СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 92
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-92

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.252

'альфа'-Amylase from Bacillus stearothermophilus: manipulation of signal sequence and carboxy terminus of the enzyme [Text] / P. Mantsala [et al.] // Biol. Zbl. - 1988. - Vol. 107, N 6. - P673 . - ISSN 0006-3304
Перевод заглавия: 'альфа'-амилаза из Bacillus stearothermophilus: вариабельность сигнальной последовательности и С-конца фермента
Аннотация: Исследовали св-ва 'альфа'-амилазы (АМ) из Bacillus stearothermophilus (SAM), регуляторные участки кодирующего ее гена, структуру концевых последовательностей полипептидной цепи и ее влияние на св-ва АМ. Сравнили эти св-ва АМ из B. stearothermophilus со св-вами АМ из B. amyloquefaciens (ААМ) и B. lichemiformes (LAM). Показали, что у SAM С-конец полипептидной цепи на 30 аминокислотных остатков длиннее, чем у ААМ и LAM. LAM и SAM - термостабильны, а ААМ - нет. Получили делеционные мутанты и мутанты с заменой оснований по генам АМ. Показали, что замены оснований в последовательностях, кодирующих сигнальный пептид приводят к снижению экспорта АМ. Делеция в промоторной части гена и С-концевой части белка приводят к изменениям активности синтеза белка и изменению его св-в. Делеция С-концевой последовательности SAM приводит к синтезу белка, обладающего большей, чем нативный белок, термостабильностью, но значительно меньшей активностью. Финляндия, Univ. of Turku, Dept. of Bioch., SF-20500 Turku.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (BACT.)
АМИЛАЗА*АЛЬФА-
С-КОНЦЫ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ НА ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ НА АКТИВНОСТЬ
ПРОМОТОРЫ
ПРОМОТОР ГЕНА АМИЛАЗЫ*АЛЬФА-
СТРУКТУРА
ДЕЛЕЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Mantsala, P.; Suominen, I.; Karp, M.; Kopio, A.; Iitia, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.149

Ghigo, Jean-Marc.
A carboxyl-terminal four-amino acid motif is required for secretion of the metalloproteinase PrtG through the Erwinia chrysanthemi protease secretion pathway [Text] / Jean-Marc Ghigo, Cecile Wandersman // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 12. - P8979-8985 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: C-концевой мотив из четырех аминокислот необходим для секреции металлопротеиназы PrtG по протеазному секреторному пути Erwinia chrysanthemi
Аннотация: Ранее показали, что в C-концевой области внеклеточной металлопротеазы PrtG Erwinia chrysanthemi находится сигнальная последовательность секреции. Установили, что ключевую роль в секреции PrtG играют 4 C-концевых аминокислотных остатка. Сигналом секреции является мотив Dxxx, где x - гидрофобная аминок-та. Для эффективной секреции белка этот мотив должен располагаться на C-конце. Франция, Unite Genet., Mol., Inst. Pasteur (CNRS URA 1149), 75724 Paris Cedex 15. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА PRTC
СЕКРЕЦИЯ
ОБЛАСТЬ C-КОНЦЕВАЯ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ERWINIA CHRYSANTHEMI

Доп.точки доступа:
Wandersman, Cecile

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.04-04Б1.170

Slavicek, James M.
A karyophilic signal sequence in adenovirus type 5 E1А is functional in Xenopus oocytes but not in somatic cells [Text] / James M. Slavicek, Nicholas C. Jones, Joel D. Richter // J. Virol. - 1989. - Vol. 63, N 9. - P4047-4050
Перевод заглавия: Кариофильная сигнальная последовательность у белка E1A аденовируса типа 5 функциональна в ооцитах Xenopus, но не в соматических клетках
Аннотация: Пять С-концевых аминокислотных остатков продукта гена Е1А (I) аденовируса типа 5 необходимы и достаточны для локализации I в ядрах соматических Кл. Показано, что у I имеется второй сигнал ядерной локализации - область между остатками 140 и 185. Этот сигнал функционирует в ооцитах Xenopus, но не в соматических Кл Xenopus и млекопитающих, и может направлять в ооцитах глобин (цитоплазматич. белок) в ядра. Полученные данные свидетельствуют о зависящем от типа Кл использовании сигналов ядерной локализации. США, Worcester Foundation for Experim. Biol., Shrewsbury, MA 01545, J. D. Richter. Библ. 16.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11 + 341.25.29.17.17
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
СЕРОТИП 5
БЕЛОК Е1А
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ООЦИТЫ XENOPUS

Доп.точки доступа:
Jones, Nicholas C.; Richter, Joel D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.159

A novel C-terminal signal sequence targets Escherichia coli haemolysin directly to the medium [Text] / Lindsay Gray [et al.] // J. Cell Sci. - 1989. - Vol. 92, Suppl. N11. - P45-57 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Новая C-концевая последовательность гемолизина Escherichia coli направляет его транспорт непосредственно в среду
Аннотация: Гемолизин E. coli (HlyA) секретируется в среду посредством hly B, hly D-зависимого процесса. Обнаружено, что HlyA содержит новый С-концевой сигнал для секреции длиной 27 аминокислотных остатков и, возможно, несколько дополнительных остатков непосредственно перед ним. Эта область характеризуется особым участком в 16 остатков, состоящим большей частью из маленьких аминокислот, к-рый, как предполагают авт., является важным элементом в узнавании мембранного комплекса транслокации, состоящего из HlyB и HlyD. Эта область также найдена у С-конца аденилатциклазы и молекул лейкотоксина А и напоминает недавно идентифицированный С-концевой сигнал у эукариот для прицельного транспорта белков в гликосомы. Домен HlyB-компонента HlyA-транспортной системы сходен с доменом, широко распространенным и действующим как АТФзависимый транспортный белок. Однако, секреция Hly A является первым примером системы транслокации белка, включающей Hly В-подобную молекулу. Это свидетельствует о том, что главная роль Hly В (или по крайней мере его С-концевого домена) заключается в сопряжении энергии с транслокацией Hly A. Следовательно, Hly D принадлежит роль непосредственного переносчика Hly A через мембрану. Библ. 30.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ГЕМОЛИЗИН
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ*С
УЗНАВАНИЕ
БЕЛКИ
БЕЛОК HLYB
БЕЛОК HLYD
МЕМБРАННЫЙ ПЕРЕНОСЧИК
НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
КОМПЛЕКС ТРАНСЛОКАЦИИ
ОРГАНИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Gray, Lindsay; Baker, Karen; Kenny, Brendan; Mackman, Nigel; Haigh, Richard; Holland, J.Barry

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.06-04М1.327

A novel secretory pathway for Interleukin 1'бета', a protein lacking the signal sequence [Text] / Anna Rubartelli [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1990. - Suppl. 14С. - P37 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Новый секреторный путь обмена интерлейкина 1'бета', белка, у которого отсутствует сигнальная последовательность
Аннотация: Среди белков с отсутствием сигнального пептида изучали интерлейкин 1'бета' (I). Показано, что I избирательно секретируется моноцитами человека, причем эта секреция не ведет к гибели Кл; брефелдин А и монензин не подавляют секрецию I; тепловой шок или некоторые лекарства усиливают секрецию I. Италия, Ist. Naz. per la Ricerca sul Cancro, Genova.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.21
Рубрики: ЦИТОКИНЫ
ИНТЕРЛЕЙКИН 1-БЕТА
ЭКЗОЦИТОЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Rubartelli, Anna; Talio, Marina; Bajetto, Adriana; Cozzolino, Federico; Sitia, Roberto

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.06-04К1.347

A novel secretory pathway for interleukin-1'бета', a protein lacking a signal sequence [Text] / Anna Rubartelli [et al.] // EMBO Journal. - 1990. - Vol. 9, N 5. - P1503-1510 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Новый путь секреции интерлейкина-1 'бета', не содержащего сигнальную последовательность белка
Аннотация: Большинство секретируемых белков человека содержат на N-конце лидерную или сигнальную последовательность (ЛП), состоящую из 13-30 гидрофобных аминокислот; эта ЛП необходима для транспорта белков через мембраны эндоплазм. ретикулюма. Интерлейкин 1 (ИЛ-1) - один из осн. медиаторов воспаления, к-рый секретируется активированными моноцитами. Известны 2 формы ИЛ-1 - 'альфа' и 'бета', причем обе формы ИЛ-1 не содержат типичных ЛП. Показали, что секреция ИЛ-1 'бета' в связи с этим осуществляется по новому мех-му, при к-ром синтезирующийся И1 входит в состав внутриклет. везикул и секреция осуществляется путем слияния везикулярных мембран с мембраной клеток. Этот путь секреции не ингибируется веществами, ингибирующими секрецию через эндоплазм. ретикулюм и комплекс Гольджи, и активируется при стрессовых воздействиях на клетки. Ist. per Ric. sul Cancro, 16132 Genova IT. Библ. 45.

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05 + 343.43.37.05
Рубрики: ИНТЕРЛЕЙКИН 1'БЕТА'
СЕКРЕЦИЯ
МОНОЦИТЫ
БЕЛОК
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ

Доп.точки доступа:
Rubartelli, Anna; Cozzolino, Federico; Talio, Marina; Sitia, Roberto

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.03-04М1.279

A signal sequence mediates the retrograde transport of proteins from the axon periphery to the cell body and then into the nucleus [Text] / Richard T. Ambron [et al.] // J. Neurosci. - 1992. - Vol. 12, N 7. - P2813-2818 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Сигнальная последовательность опосредует ретроградный транспорт белков от периферии аксона к телу клетки и затем в ядро
Аннотация: Пресинаптические терминали и аксоны нейронов могут подвергаться структурным изменениям в ответ на сигналы из окружающей среды. Т. к. эти изменения требуют синтеза белков, потребности периферии должны как-то сообщаться телу клетки. Созданы искусственные белковые соединения с предполагаемыми св-вами сигнала, транспортируемого из аксона к ядру. Рез-ты исследований транспорта комплекса этих соединений с сывороточным альбумином и родамином показали, что нейроны Aplysia californica обладают механизмом проведения макромолекул с периферии аксона к ядру. США, College of Physicians and Surgeons, Columbia Univ., New York, NY 10032. Библ. 34.

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.17.07
Рубрики: НЕРВНАЯ ТКАНЬ
НЕЙРОНЫ
РЕТРОГРАДНЫЙ АКСОННЫЙ ТРАНСПОРТ
МАКРОМОЛЕКУЛЫ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Ambron, Richard T.; Schmied, Robert; Huang, Cheng-Chun; Smedman, Marilyn

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.05-04М1.366

Li, Ping.
Alteration of the amino terminus of the mature sequence of a periplasmic protein can severely affect protein export in Escherichia coli [Text] / Ping Li, Jon Beckwith, Hiroshi Inouye // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1988. - Vol. 85, N 20. - P7685-7689 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Изменение N-концевой последовательности зрелой молекулы белка периплазмы может резко повлиять на секрецию белка клетками Escherichia coli
Аннотация: Изучали топогенез щелочной фосфатазы (I) генетическими методами. Конструировали ряд производных гена phoA, кодирующих сигнальную последовательность в зрелой части (ЗЧ) молекулы I. Показали, что присутствие двух положительно заряженных аминокислотных остатков в ЗЧ-I препятствует экспорту I в периплазму. Присутствие последовательности арг-иле-арг на N-конце ЗЧ-I уменьшает экспорт I в 50 раз. Используя направленный мутагенез, конструировали производные phoA 2AB, кодирующие белки с повышенной скоростью экспорта, имеющие пониженный положительный заряд в области ЗЧ-I. Даются рекомендации для создания хорошо секретируемых химерных белков. США, Dep. of Biology, Temple Univ., Philadelphia, PA 19122. Библ. 30.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.27.15 + 341.19.19.09.09 + 341.19.19.09.07
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ESCHERICHIA COLI
ТОПОГЕНЕЗ БЕЛКОВ
СЕКРЕЦИЯ
ФОСФАТАЗА ЩЕЛОЧНАЯ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ЗАРЯД МОЛЕКУЛЫ
ГЕННАЯ ИНЖЕНЕРИЯ

Доп.точки доступа:
Beckwith, Jon; Inouye, Hiroshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.10-04Я6.298

Standiford, D. M.
Analysis of a developmentally regulated nuclear localization signal [Text] : [Abstr.] 31st Annu. Meet. Amer. Soc. Cell Biol., Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / D. M. Standiford, J. D. Richter // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P317 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Анализ сигнальной последовательности ядерной локализации, функционирующей на определенных стадиях развития
Аннотация: При помощи делеционного анализа исследовали сигнальную последовательность (dr NLS) онкобелка Ela аденовируса, определяющую транспорт белка в ядро только на определенных стадиях развития (до нейрулы у Xenopus). Определена последовательность аминокислот для этого района. Он не содержит основных аминокислот, что отличает его от остальных известных сигналов ядерной локализации.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ВИРУСЫ
АДЕНОВИРУСЫ
ОНКОБЕЛОК
ТРАНСПОРТ
ЯДРО
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Richter, J.D.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.04-04Я6.324

Li, X.
Analysis of nuclear localization signal of the Xnf7 protein [Text] : [Abstr.] 31st Annu. Meet. Amer. Soc. Cell Biol., Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / X. Li, L. Etkin // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P319 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Изучение сигнала ядерной локализации белка Xnf7
Аннотация: Ядерный белок Xnf 7 впервые выявляется в зародышевых пузырьках ооциов Х. laevis, по мере созревания ооцитов фосфорилируется киназой р34{c}{d}{c}{2} и сохраняется в цитоплазме до стадии бластулы. На этой стадии он накапливается в ядре, что коррелирует с его дефосфорилированием. Xnf7 имеет сигнальную последовательность, обеспечивающую его ядерную локализацию (NLS), локализованную вблизи сайта фосфорилирования. Клонированную кДНК Xnf 7, содержащую и не содержащую NLS, в векторе с ранним промотором SV 40, инъецировали в ооциты. Экзогенный NLS-содержащий Xnf 7 в течение 1- 2 ч после синтеза мигрируют в зародышевый пузырек, тогда как лишенные NLS белки остаются в цитоплазме. Т. обр., накопление Xnf 7 в цитоплазме на ранних стадиях дробления связано либо с фосфорилированием, либо с взаимодействием с заякоривающими белками, а не с замедлением диффузии.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: БЕЛКИ
БЕЛОК XNF7
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЯДРО
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ООЦИТЫ
ЛЯГУШКИ

Доп.точки доступа:
Etkin, L.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.03-04М1.136

Caras, Ingrid W.
Analysis of the signal for attachment of a glycophospholipid membrane anchor [Text] / Ingrid W. Caras, Gregory N. Weddell, Steven R. Williams // J. Cell. Biol. - 1989. - Vol. 108, N 4. - P1387-1396 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Анализ сигнала для прикрепления гликосфинголипидного мембранного якоря
Аннотация: С целью расшифровки структуры сигнала, необходимого для присоединения гликосфинголипидного мембранного якора к молекуле "фактора ускорения распада" (ФУР) системы комплемента было использовано 2 подхода. 1. Были сконструированы мутантные кДНК мембранного Фур, имеющие измененную СООН-концевую последовательность и изучена их экспрессия в Кл COS. 2. Был сконструирован гибридный белок, содержащий СООН - конец ФуР и нормально секретирующийся белок - гормон роста человека. Полученный белок не присоединял гидрофобный якорь. Предполагают, что для присоединения гликосфинголипидного якоря требуется последовательность из 17 аминок-т на СООНконцевом гидрофобном домене ФуР и, кроме того, добавочная информация в пределах соседних 20 аминок-т. США, Genentech, Inc., South San Francisco, CA 94080. Библ. 33.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.09.09 + 341.19.17.07.11
Рубрики: КЛЕТКИ COS
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ХИМЕРНЫЙ БЕЛОК
ЗАЯКОРИВАНИЕ
ГЛИКОСФИНГОЛИПИДНОЕ
ФАКТОР РАСПАДА КОМПЛЕМЕНТА
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Weddell, Gregory N.; Williams, Steven R.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.03-04Я6.143

Antibodies against the SV40 large T antigen nuclear localization sequence [Text] / Barbara Wolff [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1991. - Vol. 288, N 1. - P131-140 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Антитела против последовательности ядерной локализации большого Т-антигена SV 40
Аннотация: Авт. получили ряд антител (АТ) против сигнальной последовательности (СП) большого антигена (АГ) вируса SV40. Как известно, СП представляет собой специфич. участки высокомолек. (М.м.'='65 кД) белков, определяющие их способность проникать из цитоплазмы в ядро. Полученные АТ способны преципитировать большой Т-АГ и распознавать его в культивируемых Кл. Связывание АТ с АГ подавляется при добавлении в инкубационную среду пептидов СП. Сделан вывод, что СП локализована на поверхности большого Т-АГ и доступна для АТ. В то же время АТ не выявляют СП в ядре, возможно, вследствие диссоциации этой последовательности после перемещения Т-АГ в ядро. Если же инъецировать АТ в цитоплазму, то сформированный комплекс АТ-АГ переносится в ядро недиссоциированным. США, [J. A. H.], Lab. of Biochem. and Metabolism, NIDDK Nat. Inst. of Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 23.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.09.05
Рубрики: АНТИГЕНЫ
БОЛЬШОЙ Т-АНТИГЕН
ВИРУСЫ
ВИРУС SV40
АНТИТЕЛА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЯДРА
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Wolff, Barbara; Park, Min Kyun; Klima, Emily; Hanover, John A.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.323

Gotz, F.
Applied genetics in the gram positive bacterium staphylococcus carnosus [Text] / F. Gotz // Food Biotechnol. - 1990. - Vol. 4, N 1. - P505-513 . - ISSN 0890-5436
Перевод заглавия: Прикладная генетика в грамположительной бактерии Staphylococcus carnosus
Аннотация: Гены Staphylococcus, Bacillus и Clostridium экспрессируются в Staphylococcus carnosus. Липаза (I) S. hyicus организована как пре-про-белок. Сигнальный пептид (38 аминокислот) отщепляется в процессе секреции S. carnosus. Зрелая I состоит из 396 аминокислотных остатков, а про-белок состоит из 203 аминокислот. Для изучения ф-ций про-белка сконструированы плазмиды pLipPS, в к-рых ген 'бета'-лактамазы был слит с различными фрагментами гена I. Показано, что в отсутствие про-последовательности в рекомбинантном гене не наблюдается эффективной секреции гибридной I клетками; I остается внутри клетки или связана с мембраной. Про-I характеризуется как гидрофильная область, тогда как в зрелой I доминируют гидрофобные области. Т. обр. про-I необходима для эффективной секреции I. Сконструирована плазмида, в к-рой промоторная область гена I S. hyicus была заменена на сильный промотор S. carnosus. Выход I в данной случае возрастал в 40 раз. Для культивирования рекомбинантного штамма S. carnosus использовали диализный ферментер; конц-ия I была равна 230 мг/л супернатанта, доля I в фракции внеклеточных белков составляла 30%. Ил. 1. Табл. 1. Библ. 18. ФРГ, Mikrobielle Genetik Univ. Tubingen D-7400 Tubingen.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21 + 341.27.21.17.99
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ЛИПАЗЫ
СТРУКТУРА
КЛОНИРОВАНИЕ
STAPHYLOCOCCUS HYICUS (BACT.)
ПЛАЗМИДЫ
ПЛАЗМИДА ЭКСПРЕССИИ PLIPSP1
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ЛИПАЗЫ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРО-ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ЗРЕЛАЯ ЛИПАЗА
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
STAPHYLOCOCCUS CARNOSUS (BACT.)
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.08-04Б3.89

Artificial insertion of peptides between signal peptide and mature protein: effect on secretion and processing of hybrid thermostable 'альфа'-amylases in Bacillus subtilis and Escherichia coli cells [Text] / Yoshiki Itoh [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1990. - Vol. 136, N 8. - P1551-1558 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Искусственная вставка пептидов между сигнальным пептидом и зрелым белком: влияние на секрецию и процессирование гибридных термостабильных 'альфа'амилаз в клетках Bacillus subtilis и Escherichia coli
Аннотация: Фрагменты ДНК из плазмиды pBR322, кодирующие небольшие пептиды, вставляли между последовательностью сигнального пептида и последовательностью зрелой термостабильной 'альфа'-амилазы (АА) из Bacillus stearothermophilus Большинство пептидов величиной 21-65 аминокислот снижали продукции АА в B. subtilis и E. coli. Только один фрагмент величиной 21 аминокислота вызывал увеличение продукции АА в 1,7 раза в B. subtilis. Молек. масса термостабильной АА, обнаруживаемой в периплазме E. coli варьировала, для каждой вставки, а в случае B. subtilis соответствовала массе зрелого фермента. После удаления сигнального пептида АА E. coli остается в периплазме, в случае B. subtilis гибридный белок секретируется и процессируется до зрелой формы. Библ. 32. Япония, Dept. Biol. Sci., Univ. Tsukuba, Tsukubashi, Ibaraki 305.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS
ESCHERICHIA COLI
ТРАНСФОРМАНТЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
АМИЛАЗА*АЛЬФА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
СЕКРЕЦИЯ
ПРОЦЕССИРОВАНИЕ
ВЕКТОРЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ДНК
ФРАГМЕНТ
ВСТАВКА
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Itoh, Yoshiki; Kanoh, Koh-Ichi; Nakamura, Kouji; Takase, Kenji; Yamane, Kunio

15.

Патент 5591619 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 1/19.

Xin-Liang, Li.
Aureobasidium pullulans xylanase, gene and signal sequence [Текст] / Li Xin-Liang, Lars G. Ljungdahl ; University of Georgia Research Foundation, Inc. - № 315695 ; Заявл. 30.09.1994 ; Опубл. 07.01.1997
Перевод заглавия: Ксиланаза Aureobasidium pullulans, ген и сигнальная последовательность
Аннотация: Описана изолированная рекомбинантная ДНК, кодирующая зрелый белок ксиланазы APX-II, к-рый имеет аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:16 от аминокислоты 1 до 187

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.02
Рубрики: КСИЛАНАЗА
ГЕНЫ
ДНК РЕКОМБИНАНТНАЯ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
AUREOBASIDIUM PULLULANS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Ljungdahl, Lars G.; University of Georgia Research Foundation; Inc.
Свободных экз. нет

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.402

Novikov, A. A.
Bacillus amyloliquefaciens 'альфа' - amylase siqnal, sequence fused in frame with human proinsulin in properly processed by Bacillus subtilis cells [Text] / A. A. Novikov, S. I. Boruknov, A. Ya. Strongin // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1990. - Vol. 169, N 1. - P297-301
Перевод заглавия: Сигнальная последовательность 'альфа'-амилазы Bacillus amyloliquefaciens, слитая в той же рамке считывания с проинсулином человека правильно процессируется в клетках Bacillus subtilis
Аннотация: Изучали возможность обеспечения секреции молекул проинсулина (ПИ) из клеток Bacillus subtilis с помощью лидерной последовательности 'альфа'-амилазы клеток B. amyloliquefaciens. С этой целью в плазмиду pBJNS1 после последовательностей промотора, последовательности Шайн-Дальгарно и последовательности, кодирующей лидерный сигнальный пептид 'альфа'-амилазы встраивали последовательность длиной в 267 н, кодирующую ПИ человека. Обнаружено, что если такую плазмиду вводили в клетки дефектного по протеазам штамма B. subtilis, то наблюдался эффективный синтез и секреция ПИ. С помощью N-концевого секвенирования секретированного в среду ПИ показано, что этот белок имеет правильный N-конец, соотв-ий нормальному ПИ человека. Обсуждается возможность использования этой системы для промышленного синтеза ПИ. Библ. 12. СССР, Inst. of Mol. Genetics, USSR Acad. of Sci, Kurchatov sq., Moscow 123182.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: BACILLUS AMYLOLIGUEFACIENS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН АМИЛАЗЫ*АЛЬФА-
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КДНК ПРОИНСУЛИНА ЧЕЛОВЕКА
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
ПРОИНСУЛИН ЧЕЛОВЕКА

Доп.точки доступа:
Boruknov, S.I.; Strongin, A.Ya.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.04-04Б2.101

Jones, I. D.
Biophysical studies of signal peptides: implications for signal sequence functions and the involvement of lipid in protein export [Text] / I. D. Jones, C. J. McKnight, L. M. Gierasch // J. Bioenerg. and Biomembr. - 1990. - Vol. 22, N 3. - P213-232
Перевод заглавия: Биофизические исследования сигнальных пептидов: причастность к функциям сигнальных последовательностей и участие липида в белковом экспорте
Аннотация: Обзор. Суммируются рез-ты анализа сигнальной последовательности белков и ее роли в процессе их транслокации. Сигнальные последовательности разл. белков близки по аминок-тному составу, а их конкретные свойства определяются специфич. вторичной структурой и локальным окружением. В мембраноподобных структурах типа мицелл детергента или липидных везикул они обладают тендецнией к образованию альфа-спиралей. Считается, что такая структура способствует взаимодействию сигнальной последовательности с неполярными участками в мембране и/или связыванию с экспортными структурами. Центральная область сигнальной последовательности довольно гидрофобна и способствует прямому взаимодействию белка с плазматич. мембраной. Сигнальная последовательность реагирует с мембраной как отдельная коформац. ед., обеспечивая взаимодействие всего белка с мембраной, играя при этом главенствующую роль. Связывание сигнальной последовательности с мембраной увеличивает диэлектрич. постоянную бислоя и существенно влияет на его способность к транслокации белка. Синтетич. сигнальные последовательности, добавленные к нативным мембранам, ингибируют транслокацию белков предшественников. Библ. 54. США, Dep. Pharm. Biochem., Univ. Texas SW Med. Cntr 5323, Dallas, Texas 75235-9041.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ЭКСПОРТ БЕЛКОВ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
БИОФИЗИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 54

Доп.точки доступа:
McKnight, C.J.; Gierasch, L.M.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.06-04М1.79

Blockade of a mitochondrial cationic channel by a addressing peptide: an electrophysiological study [Text] / Jean-Pierre Henry [et al.] // J. Membrane Biol. - 1989. - Vol. 112, N 2. - P139-147 . - ISSN 0022-2631
Перевод заглавия: Электрофизиологическое исследование отключения катионного канала митохондрий адресующим пептидом
Аннотация: Изучали действие 12-членного N-концевого М-пептида (МП), предшественника субъединицы IV цитохромоксидазы с из митохондрий (Мх) Saccharomyces cerevisiae на проводимость катионного канала (КК) из Мх коркового слоя надпочечников быка. МП адресует содержащие его сконструированные химерные белки в матрикс Мх. В опытах, проведенных на фосфолипидных бислоях, обволакивающих кончик микроэлектрода, показали торможение проводимости КК под действием МП. Изменение положит. заряда МП на отрицательный путем сукцинилирования МП снимало торможение. Предполагают вхождение белков в органеллу через КК при топогенезе Мх-белков. Франция, Int. de Biologie Physico-Chimique, 75005 Paris. Библ. 38.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.13
Рубрики: МИТОХОНДРИИ
ФОСФОЛИПИДНЫЕ БИСЛОЙ
ИОННЫЕ КАНАЛЫ
ТОПОГЕНЕЗ БЕЛКОВ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ДРОЖЖИ
НАДПОЧЕЧНИКИ БЫКА

Доп.точки доступа:
Henry, Jean-Pierre; Chich, Jean-Francois; Goldschmidt, Denise; Thieffry, Michel

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.08-04Б2.219

Both transmembrane domains of SecG contribute to signal sequence recognition by the Escherichia coli protein export machinery [Text] / Sandrine Bost [et al.] // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 38, N 3. - P575-587 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Оба трансмембранных домена SecG вносят вклад в узнавание сигнальной последовательности аппаратом экспорта белков Escherichia coli
Аннотация: Химерный белок PAI2-AP (I), содержащий слияние нерасщепленной сигнальной последовательности (СП) ингибитора активаторов плазминогена PAI2 с щелочной фосфатазой, мешает экспорту белков у Escherichia coli и блокирует рост клеток. Супрессоры токсичности I включают мутации secG, затрагивающие домен TLF (тре[41]-лей[42]-фен[43]) белка SecG (II). Эти мутации замедляют экспорт I. Химерный белок hB-AB (III), содержащий укороченную СП PAI2, также токсичен. Большинство супрессоров влияет на экспорт I и III. Описаны 5 супрессорных мутаций secG, к-рые устраняют токсичность только III и избирательно замедляют экспорт III. Эти мутации не изменяют домен TLF. 3 мутации кодируют укороченный II, а 2 вводят остаток арг в трансмембранные домены (ТМД) II. Самый короткий укороченный белок содержит только 12 остатков II, так что эта мутация эквивалентна нулевому аллелю. Разрушение гена secG также избирательно устраняет токсичность III. Миссенс-мутации secG не являются нулевыми аллелями: они лишь понижают сродство II к SecYE и сохраняют функциональную активность II в экспорте белков. Эти данные показали, что: 1) II участвует в узнавании СП; 2) оба ТМД II вносят вклад в нормальное узнавание СП транслоказой. Швейцария, Dep. Pathol., CMU, CH-1211 Geneva. Библ. 57

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК SECG
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
УЗНАВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Bost, Sandrine; Silva, Filo; Rudaz, Claude; Belin, Dominique

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.08-04М1.174

Heyman, John A.
Can the serine-lysine-leucine peroxisomal targeting signal function at internal locations within proteins? [Text] / John A. Heyman, Stephen J. Gould, Suresh Subramani // J. Cell. Biochem. - 1990. - Vol. Suppl. 14С. - P24 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Может ли сигнальная последовательность серин-лизин-лейцин, направляющая в пероксисомы, функционировать, если она локализована внутри белка?
Аннотация: Исследовали вопрос, действительно ли наличие последовательности серин-лизин-лейцин внутри мол-лы белка может служить сигналом для направления белка в пероксисомы. Представлены данные о роли этой последовательности в импорте тиолазы крыс. Последовательность встраивалась также в различные участки м-л др. ферментов и исследовалось ее влияние на субклет. распределение этих ферментов. США, Dep. of Biol., B-022, UCSD, La Jolla, СА 92093.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ПЕРОКСИСОМЫ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ФЕРМЕНТЫ
СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Gould, Stephen J.; Subramani, Suresh

1-20 21-40 41-60 61-80 81-92

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска