СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 37
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-37

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.02-04Б1.84

Yao, Jiansheng.
A single-amino-acid substitution of a tyrosine residue in the rubella virus E1 cytoplasmic domain blocks virus release [Text] / Jiansheng Yao, Shirley Gillam // J. Virol. - 2000. - Vol. 74, N 7. - P3029-3036 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Одиночная аминокислотная замена остатка тирозина в цитоплазматическом домене белка Е1 вируса краснухи блокирует освобождение вируса
Аннотация: Сконструированы новые аминокислотные замены в цитоплазматич. домене (положения 469-481, KCLYYLRGAIAPR) белка Е1 (I) вируса краснухи (ВК), требующиеся для освобождения ВК. Полученные мутанты изучены в контексте полноразмерного инфекционного клона кДНК ВК и вирусоподобных частиц. Показано, что замены Y472A или Y472S блокируют освобождение ВК, но не влияют на транспорт и почкование ВК в просвет комплексов Гольджи. Инфекционные транскрипты РНК мутантов не образуют бляшки. Замены остатков N474, R475 или G476 в N-концевой половине цитоплазматич. домена I уменьшают освобождение ВК и вызывают фенотип мелких бляшек. Замены остатков в С-концевой половине (A477, I478, A479, P480 и R481) слабо влияют на освобождение ВК. Выделены ревертанты мутантов Y472A и Y473S, образующие бляшки. У ревертанта Y473S восстановился исходный остаток Y473, но у ревертанта Y473A эта замена сохранилась. Высказано предположение, что остатки YYLGR образуют мотив в хвосте I, взаимодействующий с другими белками, и что это взаимодействие участвует в регуляции освобождения ВК. Канада, Dep. Pathol. and Lab. Med., Res. Inst., Univ. British Columbia, Vancouver, B. C. V5Z 4H4. Библ. 28

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС КРАСНУХИ
БЕЛОК Е1
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ТИРОЗИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ЗАМЕНЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СЛЕДСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Gillam, Shirley

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.10-04Б1.38

Skoging-Nyberg, U.
A conserved leucine in the cytoplasmic domain of the Semliki Forest virus spike protein is important for budding [Text] / U. Skoging-Nyberg, P. Liljestrom // Arch. Virol. - 2000. - Vol. 145, N 6. - P1225-1230 . - ISSN 0304-8608
Перевод заглавия: Консервативный лейцин в цитоплазматическом домене белка шипов вируса леса Семлики важен для почкования
Аннотация: При замене остатка лей[401] в цитоплазматич. хвосте белка шипов (I) вируса леса Семлики (ВЛС) на ала или тре эффективность почкования ВЛС уменьшается. При пассажах мутанта ВЛС с заменой L401A обнаружены ревертанты, у к-рых частично восстановилась способность к почкованию. У них в положении 401 появился остаток вал. Эти замены показали, что остаток лей[401] вместе с ранее идентифицированным остатком тир[399] образуют мотив I, требующийся для почкования ВЛС. Швеция, Microbiol. and Tumorbiol. Ctr., Karolinska Inst., S-17177 Stockholm. Библ. 17

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: АЛЬФАВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕСА СЕМЛИКИ
ПОЧКОВАНИЕ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
КОНСЕРВАТИВНЫЙ ЛЕЙЦИН

Доп.точки доступа:
Liljestrom, P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.07-04Б1.302

Tirabassi, R. S.
Role of the pseudorabies virus gI cytoplasmic domain in neuroinvasion, virulence, and posttranslational N-linked glycosylation [Text] / R. S. Tirabassi, L. W. Enquist // J. Virol. - 2000. - Vol. 74, N 8. - P3505-3516 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Роль цитоплазматического домена gI вируса псевдобешенства в инвазии, вирулентности и посттрансляционном N-гликозилировании
Аннотация: Сконструированы мутанты вируса псевдобешенства (ВПБ) с нонсенс-мутациями в гене гликопротеина оболочки gI (I) или в генах I и gE (II). Показано, что: 1) цитоплазматич. домен (ЦПД) I требуется для эффективной посттрансляционной модификации I; 2) ЦПД II не влияет на посттрансляционное N-гликозилирование I; 3) заражение всех зависящих от I и II антеретроградных цепей из сетчатки глаз крыс требует обоих эктодоменов и по меньшей мере одного из ЦПД; 4) ЦПД I обеспечивает транс-синаптич. передачу ВПГ лучше, чем ЦПД II; 5) для вирулентности требуются ЦПД I и II, и отсутствие хотя бы одного из них ослабляет инфекцию. США, Dep. Mol. Biol., Princeton Univ., Princeton, NJ 08544. Библ. 43

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.09
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУСЫ
ВИРУС ПСЕВДОБЕШЕНСТВА
НЕЙРОИНВАЗИЯ
ВИРУЛЕНТНОСТЬ
ГЛИКОПРОТЕИН GI
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
Enquist, L.W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.03-04Б1.210

Yugawa, takashi.
Impaired activation and binding of the erythropoietin receptor by a mutant pg55 of friend spleen focus-forming virus, which has a cytoplasmic domain [Text] / takashi Yugawa, Hiroshi Amanuma // Virology. - 1998. - Vol. 246, N 2. - P232-240 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Нарушенные активация и связывание с эритропоэтиновым рецептором у образующего фокусы в селезенке вируса Френд, имеющего цитоплазматический домен
Аннотация: Образующий фокусы в селезенке вирус Френд (ОФСВФ) кодирует своим дефектным геном env мембранный гликопротеин gp55 (I), ответственный за активацию эритропоэтинового рецептора EpoR (II) и быструю пролиферацию эритроидных клеток. Мутант I-S34 (IA), имеющий дополнительный цитоплазматич. домен, устраняет патогенность ОФСВФ, не процессируется к поверхности клеток, не связывается с II и не активирует II. IA образует связанные дисульфидной связью гомодимеры в матриксе шероховатого эндоплазматич. ретикулума (ШЭР) гораздо менее эффективно, чем I дикого типа. Это согласуется с предположением о необходимости образования гомодимеров для экспорта I из ШЭР. I, связанный с II в ШЭР, состоит преимущественно из мономеров и небольшого кол-ва димеров. Это позволило предположить, что мономеры IA утратили способность связываться с II. Таким образом, вставка 1 п. н. в гене gp55 дикого типа, вызывающая утрату цитоплазматич. домена, существенна для патогенности ОФСВФ, т. к. I дикого типа может связываться с II и транспортироваться к поверхности клеток. Япония, Lab. Mol. Cell Sci., Tsukuba Life Sci. Ctr., RIKEN, Tsukuba, Ibaraki 305. Библ. 27

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.23.07
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ОБРАЗУЮЩИЙ ФОКУСЫ В СЕЛЕЗЕНКЕ ВИРУС ФРЕНД
НАРУШЕННАЯ АКТИВАЦИЯ
ЭРИТРОПОЭТИНОВЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ПАТОГЕННОСТЬ

Доп.точки доступа:
Amanuma, Hiroshi

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 02.04-04Н1.247

The Y-S-L-I tyrosine-based motif in the cytoplasmic domain of the human T-cell leukemia virus type 1 envelope is essential for cell-to-cell transmission [Text] / Lelia Delamarre [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 11. - P9659-9663 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Мотив Y-S-L-I, основанный на тирозине, в цитоплазматическом домене оболочки вируса Т-клеточного лейкоза человека типа 1 существенен для межклеточной передачи
Аннотация: Трансмембранный гликопротеин (I) вируса Т-клеточного лейкоза человека типа 1 (ВТКЛЧ-1) имеет цитоплазматич. домен (ЦПД) длиной 24 остатка. В этот ЦПД ввели преждевременные стоп-кодоны и 18 одиночных аминокислотных остатков. Показано, что ЦПД I абсолютно необходим для межклеточной передачи ВТКЛЧ-1. Для этого существенен мотив Y-S-L-I. Дефект по передаче у 2 мутантов по этому мотиву не связан с дефектами по включению I или слиянию. Эти данные показали, что мотив Y-S-L-I в ЦПД I выполняет многие ф-ции, в т. ч. участвует в передаче ВТКЛЧ-1 на стадии после слияния. Франция, Inst. Cochin Genet. Mol., Paris. Библ. 42

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.07.07
Рубрики: ВИРУС ЛЕЙКОЗА Т-КЛЕТОЧНОГО
МЕЖКЛЕТОЧНАЯ ПЕРЕДАЧА
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
Delamarre, Lelia; Pique, Claudine; Rosenberg, Arielle R.; Blot, Vincent; Grange, Marie-Pierre; Le, Blanc Isabelle; Dokhelar, Marie-Christine

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.08-04Б1.49

Cytoplasmic domain of Sendai virus HN protein contains a specific sequence required for its concorporation into virions [Text] / Toru Takimoto [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 12. - P9747-9754 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Цитоплазматический домен белка HN вируса Сендай содержит специфическую последовательность, требующуюся для его включения в вирус
Аннотация: Для изучения специфич. включения парамиксивирусных белков HN (I) в вирионы потомства использована трансфекция клеток, зараженных вирусом Сендай (ВС), кДНК, кодирующими I. Показано, что в вирионы ВС включается I ВС (IA), но не I вируса ньюкаслской болезни (IB). Анализ трансфекции кДНК, кодирующими IA и IB, позволил установить, что: 1) химерный I, состоящий из цитоплазматич. домена IA и трансмембранного и внешнего доменов IB, включатся в вирионы ВС; 2) для включения достаточно присутствия в химерных I 14 N-концевых остатков IA; 3) специфич. включение в вирионы ВС требует участка из остатков 10-14 IA. Эти остатки консервативны у всех штаммов ВС и вируса парагриппа человека типа 1. США, Dep. Virol. and Mol. Biol., St. Jude Children's Res. Hosp., Memphis, TN 38105. Библ. 49

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ВИРУС СЕНДАЙ
БЕЛОК HN
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ВИРИОННАЯ ИНКОРПОРАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Takimoto, Toru; Bousse, TatianazCoronel Elizabeth C.; Scroggs, Ruth Ann; Portner, Allen

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.03-04Б1.138

Interactions of the cytoplasmic domains of human and simian retroviral transmembrane proteins with components of the clathrin adaptor complexes modulate intracellular and cell surface expression of envelope glycoproteins [Text] / Clarisse Berlioz-Torrent [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 2. - P1350-1361 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Взаимодействия цитоплазматических доменов трансмембранных белков ретровирусов человека и обезьян с компонентами клатриновых адапторных комплексов модулируют экспрессию внутри клеток и на поверхности клеток гликопротеинов оболочки
Аннотация: Цитоплазматич. домены CD трансмембранных белков ТМ (I) оболочки ретровирусов имеют мотив YXX'ФИ'. Для изучения роли этого мотива у I ВИЧ-1 (IA), вируса иммунодефицита обезьян ВИО (IB) и вируса вируса Т-клеточного лейкоза человека типа 1 (IC) использованы химеры CD8-CD-I (II). Методами проточной цитометрии и конфокальной микроскопии показано, что этот мотив является главным детерминантом экспрессии II на поверхности клеток. Мотив YXX'ФИ' играет также ключевую роль в субклеточном распределении оболочки ВИЧ-1 и ВИО. Однако у IA и IB, имеющих длинный домен CD, существуют дополнительные детерминанты, дистальные по отношению к мотиву YXX'ФИ' и участвующие в регуляции экспрессии I на поверхности клеток. С использованием дрожжевой 2-гибридной системы и анализа связывания in vitro показано, что: 1) мотивы YXX'ФИ' IA, IB и IC взаимодействуют с субъединицами 'мю'1 и 'мю'2; 2) С-концевые области IA и IB взаимодействуют с субъединицей 'бета'2 адаптина; 3) домены CD IA, IB и IC взаимодействуют с целыми комплексами АР. Т. обр. экспрессия I на поверхности клеток управляется их взаимодействием с адапторными комплексами. Франция, Inst. Cochin Genet. Mol., 75014 Paris. Библ. 43

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
КЛАТРИНОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Berlioz-Torrent, Clarisse; Shacklett, Barbara L.; Erdtmann, Lars; Delamarre, Lelia; Bouchaert, Isabelle; Sonigo, Pierre; Dokhelar, Marie Christine; Benarous, Richard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.04-04Б1.74

The Y-S-L-I tyrosine-based motif in the cytoplasmic domain of the human T-cell leukemia virus type 1 envelope is essential for cell-to-cell transmission [Text] / Lelia Delamarre [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 11. - P9659-9663 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Мотив Y-S-L-I, основанный на тирозине, в цитоплазматическом домене оболочки вируса Т-клеточного лейкоза человека типа 1 существенен для межклеточной передачи
Аннотация: Трансмембранный гликопротеин (I) вируса Т-клеточного лейкоза человека типа 1 (ВТКЛЧ-1) имеет цитоплазматич. домен (ЦПД) длиной 24 остатка. В этот ЦПД ввели преждевременные стоп-кодоны и 18 одиночных аминокислотных остатков. Показано, что ЦПД I абсолютно необходим для межклеточной передачи ВТКЛЧ-1. Для этого существенен мотив Y-S-L-I. Дефект по передаче у 2 мутантов по этому мотиву не связан с дефектами по включению I или слиянию. Эти данные показали, что мотив Y-S-L-I в ЦПД I выполняет многие ф-ции, в т. ч. участвует в передаче ВТКЛЧ-1 на стадии после слияния. Франция, Inst. Cochin Genet. Mol., Paris. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ЛЕЙКОЗА Т-КЛЕТОЧНОГО
МЕЖКЛЕТОЧНАЯ ПЕРЕДАЧА
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
Delamarre, Lelia; Pique, Claudine; Rosenberg, Arielle R.; Blot, Vincent; Grange, Marie-Pierre; Le, Blanc Isabelle; Dokhelar, Marie-Christine

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.09-04Б1.61

Yao, Jiansheng.
Mutational analysis, using a full-length rubella virus cDNA clone, of rubella virus E1 transmembrane and cytoplasmic domains required for virus release [Text] / Jiansheng Yao, Shirley Gillam // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 6. - P4622-4630 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Мутационный анализ с использованием полноразмерного клона кДНК вируса краснухи трансмембранного и цитоплазматического доменов белка Е1 вируса краснухи, требующихся для освобождения вируса
Аннотация: Сконструирован полноразмерный клон кДНК рВРМ33 штамма М33 вируса краснухи (ВК). Транскрипты РНК, синтезированные in vitro на матрице ДНК pBRM33, инфекционны и дают вирусы, к-рые по скорости роста и размеру бляшек не отличаются от родительского штамма М33. В клоне pBRM33 сконструированы мутации, вызывающие замены L464A, C466A, C467A и C466A/C467A в трансмембранном домене (ТМД) белка Е1 и С470А и L471A в цитоплазматич. домене (ЦД) Е1. Эти мутации не вызывают сильных изменений репликации РНК ВК, синтеза и транспорта структурных белков ВК и образования гетеродимеров Е1 с белком Е2. Однако все мутации, за исключением С470А, уменьшают освобождение ВК. Замены С467А в ТМД и L471 в ЦД понижают урожай ВК соотв. в 100 и 10 раз. Эти данные показали, что ТМД и ЦД белка Е1 играют важную роль на поздних стадиях сборки ВК, вероятно, во время почкования. Канада, Dep. Pathol. and Lab. Med., Res. Inst., Univ. British Columbia, Vancouver, B. C. V5Z 4H4. Библ. 30

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС КРАСНУХИ
БЕЛОК Е1
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
ВИРУСНОЕ ПОЧКОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Gillam, Shirley

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.04-04К1.194

Structural requirements of the cytoplasmic domains of the human macrophage Fc'гамма' receptor IIa and B cell Fc'гамма' receptor IIb2 for the endocytosis of immune complexes [Text] / Waltraud Engelhardt [et al.] // Eur. J. Immunol. - 1991. - Vol. 21, N 9. - P2227-2238 . - ISSN 0014-2980
Перевод заглавия: Структурные требования цитоплазматических доменов человеческого макрофагального Fc'гамма'-рецептора IIa и B-клеточного Fc'гамма'-рецептора IIb2 для эндоцитоза иммунных комплексов
Аннотация: Для определения функц. значимости цитоплазматических доменов FcR IIa и FcR IIb2 изучали экспрессию усеченных FcR PIIa и FcR IIb2 на FcR{-} ВНК-21-клетках. Мутанты обоих рецепторов, содержащие только одну аминокислоту цитоплазматического домена, не опосредовали поглощение иммунных комплексов. Исследовали также экспрессию на ВНК-21-клетках химерного рецептора FcR III*FcR IIa, состоящего из внеклеточного домена гранулоцитарного FcR III, сращенного с трансмембранным и цитоплазматическим доменом макрофагального FcR IIa. В противоположность норм. FcR II, химерный рецептор опосредовал поглощение иммунного комплекса также, как и FcR IIa. Рецепторные мутанты с короткими цитоплазматическими доменами (FcR IIb2 - 13 и FcR IIa - 16 аминокислот) позволили показать, что эти короткие аминокислотные участки достаточны для осуществления редуцированного рецептор-опосредованного эндоцитоза связавшегося лиганда. Использование усеченных мутантов FcR IIa с цитоплазматическим доменом, состоящим из 62, 46 и 28 аминокислот соотв., выявило способность мутантов к опосредованию поглощения иммунных комплексов. Библ. 40. Германия, Univ. Bielefeld, Fak. fur Chemie-Biochemie II, Bielefeld.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.05 + 343.43.29.29.05
Рубрики: РЕЦЕПТОР FCR IIA
МАКРОФАГИ
РЕЦЕПТОР FCR IIB2
ЛИМФОЦИТЫ В
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
СТРУКТУРНЫЕ ТРЕБОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Engelhardt, Waltraud; Gorczytza, Harald; Bytterweck, Anette; Monkemann, Heike; Frey, Jurgen

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.12-04К1.254

Immobilization and internalization of mutated IgE receptors in transfected cells [Text] / Su-Yau Mao [et al.] // J. Immunol. - 1991. - Vol. 146, N 3. - P958-966 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Иммобилизация и интернализация мутантных рецепторов IgE в трансфицированных клетках
Аннотация: Сравнивали х-ки рецепторов IgE (Fc[3]R1) на норм. мастоцитах и клетках линии COS-7, трансфицированных кДНК для каждой из 3-х типов субъед., формирующих тетрамерный рецептор ('альфа', 'бета', 'гамма'[2]). Трансфектанты экспрессировали 'ЭКВИВ'10{6} Fc[3]-рецепторов на клетку, к-рые после добавления флуоресцеинмеченного IgE диффундировали аналог. эндогенным рецепторам тучных клеток. При агрегации Fc[3]-рецепторов трансфектантов малыми олигомерами IgE наблюдалось сходное с норм. мастоцитами резкое уменьшение мобильности комплексов. Однако скорость интернализации лигандрецепторных комплексов по цитохалазинчувствительному мех-му у трансфицированных COS клеток значит. снижена. Кроме того, контроль за подвижностью и интернализацией трансфецированных рецепторов с мутациями в одном из цитоплазм. доменов до и после агрегации показал, что эти процессы зависят в большей степени от экстраклет. внутримембранного районов IgE связывающих м-л. Библ. 68. NIAMS, NIH, Bethesda, MD, US.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.23 + 343.43.29.29.23
Рубрики: РЕЦЕПТОР FC
ИММУНОГЛОБУЛИН Е
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
РОЛЬ
КЛЕТОЧНЫЕ ЛИНИИ
TRANSFECTED CELLS
MUTATED RECEPTORS

Доп.точки доступа:
Mao, Su-Yau; Varin-Blank, Nadine; Edidin, Michael; Metzger, Henry

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 94.12-04Н1.110

Integrin cytoplasmic domains mediate inside-ent signal transduction [Text] / T. E. O'Toole [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 124, N 6. - P1047-1059 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Цитоплазматические домены интегрина опосредуют передачу сигнала из клетки
Аннотация: Исследовали связывание фибронектина с интегрином 'альфа'[5]'бета'[1] различных линиях Кл. Линии различаются по аффинности связывания фибронектина (низкоаффинное связывание в К562 и высокоаффинное энергозависимое связывание в СНО). Аффинность химерных белков, содержащих интегральный и внеклеточный домены интегрина 'альфа''бета'[3] и цитоплазматический домен 'альфа'[5]'бета'[1] имеют аффинность, определяемую происхождением цитоплазматич. домена. Высокая аффинность химерных белков снимается при котрансфекции с укороченной или мутантной 'бета'субъединицей. Т. о., для обеспечения энергозависимого связывания существенны оба цитоплазматических домена. Мутация в консервативном районе GFFKR приводит к возникновению высокой аффинности в интегрине 'альфа''бета'[3] причем связывание не зависит от уровня метаболизма Кл и типа Кл. США, Dep. of Vascular Biol., Scripps Res. Inst., 10666 N. Torrey Pines, La Jolla, CA 92037. Библ. 98.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.29
Рубрики: ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС
РЕЦЕПТОРЫ
ИНТЕГРИНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
ЛЕЙКОЗ К562
КЛЕТКИ СНО

Доп.точки доступа:
O'Toole, T.E.; Katagiri, Y.; Faull, R.J.; Peter, K.; Tamura, R.; Quaranta, V.; Loftus, J.C.; Shattil, S.J.; Ginsberg, M.H.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 94.12-04М3.107

Yu, Xiao-Mei.
The role of the cytoplasmic domains of individual subunits of the acetylcholine receptor in 43 kDa protein-induced clustering in COS cells [Text] / Xiao-Mei Yu, Zach W. Hall // J. Neurosci. - 1994. - Vol. 14, N 2. - P785-795 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Роль цитоплазматических доменов индивидуальных субъединиц ацетилхолинового рецептора в индуцированном белком 43 кДа образовании кластеров в клетках COS
Аннотация: Опыты поставлены на культуре клеток COS, трансфецированных кДНК 4-х субъединиц никотинового холинорецепторов (ХР) мыши. При совместной трансфекции кДНК нативных и мутантных субъединиц с кДНК белка массой 43 кДА, участвующего в образовании кластеров ХР, оценивали роль цитоплазматических доменов индивидуальных субъединиц во взаимодействии с данным белком. При образовании химерных форм субъединиц показано, что 'эпсилон'- и 'дельта'-субъединицы не принимают участия в образовании кластеров, индуцированном белков 43 кДа. Делеции 'альфа'299 - 'альфа'382 и 'бета'338 - 'бета'430 не препятствовали образованию кластеров. Удаление в 'альфа'- и 'бета'-субъединице сегментов протяженностью 16- 26 аминок-тных остатков на границе большой цитоплазматической и внутримембранной петель ХР блокировало образование кластеров. Обсуждена роль отдельных фрагментов цитоплазматических доменов 'альфа'- и 'бета'субъединиц ХР в образовании ансамблей, индуцированных белком с массой 43 кДа. США, Univ. of California at San Francisco, San Francisco, CA 94143-0444. Библ. 48.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.11
Рубрики: ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ
ИНДИВИДУАЛЬНЫЕ СУБЪЕДИНИЦЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
КЛАСТЕРЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
БЕЛОК 43 КДА

Доп.точки доступа:
Hall, Zach W.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.02-04М1.309

Kundu, A.
Cell surface transport, oligomerization and endocytosis of chimeric type II glycoproteins [Text] / A. Kundu, A. Jabbar, P. Debi // J. Cell. Biochem. - 1990. - Suppl. 14С. - P152 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Транспорт к клеточной поверхности, олигомеризация и эндоцитоз химерных гликопротеинов типа II
Аннотация: Из фрагментов ДНК, кодирующих гликопротеины типа II [нейраминидаза вируса группа (НА) и рецептор человека к трансферрину (ТР)] получены гибридные гены. Исследовали экспрессию этих генов в Кл млекопитающих, чтобы определить роль цитоплазматич. и якорного доменов во внутриклет. транспорте, процессинге, олигомеризации и эндоцитозе. НА присутствует в Кл в виде гомотетрамера, ТР - в виде димера. Гибридный белок 'ДЕЛЬТА'90 (НАТР'ДЕЛЬТА'90) состоит из цитоплазматич. и якорного домена НА и эктодомена ТР и м. б. тетрамером, димером, мономером. Гибридный белок ТРНА'ДЕЛЬТА'35, составленный наоборот, существует в основном в виде димера. Вероятно, якорный и цитоплазматич. домены гликопротеинов типа II могут влиять на сборку субъединиц эктодоменов. Обмен доменами не влияет на транспорт гибридных м-л к поверхности Кл. ТР, в отличие от НА, м. б. эндоцитирован через окаймленные ямки, гибридный белок ТРНА'ДЕЛЬТА'35 также эндоцитируется, хотя с меньшей эффективностью; белок НАТР'ДЕЛЬТА'90 не способен эндоцитироваться. Это подчеркивает существенную роль цитоплазматич. домена для эндоцитоза. США, Dep. of Microbiologyand Immunology, UCLA Sch. of Medicine, Los Angeles, CA, 90024.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ТИП II
НЕЙРАМИНИДАЗА
ТРАНСФЕРРИНОВЫЙ РЕЦЕПТОР
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
NEURAMINIDASE
CYTOPLASMIC DOMAIN

Доп.точки доступа:
Jabbar, A.; Debi, P.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.01-04Б2.186

Perez, Eduardo.
Identification of methylation sites in Thermotoga maritima chemotaxis receptors [Text] / Eduardo Perez, Haiyan Zheng, Ann M. Stock // J. Bacteriol. - 2006. - Vol. 188, N 11. - P4093-4100 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация сайтов метилирования в рецепторах хемотаксиса Thermogota maritima
Аннотация: Сообщили о метилировании in vitro хеморецепторов Thermogota maritime, гипертермофила, служащего источником белков хемотаксиса для структурного анализа. Идентифицировали сайты метилирования при помощи жидкостной хроматографии в сочетании с масс-спектрометрией. 15 сайтов метилирования идентифицировали внутри цитоплазматических доменов четырех различных хеморецепторов T. maritime. Установили последовательность сайтов метилирования хеморецепторов T. maritime, отличающуюся от таковой для E. coli и S. enterica. США, Center for Advanced Biotechnology and Med., Howard Hughes Med. Inst., Piscataway, New Jersey. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ХЕМОТАКСИС
АДАПТАЦИЯ
БАКТЕРИИ
СВЯЗЬ
ХЕМОРЕЦЕПТОРЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
МЕТИЛИРОВАНИЕ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
THERMOTOGA MARITIMA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Zheng, Haiyan; Stock, Ann M.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.08-04Я6.90

Spermidine/spermine N{1}-acetyltransferase specifically binds to the integrin 'альфа'9 subunit cytoplasmic domain and enhances cell migration [Text] / Chun Chen [et al.] // J. Cell Biol. - 2004. - Vol. 167, N 1. - P161-170 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Спермидин/спермин-N{1}-ацетилтрансферазы специфически связывает цитоплазматический домен 'альфа'9-субъединицы интегрина и повышает миграцию клеток
Аннотация: Используя дрожжевую двугибридную систему, установили, что спермидин/спермин-N{1}-ацетилтрансферазы (ССАТ) - специфически связывает цитоплазматический домен 'альфа'9-субъединицы 'альфа'9'бета'1-интегрина. Сверхэкспрессия ССАТ усиливает миграцию, опосредованную 'альфа'9'бета'1-интегрином, а интерферирующая РНК ССАТ ингибирует эту миграцию и не влияет на адгезию и миграцию, опосредованную др. цитоплазматическими доменами интегрина. Каталитически неактивная ССАТ не повышает скорость миграции. США [D. S.], Lung Biol., Center, Dep. of Med., Univ. of California, San Francisco, San Francisco, CA 94110. Библ. 33

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.17
Рубрики: МИГРАЦИЯ КЛЕТОК
УСИЛЕНИЕ
ИНТЕГРИН 'АЛЬФА'9'БЕТА'1
СУБЪЕДИНИЦЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
СПЕРМИДИН/СПЕРМИН N{1}-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Chen, Chun; Young, Bradford A.; Coleman, Catherine S.; Pegg, Anthony E.; Sheppard, Dean

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.02-04М1.79

Differential signalling potential of insulin- and IGF-1-receptor cytoplasmic domains [Text] / Reiner Lammers [et al.] // EMBO Journal. - 1989. - Vol. 8, N 5. - P1369-1375 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Различные сигнальные возможности цитоплазматических доменов рецепторов инсулина и ИФР-1
Аннотация: В фибробласты NIH-3Т3 экспрессировались 4 типа рецепторов (Рц): Рц инсулина (Ин), Рц инсулиноподобного фактора роста 1 (ИФР-1) и химерные Рц (ХРИ и ХРФ), состоящие каждый из внекл. домена Рц Ин и из внутрикл. структуры Рц ИФР-1, но различающиеся происхождением трансмембранного домена (из Рц Ин в случае ХРИ и из Рц ИФР-1 в случае ХРФ). Рц всех 4 типов образовывали места связывания лигандов с высоким сродством, подвергались интернализации, а в присутствии лиганда - ускоренной деградации; они не различались по эффективности стимуляции входа глюкозы, однако эффективность стимуляции синтеза ДНК в случае Рц с цитоплазмат. доменом из ИФР-1 в 10 раз выше, чем в случае Рц Ин. Кл NIH-3Т3, экспрессирующие Рц дикого типа или химерные Рц, проявляют такую же макс. стимуляцию роста в присутствии ИФР-1 или Ин, как в присутствии 10% фетальной сыворотки крупного рогатого скота. Авт. считают, что в исследуемой системе кратковременные проявления (транспорт глюкозы) физиол. активности Рц Ин и ИФР-1 сходны, а долговременые (митогенез) - различны. США, Schlessinger J., Rorer Biotechnology, Inc., 680 Allendale Raod, King of Prussia, PA 19406. Ил. 8. Табл. 2. Библ. 25.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.11
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ NIH-3Т3
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ЦИТОРЕЦЕТПОРЫ
ИНСУЛИНОВЫЙ
ИНСУЛИНОПОДОБНОГО ФАКТОРА РОСТА-1
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Lammers, Reiner; Gray, Alane; Schlessinger, Joseph; Ullrich, Axel

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 11.08-04Т4.113

Тест-система для изучения фолдинга калиевых потенциал--зависимых каналов, экспрессируемых in vitro [Текст] / М. Г. Карлова [и др.] // Биофизика. - 2011. - Т. 56, N 2. - С. 272-279 . - ISSN 0006-3029
Перевод заглавия: r
Аннотация: Разработана тест-система для изучения фолдинга потенциал-зависимых ионных каналов на основе флуоресцентно-меченого рекомбинантного блокатора каналов - аджитоксина желтого скорпиона. С использованием разработанной методики протестирован уровень экспрессии ряда потенциал-зависимых калиевых ионных каналов in vitro. Показано, что каналы семейства K[V]2 образуют кластеры на поверхности клеток, не ассоциированные с актином. Каналы семейства K[V]10 образуют кластеры значительных размеров, которые взаимодействуют с актином, что может свидетельствовать о принципиальных различиях в строении цитоплазматических доменов каналов K[V]2 и K[V]10. Россия, МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва. Библ. 48

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.23
Рубрики: КАЛИЕВЫЕ КАНАЛЫ
ПОТЕНЦИАЛ-ЗАВИСИМЫЕ
НЕЙРОТОКСИН
МИКРОСКОПИЯ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ЯД СКОРПИОНА
АДЖИТОКСИН

Доп.точки доступа:
Карлова, М.Г.; Пищальникова, А.В.; Рамонова, А.А.; Мойсенович, М.М.; Соколова, О.С.; Шайтан, К.В.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.01-04Б1.67

Schmitt, Anthony P.
Involvement of the cytoplasmic domain of the hemagglutinin-neuraminidase protein in assembly of the paramyxovirus simian virus 5 [Text] / Anthony P. Schmitt, Biao He, Robert A. Lamb // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 10. - P8703-8712 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Вовлечение цитоплазматического домена гемагглютинин-нейраминидазы в сборку парамиксовируса обезьян 5
Аннотация: Изучали роль белка HN SV-5 в процессе сборки вируса. Получены рекомбинантные вирусы, содержащие HN с укороченным цитоплазматическим хвостом. Эти вирусы образовывали более мелкие бляшки, обладали более низкой скоростью репликации и имели меньший максимальный титр по сравнению с вирусом дикого типа. Освобождение вирусных частиц из инфицированных такими вирусами клеток было менее эффективным, чем у дикого вируса, но синцитиообразование усиливалось. Укорачивание цитоплазматического хвоста белка HN мешало аккумуляции вирусных белков в местах предполагаемого почкования вируса на цитоплазматической мембране инфицированных клеток. Т. обр., формирование комплексов почкования, из к-рых возможно эффективное высвобождение вирусных частиц, зависит от наличия цитоплазматического хвоста белка HN. США, Howard Hughes Med. Inst., Northwestern Univ., Evanston, IL 60208-3500. Библ. 36

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАМИКСОВИРУСЫ
ВИРУС SV-5
СБОРКА
HN-БЕЛОК
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
He, Biao; Lamb, Robert A.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.10-04Б1.103

Effect of E2 envelope glycoprotein cytoplasmic domain mutations on Sindbis virus pathogenesis [Text] / Beth Levine [et al.] // J. Virol. - 1996. - Vol. 70, N 2. - P1255-1260 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Влияние мутаций в цитоплазматическом домене гликопротеина Е2 на патогенез вируса Синдбис
Аннотация: Цитоплазматический домен гликопротеида Е2 вируса Синдбис (ВС) имеет существенное значение для сборки вирионов. Однако мало известно о его роли в патогенезе ВС-ассоциированного энцефалита. Были сконструированы 6 рекомбинантных вирусов, содержащих точковые мутации в цитоплазматическом домене Е2. Для сравнения использовали нейровирулентный штамм ТЕ12. Показано, что цитоплазматический домен Е2 является детерминантой роста вируса и его нейровирулентности в организме мышей-сосунков, а также персистентной инфекции у мышей-отъемышей scid. Остатки тирозина, серина и трионина несущественны для репликации вируса в головном мозге мышей, а также для ограничения репликации вируса моноклональными антителами к Е2. США, HHSC 1306, Columbia Univ. Coll. of Physicians & Surgeons, 701 W, 168th St., New York, NY 10032. Библ. 33

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС СИНДБИС
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ПАТОГЕНЕТИЧЕСКАЯ РОЛЬ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Levine, Beth; Jiang, Hui Hui; Kleeman, Linda; Yang, Grace

1-20 21-37

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска