СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК GAG<.>)

Общее количество найденных документов : 149
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.07-04Б1.76

Kappes, John C.
The HIV protein regulates assembly and packaging of VPX [Text] : [Abstr.] Keystone Sump. Mol. and Cell. Biol. "Front. HIV Pathogenes.", Albuquerque, N.M., March 29-Apr. 4, 1993 / John C. Kappes, Joan A. Conway, Xiaoyun Wu // J. Cell. Biochem. - 1993. - Suppl. 17e. - P49 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Белок gag ВИЧ регулирует сборку и упаковку [белка] vpx
Аннотация: Сконструированы экспрессионные плазмиды pGEM, содержащие под контролем промотора T7 обл. gag, gag-pol и vpx ВИЧ-2 или gag и gag-pol ВИЧ-1. Этими плазмидами трансфицировали клетки HeLa, зараженные рекомбинантным вирусом осповакцины VV-T7, экспрессирующим РНК-полимеразу фага Т7. Через 32-40 час после трансфекции в лизатах обнаружены предшественники полипротеинов gag ВИЧ-1 и ВИЧ-2, к-рые подвергаются процессингу. После котрансфекции плазмиды pGEM-vpx с плазмидами pGEM-gag или pGEM-gag-pol ВИЧ-2 образуются сердцевинные частицы ВИЧ-2, содержащие в большом кол-ве белок Vpx (I). В аналогичных опытах с областями gag и gag-pol ВИЧ-1 I почти не упаковывался в сердцевинные частицы ВИЧ-1. Получ. данные показывают, что для субклеточ. локализации I и включения I в вирионы достаточно полипротеинового предшественника gag ВИЧ-1. США, Dep. Med., Univ. of Alabama, Birmingham, AL 35294

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 2
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ОБЕЗЬЯН
БЕЛОК X ВИРУСНЫЙ ДОБАВОЧНЫЙ
СБОРКА/УПАКОВКА
БЕЛОК GAG
РЕГУЛЯТОРНАЯ ФУНКЦИЯ
RECOMBINANT VACCINIA VIRUS
CHIMERIC EXPRESSION PLASMIDS
HELA CELL TRANSFECTION

Доп.точки доступа:
Conway, Joan A.; Wu, Xiaoyun

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.08-04К1.656

Multispecific and heterogeneous reconition of the gag protein by cytotoxic T lymphocytes (CTL) from HIV-infected patiens: factors other than the MHC control the epitopic specificicities [Text] / F. Buseyne [et al.] // Clin. and Exp. Immunol. - 1994. - Vol. 97, N 3. - P353-360 . - ISSN 0009-9104
Перевод заглавия: Мультиспецифическое и гетерогенное распознавание белка gag цитотоксическими Т-лимфоцитами ВИЧ-инфицированных больных. Факторы, отличные от генов ГКГС, контролируют эпитопную специфичность

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.13.05
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК GAG
РАСПОЗНАВАНИЕ
ЛИМФОЦИТЫ Т ЦИТОТОКСИЧЕСКИЕ
ЭПИТОПНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ФАКТОРЫ КОНТРОЛЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Buseyne, F.; Janvier, G.; Fleury, B.; Schmidt, D.; Riviere, Y.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.62

Amino acid sequence analysis of the proteolytic cleavage products of the bovine immunodeficiency virus gag precursor polypeptide [Text] / Gregory J. Tobin [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 11. - P7620-7627 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Анализ последовательности аминокислот продуктов протеолитического расщепления полипептида предшественника белка Gag вируса иммунодефицита крупного рогатого скота
Аннотация: Белки Gag вируса иммунодефицита крупного рогатого скота (БВИ) очищали из вирионов. Определили их молекулярную (М) массу и последовательность аминокислот (амин. ПС). М. масса матрикса, капсида и нуклеокапсида составляла 14,6, 24,6 и 7,3 кД соответственно, а мелких белков p2L, p3 и p2 - 2,5, 2,7 и 1,9 кД. Порядок расположения этих белков в предшественнике Gag (Pr53{gag}):NH[2]-матрикс-p2L-капсид-p3-нуклеокапсид-p2-COOH. В отличие от других ретровирусов, матрикс БВИ сохраняет на N-конце метионин и не модифицируется жирными кислотами. Белок нуклеокапсида мигрирует при электрофорезе в геле в денатурирующих условиях, как белок 13 кД, тогда как его М. масса была определена, как 7,3 кД. Библ. 44

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
БЕЛОК GAG
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
ПРОДУКТЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Tobin, Gregory J.; Sowder, Raymond C.; Fabris, Daniele; Hu, Marie Y.; Battles, Jane K.; Fenselau, Catherine; Henderson, Louis E.; Gonda, Matthew A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.60

An assembly domain of the Rous sarcoma virus gag protein required late in budding [Text] / John W. Wills [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 10. - P6605-6618 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Домен сборки белка Gag вируса саркомы Рауса, требующийся на поздней стадии в почковании
Аннотация: Сборочный домен AD2 картирован в богатой пролином последовательности p2b белка Gag (I) вируса саркомы Рауса. Мутанты AD2, полностью лишенные p2b, дефектны по освобождению частиц почкованием, хотя их I прочно ассоциирован с мембраной и имеет высокую активность протеазы (II). Мутации, инактивирующие II, не восстанавливают нормальное почкование у мутантов AD2. Анализ комплементации показал, что дефект мутантов AD2 не связан с сильным изменением конформации I и что сборочная функция не нужна на каждой молекуле I в популяции. Мутанты с аминокислотными заменами в последовательности p2b имеют промежуточную способность к почкованию. Инактивация II у этих мутантов стабилизирует I внутри клетки и увеличивает освобождение частиц, но скорость почкования остается низкой. Высказано предположение, что область AD2 является динамичной и служит молекулярным шарниром, позволяющим частицам появляться с поверхности клетки во время почкования. Библ. 52

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС САРКОМЫ РАУСА
БЕЛОК GAG
ДОМЕНЫ
ПОЧКОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Wills, John W.; Cameron, Craig E.; Wilson, Carol B.; Xiang, Yan; Bennett, Robert P.; Leis, Jonathan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.197

Influence of MA internal sequences, but not of the myristylated N-terminus sequence, on the budding site of HIV-1 Gag protein [Text] / Andrea Gallina [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 204, N 3. - P1031-1038 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Влияние внутренней MA-последовательности, но не миристилированного N-конца на место почкования [белка] Gag ВИЧ-1
Аннотация: Исследовали влияние мутаций внутреннего MA-домена белка Gag ВИЧ-1 на его внутриклеточный транспорт и почкование в клетках линий 293 и COS-1, трансфицированных ВИЧ-1-кДНК. Показано, что делеция протяженного внутреннего сегмента MA-домена не нарушает сборки и почкования Gag-содержащих частиц, но изменяет локализацию этих процессов (внутриклеточные цистерны, а не вирусные частицы). Замены N-концевой последовательности Gag-сайта миристилирования на N-концы белка V-Src или полиовирусного полипротеина не влияет на транспорт или сборку Gag в клетках. Италия, Ist. Genet. Biochim., I-271000 Pavia. Библ. 21

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: БЕЛОК GAG
ВИРУСА ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
MA-ДОМЕН
МУТАЦИИ
ТРАНСПОРТ
КЛЕТОЧНАЯ ЛИНИЯ COS-1

Доп.точки доступа:
Gallina, Andrea; Mantoan, Giovanni; Rindi, G.; Milanesi, G.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.01-04Н1.405

An assembly domain of the Rous sarcoma virus gag protein required late in budding [Text] / John W. Wills [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 10. - P6605-6618 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Домен сборки белка Gag вируса саркомы Рауса, требующийся на поздней стадии в почковании
Аннотация: Сборочный домен AD2 картирован в богатой пролином последовательности p2b белка Gag (I) вируса саркомы Рауса. Мутанты AD2, полностью лишенные p2b, дефектны по освобождению частиц почкованием, хотя их I прочно ассоциирован с мембраной и имеет высокую активность протеазы (II). Мутации, инактивирующие II, не восстанавливают нормальное почкование у мутантов AD2. Анализ комплементации показал, что дефект мутантов AD2 не связан с сильным изменением конформации I и что сборочная функция не нужна на каждой молекуле I в популяции. Мутанты с аминокислотными заменами в последовательности p2b имеют промежуточную способность к почкованию. Инактивация II у этих мутантов стабилизирует I внутри клетки и увеличивает освобождение частиц, но скорость почкования остается низкой. Высказано предположение, что область AD2 является динамичной и служит молекулярным шарниром, позволяющим частицам появляться с поверхности клетки во время почкования. Библ. 52

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.07.07
Рубрики: ВИРУС САРКОМЫ РАУСА
БЕЛОК GAG
ДОМЕНЫ
ПОЧКОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Wills, John W.; Cameron, Craig E.; Wilson, Carol B.; Xiang, Yan; Bennett, Robert P.; Leis, Jonathan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.04-04Б1.128

Luukkonen, B. G.Mattias
Overexpression of human immunodeficiency virus type 1 protease increases intracellular cleavage of gag and reduces virus infectivity [Text] / B. G.Mattias Luukkonen, Eva Maria Fenyo, Stefan Schwartz // Virology. - 1995. - Vol. 206, N 2. - P854-865 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Суперэкспрессия протеазы вируса иммунодефицита человека типа 1 (ВИЧ-1) усиливает внутриклеточное расщепление Gag и снижает инфекционность вируса
Аннотация: Авторы задались целью определить, влияет ли экспрессия в транс-положении протеазы ВИЧ-1 на продукцию вирусных частиц. Показано, что протеаза, продуцируемая с Tat- и Rev-индуцибельной плазмиды экспрессии специфически расщепляет p55Gag ВИЧ-1 по не зависимому от дозы принципу. Коэкспрессия протеазы и инфекционного провирусного клона ВИЧ-1 приводила к усилению внутриклеточного расщепления p55Gag, вследствие чего существенно снижалась продукция вируса и его инфекционность. Полученные рез-ты свидетельствуют, что суперэкспрессия протеазы ВИЧ-1 в инфицированных ВИЧ-1 клетках является эффективным способом ингибирования продукции инфекционного вируса. Швеция, Microbiol. and Tumorbiol., Center, Karolinska Inst., S-171 77 Stockholm. Ил. 7. Библ. 69

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК GAG
ВНУТРИКЛЕТОЧНОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
ПРОТЕАЗА
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
ВИРУСНАЯ ИНФЕКЦИОННОСТЬ

Доп.точки доступа:
Fenyo, Eva Maria; Schwartz, Stefan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.05-04Б1.264

Mapping of a human T-lymphotropic virus type I gag protein epitope that cross-reacts with anti-Plasmodium falciparum antibodies [Text] / Kevin R. Porter [et al.] // J. med. Virol. - 1995. - Vol. 45, N 4. - P469-474 . - ISSN 0146-6615
Перевод заглавия: Картирование эпитопа белка Gag T-лимфотропного вируса человека типа 1, перекрестно реагирующего с антителами к Plasmodium falciparum
Аннотация: Антисыворотки больных малярией из Индонезии и Филиппин перекрестно реагируют с Т-лимфотропным вирусом человека типа I (ТЛВЧ-I). с использованием набора из 5 биотинилированных синтетических пептидов показано, что перекрестно реагирующий эпитоп состоит из остатков PDSDPQI и соответствует остаткам 110-116 белка р19 ТЛВЧ-I. Гомологичный участок длиной 7 аминокислотных остатков имеется в белке Exp-1 P. falciparum. США, Dep. of Infections Diseases, Navab Med. Res. Inst., Bethesda, MD 20892. Библ. 14

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУС ЛЕЙКОЗА Т-КЛЕТОЧНОГО
БЕЛОК GAG
ЭПИТОПЫ
КАРТИРОВАНИЕ
ПЕРЕКРЕСТНАЯ РЕАКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Porter, Kevin R.; Anthony, Ronald L.; Solihin, Ating; Hayes, Curtis G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.07-04Б1.89

Role of the C terminus Gag protein in human immunodeficiency virus type 1 virion assembly and maturation [Text] / X. -F. Yu [et al.] // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 12. - P3171-3179 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Роль C-конца белка Gag в сборке и созревании вирионов вируса иммунодефицита человека типа 1
Аннотация: C-конец полипротеина Gag лентивирусов богат пролином (p6). Сконструировали мутанты полипротеина Gag вируса иммунодефицита человека типа 1 (ВИЧ-1), к-рые влияют на p6. Ни один из мутантов не предотвращал полностью освобождение вируса из клетки. Однако при электронной микроскопии обнаружили менее активное отделение почкующихся частиц вируса. Вирионы усеченного по p6 мутанта B2TAA содержали пониженное кол-во белка Pol (p66, p51, p34) и повышенное содержание подвергшихся неполному процессингу белков Gag, в сравнении с исходным вирусом. Мутация, к-рая изменила участок расщепления между p6 и p1, не влияла заметно на сборку вирионов, освобождение вируса или процессинг белка, за исключением расщепления между p6 и p1. Вирионы этого мутанта (B2P6C) обладают нерегулярно сформированной структурой сердцевины, к-рая отличается от конусовидной структуры сердцевины исходного вируса. Мутант B2P6C был неинфекционен в Т-клетках CD4{+}. Т. обр., мутации в p6 влияют на эффективное отделение почкующихся вирусных частиц с поверхности клетки. Правильное расщепление между p6 и p1 является критическим для формирования конусовидной структуры сердцевины вириона. США, Dep. of Molec. Microbiol. and Immunol., Johns Hopkins Sch. of Hyg. and Public Health, Baltimore, MD 21205. Библ. 17

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК GAG
С-КОНЦЕВЫЕ УЧАСТКИ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
ВИРИОНЫ
СБОРКА
СОЗРЕВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Yu, X.-F.; Matsuda, Z.; Yu, Q.-C.; Lee, T.-H.; Essex, M.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.08-04К1.81

Role of the C terminus Gag protein in human immunodeficiency virus type 1 virion assembly and maturation [Text] / X. -F. Yu [et al.] // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76, N 12. - P3171-3179 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Роль C-конца белка Gag в сборке и созревании вирионов вируса иммунодефицита человека типа 1
Аннотация: C-конец полипротеина Gag лентивирусов богат пролином (p6). Сконструировали мутанты полипротеина Gag вируса иммунодефицита человека типа 1 (ВИЧ-1), к-рые влияют на p6. Ни один из мутантов не предотвращал полностью освобождение вируса из клетки. Однако при электронной микроскопии обнаружили менее активное отделение почкующихся частиц вируса. Вирионы усеченного по p6 мутанта B2TAA содержали пониженное кол-во белка Pol (p66, p51, p34) и повышенное содержание подвергшихся неполному процессингу белков Gag, в сравнении с исходным вирусом. Мутация, к-рая изменила участок расщепления между p6 и p1, не влияла заметно на сборку вирионов, освобождение вируса или процессинг белка, за исключением расщепления между p6 и p1. Вирионы этого мутанта (B2P6C) обладают нерегулярно сформированной структурой сердцевины, к-рая отличается от конусовидной структуры сердцевины исходного вируса. Мутант B2P6C был неинфекционен в Т-клетках CD4{+}. Т. обр., мутации в p6 влияют на эффективное отделение почкующихся вирусных частиц с поверхности клетки. Правильное расщепление между p6 и p1 является критическим для формирования конусовидной структуры сердцевины вириона. США, Dep. of Molec. Microbiol. and Immunol., Johns Hopkins Sch. of Hyg. and Public Health, Baltimore, MD 21205. Библ. 17

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.15
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК GAG
С-КОНЦЕВЫЕ УЧАСТКИ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
ВИРИОНЫ
СБОРКА
СОЗРЕВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Yu, X.-F.; Matsuda, Z.; Yu, Q.-C.; Lee, T.-H.; Essex, M.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.10-04Б1.83

His-154 is involved in the linkage of the Saccharomyces cerevisiae l-A double-stranded RNA virus gag protein to the cap structure of mRNAs and is essential for M[1] satellite virus expression [Text] / Antony Blanc [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1994. - Vol. 14, N 4. - P2664-2674 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: [Остаток] His[154] участвует в присоединении белка Gag содержащего двунитевую РНК вируса L-A Saccharomyces cerevisiae с кэп-структурой мРНК и является существенным для экспрессии сателлитного вируса M[1]
Аннотация: Ранее было показано, что белок оболочки Gag (I) вируса L-A дрожжей образует ковалентную связь с кэп-структурой эукариотических мРНК. Найдено, что этой связью является фосфоимидазольная связь между 'альфа'-фосфатом кэп-структуры и атомом N имидазольной боковой цепи остатка His[154] в I. Мутации His[154] устраняют способность I связываться с кэп-структурой, но не влияют на ее узнавание. Мутации подавляют также образование вирусных частиц in vivo из клона кДНК L-A и специфическое связывание и репликацию in vitro (+) - нити РНК L-A. Генетический анализ показал, что остаток His[154] является существенным для экспрессии сателлитного вируса M[1]. Канада, Dep. Biochem., McGill Univ., Montreal, Que. H36 1Y6. Библ. 62

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС M[1]
САТЕЛЛИТНЫЙ
ЭКСПРЕССИЯ
ВИРУС L-A
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
БЕЛОК GAG
КЭП-СТРУКТУРА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
НЕОБХОДИМОСТЬ

Доп.точки доступа:
Blanc, Antony; Ribas, Juan Carlos; Wickner, Reed B.; Sonenberg, Nahum

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.10-04Б1.95

Zhang, Yaqiang.
Nucleocapsid protein effects on the specificity of retrovirus RNA encapsidation [Text] / Yaqiang Zhang, Eric Barklis // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 9. - P5716-5722 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Влияние нуклеокапсидного белка на специфичность инкапсулирования РНК ретровируса
Аннотация: Изучали роль нуклеокапсидного домена белка Gag на инкапсулирование и упаковку РНК ретровируса. Мутации в области Zn-содержащего домена соответствующей области белка Gag HIV-1 снижали, но не блокировали инкапсулирование РНК вируса. Однако при этом в несколько раз снижалась специфичность инкапсулирования. При замещении нуклеокапсидного домена белка Gag вируса лейкоза мышей Молони на мутантный домен белка HIV-1 происходило образование химерных вирусных частиц с обычной структурой и плотностью. США, Oregon Health Sci. Univ., Portlanad, Oregon 97201-3098

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
БЕЛОК GAG
НУЛЕОКАПСИДНЫЙ ДОМЕН
ИНКАПСУЛИРОВАНИЕ
УПАКОВКА РНК

Доп.точки доступа:
Barklis, Eric

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.12-04Б1.88

A molecular determinant of human immunodeficiency virus patricle assembly located in matrix antigen p17 [Text] / Yuko Morikawa [et al.] // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 7. - P4519-4523 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Молекулярная детерминанта сборки частиц вируса иммунодефицита человека типа 1 (ВИЧ-1) локализована в антигене матрикса p17
Аннотация: 4 точечные мутации (Цис-57'-'Сер, Лей-64'-'Ала, Лей-78'-'Ала и Цис-87'-'Сер) были интродуцированы в область белка матрикса гена gag ВИЧ-1 и экспрессированы в клетках насекомых рекомбинантными бакуловирусами. Две из них (Цис-57'-'Сер и Лей-78'-'Ала) делали невозможной формирование Gag-частиц. Одновременно они предотвращали димеризацию p17. Димеризацию нарушали и синтетические пептиды из той же области при добавлении их к клеткам, экспрессирующим p17. В третичной структуре p17 эти мутации расположены в альфа-спирали, формирующей один из "пальцев" молекулы. Полученные рез-ты интерпретируются в свете структуры p17 и белок-белкового взаимодействия. Великобритания, [Ian M. Jones], Natural Environment Res. Council Inst. of Virol., Mansfield Rd., Oxford OX1 3SR. Библ. 49

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
АНТИГЕН МАТРИКСА
ТОЧКОВЫЕ МУТАЦИИ
ДИМЕРИЗАЦИЯ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
БЕЛОК GAG
СБОРКА

Доп.точки доступа:
Morikawa, Yuko; Kishi, Tomonari; Zhang, Wei Hong; Nermut, Milan V.; Hockley, David J.; Jones, Ian M.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.12-04Б1.90

Identification of human immunodeficiency virus type 1 Gag protein domains essential to membrane binding and particle assembly [Text] / Paul Spearman [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P3232-3242 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Идентификация доменов Gag-белка вируса иммунодефицита человека типа 1, необходимых для мембранного связывания и сборки частиц
Аннотация: Сборка частиц вируса иммунодефицита человека типа 1 (ВИЧ-1) происходит у плазматической мембраны инфицированных клеток. Для стабильного связывания с мембраной и сборки вирусных частиц необходимо миристилирование предшественника Gag ВИЧ-1 - полипротеина Pr55{Gag}. Экспрессировали ряд белков, представляющих собой мажорные регионы Gag-белка ВИЧ-1, как в присутствии интактного миристилового акцептора - глицина, так и без него, а затем проводили субклеточное фракционирование и идентифицировали дополнительные области, критичные для мембранного связывания. Зависимое от миристилирования связывание Pr55{Gag} было показано при использовании для экспрессии белка гибридной системы вирус осповакцины/Т7. Для мембранного связывания, устойчивого к высокой конц-ии соли (1М NaCl), необходимы домены области матриксного белка (МА), расположенные ниже начальных 15 аминокислот. Миристилированная конструкция, в к-рой отсутствует большая часть МА, не связывается с плазматической мембраной, но образует внутриклеточные ретровирусоподобные частицы. С помощью электронной микроскопии было показано, что немиристилированная конструкция, в к-рой отсутствует большая часть МА области, также образует внутриклеточные частицы. Ретровирусоподобные внеклеточные частицы образуются с конструкцией Gag-белка, в к-рой отсутствует весь р6 и большая часть нуклеокапсидной области. Считают, что домен в области МА, расположенный ниже сайта миристилирования, необходим для транспорта полипротеина Gag к плазматической мембране и что ее стабильное связывание необходимо как для миристиловой к-ты, так и для ниже расположенного МА домена. Карбоксиконцевая область р6 и большая часть нуклеокапсидной области не нужны для образования ретровирусоподобной частицы. США, Box 8125, 660 S. Euclid Ave., Washington Univ. Sch. of Med., St. Louis, MO 63110. Библ. 32

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
МЕМБРАННОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
СБОРКА
БЕЛОК GAG
ДОМЕНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Spearman, Paul; Wang, Jaang-Jiun; Vander, Heyden Nancy; Ratner, Lee

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.12-04Б1.109

Partitioning of HIV-1 Gag and Gag-related proteins to membranes [Text] / L. S. Ehrlich [et al.] // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 13. - P3933-3943 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Включение в мембраны Gag из ВИЧ-1 и белков, родственных Gag
Аннотация: Связывание белка Gag из ВИЧ-1 и родственных ему белков мембранами (М) исследовали в системах трех типов: (1) в крупных однослойных фосфолипидных везикулах (КОВ) с рекомбинантным Gag из Escherichia coli; (2) с КОВ, добавляемыми к экстрактам клеток млекопитающих, в к-рых экспрессированы белки Gag; (3) с вывернутыми плазматическими М эритроцитов человека (МЭ) и рекомбинантным Gag из E. coli. Обнаружен ряд новых свойств взаимодействия Gag ВИЧ-1 с М: (1) Белки Gag с высоким сродством связываются как с отрицательно заряженными модельными М, так и с МЭ. (2) Связывание предшественника и зрелого Gag не одинаково чувствительно к ионной силе, т. е. механизмы их связывания с М качественно и количественно различны. Измерения переноса энергии с остатков триптофана этих белков на антроилокси-группу в КОВ выявили различия в ориентации предшественника и зрелого Gag на поверхности М. (3). При высоких конц-иях солей связывание олигомеров Gag облегчается, т. е. межбелковые взаимодействия ведут к образованию более сильных электростатических или новых гидрофобных детерминант связывания с М. США, Dep. Mol. Genet. Microbiol., St. Univ. New York Stony Brook, Stony Brook, NY 11794. Библ. 46

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК GAG
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
СВЯЗЫВАНИЕ
МЕМБРАНЫ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Ehrlich, L.S.; Fong, S.; Scarlata, s.; Zybarth, G.; Carter, C.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.12-04Б1.111

Genetic analysis of the major homology region of the rous sarcoma virus gag protein [Text] / Rebecca C. Craven [et al.] // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 7. - P4213-4227 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Генетический анализ главной области гомологии белка Gag вируса саркомы Рауса
Аннотация: Капсидные белки СА (I) ретровирусов высокогомологичны друг другу только в главной области MHR гомологии длиной 20 остатков. Сконструированы мутанты вируса саркомы Рауса (ВСР), у к-рых делетированы сегменты I или изменены одиночные консервативные остатки в MHR. Делеционные мутанты не отличаются от ВСР дикого типа по скорости освобождения частиц, так что домен I полипротеина Gag (II) не является существенным компонентом системы почкования ВСР. Некоторые из точечных мутаций в MHR блокируют сборку и освобождение ВСР в определенных типах клеток, вероятно, нарушая глобальную структуру I. Вторая группа замен в MHR вызывает образование неинфекционных частиц с нормальным содержанием продуктов генов gag и pol и РНК ВСР. Эти мутанты могут инициировать обратную транскрипцию in vitro, но ассоциация I с сердцевиной нарушена и в мембране оболочки вирионов заметны дефекты. Антисыворотка и пептиду области MHR реагирует с нераcщепленным II, но не со зрелым I. Эти данные показали, что область MHR участвует на очень поздних стадиях образования вирионов ВСР (после инициации почкования) и существенна для функции сердцевины после вхождения в новые клетки хозяина. США, Dep. of Microbiol. and Immunh. Pensylvania State Univ. College of Med., Hershey, PA 17033. Библ. 80

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ВИРУС САРКОМЫ РАУСА
БЕЛОК GAG
ГЛАВНАЯ ГОМОЛОГИЧНАЯ ОБЛАСТЬ
ГЕНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Craven, Rebecca C.; Leure-duPree, Alphonse E.; Weldon, Robert A.; Wills, John W.

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.12-04Н1.382

Genetic analysis of the major homology region of the rous sarcoma virus gag protein [Text] / Rebecca C. Craven [et al.] // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 7. - P4213-4227 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Генетический анализ главной области гомологии белка Gag вируса саркомы Рауса
Аннотация: Капсидные белки СА (I) ретровирусов высокогомологичны друг другу только в главной области MHR гомологии длиной 20 остатков. Сконструированы мутанты вируса саркомы Рауса (ВСР), у к-рых делетированы сегменты I или изменены одиночные консервативные остатки в MHR. Делеционные мутанты не отличаются от ВСР дикого типа по скорости освобождения частиц, так что домен I полипротеина Gag (II) не является существенным компонентом системы почкования ВСР. Некоторые из точечных мутаций в MHR блокируют сборку и освобождение ВСР в определенных типах клеток, вероятно, нарушая глобальную структуру I. Вторая группа замен в MHR вызывает образование неинфекционных частиц с нормальным содержанием продуктов генов gag и pol и РНК ВСР. Эти мутанты могут инициировать обратную транскрипцию in vitro, но ассоциация I с сердцевиной нарушена и в мембране оболочки вирионов заметны дефекты. Антисыворотка и пептиду области MHR реагирует с нераcщепленным II, но не со зрелым I. Эти данные показали, что область MHR участвует на очень поздних стадиях образования вирионов ВСР (после инициации почкования) и существенна для функции сердцевины после вхождения в новые клетки хозяина. США, Dep. of Microbiol. and Immunh. Pensylvania State Univ. College of Med., Hershey, PA 17033. Библ. 80

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.07.07
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ВИРУС САРКОМЫ РАУСА
БЕЛОК GAG
ГЛАВНАЯ ГОМОЛОГИЧНАЯ ОБЛАСТЬ
ГЕНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Craven, Rebecca C.; Leure-duPree, Alphonse E.; Weldon, Robert A.; Wills, John W.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.04-04Б1.249

Induction of cell-mediated immune responses to human immunodeficiency virus type 1 gag protein by using Listeria monocytogenes as a live vaccine vector [Text] / Fred R. Frankel [et al.] // J. Immunol. - 1995. - Vol. 155, N 10. - P4775-4782 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Индукция клеточного иммунного ответа против белка Gag вируса иммунодефицита человека типа 1 при использовании в качестве вектора для живой вакцины Listeria monocytogenes
Аннотация: Listeria monocytogenes (L.m.) является грамположительным внутриклеточным микроорганизмом, к-рый вызывает после заражения строго зависящий от клеток иммунный ответ против собственных секретируемых белков. Изменили хромосому L.m. таким образом, чтобы микроорганизм мог стабильно экспрессировать и секретировать белок p55 вируса иммунодефицита человека (ВИЧ), кодируемый геном gag (приведен метод создания рекомбинантных бактерий). Изучали клеточный иммунный ответ у мышей BALB/c, зараженных рекомбинантными бактериями. Обнаружили, что мыши вырабатывают длительный иммунный ответ цитолитических клеток CD8{+} против основного эпитопа в фрагменте p24 белка Gag ВИЧ. Ранее было показано, что этот эпитоп узнается цитотоксическими Т-лимфоцитами, выделенными от инфицированных ВИЧ людей. Т. обр., рекомбинантная L.m. м. б. использована для получения живой вакцины против ВИЧ. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Pennsylvania, Sch. of Med., Philadelphia, PA 19104. Библ. 67

ГРНТИ	34.25.37

ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК GAG
ЭКСПРЕССИЯ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ЛИСТЕРИИ
ВИРУСНЫЕ ВАКЦИНЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ИММУНОГЕННОСТЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Frankel, Fred R.; Hegde, Sushma; Lieberman, Judy; Paterson, Yvonne

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.04-04К1.387

Induction of cell-mediated immune responses to human immunodeficiency virus type 1 gag protein by using Listeria monocytogenes as a live vaccine vector [Text] / Fred R. Frankel [et al.] // J. Immunol. - 1995. - Vol. 155, N 10. - P4775-4782 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Индукция клеточного иммунного ответа против белка Gag вируса иммунодефицита человека типа 1 при использовании в качестве вектора для живой вакцины Listeria monocytogenes
Аннотация: Listeria monocytogenes (L.m.) является грамположительным внутриклеточным микроорганизмом, к-рый вызывает после заражения строго зависящий от клеток иммунный ответ против собственных секретируемых белков. Изменили хромосому L.m. таким образом, чтобы микроорганизм мог стабильно экспрессировать и секретировать белок p55 вируса иммунодефицита человека (ВИЧ), кодируемый геном gag (приведен метод создания рекомбинантных бактерий). Изучали клеточный иммунный ответ у мышей BALB/c, зараженных рекомбинантными бактериями. Обнаружили, что мыши вырабатывают длительный иммунный ответ цитолитических клеток CD8{+} против основного эпитопа в фрагменте p24 белка Gag ВИЧ. Ранее было показано, что этот эпитоп узнается цитотоксическими Т-лимфоцитами, выделенными от инфицированных ВИЧ людей. Т. обр., рекомбинантная L.m. м. б. использована для получения живой вакцины против ВИЧ. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Pennsylvania, Sch. of Med., Philadelphia, PA 19104. Библ. 67

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.13.05
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК GAG
ЭКСПРЕССИЯ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ЛИСТЕРИИ
ВИРУСНЫЕ ВАКЦИНЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ИММУНОГЕННОСТЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Frankel, Fred R.; Hegde, Sushma; Lieberman, Judy; Paterson, Yvonne

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.07-04Б1.137

Complete inhibition of human immunodeficiency virus gag myristoylation is necessary for inhibition of particle budding [Text] / Yuko Morikawa [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 5. - P2868-2873 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Полное ингибирование миристоилирования белка Gag вируса иммунодефицита человека необходимо для ингибирования почкования частиц
Аннотация: Изучено влияние триаксина C, являющегося ингибитором ацил-КоА-синтетазы, к-рая вызывает активацию свободного миристата в миристоил-КоА для миристоилирования белков, на образование вирусоподобных частиц (ВПЧ) белка Gag (I) в клетках насекомых Sf9, зараженных рекомбинантным бакуловирусом. При экспрессии I в присутствии 0-48 мкМ триаксина C миристоилирование I ингибируется дозозависимо. Почкование ВПЧ не подчиняется такой кинетике ингибирования: триаксин C не влияет на почкование при конц-ии до 24 мкМ и полностью подавляет его при конц-ии 48 мкМ, когда миристоилирование I блокируется полностью. Эти данные позволяют предположить, что хотя блокирование ацил-Ко-синтетазы предотвращает миристоилирование I, только полное подавление этой р-ции блокирует почкование ВПЧ. Т. обр. сравнительно небольшого кол-ва миристоилированных молекул I достаточно для нацеливания на плазматическую мембрану и почкования ВПЧ I. Япония, Kitasato Inst., Kitasato Univ., Tokyo 108. Библ. 48

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК GAG
МИРИСТОИЛИРОВАНИЕ
ПОДАВЛЕНИЕ
ВИРУСОПОДОБНЫЕ ЧАСТИЦЫ
ПОЧКОВАНИЕ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ТРИАКСИН C
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Morikawa, Yuko; Hinata, Setsuko; Tomoda, Hiroshi; Goto, Toshiyuki; Nakai, Masuyo; Aizawa, Chikara; Tanaka, Haruo; Omura, Satoshi

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска