДАЗА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ТРАНСПОРТ

Доп.точки доступа:
Johnson, Michael L.; Lamb, Robert A.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 99.02-04К1.30

Fine specificity of the antibody response to a synthetic peptide from the fusion protein and protection against measles virus induced encephalitis in mouse model [Text] / C. D. Partidos [et al.] // J. Gen. Virol. - 1997. - Vol. 78, N 12. - P3227-3232 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Тонкая специфичность антительного ответа к синтетическому пептиду из белка слияния и защита от энцефалита, индуцированного вирусом кори, на мышиной модели
Аннотация: Использован синтетический пептид (СП), представляющий последовательности 397-402 белка слияния вируса кори (ВК). В опытах иммунизации мышей BALB/c и C57BL/6 показана иммуногенность этого СП, индуцированные этим пептидом антитела реагировали с ВК в тесте ELISA. Хотя эти антитела не обладали вируснейтрализующей активностью, однако, они защищали животных от заражения нейроадаптированным штаммом ВК при пассивной и активной иммунизации. Великобритания, Dep. of Pathol. and Infect. Dis., The Royal Vet. Coll., Royal College Street, London NW1 OTU. Библ. 18

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.12
Рубрики: ВИРУС КОРИ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ПЕПТИДЫ
АНТИТЕЛА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПРОТЕКТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Partidos, C.D.; Ripley, J.; Delmas, A.; Obeid, O.E.; Denbury, A.; Steward, M.W.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.04-04Б1.595

Coelingh, Kathleen van Wyke.
Identification of amino acids recognized by syncytium-inhibiting and neutralizing monoclonal antibodies to the human parainfluenza type 3 virus fusion protein [Text] / Kathleen van Wyke Coelingh, Eveline Lee Tierney // J. Virol. - 1989. - Vol. 67, N 9. - P3755-3760
Перевод заглавия: Идентификация аминокислот, распознаваемых моноклональными антителами к белку слияния вируса парагриппа типа 3, нейтрализующих и подавляющих синцитиообразование
Аннотация: Нейтрализующие моноклональные антитела, специфичные для гликопротеина слияния вируса парагриппа типа 3 человека, использовали для селекционирования резистентных к нейтрализации антигенных вариантов. Сравнение локализации эпитопов нейтрализации вируса парагриппа типа 3 с эпитопами нейтрализации вируса болезни Ньюкасла и Сендай указывает, что антигенная организация белков слияния парамиксовирусов сходна. Эпитопы вируса парагриппа типа 3 человека, распознаваемые моноклональными антителами, подавляющими синтициообразование, локализованы на гликопротеине слияния F1, соответствующим области белка слияния вируса кори, вовлекаемого в проявление активности слияния. Полученные рез-ты предполагают, что богатая цистеином область F1 белка слияния вируса важна для проявления функции слияния парамиксовирусом.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.37
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
АМИНОКИСЛОТЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Tierney, Eveline Lee

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 92.09-04Б1.205

Japanese encephalitis virus fusion protein with protein A expressed in Escherichia coli confers protective immunity in mice [Text] / Ashok Kumar Srivastava [et al.] // Microbiol. and Immunol. - 1991. - Vol. 35, N 10. - P863-870 . - ISSN 0385-5600
Перевод заглавия: Белок слияния с белком А вируса японского энцефалита, экспрессирующийся в Escherichia coli, создает протективный иммунитет у мышей
Аннотация: В вектор экспрессии pRIT2Т E. coli была встроена кДНК вируса японского энцефалита (ВЯЭ), кодирующая оболочечный гликопротеин Е и белок NS1. Продуктом экспрессии встроенного гена являлся белок слияния с белком А. Экспрессированным белком иммунизировали в/б мышей первый раз в смеси с полным адъювантом Фрейнда и далее трехкратно с недельными интервалами белком в смеси с неполным адьювантом. Показано, что у иммунизированных мышей индуцировались анти-ВЯЭ антитела, выявляемые в р-циях вируснейтрализации, РТГА и ИФА. Иммунизация мышей также защищала их от разрешающего введения ВЯЭ. Япония, Dep. of Virol., Inst. of Tropical Med., Nagasaki Univ., Nagasaki, Nagasaki 852. Библ. 29.

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУС ЯПОНСКОГО ЭНЦЕФАЛИТА
ФУЗИФОРМНЫЕ БЕЛКИ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
ИММУНОГЕННОСТЬ

Доп.точки доступа:
Srivastava, Ashok Kumar; Morita, Kouichi; Matsuo, Sachiko; Tanaka, Mariko; Igarashi, Akira

1-20 21-26

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска