СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК F<.>)

Общее количество найденных документов : 47
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-47

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.04-04Б1.602

Functional analogies with cellular oncogene products imply a role for HIV-F (3' orf) in cell regulation [Text] / Bruno Guy [et al.] // Vaccines'88. - Cold Spring Harbor (N. Y.), 1988. - P311-316 . - ISBN 0-87969-310-Х
Перевод заглавия: Функциональные аналогии с продуктами клеточного онкогена предполагают роль HIV-F (3' orf) в клеточной регуляции
Аннотация: Исследовали биохимич. св-ва белка F (БF), кодируемого 3'-концевой открытой рамкой считывания (3'-orf) генома вируса иммунодефицита человека (HIV). Экспрессию гена БF проводили либо в составе рекомбинантного вируса осповакцины, либо в E. coli. Показали, что, как и клеточный онкобелок рр60{s}{r}{c}, БF содержит остаток меристиловой к-ты на N-конце, а также фосфорилируется протеинкиназой С по Сер. или Тре. в N-концевой области. Как и продукт гена ras, БF обладает ГТФ-связывающей и ГТФазной активностью и способен к аутофосфорилированию. БF вызывает подавление экспрессии Т4-АГ лимфоцитами. Сделан вывод, что БF, как и онкобелки, влияет на метаболизм Кл и, возможно, участвует в поддержании латентного состояния инфекции при заражении HIV. Франция, Transgene 67082 Strasbourg Cedex. Библ. 27.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.23.17 + 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК F
ОТКРЫТАЯ РАМКА СЧИТЫВАНИЯ 3' ORF
СТРУКТУРА - ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ОНКОБЕЛКИ
КОНФЕРЕНЦИИ
КОЛД - СПРИНГ-ХАРБОР
1987 Г
США
HIV
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
РЕТРОВИРУСЫ
ЛЕНТИВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Guy, Bruno; Kieny, Marie Paule; Riviere, Yves; Montagnier, Luc; Girard, Marc; Lecocq, Jean-Pierre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.07-04Б1.154

Interactions of human lymphoblasts with targeted vesicles containing sendai virus envelope proteins [Text] / O. Sechoy [et al.] // Exp. Cell Res. - 1989. - Vol. 185, N 1. - P122-131 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Взаимодействие человеческих лимфобластов с везикулами, содержащими оболочечные белки вируса Сендай
Аннотация: Исследовали интернализацию содержимого фузогенных липосом лейкозными Т Кл (СЕМ) in vitro. Разработали метод для ковалентного связывания с поверхностью липосом АТ Т101, направленных против АГ плазматич. мембраны Кл СЕМ, и включения фузогенного белка (F) вируса Сендай (ВС) в липосомальную мембрану. Ингибитор белкового синтеза (гигромицин В) был инкапсулирован в эти фузогенные липосомы и доставлен непосредственно в цитоплазму лейкозных Т Кл путем слияния липосомальной и клеточной мембраны. Цитотоксич. эффект определялся по включению [{3}H]тимидина. Показано, что СЕМ быстро и специф. погибали под действием ингибитора, инкапсулированного в фузогенные липосомы. Предполагается, что этот эффект был следствием связывания липосом с поверхностью СЕМ Кл за счет взаимодействия с Т101 АТ, а затем слияния липосом с мембранами Кл-мишеней, опосредованного F белком. Делается заключение, что за счет стабильности, эффективности и быстроты слияния с Кл-мишенями фузогенные липосомы являются идеальными носителями для введения лекарственных соединений в Кл. Библ. 28.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09 + 341.25.29.17.37
Рубрики: ВИРУС СЕНДАЙ
БЕЛОК F
ЛИПОСОМАЛЬНЫЕ МЕМБРАНЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ЛЕЙКЕМИЧЕСКИЕ Т-КЛЕТКИ
СЛИЯНИЕ С МЕМБРАНЫМИ ЛИПОСОМ
ПАРАМИКСОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Sechoy, O.; Vidal, M.; Philippot, J.R.; Bienvenue, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.07-04Б1.163

Alkaline phosphatase fusions to the respiratory syncytial virus F protein as an aproach to analyze its membrane topology [Text] / Antonia Martin-Gallardo [et al.] // DNA. - 1989. - Vol. 8, N 9. - P659-667 . - ISSN 0198-0238
Перевод заглавия: Слияние щелочной фосфатазы с F белком респираторно-синцитиального вируса как подход к анализу его мембранной топологии
Аннотация: Транспозон Tnpho A использовали для локализации сигналов экспорта и анализа мембранной топологии бактериальных белков. Этот подход применили к мембранному белку слияния (F) респираторно-синцитиального вируса (РСВ). Транспозон TnphoA и плазмиду, направляющую экспрессию в бактерии F гена, использовали для построения гибридов, состоящих из щелочной фосфатазы, F-АР. Гибриды вызывали F-АР активность, что указывало на присутствие вирусных последовательностей, к-рые способствовали белковому транспорту через цитоплазматич. мембрану. Делеция гидрофобного аминоконца F[2] (домен, связанный с слиянием) приводила к транспорту АР в периплазму. Это указывает на то, что гидрофобный аминоконец субъединицы F[2] достаточен для поддержания экспорта белка. Нек-рые гибриды были расщеплены, повид., в месте соединения F[2]/F[1] или вблизи него. Периплазматич. локализация нерасщепленного гибрида указывает на то, что домен F белка, связанный со слиянием, при локализации в нерасщепленном F[0] предшественнике, может перемещаться через бактериальную цитоплазматич. мембрану. Хотя эти результаты относятся к рекомбинантному F белку, они согласуются с предполагаемой сигнальной последовательностью и мембранной топологией нативного F гликопротеина.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09 + 341.25.29.17.37
Рубрики: РЕСПИРАТНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЙ ВИРУС
БЕЛОК F
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
СЛИЯНИЕ
ПАРАМИКСОВИРУСЫ
МЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Martin-Gallardo, Antonia; Deich, Robert A.; Fien, Karen A.; Benjamin, J.; Anilionis, Algis; Paradiso, Peter R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.03-04Б4.211

Meerdink, G.
Resistance and erros in the identification of gram-negative bacteria due to loss of outer membrane protein F [Text] : [Pap.] 2nd Int. Symp. New Quinoloues, Geneva, 25-27 Aug., 1988 / G. Meerdink // Rev. Infec. Diseases. - 1989. - Vol. 11, Suppl. 5. - P976-977 . - ISSN 0162-0886
Перевод заглавия: [Лекарственная] устойчивость и ошибки в идентификации грамотрицательных бактерий, обусловленные потерей этими бактериями белка F наружной мембраны
Аннотация: При пассажах на питательной среде, содержавшей ципрофлоксацин, культур Escherichia coli, Klebsiella pneumoniae и Serratia marcescens отмечено развитие мутантов, характеризующихся отсутствием белка F наружной мембраны. Помимо устойчивости к хинолонам, эти мутанты проявляли устойчивость к цефалоспоринам 2-го поколения, триметоприму и сульфаметоксазолу, но не были устойчивы к гентамицину, имипенему и цефалоспоринам 3-го поколения. Некоторые мутанты Pseudomonas aeruginosa проявляли сниженную (в 'ЭКВИВ'8 раз по сравнению с исходным уровнем) чувствительность к гентамицину; у др. мутантов P. aeruginosa чувствительность к гентамицину возрастала. Потеря указанного белка у штаммов Enterobacter cloacae приводила к развитию устойчивости этих микроорганизмов к нескольким противомикробным средствам и изменению некторых биохимических св-в. Последнее может привести к ошибкам при идентификации этих микроорганизмов. Библ. 1. Нидерланды, State Univ. of Leiden, Post Box 9600. 2300 RC Leiden.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.02
Рубрики: ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
МУТАНТЫ
НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ
БЕЛОК F
ДЕФИЦИТ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЛЕКАРСТВЕННАЯ УСТОЙЧИВОСТЬ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ХИНОЛОНЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.09-04Б1.140

Mack, Dietrich.
Accessibility to proteases of the cytoplasmic G protein domain of vesicular stomatitis virus in increased during intracellular transport [Text] / Dietrich Mack, Bettina Kluxen, Joachim Kruppa // J. Cell. Biol. - 1989. - Vol. 109, N 5. - P2057-2065 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Доступность цитоплазматического домена F белка вируса везикулярного стоматита для протеаз увеличивается в ходе внутриклеточного транспорта этого белка
Аннотация: Изучали изменения в структуре гликопротеина G вируса везикулярного стоматита (ВВС) в ходе его созревания и транспорта. Исследовали характер протеолитич. расщепления С-концевого цитоплазматич. домена белка G на разных стадиях созревания. Изучено также влияние различных ингибиторов транспорта и процессов гликозилирования на доступность С-концевого домена для протеолиза. Сделан вывод, что включение гликопртиеина G ВВС в клеточные мембраны сопровождается структурной перестройкой его С-концевого домена, приводящий к повышению чувствительности этого домена к протеолизу. Высказвается предположение, что эта конформационная перестройка может быть необходимой для последующего взаимодействия белка G с отдельно формирующимися внутренними ядрами вирионов ВВС. ФРГ, Inst. fur Physiologische Chemie., Abteilung Molekularbiol., Univ. Hamburg, D-2000 Hamburg 13. Библ. 48.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ВЕЗИКУЛЯРНОГО СТОМАТИТА
БЕЛОК F
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
РАБДОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Kluxen, Bettina; Kruppa, Joachim

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.12-04Б1.139

Suh, Kyungsun.
Selective retention of monoglucosylated high mannose oligosaccharides by a class of mutant vesicular stomatitis virus G proteins [Text] / Kyungsun Suh, John E. Bergmann, Christopher A. Gabel // J. Cell. Biol. - 1989. - Vol. 108, N 3. - P811-819 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Избирательное сохранение моноглюкозилированных высоко-маннозных олигосахаридов определенным классом мутантных F-белков вируса везикулярного стоматита
Аннотация: Изучали процесс гликозилирования белков в ходе их направленного транспорта от места синтеза до места их функционирования. В качестве модельного объекта использовали так называемый F-белок вируса везикулярного стоматита (ВВС). Использовались мутанты ВВС по Fбелку, у которых этот белок не транспортируется на клеточную поверхность, а "застревает" в тех или иных клеточных органеллах (эндоплазматическом ретикулуме, аппарате Гольджи и т. д.). В данной работе использовали температуро-чувствительный мутант ВВС ts045, у которого при пермиссивной температуре F-белок транспортируется на поверхность клеток, а при непермиссивной температуре задерживается в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР). Обнаружено, что в непермиссивных условиях F-белок мутанта ts045, накапливающийся в ЭР, несет олигосахариды высокоманнозного типа, но с остатком глюкозы на невосстанавливаемом конце. При переносе на пермиссивную температуру наблюдалось деглюкозилирование этих олигосахаридов. Показано, что глюкозилирование высокоманнозных олигосахаридов носит пост-трансляционный характер. Обнаружено также, что деглюкозилирование этой абберантной формы F-белка может осуществляться и in vitro под действием глюкозидазы 11. Библ. 54. США, Dept. of Anatomy and Cell Biology, College, of Physicians and Surgeons, Columbia Univ., New York 10032.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ВЕЗИКУЛЯРНОГО СТОМАТИТА
БЕЛОК F
TS МУТАНТЫ
ОЛИГОСАХАРИДЫ
ГЛЮКОЗИЛИРОВАНИЕ
ВЕЗИКУЛОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Bergmann, John E.; Gabel, Christopher A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.147

Woodruff, Wendy A.
Pseudomonas aeruginosa outer membrane protein F: structural role and relationship to the Escherichia coli OmpA protein [Text] / Wendy A. Woodruff, Robert E. W. Hancock // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 6. - P3304-3309 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Белок F наружней мембраны Pseudomonas aeruginosa: структурная роль и отношение к белку OmpA Escherichia coli
Аннотация: Стабильный мутант H636 oprF:'ОМЕГА' P. aeruginosa, дефицитный по белку F наружней мембраны, не способен расти на протеозопептоне N2 в отличие от родительского шт. Н103, синтезирующего белок F в достаточном кол-ве. Добавка высокой конц-ии NaCl, KCl, глюкозы, сахарозы или сукцината калия восстанавливает способность шт. Н636 расти со скоростями, приближающимися к скоростям родительского шт. Н103. Кл шт. Н636 на 33% короче и имеют площадь поперечного сечения на 46% меньше, чем родительский штамм, растущий со сходной скоростью на той же среде. Эти св-ва мутанта oprF::'ОМЕГА' аналогичны наблюдавшимся ранее у двойных мутантов E. coli ompA lpp (дефицитных по липопротеину Брауна). Сравнение белка F из P. aeruginosa и OmpA из E. coli обнаружило в добавок к чертам сходства, описанным ранее, гомологию в С-концевом районе аминокислотной последовательности со 168 по 180 остаток. Поликлональная антисыворотка, специфичная к OmpA, реагирует с белком F в иммуноботинге. Экспрессия белка F, кодируемого геном oprF, клонированным в двойном мутанте E. coli lpp, приводит к увеличению длины Кл в 1,7 раз, а площади поперечного сечения - в 2,1 раза по сравнению со значениями для этих мутантов, содержащих только плазмидный вектор, в к-ром клонирован ген opr F. Эти рез-ты свидетельствуют, что структурная роль белка F P. aeruginosa близка к роли белка OpmA у E. coli. Библ. 22. Канада, Dep. of Microbiol., Univ. of British Columbia, Vancouver, British Columbia, Canada V6Т 1W5.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.11.07
Рубрики: PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ
БЕЛКИ
БЕЛОК OMPA
БЕЛОК F
СТРУКТУРНАЯ РОЛЬ
СТРУКТУРНЫЕ ГОМОЛОГИИ
ПОРИНЫ
МОРФОЛОГИЯ КЛЕТОК
МУТАНТЫ OPRF:ОМЕГА
БЕЛОК F
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Hancock, Robert E.W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.226

Gotoh, Naomasa.
Ultrastructural aspects of fragility of Pseudomonas aeruginosa outer membrane devoid of protein F [Text] / Naomasa Gotoh, Hirokazu Wakebe, Takeshi Nishino // FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 59, N 1-2. - P51-53 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Ультраструктурные аспекты хрупкости наружной мембраны Pseudomonas aeruginosa, лишенной белка F
Аннотация: Исследовано влияние осмотического шока на клетки Pseudomonas aeruginosa, дефицитные по белку F, входящему в состав наружной мембраны. Установлено, что выживаемость клеток, дефицитных по белку F, в условиях осмотического шока быстро снижается до 10% и падает до нуля через 15 мин, в то время как у клеток, содержащих белок в наружной мембране, выживаемость в процессе действия осмотического шока остается довольно высокой в течение длительного времени. Через 30 мин она составляет 85%. Электронно-микроскопические наблюдения показали, что при действии осмотического шока F-дефицитные клетки принимают сферическую форму и плазмолизируются. Авторы делают вывод, что белок F обеспечивает регидность структуры наружной мембраны P. aeruginosa. Библ. 10. Япония, Dep. fo Microbiol., Kyoto Pharmaceutical Univ., Kyoto.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ
БЕЛОК F
ОСМОТИЧЕСКИЙ ТОК
ВЛИЯНИЕ
PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
ДЕФИЦИТНЫЕ КЛЕТКИ*F-
ПЛАЗМОЛИЗ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Wakebe, Hirokazu; Nishino, Takeshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.11-04Б1.245

Coelingh, Kathleen van Wyke.
Antigenic and functional organization of human parainfluenza virus type 3 fusion glycoprotein [Text] / Kathleen van Wyke Coelingh, Eveline L. Tierney // J. Virol. - 1989. - Vol. 63, N 1. - P375-382
Перевод заглавия: Антигенная и функциональная организация гликопротеина слияния вируса человеческого парагриппа типа 3
Аннотация: Получили панель из 26 моноклональных антител (МКАТ) (14 нейтрализующих, 12 ненейтрализующих), специфичных к полипептиду слияния (F) вируса человеческого парагриппа (ВЧПГ) и использовали для исследования антигенной структуры и функциональной организации молекулы F белка и оценки степени антигенной вариации F белков клинических штаммов ВЧПГ. Анализ лабораторно-селекционированных антигенных вариантов и клинических изолятов ВЧПГ показал, что панель МКАТ узнает по крайней мере 20 эпитопов, 14 из к-рых участвуют в нейтрализации. Эти 14 эпитопов нейтрализации организованы в 3 неперекрывающиеся антигенных сайта (А, В и С) и один мостичный сайт (АВ). 6 ненейтрализующих эпитопов формируют 4 сайта (D, E, F и G). Большинство нейтрализующих МКАТ вовлекались в р-ции нереципрокного конкурентного связывания. Предполагается, что они индуцируют конформационные изменения в других эпитопах нейтрализации. Антигенные сайты AB, B и С могут соответствовать функциональным доменам F молекулы. Многие анти-F МКАТ нейтрализуют вирус механизмами, не включающими ингибирование слияния. ВЧПГ часто развивает мутации по F эпитопам, к-рые эффективно связывают антитела, но полностью резистентны к нейтрализации этими антителами. США, Lab. of Infectious Dis., Nat. Inst. of Allergy and Infectious Dis., Bethesda, Maryland 20892. Библ. 35.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11 + 341.25.29.17.37
Рубрики: ВИРУС ПАРАГРИППА
СЕРОТИП 3
БЕЛКИ СЛИЯНИЯ
АНТИГЕННАЯ СТРУКТУРА
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПАРАМИКСОВИРУСЫ
КЛИНИЧЕСКИЕ ШТАММЫ
БЕЛОК F

Доп.точки доступа:
Tierney, Eveline L.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.224

Role of protein F in maintaining structural integrity of the Pseudomonas aeruginosa outer membrane [Text] / Naomasa Gotoh [et al.] // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 2. - P983-990 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Роль белка F в поддержании структурной целостности наружной мембраны Pseudomonas aeruginosa
Аннотация: Для исследования фукнциональной роли белка F (I) в наружной мембране (НМ) P. aeruginosa выделены мутанты, лишенные I. Хим. анализ НМ, дефектной по I, выявил снижение в ней кол-ва белка до 72-74% от такового у штамма с нормальным содержанием I и увеличение кол-ва липополисахаридов и фосфолипидов на 17-23% и 35-36% соотв. Скорости роста I-дефектных штаммов на средах с низким осмотическим давлением составили 0,1 от скорости роста штаммов с нормальным содержанием I, их Кл были округлены, а НМ образовывала крупные, выступающие наружу пузырьки. Физ. прочность I-дефектной НМ была снижена, т. к. значительное кол-во периплазматических белков обнаруживалась вне Кл, а у самих Кл повышалась чувствительность к осмотическому шоку. Эти результаты показывают, что I играет важную роль в морфогенезе и в поддержании целостности НМ. Определение скоростей диффузии сахаридов и 'бета'-лактамовых антибиотиков показало, что НМ, дефектная по I, не имеет транспортного дефекта в сравнении с НМ из штамма с нормальным содержанием I. Делается заключение, что I у P. aeruginosa не является порином, но участвует в стабилизации НМ. Ил. 3. Табл. 4. Библ. 44. Япония, Dep. of Microbiol., Kyoto Pharmaceutical Univ., Kyoto 607.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ
БЕЛКИ
БЕЛОК F
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ
ФОСФОЛИПИДЫ
МУТАНТЫ
МУТАНТЫ, ЛИШЕННЫЕ БЕЛКА F
PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gotoh, Naomasa; Wakebe, Hirokazu; Yoshihara, Eisaku; Nakae, Taiji; Nishino, Takeshi

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.09-04К1.875

Malvosin, Etienne.
Contribution of measles virus fusion protein in protective immunity: Anti-F monoclonal antibodies neutralize virus infectivity and protect mice against challenge [Text] / Etienne Malvosin, Fabian Wild // J. Virol. - 1990. - Vol. 64, N 10. - P5160-5162
Перевод заглавия: Значение белка слияния вируса кори в протективном иммунитете. Моноклональные антитела к белку F нейтрализуют вирусную инфекционность и защищают мышей от повторного инфицирования
Аннотация: С применением рекомбинантного вируса вакцины-кори, экспрессирующего белок F, получены специфич. моноклональные антитела (моноАТ). МоноАТ не только нейтрализуют инфекционность вируса кори и подавляют вирусиндуцированное слияние клеток, но также способны защищать мышей от инфекции при пассивной иммунизации. При введении моноАТ у зараженных животных наблюдали снижение титра вируса в мозгу. Поскольку моноАТ могут распознавать не только линейный, но и конфигурационный эпитопы, вероятно, что эффект связан с распознаванием АТ объемных эпитопов белка F. Библ. 30.

ГРНТИ	34.43.59

ВИНИТИ 341.43.59.13 + 343.43.17.19
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПРОТИВОВИРУСНАЯ ЗАЩИТА
ВИРУС КОРИ
БЕЛОК F
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Wild, Fabian

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.11-04Б1.603

A host range mutant of Newcastle disease virus with an altered cleavage site for proteolytic activatoin of the F protein [Text] / Ellen Pritzer [et al.] // Virus Res. - 1990. - Vol. 15, N 3. - P237-242 . - ISSN 0168-1702
Перевод заглавия: Мутант вируса болезни Ньюкасл с нарушением круга хозяев и измененным сайтом расщепления для протеолитической активации белка F
Аннотация: Проведено сравнительное гена F у ВБН дикого типа (ДТ) и мутанта (М), полученного путем хим. мутагенеза из апатогенного шт. Ольстер. Белок F у М расщепляется не только в куриных эмбрионах, но и в Кл МДВК, непермиссив. для ВБН ДТ. Белок F у М отличался двумя точковыми мутациями - заменой Ала на Вал в 125 положении и Гли на Арг в 115 положении. Т. обр., сайт расщепления у М представлен Гли-Лиз-Глю-Арг-Арг по сравнению с двумя парами основных аминокислот в последовательностях у ВБН ДТ (Гли-Лис/Арг/-Арг) и апатогенного шт. ВБН (Гли-Лиз/Арг/-Глю-Арг). Рез-ты свидетельствуют, что способность белка ВБН к расщеплению возрастает с увеличением числа аргининовых и лизиновых остатков в сайте расщепления, и чувствительность патогенных штаммов к распространенным протеазам Кл-хозяина зависит от обеих пар основных аминокислот. ФРГ, Inst. fur Virologie, Philipps-Univ., Marburg.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.37
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ НЬЮКАСЛА
БЕЛОК F
МУТАНТЫ
САЙТ РАСЩЕПЛЕНИЯ
ШТАММ ОЛЬСТЕР

Доп.точки доступа:
Pritzer, Ellen; Kuroda, Kazumichi; Garten, Wolfgang; Nagai, Yoshiyuki; Klenk, Hans-Dieter

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.10-04К1.045

Vijayakumar, R. K.
Molecular analysis of F protein epitopes [Text] / R. K. Vijayakumar, J. P. Schofield, D. B.G. Oliveira // Eur. Fed. Immunol. Soc. 10th Meet., Edinburgh, 10-12 Sept., 1990. - Edinburgh, 1990. - P218
Перевод заглавия: Молекулярный анализ эпитопов белка F
Аннотация: Один из цитоплазматических белков гепатоцитов позвоночных - белок F - существует у мышей в 2 аллельных формах-F1 и F2, различие между к-рыми определяется эпитопом, распознаваемым Т-клетками. Для исследования этого эпитопа 2 аллельных гена были амплифицированы полимеразной цепной реакцией и секвенированы. Выявлено различие в одной аминокислоте. и синтезированы пептиды, соотв. области м-лы белка F, включающей это различие. Великобритания, Dept. Med., Univ. Cambridge.

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.15 + 343.43.27.15
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т
РОЛЬ
БЕЛОК F
ЭПИТОПЫ
РАСПОЗНАВАНИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Schofield, J.P.; Oliveira, D.B.G.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 92.10-04Б1.063

Respiratory syncytial virus (RSV) F, G, М2 (22К), and N proteins each induce resistance to RSV challenge, but resistance induced by М2 and N proteins is relatively short-lived [Text] / Mark Connors [et al.] // J. Virol. - 1991. - Vol. 65, N 3. - P1634-1637
Перевод заглавия: Белки F, G, М2(22К) и N респираторно-синцитиального вируса порознь индуцируют устойчивость к инфекции этим вирусом, но устойчивость, индуцируемая белками М2 и N оказывается относительно короткоживущей
Аннотация: Изучали роль различных белков респираторно-синцитиального вируса (РСВ) в создании антивирусного иммунитета. С этой целью были получены препараты рекомбинантного вируса осповакцины (ВОВ), экспрессирующего порознь 9 из 10 вирус-специфических белков РСВ. Этими вирусами иммунизировали мышей, и через 9 и 28 дней после иммунизации определяли устойчивость этих мышей к инфекции РСВ. Обнаружено, что животные иммунизированные белками F или G оказались полностью устойчивыми к суперинфекции РСВ как через 9, так и через 28 дней после введения рекомбинантного ВОВ. Иммунизация белками РСВ HN, P, SH, M, 1В или IC не обеспечивала защиты от РСВ инфекции, а иммунизация белками N или М2 - обеспечивала частичную защиту. Делается, вывод, что для обеспечения защиты от РСВ-инфекции в вакцину на основе рекомбинантного ВОВ достаточно вводить гены РСВ кодирующие поверхностные гликопротеины F и G. США, Lab. of Infectious Dis., National Inst. of Allergy and Infectious Dis., Building 7, Room 100, Bethesda, Maryland 20892. Библ. 23.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЙ ВИРУС
БЕЛОК F
БЕЛОК G
БЕЛОК М2
БЕЛОК N
ИНДУКЦИЯ К УСТОЙЧИВОСТИ

Доп.точки доступа:
Connors, Mark; Collins, Peter L.; Firestone, Cai-Yen; Murphy, Brian R.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 92.01-04Б1.296

Synthetic peptides corresponding to the F protein of RSV stimulate murine B and T cells but fail to confer protection [Text] / M. Trudel [et al.] // Arch. Virol. - 1991. - Vol. 117, N 1-2. - P59- 71 . - ISSN 0304-8608
Перевод заглавия: Синтетические пептиды, соответствующие F белку РСВ стимулируют B- и T-клетки мышей, но не обеспечивают их защиты
Аннотация: Восемь пептидов, соответств. 6 глав. гидрофильным р-нам субъединицы F1, отобраны для анализа их иммуногенных и протективных св-в, так же как и их способности блокировать высокую нейтрализующую активность 4-х моноАТ. Только 5 из 8 пептидов индуцировали образование специфических антител, в то время как все пептиды индуцировали in vitro синтез интерлейкина-2 спленоцитами иммунизиров. мышей. Пептид 3 обладал нейтрализующей способностью, что подтверждало предыдущую гипотезу, касающуюся локализации сайта нейтрализации. Однако иммунизация мышей этими пептидами не вызывала значител. уменьшения вирусной репродукции в легких мышей, что, вероятно, связано с неадекватным уровнем циркулирующих нейтрализующих АТ. Канада, Inst. Armand-Fappier, Univ. du Quebec, Laval.

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07 + 341.25.29.17.37
Рубрики: РАСПИРАТОРНОЕ СИНЦИТИАЛЬНЫЙ ВИРУС
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ПЕПТИДЫ
ЛИМФОЦИТЫ
КЛЕТКИ В
КЛЕТКИ Т
БЕЛОК F

Доп.точки доступа:
Trudel, M.; Stott, E.J.; Taylor, G.; Oth, D.; Mercier, G.; Nadon, F.; Seguin, C.; Simard, C.; Lacroix, M.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 93.11-04Б1.113

Anderson, Kevin.
Intracellular processing of the human respiratory syncytial virus fusion glycoprotein: amino acid substitutions affecting folding, transport and cleavage [Text] / Kevin Anderson, E.James Stott, Gail W. Wertz // J. Gen. Virol. - 1992. - Vol. 73, N 5. - P1177-1188 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Внутриклеточный процессинг гликопротеина слияния человеческого респираторно-синцитиального вируса: аминокислотные замены, влияющие на скручивание, транспорт и расщепление
Аннотация: Изучали внутриклеточный процессинг и транспорт гликопротеина слияния (F) респираторно-синцитиального вируса (РСВ) путем сравнения созревания и стабильности F белка дикого типа, нерасщепленного мутантного F белка и химерных F гликопротеинов, экспрессируемых рекомбинантными вирусами осповакцины (ОВ) с теми же параметрами F белка РСВ. Обнаружены аминокислотные замены, влияющие на структуру F белка, транспорт и расщепление. США, Dept. of Microbiol. Univ. of Alabama at Birmingham, Alabama 35294. Библ. 52.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЙ ВИРУС
БЕЛКИ
БЕЛОК F
ПРОЦЕССИНГ
ТРАНСПОРТ

Доп.точки доступа:
Stott, E.James; Wertz, Gail W.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 93.09-04Б1.103

Characterization of two antigenic sites recognized by neutralizing monoclonal antibodies directed against the fusion glycoprotein of human respiratory syncytial virus [Text] / Juan Arbiza [et al.] // J. Gen. Virol. - 1992. - Vol. 73, N 9. - P2225 . - ISSN 0022-2234
Перевод заглавия: Характеристика двух антигенных сайтов, узнаваемых нейтрализующими моноклональными антителами, направленными против гликопротеина слияния человеческого респираторно-синцитиального вируса
Аннотация: Два антигенных сайта, узнаваемых нейтрализующими моноАТ направленными против человеческого респираторно-синцитиального вируса (ЧРСВ), были картированы на первичной структуре белка путем идентификации аминокислотных замен, отобранных АТ-избежавших мутантов и реактивностью синтетич. пептидов с моноАТ. Первый сайт содержал несколько перекрывающихся эпитопов, к-рые локализовались внутри трипсин-резистентной амино-терминальной третьей из больших F1 субъединиц. Второй антигенный сайт локализовался в трипсин-чувствительном домене F1 субъединицы по направлению к карбокситерминальному концу цистеин-обогащенного р-на. Обсуждаются вопросы структуры F белка и механизмы вирусной нейтрализации. Испания, Servico de Biol. Molecular, Centro Nacional de Microbiol., Inst. de Salud "Carlos III", Majadahonda 28220 Madrid. Библ. 47.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЙ ВИРУС
БЕЛКИ
БЕЛОК F
АНТИГЕННЫЕ САЙТЫ
КАРТИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Arbiza, Juan; Taylor, Geraldine; Lopez, Juan A.; Furze, Julie; Wyld, Sara; Whyte, Paul; Stott, E.James; Wertz, Gail; Sullender, Wayne; Trudel, Michel; Melero, Jose A.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.79

Proteolytic cleavage of wild type and mutants of the F Protein of human parainfluenza virus type 3 by two subtilisin-like endoproteases, furin and Kex2 [Text] / Dorte Ortmann [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 4. - P2772-2776 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Протеолитическое расщепление белка F дикого типа и мутантных белков F вируса парагриппа человека типа 3 двумя субтилизиноподобными эндопротеазами - фурином и Kex2
Аннотация: Белок слияния F вируса парагриппа человека типа 3 содержит сайт расщепления R-T-K-R, к-рый изменяли с помощью направленного мутагенеза. Белок F дикого типа и различные мутантные F белки экспрессировали с помощью рекомбинантных вирусов вакцины. Присутствующие в клетках CV-I эндогенные эндопротеазы расщепляют варианты F белка, содержащие распознаваемый фурином мотив R-X-K/R-P, но не варианты, содержащие сайты расщепления K-R или R. Аналогичное расщепление получали, когда субтилизиноподобные эндопротеазы Kex2 и фурин экспрессировали одновременно с мутантными белками F и белком F дикого типа. Пептидилхлорметилкетоновые ингибиторы имитировали сайты кливиджа и предотвращали расщепление предшественника F[0] эндогенными протеазами только тогда, когда в пептидиловой части присутствовал фуринспецифический мотив. Эти данные подтверждают концепцию, что фурин явл-ся клеточной протеазой ответственной за активацию F белка вируса парагриппа человека типа 3. Германия, Inst. fur Virol., Philipps-Univ. Marburg. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК F
РАСЩЕПЛЕНИЕ
КЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕАЗЫ

Доп.точки доступа:
Ortmann, Dorte; Ohuchi, Masanobu; Angliker, Herbert; Shaw, Elliott; Garten, Wolfgang; Klenk, Hans-Dieter

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.259

A protease activation mutant, MVCES1, as a safe and potent live vaccine derived from currently prevailing Sendai virus [Text] / Xiao-Li Wang [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P3369-3373
Перевод заглавия: Устойчивый к активации протеазой мутант, MVCES1, как безопасная и сильная живая вакцина, полученная из доминирующего в настоящее время вируса Сендай
Аннотация: Свежие изоляты вируса Сендай отличаются по антигенности от шт.-прототипа Fushima, пассированного долгое время в куриных эмбрионах. Филогенетический анализ генов гемагглютинина-нейраминидазы также выявил различия между этими двумя группами вирусов. Для получения безопасной и более сильной вакцины, нежели устойчивые к трипсину (TR) мутанты, из свежих изолятов вируса после нескольких пассажей в клетках LLC-MK[2] был выделен высокоаттенуированный мутант, к-рый никогда не приводил мышей к гибели. Механизм аттенуации мутанта неизвестен, однако, по предварит. данным, мутация не затрагивает гена F. В ген F данного мутанта были интродуцированы еще 2 мутации, TR и чувствительность к эластазе, в рез-те чего белок F утратил способность активироваться протеазой. Полученный мутант (MVCES1) обнаруживает ту же антигенность, что и свежие изоляты. Он лучше защищает мышей от эксперим. инфекции вируса Сендай, чем TR-5. Вероятность реверсии к дикому типу у него ничтожно мала. Обсуждается возможность использовать его в кач-ве живой аттенуированной вакцины. Япония, Dep. of Microbiol., Kobe Univ. Sch. of Med., Chuo-ku, Kobe 650. Библ. 45.

ГРНТИ	34.25.37

ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ВИРУС СЕНДАЙ
БЕЛОК F
ПРОТЕАЗА-АКТИВАЦИЯ
УСТОЙЧИВЫЕ МУТАНТЫ
ЖИВЫЕ ВАКЦИНЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Wang, Xiao-Li; Itoh, Masae; Hotta, Hak; Homma, Morio

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.01-04Б1.111

Mutant forms of the F protein of human respiratory syncytial (RS) virus induce a cytotoxic T lymphocyte response but not a neutralizing antibody response and only transient resistance to RS virus infection [Text] / Ruth M. Gaddum [et al.] // J. Gen. Virol. - 1996. - Vol. 77, N 6. - P1239-1248 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Мутантные формы белка F респираторно-синцитиального вируса человека (RS) индуцируют ответ цитотоксических Т-лимфоцитов (ЦТЛ), но не нейтрализующих антител, и только временную резистентность к RS-вирусной инфекции
Аннотация: Изучали способность рекомбинантных вирусов вакцины (VV), экспрессирующих белок F дикого типа (VA-F) или мутантные формы F-белка (VA-FT, VA-FR47, VA-FS I-FS6) RS, вызывать образование антител (АТ), ЦТЛ и защитного действия от RS у мышей BALB/c. Клетки, инфицированные рекомбинантами VA-F и VA-FT, экспрессировали F-белок на поверхности и у мышей, иммунизированных этими рекомбинантами образовывались нейтрализующие АТ к RS. Рекомбинант VA-FR47 экспрессировал мутантную форму F-белка (с заменой 6 аминокислот по сравнению с диким типом), у к-рой протеолитический процессинг предшественника F[0] и его транспорт на клеточную поверхность ингибированы. Эти мутанты индуцировали временный защитный эффект против RS-инфекции, но не вызывали образования нейтрализующих АТ или АТ, выявляемых ELISA. Все рекомбинантные VV вызывали RS-специфичный цитотоксический ответ, рестриктируемый антигенами MHC класса I. Иммунизация мышей VV, экспрессирующими мутантные формы белка F показала, что замена Phe на Ser в положении 237 отменяет образование нейтрализующих АТ, но не влияет на ответ ЦТЛ. Полагают, что длительный протективный эффект у мышей, вакцинированных рекомбинантными VV, экспрессирующими F-белок, в большей мере зависит от индукции АТ, чем ЦТЛ. Великобритания, Inst. for Animal Health, Compton, Newbury, Berkshire RG20 7NN. Библ. 44

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
БЕЛОК F
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ИММУНОГЕННОСТЬ
ПРОТЕКТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Gaddum, Ruth M.; Cook, Roy S.; Wyld, Sara G.; Lopez, Juan A.; Bustos, Regla; Melero, Jose A.; Taylor, Geraldine

1-20 21-40 41-47

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска