СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ<.>)

Общее количество найденных документов : 87
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-87

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.496

A mutagenesis study of a catalytic antibody [Text] / David Y. Jackson [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1991. - Vol. 88, N 1. - P58-62 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Изучение каталитического антитела с помощью мутагенеза
Аннотация: Получены 7 сайт-специфич. мутаций в генах, кодирующих вариабельную область домена тяжелой цепи (V) связывающего холин антитела S107 (I). Мутации вызывают замены арг[5][2] лиз, глн или цис и тир[3][3] гис, фен, глу или асп. I дикого типа и мутантные I экспрессированы в Кл миеломы Р-3Х63-Ag 8.653(Р-3) с использованием модифицированного челночного вектора SV 2. По каталитич. св-вам I дикого типа похож на антитела Т15. Замены тир[3][3] не влияют на каталитич. активность, а замены арг[5][2], приводящие к утрате положительно заряженной боковой цепи, понижают активность I. Мутант I с заменой тир[3][3] гис катализирует гидролиз II с k[c][a][t]=5,7 мин{-}{1} и К= =1,6 мМ при рН 7,5. Эти данные свидетельствуют о важной роли электростатич. взаимодействий в катализе под действием I. Библ. 29. (P. Schultz). США, Dep. of Chem., Univ. of California, Berkeley, CA 94720.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.11
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.
ХОЗЯЙСТКИЕ КЛЕТКИ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА АНТИТЕЛА S107
ПОЛУЧЕНИЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
КОРРЕЛЯЦИЯ
АНТИТЕЛА
АНТИТЕЛО S107
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СРАВНЕНИЕ
АНТИТЕЛО Т15

Доп.точки доступа:
Jackson, David Y.; Prudent, James R.; Baldwin, Enoch P.; Schultz, Peter G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.07-04Б1.497

Abate, Cory.
Characterization of DNA- and protein-binding domains of the products of the fos and jun proto-oncogenes [Text] / Cory Abate, Reiner Gentz, Tom Curran // J. Cell. Biochem. - 1989. - Vol. Suppl. 13А. - P97 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Характеристика ДНК- и белок-связывающих доменов продуктов fos и jun протоонкогенов
Аннотация: Протоонкогены fos и jun кодируют ядерные белки (Fos и Jun соответственно), к-рые участвуют в регуляции транскрипции. Авт. показали, что Fos и Jun формируют белковый комплекс, к-рый специфически взаимодействует с регуляторным элементом, известным как AP-I-связывающий участок. Хотя Jun может связываться с ДНК в отсутствие Fos, Fos повышает сродство при связывании за счет стабилизации ДНК-белкового комплекса. Для изучения природы взаимодействий ДНК-белок и белок-белок авт. проанализировали нек-рые домены этих белков, экспрессированных в E. coli. Был проведен также сайт-специфический мутагенез с использованием клонированной кДНК генов c-fos и c-jun. Показано, что 2 разл. домена вовлечены в белок-белок и ДНК-белок комплексы. Участки Fos и Jun, содержащие повторы из 7 остатков лейцина, отвечают за образование белковых комплексов. США, Dept. Molec. Oncologu, Roche Inst. of Molecular Biologu, Nutley, NJ 07110.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.23.02
Рубрики: ПРОТООНКОГЕНЫ
ГЕН C-FOS
ГЕН C-JUN
ПРОДУКТЫ
ЯДЕРНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ДНК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
СТРУКТУРАФУНКЦИЯ СООТНОШЕНИЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Gentz, Reiner; Curran, Tom

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.240

Amino acidbase pair contacts involved in sequence-specific protein-DNA interaction probed by site-directed mutagenesis: Contacts by ARG180 and GLU181 of E. coli, catabolite gene activator protein (CAP) [Text] / R. H. Ebright [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1989. - Vol. Suppl. 13 А. - P84 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Контакты аминокислот с парами оснований, участвующие в специфичном отношении последовательности взаимодействии белок - ДНК и изученные методом сайт - направленного мутагенеза: контакты арг180 и глу181 белкаактиватора катаболитных генов (САР). E. coli
Аннотация: Тезисы. Стандартный полусайт связывания белка САР (I) с ДНК имеет структуру 5' - АААТГТГ АТЦТ -3', причем остаток гул[1][8][1] I контактирует с парой Г - Ц в положении 7, а остаток арг[1][8][0] -, вероятно, с парой Г - Ц в полжении 5. Мутации, затрагивающие остатки арг[1][8][0] или глу[1][8][1] в I, сконструированы методом сайт-направленного мутагенеза. Из 19 возможных аминокислотных замен в положении 181 специфичность взаимодействия с п. н. 7 устраняют 13 (ала, асп, цис, гли, иле, лей, лиз, мет, про, сер, тре и вал). 6 др. замен приводят к сильной специфичности для п. н. 7: три замены (глн, фен и тир) специфичны в отношении нормальной пары Г - Ц, а 3 других (асн, гис и трп) приводят к изменению специфичности. Замены арг[1][8][0] глн или арг[1][8][0] ала устраняют специфичность в положении 5, но не в др. положениях сайта связывания I. Это подтверждает прямой контакт арг[1][8][0] с парой Г - Ц в положении 5. Библ. 4. США, Rutgers Univ., New Brunswick, NJ 08855.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ДНК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АКТИВАТОР КАТАБОЛИТНЫХ ГЕНОВ САР
АМИНОКИСЛОТЫ
ЗАМЕНЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ПАРЫ НУКЛЕОТИДОВ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Ebright, R.H.; Zhang, X.; Ebright, Y.; Kunkel, T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.395

Analysis of a model thrombin substrate by site specific mutagenesis of an A'альфа' fusion protein synthesized in E. coli [Text] / S. T. Lord [et al.] // Biochem.e Biol. Funct., Gene Regul. and Express. - Amsterdam etc., 1988. - P41-44 . - ISBN 0-444-81055-2
Перевод заглавия: Анализ модельного субстрата тромбина методом сайт-направленного мутагенеза составного белка А'альфа', синтезируемого в E. coli
Аннотация: Сконструирована экспрессионная плазмида, вызывающая в Escherichia coli синтез химерного "трибридного" белка (I), состоящего из аминокислотных остатков 1-50 цепи А (II) фибриногена человека, коллагенового линкера и 'бета'-галактозидазы. Методом сайт-направленного мутагенеза получены 14 мутантных форм I, у которых изменены аминокислотные остатки 7-16 в II. Изучена способность I реагировать с моноклональным антителом Y18 к N-концу II и взаимодействовать с тромбином (III). Показано, что: 1) замены остатков 11-14 значительно изменяют эпитоп Y18; 2) мутации, затрагивающие остатки 7-16, не влияют на сродство I к III. С другой стороны, остатки 7-16 важны для узнавания III синтетич. пептидов. Вероятно, последовательности II, расположенные за пределами области 7-16, вносят значительный вклад в связывание III и остатки 7-16 важны лишь тогда, когда отсутствуют "внешние" остатки. Библ. 10. США, Dept. of Pathology, Univ. of North Carolina, Chapel Hill, NC 27599.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КДНК ТРОМБИНА
КЛОНИРОВАНИЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ЧУЖЕРОДНЫЕ БЕЛКИ
ТРОМБИН
СТРУКТУРА - ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Lord, S.T.; Hede, K.L.; Byrd, P.A.; Wei, C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.10-04Б3.16

Asboth, Bence.
Feherjemernokseg-miert es hogyan probaljuk [Text] / Bence Asboth // Mezgoazd. tud. napok. "Biotechnol. GAK intezmenyeiben", Godollo, 6 apr., 1990. - Godollo, 1990. - С. 11-12
Перевод заглавия: Белковая инженерия

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.02
Рубрики: БЕЛКИ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.482

Batt, Carl A.
Identification of essential histidine residues in the active site of Escherichia coli xylose (glucose) isomerase [Text] / Carl A. Batt, Andrew C. Jamieson, Mark A. Vandeyar // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 2. - P618-622 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Идентификация существенных остатков гистидина в активном центре ксилозоглюкозоизомеразы Escherichia coli
Аннотация: Сравнение аминокислотных последовательностей ксилозо (глюкозо)-изомераз (I; КФ 5.3.1.5) из E. coli, Bacillus subtilis, Ampullariella sp. 3876 и Streptomyces violaceus-niger показало, что наиболее консервативными гистидиновыми остатками являются гис[1][0][1] и гис[2][7][1] в I E. coli. Методом сайт- направленного мутагенеза установлено, что эти остатки являются существенными: любая замена гис[1][0][1] или гис[2][7][1] лишает I активности. Методом КД показано, что у мутантных I не изменилась общая конформация и что все они образуют такие же димеры, как I дикого типа. Замены гис[2][7][1] вызывают термолабильность I, а замены гис[1][0][1] не влияют на тепловую стабильность. Эти данные позволяют предположить, что гис[1][0][1] является каталитич. основанием, участвующим в реакции изомеризации, а гис[2][7][1] служит лигандом для одного из катионов металлов в активном центре I. Библ. 26.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
КСИЛОЗОГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА
АКТИВНЫЕ ЦЕНТРЫ
СТРУКТУРА- ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ГИСТИДИН
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Jamieson, Andrew C.; Vandeyar, Mark A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.421

Bellefroid-Bourguignon, C.
Site-directed mutagenesis of the extracellular penicillinsensitive DD-carboxypeptidase of Streptomyces R61 [Text] / C. Bellefroid-Bourguignon, A. Hadonou, J. -M. Wilkin // Arch. int. physiol. et biochim. - 1989. - Vol. 97, N 6. - PВ126 . - ISSN 0003-9799
Перевод заглавия: Направленный мутагенез внеклеточной пенициллинчувствительной Dd-карбоксипептидазы Streptomyces R61
Аннотация: Внеклеточная DD-пептидаза Streptomyces R61 содержит 2 остатка Trp; связывание с 'бета'-лактамовыми антибиотиками приводит к уменьшению флуоресценции фермента. Замена Trp271 Leu приводит к уменьшению в 4 раза активности фермента и константы его связывания с пенициллином. Замена Trp233 Leu или Ser в сайте, более близком к активному центру, приводит к почти полной потере активности и сродства к антибиотику. Ранее опыты по химич. модификации показали, что для ферментативной активности существенны остатки Arg99 или Arg103. Замена Arg103 Ser не вызывала значительного уменьшения активности пептидазы. По-видимому, существенным остатком является Arg99. Изучаются также другие замены вблизи центра связывания пенициллина: His298 Gln, Tyr90 Asn, Arg58 Leu, Phe57 Leu. Библ. 4. Бельгия, Service de Microbiologie et Laboratorie d'Enzymologie, Institut de Chimie, Universite de Liege, Sart Tilman B6, B-4000 Liege.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: STREPTOMYCES (BACT.)
ШТАММ R61
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА * ДД-
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ЛАКТАМОВЫЕ*БЕТА-АНТИБИОТИКИ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Hadonou, A.; Wilkin, J.-M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.426

Breton, Jacques.
Pigment organization in genetically modified reaction centers of Rhodobacter capsulatus [Text] / Jacques Breton, Edward J. Bylina, Douglas C. Youvan // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 15. - P6423-6430 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Организация пигментов в генетически модифицированных реакционных центрах Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Для изучения влияния сайт-специфичных мутаций на пространственную организацию пигментов реакционного центра (РЦ) по отношению к белкам РЦ использованы спектры линейного дихроизма (СЛД) и поглощения ориентированных образцов генетически модифицированных РЦ из Rhodococcus capsulatus. Для пространственной ориентации нормальных и мутантных РЦ использовали сжатие в ПААГ и охлаждение до 10'ГРАДУС' К, в результате чего РЦ оказываются ориентированными параллельно оси сжатия их псевдо-С2-кристаллографическими осями. Чтобы уловить первичные доноры (ПД) в восстановленном или окисленном состоянии РЦ охлаждали соответственно в темноте или при непрерывном освещении. Замены остатка глу[1][0][4] в субъединице L, возмущающие энергию перехода Q бактериофеофитина (I; Н), не влияет на ориентацию I относительно оси С2. Ориентация главного перехода Q ПД не изменяется у мутантов с заменами гис[2][0][0] лей или гис[2][0][0] фен в субъединице М, вызывающими замещение димера бактериохлорофилла (II) гетеродимером I-II. Однако, СЛД и спектр КД указывают на уменьшение электронного сопряжения между I и II, образующими ПД в этом гетеродимере. Сравнение СЛД РЦ R. capsulatus и R. sphaeroides свидетельствует об одинаковой организации пигментов в обоих РЦ. Авторы считают, что в отсутствие рентгеноструктурных данных СЛД ориентированных РЦ остаются идеальны методом изучения изменений ориентации хромофоров и плейотропных изменений структуры РЦ, вызванных сайт-направленых мутагенезом. Библ. 37. Франция, Service de Biophysique, Dept. de Biologie, CEN Saclay, 91191 Gif-sur-Yvette.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ПИГМЕНТЫ
ОРГАНИЗАЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ РЕАКЦИОННЫХ ЦЕНТРОВ ПИГМЕНТОВ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Bylina, Edward J.; Youvan, Douglas C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.342

Calcium-dependent protease of the cyanobacterium Anabaena: molecular cloning and expression of the gene in Escherichia coli, sequencing and site-directed mutagenesis [Text] / Iris Maldener [et al.] // Mol. and Gen. Genet. - 1991. - Vol. 225, N 1. - P113-120 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Кальций-зависимая протеаза цианобактерии Anabaena: молекулярное клонирование, в Escherichia coli секвенирование и сайт-специфический мутагенез
Аннотация: Полагают, что кальций-зависимая внутриклеточная протеаза (Са{2}+-П) цианобактерии Anaboena sp. принимает участие в дифференцировке гетероцист, клеток специализированных для фиксации N[2]. Экспрессией в Escherichia coli были идентифицированы клоны структурного гена этой Са+{2}-П-prcA из Anabaena sp. и Anabaena variabilis. Ген prcA из A. variabilis был секвенирован. Введением кассетных вставок, содержащих детерминанты лекарственной устойчивости, были получены мутантные формы гена prcA, к-рые были введены в исходные штаммы. Используя метод sacB-направленной положительной селекции для двойных рекомбинантов получены формы, в к-рых гены prcA дикого типа замещены мутантными. Мутанты были лишены Са+{2}-П активности, однако, не утратили способность образовывать гетероцисты и фиксировать азот. Библ. 41. ФРГ, Inst. fur Botanik, Univ. Regensburg, Universitatsstrasse 31, W-8400 Regensburg.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ANABAENAE (BACT.)
ЦИАНОБАКТЕРИИ
ГЕНЫ
ГЕН ПРОТЕАЗЫ КАЛЬЦИЙЗАВИСИМОЙ
КЛОНИРОВАНИЕЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА
ГЕТЕРОЦИСТЫ
РЕГУЛЯЦИЯ
ПРОТЕАЗЫ

Доп.точки доступа:
Maldener, Iris; Lockau, Wolfgang; Cai, Yuping; Wolk, C.Peter

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.498

Chisholm, Dexter.
Site-directed mutations in the psbD gene of photosystem II in the cyanobacterium Synechocystis 6803 [Text] / Dexter Chisholm // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. N13Д. - P332 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Сайт-направленные мутации в гене psbD фотосистемы II у цианобактерии Synechocystis 6803
Аннотация: Тезисы. Ген psbD кодирует белок D2 фотосистемы II. 2 копии этого гена присутствуют в шт. Synechocystis 6803. Одна копия известна как psbD[1] другая - psbD[2]. Первая копия перекрывает ген psbC. Сконструирован шт., в к-ром psbD[2] замещается геном устойчивости к стрептомицину, а psbD[1] - геном устойчивости к хлорамфениколу. Мутант psbD[1], полученный с помощью сайт-направленного мутагенеза был слит с геном устойчивости к канамицину и затем введен в геном с целью замещения гена устойчивости к хлорамфениколу. Поврежденные аминокислоты, включая Lys[2][6][4], по-видимому, играют роль в связывании с бикарбонатом и железом США, Dupont Expenmental Station PO Box 80173, Wilmington, DE 19880-0173.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: SYNECHOCYSTIS (BACT.)
ШТАММ 6803
ЦИАНОБАКТЕРИИ
ФОТОСИСТЕМА II
БЕЛКИ
ФУНКЦИИ
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА D2 PSBD[2]
МУТАЦИИ
КЛОНИРОВАНИЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.595

Clark, Marta A.
Modification of the Bacillus sphaericus 51- and 42-kilodalton mosquitocidal proteins: Effects of internal deletions, duplications, and formation of hybrid proteins [Text] / Marta A. Clark, Paul Baumann // Appl. and Environ. Microbiol. - 1991. - Vol. 57, N 1. - P267-271 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Модификация москитоцидных белков массой 51 и 42-килодальтона Bacillus sphaericus: влияние делеций, дупликации и образования гибридных белков
Аннотация: Лярвицид (токсин против личинок москитов) Bacillus sphaericus состоит из 2 белков 51 и 42 кДа; оба белка необходимы для экспрессии токсичности. Анализ аминокислотных последовательностей выявил низкое их сходство, однако определили 4 участка с высоким сходством последовательностей. Сайт-специфич. мутагенезом плазмид pkk 381 и pkk 1-3а получили делеции по участкам высокого сходства последовательностей генов этих белков. Делеции привели к потере 12, 6 и 16 аминокислот, мутантные белки были нетоксичны для личинок комаров Culex pipiens, ни одна из делеций не комплементировала друг друга, что доказывает отсутствие функциональной гомологии участков высокого нуклеотидного сходства двух генов. Значительное снижение (в 100 и 1500 раз) токсичности отмечено при дупликации в средних участках 73 аминокислот в белке 51 кД и 72 аминокислот в белке 42 кДа. Библ. 19. США, Dep. of Microbiol., Univ. of California, Davis, California 95616.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.31.02
Рубрики: BACILLUS SPHAERICUS (BACT.)
ЭНТОМОПАТОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
МИКРОБНЫЕ ИНСЕКТИЦИДЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ТОКСИЧНОСТЬ
ЛАРВИЦИДНАЯ АКТИВНОСТЬ
КОРРЕЛЯЦИЯ
ДЕЛЕЦИИ
ДУПЛИКАЦИИ
ПОЛУЧЕНИЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Baumann, Paul

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.314

Cloning, characterization and site-directed mutagenesis of the infC operon of B. stearothermophilus and hyperexpression of the thermophilic translation initiation factor IF3 [Text] / Cynthia L. Pon [et al.] ; Assoc. genet. ital. // Atti. - 1989. - Vol. 35. - P287-288
Перевод заглавия: Клонирование, характеристика и сайт-направленный мутагенез оперона infC B. stearothermophilus и гиперэкспрессия термофильного фактора инициации трансляции IF3
Аннотация: Тезисы. Клонирован фрагмент ДНК Bacillus stearothermophilus, содержащий ген infC фактора инициации трансляции IF3 (I) и гены рибосомных белков L35 (rpmI) и L20 (rplT). Ген infC начинается триплетом АУУ, перед к-рым расположен еще 1 триплет АУУ. Транскрипция терминируется на терминаторе, расположенном за геном rplT, и инициируется на промоторе, находящемся на расстоянии 200 п. н. перед инициирующим кодоном. Т. обр., оперон infC-rpmI-rplT представляет собой 1 единицу транскрипции. Продукты генов infC, rpmI и rplT у Bac. stearothermophilus гомологичны соотв-щим белкам E. coli на 50, 48 и 62% соотв. Сконструирована плазмида, экспрессирующая I Bac. stearothermophilus в E. coli. Для обеспечения оптимальной экспрессии инициирующий кодон гена infC (АУУ) методом сайт-направленного мутагенеза заменен на АУГ. Библ. 6. Берлин 33, Max-Planck-Inst. fur Molekulare Genetik.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (BACT.)
ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН ФАКТОРА ИНИЦИАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ INFC
КЛОНИРОВАНИЕ
ТРАНСКРИПЦИЯ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ФАКТОРЫ
ФАКТОР ИНИЦИАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ IF3
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Pon, Cynthia L.; Falconi, Maurizio; Brombach, Martin; Gualerzi, Claudio O.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.710

Connerton, Ian F.
Premeiotic disruption of the Neurospora crassa malate synthase gene by native and divergent DNAs [Text] / Ian F. Connerton // Mol. and Gen. Genet. - 1990. - Vol. 223, N 2. - P319-323 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Премейотическая инактивация (disruption) гена малатсинтазы Neurospora crassa нативными и дивергентными ДНК
Аннотация: У Neurospora crassa известно явление RIP (repeat-induced point mutation; индуцируемая повтором точковая мутация), заключающееся в премейотич. инактивации (disruption) дуплицированных последовательностей ДНК. Явление RIP успешно использовали для получения мутантов N. crassa по не известному ранее гену малатсинтазы (обозначен acu-9). При получении мутанта использовали шт. N. crassa, содержащие эктопич. дуплицированные копии гена малатсинтазы N. crassa или Aspergillus nidulans. Установлена принадлежность гена acu-9 к группе сцепления VII. Ил. 1. Табл. 1. Библ. 21. Великобритания, Dep. of Microbiol., Univ. of Reacding, Reading RG1 5AQ.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.27.07
Рубрики: NEUROSPORA CRASSA (FUNGI)
ПРЕМЕЙОТИЧЕСКАЯ СТАДИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ACU-9 МАЛАТСИНТАЗЫ
ДУПЛИЦИРОВАННЫЕ КОПИИ
КЛОНИРОВАНИЕ
КАРТИРОВАНИЕ
МУТАЦИИ
ТОЧКОВЫЕ МУТАЦИИ
ПОЛУЧЕНИЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ЦИТОЗИН
МЕТИЛИРОВАНИЕ

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.434

Critical spacing between two essential cycteine residues in the interdomain linker of the Bradyrhizobium japonicum NifA protein [Text] / Hans-Martin Fischer [et al.] // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 255, N 1. - P167-171 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Критический размер пространства между двумя функционально значимыми остатками цистеина в междоменном участке белка NifA у Bradyrhizobium Japonicum
Аннотация: У медленнорастущих клубеньковых бактерий сои (Bradyrhizobium japonicum), в отличие от K. pneumoniae, продукт гена nifA содержит между С-терминальным (ДНК-связывающим) и центральным доменами дополнительную последовательность из 36 аминокислотных остатков (АО). В ее состав входят два остатка цистеина, разделенные 4 другими АО. Использование саит-специфического мутагенеза in vitro показано, что изменение состава последовательности АО между остатками цистеина практически не изменяет активность белка NifA (которую оценивали с использованием слитого гена nifD-lacZ). Укорочение этой последовательности до 3 АО полностью инактивирует белок NifA, а удлинение до 5 АО - снижает активность NifA до 21-42% от исходного уровня. По мнению авторов, наличие дополнительной последовательности АО обуславливает чувствительность белка NifA к кислороду (у K. pneumoniae инактивации NifA в присутствии О[2] опосредована белком-продуктом гена nifL, отсутствующего у клубеньковых бактерий). Обсуждается тонкая структура и механизмы функционирования белка NifA у ризобий. Библ. 27. Швейцария, Mikrobiologisches Inst. Eidgcnossische Technische Hochshule, ETH-Zentrum, Schmelzbergstrasse 7, СН-8092 Zurich.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН АЗОТФИКСАЦИИ NIFA
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК NIFA
МЕЖДОМЕННАЯ ОБЛАСТЬ
СТРУКТУРА - ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Fischer, Hans-Martin; Pritsche, Stefan; Herzog, Brigitte; Hennecke, Hauke

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.04-04Б1.562

Decker, Stuart J.
Mutation of a protein kinase C phosphorylation site in the erbB protein of avian erythroblastosis virus [Text] / Stuart J. Decker, Bhuvaneswari Dorai, Stuart Russell // J. Virol. - 1988. - Vol. 62, N 10. - P3649-3654
Перевод заглавия: Мутанты по участку фосфорилирования протеинкиназы C белка erb B вируса эритробластоза птиц
Аннотация: Фосфорилирование по Тре 98, индуцируемое форболовым эфиром (ТРА), в белке erb B вируса эритробластоза птиц (AEV) коррелирует с ингибированием митогенеза, индуцированного erb B. Сконструировано несколько мутантов, к-рые кодируют в положении 98 Ала, Тир или Сер. Биосинтез и стабильность этих мутантов неотличались от erb B дикого типа, и все 3 мутанта сохраняли способность трансформировать фибробласты кур. Обработка трансформированных Кл ТРА стимулирует включение {3}{2}P в мутантный белок erb B, также как и в белок дикого типа, что приводит к небольшому уменьшению ЭФ-подвижности. По данным анализа триптических гидролизатов не выявлено эндогенного ТРА-стимулированного фосфорилирования Ала-98 или Тир-98 в Кл, трансформированных соответствующими мутантами, но при этом показано, что фосфорилирование происходит по др. участкам. В Кл, зараженных мутантом сер-98, наблюдается высокий эндогенный уровень фосфорилирования по Сер-98, к-рый не изменяется после обработки Кл ТРА. Кл, трансформированные АEV дикого типа и мутантными, были в одинаковой степени чувствительны к ингибированию роста в мягком агаре под действием ТРА и ингибированию включения [{3}H]T, также зависимым от ТРА. Обработка ТРА в одинаковой степени ингибировала фосфорилирование по Тир в Кл, трансформированных вирусом дикого типа и мутантами. Т. обр., ингибирование ТРА роста AEV-трансформированных Кл не связано с уровнем фосфорилирования Тир-98. США, The Rockefeller Univ., New York, NY 10021. Библ. 30.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.23.07 + 761.29.49.21.11.07
Рубрики: ВИРУС ЭРИТРОБЛАСТОЗА ПТИЦ
ОНКОГЕН ERB B
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ПРОТЕИНКИНАЗА С
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
УЧАСТКИ
ФОРБОЛОВЫЙ ЭФИР
КУЛЬТУРЫ ФИБРОБЛАСТОВ
КУРЫ
ТРАНСФОРМАЦИЯ КЛЕТОК
ОПУХОЛЕВЫЙ ПРОМОТОР
ТЕТРАДЕКАНОИЛФОРБОЛ-13-АЦЕТАТ*12-О-
РЕТРОВИРУСЫ
AEV

Доп.точки доступа:
Dorai, Bhuvaneswari; Russell, Stuart

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.334

Design of cAMP-CRP-activated promoters in Escherichia coli [Text] / P. Valentin-Hansen [et al.] // Mol. Microbiol. - 1991. - Vol. 5, N 2. - P433-437
Перевод заглавия: Конструкция АМФ-CRP-активируемых промоторов Escherichia coli
Аннотация: Исследовали влияние длины спейсорного района между сайтом связывания CRP (цАМф-связывающий белок) и -10 гексамерной последовательностью промотора на эффективность активации комплексом цАМФ-CRP (I). Для исследования использовали промотор deoP2, в к-ром длину спейсорного участка изменяли с помощью сайт-направленного мутагенеза. Показали, что длина спейсора является определяющим фактором в активации промотора с помощью I. На основании этих данных изменили структуру промотора deoP1, к-рый не активируется I, т. обр., что он стал чувствительным к воздействию I. Библ. 26. Дания, Dep. of Molecular Biol., Univ. of Odense, DK-5230 Odense M.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПРОМОТОРЫ
ПРОМОТОРЫ АКТИВИРУЕМЫЕ КОМПЛЕКСОМ ЦАМФ-CRP
СТРУКТУРА
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Valentin-Hansen, P.; Holst, B.; Sogaard-Andersen, L.; Martinussen, J.; Nesvera, J.; Douthwaite, S.R.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.485

Dilsterhoft, A.
Site directed mutagenesis on the restriction endonuclease EcoRI using mixed olligonucleotides [Text] / A. Dilsterhoft, M. Kroger // Nucleosides and Nucleotides. - 1988. - Vol. 7, N 5-6. - P737-740 . - ISSN 0732-8311
Перевод заглавия: Сайт - направленный мутагенез рестрикционной эндонуклеазы EcoRI с использованием смесей олигонуклеотидов
Аннотация: С помощью сайт-направленного мутагенеза получены модификации рестриктазы Eco RI Escherichia coli, у которых аргинин в -200 заменен на лизин, глутаминовую кислоту или глицин. Показано, что форма лизин-200 обнаруживает широкий спектр действия. Ил. 2. ФРГ, Inst. fur Mikrobiologie und Molekularbiologie der Justus-Liebig-Universitat GieSSen Frankfurter StraSSe 107, D-6300 GieSSen.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕСТРИКТАЗА ECO RI
СТРУКТУРА - ФУНКЦИЙ СООТНОШЕНИЕ
МУТАГЕНЕЗ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
СМЕСЬ ОЛИГОНУКЛЕОТИДОВ

Доп.точки доступа:
Kroger, M.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.10-04Б2.256

Effects of specific amino acid substitutions on activities of dinitrogenase reductase-activating glycohydrolase from Rhodospirillum rubrum [Text] / Babu S. Antharavally [et al.] // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 19. - P5743-5746 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Эффекты специфических аминокислотных замещений на активности динитрогеназоредуктазоактивирующей гликогидролазы из Rhodospirillum
Аннотация: Сайт-направленный мутагенез гена draG был использован, чтобы генерировать измененные формы динитрогеназоредуктазоактивирующей гликогидролазы (DRAG) с D 123A, H142L, H158N, D 243G и E279R замещениями. Аминокислотные остатки H142 и E279 не требуются ни для координации центра, содержащего металл, ни для катализа, так как варианты H142 и E279 сохраняют как каталитические, так и электронные парамагнитные резонансные спектральные свойства сходные с такими же свойствами для фермента дикого типа. Так как PRAG-H158N и DRAG-D243G варианты теряли свою способность связывания Mn (II) и катализировать гидролиз субстрата, H158 и D243 остатки могли участвовать в координации бинуклеарного Mn (II) центра в DRAG. США, Dep. of Biochemistry and Bacteriology and Inst. for Enzyme Research, Univ. of Wisconsin, Madison, Wisconsin. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ DRAG
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ДИНИТРОГЕНАЗОРЕДУКТАЗОАКТИВИРУЮЩАЯ ГЛИКОГИДРОЛАЗА
DRAG
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕЩЕНИЯ
ВЛИЯНИЕ НА
АКТИВНОСТЬ
СВЯЗЫВАНИЕ MN(II)
RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Antharavally, Babu S.; Poyner, Russell R.; Zhang, Yaoping; Roberts, Gary P.; Ludden, Paul W.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.04-04Б1.126

Endoproteolytic cleavage of gp160 is required for the activation of human immunodeficiency virus [Text] / Joseph M. McCune [et al.] // Cell. - 1988. - Vol. 53, N 1. - P55-67
Перевод заглавия: Эндопротеолитическое расщепление gp160 необходимо для активации вируса иммунодефицита человека
Аннотация: Изучали роль протеолитич расщепления белка наружной оболочки (белка env) в определении инфекционности вируса человеч иммунодефицита (вирус СПИД). Известно, что envбелок синтезируется в виде единого полипетида с мол. массой 160 кД, к-рый затем расщепляется на два белка с мол. массами 120 и 41 кД. В данной работе с помощью метода направленного мутагенеза in vitro осуществляли замены в области генома, кодирующий сайт расщепления env-белка. Вместо сайта расщепления трипсино-подобными протеазами в этот участок встраивали сайт расщепления химотрипсином. После такой замены env-белок утрачивал способность к расщеплению в процессе формирования вирионов и полученный вирус оказывался неинфекционным. Инфекционность восстанавливалась однако после мягкой обработки вирионов химотрипсином. Делается вывод о не-, обходимости расщепления env-белка на 120 кД- и 41 кД-полипептиды для проявления биол. активности вируса СПИД. Обсуждаются возможные механизмы этого явления и высказывается предположение, что только после расщепления эти белки приобретают способность вызывать слияние вируса с клеткой. США, Lab. of Experim. Oncology Depat. of Pathology Stanford Univ. School of Medicine Stanford, California 94305. Библ. 69.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11 + 341.25.29.17.23.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК-ENV
СИНТЕЗ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ПРОЦЕССИНГ
ХИМОТРИПСИН
ВИРИОНЫ
ОБРАБОТКА
ИНФЕКЦИОННОСТЬ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
McCune, Joseph M.; Rabin, Linda B.; Feinberg, Mark B.; Lieberman, Miriam; Kosek, Jon C.; Reyes, Gregory R.; Weissman, Irving L.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.245

Engineering subtilisin for site-specific proteolysis [Text] / Paul Carter [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. 13А. - P67 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Генноинженерный субтилизин для сайтспецифического протеолиза
Аннотация: Тезисы. Мутантная форма Н64А сериновой протеазы - субтилизина BPN' (I), у к-рой каталитический остаток гистидина (II) замещен аланином, высокоспецифична для субстратов, содержащих II, т. к. субстратные II могут заменить отсутствующий каталитический остаток II. Каталитическая активность I H64А методом сайт-направленного мутагенеза повышена в 20 раз /К[c][a][t]/К=1*10{3} М1} сек1}/. Сконструированный пентамутантный I эффективно и количественно расщепляет модельный химерный белок, состоящий из синтетического связывающего иммуноглобулин G домена белка А Staphylococcus aureus и щелочной фосфатазы E. Coli. Эта форма I имеет многие св-ва, делающие ее идеальным ферментом для сайт-специфического протеолиза: она м. б. получена с высоким выходом (30 мг/л) без примеси др. протеаз и активна в присутствии денатурирующих агентов, детергентов, восстанавливающих агентов, а также после иммобилизации на твердом носителе. США, Dept. of Biomolecular Chem., Genentech Inc., South San Francisco, CA 94080.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ИММУНОГЛОБУЛИН G СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
STAPHYLOCOCCUS AUREUS
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
ESCHERICHIA COLI
ПРОТЕОЛИЗ
СУБТИЛИЗИН
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Carter, Paul; Nilsson, Bjorn; Burnier, John P.; Burdick, Daniel; Wells, James A.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-87

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска