СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК F<.>)

Общее количество найденных документов : 47
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-47

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.259

A protease activation mutant, MVCES1, as a safe and potent live vaccine derived from currently prevailing Sendai virus [Text] / Xiao-Li Wang [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P3369-3373
Перевод заглавия: Устойчивый к активации протеазой мутант, MVCES1, как безопасная и сильная живая вакцина, полученная из доминирующего в настоящее время вируса Сендай
Аннотация: Свежие изоляты вируса Сендай отличаются по антигенности от шт.-прототипа Fushima, пассированного долгое время в куриных эмбрионах. Филогенетический анализ генов гемагглютинина-нейраминидазы также выявил различия между этими двумя группами вирусов. Для получения безопасной и более сильной вакцины, нежели устойчивые к трипсину (TR) мутанты, из свежих изолятов вируса после нескольких пассажей в клетках LLC-MK[2] был выделен высокоаттенуированный мутант, к-рый никогда не приводил мышей к гибели. Механизм аттенуации мутанта неизвестен, однако, по предварит. данным, мутация не затрагивает гена F. В ген F данного мутанта были интродуцированы еще 2 мутации, TR и чувствительность к эластазе, в рез-те чего белок F утратил способность активироваться протеазой. Полученный мутант (MVCES1) обнаруживает ту же антигенность, что и свежие изоляты. Он лучше защищает мышей от эксперим. инфекции вируса Сендай, чем TR-5. Вероятность реверсии к дикому типу у него ничтожно мала. Обсуждается возможность использовать его в кач-ве живой аттенуированной вакцины. Япония, Dep. of Microbiol., Kobe Univ. Sch. of Med., Chuo-ku, Kobe 650. Библ. 45.

ГРНТИ	34.25.37

ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ВИРУС СЕНДАЙ
БЕЛОК F
ПРОТЕАЗА-АКТИВАЦИЯ
УСТОЙЧИВЫЕ МУТАНТЫ
ЖИВЫЕ ВАКЦИНЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Wang, Xiao-Li; Itoh, Masae; Hotta, Hak; Homma, Morio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.79

Proteolytic cleavage of wild type and mutants of the F Protein of human parainfluenza virus type 3 by two subtilisin-like endoproteases, furin and Kex2 [Text] / Dorte Ortmann [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 4. - P2772-2776 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Протеолитическое расщепление белка F дикого типа и мутантных белков F вируса парагриппа человека типа 3 двумя субтилизиноподобными эндопротеазами - фурином и Kex2
Аннотация: Белок слияния F вируса парагриппа человека типа 3 содержит сайт расщепления R-T-K-R, к-рый изменяли с помощью направленного мутагенеза. Белок F дикого типа и различные мутантные F белки экспрессировали с помощью рекомбинантных вирусов вакцины. Присутствующие в клетках CV-I эндогенные эндопротеазы расщепляют варианты F белка, содержащие распознаваемый фурином мотив R-X-K/R-P, но не варианты, содержащие сайты расщепления K-R или R. Аналогичное расщепление получали, когда субтилизиноподобные эндопротеазы Kex2 и фурин экспрессировали одновременно с мутантными белками F и белком F дикого типа. Пептидилхлорметилкетоновые ингибиторы имитировали сайты кливиджа и предотвращали расщепление предшественника F[0] эндогенными протеазами только тогда, когда в пептидиловой части присутствовал фуринспецифический мотив. Эти данные подтверждают концепцию, что фурин явл-ся клеточной протеазой ответственной за активацию F белка вируса парагриппа человека типа 3. Германия, Inst. fur Virol., Philipps-Univ. Marburg. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК F
РАСЩЕПЛЕНИЕ
КЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕАЗЫ

Доп.точки доступа:
Ortmann, Dorte; Ohuchi, Masanobu; Angliker, Herbert; Shaw, Elliott; Garten, Wolfgang; Klenk, Hans-Dieter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.01-04Б1.111

Mutant forms of the F protein of human respiratory syncytial (RS) virus induce a cytotoxic T lymphocyte response but not a neutralizing antibody response and only transient resistance to RS virus infection [Text] / Ruth M. Gaddum [et al.] // J. Gen. Virol. - 1996. - Vol. 77, N 6. - P1239-1248 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Мутантные формы белка F респираторно-синцитиального вируса человека (RS) индуцируют ответ цитотоксических Т-лимфоцитов (ЦТЛ), но не нейтрализующих антител, и только временную резистентность к RS-вирусной инфекции
Аннотация: Изучали способность рекомбинантных вирусов вакцины (VV), экспрессирующих белок F дикого типа (VA-F) или мутантные формы F-белка (VA-FT, VA-FR47, VA-FS I-FS6) RS, вызывать образование антител (АТ), ЦТЛ и защитного действия от RS у мышей BALB/c. Клетки, инфицированные рекомбинантами VA-F и VA-FT, экспрессировали F-белок на поверхности и у мышей, иммунизированных этими рекомбинантами образовывались нейтрализующие АТ к RS. Рекомбинант VA-FR47 экспрессировал мутантную форму F-белка (с заменой 6 аминокислот по сравнению с диким типом), у к-рой протеолитический процессинг предшественника F[0] и его транспорт на клеточную поверхность ингибированы. Эти мутанты индуцировали временный защитный эффект против RS-инфекции, но не вызывали образования нейтрализующих АТ или АТ, выявляемых ELISA. Все рекомбинантные VV вызывали RS-специфичный цитотоксический ответ, рестриктируемый антигенами MHC класса I. Иммунизация мышей VV, экспрессирующими мутантные формы белка F показала, что замена Phe на Ser в положении 237 отменяет образование нейтрализующих АТ, но не влияет на ответ ЦТЛ. Полагают, что длительный протективный эффект у мышей, вакцинированных рекомбинантными VV, экспрессирующими F-белок, в большей мере зависит от индукции АТ, чем ЦТЛ. Великобритания, Inst. for Animal Health, Compton, Newbury, Berkshire RG20 7NN. Библ. 44

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
БЕЛОК F
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ИММУНОГЕННОСТЬ
ПРОТЕКТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Gaddum, Ruth M.; Cook, Roy S.; Wyld, Sara G.; Lopez, Juan A.; Bustos, Regla; Melero, Jose A.; Taylor, Geraldine

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 98.01-04К1.491

Mutant forms of the F protein of human respiratory syncytial (RS) virus induce a cytotoxic T lymphocyte response but not a neutralizing antibody response and only transient resistance to RS virus infection [Text] / Ruth M. Gaddum [et al.] // J. Gen. Virol. - 1996. - Vol. 77, N 6. - P1239-1248 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Мутантные формы белка F респираторно-синцитиального вируса человека (RS) индуцируют ответ цитотоксических Т-лимфоцитов (ЦТЛ), но не нейтрализующих антител, и только временную резистентность к RS-вирусной инфекции
Аннотация: Изучали способность рекомбинантных вирусов вакцины (VV), экспрессирующих белок F дикого типа (VA-F) или мутантные формы F-белка (VA-FT, VA-FR47, VA-FS I-FS6) RS, вызывать образование антител (АТ), ЦТЛ и защитного действия от RS у мышей BALB/c. Клетки, инфицированные рекомбинантами VA-F и VA-FT, экспрессировали F-белок на поверхности и у мышей, иммунизированных этими рекомбинантами образовывались нейтрализующие АТ к RS. Рекомбинант VA-FR47 экспрессировал мутантную форму F-белка (с заменой 6 аминокислот по сравнению с диким типом), у к-рой протеолитический процессинг предшественника F[0] и его транспорт на клеточную поверхность ингибированы. Эти мутанты индуцировали временный защитный эффект против RS-инфекции, но не вызывали образования нейтрализующих АТ или АТ, выявляемых ELISA. Все рекомбинантные VV вызывали RS-специфичный цитотоксический ответ, рестриктируемый антигенами MHC класса I. Иммунизация мышей VV, экспрессирующими мутантные формы белка F показала, что замена Phe на Ser в положении 237 отменяет образование нейтрализующих АТ, но не влияет на ответ ЦТЛ. Полагают, что длительный протективный эффект у мышей, вакцинированных рекомбинантными VV, экспрессирующими F-белок, в большей мере зависит от индукции АТ, чем ЦТЛ. Великобритания, Inst. for Animal Health, Compton, Newbury, Berkshire RG20 7NN. Библ. 44

ГРНТИ	34.43.59

ВИНИТИ 341.43.59.13
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
БЕЛОК F
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ИММУНОГЕННОСТЬ
ПРОТЕКТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Gaddum, Ruth M.; Cook, Roy S.; Wyld, Sara G.; Lopez, Juan A.; Bustos, Regla; Melero, Jose A.; Taylor, Geraldine

