СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 278
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.01-04В2.029

Hutchison, Ronald.
Isolation of a photosystem II reaction center particle from Chlamydomonas reinhardtii [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore, July 30- Aug. 3, 1994 / Ronald Hutchison, Hanna Wincencjusz, Richard Sayre // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P79 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Выделение частиц, содержащих реакционные центры фотосистемы 2, из Chlamydomonas reinhardtii
Аннотация: Разработана методика выделения частиц, содержащих реакционные центры фотосистемы 2, из выделяющих О[2] ВВУ-фрагментов Chlamydomonas reinhardtii. Эти частицы солюбилизировались в тритоне Х - 100 в течение 1 ч с последующим центрифугированием при 100 000*g в течение 1 ч. Надосадочная жидкость связывалась на колонке с Q-сефарозой и отмывалась буферным р-ром, содержавшим 0,2% в отношении веса к объему тритона Х-100. Затем колоннка промывалась буфером, содержавшим 0,03% в отношении веса к объему додецилмальтозида до тех пор, пока экстинкция при 670 нм составит 0,01. Частицы реакционных центров элюировались с использованием MgSO[4]градиента (10-200 мМ) в додецилмальтозидном буфере; ими были особенно богаты фракции, элюировавшиеся (MgSO[4]) с конц-ией 50 мМ. Спектры поглощения частиц реакционных центров имели пик при 675 нм, типичный для хлорофилла, феофитиновый пик при 545 нм и пик поглощения гема при 415 нм. Электрофорезом в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата Na обнаружено присутствие D[1], D[2], Cyt[5][5][9]-полипептидов и мелких полипептидов с низкой мол. м., а также слабоокрашивающихся полипептидов с мол. м. 45 и 50 кД. Соотношение хлорофилла к гему составляло 6 : 1. Анализируется динамика затухания флуоресценции и прочие характеристики пигментного состава. США, Dept. of Biochemistry and Plant Biol., Ohio State Univ., Columbus, OH 43210.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CHLOROPHYTA (ALGAE)
CHLAMYDOMONAS REINHARDTII (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
ФОТОСИСТЕМА 2
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Wincencjusz, Hanna; Sayre, Richard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.040

Crofts, A. R.
Oxidation and reduction of quinones: what lessons can we learn from the structure and function of reaction centers? [Text] / A. R. Crofts // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P1
Перевод заглавия: Окисление и восстановление хинонов: какие уроки мы можем извлечь из структуры и функции реакционных центров?
Аннотация: Хиноны реагируют с их одноэлектронными акцепторами в форме семихинонов. Каталитический сайт должен включать хинон (Q), хинол (QH[2]) и семихинон (Q{-}), имеющие различные заряды и протонсвязывающие характеристики, а также должен иметь способность обеспечивать ход р-ций как в липидной, так и в водной фазах. Бактериальные реакционные центры (РЦ) представляют собой атомарные модели, позволяющие расшифровывать механизмы р-ций, постулируемые на основании результатов кинетических экспериментов. РЦ фотосистемы II использованы как модель для интерпретации кинетических экспериментов с использованием диких и рекомбинантных штаммов бактерий. Обсуждается, как значения констант скорости и равновесия р-ций могут отражать структуру РЦ. Также предложена структура bc[1]-комплекса Rb. sphaeroides, у к-рого сайты процессинга хинонов определены на основании структурных предсказаний, идентификации гемовых лигандов, изменении остатков в штаммах, резистентных к ингибиторам, и у мутантов с модифицированными редокс-центрами и кинетическим фенотипом. США, Dep. of Microbiol. and Program in Biophysics and Computational Biol., Univ. of Illinois, Urbana, IL, 61801.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ФОТОСИСТЕМА II
ХИНОНЫ
ОКИСЛЕНИЕ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.049

Москаленко, А. А.
Пигмент-белковые комплексы из Chromatium minutissimum с экстрагированными каротиноидами [Текст] / А. А. Москаленко, О. А. Торопыгина, Н. Ю. Кузнецова // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 9. - С. 1414-1420 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Из мембран C. minutissimum с помощью бензола избирательно экстрагировали до 50% каротиноидов (I). Экстракция I не влияла на спектральные характеристики мембран. Эти мембраны, обработанные октилглюкопиранозидом, были разделены методом ПААГ-ЭФ на три зоны: 1 - частично разрушенный ансамбль Б 880РЦ, сохранивший I, к-рые препятствовали диссоциации комплекса Б880 на субъединицы; 2 - новую голубую зону, к-рая по спектральным характеристикам и полипептидному составу является бескаротиноидным субъединичным комплексом Б812 - частью комплекса Б880. При реассоциации субъединичного комплекса Б812 он (по сравнению с аналогичными комплексами из несерных бактерий) проявлял аномальные свойства: появление в двух форм бактериохлорофиллов при 796 и 845-847 нм, отсутствие флуоресценции этих форм, устойчивость в присутствии ионных детергентов. М 3 - светособирающий комплекс Б800-Б850, частично (до 40%) лишенный I. Для этого комплекса были характеры более глубокие конформационные изменения в присутствии неионных детергентов по сравнению с контролем. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино. Библ. 12.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: КАРОТИНОИДЫ
ЭКСТРАКЦИЯ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
СВЕТОСОБИРАЮЩИЕ КОМПЛЕКСЫ
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ИОННЫЕ ДЕТЕРГЕНТЫ
ВЛИЯНИЕ
CHROMATIUM MINUTISSIMUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Торопыгина, О.А.; Кузнецова, Н.Ю.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.056

Some properties of a photoactive reaction center complex containing photoreducible Fe-S centers and photooxidizable cytochrome c from the green sulfur bacterium Chlorobium tepidum [Text] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P177
Перевод заглавия: Некоторые свойства комплекса фотоактивного реакционного центра, содержащего восстанавливаемые светом Fe-S-центры и окисляемый цитохром c у зеленой серобактерии Chlorobium tepidum
Аннотация: Очищали комплекс фотоактивного реакционного центра (РЦ) зеленой серобактерии Chlorobium tepidum. РЦ состоит из трех восстанавливаемых светом Fe-S-центров и цитохроме c[5][5][1]. Кол-во c[5][5][1], окисляемого световой вспышкой, составляло 60% от кол-ва, определяемого путем химического окисления-восстановления. При продолжительном вызванном светом окислении функциональное отношение c[5][5][1]/Р840 было равно 1,7 или 1,2. Если РЦ освещали вспышкой при комнатной т-ре, c[5][5][1] окислялся менее чем за 1 мс. С помощью ЭПР-спектроскопии в криогенных условиях обнаружили, что РЦ включает три восстанавливаемых светом Fe-S-центра, обозначаемых как CF, CF и CF, где С означает Chlorobium. CF и CF восстанавливались в темноте дитионитом при рН 10. Япония, Dep. Biol., Sch. Education, Waseda Univ., Shinjuku, Tokyo, 169-50.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ЦЕНТРЫ FE-S
ЦИТОХРОМ С 551
CHLOROBIUM TEPIDUM (BACT.)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.058

Oh-oka, Hirozo.
Properties of reaction center complex of green sulfur bacterium C. limicola, which contains only two types of subunits [Text] / Hirozo Oh-oka, Shoichiro Kamei // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P178
Перевод заглавия: Свойства комплекса реакционного центра зеленой серной бактерии Chlorobium limicola, содержащей лишь два вида субъединиц
Аннотация: Исследовали фотосинтетический реакционный центр (РЦ) зеленых серных бактерий, структурно и функционально напоминающий фотосистему I в составе РЦ растений и цианобактерий. Ранее авторы показали, что частично очищенный фотоактивный комплекс РЦ у Chlorobium limicola f. thiosulfatophilum (Larsen) испускает сигналы ЭПР от трех различных Fe-S-центров (F, F и F), аналогичных таковым фотосистемы I РЦ. Непосредственным донором электронов для Р840 здесь служит встроенная субъединица c[5][5][1]. Приводится ряд спектроскопических свойств комплекса РЦ (CRC-2) подвергнутого дальнейшей очистке. CRC-2 состоит из двух субъединиц, корового белка 68 кД и цитохрома c[5][5][1]. По разности дифференциальных спектров между химически окисленным и восстановленным состояниями получается, что CRC-2 содержал 1,7 гемов типа c на молекулу Р840 несмотря на то, что цитохром c[5][5][1] - это мономерный белок, как показал анализ первичной структуры его ДНК. Антенна комплекса составлена 27'+-'3 молекулами бактериального хлорофилла a и 6-8 молекулами бактериального хлорофилла 663. Продолжительное освещение уже не вызывало окисления c[5][5][1] или стационарного разделения заряда, поскольку Fe- S-центры были разрушены. Фотолиз, вызванный вспышкой лазера, выявлял начальное разделение заряда (P840{+}В/ /Chl-671{-}) с последующей задержкой флуоресценции, сопровождаемой образованием Р840 в последующем процессе рекомбинации заряда. Подобная задержка была и в РЦ фотосистемы I, лишенном вторичного акцептора филлохинона. Япония, Dep. Biol., Fac. of Sci., Osaka Univ., Тоyonaka 560.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
СТРУКТУРА
КОРОВЫЙ БЕЛОК
ЦИТОХРОМ С 551
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛЫ
CHLOROBIUM LIMICOLA (BACT.)
F. THIOSULFALOPHILUM

Доп.точки доступа:
Kamei, Shoichiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.092

Crielaard, W.
Proton motive force generation in Ectothiorhodospira [Text] / W. Crielaard, T. Leguijt, K. J. Hellingwerf // 8th Int., Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P182
Перевод заглавия: Образование протондвижущей силы у Ectothiorhodospira. Молекулярные особенности фотосинтеза у экстремофилов
Аннотация: Изучали возможные адаптации фотосинтетического аппарата пурпурных серных бактерий Ectothiorhodospira, принадлежащих к 'гамма'-подклассу Proteobacteria, к крайним условиям среды: рН 8-11 и конц-ии соли между 3 и 30%, в к-рых они осуществляют аноксигенный фотосинтез. Проводится сравнение Ectothiorhodospira с представителями мезофильных фотосинтетических эубактерий Rhodobacter и Rhodopseudomonas. Скорость рекомбинации в реакционном центре у Ectothiorhodospira не зависела от рН. Величина внутриклеточного рН у изучаемых экстремофилов составляет 8,0, что выше на 1 единицу, чем у мезофилов. При высоких значениях рН обратная величина трансмембранной величины 'ДЕЛЬТА'рН компенсируется для поддержания значительного 'ДЕЛЬТА''ПСИ' большим мембранным потенциалом. Чтобы ослабить обратное давление 'ДЕЛЬТА''ПСИ' на векторный перенос электронов внутри комплекса b/с[1], величина 'ДЕЛЬТА'Е[o] между cyt b и cyt b в комплексе b/с[1] Ectothiorhodospira равняется 258 мВ, что на 148 мВ больше, чем у мезофила Rb. sphaeroides. Нидерланды, Dep. of Microb., Univ. of Amsterdam, 1018 WS Amsterdam.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11 + 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ
ФОТОСИНТЕЗ
ECTOTHIORHODOSPIRA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Leguijt, T.; Hellingwerf, K.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.120

Реакционные центры пурпурных бактерий и зеленые растения как датчики экологического состояния окружающей среды [Текст] / А. О. Гуща [и др.] // Биополимеры и клетка. - 1994. - Т. 10, N 1. - С. 94-99 . - ISSN 0233-7657
Аннотация: Проведены оптические и спектральные исследования зеленых растений, реакционных центров (РЦ) пурпурных бактерий, а также ленгмюровских пленок на их основе для выявления наиболее информативных в экодиагностике свойств указанных объектов. Показано, что кинетико-флуоресцентные измерения наиболее подходят для выявления гербицидов в окружающей среде. Ленгмюровские пленки на основе РЦ бактерий Rhodobacterium sphaeroides также представляются перспективными для использования в качестве биорегистраторов систем экологического мониторинга. Приведены результаты изучения кинетики темнового фотовосстановления поглощения пленок. Показано также, что при нахождении в водной среде с гербицидами в конц-иях до 10{-}{7} М изменяется соотношение вкладов короткоживущей и долгоживущей компонент соответствующих кинетических кривых. Украина, Межотраслевой науч.-инж. центр по физике живого и микроволн. резонанс. терапии "Biдгук", Киев. Библ. 12.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.02
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ОПТИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ДАТЧИКИ
ОКРУЖАЮЩАЯ СРЕДА
ЭКОЛОГИЧЕСКОЕ СОСТОЯНИЕ
RHODOBACTERIUM SPHAEROIDES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Гуща, А.О.; Добровольский, А.А.; Привалко, А.В.; Федоренко, Ю.П.; Харкянен, В.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.034

Hartwich, G.
Energy and electron transfer studied in pigmentmodified reaction centers from Rhodobacter spheroides [Text] / G. Hartwich, M. Meyer, H. Scheer // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P2
Перевод заглавия: Перенос энергии и электронов в модифицированных по пигментам реакционных центрах Rhodobacter spheroides
Аннотация: Обработка комплексов реакционных центров (РЦ) R. spheroides избыточным кол-вом добавленных тетрапирролов ведет к избирательному замещению в нативных комплексах мономерного бактериохлорофилла (Бхл) на участках В и/или В и бактериофеофитина (Бфео) на участках Н и/или Н. В опытах использовали Бхл а, у к-рого Mg замещен на Zn или Ni. Перенос электронов и энергии в комплексах РЦ подвергается значительному влиянию при замене Бхл а на участках В и В посредством [Ni]-Бхл а, но не [Zn]-Бхл а. При замене Бфео а на участках Н и Н посредством феофитинов из растений переносу электронов на хинонные компоненты предшествует установление равновесния между состояниями Р*, Р{+}, В{-} и Р{+}Н{-}. Данные подтверждают последовательный перенос электронов от димера Бхл (первичного донора электронов) на Н через В. Германия, Botanisches Inst., Univ., D-80638 Munchen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOBACTER SPHEROIDES (BACT.)
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ А
ФЕОФИТИНЫ

Доп.точки доступа:
Meyer, M.; Scheer, H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.035

Electron transfer pathway and transmembrane electricae potential of Rubrivivax gelatinosus [Text] / Barbara Schoepp [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P5
Перевод заглавия: Путь переноса электронов и трансмембранный электрический потенциал Pubrivivax gelatinosus
Аннотация: Пурпурная бактерия R. gelatinosus (первоначально Rhodopseudomonas gelatinosa шт. TG-9) содержит четырехгемовый цитохром, донор электронов для реакционного центра бактериохлорофилла. Величины Е[0]' гемов составляют 300, 320, 130 и 70 мВ. Все четыре гема способны к фотоокислению. Гемы с Е[0]' 300 и 320 мВ восстанавливаются высокопотенциальным железопротеином HiPIP, гемы с Е[0]' 130 и 70 мВ - низкопотенциальным растворимым цитохромом с. По данным о сдвигах полос оптического поглощения каротиноидов в мембранах бактерии функционирует необычный компонент фотосинтетической и дыхательной цепи, участвующий в генерации трансмембранной разности электрических потенциалов. Франция, CEA-DPVE/SBC-C. E. Cadarache 13108 Saint Paullez-Duranze, Cedex.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RUBRIVIVAX GELATINOSUS (BACT.)
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕЛЬ
ЦИТОХРОМЫ
ГЕМЫ
ФОТООКИСЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Schoepp, Barbara; Parot, Pierre; Richaud, Pierre; Vermeglio, Andre

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.043

Masci, D.
Bacterial reaction centers with isotopically labeled pigments [Text] / D. Masci, H. Scheer // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P178
Перевод заглавия: Реакционные центры бактерий, содержащие пигменты, меченные изотопами
Аннотация: Модификация хромофоров (ХФ) в реакционных центрах (РЦ) Rhodobacter spheroides R 26 с помощью тепловой обработки была использована в качестве метода исследования их структуры и функции. Для изучения ХФ методом магнитного резонанса или вибрационной спектроскопии применяли изотопное замещение атомов в составе ХФ. Получали препараты РЦ, в к-рых бактериохлорофилл был дейтерирован, а азот в бактериофеофитине замещен на {1}{5}N. Меченые ХФ получали путем их биосинтеза. Для определения процента дейтерированного бактериохлорофилла в РЦ использовали ЯМР-спектроскопию и ВЭЖХ, для анализа содержания {1}{5}N - масс-спектрометрию. Приводятся спектры магнитного резонанса модифицированных РЦ в клетках Rh. spheroides R 26. Германия, Botanisches Inst. Univ., D-80638 Munchen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ХРОМАТОФОРЫ
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ
БАКТЕРИОФЕОФИТИН
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Scheer, H.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.044

Modulation of the physicochemical properties of the primary donor from Rb. sphaeroides [Text] / Diane Spiedel [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Phokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P179
Перевод заглавия: Изменение физико-химических свойств первичного донора (электронов) из Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: Остаток гистидина L 168 (гис L 168), присутствующий в реакционных центрах (РЦ) пурпурных бактерий, включая Rhodopseudomonas viridis, Rhodobacter sphaeroides, Rb. capsulatus и Rhodospirillum rubrum, образует водородную связь с 2-ацетилкарбонильной группой одной из двух молекул бактериохлорофилла, составляющих первичный донор электронов (ПДЭ). Эта водородная связь была предсказана, исходя из данных рентгеноструктурного анализа РЦ из Rps. viridis и Rb. sphaeroides, а также на основе резонансной рамановской спектроскопии РЦ у всех 4 видов пурпурных бактерий. Используя рамановскую и низкотемпературную адсорбционную спектроскопию, изучили РЦ у вариантов Rb. sphaeroides, в к-рых гис L 168 был заменен с помощью направленного мутагенеза на 7 других остатков. Замещения вызывали изменения физико-химических свойств ПДЭ. Обсуждается связь природы остатка в положении 168 со свойствами ПДЭ. Франция, Sec. de Biophys. de Proteines, DBCM/CEA et CNRS URA 1290, 91191 Gif/Yvette.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ГИСТИДИН
ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Spiedel, Diane; Jones, Michael R.; Robert, Bruno; Mattioli, Tony A.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.048

Characterization of a reaction center complex from Chlorobium tepidum by low-temperature absorption and fluorescence spectroscopy [Text] / C. Francke [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P180
Перевод заглавия: Описание комплекса реакционного центра у Chlorobium tepidum с помощью низкотемпературного поглощения и флуоресцентной спектроскопии
Аннотация: Из клеток зеленой серной бактерии Chlorobium tepidum с помощью детергента лаурилмальтозида выделяли комплекс фотореактивного реакционного центра (РЦ). Комплекс РЦ содержал 4 главных белка с массами 17,5; 20,5; 42,5 и 60 кД. Белок 42,5 кД отождествляется с белком FMO, содержащим бактериохлорофилл а. Снимали спектры поглощения и флуоресценции комплекса РЦ у Ch. tepidum при комнатной т-ре, а также при 77'ГРАДУС' С и 6'ГРАДУС' С и сравнивали их с подобными спектрами, полученными от FMOбелка той же бактерии. Наблюдая спектры возбуждения для эмиссии при 826 нм, сделали заключение, что спектры поглощения у белка FMO в составе РЦ и в р-ре не отличаются. При 6'ГРАДУС' К перенос энергии с белка FMO в составе комплекса на РЦ составлял 'ЭКВИВ'50%. Нидерланды, Dep. of Biophys., Leiden Univ., 2300 RA Leiden.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
СПЕКТРЫ ПОГЛОЩЕНИЯ
БЕЛОК FMO
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ А
CHLOROBIUM TEPIDUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Francke, C.; Miller, M.; Amesz, J.; Olson, J.M.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.055

Use of mutants to study the structure and function of the photosystem II reaction center complex in Synechacystis 6803 [Text] / Himadri B. Pakrasi [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P2
Перевод заглавия: Использование мутантов для исследования структуры и функции комплекса реакционного центра фотосистемы II у Synechocystis 6803
Аннотация: Реакционные центры фотосистемы II связаны с полипептидами D1 и D2. У цианобактерий и зеленых растений D1 синтезируется в форме предшественника (рD1) с дополнительной С-концевой, аминокислотной последовательностью, к-рая при встраивании белка в тилакоидную мембрану отщепляется специфической протеиназой, кодируемой у Synechocystis 6803 геном ctpA. Нарушение процессинга pD1 предотвращает образование четырехядерного марганцевого кластера, участвующего в фотоокислении воды. По первичной структуре протеиназа (продукт гена ctpA) гомологична интерфоторецепторному ретиноидсвязывающему белку человека, быка и насекомых. С-Концевой домен 'альфа'-субъединицы цитохрома b-559, входящего в состав комплексов фотосистемы II, оказывает влияние на активность комплексов в реакции окисления воды. США, Dep. Biol. Washington Univ., St. Louis, MO 63130.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: SYNECHOCYSTIS (BACT.)
ШТАММ 6803
МУТАНТЫ
ФОТОСИСТЕМА II
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Pakrasi, Himadri B.; Anbudurai, P.R.; Bartsevich, V.; Periyanan, S.; Shulla, V.K.; Wu, R.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.027

Cusanovich, M. A.
Interaction of cytochrone c2 with the photosynthetic reaction center as explored by mutagenesis [Text] / M. A. Cusanovich // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1194. - S. l., 1994. - P167
Перевод заглавия: Взаимодействие цитохрома c[2] с фотосинтетическим реакционным центром по данным мутагенеза (у пурпурных бактерий)
Аннотация: На наружной поверхности молекулы цитохрома (Цит) c[2] Rhodobacter capsulatus расположено около 11 положительно заряженных и 2 отрицательно заряженных остатков в той ее части, где край гема выходит на поверхность и доступен действию растворителя. Вероятно, в этом месте Цит c[2] взаимодействует с фотосинтетическим реакционным центром. Получили 6 обратных мутаций, затрагивающих эту область молекулы Цит c[2] и изменяющих заряд остатка, с целью определить их действие на кинетику переноса электронов на фотосинтетический реакционный центр Rhodobacter sphaeroides. Все изученные мутировавшие остатки оказывали влияние на взаимодействие Цит c[2] с реакционным центром, но ни один из них не был абсолютно необходим. Ряд остатков был более важен, чем другие, что позволило очертить взаимодействующий домен Цит c[2]. Ряд мутаций не сказывался на изменении электростатических взаимодействий, влияющих на устойчивость белка и окислительно-восстановительный потенциал. США, Dep. of Biochem., Univ. of Arizona, Tuscon, AZ 85721.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С2
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПОЛУЧЕНИЕ МУТАЦИЙ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.029

Ohshima, Kumiko.
Species-specificity in electron transfer from cytochrome c to the reaction center in purple photosynthetic bacteria [Text] / Kumiko Ohshima, Keizo Shimada, Katsumi Matsuura // 8th Int, Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P168
Перевод заглавия: Видоспецифичность в переносе электронов от цитохрома c[2] к реакционному центру у пурпурных фотосинтезирующих бактерий
Аннотация: У пурпурных фотосинтезирующих бактерий выявлено два различных типа комплексов фотохимического реакционного центра (РЦ): первый имеет связанный с РЦ цитохром c (Цит c), а второй - не связанный. Исследовали действие присутствия связанного с РЦ Цит c на скорость переноса электронов от растворимого Цит c[2] на РЦ с использованием межвидовых комбинаций мембран и Цит c[2], полученных от 5 видов: Rhodovibrio gelatinosus, Rhodopseudomonas viridis, Rhodospirillum photometricum, Rs. rubrum и Rhodobacterium spheroides. Данные показывают, что специфичность связанного с РЦ цитохрома c к Цит c[2] выше специфичности РЦ, не несущего связанного Цит c, возможно, по той причине, что адсорбция Цит с[2] на поверхности Цит c, связанного с РЦ, стерически ограничена и тем самым облегчена. Япония, Dep. of Biol., Fac. of Sci., Tokyo Metropolitan Univ., Hachioji, 192-03 Tokyo.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
СВЯЗЬ С ЦИТОХРОМОМ C
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ФОТОСИНТЕЗИРУЮЩИЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Shimada, Keizo; Matsuura, Katsumi

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.028

Myllykallio, Hannu.
Biochemical and genetic analysis of the cytochrome c[y] of Rhodobacter capsulatus [Text] / Hannu Myllykallio, Francis Jenney, Fevzi Daldal // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P166
Перевод заглавия: Биохимический и генетический анализ цитохрома c[y] у Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Показали, что реакционный центр у Rhodobacter capsulatus, пурпурной факультативной фотосинтетической бактерии, может быть восстановлен или под действием растворимого цитохрома (Цит) c[2], или под действием недавно обнаруженного связанного с мембраной Цит c[y]. Оба фермента кодируются генами cycA и cycY соответственно. В дыхательном процессе Цит c[y] может заменять Цит c[2] у R. capsulatus. Авторы показали кодирование содержащего один гем и связанного с мембраной цитохрома, Цит c[y], геном cycY. С-концевой домен Цит c[y], несмотря на его бактериальное происхождение, обнаруживает тесную близость к растворимому цитохрому типа c из митохондрий. N-концевая часть белка гидрофобна и, очевидно, действует в качестве якоря, закрепляющего белок на мембране. Вычисленная на основе строения гена cycY молекулярная масса белка составляет 18 кД или 21 кД (что зависит от присутствия-отсутствия сигнальной последовательности). Однако, инактивация гена cycY приводила к исчезновению на гелевых пластинах ПААГ, содержащих ДДС-Na и окрашенных специфически на гем, фракции цитохрома типа c, имеющей молекулярную массу 30 кД. Авторы связывают проявление подобной аномалии с посттрансляционными модификациями. США, Dep. of Biol., Plant Sci. Inst., Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ЦИТОХРОМ С
ГЕНЫ
ГЕН CYC Y

Доп.точки доступа:
Jenney, Francis; Daldal, Fevzi

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.33

Клеваник, А. В.
Теоретическое исследование низкотемпературных оптических спектров реакционных центров Rhodopseudomonas viridis [Текст] / А. В. Клеваник, А. Я. Шкуропатов, В. А. Шувалов // Биол. мембраны. - 1994. - Т. 11, N 4. - С. 357-370 . - ISSN 0233-4755
Аннотация: В рамках теории мини-экситонов рассчитаны оптические спектры реакционных центров (РЦ) фотосинтезирующих бактерий Rhodopseudomonas viridis. Проведенный анализ показал, что опубликованные ранее расчеты оптических спектров РЦ этих бактерий, основанные на известной кристаллографической структурной модели РЦ, не воспроизводят достаточно детально относительное распределение дипольных сил оптических переходов, наблюдаемое в низкотемпературных спектрах поглощения. Значительно лучшее согласие экспериментальных и теоретических низкотемпературных (1,7 К) оптических спектров РЦ Rps. viridis достигнуто в результате изменений (по отношению к кристаллографическим) координат фотоактивного бактериофеофитина H[L] и " сопутствующих" бактериохлорофиллов B[L] и B[м]. Введенные смещения хромофоров H[L], B[L] и B[м] привели к увеличению значений интегралов перекрывания волновых функций первичного донора электрона и бактериохлорофилла B[L], а последнего с бактериофеофитином H[L], что может свидетельствовать о более оптимальном (с точки зрения процесса разделения зарядов) положении хромофоров в РЦ Rps. viridis. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино Московской обл. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ОПТИЧЕСКИЕ СПЕКТРЫ
НИЗКОТЕМПЕРАТУРНЫЕ
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛЫ
БАКТЕРИОРОДОПСИНЫ
RHODOPSEUDOMONAS VIRIDIS

Доп.точки доступа:
Шкуропатов, А.Я.; Шувалов, В.А.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.173

Влияние детергентов на низкотемпературные оптические спектры реакционных центров Rhodopseudomonas viridis [Текст] / А. Я. Шкуропатов [и др.] // Биол. мембраны. - 1994. - Т. 11, N 4. - С. 371-380 . - ISSN 0233-4755
Аннотация: Показано, что низкотемпературные (80-100 K) спектры поглощения, кругового дихроизма, а также дифференциальные спектры, соответствующие образованию состояний [P{+* }H[L]{-*}], [P{+*}Q[A]{-*}] и триплетного состояния первичного донора электрона (P[т]), различаются для реакционных центров (РЦ) Rps. viridis, солюбилизированных с помощью лаурилдиметиламинооксида (ЛДАО) и тритона X-100. Замещение ЛДАО на тритон X-100 приводит к уменьшению дипольной силы полосы поглощения при 817-818 нм и к уменьшению вращательной силы соответствующей полосы в спектре кругового дихроизма. В дифференциальных спектрах образования состояний [P{+*}Q{-*}[A]] и P[т] наблюдается уменьшение амплитуды абсорбционных изменений, связанных с полосой поглощения при 818 нм. Спектральные изменения, индуцированные заменой ЛДАО на тритон X-100, частично обратимы при обратной замене детергентов. Теоретические расчеты оптических спектров РЦ Rps. viridis и их изменений, вызванных заменой ЛДАО на тритон X-100, находятся в удовлетворительном согласии с экспериментом и показывают, что основной вклад в поглощение при 818 нм вносит бактериохлорофилл B[м], связанный с M-субъединицей белка. Полученные результаты интерпретируются в рамках предположения о конформационной перестройке белков, которая приводит к изменению межхромофорных взаимодействий, ответственных за оптические свойства РЦ. Россия, ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино Московской обл. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ОПТИЧЕСКИЕ СПЕКТРЫ
НИЗКОТЕМПЕРАТУРНЫЕ
RHODOPSEUDOMONAS VIRIDIS

Доп.точки доступа:
Шкуропатов, А.Я.; Клеваник, А.В.; Шкуропатова, В.А.; Нарижнева, Н.В.; Шувалов, В.А.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.30

Reaction centers from a new halophilic purple nonsulfur photosynthetic bacterium Rhodospirillum sodomense [Text] / Tsunenori Nozawa [et al.] // Chem. Lett. - 1994. - N 2. - P193-196 . - ISSN 0366-7022
Перевод заглавия: Реакционные центры из новой галофильной пурпурной несерной фотосинтетической бактерии Rhodospirillum sodomense
Аннотация: Из новой галофильной фотосинтетической бактерии Rh. sodomense получили 2 реакционных центра, один из к-рых содержит, а др. не содержит цитохром c. Делают заключение о присутствии у Rh. sodomense фотосинтетического реакционного центра со связанным цитохромом c, к-рый существует в окисленном состоянии в присутствии Na-аскорбата. Библ. 8. Япония, Dept. Biochem. and Engineering, Fac. Engineering, Tohoku Univ., Aoba, Aramaki, Aoba-ku, Sendai 980

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ЦИТОХРОМ C
ПРИСУТСТВИЕ
RHODOSPIRILLUM SODOMENSE
NA-ASCORBATE

Доп.точки доступа:
Nozawa, Tsunenori; Katano, Takashi; Kudoh, Masatake; Kobayashi, Masayuki; Shikama, Yuko; Madigan, Michael T.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.37

Structure and binding site of the primary electron acceptor in the reaction center of Chlorobium [Text] / Ute Feiler [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 24. - P7594-7599 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура и место связывания первичного акцептора электронов в реакционном центре Chlorobium

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
АКЦЕПТОРЫ ЭЛЕКТРОНОВ
СТРУКТУРА
МЕСТА СВЯЗЫВАНИЯ
CHLOROLIUM

Доп.точки доступа:
Feiler, Ute; Albouy, Delphine; Pourcet, Christine; Mattioli, Tony A.; Lutz, Marc; Robert, Bruno

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска