Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЛИОКСИЛАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 25
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-25 
1.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.711

   
    cDNA cloning and characterization of human glyoxalase I isoforms from HT-1080 cells [Text] / Nam-Soon Kim [et al.] // J. Biochem. - 1995. - Vol. 117, N 2. - P359-361 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Клонирование кДНК и характеристика изоформ глиоксилазы I человека из клеток HT-1080
Аннотация: Из библиотеки кДНК фибросаркомы НТ-1080 человека выделили кДНК двух типов, кодирующие глиоксилазу I (ГЛ1). ГЛ1, кодируемые этими кДНК, отличаются одним аминокислотным остатком (Ala или Glu в положении III). При анализе продуктов контрансляции двух кДНК in vitro с помощью ЭФ в неденатурирующем геле выявлены 3 полосы. Две из них соответствуют гомодимерам, а 3-я гетеродимеру двух изоформ ГЛ1. Такая же картина получена при анализе ГЛ1 из эритроцитов человека. Сделан вывод, что разная ЭФ подвижность двух изоформ ГЛ1 человека вызвана единичной аминокислотной заменой. ГЛ1, синтезируемые в клетках Escherichia coli, каталитически активны. Япония, Kanagawa Acad. Sci. and Technol., Kanagawa 229. Библ. 11
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: ГЛИОКСИЛАЗА I
ИЗОФОРМЫ
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ГЕНОМ ЧЕЛОВЕКА
КЛЕТКИ HT-1080

Доп.точки доступа:
Kim, Nam-Soon; Sekine, Shingo; Kiuchi, Nobuharu; Kato, Seishi

2.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.08-04Н1.362

   
    Glyoxalase activities in tumor and non-tumor human urogenital tissues [Text] / Ilio Carmine Di [et al.] // Cancer Lett. - 1995. - Vol. 96, N 2. - P189-193 . - ISSN 0304-3835
Перевод заглавия: Активность глиоксилазы в опухолевых и неопухолевых тканях мочеполового тракта
Аннотация: Glyoxalase I and glyoxalase II activities have been measured in human tumor and non-tumor samples of 15 kidneys, 15 bladders, 4 testes, 2 adrenals as well as in 4 samples of prostatic adenomas. In all tissues examined glyoxalase I and glyoxalase II activity values varied widely from one patient to another. No significant difference in glyoxalase I activity between the tumor and non-tumor samples was found. When comparison was made between normal and neoplastic tissues of the same patients, glyoxalase I activity was found to be lower in tumor tissues of 10 out of 15 kidneys, and 2 out of 8 bladders and 1 out of 3 testes. A significant (P 0.004) decrease of glyoxalase II activity was found only in tumor kidney. The possibility of using the present data to predict the relative sensitivity of human tumor tissues to glyoxalase-related chemotherapy is discussed. Библ. 21
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: РАК МОЧЕПОЛОВОГО ТРАКТА
ГЛИОКСИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИТОРЫ
МЕТИЛГЛИОКСАЛЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Di, Ilio Carmine; Angelucci, Stefania; Pennelli, A.; Zezza, Andrea; Tenaglia, Rafaele; Sacchetta, Paolo

3.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 96.09-04Н3.18

   
    Glyoxalase activities in tumor and non-tumor human urogenital tissues [Text] / Ilio Carmine Di [et al.] // Cancer Lett. - 1995. - Vol. 96, N 2. - P189-193 . - ISSN 0304-3835
Перевод заглавия: Активность глиоксилазы в опухолевых и неопухолевых тканях мочеполового тракта
Аннотация: Glyoxalase I and glyoxalase II activities have been measured in human tumor and non-tumor samples of 15 kidneys, 15 bladders, 4 testes, 2 adrenals as well as in 4 samples of prostatic adenomas. In all tissues examined glyoxalase I and glyoxalase II activity values varied widely from one patient to another. No significant difference in glyoxalase I activity between the tumor and non-tumor samples was found. When comparison was made between normal and neoplastic tissues of the same patients, glyoxalase I activity was found to be lower in tumor tissues of 10 out of 15 kidneys, and 2 out of 8 bladders and 1 out of 3 testes. A significant (P 0.004) decrease of glyoxalase II activity was found only in tumor kidney. The possibility of using the present data to predict the relative sensitivity of human tumor tissues to glyoxalase-related chemotherapy is discussed. Библ. 21
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.02
Рубрики: РАК МОЧЕПОЛОВОГО ТРАКТА
ГЛИОКСИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИТОРЫ
МЕТИЛГЛИОКСАЛЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Di, Ilio Carmine; Angelucci, Stefania; Pennelli, A.; Zezza, Andrea; Tenaglia, Rafaele; Sacchetta, Paolo

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.01-04Т4.130

    Ankrah, Nii-Ayi.
    Alteration of glucose tolerance in mice fed low levels of aflatoxins and with depressed glyoxalase-I activity [Text] / Nii-Ayi Ankrah // Vet. and Hum. Toxicol. - 1995. - Vol. 37, N 1. - P59-61 . - ISSN 0145-6296
Перевод заглавия: Нарушение толерантности к глюкозе у мышей, получавших с кормом малые количества афлатоксинов и имевших пониженную активность глиоксилазы-I
Аннотация: Обследовано потомство мышей ddY, получавших с кормом афлатоксины (Аф) B[1] и G[1] в кол-ве 0,045 и 0,45 нг/г. После прекращения материнского вскармливания обследованные мыши получали аналогичный корм в течение 6 мес. У этих животных конц-ия в крови глюкозы была снижена по сравнению с контролем с 122 до 97,7 мг/100 мл. Толерантность к глюкозе при нагрузочной пробе у мышей, получавших Аф, была повышена по сравнению с контролем. Под влиянием Аф содержание малонового диальдегида в печени было повышено с 14,5 до 19,6 мкг/г. Воздействие Аф сопровождалось снижением активности глиоксилазы-1 в крови и печени с 222,4 до 139,3 мкмоля/мг сухого остатка и с 1308,9 до 878,5 мкг/мг белка соотв. Считают, что изменение толерантности к глюкозе обусловлено прооксидантным воздействием Аф на печень. Гана, Univ. of Ghana, Legon. Табл. 1. Библ. 20
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.29.11.11.11
Рубрики: АФЛАТОКСИНЫ
ПОТОМСТВО
ВСКАРМЛИВАНИЕ
ТОЛЕРАНТНОСТЬ К ГЛЮКОЗЕ
ПЕЧЕНЬ
МАЛОНОВЫЙ ДИАЛЬДЕГИД
ГЛИОКСИЛАЗА-1
МЫШИ

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.05-04М1.215

   
    Glyoxalase II and glutathione levels in rat liver mitochondria during cold storage in euro-collins and university of Wisconsin solutions [Text] / Wayel Jassem [et al.] // Transplantation. - 1996. - Vol. 61, N 9. - P1416-1420 . - ISSN 0041-1337
Перевод заглавия: Уровни глиоксилазы II и глутатиона в митохондриях печени при холодовой консервации в растворах Евроколлинз и Висконсинского университета
Аннотация: При консервации (Кн) печени крысы в р-ре Евроколлинз (I) или в р-ре UW (II) отмечено однотипное снижение цитозольной конц-ии глутатиона после 24 ч Кн в обоих р-рах до 60% от нормального уровня. Митохондриальное содержание глутатиона при Кн в I достоверно уменьшалось уже через 7 ч, а при Кн в II не менялось и после 24 ч хранения. Активность глиоксилазы II в цитозоле гепатоцитов через 7 ч Кн в I снижалась, а через 24 ч - возрастала выше нормы, тогда как в митохондриях активность фермента снижалась в 4 раза через 7 ч и практически не определялась после 24 ч Кн. При Кн печени в II активность глиоксилазы II не менялась ни в цитозоле, ни в митохондриях. Италия, Univ. di Ancona, 60100 Ancona. Библ. 30
ГРНТИ  
34.03.35
ВИНИТИ 341.03.35.15
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
КОНСЕРВАЦИЯ
ГИПОТЕРМИЯ
МИТОХОНДРИИ
ГЛУТАТИОН
ГЛИОКСИЛАЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Jassem, Wayel; Ciarimboli, Carla; Cerioni, Paola Nisi; Saba, Vittorio; Norton, Scott J.; Principato, Giovanni

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 97.06-04А1.242

   
    Glyoxalase II and glutathione levels in rat liver mitochondria during cold storage in euro-collins and university of Wisconsin solutions [Text] / Wayel Jassem [et al.] // Transplantation. - 1996. - Vol. 61, N 9. - P1416-1420 . - ISSN 0041-1337
Перевод заглавия: Уровни глиоксилазы II и глутатиона в митохондриях печени при холодовой консервации в растворах Евроколлинз и Висконсинского университета
Аннотация: При консервации (Кн) печени крысы в р-ре Евроколлинз (I) или в р-ре UW (II) отмечено однотипное снижение цитозольной конц-ии глутатиона после 24 ч Кн в обоих р-рах до 60% от нормального уровня. Митохондриальное содержание глутатиона при Кн в I достоверно уменьшалось уже через 7 ч, а при Кн в II не менялось и после 24 ч хранения. Активность глиоксилазы II в цитозоле гепатоцитов через 7 ч Кн в I снижалась, а через 24 ч - возрастала выше нормы, тогда как в митохондриях активность фермента снижалась в 4 раза через 7 ч и практически не определялась после 24 ч Кн. При Кн печени в II активность глиоксилазы II не менялась ни в цитозоле, ни в митохондриях. Италия, Univ. di Ancona, 60100 Ancona. Библ. 30
ГРНТИ  
34.03.33
ВИНИТИ 341.03.33.13
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
КОНСЕРВАЦИЯ
ГИПОТЕРМИЯ
МИТОХОНДРИИ
ГЛУТАТИОН
ГЛИОКСИЛАЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Jassem, Wayel; Ciarimboli, Carla; Cerioni, Paola Nisi; Saba, Vittorio; Norton, Scott J.; Principato, Giovanni

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.03-04Я6.285

    Chaplen, Frank W. R.
    Incidence and potential implications of the toxic metabolite methylglyoxal in cell culture: A review [Text] / Frank W. R. Chaplen // Cytotechnology. - 1998. - Vol. 26, N 3. - P173-183 . - ISSN 0920-9069
Перевод заглавия: Сфера действия и потенциальный вклад токсичного метаболита метилглиоксаля на культурах клеток: обзор
Аннотация: Известно, что метилглиоксаль (I), являющийся побочным метаболитом в процессе гликолиза, обезвреживается с участием глиоксилаз и Г-SH в качестве кофермента. На культуре клеток и клонов яичника китайского хомячка с повышенной выработкой I наблюдали снижение жизнеспособности клеток, а на культуре клеток HL60 под действием I отмечали их апоптоз. Кроме того, I оказывает сильный модифицирующий эффект на нуклеиновые к-ты и белки, причем даже при физиологических конц-иях. I модифицирует остатки аргинина и лизина с необратимым образованием конечных продуктов гликелирования, а остатки цистеина - с обратимым образованием полутиоацеталя. Модификация нуклеиновых к-т под действием I происходит по остаткам гуанина, что приводит к мутациям и аномальной экспрессии генов. США, Dep. Bioresource Engin., Oregon State Univ., Corvallis, OR 97331-3906. Библ. 75
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: МЕТИЛГЛИОКСАЛЬ
МЕТАБОЛИЗМ
ГЛИОКСИЛАЗА
ГЛУТАТИОН
УЧАСТИЕ В
МАКРОМОЛЕКУЛЫ
МОДИФИКАЦИЯ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК ЯИЧНИКА
КИТАЙСКИЕ ХОМЯЧКИ
ОБЗОРЫ
75

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 00.05-04М6.159

   
    Effect of antidiabetic compounds on glyoxalase I activity in experimental diabetic rat liver [Text] / Jayadev Raju [et al.] // Indian J. Exp. Biol. - 1999. - Vol. 37, N 2. - P193-195 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Влияние противодиабетических соединений на активность глиоксалазы 1 в печени крыс с экспериментальным диабетом
Аннотация: Индукция у крыс аллоксанового диабета приводит к снижению активности глиоксалазы 1 в р-римой фракции печени. Этот эффект диабета исчезал при добавлении в питьевую воду крыс ортованадата или измельченных семян Trigonella foenum graecum. Наилучший результат отмечен при использовании комбинации этих противодиабетических средств. Оба соединения, помимо влияния на глиоксалазу 1, нормализовали также вызванную диабетом гипергликемию. Индия, Hormone and Drug Res. Lab., Sch/Life Sci., Jawaharial Neru Univ., New Dehli 110067. Библ. 29
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.17
Рубрики: ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЙ ДИАБЕТ
АЛЛОКСАНОВЫЙ
ГЛИОКСИЛАЗА 1
ПЕЧЕНЬ
ГИПЕРГЛИКЕМИЯ
ПРОТИВОДИАБЕТИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ОРТОВАНАДАТ
TRIGONELLA
ВЛИЯНИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Raju, Jayadev; Gupta, Dhananjay; Rao, A.Ramesha; Baquer, Najma Z.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 00.05-04Т2.70

   
    Effect of antidiabetic compounds on glyoxalase I activity in experimental diabetic rat liver [Text] / Jayadev Raju [et al.] // Indian J. Exp. Biol. - 1999. - Vol. 37, N 2. - P193-195 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Влияние противодиабетических соединений на активность глиоксалазы 1 в печени крыс с экспериментальным диабетом
Аннотация: Индукция у крыс аллоксанового диабета приводит к снижению активности глиоксалазы 1 в р-римой фракции печени. Этот эффект диабета исчезал при добавлении в питьевую воду крыс ортованадата или измельченных семян Trigonella foenum graecum. Наилучший результат отмечен при использовании комбинации этих противодиабетических средств. Оба соединения, помимо влияния на глиоксалазу 1, нормализовали также вызванную диабетом гипергликемию. Индия, Hormone and Drug Res. Lab., Sch/Life Sci., Jawaharial Neru Univ., New Dehli 110067. Библ. 29
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.49.09
Рубрики: ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЙ ДИАБЕТ
АЛЛОКСАНОВЫЙ
ГЛИОКСИЛАЗА 1
ПЕЧЕНЬ
ГИПЕРГЛИКЕМИЯ
ПРОТИВОДИАБЕТИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ОРТОВАНАДАТ
TRIGONELLA
ВЛИЯНИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Raju, Jayadev; Gupta, Dhananjay; Rao, A.Ramesha; Baquer, Najma Z.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.12-04Б2.377

    Inoue, Yoshiharu.
    Glycolytic-methylglyoxal pathway: Molecular evolution and stress response of glyoxalase in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Yoshiharu Inoue, Akira Kimura // Proc. Jap. Acad. B. - 1999. - Vol. 75, N 5. - P127-132 . - ISSN 0386-2208
Перевод заглавия: Гликолитический метилглиоксалевый путь: молекулярная эволюция и стрессовый ответ глиоксилазы I у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Обзор. Метилглиоксаль (I) является эндогенным цитотоксич. веществом, образующимся в кач-ве побочного продукта гликолиза. Анализ метаболич. судьбы I у различных микроорганизмов показал, что широко распространенная гликоксилаза-I (II) является критич. ферментом детоксификации I. II состоит из 5 сегментов (областей I-V), консервативных среди II разных видов. Высказано предположение, что у дрожжей II появилась в процессе эволюции в результате дупликации гена. Приведены доказательства, подтверждающие эту гипотезу. У Saccharomyces cerevisiae структурный ген II индуцируется осмотич. шоком через киназный сигнальный путь HOG-MAG. Установлена физиологич. значимость этого гликолитич. метилглиоксалевого пути у дрожжей. Япония, Res. Inst. for Food Sci., Kyoto Univ., Kyoto 611-0011. Библ. 29
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.33
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГЛИОКСИЛАЗА
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
АДАПТАЦИЯ
ОСМОТИЧЕСКИЙ ШОК
МЕХАНИЗМ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 29
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Kimura, Akira

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.12-04В2.436

    Inoue, Yoshiharu.
    Glycolytic-methylglyoxal pathway: Molecular evolution and stress response of glyoxalase in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Yoshiharu Inoue, Akira Kimura // Proc. Jap. Acad. B. - 1999. - Vol. 75, N 5. - P127-132 . - ISSN 0386-2208
Перевод заглавия: Гликолитический метилглиоксалевый путь: молекулярная эволюция и стрессовый ответ глиоксилазы I у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Обзор. Метилглиоксаль (I) является эндогенным цитотоксич. веществом, образующимся в кач-ве побочного продукта гликолиза. Анализ метаболич. судьбы I у различных микроорганизмов показал, что широко распространенная гликоксилаза-I (II) является критич. ферментом детоксификации I. II состоит из 5 сегментов (областей I-V), консервативных среди II разных видов. Высказано предположение, что у дрожжей II появилась в процессе эволюции в результате дупликации гена. Приведены доказательства, подтверждающие эту гипотезу. У Saccharomyces cerevisiae структурный ген II индуцируется осмотич. шоком через киназный сигнальный путь HOG-MAG. Установлена физиологич. значимость этого гликолитич. метилглиоксалевого пути у дрожжей. Япония, Res. Inst. for Food Sci., Kyoto Univ., Kyoto 611-0011. Библ. 29
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГЛИОКСИЛАЗА
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
АДАПТАЦИЯ
ОСМОТИЧЕСКИЙ ШОК
МЕХАНИЗМ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 29
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Kimura, Akira

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 04.02-04И3.286

   
    Electrophoretical characterization of Glyoxalase I in several Drosophila species and developmental profile of the enzyme activity in Drosophila melanogaster [Text] / S. Dimov [et al.] // Biotechnol. and Biotechnol. Equip. - 2002. - Vol. 16, N 1. - P152-155 . - ISSN 1310-2818
Перевод заглавия: Электрофоретическая характеристика глиоксалазы I некоторых видов дрозофиллы и профиль активности фермента в процессе развития Drosophila melanogaster
Аннотация: Получены электрофоретические профили нативной глиоксалазы I грубых экстрактов белка взрослых особей дрозофиллы в полиакриламидном геле без детергента, которые различались у всех 7 тестированных видов рода Drosophila. Мол. масса фермента варьировала от 56 кД (D. melanogaster) до 85 кД (D. pinicola). Показано также, что на разных стадиях развития D. melanogaster удельная активность фермента меняется. Болгария, Sofia Univ "St. Kl. Ohridski", Fac. Biol., Dep. Genet., Sofia. Библ. 16
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ГЛИОКСИЛАЗА I
НАТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ
ДРОЗОФИЛЛА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
DROSOPHILA MELANOGASTER
РАЗВИТИЕ
АКТИВНОСТЬ ГЛИОКСИЛАЗЫ I
ВЗАИМОСВЯЗЬ

Доп.точки доступа:
Dimov, S.; Ivanova, P.; Modreva, M.; Harizanova, N.; Ralchev, K.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 04.05-04Т4.300

    Biswas, Swati.
    Oltipraz protects the passive smoke induced changes in renal glyoxalase system of rats [Text] / Swati Biswas, C.Gary Gairola, Salil K. Das // Mol. and Cell Biochem. - 2002. - Vol. 233, N 1-2. - P27-30 . - ISSN 0300-8177
Перевод заглавия: Ольтипраз предотвращает изменения в системе глиоксалазы почки у крыс, индуцированные пассивным курением
Аннотация: Показали, что пассивное воздействие на крыс табачным дымом (167 или 500 ч на млн) в течение 4 и 12 недель приводит к возрастанию активности глиоксалазы-I в почке. Активность глиоксалазы-II, напротив, была снижена после 4 недель контакта с табачным дымом. Заключают, что введение крысам ольтипраза нормализует активность обеих глиоксилаз. США, Dep. Biochem., Meharry Med. Coll., Nashville, TN
ГРНТИ  
34.47.51
ВИНИТИ 341.47.51.27.27
Рубрики: ГЛИОКСИЛАЗА I И II
ИНДУКЦИЯ
ТАБАЧНЫЙ
ДЫМ
ОЛЬТИПРАЗ
ВЛИЯНИЕ
МИКРОСОМЫ
ПОЧКИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Gairola, C.Gary; Das, Salil K.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 04.05-04Т5.119

    Biswas, Swati.
    Oltipraz protects the passive smoke induced changes in renal glyoxalase system of rats [Text] / Swati Biswas, C.Gary Gairola, Salil K. Das // Mol. and Cell Biochem. - 2002. - Vol. 233, N 1-2. - P27-30 . - ISSN 0300-8177
Перевод заглавия: Ольтипраз предотвращает изменения в системе глиоксалазы почки у крыс, индуцированные пассивным курением
Аннотация: Показали, что пассивное воздействие на крыс табачным дымом (167 или 500 ч на млн) в течение 4 и 12 недель приводит к возрастанию активности глиоксалазы-I в почке. Активность глиоксалазы-II, напротив, была снижена после 4 недель контакта с табачным дымом. Заключают, что введение крысам ольтипраза нормализует активность обеих глиоксилаз. США, Dep. Biochem., Meharry Med. Coll., Nashville, TN
ГРНТИ  
34.47.51
ВИНИТИ 341.47.51.27.11
Рубрики: ГЛИОКСИЛАЗА I И II
ИНДУКЦИЯ
ТАБАЧНЫЙ
ДЫМ
ОЛЬТИПРАЗ
ВЛИЯНИЕ
МИКРОСОМЫ
ПОЧКИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Gairola, C.Gary; Das, Salil K.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 05.11-04А1.86

   
    Role for glyoxalase I in Alzheimer's disease [Text] / Feng Chen [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2004. - Vol. 101, N 20. - P7687-7692 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Роль глиоксалазы в болезни Альцгеймера
Аннотация: При анализе трансгенных мышей с мутацией P301L в белке tau, которые рассматриваются как модель болезни Альцгеймера (БА), идентифицирован единственный ген глиоксалазы I в мозге, имеющий повышенную экспрессию. Содержание белка глиоксалазы I в мозге указанных мышей также повышено. Обнаружено, что в нейронах больных с БА содержание глиоксалазы I выше, чем в контрольных образцах. Полагают, что нарушение системы глиоксалазы I приводит к модификациям белка tau, которые делают его устойчивым к протеолизу и способствуют агрегации. Эти данные указывают на неизвестную ранее роль глиоксалазы I при нейродегенеративных заболеваниях. Швейцария, Div. Psychiatry Res. Univ. Zurich, Zurich. Библ. 47
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: ГЛИОКСАЛАЗА I
ПОВЫШЕННАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
БЕЛОК TAU
МУТАЦИЯ P301L
МОДИФИКАЦИЯ
СВОЙСТВА
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
МОДЕЛИРОВАНИЕ
ТРАНСГЕННЫЕ МЫШИ
ГЛИОКСИЛАЗА I
ПОВЫШЕННАЯ ЭКСПРЕССИЯ
БЕЛОК TAU
МУТАЦИЯ P301L
МОДИФИКАЦИЯ
СВОЙСТВА
МОЗГ
МЫШИ
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА

Доп.точки доступа:
Chen, Feng; Wollmer, M.Axel; Hoerndli, Frederic; Munch, Gerald; Kuhla, Bjorn; Rogaev, Evgeny I.; Tsolaki, Magdalini; Papassotiropoulos, Andreas; Gotz, Jurgen

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.07-04Б2.349

    Takatsume, Yoshifumi.
    Unique regulation of glyoxalase I activity during osmotic stress response in the fission yeast Schizosaccharomyces pombe: Neither the mRNA nor the protein level of glyoxalase I increase under conditions that enhance its activity [Text] / Yoshifumi Takatsume, Shingo Izawa, Yoshiharu Inoue // Arch. Microbiol. - 2005. - Vol. 183, N 3. - P224-227 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Уникальная регуляция активности глиоксалазы I при ответе на осмотический стресс в делящихся дрожжах Schizosaccharomyces pombe: уровни ни мРНК, ни белка глиоксилазы I не увеличиваются при повышении ее активности
Аннотация: Глиоксилаза I катализирует превращение токсичного метилглиоксаля в S-D-лактоилглутатион. Активность этого фермента в делящихся дрожжах Schizosaccharomyces pombe увеличивается при осмотическом стрессе, индуцируемом сорбитолом. Однако уровни ни мРНК, ни белка глиоксилазы I не увеличиваются при тех же условиях. Циклогексимид блокирует индукцию глиоксилазы в клетках, подвергающихся осмотическому стрессу. Помимо этого, активность глиоксилазы I возрастает в активируемых стрессом мутантах по протеинкиназе (wis1 и spc1). Представили доказательства посттрансляционной регуляции глиоксилазы I в условиях осмотического стресса в делящихся дрожжах S. pombe. Япония, Lab. of Mol. Microbiol., Division of Applied Life Sci., Graduate School of Agriculture, Kyoto Univ, Uji, Kyoto 611-0011
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.33
Рубрики: УСТОЙЧИВОСТЬ
ОСМОТИЧЕСКИЙ СТРЕСС
ФЕРМЕНТЫ
ГЛИОКСИЛАЗА I
СИНТЕЗ
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН ГЛИОКСИЛАЗЫ I
ТРАНСКРИПЦИЯ
SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Izawa, Shingo; Inoue, Yoshiharu

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 06.10-04М3.143

   
    Glyoxalase 1 and glutathione reductase 1 regulate anxiety in mice [Text] / Iiris Hovatta [et al.] // Nature. - 2005. - Vol. 438, N 7068. - P662-666 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Глиоксалаза 1 и глутатионредуктаза 1 регулируют тревожное состояние у мышей
Аннотация: Избыточная экспрессия генов глиоксалазы 1 и глутатионредуктазы 1 в мозге мышей индуцировала тревожное состояние и сопутствующие ему явления. Они частично прекращались после локального ингибирования экспрессии глиоксалазы 1 соответствующими интерферирующими РНК. Полученные результаты подтверждают роль генов глиоксалазы 1 и глутатионредуктазы 1 в качестве причинных факторов тревожного состояния у мышей и их участие в регуляции обменных процессов в условиях окислительного стресса. Библ. 28
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.09
Рубрики: ГЛИОКСИЛАЗА 1
ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА 1
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
МОЗГ
МЫШИ
ТРЕВОЖНОЕ СОСТОЯНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Hovatta, Iiris; Tennant, Richard S.; Helton, Robert; Marr, Robert A.; Singer, Oded; Redwine, Jeffrey M.; Ellison, Julie A.; Schadt, Eric E.; Verma, Inder M.; Lockhart, David J.; Barlow, Carrolee

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 12.04-04Б2.179

   
    Hsp31 of Escherichia coli K-12 is glyoxalase III [Text] / Krishna P. Subedi [et al.] // Mol. Microbiol. - 2011. - Vol. 81, N 4. - P926-936 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Hsp31 Escherichia coli K12-глиоксилаза III
Аннотация: Известно, что Hsp31, кодируемый hchA - высокоиндуцибельный молекулярный шаперон. В данной работе исследовали его ферментативные функции и установили, что Hsp31 проявляет глиоксилазную активность, катализируя превращение метилглиоксаля в D-лактат без дополнительного кофактора. В hchA-дефектном штамме глиоксалазная активность полностью устранялась, подтверждая связь гена hchA с ферментативной активностью in vivo. Пик активности наблюдали при рН-6,0-8,0 и температуре 35-40'ГРАДУС'C. Активность ингибировалась Сu{2+}, Fe{3+} и Zn{2+}. Установили, что остатки Сys-185, Glu-77 важны для катализа, тогда как His-186 менее значим для ферментативной функции, хотя участвует в каталитическом процессе. Корея, Dep. of Biological Sciences, Korea Advanced Inst. of Science and Technology, 335 Gwahangno, Yuseong-Gu, Daejon 305-701
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ГЛИОКСИЛАЗА III
HSP31
ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ ФУНКЦИИ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ГЕН HCHA
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Subedi, Krishna P.; Choi, Dongwook; Kim, Insook; Min, Bumchan; Park, Chankyu

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 15.01-04В3.101

   
    Exogenous proline and betaine-induced upregulation of glutathione tranferase and glyoxalase i in lentil (Lens culinaris) under drought stress [Text] / Rezwan Md. Molla [et al.] // Not. bot. horti agrobot., Cluj-Napoca. - 2014. - Vol. 42, N 1. - P73-80 . - ISSN 0255-965X
Перевод заглавия: Индуцированная экзогенными пролином и бетаином регуляция [активности] глутатионтрансферазы и глиоксалазы 1 у чечевицы (Lens culinaris) при водном стрессе
Аннотация: Определяли возможность повысить защитные реакции растений чечевицы при водном стрессе (ВС) путем обработки их экзогенными пролином (П) и бетаином (Б). Без такой обработки ВС вызывал у растений повышение содержания глутатиона (ГТ), глутатиондисульфида (ГТДС) и H[2]O[2], увеличение активности глутатион-S-трансферазы (I) и глиоксилазы 1 (II) в разные периоды ВС; исключением было снижение активности I через 1-3 дн после начала ВС. Обработка опытных растений, подвергнутых ВС, 15 мМ П или Б еще сильнее повышала содержание ГТ, поддерживала высокую активность I и II в течение всего периода ВС, снижала содержание ГТДС и H[2]O[2], что имеет значение в защите клеток от токсического действия активных видов кислорода. Защитное действие от ВС было выше у П, чем у Б. Следовательно, обработка П чечевицы является лучшей защитой от ВС
ГРНТИ  
34.31.23
ВИНИТИ 341.31.23.27
Рубрики: ВОДНЫЙ СТРЕСС
LEHS CULINARIS
ПРОЛИН
БЕТАИН
ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА
ГЛИОКСИЛАЗА

Доп.точки доступа:
Molla, Rezwan Md.; Ali, Rawshan M.; Hasanuzzaman, Mirza; Al-Mamum, Mahamud Hossian; Ahmed, Asgar

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 89.10-04В3.246

    Basu, Atanu.
    Induction of cell division in leaf cells of coconut palm by alteration of pH and its correlation with glyoxalase-1 activity [Text] / Atanu Basu, Urmil Sethi, Sipra Guha-Mukherjee // J. Exp. Bot. - 1988. - Vol. 39, N 209. - P1735-1742 . - ISSN 0022-0957
Перевод заглавия: Индукция деления клеток в клетках листьев кокосовой пальмы при изменении pH и ее корреляция с активностью глиоксалазы 1
Аннотация: Основания листьев кокосовой пальмы мацерировали в 0,5% р-ре мацерозима R-10, отмывали от мацерозима и культивировали в жидкой среде. Проводили подсчет кол-ва клеток, изменения рН среды и клеток, активности глиоксалазы 1, коррелирующей с делением клеток. Культивирование клеток проводили при рН 5,0, 6,0, 7,0 и 8,0. Выращивание клеток при рН 7,0 приводило к 3-кратному увеличению кол-ва клеток по сравнению с культивированием при рН 5,0. При дальнейшем повышении рН (до 8,0) кол-во клеток снижалось. Через 48 ч культивирования происходило изменение рН среды и клеток. Внутренние значения рН клеток характеризовались значительным возрастанием при выращивании клеток при рН 7,0 и 8,0 и небольшим возрастанием при рН 5,0 и 6,0. Активность глиоксилазы 1 клеток суспензионной культуры не зависела от рН среды и имела максимум при рН 7,0. При добавлении в среду глутатиона наблюдалось 2-кратное увеличение кол-ва клеток. Полиамин спермидин усиливал деление клеток в максимальной степени при конц-ии 106} моль/дм{3}. Метилглиоксальбис (гуанилгидразон) - ингибитор биосинтеза спермидина сильно ингибировал деление клеток. Индия, Plant. Res. Lab., School of Life Sci., Jawaharlal Nehru Univ. New Delhi 11067. Библ. 25.
ГРНТИ  
34.31.33
ВИНИТИ 341.31.33.19
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ПИТАТЕЛЬНАЯ СРЕДА
РН
COCOS NUCIFERA
КЛЕТКИ
ДЕЛЕНИЯ
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ГЛИОКСИЛАЗА 1

Доп.точки доступа:
Sethi, Urmil; Guha-Mukherjee, Sipra
 1-20    21-25 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)