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.216

Fogg, George C.
Constitutive expression of fibronectin bindng in Streptococcus pyogenes as a result of anaerobic activation of rofA [Text] / George C. Fogg, Michael G. Caparon // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 19. - P6172-6180 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Конститутивная экспрессия фибронектин-связывающего [белка] в Streptococcus pyogenes является результатом анаэробной активации rofA
Аннотация: Фибронектин-связывающий поверхностный белок F из Streptococcus pyogenes (стрептококки группы А) способствует прилипанию к клеткам хозяина. Продукт гена rofA активировал транскрипцию гена prtF кодирующего белок F, в штамме S. pyogenes с высоким уровнем экспрессии F-белка в любых тестируемых условиях. Инсерционная инактивация rofA в этом штамме приводила к фенотипу, наблюдаемому в др. штаммах, в к-рых высокий уровень экспрессии prtF наблюдался только при возрастании кислородного давления. Авт. сравнили реуляцию prtF и rofA в регулируемых O[2] и конститутивных штаммах. Сравнение транскриптов prtF и rofA с помощью методов S1-нуклеазы и наращивания праймера показали, что в этих штаммах используются одни и те же промоторы. Анализ аллелей rofA-lacZ обнаружил, что основная разница между штаммами заключается в регуляции rofA. В штаммах, регулируемых кислородом, экспрессия rofA возрастала при снижении кислородного давления. Однако, наиболее сильная активация rofA наблюдалась у конститутивных мутантов в тех же условиях. Установлено, что генотип хозяина определяет этот тип экспрессии. Активация rofA требовала RofA. Этот белок специфически связывался с промоторами rofA и prtF. Суперэкспрессия любого аллеля rofA вызывала конститутивную экспрессию prtF независимо от генотипа хозяина. Предполагается, что анаэробная экспрессия prtF в конститутивных хозяевах контролируется на уровне транскрипции rofA и требует дополнительных факторов для этого регуляторного пути. США, Dept Mol. Microb., Washington Univ. Sch. Med., St. Louis, MI 63110-1093. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФИБРОНЕКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
БЕЛОК F
ГЕНЫ
ГЕН PRT F
АНАЭРОБНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ ROFA
ТРАНСКРИПЦИЯ
АНАЭРОБНАЯ
КОНСТИТУТИВНЫЕ ШТАММЫ
STREPTOCOCCUS PYOGENES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Caparon, Michael G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.11-04Б4.69

Fogg, George C.
Constitutive expression of fibronectin bindng in Streptococcus pyogenes as a result of anaerobic activation of rofA [Text] / George C. Fogg, Michael G. Caparon // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 19. - P6172-6180 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Конститутивная экспрессия фибронектин-связывающего [белка] в Streptococcus pyogenes является результатом анаэробной активации rofA
Аннотация: Фибронектин-связывающий поверхностный белок F из Streptococcus pyogenes (стрептококки группы А) способствует прилипанию к клеткам хозяина. Продукт гена rofA активировал транскрипцию гена prtF кодирующего белок F, в штамме S. pyogenes с высоким уровнем экспрессии F-белка в любых тестируемых условиях. Инсерционная инактивация rofA в этом штамме приводила к фенотипу, наблюдаемому в др. штаммах, в к-рых высокий уровень экспрессии prtF наблюдался только при возрастании кислородного давления. Авт. сравнили реуляцию prtF и rofA в регулируемых O[2] и конститутивных штаммах. Сравнение транскриптов prtF и rofA с помощью методов S1-нуклеазы и наращивания праймера показали, что в этих штаммах используются одни и те же промоторы. Анализ аллелей rofA-lacZ обнаружил, что основная разница между штаммами заключается в регуляции rofA. В штаммах, регулируемых кислородом, экспрессия rofA возрастала при снижении кислородного давления. Однако, наиболее сильная активация rofA наблюдалась у конститутивных мутантов в тех же условиях. Установлено, что генотип хозяина определяет этот тип экспрессии. Активация rofA требовала RofA. Этот белок специфически связывался с промоторами rofA и prtF. Суперэкспрессия любого аллеля rofA вызывала конститутивную экспрессию prtF независимо от генотипа хозяина. Предполагается, что анаэробная экспрессия prtF в конститутивных хозяевах контролируется на уровне транскрипции rofA и требует дополнительных факторов для этого регуляторного пути. США, Dept Mol. Microb., Washington Univ. Sch. Med., St. Louis, MI 63110-1093. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.11
Рубрики: ФИБРОНЕКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
БЕЛОК F
ГЕНЫ
ГЕН PRT F
АНАЭРОБНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ ROFA
ТРАНСКРИПЦИЯ
АНАЭРОБНАЯ
КОНСТИТУТИВНЫЕ ШТАММЫ
STREPTOCOCCUS PYOGENES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Caparon, Michael G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.02-04Б1.97

Клонирование и анализ последовательности гена белка F вируса ньюкаслской болезни, штамм Changchung [Text] / Xinglong Wang [et al.] // Zhongguo shouyi xuebao = Chin. J. Vet. Sci. - 1999. - Vol. 19, N 2. - С. 109-113 . - ISSN 1005-4545
Аннотация: Из вирионов вируса ньюкаслской болезни (ВНБ), штамм Changchung, выделена геномная РНК и с использованием пары праймеров методом обратной транскрипции-ПЦР амплифицирован целый ген F, к-рый затем встроен в плазмиду pKS(-). Секвенирование показало, что ген имеет длину 1758 н. и кодирует белок F (I) длиной 553 остатка с 6 сайтами N-гликозилирования и 13 остатками цис. Последовательность области расщепления I (остатки 112-117; GRQGRL) соотв. этой области у всех авирулентных штаммов ВНБ (GR/KQ G/S RL). Гомология гена F авирулентного штамма Changchung с др. штаммами ВНБ высока. КНР, Military Vet. Inst., Univ. Agr. and Animal Sci., Changchung 130062. Библ. 9

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ВИРУС НЬЮКАСЛСКОЙ БОЛЕЗНИ
ШТАММ CHANGCHUNG
БЕЛОК F
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Wang, Xinglong; Jin, Ningyi; Ding, Zhuang; Jin, Kuoshi; Luo, Kun; Guo, Zhiru; Wang, Hongwei; Ouyang, Hongsheng; Yin, Zhen

Патент 5958765 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 5/00.

Brams, Peter.
Neutralizing high affinity human monoclonal antibodies specific to RSV F-protein and methods for their manufacture and therapeutic use thereof [Текст] / Peter Brams, Phillip R. Morrow ; IDEC Pharmaceuticals Corp.; Lidak Pharmaceuticals. - № 08/770057 ; Заявл. 19.12.1996 ; Опубл. 28.09.1999
Перевод заглавия: Нейтрализующие с высоким сродством моноклональные антитела человека, специфичные для белка F респираторно-синцитиального вируса, и методы их приготовления и последующего терапевтического применения
Аннотация: Предложен высокоэффективный метод получения антител человека, направленных против белка слияния (F) респираторно-синцитиального вируса (РС). Он основан на соединении in vitro первичных клеток селезенки человека и антигена, усиленного в мышах SCID. Этот метод позволяет получать в высоком титре антитела человека, преимущественно изотипа IgG. Антитела обладают высокой специфичностью и сродством к использованному антигену. Полученные таким образом моноклональные антитела человека м. б. использованы с терапевтической и диагностической целью, а также для получения клеток человека с целью создания библиотеки из комбинации антител против белков, кодируемых различными генами. Антитела м. б. использованы для терапии, профилактики инфекции РС и для ее диагностики

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.11
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
БЕЛОК F
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПОЛУЧЕНИЕ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Morrow, Phillip R.; IDEC Pharmaceuticals Corp.; Lidak Pharmaceuticals
Свободных экз. нет

ГРНТИ	34.43.17

ВИНИТИ 341.43.17.19
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
БЕЛОК F
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПОЛУЧЕНИЕ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Morrow, Phillip R.; IDEC Pharmaceuticals Corp.; Lidak Pharmaceuticals
Свободных экз. нет

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.01-04Б1.182

Fusion of Sendai virus with liposome depends on only F protein, but not NH protein [Text] / Hiroyuki Mizuguchi [et al.] // Virus Res. - 1999. - Vol. 59, N 2. - P191-201 . - ISSN 0168-1702
Перевод заглавия: Слияние вируса Сендай с липосомами зависит только от белка F, но не от белка HN
Аннотация: Для изучения роли оболочечных белков вируса Сендай HN и F в процессе слияния вируса с липосомами проводили обработку протеазами: трипсином 150 ед/мл (I) или 15 000 ед/мл (II) или хемотрипсином 10 мг/мл (III). В I случае инактивировалась только гемолитическая активность, а во II и III гемолитическая и нейраминидазная активность. В I и III способность вируса связываться с липосомами сохранялась, а во II - блокировалась. С помощью электрофореза в ПААГ и вестерн-блота показано, что во II случае белки F и HN были полностью разрушены. В I - белок F частично деградировал до формы 32 кД, а белок HN был интактным; под действием хемотрипсина полностью разрушался белок HN, белок F оставался интактным. Т. обр., необходимым условием связывания вируса Сендай с липосомами явл-ся целостность белка F. Япония, Osaka Univ., Suita, Osaka 565-0871. Библ. 34

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС СЕНДАЙ
БЕЛОК F
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
ЛИПОСОМЫ
СЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Mizuguchi, Hiroyuki; Nakanishi, Tsuyoshi; Kondoh, Masuo; Nakagawa, Tetsuhiko; Nakanishi, Mahito; Matsuyama, Takahiro; Tsutsumi, Yasuo; Nakagawa, Shinsaku; Mayumi, Tadanori

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.01-04Б1.348

Pastey, Manoj K.
Analysis of the bovine respiratory syncytial virus fusion protein (F) using monoclonal antibodies [Text] / Manoj K. Pastey, Siba K. Samal // Vet. Microbiol. - 1997. - Vol. 58, N 2-4. - P175-185 . - ISSN 0378-1135
Перевод заглавия: Анализ белка слияния (F) бычьего респираторно-синцитиального вируса с помощью моноклональных антител
Аннотация: Получены и охарактеризованы с помощью радиоиммунопреципитации и иммунофлуоресценции 7 моноклональных антител (МАТ) к белку F бычьего РСВ. Эти МАТ вместе с полученными ранее МАТ к РСВ человека использовали для изучения антигенных вариаций 12 штаммов РСВ копытных. Показано наличие консервативных и вариабельных эпитопов F белка у штаммов человеческого и бычьего РСВ. 3 МАТ, специфичные для F белка бычьего РСВ, нейтрализовали инфекционность вируса и реагировали во всеми штаммами РСВ копытных, что свидетельствовало о консервативности выявляемых ими эпитопов. Основываясь на способности реагировать с 3-мя другими МАТ к F белку, вирусы копытных разделили на две подгруппы. Т. обр., полученные рез-ты указывают, что у штаммов РСВ копытных имеются антигенные вариации F белка. США, Virginia-Maryland Regional Coll. of Vet. Med., Univ. of Maryland, 8075 Greenmead Drive, College Park, MD 20742. Библ. 32

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.37
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
БЕЛОК F
ХАРАКТЕРИСТИКИ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

Доп.точки доступа:
Samal, Siba K.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.06-04Б1.115

Functional analysis of the individual oligosaccharide chains of Sendai virus fusion protein [Text] / Hiroaki Segawa [et al.] // J. Biochem. - 2000. - Vol. 128, N 1. - P65-72 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Функциональный анализ индивидуальных олигосахаридных цепей белка плавления вируса Сендай
Аннотация: В клетках COS экспрессированы мутантные варианты белка F (белка плавления) вируса Сендай, в к-рых поочередно или в комбинации устранены сайты N-гликозилирования (Asn:101, 245, 449). Установлено, что отсутствие углеводной цепи при Asn245 ухудшает транспорт белка на поверхность клетки и снижает его способность реагировать с моноклональным антителом, чувствительным к нативной конформации F-белка. Мутации в др. сайтах N-гликозилирования существенно не влияли на экспрессию и активность F-белка. Сделан вывод, что N-гликан при Asn245 важен для внутриклеточного транспорта и "плавящей" активности F-белка. Япония, Dep. Biosci. & Technol., Fac. Agric., Iwate Univ., Morioka 020-8550. Библ. 38

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: БЕЛОК F
БЕЛОК ПЛАВЛЕНИЯ
САЙТЫ N-ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ
МУТАЦИИ
ИНДИВИДУАЛЬНЫЕ ОЛИГОСАХАРИДНЫЕ ЦЕПИ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
ВИРУС СЕНДАЙ

Доп.точки доступа:
Segawa, Hiroaki; Yamashita, Tetsuro; Kawakita, Masao; Taira, Hideharu

13.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 01.09-04Н1.39

Quantitative determination of the expression of xeroderma pigmentosum F gene in human nonmelanoma skin cancers [Text] / Li-Ching Chang [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2000. - Vol. 273, N 2. - P454-458 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Количественное определение экспрессии гена F пигментной ксеродермы в немеланомном раке кожи
Аннотация: Развитие немеланомного рака кожи (НМРК) связано с нарушением функционирования системы эксцизионной репарации нуклеотидов (NER). Однако в клетках НМРК не обнаружено нарушений NER. Белок F пигментной ксеродермы (XPF) является важной субъединицей NER, обладающей активностью 5'-инцизионного фермента при репарации поврежденной ДНК. Для изучения экспрессии XPF при НМРК определяли количественное содержание мРНК XPF с помощью ОТ-ПЦР. Показано, что экспрессия XPF в базальноклеточных карциномах и в плоскоклеточных карциномах была примерно на 57 и 76,4% ниже, чем в нормальной коже. Предполагается, что снижение экспрессии гена XPF может быть одним из механизмов, нарушающих NER в НМРК. Тайвань, Dep. Biochem., Kaohsiung Med. Univ., Kaohiung 807. Библ. 20

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.19
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН XPF
ЭКСПРЕССИЯ
КОЛИЧЕСТВЕННЫЙ АНАЛИЗ
БЕЛОК F
ПИГМЕНТНАЯ КСЕРОДЕРМА
БЕЛОК ЭКСЦИЗИОННОЙ РЕПАРАЦИИ НУКЛЕОТИДОВ
КАНЦЕРОГЕНЕЗ
НЕМЕЛАНОМНЫЙ РАК КОЖИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Chang, Li-Ching; Sheu, Hamm-Ming; Huang, Yu-Sheng; Kuo, Kou-Wha

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.11-04Б1.86

Comparison of substrate specificities against the fusion glycoprotein of virulent newcastle disease virus between a chick embryo fibroblast processing protease and mammalian subtilisin-like proteases [Text] / Yutaka Fujii [et al.] // Microbiol. and Immunol. - 1999. - Vol. 43, N 2. - P133-140 . - ISSN 0385-5600
Перевод заглавия: Сравнение субстратных специфичностей для гликопротеина слияния вирулентного вируса ньюкаслской болезни у процессирующей протеазы фибробластов эмбриона цыпленка и субтилизиноподобных протеаз млекопитающих
Аннотация: С использованием набора мутантов белка слияния F (I) вируса ньюкаслской болезни с измененными сайтами расщепления сравнены субстратные специфичности процессирующего I фермента (II) из фибробластов эмбриона цыпленка и субтилизиноподобных протеаз млекопитающих фурина (III), PC6 (IV) и PACE4 (V). Показано, что в случае II для расщепления предшественника I существенны остатки в положениях -4, -2 и -1 перед сайтом расщепления. Для макс. расщепления под действием II требуется остаток в положении -5 и важен остаток фен в положении +1. III и IV, экспрессированные вектором вируса осповакцины, проявляют такую же специфичность расщепления мутантов I, как и II, а V не расщепляет даже I дикого типа. Эти данные показали, что в расщеплении I in vivo могут принимать участие III и/или IV, но не V. Япония, Dep. Bacteriol., Hiroshima Univ. Sch. Med., Hiroshima 734-8551. Библ. 46

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ НЬЮКАСЛА
БЕЛОК F
ПРОТЕАЗЫ
СУБСТРАТНЫЕ СПЕЦИФИЧНОСТИ

Доп.точки доступа:
Fujii, Yutaka; Sakaguchi, Takemasa; Kiyotani, Katsuhiro; Yoshida, Tetsuya

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.10-04Б1.202

Proteolytic cleavage of the fusion protein but not membrane fusion is required for measles virus-induced immunosuppression in vitro [Text] / Arnim Weidmann [et al.] // J. Virol. - 2000. - Vol. 74, N 4. - P1985-1993 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Протеолитическое расщепление белка слияния, но не слияние мембран, требуется для индуцированной вирусом кори иммуносупрессии in vitro
Аннотация: Иммуносупрессия (ИС), индуцированная вирусом кори (ВК), связана с отсутствием ответа лимфоцитов периферич. крови на митогенную стимуляцию in vivo и in vitro. Показано, что пептиды, ингибирующие слияние ВК, не мешают индукции ИС in vitro, т. е. слияние, опосредованное белком слияния F[0] (I) и гемагглютинином (II), несущественно для ИС. Однако для ИС абсолютно необходимо расщепление I клеточными протеазами, напр. фурином (III), на субъединицы F[1] и F[2]. Об этом свидетельствуют следующие данные: 1) ингибиторная активность заражения ВК клеток BJAB значительно нарушается в присутствии пептида, ингибирующего III; 2) клетки, экспрессирующие нерасщепляемые I, или ВК, содержащие такие I, обладают значительно пониженной ингибиторной активностью, к-рая повышается после обработки трипсином. Низкая ингибиторная активность эффекторных структур, содержащих в основном I, не связана с нарушением взаимодействия I-II. Эти данные показали, что: 1) фузионная активность комплексов I-II ВК может быть разобщена от их иммуносупрессивной активности; 2) иммуносупрессивные домены I и II становятся доступными только после протеолитич. активации I. Германия, Inst. for Virol. and Immunobiol., Univ. Wurzburg, D-97078 Wurzburg. Библ. 50

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.37
Рубрики: ВИРУС КОРИ
ИММУНОСУПРЕССИЯ
БЕЛОК F
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Weidmann, Arnim; Maisner, Andrea; Garten, Wolfgang; Seufert, Marion; ter, Meulen Volker; Schneider-Schaulies, Sibylle

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.01-04Б1.86

Blocking intercellular adhesion molecule-1 on human epithelial cells decreases respiratory syncytial virus infection [Text] / Aruna K. Behera [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2001. - Vol. 280, N 1. - P188-195 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Блокирование молекулы 1 межклеточной адгезии на эпителиальных клетках человека уменьшает инфекцию респираторно-синтициальным вирусом
Аннотация: Респираторно-синтициальный вирус (РС) способен вызывать смертельное поражение легких у младенцев. Показали, что РС колокализуется с молекулой 1 межклеточной адгезии (ICAM-1) на поверхности эпителиальных клеток HEP-2. Моноклональные антитела (МА) против ICAM-1 заметно угнетают инфекцию РС и индуцированную вирусом секрецию провоспалительного хемокина RANTES и медиатора ET-1 в клетках HEP-2. Сходный эффект был получен в линии альвеолярных эпителиальных клеток типа 2 (А549), а также в линии NHBE нормальных бронхиальных эпителиальных клеток человека при предварительной обработке MA против ICAM-1 до заражения вирусом. Инкубация РС c растворимым ICAM-1 также заметно угнетала инфекцию вирусом. Изучение связывания с помощью иммуноферментного анализа (ИФА) показало, что ICAM-1 связывается с РС. ICAM-1 может быть угнетен антителами против белка слияния (F), а рекомбинантный белок F способен связываться с растворимым ICAM-1. Таким образом, белок F участвует в связывании РС с ICAM-1. ICAM-1 облегчает проникновение РС и заражение эпителиальных клеток человека с помощью связывания с их белком F. Этот белок важен для репликации вируса и заражения. Он может служить мишенью для терапевтического вмешательства. США, Div. of Allergy and Immunol. Dep. of Intern. Med., Tampa, FL. 33612. Библ. 35

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: РАСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
МОЛЕКУЛЫ МЕЖКЛЕТОЧНОЙ АДГЕЗИИ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЕЛОК F

Доп.точки доступа:
Behera, Aruna K.; Matsuse, Hiroto; Kumar, Mukesh; Kong, Xiaoyuan; Lockey, Richard F.; Mohapatra, Shyam S.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.06-04Б1.26

Конструирование переносящих векторов вируса оспы домашних птиц (ВОДП) и экспрессия белка F вируса ньюкаслской болезни рекомбинантами ВОДП [Text] / Zhi-ru Guo [et al.] // Zhongguo shouyi xuebao = Chin. J. Vet. Sci. - 2000. - Vol. 20, N 5. - С. 423-428 . - ISSN 1005-4545
Аннотация: Сконструированы 6 переносящих плазмид для получения рекомбинантных вирусов оспы домашних птиц (РВОДП). Эти плазмиды содержат гибридный промотор (промотор тел включения вируса коровьей оспы и 16 тандемных повторов мутантного раннего промотора pH 7,5 вируса осповакцины), встроенный в ген ТК или в фрагмент В штамма 282Е4 ВОДП. Одна плазмида содержит также встроенные в противоположной ориентации репортерские гены 'бета'-галактозидазы или зеленого флуоресцентного белка под контролем 16 копий промотора вируса осповакцины. С 3'-стороны от гибридного промотора плазмиды pUTA-1-16LacZ встроили ген F белка слияния (I) вируса ньюкаслской болезни и полученной плазмидой pUTA2-16LacZF трансфицировали фибробласты эмбриона цыпленка, зараженные штаммом HIPRA ВОДП. Выделен РВОДП, экспрессирующий I в расщепляемой форме. КНР, Military Vet. Inst., Quartermaster Univ. PLA, Changchung 130062. Библ. 12

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: ВИРУСНЫЕ ВЕКТОРЫ
ВИРУС ОСПЫ ПТИЦ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВИРУСЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ВИРУС БОЛЕЗНИ НЬЮКАСЛА
БЕЛОК F
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Guo, Zhi-ru; Jin, Ning-yi; Wang, Xing-long; Jin, Kuo-shi; Ding, Zhuang; Luo, Kun; Fang, Hou-hua; Li, Ping; Yin, Zhen

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 04.12-04Б1.200

Characterization of the expression of the hepatitis C virus F protein [Text] / Juliette Roussel [et al.] // J. Gen. Virol. - 2003. - Vol. 84, N 7. - P1751-1759 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Характеристика экспрессии белка F вируса гепатита C
Аннотация: Геном вируса гепатита C (HCV) кодирует полипротеин, который расщепляется с образованием 10 зрелых белковых продуктов. Недавно обнаружен новый белок - F, который синтезируется в результате сдвига рамки при трансляции в рибосоме. В сопряженной системе транскрипции-трансляции in vitro изучили процесс синтеза белка F. Синтез этого белка в клетках млекопитающих подтвердили с использованием рекомбинантных вирусов осповакцины. Синтез белка F в этих условиях зависел от внутреннего сайта посадки на рибосому (IRES) HCV. Установили, что для сдвига рамки в рибосоме, приводящего к синтезу белка F, необходимо присутствие мутаций в участке, кодирующем капсидный белок. Белок F очень нестабилен, его продукция повышается в присутствии ингибитора протеасом MG132. Белок F локализуется в цитоплазме, преимущественно в перинуклеарной области. Франция, Lab. Virol., Ctr Hosp. Univ.-Hopital Sud, 80054 Amiens Cedex. Библ. 49

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.21 + 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА C
БЕЛОК F
СИНТЕЗ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ТРАНСЛЯЦИЯ СО СДВИГОМ РАМКИ

Доп.точки доступа:
Roussel, Juliette; Pillez, Andre; Montpellier, Claire; Duverlie, Gilles; Cahour, Annie; Dubuisson, Jean; Wychowski, Czeslaw

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 04.12-04М4.289

Characterization of the expression of the hepatitis C virus F protein [Text] / Juliette Roussel [et al.] // J. Gen. Virol. - 2003. - Vol. 84, N 7. - P1751-1759 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Характеристика экспрессии белка F вируса гепатита C
Аннотация: Геном вируса гепатита C (HCV) кодирует полипротеин, который расщепляется с образованием 10 зрелых белковых продуктов. Недавно обнаружен новый белок - F, который синтезируется в результате сдвига рамки при трансляции в рибосоме. В сопряженной системе транскрипции-трансляции in vitro изучили процесс синтеза белка F. Синтез этого белка в клетках млекопитающих подтвердили с использованием рекомбинантных вирусов осповакцины. Синтез белка F в этих условиях зависел от внутреннего сайта посадки на рибосому (IRES) HCV. Установили, что для сдвига рамки в рибосоме, приводящего к синтезу белка F, необходимо присутствие мутаций в участке, кодирующем капсидный белок. Белок F очень нестабилен, его продукция повышается в присутствии ингибитора протеасом MG132. Белок F локализуется в цитоплазме, преимущественно в перинуклеарной области. Франция, Lab. Virol., Ctr Hosp. Univ.-Hopital Sud, 80054 Amiens Cedex. Библ. 49

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.39.15
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА C
БЕЛОК F
СИНТЕЗ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ТРАНСЛЯЦИЯ СО СДВИГОМ РАМКИ

Доп.точки доступа:
Roussel, Juliette; Pillez, Andre; Montpellier, Claire; Duverlie, Gilles; Cahour, Annie; Dubuisson, Jean; Wychowski, Czeslaw

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 07.10-04Б1.142

Анализ секвенирования гена белка F респираторно-синтициального вируса в районе Пекина [Text] / Qi Lu [et al.] // Shoudu yike daxue xuebao = J. Cap. Univ. Med. Sci. - 2005. - Vol. 26, N 5. - С. 565-567 . - ISSN 1006-7795
Аннотация: Секвенировали ген F из 4-х штаммов респираторно-синтициального вируса (РС) из района Пекина в Китае. Амплифицировали сегменты P[1] и P[2] РС методом ревертазы/полимеразной цепной реакции. Продукты ПЦР очищали для секвенирования и использовали программу Bioedit. РНК гена F4-х штаммов обладала идентичностью нукл. в 94,92%-95,62% с изолятом A[2] РС. Показали незначительное различие в последовательности нукл. гена F14-х изученных штаммов. КНР, Lab. for Virus, Beijing Choldren's Hops., Capital Univ. of Med. Sci., Beijing. Библ. 6

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.37
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
ИЗОЛЯТЫ
БЕЛОК F
ГЕНЫ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Lu, Qi; Shen, Kunling; Zhang, Yan; Liu, Yayi; Zhao, Yuhong; Liu, Chunyan; Ji, Yixin; Xie, Zhengde; Xu, Wenbo

1-20 21-40 41-47

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска