СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 154
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.04-04Б1.067

Interaction of hepatitis B virus X protein with a serine protease, tryptase TL[2] as an inhibitor [Text] / S. Takada [et al.] // Oncogene. - 1994. - Vol. 9, N 2. - P341-348 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Взаимодействие белка X вируса гепатита B с сериновой протеазой, триптазой TL[2], в качестве ингибитора
Аннотация: Белок Х вируса гепатита В трансактивирует транскрипцию ряда клеточных и вирусных генов и может играть важную роль в гепатоканцерогенном действии вируса гепатита. У белка Х обнаружили аминокисл. последовательность, гомологичную таковой у ингибиторов сериновых протеаз типа Кунитца, и эта последовательность незаменима для трансактивирующего действия белка Х. Провели анализ сериновых протеаз, к-рые могут взаимодействовать с белком Х, но не вызывать его деградации. Показали, что сериновая протеаза триптаза TL[2], экспрессируемая в клетках печени, непосредственно связывается с белком Х, не деградируя его, и это связывание сопровождается подавлением активности триптазы TL[2]. Авт. считают, что этот ингибирующий эффект белка Х лежит в основе его трансактивирующего действия благодаря защите от деградации и/или супрессии процессинга клеточных факторов транскрипции. Япония, Dept. Gene Res., Canc. Inst., JFCR, Toshima-ku, Tokyo 170. Библ. 53.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА В
БЕЛОК Х
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ТРИПТАЗА TL[2]
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Takada, S.; Kido, H.; Fukutomi, A.; Mori, T.; Koike, K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.06-04Б2.044

Seiichi, Taguchi.
Extracellular protease inhibitors and their target enzymes in Streptomyces [Text] / Taguchi Seiichi // ISBA'94: Int. Symp. Biol. Actinomycet., Moscow, July 10-15, 1994. - М., 1994. - P203
Перевод заглавия: Внеклеточные протеазные ингибиторы и их ферменты-мишени у Streptomyces
Аннотация: Внеклеточный ингибитор субтилизина (ИС), образуемый Streptomyces albogriseolus S-3253, является стабильной димерной белковой молекулой с известными физикохимическими свойствами. Подобные белки широко распространены у видов р. Streptomyces. Сравнительные исследования первичных структур и ингибиторных свойств выделенных ИС-подобных белков показали, что они имеют ряд общих особенностей: близкие Mr, образование димера, высоко консервативная структура в участках, существенных для поддержания их третичной структуры, и строгую корреляцию между реакционным центром ингибитора и специфичностью к ферментам-мишеням. Из мутанта М1, не образующего ИС, выделена химотрипсиноподобная сериновая протеаза (SAM-Р20), очистка к-рой включала аффинную хроматографию на иммобилизованном ИС. Частично очищенная протеаза взаимодействует с ИС и является одним из кандидатов на роль фермента-мишени для ИС. Аминокислотная последовательность предшественника SAM-Р20 (препро-типа), выведенная из соотв. гена, существенно гомологична протеазам А и В из Streptomyces griseus. Япония, Science Univ. of Tokyo, Chiba JP-278.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ
ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
ОБРАЗОВАНИЕ
STREPTOMYCES ALBOGRISEOLUS (BACT.)
ШТАММ S-3253
ПРОТЕАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ФЕРМЕНТЫ МИШЕНИ

Ca{2+}-linked association of human complement C1s and C1r [Text] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 8. - P2341-2348 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Связанная с Ca{2+} ассоциация C1s и C1r комплемента C1s и C1r человека
Аннотация: Средневзвешенную молекулярную массу C1r, субкомпонента активированной сериновой протеазы комплемента C1, измеряли в присутствии различных концентраций кальция и другого субкомпонента сериновой протеазы C1s, используя метод седиментационного равновесия метки. Экспериментальные данные при каждой концентрации Ca{2+} подгоняли моделью гетероассоциации между двумя компонентами, которая учитывает ранее обнаруженную Ca{2+}-зависимую самоассоциацию C1s. Полученные результаты показывают, что C1r, который существует как димер во всех исследованных экспериментальных условиях, может связывать до двух молекул C1s как при низких, так и при высоких концентрациях Ca{2+}, но константа ассоциации для связывания одной молекулы C1s димером C1r увеличивается на три порядка величины при изменении концентрации кальция от 1 нМ до 1 мМ. Гетероассоциация C1r и C1s превалирует над самоассоциацией C1s при всех экспериментальных условиях. Эти результаты ясно демонстрируют необходимость учета множественности состояний ассоциации при попытке разобраться в средних равновесных свойствах смеси двух субкомпонентов и их связывания с C1q в растворе. США, Lab. Biochem. Pharmacol., NIH, Bethesda MD 20892. Библ. 32¦

ГРНТИ	34.43.21

Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
КОМПЛЕМЕНТ C1S
КОМПЛЕМЕНТ C1R
СВЯЗЫВАНИЕ
КАЛЬЦИЙ
МЕТОД СЕДИМЕНТАЦИОННОГО РАВНОВЕСИЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.3

Grzywnowicz, Krzysztof.
A purification method for specific serine proteases using one-step affinity chromatography [Text] / Krzysztof Grzywnowicz, Jerzy Lobarzewski // J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 60, N 2. - P153-160 . - ISSN 0268-2575
Перевод заглавия: Метод очистки специфической сериновой протеазы, [предусматривающий использование] одноступенчатой аффинной хроматографии
Аннотация: Рассматривается использование метода простой аффинной хроматографии для выделения сериновой протеазы. Предложенная процедура была подвергнута тестированию при использовании ферментов из 5 микробных из 1 растительного источника. Для проведения хроматографии были использованы небольшие (15 см*1 см) колонки из стекла с контролируемым размером пор, активированного глутаральдегидом и являющегося носителем для иммобилизованного на него кератина. Отличительной особенностью метода является использование в качестве буфера для элюции р-ра MnCl[2], а не традиционно используемого р-ра ZnCl[2]. Сериновая протеаза была элюирована с колонки с хорошим выходом (40-84,6%) и очищена. Гомогенность полученного препарата фермента была показана при электрофорезе в полиакриламидном геле. Польша, Dept Biochem., Univ. Maria Curie-Sklodowska, Pl. M.C. Sklodowskiej 3, 20-031 Lublin. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ОДНОСТУПЕНЧАТАЯ ПРОЦЕДУРА

Доп.точки доступа:
Lobarzewski, Jerzy

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.163

Taguchi, Seiichi.
Extracellular protease inhibitors and their target enzymes in Streptomyces [Text] / Seiichi Taguchi // ISBA'94. - M., 1994. - P203
Перевод заглавия: Внеклеточные протеазные ингибиторы и их ферменты-мишени у Streptomyces
Аннотация: Внеклеточный ингибитор субтилизина (ИС), образуемый Streptomyces albogriseolus S-3253, является стабильной димерной белковой молекулой с известными физико-химическими свойствами. Подобные белки широко распространены у видов р. Streptomyces. Сравнительные исследования первичных структур и ингибиторных свойств выделенных ИС-подобных белков показали, что они имеют ряд общих особенностей: близкие Mr, образование димера, высоко консервативная структура в участках, существенных для поддержания их третичной структуры, и строгую корреляцию между реакционным центром ингибитора и специфичностью к ферментам-мишеням. Из мутанта M1, не образующего ИС, выделена химотрипсиноподобная сериновая протеаза (SAM-P20), очистка к-рой включала аффинную хроматографию на иммобилизованном ИС. Частично очищенная протеаза взаимодействует с ИС и является одним из кандидатов на роль фермента-мишени для ИС. Аминокислотная последовательность предшественника SAM-P20 (препро-типа), выведенная из соотв. гена, существенно гомологична протеазам A и B из Streptomyces griseus. Япония, Sci. Univ. Tokyo, Chiba JP-278

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ
ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
ОБРАЗОВАНИЕ
STREPTOMYCES ALBOGRISEOLUS
ШТАММ S-3253
ПРОТЕАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ФЕРМЕНТЫ-МИШЕНИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.215

Novel chymotrpysin-like proteases of Streptomyces griseus [Text] : abstr. Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Struct. and Mol. Biol. Protease Funct. and Inhib.", Santa Fe, N.M., March 5-12, 1994 / Sachdev S. Sidhu [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P173 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Новые химотрипсинподобные протеазы Streptomyces griseus
Аннотация: Открыто два новых члена химотрипсинового семейства сериновых протеаз прокариот, к-рые, несмотря на сходство по аминокислотной последовательности и активности с др. членами суперсемейства, заметно отличаются по пространственной структуре. Один из новых ферментов, Streptomyces griseus протеаза C(SGPC), имеет C-концевую хитинсвязывающую область, отвечающую за распад хитина. Второй фермент протеаза D(SGPD), имеет N-концевой участок, который атипичен для прокариот. Зрелая форма SGPD является устойчивым димером. Канада, Inst. of Molec. Biol. and Burn, BC.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
СЕМЕЙСТВА ХИМОТРИПСИНА
НОВАЯ
ОТКРЫТАЯ
STREPTOMYCES GRISEUS

Доп.точки доступа:
Sidhu, Sachdev S.; Kalmar, Gabriel B.; Willis, Les; Borgford, Thor J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.11-04И2.249

Morris, Stephen R.
The serine protease of the tissue penetrating larval stage of the parasitic nematode Anisakis simplex [Text] : abstr. Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Struct. and Mol. Biol. Protease Funct. and Inhib.", Santa Fe, N.M., March 5-12, 1994 / Stephen R. Morris, Judy A. Sakanari // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P171 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Сериновая протеаза ткани, пораженной личинками паразита-нематоды Anisakis simplex
Аннотация: Из личинок паразита-нематоды выделена и очищена протеаза, мол. масса к-рой около 28 кД. При исследовании ряда субстратов лучшим был пептид Z-Gly-Pro-Arg-pNA K[m] 70 мкМ. Фермент необратимо ингибируется пептидхлорметилкетоном и PMSF, обратимо ингибируется белковыми ингибиторами: трипсиновым ингибитором соевых бобов и экотином и не ингибируется пептидфторметилкетонами, E-64 или 1,10 фенантролином. США, Dep. Pathol., Univ. California at San Francisco, VAMC 113B, 4150 Clement St., San Francisco, CA 94121

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.15.19
Рубрики: НЕМАТОДЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Sakanari, Judy A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.81

Kolykhalov, Alexander A.
Specificity of the hepatitis C virus NS3 serine protease: Effects of substitutions at the 3/4A, 4A/4B, 4B/5A, and 5A/5B cleavage sites on polyprotein processing [Text] / Alexander A. Kolykhalov, Eugene V. Agapov, Charles M. Rice // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 11. - P7525-7533 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Специфичность сериновой протеазы NS3 вируса гепатита С: влияние замен в сайтах расщепления 3/4А, 4А/4В, 4В/5А и 5А/5В на процессинг полипротеина
Аннотация: Методом точечного мутагенеза оценивали значение различных аминокислотных остатков в сайтах расщепления полипротеина вируса гепатита С для его процессинга протеазой NS3. Только аргинин в положении Р1 или пролин в Р1' сайта 4А/4В существенно блокируют расщепление. Замены на положительно заряженные или другие гидрофильные аминокислоты в положениях Р7, Р3, Р2 и Р2' не снижают эффективности расщепления. Присутствие кислой аминокислоты в положении Р6 также не существенно для процессинга. Аналогичные результаты получены с субстратами при использовании как cis-, так и trans-протеазы NS3. Мутации, блокирующие расщепление в одном из сайтов, не влияли на расщепление в других трех сайтах, что подтверждает отсутствие обязательного порядка процессинга. В области NS4В обнаружен дополнительный сайт расщепления протеазой NS3. США, Dep. of Mol. Microbiol., Washington Univ. Sch. of Med., St. Louis, MO 63110-1093. Библ. 33

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА С
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПОЛИПРОТЕИНЫ
ПРОЦЕССИНГ

Доп.точки доступа:
Agapov, Eugene V.; Rice, Charles M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.01-04Т4.183

Purification, characterization, and amino acid sequence of a serine proteinase, PA-BJ, with platelet-aggregating activity from the venom of Bothrops jararaca [Text] / Solange M. T. Serrano [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 21. - P7186-7193 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Очистка, характеристика и аминокислотная последовательность сериновой протеиназы PA-BJ с агрегирующей тромбоциты активностью из яда Bothrops jararaca
Аннотация: Выделенная из яда змеи B. jararaca сериновая протеиназа (PB-BJ, M[r] 'ЭКВИВ'30 кД) агрегирует тромбациты (на 95%) в конц-ии 3,2*10{-8} M и катализирует гидролиз нек-рых п-нитроанилидных пептидных субстратов, содержащих Arg или Lys. Обе активности ингибируются PhCH[2]SO[2]F и нек-рыми др. соединениями (производными бензамидина и пиперидина). Химическими и ферментными методами установлена первичная структура фермента (232 аминок-ты) локализованы сайты N- и O-гликозилирования (Asn20 и Ser23 соотв.), показана гомология в области каталитического центра с др. сериновыми протеиназами и консервативность остатков Cys. Германия, Dep. Clin. Biochem., Univ. Hosp. Surgery, D-80336 Munich. Библ. 46

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ОЧИСТКА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ
BOTHROPS JARARACA

Доп.точки доступа:
Serrano, Solange M.T.; Mentele, Reinhardt; Smapaio, Claudio A.M.; Fink, Edwin

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.01-04К1.41

Deane, David.
The 175 antigen expressed on myeloid and erythroid cells during differentiation is associated with serine protease activity [Text] / David Deane, Lesley Inglis, David Haig // Blood. - 1995. - Vol. 85, N 5. - P1215-1219 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: Экспрессия антигена 175 на миелоидных и эритроидных клетках в процессе дифференцировки связана с активностью сериновой протеазы
Аннотация: Monoclonal antibody 175 recognizes a cell-surface antigen on more than 80% of nucleated ovine bone marrow cells (BMC). The distribution is unusual, as the majority of differentiated myeloid and erythroid cells express the antigen (175 antigen), whereas mast cells, basophils, and the majority of lymphocytes do not. nThe level of 175 antigen expression has been shown to increase as BMC differentiate during hematopoiesis. Previous attempts to identify the 175 antigen have been unsuccessful. In this study, the 175 antigen was affinity-purified and shown to contain serine protease activity. Immunoblot analysis following sodium dodecylsulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) of bone marrow cell lysates run under reducing or nonreducing conditions showed two closely adjacent protein bands (a doublet) of 28 to 30 kD molecular weight. N-linked deglycosylation showed that the 30-kD band was a glycosylated form of the 28-kD protein. Both protein bands shared the same N-terminal amino acid sequence over 20 residues, with high homology with serine proteases. Affinity-purified 175 antigen was proteolytic in substrate gels, the activity being inhibited by the 175 monoclonal antibody (Mab) and the serine protease inhibitor phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF), but not by metallo, thiol, or acid protease-specific inhibitors. The 175 antigen is therefore part of a growing family of cell-surface proteases associated with hematopoietic cell differentiation. Великобритания, Moredun Res. Inst., Edinburg, Scottland. Библ. 19

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.15
Рубрики: АНТИГЕН 175
МИЕЛОИДНЫЕ КЛЕТКИ
ЭРИТРОИДНЫЕ КЛЕТКИ
ЭКСПРЕССИЯ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
МОНОКЛОНАЛЬНОЕ АНТИТЕЛО 175
РЕАКЦИЯ С АНТИГЕНОМ

Доп.точки доступа:
Inglis, Lesley; Haig, David

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.02-04В3.144

Uchikoba, Tetsuya.
Cleavage specificity of cucumisin, a plant serine protease [Text] / Tetsuya Uchikoba, Hiroo Yonezawa, Makoto Kaneda // J. Biochem. - 1995. - Vol. 117, N 5. - P1126-1130 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Специфичность расщепления кукумизином - растительной сериновой протеазой
Аннотация: Из саркокарпия дыни Cucumis melo выделили кукумизин, относящийся к редкому классу сериновых эндопептидаз. Для очистки кукумизина применили хроматографию на колонке ДЭАЭ-целлюлезы, фракционное высаливание сернокислым аммонием, хроматографию на колонке КМ-Сефарозы (два раза). Ингибиторы сериновых протеаз (ингибитор трипсина из сои овомукоид и апротинин) не влиял на активность кукумизина, а 'альфа'[2]-макроглобулин ингибировал на 38% его первоначальную казеинолитическую активность. Лучшими субстратами для кукумизина были Glt-AIa-AIa-Pro-Leu-pNA и Suc-AIa-AIa-Pro-Phe-pNA. Величина K[cat]/K[m] для пептида Sus-AIa-Pro-AIa-pNA была в 30 раз выше, чем для Suc-AIa-AIa-AIa-pNA. Отмечают широкую субстратную специфичность кукумизина в отношении олигопептидов и белков. Япония, Dep. Chem. Fac. Sci. Kagoshima Univ. 1-21-35 Korimoto, Kagoshima, Kagoshima 890. Библ. 15

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
КУКУМИЗИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
CUCUMIS MELO

Доп.точки доступа:
Yonezawa, Hiroo; Kaneda, Makoto

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.03-04К1.374

Involvement of a serine protease in the synthesis of platelet-activating factor by endothelial cells stimulated by tumor necrosis factor-'альфа' or interleukin-1'альфа' [Text] / Federico Bussolino [et al.] // Eur. J. Immunol. - 1994. - Vol. 24, N 12. - P3131-3139 . - ISSN 0014-2980
Перевод заглавия: Участие сериновой протеазы в синтезе фактора, активирующего тромбоциты, эндотелиальными клетками, стимулированными фактором некроза опухоли- или интерлейкином 1
Аннотация: Production of platelet-activating factor (PAF, 1-O-alkyl-2-acetyl-sn-glycero-3-phosphocholine) by endothelial cells (EC) stimulated with tumor necrosis factor (TNF)-'альфа' and interleukin (IL)-1'альфа' requires the synthesis of new proteins and is regulated by anti-proteinases. TNF-'альфа' and IL-1'альфа' induce the expression by EC of a 34-kDa diisopropyl fluorophosphate-binding protein immunoprecipitated by an antihuman elastase antibody. This protein is released in the medium and cleaves the chromogenic substrate N-methoxysuccinyl-Ala-Ala-Pro-Val p-anilide, which is specific for elastase. The generation of this elastase-like protein seems to be important for the synthesis of PAF induced by TNF-'альфа' and IL-1'альфа'. High-performance liquid chromatography-tandem mass spectrometric analysis of bioactive PAF demonstrates that the molecular species produced after stimulation of EC with TNF-'альфа'. IL-1'альфа' or elastase are similar, with a predominant synthesis of the alkyl species. These results indicate that TNF-'альфа' and IL-1'альфа' stimulate the production of a serine protease which is critical in the activation of enzymes involved in PAF synthesis, suggesting the potential involvement of this mechanism in the regulation of EC functions. Италия, Dip. Genetica Biologia e Chimica Medica, Univ. Torino. Библ. 52

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.17
Рубрики: ФАКТОР, АКТИВИРУЮЩИЙ ТРОМБОЦИТЫ
СТИМУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ФАКТОР НЕКРОЗА ОПУХОЛИ АЛЬФА
ИНТЕРЛЕЙКИН 1 АЛЬФА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Bussolino, Federico; Arese, Marco; Silvestro, Lugi; Soldi, Raffaella; Benfenati, Emilio; Sanavio, Fiorella; Aglietta, Massimmo; Bosia, amalia; Camussi, Giovanni

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.04-04М6.15

Nam, Taek Jeong.
Human fibroblasts secrete a serine protease that cleaves insulin-like growth factor-binding protein-5 [Text] / Taek Jeong Nam, Walker H. Busby, David R. Clemmons // Endocrinology. - 1994. - Vol. 135, N 4. - P1385-1391 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Человеческие фибробласты секретируют сериновую протеазу, которая расщепляет белок-5, связывающий инсулиноподобные факторы роста
Аннотация: Выделенную из культуры человеческих фибробластов протеолитическую активность очищали с помощью хроматографии по сродству на колонках из сефадекса с гепарином. Ее инкубация с белком-5, связывающим ИФР, сопровождалась его расщеплением на фрагменты с мол. массой 22, 20 и 17 кД, которые не обладали связывающей способностью. Исследования с использованием набора ингибиторов протеаз позволили идентифицировать полученный фермент как зависимую от Ca сериновую протеазу. После ее обработки ЭДТА протеолитическая активность лишь частично восстанавливалась в присутствии Zn. Протеаза не расщепляла белки-1, -2, -3 или -4, связывающие ИФР. ИФР-I и -II вызывали минимальное, а гепарин, его кофактор, антитромбин и актиномицин - значительное ингибирование протеолиза. Т. обр., фибробласты секретируют сериновую протеазу, специфически расщепляющую белок-5 и сходную по своим свойствам с калликреинами. Библ. 28

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.05
Рубрики: ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА
СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК-5
РАСЩЕПЛЕНИЕ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ФИБРОБЛАСТЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Busby, Walker H.; Clemmons, David R.

14.

Патент 5187157 Соединенные Штаты Америки, МКИ A61K 37/02.

Kettner, Charles A.
Peptide boronic acid inhibitors of trypsin-like proteases [Текст] / Charles A. Kettner, Ashokkumar B. Shenvi ; Du Pont Merck Pharmaceutical Co. - № 178368 ; Заявл. 06.04.1988 ; Опубл. 16.02.1993
Перевод заглавия: Пептиды борной кислоты являются ингибиторами трипсин-подобных протеаз
Аннотация: Патентуются пептиды, содержащие C-концевые лизин, орнитин, аргинин и гомоаргинин, модифицированные борной к-той, а также их аналоги, содержащие изотиомочевину. Патентуемые соединения являются обратимыми ингибиторами трипсино-подобных сериновых протеаз, таких как тромбин, калликреин плазы и плазмин

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ТРИПСИНО-ПОДОБНАЯ
ПЕПТИДЫ
ИНГИБИТОРЫ

Доп.точки доступа:
Shenvi, Ashokkumar B.; Du Pont Merck Pharmaceutical Co.
Свободных экз. нет

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.09-04М4.849

Nuclear serine protease activity contributes to bile acid-induced apoptosis in hepatocytes [Text] / Paul Kwo [et al.] // Amer. J. Physiol. - 1995. - Vol. 268, N 4. - P613-621 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Вклад протеазной активности ядерной сериновой протеазы в индуцированный желчной кислотой апоптоз гепатоцитов
Аннотация: Гликодезоксихолат (ГДХ) индуцирует апоптоз гепатоцитов, механизм к-рого включает расщепление ДНК эндонуклеазами. Ранее на различных моделях апоптоза было показано, что расщеплению ДНК предшествует стадия стимуляции протеолитической активности. В наст. работе предпринята попытка выявления этой стадии в процессе ГДХ-индуцированного апоптоза гепатоцитов. Найдено, что инкубация культуральных гепатоцитов в присутствии 50 мкМ ГДХ в течение 4 ч приводит к повышению уровня нелизосомального протеолиза на 65%. В этих условиях ингибитор сериновых протеаз N'альфа'-п-тозил-L-лизин-хлорметилкетон снижает связанную с апоптозом гибель клеток в присутствии ГДХ на 75%. Кроме того, этот ингибитор подавляет фрагментацию ДНК гепатоцитов. В присутствии ГДХ обнаружено повышение ядерной протеазной активности в 2 раза, но снижение в цитозоле. Сделан вывод, что в условиях ГДХ-индуцированного апоптоза гепатоцитов происходит транслокация протеаз из цитозоля в ядро клетки. США, Ctr. Basic Res., Maayo Clin. Faund., Rochester, MN 55905. Библ. 51

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.39.15.02
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
ВКЛАД
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
АКТИВНОСТЬ
ГЕПАТОЦИТЫ
АПОПТОЗ
ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ
ИНДУКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kwo, Paul; Patel, Tushar; Bronk, Steven F.; Gores, Gregory J.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.12-04Б3.110

Выделение и характеристика актиномицетов, которые могут расти в деградированной среде отходов сои, и очистка и характеристика термостабильной протеазы [Text] / Tadashiro Fujii [et al.] // Numazu kogyo koto senmon gakko kenkyu hokoku = Numazu Coll. Technol. Res. Annu. - 1995. - N 30. - С. 131-135 . - ISSN 0286-2794
Аннотация: Выделили актиномицеты, которые могут расти на деградированной среде отходов сои. Один штамм MF20 был идентифицирован как Streptomyces sp. Исследованы свойства штамма MF20 включая способность гидролиза крахмала и утилизации ряда сахаров (глюкоза, арабиноза инозит, маннит и др.). Штамм может расти при т-ре 37-55'ГРАДУС'C. Штамм секретирует в среду термостабильную протеазу. Из супернатанта культуры протеаза была очищена в виде единственной беловой полосы при помощи ЭФ в ПААГ с ДДС Na. Молек. масса фермента установлена 28 кД. Оптимумы т-ры и pH протеазы составляли 75'ГРАДУС'C и 9,0 соответственно. Фермент инактивировался фенилметилсульфонилфторидом и диизопропилфторфосфатом, но не ЭДТА. Эти результаты показывают, что фермент является термостабильной щелочной (сериновой) протеазой. Библ. 6

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
СВОЙСТВА
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
STREPTOMYCES SP

Доп.точки доступа:
Fujii, Tadashiro; Hasumi, Fumihiko; Kubo, Motoki; Ohta, Toshiya; Ohishi, Kazuo; Yamagishi, Masaaki

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.02-04Б1.70

A central hydrophobic domain of the hepatitis C virus NS4A protein is necessary and sufficient for the activation of the NS3 protease [Text] / Licia Tomei [et al.] // J. Gen. Virol. - 1996. - Vol. 77, N 5. - P1065-1070 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Центральный гидрофобный домен белка NS4A вируса гепатита C необходим и достаточен для активации протеазы NS3
Аннотация: Процессинг на стыках NS3/4A, NS4A/4B, NS4B/5A и NS5A/5B в неструктурной области полипротеина вируса гепатита С осуществляется доменом сериновой протеазы, соответствующим 180 N-концевым остаткам белка NS3 (I). Полная протеазная активность (ПА) достигается при взаимодействии области на N-конце I с белком NS4A (II), так что эта область участвует и в модуляции ПА. С использованием системы синтеза белка из ретикулоцитов кролика определен минимальный домен II, требующийся для усиления активности I. Синтетический пептид, состоящий из остатков 21-32 II, стимулирует ПА I во всех сайтах транс-расщепления. Италия, Inst. di Recherche di Biol. Molecolare "P. Angeletti", 00040 Pomazia (Roma). Библ. 21

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА С
БЕЛКИ ВИРУСНЫЕ
БЕЛОК NS4A
БЕЛОК NS3
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ДОМЕНЫ
ПРОЦЕССИНГ

Доп.точки доступа:
Tomei, Licia; Failla, Cristina; Vitale, Rosa Letizia; Bianchi, Elisavetta; De, Francesco Raffaelle

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.02-04Б2.105

Purification, crystallization, and preliminary X-Ray analysis of PepX, an X-prolyl dipeptidyl aminopeptidase from Lactococcus lactis [Text] / Jean-Francois Chich [et al.] // Proteins. - 1995. - Vol. 23, N 2. - P278-281 . - ISSN 0887-3585
Перевод заглавия: Очистка, кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ X-пролил-дипептидиламинопептидазы (PepX) из Lactococcus lactis
Аннотация: Рекомбинантный препарат сериновой протеазы PepX, исходно выделенной из L. lactis subsp. lactis NCDO 763, получен клонированием и экспрессией в Escherichia coli и затем очищен двухстадийной обработкой. При pH 5,0 из полиэтиленгликоля 4000 получены кристаллы PepX орторомбической формы с размерами ячейки a=92,8, b=102,6 и c=101,6 A; пространственная группа P2[1]2[1]2[1]. Асимметричная ячейка, по-видимому, содержит один мономер PepX с мол. м. 87,5 кД. Кристаллы очень устойчивы к рентгеновским лучам; дифракция '

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
МИКРООРГАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Chich, Jean-Francois; Rigolet, Pascal; Nardi, Michele; Gripon, Jean-Claude; Ribadeau-Dumas, Bruno; Brunie, Simone

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.04-04В3.116

Substrate specificity of a novel serine protease from soybean [Glycine max (L.) Merrill] [Text] / Shimpei Morita [et al.] // J. Biochem. - 1996. - Vol. 119, N 6. - P1094-1099 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Субстратная специфичность новой сериновой протеазы из сои [Glycine max]
Аннотация: Субстратную специфичность новой сериновой протеазы из семян сои, сорт Keburi исследовали с использованием различных пептид-4-метилкумарил-7-амидов и нескольких нейропептидов. Протеаза всецело специфична в отношении аргининового остатка на P1 сайте активного центра, распознает соединенные в пару Arg-Arg и расщепляет на связи между Arg-Arg или после Arg-Arg в пептидных и белковых молекулах. Новая протеаза является первой протеазой растительных тканей, имеющей сходство в субстратной специфичности с аргинин-специфичными сериновыми протеиназами из слизистой оболочки желудка и кишечника свиньи. Япония, Central Res. Inst., Fuji Oil Co., 4-3 Kinunodai, Yawara-mura, Tsukuba-gun, Ibaraki 300-24. Библ. 27

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
GLYCINE MAX

Доп.точки доступа:
Morita, Shimpei; Fukase, Masami; Yamaguchi, Masami; Morita, Yuhei

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.04-04Б3.117

Purification, crystallization, and preliminary X-Ray analysis of PepX, an X-prolyl dipeptidyl aminopeptidase from Lactococcus lactis [Text] / Jean-Francois Chich [et al.] // Proteins. - 1995. - Vol. 23, N 2. - P278-281 . - ISSN 0887-3585
Перевод заглавия: Очистка, кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ X-пролил-дипептидиламинопептидазы (PepX) из Lactococcus lactis
Аннотация: Рекомбинантный препарат сериновой протеазы PepX, исходно выделенной из L. lactis subsp. lactis NCDO 763, получен клонированием и экспрессией в Escherichia coli и затем очищен двухстадийной обработкой. При pH 5,0 из полиэтиленгликоля 4000 получены кристаллы PepX орторомбической формы с размерами ячейки a=92,8, b=102,6 и c=101,6 A; пространственная группа P2[1]2[1]2[1]. Асимметричная ячейка, по-видимому, содержит один мономер PepX с мол. м. 87,5 кД. Кристаллы очень устойчивы к рентгеновским лучам; дифракция '

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Chich, Jean-Francois; Rigolet, Pascal; Nardi, Michele; Gripon, Jean-Claude; Ribadeau-Dumas, Bruno; Brunie, Simone

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска