СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЕЛИКАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 93
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-93

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.088

Chilo iridescent virus encodes a putative helicase belonging to a distinct family within the "Dead/H" superfamily: implications for the evolution of large DNA viruses [Text] / Kai-Christian Sonntag [et al.] // Virus Genes. - 1994. - Vol. 8, N 2. - P151-158 . - ISSN 0920-8569
Перевод заглавия: Иридовирус Chilo кодирует предполагаемую геликазу, принадлежащую к отличающемуся семейству внутри суперсемейства "DEAD/H": значение для эволюции крупных вирусов, содержащих ДНК
Аннотация: Определена полная нуклеотидная последовательность М фрагмента (7099 пар оснований, 0310-0,345 единиц карты) ДНК иридовируса насекомых типа 6 (иридовируса Chilo), полученного при расщеплении генома рестриктазой EcoR I. Открытая рамка считывания из 606 кодонов, расположенная в этом фрагменте, кодирует белок (р 69), принадлежащий к отличающемуся семейству предполагаемых ДНК и/или РНК геликаз, принадлежащих к суперсемейству "DEAD/Н". Семейство включает белки дрожжей, дрозофилы, млекопитающих и бактерий, участвующие в регуляции транскрипции и репарации поврежденной ДНК. Обнаружено более отдаленное родство между этим семейством геликаз и группой белков, включающих предполагаемые геликазы поксвирусов, вируса африканской чумы свиней и митохондриальных плазмид дрожжей. Филогенетический анализ подтверждает независимое происхождение гена р69 и генов, кодирующих другие вирусные геликазы. Германия, Inst. fur Med. Virol. der Univer. Heidelberg, 69 120 Heidelberg. Библ. 42.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ИРИДОВИРУСЫ
ВИРУС НАСЕКОМЫХ
ГЕЛИКАЗЫ
СВОЙСТВА
ФИЛОГЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Sonntag, Kai-Christian; Schnitzler, Paul; Koonin, Eugene V.; Darai, Gholamreza

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.05-04Б1.036

Dean, Hansi J.
Identification of the pseudorabies virus UL4 and UL5 (helicase) genes [Text] / Hansi J. Dean, Andrew K. Cheung // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 2. - P962-967 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Идентификация генов UL4 и UL5 (геликаза) вируса псевдобешенства
Аннотация: Секвенированы левый конец фрагмента BamHI-G и смежный участок фрагмента BamHI-C (0,641-0,644 ед. карты) вируса псевдобешенства (ВПБ). Идентифицированы 2 открытые рамки считывания (ОРС) UL4 и UL5, гомологичные соответствующим ОРС вируса простого герпеса типа 1. ОРС UL4 кодирует белок из 145 остатков с неизвестной функцией. Продукт ОРС UL5 (I) состоит из 833 остатков и гомологичен известным геликазам (II), т. к. содержит 6 мотивов, консервативных у суперсемейства II. I содержит также мотив лейциновой застежки, отсутствующий у II других герпесвирусов. ОРС UL4 и UL5 транскрибируются в направлении, противоположном кластеру генов UL1UL2-UL3-UL3,5, расположенному на правом конце фрагмента BamHI-G. США, Nat. Animal Disease Center, USDA, Ames, IA 50010. Библ. 29.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ВИРУС ПСЕВДОБЕШЕНСТВА
ГЕНОМ
ГЕН ГЕЛИКАЗЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Cheung, Andrew K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.09-04Б1.141

Simpson, David A.
Vaccinia virus gene A18R encodes an essential DNA helicase [Text] / David A. Simpson, Richard C. Condit // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 10. - P6131-6139 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Ген A18R вируса осповакцины кодируют существенную ДНК-геликазу
Аннотация: Белок A18R (I) вируса осповакцины (ВОВ) содержит канонические мотивы группы DEXH ДНК- и РНК-геликаз и гомологичен ДНК-геликазе ERCC3 млекопитающих. Показано, что I действительно является ДНК-геликазой, расплетающей двунитевую ДНК в направлении 3''-'5'. I неактивен на гибридах ДНК-РНК и РНК-РНК и наиболее эффективно расплетает субстраты ДНК длиной не более 20 п. н. Геликазная активность I не стимулируется связывающими однонитевую ДНК белками SSB Escherichia coli, gp32 фага Т4 и I3L ВОВ. I образует стабильные комплексы с однонитевой ДНК и в меньшей степени с РНК. Эта реакция не требует АТФ. США, Dep. of Mol. Genetics and Microbiol., Univ. of Florida, Gainesville, FL 32610-0266. Библ. 62

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
ДНК-ГЕЛИКАЗЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Condit, Richard C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.09-04Б1.147

Gross, Christian H.
Mutational analysis of vaccinia virus nucleoside triphosphate phosphohydrolase II, a DExH box RNA helicase [Text] / Christian H. Gross, Stewart Shuman // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 8. - P4727-4736 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Мутационный анализ нуклеозидтрифосфатфосфогидролазы II вируса осповакцины - РНК-геликазы с блоком DExH
Аннотация: Методом аланинового сканирующего мутагенеза изучен вклад консервативных мотивов GxGKT и DExH в активность нуклеозидтрифосфатфосфогидролазы II (I) вируса осповакцины (ВОВ), являющейся (3''-'5') РНК-геликазой. Меченные гистидином производные I экспрессировали в зараженных ВОВ клетках BSC40 и очистили методом Ni{2+}-аффинной хроматографии. Мутанты I с заменами лиз[191]'-'ала, асп[296]'-'ала или глу[297]'-'ала нормально связываются с РНК, но дефектны по нуклеозидтрифосфатазной и геликазной активности (НА и ГА). Мутант I с заменой гис[299]'-'ала (IA) связывается с РНК и имеет НА, но дефектен по ГА. НА I дикого типа стимулируется в 10 раз полинуклеотидными кофакторами, но НА IA не зависит от нуклеиновых кислот. Удельная НА IA в отсутствие нуклеиновых кислот такая же, как у I в присутствии ДНК и РНК, а K[M] для АТФ у I и IA одинаковы, так что мутация IA вызвала "приобретение функции". Эти данные позволяют предположить, что остаток гис[299] в блоке DExH нужен для сопряжения НА и ГА. США, Mol. Biol. Program, Sloan-Kettering Inst., New York, NY 10021. Библ. 40

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
РНК-ГЕЛИКАЗЫ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Shuman, Stewart

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.09-04Б1.164

Abbotts, Adrian P.
The origin-binding domain of the herper simplex virus type 1 UL9 protein is not required for DNA helicase activity [Text] / Adrian P. Abbotts, Nigel D. Stow // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 12. - P3125-3130 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Связывающийся с областью начала репликации домен белка UL9 вируса простого герпеса типа 1 не требуется для ДНК-геликазной активности
Аннотация: Белок UL9 (I) вируса простого герпеса типа I содержит на С-конце домен связывания с областью начала репликации ori длиной 317 аминокислотных остатков, а в N-концевой области (400 остатков) - несколько мотивов, характерных для ДНК-геликаз (II) и РНК-геликаз. С использованием рекомбинантного бакуловируса (РБВ), экспрессирован укороченный вариант I, состоящий из остатков 1-535. Экстракты зараженных РБВ клеток фракционировали методом хроматографии на ДНК-агарозе. Активность II, ДНК-зависимой АТФ-азы и связывания с однонитевой ДНК найдена во фракциях, содержащих укороченный I. Эти данные показывают, что для активности II не нужно присутствие в I домена связывания с ori, и позволяют предположить, что взаимодействие N-концевого домена I с частично однонитевыми областями ДНК играет роль в расплетании ori. Великобритания, MRC Virol. Unit, Inst. of Virol., Glasgow G11 5JR. Библ. 20

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ДНК-ГЕЛИКАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
ИНДУКЦИЯ
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Stow, Nigel D.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 97.11-04Н3.26

Toussaint, C.
Les helicases [Text] / C. Toussaint // M/S: Med. sci. - 1995. - Vol. 11, N 10. - P1389-1398 . - ISSN 0767-0974
Перевод заглавия: Геликазы
Аннотация: Геликазы представляют собой большое семейство ферментов с АТФазной активностью и обладают весьма различными свойствами. Геликазы заключаются в структуры двойных спиралей ДНК или РНК, или же связываются с обеими структурами (обычно с одной из них более специфично). Число идентифицированных геликаз постоянно увеличивается. Их роли различны, а нахождение повсеместно, но появление некоторых геликаз регулируется в ходе развития и дифференцировки зародышевых клеток. Наиболее приемлемым методом определения их структуры является кристаллография. Имеется возможность их медикаментозного торможения. В частности, некоторые противоопухолевые препараты тормозят геликазы, участвующие в свертывании, транскрипции и восстановлении ДНК. В свою очередь, антигеликазные медикаменты могут обладать противоопухолевым эффектом. Антибиотики семейства антрациклинов фиксируются на уровне двойной спирали ДНК и взаимодействуют с геликазами и образуют необратимый комплекс ДНК-медикамент-фермент. Фармакологические исследования позволяют не только выявить механизм действия геликаз, но и наметить клиническое применение ряда медикаментов, в частности, противоопухолевых. Библ. 54

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.02
Рубрики: ГЕЛИКАЗЫ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
ВОЗМОЖНОСТИ ПРИМЕНЕНИЯ

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.11-04Н1.11

Toussaint, C.
Les helicases [Text] / C. Toussaint // M/S: Med. sci. - 1995. - Vol. 11, N 10. - P1389-1398 . - ISSN 0767-0974
Перевод заглавия: Геликазы
Аннотация: Геликазы представляют собой большое семейство ферментов с АТФазной активностью и обладают весьма различными свойствами. Геликазы заключаются в структуры двойных спиралей ДНК или РНК, или же связываются с обеими структурами (обычно с одной из них более специфично). Число идентифицированных геликаз постоянно увеличивается. Их роли различны, а нахождение повсеместно, но появление некоторых геликаз регулируется в ходе развития и дифференцировки зародышевых клеток. Наиболее приемлемым методом определения их структуры является кристаллография. Имеется возможность их медикаментозного торможения. В частности, некоторые противоопухолевые препараты тормозят геликазы, участвующие в свертывании, транскрипции и восстановлении ДНК. В свою очередь, антигеликазные медикаменты могут обладать противоопухолевым эффектом. Антибиотики семейства антрациклинов фиксируются на уровне двойной спирали ДНК и взаимодействуют с геликазами и образуют необратимый комплекс ДНК-медикамент-фермент. Фармакологические исследования позволяют не только выявить механизм действия геликаз, но и наметить клиническое применение ряда медикаментов, в частности, противоопухолевых. Библ. 54

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.02
Рубрики: ГЕЛИКАЗЫ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
ВОЗМОЖНОСТИ ПРИМЕНЕНИЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.12-04М4.5

Toussaint, C.
Les helicases [Text] / C. Toussaint // M/S: Med. sci. - 1995. - Vol. 11, N 10. - P1389-1398 . - ISSN 0767-0974
Перевод заглавия: Геликазы
Аннотация: Геликазы представляют собой большое семейство ферментов с АТФазной активностью и обладают весьма различными свойствами. Геликазы заключаются в структуры двойных спиралей ДНК или РНК, или же связываются с обеими структурами (обычно с одной из них более специфично). Число идентифицированных геликаз постоянно увеличивается. Их роли различны, а нахождение повсеместно, но появление некоторых геликаз регулируется в ходе развития и дифференцировки зародышевых клеток. Наиболее приемлемым методом определения их структуры является кристаллография. Имеется возможность их медикаментозного торможения. В частности, некоторые противоопухолевые препараты тормозят геликазы, участвующие в свертывании, транскрипции и восстановлении ДНК. В свою очередь, антигеликазные медикаменты могут обладать противоопухолевым эффектом. Антибиотики семейства антрациклинов фиксируются на уровне двойной спирали ДНК и взаимодействуют с геликазами и образуют необратимый комплекс ДНК-медикамент-фермент. Фармакологические исследования позволяют не только выявить механизм действия геликаз, но и наметить клиническое применение ряда медикаментов, в частности, противоопухолевых. Библ. 54

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ГЕЛИКАЗЫ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
ВОЗМОЖНОСТИ ПРИМЕНЕНИЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.265

The gene for the longest known Escherichia coli protein is a member of helicase superfamily II [Text] / Nina Bacher Reuven [et al.] // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 19. - P5393-5400 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Ген самого большого белка Eschericha coli относится к семейству II геликаз
Аннотация: Определена нуклеотидная последовательность гена, кодирующего самый большой белок Escherichia coli, к-рый соседствует и контранскрибируется с rnt. Данный белок состоит из 1538 аминокислот. Ген lhr содержит 7 консервативных мотивов, характерных для РНК-геликазного суперсемейства II. Молекулярная масса рекомбинантного белка Lhr составила 170 кД. Инактивация гена не влияет на жизнеспособность бактерий в обычных лабораторных условиях выращивания и при анаэробиозе, на чувствительность к УФ-облучению и действию H[2]O[2], на восстановление после голодания. Гибридизацией по-Саузерну показано, что на хромосоме E. coli нет генов, родственных lhr. США, Dep. of Biochem., Univ. of Connecticut Health Cent., Farmington, CO 06032. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕЛИКАЗА
ГЕНЫ
ГЕН ГЕЛИКАЗЫ LHR
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Reuven, Nina Bacher; Koonin, Eugene V.; Rudd, Kenneth E.; Deutscher, Murray P.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.06-04Б2.243

Sinclair, David A.
Accelerated aging and nucleolar fragmentation in yeast sgs1 mutants [Text] / David A. Sinclair, Kevin Mills, Leonard Guarente // Science. - 1997. - Vol. 277, N 5330. - P313-1316 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Ускоренное старение и фрагментация ядрышка у мутантов sgs1 дрожжей
Аннотация: Ген SGS1 у Saccharomyces cerevisiae кодирует ДНК-геликазу, гомологичную продукту гена WRN человека. Мутации в WRN вызывают синдром Вернера, болезнь с симптомами, напоминающими преждевременное старение. Мутация в гене SGS1 вызывает преждевременное старение материнских дрожжевых клеток, если судить по укороченной продолжительности жизни, индуцированному старением фенотипу стерильности (утрате стареющими клетками способности реагировать на феромоны спаривания) и перераспределению белка сайленсинга Sir3 от теломер к ядрышку. В старых клетках sgs1 ядрышко увеличено и фрагментировано, те же изменения имеют место и у старых клеток дикого типа. По-видимому, механизм старения клеток консервативен и м. б. связан со структурой ядрышка. США, Dep. of Biol., Massachusetts Inst. of Technol., Cambridge, MA 02139. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.07
Рубрики: СТАРЕНИЕ
УСКОРЕННОЕ
ЯДРЫШКО
ФРАГМЕНТАЦИЯ
МУТАНТЫ
КОРРЕЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН SGS1 ДНК-ГЕЛИКАЗЫ
МУТАЦИИ

Доп.точки доступа:
Mills, Kevin; Guarente, Leonard

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.127

Yeast DNA helicase A: Cloning, expression, purification, and enzymatic chracterization [Text] / Esther E. Biswas [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 43. - P13277-13284 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: ДНК-геликаза A дрожжей: клонирование, экспрессия, очистка и характеристики фермента
Аннотация: Осуществлены клонирование гена ДНК-геликазы A (Га) дрожжей и его экспрессия в Escherichia coli с высоким уровнем ('ЭКВИВ'30 мг/л) р-римого продукта. Описана двухэтапная процедура очистки, дающая удовлетворительные кол-ва гомогенного фермента. Подвижность Га при ЭФ в денатурирующих условиях соотв. мол. м. около 90 кД. Данные гель-фильтрации свидетельствуют о гексамерной нативной структуре белка, эта четвертичная структура зависима от конц-ии NaCl (при 50 mM элюируются гексамеры, при 150 mM - мономеры/димеры). Рекомбинация Га с одинаковой эффективностью гидролизует ATP и dATP, АТФазная активность Га абсолютно ДНК-зависима. Нуклеотидазные активности сравнимы с таковыми у нативного фермента. K[m] составляет 'ЭКВИВ'90 'мю'M, скорость гидролиза АТР 'ЭКВИВ'20 мол/с на 1 молекулу фермента. Последовательности ДНК, содержащие пиримидиновые участки, являются более эффективными активаторами Га, нежели последовательности с пуриновыми участками, однако поли(dC) является наиболее эффективным активатором АТФазной активности. Анализ солевого ингибирования Га показывает, что активной формой фермента является, вероятно, гексамер. Активность рекомбинантной Га существенно стимулируется белками RPA дрожжей и SSB E. coli. Га мигрирует на матричной ДНК в направлении 5''-'3'. США, Dep. Mol. Biol., Sci. Ctr, Univ. Med. and Dent. New Jersey, Stratford, New Jersey 08084. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДНК-ГЕЛИКАЗЫ
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ESCHERICHIA COLI
БЕЛОК
СТРУКТУРА
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Biswas, Esther E.; Fricke, William M.; Chen, Pei Hua; Biswas, Subhasis B.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.07-04Б3.78

Yeast DNA helicase A: Cloning, expression, purification, and enzymatic chracterization [Text] / Esther E. Biswas [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 43. - P13277-13284 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: ДНК-геликаза A дрожжей: клонирование, экспрессия, очистка и характеристики фермента
Аннотация: Осуществлены клонирование гена ДНК-геликазы A (Га) дрожжей и его экспрессия в Escherichia coli с высоким уровнем ('ЭКВИВ'30 мг/л) р-римого продукта. Описана двухэтапная процедура очистки, дающая удовлетворительные кол-ва гомогенного фермента. Подвижность Га при ЭФ в денатурирующих условиях соотв. мол. м. около 90 кД. Данные гель-фильтрации свидетельствуют о гексамерной нативной структуре белка, эта четвертичная структура зависима от конц-ии NaCl (при 50 mM элюируются гексамеры, при 150 mM - мономеры/димеры). Рекомбинация Га с одинаковой эффективностью гидролизует ATP и dATP, АТФазная активность Га абсолютно ДНК-зависима. Нуклеотидазные активности сравнимы с таковыми у нативного фермента. K[m] составляет 'ЭКВИВ'90 'мю'M, скорость гидролиза АТР 'ЭКВИВ'20 мол/с на 1 молекулу фермента. Последовательности ДНК, содержащие пиримидиновые участки, являются более эффективными активаторами Га, нежели последовательности с пуриновыми участками, однако поли(dC) является наиболее эффективным активатором АТФазной активности. Анализ солевого ингибирования Га показывает, что активной формой фермента является, вероятно, гексамер. Активность рекомбинантной Га существенно стимулируется белками RPA дрожжей и SSB E. coli. Га мигрирует на матричной ДНК в направлении 5''-'3'. США, Dep. Mol. Biol., Sci. Ctr, Univ. Med. and Dent. New Jersey, Stratford, New Jersey 08084. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ДНК-ГЕЛИКАЗЫ
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ESCHERICHIA COLI
БЕЛОК
СТРУКТУРА
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Biswas, Esther E.; Fricke, William M.; Chen, Pei Hua; Biswas, Subhasis B.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 98.09-04А1.166

Sinclair, David A.
Accelerated aging and nucleolar fragmentation in yeast sgs1 mutants [Text] / David A. Sinclair, Kevin Mills, Leonard Guarente // Science. - 1997. - Vol. 277, N 5330. - P313-1316 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Ускоренное старение и фрагментация ядрышка у мутантов sgs1 дрожжей
Аннотация: Ген SGS1 у Saccharomyces cerevisiae кодирует ДНК-геликазу, гомологичную продукту гена WRN человека. Мутации в WRN вызывают синдром Вернера, болезнь с симптомами, напоминающими преждевременное старение. Мутация в гене SGS1 вызывает преждевременное старение материнских дрожжевых клеток, если судить по укороченной продолжительности жизни, индуцированному старением фенотипу стерильности (утрате стареющими клетками способности реагировать на феромоны спаривания) и перераспределению белка сайленсинга Sir3 от теломер к ядрышку. В старых клетках sgs1 ядрышко увеличено и фрагментировано, те же изменения имеют место и у старых клеток дикого типа. По-видимому, механизм старения клеток консервативен и м. б. связан со структурой ядрышка. США, Dep. of Biol., Massachusetts Inst. of Technol., Cambridge, MA 02139. Библ. 27

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.15
Рубрики: СТАРЕНИЕ
УСКОРЕННОЕ
ЯДРЫШКО
ФРАГМЕНТАЦИЯ
МУТАНТЫ
КОРРЕЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН SGS1 ДНК-ГЕЛИКАЗЫ
МУТАЦИИ

Доп.точки доступа:
Mills, Kevin; Guarente, Leonard

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.220

Sinclair, David A.
Accelerated aging and nucleolar fragmentation in yeast sgs1 mutants [Text] / David A. Sinclair, Kevin Mills, Leonard Guarente // Science. - 1997. - Vol. 277, N 5330. - P313-1316 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Ускоренное старение и фрагментация ядрышка у мутантов sgs1 дрожжей
Аннотация: Ген SGS1 у Saccharomyces cerevisiae кодирует ДНК-геликазу, гомологичную продукту гена WRN человека. Мутации в WRN вызывают синдром Вернера, болезнь с симптомами, напоминающими преждевременное старение. Мутация в гене SGS1 вызывает преждевременное старение материнских дрожжевых клеток, если судить по укороченной продолжительности жизни, индуцированному старением фенотипу стерильности (утрате стареющими клетками способности реагировать на феромоны спаривания) и перераспределению белка сайленсинга Sir3 от теломер к ядрышку. В старых клетках sgs1 ядрышко увеличено и фрагментировано, те же изменения имеют место и у старых клеток дикого типа. По-видимому, механизм старения клеток консервативен и м. б. связан со структурой ядрышка. США, Dep. of Biol., Massachusetts Inst. of Technol., Cambridge, MA 02139. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.21

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.318

Differential developmental expression of the repB and repD Xeroderma pigmentosum related DNA helicase genes from Dictyostelium discoideum [Text] / Sung-Keun Lee [et al.] // Nucl. Acids Res. - 1997. - Vol. 25, N 12. - P2365-2374 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Различия в экспрессии генов ДНК-геликаз Dictyostellium discoideum repB и repD, родственных генам Xeroderma pigmentosum, в ходе развития
Аннотация: У человека ДНК-геликазы (Гз) XPB и XPD принимают участие в эксцизионной репарации нуклеотидов и в инициации транскрипции. Мутации в генах этих Гз, нарушающие репарацию, вызывают пигментную ксеродерму; мутации, нарушающие транскрипцию - неврологические отклонения и аномалии развития. Идентифицированы и охарактеризованы гены repB и repD слизистой плесени Dictyostelium discoideum. Оба гена кодируют Гз, принадлежащие к сверхсемейству SF2. В отличие от родственных генов высших эукариот, насыщенных интронами, ген repB содержит только 1 интрон, а ген repD вообще не содержит интронов. Однако генам repB и repD соотв. аминокислотные последовательности, высокогомологичные белкам XPB и XPD человека. Гены repB и repD картированы соотв. в 3 и 1 хромосомах. Изучение экспрессии repB, repD и ранее выделенного гена repE в ходе развития многоклеточности (РМ) выявило для каждого гена уникальную картину экспрессии, совместимую с представлением о специфической роли этих генов в РМ. Экспрессия указанных трех генов жестко регулируется программой развития, происходит на очень ранней стадии РМ и, возможно, является ключевым событием в инициации РМ. США, Div. Biol. Sci., 403 Tucker Hall, Univ. Missouri, Columbia MO 65211. Библ. 58

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.03.03
Рубрики: РАЗВИТИЕ
ДНК-ГЕЛИКАЗЫ
ГЕНЫ
REPB И REPD
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM

Доп.точки доступа:
Lee, Sung-Keun; Yu, Sung-Lim; Garcia, Ma.Xenia; Alexander, Hannah; Alexander, Stephen

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.324

The yeast SEN1 gene is required for the processing of diverse RNA classes [Text] / Doris Ursic [et al.] // Nucl. Acids Res. - 1997. - Vol. 25, N 23. - P4778-4785 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Ген SEN1 дрожжей необходим для процессинга различных классов РНК
Аннотация: Замена одного основания в домене сверхсемейства 1 геликаз гена SEN1 Saccharomyces cerevisiae представляет собой температурочувствительную мутацию sen1-1, изменяющую уровни многих классов РНК, в т. ч. тРНК, рРНК, малой ядерной (мя) и ядрышковой (мяк) РНК. Среди видов РНК, подверженных эффектам sen1-1, идентифицированы созревшие на концах предшественники тРНК, мяРНК U5 и мякРНК sn40 и sn45. Несколько видов мякРНК коиимунопреципитируются с Sen1, но по-разному ассоциированы с мутантным и нормальным белком. Инактивация Sen1 нарушает созревание предшественников тРНК, приводя к повышенной аккумуляции 35S- и 6S-предшественников и снижая уровни промежуточных 20S-, 23S- и 27S-продуктов процессинга. Т. обр., Sen1 необходим для биосинтеза разнообразных функционально различных классов ядерной РНК и предположительно является РНК-геликазой, действующей на широкий спектр РНК и открывающей возможность для действия РНКазной активности. США, Labs Mol. Biol. and Genet., 1525 Linden Drive, Univ. Wisconsin, Madison, WI 53706. Библ. 66

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.03.03
Рубрики: РНК-ГЕЛИКАЗЫ
ГЕНЫ
SEN1
МУТАЦИЯ SEN1-1
ПРОЦЕССИНГ
КОНТРОЛЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Ursic, Doris; Himmel, Karen L.; Gurley, Kyle A.; Webb, Frances; Culbertson, Michael R.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.355

Budd, Martin E.
DNA2 encodes a DNA helicase essential for replication of eukaryotic chromosomes [Text] / Martin E. Budd, Won-Chae Choe, Judith L. Campbell // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 45. - P26766-26769 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: DNA2 кодирует ДНК-геликазу, существенную для репликации эукариотических хромосом
Аннотация: Ген DNA2 Saccharomyces cerevisiae кодирует существенный белок с мол. м. 172 кД (I), имеющий в C-концевой половине ДНК-геликазные мотивы. N-концевая половина I не похожа на др. белки. Показано, что геликазный домен I требуется in vivo и что I имеет (3''-'5')-ДНК-геликазную активность, специфичную для субстратов со структурой репликативной вилки. N-конец I также необходим для репликации ДНК. Т. обр., I по структуре отличается от всех ранее описанных репликативных геликаз. Это согласуется со сложной организацией эукариотических репликативных вилок, в к-рых должна быть скоординирована активность 3-х существенных ДНК-полимераз. США, Brown Labs., California Inst. Technol., Pasadena, CA 91125. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.35.07
Рубрики: ДНК
РЕПЛИКАЦИЯ
ДНК-ГЕЛИКАЗЫ
ГЕНЫ
ГЕН DNA2
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФУНКЦИИ
ЭУКАРИОТЫ

Доп.точки доступа:
Choe, Won-Chae; Campbell, Judith L.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.157

Healy, Steven.
Interactions of a subassembly of the herpes simplex virus type 1 helicase-primase with DNA [Text] / Steven Healy, Xiaoqing You, Mark Dodson // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 6. - P3411-3415 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Взаимодействие субансамбля геликазы-праймазы вируса простого герпеса типа 1 с ДНК
Аннотация: Белки UL5 (I), UL8 и UL52 (II) вируса простого герпеса типа 1 образуют ансамбль, обладающий активностью праймазы, ДНК-геликазы и ДНК-зависимой НТФазы. Субансамбль, состоящий из I и II, сохраняет эти активности. Его НТФазная активность стимулируется гомо- и гетерополимерной онДНК. Двунитевая ДНК (дДНК) не стимулирует эту активность. I-II связывается с онДНК и дДНК независимо от присутствия нуклеотидов. Минимальная длина онДНК, необходимая для связывания и стимуляции активности, равна 12 н. K[M] уменьшается с увеличением длины онДНК до 20 н., а затем перестает зависеть от длины онДНК. Константа скорости первого порядка для АТФазной активности квазигиперболически зависит от длины онДНК и максимальна при длине '='20 н. США, Dep. Biochem., Univ. Arizona, Tucson, AZ 85721-0088. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ПРОСТОГО ГЕРПЕСА
ТИП 1
БЕЛОК
UL5, UL8 И UL52
АКТИВНОСТЬ ГЕЛИКАЗЫ-ПРАЙМАЗЫ
СУБАНСАМБЛЬ
ДНК
ОДНОНИТЕВАЯ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
You, Xiaoqing; Dodson, Mark

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.224

The motif V of plum pox potyvirus CI RNA helicase is involved in NTP hydrolysis and is essential for virus RNA replication [Text] / Andres Fernandez [et al.] // Nucl. Acids Res. - 1997. - Vol. 25, N 22. - P4474-4480 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Мотив V РНК-геликазы CI вируса оспы сливы участвует в гидролизе НТФ и необходим для репликации вирусной РНК
Аннотация: Белок CI (I) вируса оспы сливы (ВОС) содержит 7 консервативных мотивов, типичных для РНК-геликаз (II) суперсемейства SF2. В область, кодирующую мотив V, ввели несколько одиночных точечных мутаций и экспрессировали мутанты I в Escherichia coli в виде слияний с белком MBP, связывающим мальтозу. Мутации, устраняющие активность II, нарушают и гидролиз АТФ. Ни одна из мутаций не влияет на способность I связывать РНК. Мутации перенесены в геном ВОС с использованием полноразмерного клона кДНК. Мутанты ВОС, у к-рых I имеет пониженную активность II, плохо реплицируются в протопластах и неспособны заражать целые растения без быстрой реверсии к дикому типу. Эти данные показали, что: 1) мотив V участвует в стадии гидролиза НТФ, требующейся для активности II ВОС; 2) активность II играет важную роль в репликации ВОС в зараженных клетках. Испания, CSIC, Campus de la Univ. Autonoma de Madrid 28049 Madrid. Библ. 35

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС ОСПЫ СЛИВЫ
РНК-ГЕЛИКАЗЫ
ТИП C1
МОТИВ V
РЕПЛИКАЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
НТФ
ГИДРОЛИЗ

Доп.точки доступа:
Fernandez, Andres; Guo, Hui Shan; Saenz, Pilar; Simon-Buela, Laureano; de, Cedron Marta Gomez; Garcia, Antonio

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.11-04Б2.119

A eukaryotic XPB/ERCC3-like helicase in Mycobacterium leprae? [Text] / Arnaud Poterszman [et al.] // Trends Biochem. Sci. - 1997. - Vol. 22, N 11. - P418-419 . - ISSN 0968-0004
Перевод заглавия: Геликаза, похожая на эукариотическую геликазу XPB/ERCC3, у Mycobacterium leprae?
Аннотация: Анализ секвенированного генома Mycobacterium leprae обнаружил в положениях 20856-19208 плазмиды B1395 открытую рамку считывания (ОРС), к-рая кодирует белок, гомологичный эукариотич. геликазам XPB/ERCC3 (II). После исправления ошибки секвенирования (пропуска остатка Г) показано, что I имеет мол. м. 60 кД и содержит каталитич. геликазную сердцевину и N-концевой модуль, специфичные для II. Однако в I отсутствуют сигнал ядерной локализации и С-концевой модуль 12 кД. Франция, Inst. de Genetique et de Biol. Moleculaire et Cellulaire, 67404 Illkirch C. U. de Strasbourg. Библ. 9

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГЕЛИКАЗА
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ГЕНЫ
ГЕН ГЕЛИКАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
MYCOBACTERIUM LEPRAE

Доп.точки доступа:
Poterszman, Arnaud; Lamour, Valerie; Egly, Jean-Marc; Moras, Dino; Thierry, Jean-Claude; Poch, Olivier

1-20 21-40 41-60 61-80 81-93

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска