СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 57
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-57

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.145

Секретируемая сериновая протеиназа спорообразующих бактерий Bacillus intermedius 3-19 [Текст] / Н. П. Балабан [и др.] // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 9. - С. 1393-1400 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Из культуральной жидкости B. intermedius с использованием бацитрацин-сефарозы получена в гомогенном состоянии внеклеточная щел. сериновая протеиназа. Изучена субстратная специфичность фермента на природных и синт. субстратах. Показано, что максим. акт-ть фермент проявляет с трипептидными субстратами, предпочтительно гидролизуя n-нитроанилиды лейцина или фенилаланина. Акт-ть фермента полностью подавляется диизопропилфторфосфатом и частично - реагентами на тиоловые группы, что позволяет отнести протеиназу к подгруппе субтилизиноподобных тиолзависимых сериновых протеиназ. Определен аминокислотный состав протеиназы. Фермент содержит 1-3 остатка полуцистина, один из к-рых, возможно, цистеин. N-Концевая аминокислотная последовательность фермента AQTVPYGIPQIKAPA на 80% гомологична последовательностям субтилизина Карлсберг и BPN'. Россия, Казанский гос. ун-т, Казань. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БАКТЕРИИ СПОРООБРАЗУЮЩИЕ
BACILLUS INTERMEDIUS 3-19

Доп.точки доступа:
Балабан, Н.П.; Шарипова, М.Р.; Ицкович, Е.Л.; Лещинская, И.Б.; Руденкская, Г.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.147

Isolation and characterization of a serine proteinase, inactivating m-subunit of lactate dehydrogenase, from Penicillium citrinum KE-1 [Text] / Yoshifumi Watazu [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 4. - P745-751 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Выделение и характеристика сериновой протеиназы, инактивирующей m-субъединицу лактатдегидрогеназы, из Penicillium citrinum KE-1
Аннотация: В культуральном фильтрате выделенного из почвы P.citrinum KE-1 обнаружили фермент, селективно инактивирующий m-субъединицу лактатдегидрогеназы (ЛДГ). Фермент очистили из культурального фильтрата фракционированием сульфатом аммония, хр-фией на колонке КМ-сефарозы CL-6B и гель-фильтрацией на Сефадексе G-100. Фермент был очищен в 124 раза с выходом активности 81%. Очищенный фермент давал единственную полосу, соответствующую мол. массе 32 000 при ЭФ в ПААГ + ДДС Na, изоэлектрич. точка фермента 9,5. Фермент специфически инактивировал m-субъединицу ЛДГ, но не проявлял активности по отношению к h-субъединице ЛДГ. Фермент назван KE-1 протеиназой, относящейся к серинового типа протеиназе. Ограниченный протеолиз нативной субъединицы ЛДГ был установлен по результатам потери ферментной активности. Япония, Res. and Dev. Ctr, Intern. Reagents Corporation, Murotani 1-1-2, Nishiku, Kobe 651-22. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
M-СУБЪЕДИНИЦА
ИНГИБИРОВАНИЕ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
PENICILLIUM CITRINUM

Доп.точки доступа:
Watazu, Yoshifumi; Nagamatsu, Katashi; Shirahase, Yasushi; Kaneda, Nobuaki; Murao, Sawao; Okabe, Hiroaki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.08-04Б4.101

Miller, Eric S.
Characterization of a keratinolytic protease from a strain of Bacillus licheniformis [Text] : abstr. Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Struct. and Mol. Biol. Protease Funct. and Inhib.", Santa Fe, N.M., March 5-12, 1994 / Eric S. Miller, Xiang Lin, Jasion C. H. Shin // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P170 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Характеристика кератинолитической протеазы из штамма Bacillus licheniformis
Аннотация: Проведена идентификация и изучены свойства протеазы, секретируемой B. licheniformis PWD-1, которая гидролизует кератин перьев. Очищенный фермент является мономером (33 кДа) и имеет оптимальные т-ру и pH соответственно 50'ГРАДУС'C и 7,5. В отношении кератинолиза фермент более активен, чем другие исследованные протеазы, проявляет более сильное гидролитич. действие в отношении эластина и коллагена, чем некоторые эластазы и коллагеназы. Чувствительность данной протеазы к фенилметилсульфонилфториду позволяет предположить, что фермент является сериновой протеиназой. Продолжается изучение "кератиназы" B.licheniformis PWD-1 и идентификация гена в геномной библиотеке. США, Dep. Microbiol. Poultry Sci., North Carolina St. Univ., Raleigh, NC 27695

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.23
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
КЕРАТИНАЗА
СВОЙСТВА
BACILLUS LICHENIFORMIS

Доп.точки доступа:
Lin, Xiang; Shin, Jasion C.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.148

Identification of the U-937 membrane-associated proteinase interacting with the V3 loop of HIV-1 gp120 as cathepsin G [Text] / Laurence-Emmanuelle Avril [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 345, N 1. - P81-86 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Идентификация протеиназы, ассоциированной с мембранами [клеток] U-937 и взаимодействующей с петлей V3 белка gp120 ВИЧ-1, как катепсина G
Аннотация: Из мембранной фракции моноцитов линии U-937 выделена сериновая протеиназа, к-рая ингибируется при прочном связывании с рекомбинантным белком gp120 ВИЧ-1 и с его фрагментами, имеющими структуру петле V3, этого белка. Протеиназа обладает трипсино- и химотрипсиноподобными активностями и содержит N-концевую последовательность из 32 остатков, к-рая полностью идентична N-концу катепсина G. Протеиназа с антигенными свойствами катепсина G локализуется на поверхности клеток и преципитируется антителами к катепсину G. Др. белков, подобных катепсину G, при скрининге библиотеки кДНК клеток U-937 не обнаружено. Франция, Lab. Enzymologie, Chimie Proteines, CNRS URA 1334, Univ. Francois Rabelais, Fac. Med., F 37032 Tours Cedex. Библ. 39

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СВЯЗЫВАНИЕ
БЕЛОК GP120
ВИЧ-1
РЕКОМБИНАНТНЫЙ
КЛЕТОЧНАЯ ЛИНИЯ U-937

Доп.точки доступа:
Avril, Laurence-Emmanuelle; Di, Martino-Ferrer Michele; Pignede, Georges; Seman, Michel; Gauthier, Francis

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.12-04Я6.153

Pejler, Gunnar.
Inhibition of rat mast cell protease 1 by vitronectin [Text] / Gunnar Pejler, Bianca R. Tomasini-Johansson // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 346&(!&), N 2-3. - P189-193 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ингибирование протеиназы 1 тучных клеток крысы витронектином
Аннотация: Rat mast cell protease 1 (RMCP-1) is a chymotrypsin-like serine protease specifically expressed by connective tissue-type mast cells. The enzyme is stored in the secretory granules in a macromolecular complex with heparin proteoglycan. In the present investigation it was shown that RMCP-1 is inhibited by vitronectin (VN), an RGD-containing adhesive glycoprotein with heparin-binding properties. RMCP-1 that had been separated from heparin proteoglycan was less susceptible to inhibition than RMCP-1 present in complex with heparin proteoglycan. Pre-incubation of VN with purified heparin partially blocked the RMCP-1 inhibiting activity of VN. Plasma VN had negligible RMCP-1-inhibiting activity. However, heat treatment of plasma VN, which is known to expose the heparin-binding domain, induced RMCP-1-inhibiting activity. Affinity chromatography on immobilized VN showed that RMCP-1 bound with high affinity to VN. The binding of RMCP-1 to VN was not heparin-dependent since free RMCP-1 bound with equal affinity to the immobilized VN as RMCP-1 present in complex with heparin. The inhibition of RMCP-1 by VN was shown to be reversible. Швеция, Dep. Veterin. Med. Chem. and Physiol. Chem., Biomed. Center. Uppsala. Библ. 40

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ПРОТЕИНАЗА 1
ВИТРОНЕКТИН
ИНГИБИРОВАНИЕ
ТУЧНЫЕ КЛЕТКИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Tomasini-Johansson, Bianca R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.354

Muta, Tatsushi.
Зимоген новой сериновой протеазы активируется компонентом клеточных стенок грибов [Text] / Tatsushi Muta // Seikagaku. - 1995. - Vol. 67, N 8. - С. 1032-1036 . - ISSN 0037-1017

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ЗИМОГЕН
АКТИВАЦИЯ
КОМПОНЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА
ГРИБЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.07-04Б2.121

Muta, Tatsushi.
Зимоген новой сериновой протеазы активируется компонентом клеточных стенок грибов [Text] / Tatsushi Muta // Seikagaku. - 1995. - Vol. 67, N 8. - С. 1032-1036 . - ISSN 0037-1017

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ЗИМОГЕН
АКТИВАЦИЯ
КОМПОНЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА
ГРИБЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.10-04М4.528

Rodgers, K. J.
Biotin-labeled potato chymotrypsin inhibitor-1: A useful probe for the detection and quantitation of chymotrypsin-like serine proteinases on Western blots and its application in the detection of a serine proteinase synthesised by articular chondrocytes [Text] / K. J. Rodgers, J. Melrose, P. Ghosh // Anal. Biochem. - 1995. - Vol. 227, N 1. - P129-134 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Биотин-меченный картофельный ингибитор химотрипсина 1: удобный зонд для количественного определения химотрипсин-подобных сериновых протеиназ при Western блот-анализе и его применение для определения сериновой протеиназы, синтезируемой хондроцитами
Аннотация: Биотинилированный картофельный ингибитор химотрипсина-1 (ИХТ) был использован в кач-ве зонда при Western блот-анализе для количественного определения химотрипсина и химотрипсин-подобной протеиназы, синтезируемой овечьими хондроцитами. Денситометрический анализ показал, что имеется линейная связь между кол-вом химотрипсина на зимограмме (в пределах 0,1-10 нг) и интенсивностью полосы, определяемой при Western блот-анализе, используя биотинилированный ИХТ в качестве зонда. Отмечается хорошая воспроизводимость и чувствительность метода количественного определения активных протеиназ, основанного на использовании биотинилированного ИХТ. Австралия, Raymond Purves Bone and Joint Res. Lab., Royal North Shore Hospital and Univ. of Sydney, St. Leonards, New South Wales 2065. Библ. 23

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.25.19.27
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
ХИМОТРИПСИНПОДОБНАЯ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ЗОНДЫ
ИНГИБИТОР ХИМОТРИПСИНА 1

Доп.точки доступа:
Melrose, J.; Ghosh, P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.12-04И3.295

Ashida, Masaaki.
Role of the integument in insect defense: Pro-phenol oxidase cascade in the cuticular matrix [Text] / Masaaki Ashida, Paul T. Brey // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 23. - P10698-10702 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Роль интегумента в защите насекомых: профенолоксидазный каскад в кутикулярном матриксе
Аннотация: Найдено, что кутикула тутового шелкопряда (Bombyx mori) содержит профенолоксидазу (ПФО; зимоген фенолоксидазы) и ее активирующий каскад. Активирующий каскад содержит по меньшей мере один зимоген сериновой протеиназы (латентная форма активирующего ПФО фермента). При инкубации экстрагированных компонентов каскада с Ca{2+} латентная форма активирующего ПФО фермента сама активируется и превращает в результате ограниченного протеолиза ПФО в фенолоксидазу. Путем иммуномечения золотом установлена локализация ПФО в кутикуле. Предполагают, что ПФО синтезируется в гемоцитах и активно транспортируется в кутикулу через эпидермис. Япония, Inst. Low Temperature Sci., Hokkaido Univ., Sapporo. Библ. 24

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.55.07
Рубрики: ФЕНОЛОКСИДАЗА
ПРОФЕНОЛОКСИДАЗА
ЗИМОГЕН
АКТИВАЦИЯ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
АКТИВИРУЮЩИЙ КАСКАД
КУТИКУЛА
BOMBYX MORI

Доп.точки доступа:
Brey, Paul T.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.10-04Б3.71

Выделение и характеристика сериновой протеиназы из Thermoactinomyces species, относящейся к группе Glu, Asp-специфичных ферментов [Текст] / И. В. Демидюк [и др.] // Биохимия. - 1997. - Т. 62, N 2. - С. 202-207 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Из культуральной жидкости Thermoactinomyces species при помощи гидрофобной хроматографии на фенил-сефарозе CL 4В в качестве ключевой стадии выделен электрофоретически гомогенный фермент, гидролизующий субстрат Glu,Asp-специфичных протеиназ Z-Glu-pNA и расщепляющий в окисленной B-цепи инсулина связь Glu13-Ala14. Мол. масса протеиназы 23 кД. Фермент полностью ингибируется диизопропилфторфосфатом и стабилен при pH 5-11. Фермент имеет pH-оптимум протеолитической активности 8,5 при гидролизе азоказеина. Температурный оптимум протеолитической активности - 55'ГРАДУС'. Определена N-концевая аминокислотная последовательность протеиназы: Ser-Val-Leu-Gly-Thr-Asp-Glu-Arg-Thr-Arg-Val-Thr-Asn-Thr-Thr-Thr- Tyr-Pro-Tyr-Trp-. Россия, Моск. гос. акад. тонкой хим. технологии, Москва. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
THERMOACTINOMYCES SP.

Доп.точки доступа:
Демидюк, И.В.; Носовская, Е.А.; Цаплина, И.А.; Каравайко, Г.И.; Костров, С.В.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.12-04Б2.112

Выделение и характеристика сериновой протеиназы из Thermoactinomyces species, относящейся к группе Glu, Asp-специфичных ферментов [Текст] / И. В. Демидюк [и др.] // Биохимия. - 1997. - Т. 62, N 2. - С. 202-207 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Из культуральной жидкости Thermoactinomyces species при помощи гидрофобной хроматографии на фенил-сефарозе CL 4В в качестве ключевой стадии выделен электрофоретически гомогенный фермент, гидролизующий субстрат Glu,Asp-специфичных протеиназ Z-Glu-pNA и расщепляющий в окисленной B-цепи инсулина связь Glu13-Ala14. Мол. масса протеиназы 23 кД. Фермент полностью ингибируется диизопропилфторфосфатом и стабилен при pH 5-11. Фермент имеет pH-оптимум протеолитической активности 8,5 при гидролизе азоказеина. Температурный оптимум протеолитической активности - 55'ГРАДУС'. Определена N-концевая аминокислотная последовательность протеиназы: Ser-Val-Leu-Gly-Thr-Asp-Glu-Arg-Thr-Arg-Val-Thr-Asn-Thr-Thr-Thr- Tyr-Pro-Tyr-Trp-. Россия, Моск. гос. акад. тонкой хим. технологии, Москва. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
THERMOACTINOMYCES SP.

Доп.точки доступа:
Демидюк, И.В.; Носовская, Е.А.; Цаплина, И.А.; Каравайко, Г.И.; Костров, С.В.

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 98.02-04Н1.271

Thogersen, Ida B.
Biosynthesis of bikunin proteins in the human carcinoma cell line HepG2 and in primary human hepatocytes. Polypeptide assembly by glycosaminoglycan [Text] / Ida B. Thogersen, Jan J. Enghild // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 31. - P18700-18709 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Биосинтез бикуниновых белков в клетках HepG2 карциномы человека и в первичной культуре гепатоцитов человека: сборка полипептида при помощи гликозаминогликана
Аннотация: Сериновые протеиназы, присутствующие в больших количествах в плазме крови человека, образованы двумя или тремя полипептидами и ковалентно соединены с гликозааминогликаном. Клетки HepG2 утратили способность к образованию этих белков. Первичные культуры гепатоцитов человека образуют бикуниновые белки, идентичные белкам из плазмы крови человека. Показано образование сшивок с гликозаминогликаном на поздних этапах секреторного процесса. Образование сшивок протекает путем протеолитического расщепления с последующим присоединением углевода. Обсуждают нарушения биосинтеза бикининовых белков в трансформированных клетках. США, Dep. Pathol., Duke Univ. Med. Ctr, Durham, NC 27710. Библ. 53

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК HEPG2

Доп.точки доступа:
Enghild, Jan J.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.05-04Я6.326

Thogersen, Ida B.
Biosynthesis of bikunin proteins in the human carcinoma cell line HepG2 and in primary human hepatocytes. Polypeptide assembly by glycosaminoglycan [Text] / Ida B. Thogersen, Jan J. Enghild // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 31. - P18700-18709 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Биосинтез бикуниновых белков в клетках HepG2 карциномы человека и в первичной культуре гепатоцитов человека: сборка полипептида при помощи гликозаминогликана
Аннотация: Сериновые протеиназы, присутствующие в больших количествах в плазме крови человека, образованы двумя или тремя полипептидами и ковалентно соединены с гликозааминогликаном. Клетки HepG2 утратили способность к образованию этих белков. Первичные культуры гепатоцитов человека образуют бикуниновые белки, идентичные белкам из плазмы крови человека. Показано образование сшивок с гликозаминогликаном на поздних этапах секреторного процесса. Образование сшивок протекает путем протеолитического расщепления с последующим присоединением углевода. Обсуждают нарушения биосинтеза бикининовых белков в трансформированных клетках. США, Dep. Pathol., Duke Univ. Med. Ctr, Durham, NC 27710. Библ. 53

ГРНТИ	34.19.27

ВИНИТИ 341.19.27.03
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК HEPG2

Доп.точки доступа:
Enghild, Jan J.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.06-04Б1.100

Involvement of serine proteinase in infectious pancreatic necrosis virus capsid protein maturation and NS proteinase cleavage in CHSE-214 cells [Text] / J. -L. Wu [et al.] // J. Fish Diseases. - 1998. - Vol. 21, N 3. - P215-220 . - ISSN 0140-7775
Перевод заглавия: Участие сериновой протеиназы в созревании капсидного белка вируса инфекционного некроза поджелудочной железы и расщепление NS-протеиназой в клетках CHSE-214
Аннотация: При экспрессии гена вируса инфекционного некроза поджелудочной железы (сем. Birnaviridae) продуцируется 4 главных генных продукта, к-рые подвергаются различным посттрансляционным расщеплениям образуя 3-5 вирусных структурных белков. Исследовалось вирусспецифическое созревание белка в эмбриональных клетках лосося. Предшествующий белок (pVP2-1) главного зрелого капсидного белка (VP2) был образован последовательно из pVP2-1 до pVP2 и VP2. Эксперименты с использованием ингибиторов сериновой протеиназы показали, что при этом созревание VP2 блокировалось. Протинин - потенциальный ингибитор протеиназы, блокировал переход pVP2-2 в VP2 и расщепление VP4 до VP4-1. Рез-ты показали, что созревание капсидного белка (VP2) и расщепление VP4 NS-протеиназой м. б. блокировано ингибиторами сериновой протеиназы. Библ. 25

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: БИРНАВИРУСЫ
ВИРУС ИНФЕКЦИОННОГО НЕКРОЗА ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
БЕЛКИ КАПСИДНЫЕ
СОЗРЕВАНИЕ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА

Доп.точки доступа:
Wu, J.-L.; Hong, J.-R.; Chang, C.-Y.; Hui, C.-F.; Liao, C.-F.; Hsu, Y.-L.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.06-04Б4.180

Characterization of an exported protease from Shiga toxin-producing Escherichia coli [Text] / Soudabeh Djafari [et al.] // Mol. Microbiol. - 1997. - Vol. 25, N 4. - P771 - 784 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Характеристика экспортируемой протеазы из продуцирующей токсин Шига Escherichia coli
Аннотация: Клонирован, секвенирован и охарактеризован ген pssA, кодирующий синтез нового высокомолекулярного белка, секретируемого продуцирующими токсин Шига Escherichia coli (STEC). Ген pssA расположен на большой плазмиде. Определение нуклеотидной последовательности из 10 630 обнаружило, что во фланкирующей ген pssA области имеется несколько элементов, напоминающих различные инсерционные элементы. Белок PssA образуется в виде предшественника размером 142 кДа; после C-концевого и N-концевого процессинга белок высвобождается в супернатант культуры в виде пептида размером 104 кДа. По первичной последовательности PssA очень схож с семейством автономно транспортируемых предполагаемых факторов вирулентности различных грамотрицательных бактерий. В это семейство входят белок Tsh патогенного для птиц штамма E. coli, белок SepA Shigella flexneri и белок EspC энтеропатогенных E. coli. Во всех четырех белках имеется общая последовательность, напоминающая каталитический центр некоторых сериновых протеиназ. У белка PssA обнаружена активность сериновой протеиназы и цитотоксичность для клеток Vero. Эта активность PssA и других представителей семейства Tsh, возможно, функционально важна при инфекции слоя слизистых клеток патогенными бактериями. Германия, Inst. fur Med. Mikrobiol., Justus-Liebig-Univ. Gessen, Frankfurter Str. 107, D-35392 Gessen. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН PSSA
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
БЕЛОК
PSSA БЕЛОК
СИНТЕЗ
ПЕРВИЧНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГОМОЛОГИЯ
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
АКТИВНОСТЬ
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПРОДУЦИРУЮЩИЕ ТОКСИН ШИГА

Доп.точки доступа:
Djafari, Soudabeh; Ebel, Frank; Deibel, Christina; Kramer, Sylvia; Hudel, Martina; Chakraborty, Trinad

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.08-04Б1.100

Hall, Matthew R. T.
Independently cloned halves of cytomegalovirus assemblin, A[n] and A[c] can restore proteolytic activity to assemblin mutants by intermolecular complementation [Text] / Matthew R. T. Hall, Wade Gibson // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 2. - P956-964 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Независимо клонированные половины A[n] и A[c] ассемблина цитомегаловируса могут восстановить протеолитическую активность мутантов ассемблина межмолекулярной рекомбинацией
Аннотация: У цитомегаловируса (ЦМВ) сериновая протеиназа ассемблин (I) подвергается автопротеолизу во внутреннем I-сайте на субъединицы A[n] и A[c]. Изучена коэкспрессия неактивных мутантных форм I с заменами, делециями или вставками и субъединицы I дикого типа (A[n] или A[c]), соответствующей мутированному домену I. Показано, что как A[n], так и A[c] могут восстанавливать ферментативную активность мутантов I. Во время комплементации наблюдается расщепление I-сайта мутантных I, но оно не является абсолютно необходимым, т. к. возможна эффективная комплементация неактивных I с нерасщепляемыми I-сайтами. Межмолекулярная комплементация может восстанавливать активность неактивного полноразмерного предшественника I. Комплементация возможна между разными видами ЦМВ (напр. субъединица ЦМВ человека может спасать активность мутантного I обезьяньего ЦМВ). Эти данные показали, что I способен образовывать активные мультимерные структуры. США, Dep. Pharmacol. and Mol. Sci., Johns Hopkins Univ. Sch. Med., Baltimore, MD 21205. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ЦИТОМЕГАЛОВИРУСЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
МУЛЬТИМЕРИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Gibson, Wade

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.03-04В3.101

Taraxalisin - a serine proteinase from dandelion Taraxacum officinale Webb s.l. [Text] / G. N. Rudenskaya [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 437, N 3. - P237-240 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Тараксализин - сериновая протеиназа из одуванчика лекарственного Taraxacum officinale
Аннотация: В латексе корней одуванчика лекарственного найдена сериновая протеиназа, названная тараксализином, которая гидролизует хромогенный пептидный субстрат Glp-Ala-Ala-Leu-pNA при pH 8,0. Максимум активности фермента обнаружен в апреле, в начале развития растений после зимнего периода. Очищенная протеиназа инактивируется специфическими ингибиторами сериновых протеиназ диизопропилфосфатом и фенилметилсульфонилфторидом. Молек. масса фермента 67 кДа, pI 4,5, стабильность в интервале pH 6-9 в присутствии 2 мМ Ca{2+}, оптимум т-ры 40'ГРАДУС'C, K[m]=0,37'+-'0,06 мМ. Субстратная специфичность тараксализина в отношении синтетических пептидов и инсулиновой B-цепи сравнима с таковой двух других субтилизин-подобных сериновых протеиназ, кукумизином и маклурализином. Россия, Химич. ф-т МГУ, Москва 119899. Библ. 13

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
TARAXACUM OFFICINALE

Доп.точки доступа:
Rudenskaya, G.N.; Bogacheva, A.M.; Preusser, A.; Kuznetsova, A.V.; Dunaevsky, Ya.E.; Golovkin, B.N.; Stepanov, V.M.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.06-04Я6.97

Identification and characterization of DegP, a serine protease associated with the luminal side of the thylakoid membrane [Text] / Hanan Itzhaki [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 12. - P7094-7098 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Идентификация и характеристика сериновой протеазы DegP, связанной с обращенной в полость частицы стороной тилакоидной мембраны
Аннотация: Изучали сериновые протеазы (СП) хлоропластов гороха Вестерн-анализ с антителами против периплазматической СП DegP E. coli показал наличие в хлоропластах гомологичной DegP протеазы (ХПр). Она связана с той стороной тилакоидной мембраны, которая обращена в полость частицы, и может быть отделена смесью соли в высокой конц-ии и неионного детергента. Активность ХПр повышается в 2 раза при инкубации гороха при повышенной температуре 4 час. Выделенная ХПр гидролизует 'бета'-казеин. Активность ХПр ингибируется специфическим для СП ингибитором. Предполагается исследовать далее физиологическую роль ХПр. Израиль, Hebrew Univ. Jerusalem. Библ. 28

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.09
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
АКТИВНОСТЬ
МЕМБРАНЫ
ТИЛАКОИДНЫЕ

Доп.точки доступа:
Itzhaki, Hanan; Naveh, Leah; Lindahl, Marika; Cook, Mira; Adam, Zach

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.06-04В3.92

Serine proteinase from rice bean [Text] / Pranab S. Basu [et al.] // Indian J. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 33, N 6. - P491-497 . - ISSN 0301-1208
Перевод заглавия: Сериновая протеиназа из рисовой фасоли
Аннотация: Из проросших семян рисовой фасоли выделили новую протеиназу, очистили методами хр-фии в 130 раз и охарактеризовали. Мол. м. 'ЭКВИВ'16кД, рН-оптимум 8,4, при т-ре выше 37'ГРАДУС'С активность снижается, энергия активации - 6,5 ккал/моль субстрата, K[M] при гидролизе N-бензоил-аргининэтилового эфира - 6*10{-5} М. Фенилметилсульфонилфторид ингибировал активность полностью, ингибитор трипсина из соевых бобов - на 90%. Фермент чувствителен к Ca{2+}, активен в отношении казеина, гемоглобина, вицилина. Модификаторы SH-групп влияли на активность незначительно. На основании этих данных протеиназу отнесли к классу трипсиноподобных сериновых протеиназ. Индия, Indian Inst. Chem. Biol., Calcutta 700 032. Библ. 26

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОЧИСТКА
БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ПРОРОСШИЕ СЕМЕНА
VIGNA UMBELLATA

Доп.точки доступа:
Basu, Pranab S.; Biswas, Chhanda; Majhi, Ramdhan; Datta, Tapash K.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.08-04В3.104

Новая субтилаза из корней одуванчика Taraxacum officinale Webb S.L. [Текст] / А. М. Богачева [и др.] // Биохимия. - 1999. - Т. 64, N 9. - С. 1224-1232 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Сериновая протеиназа из корней Taraxacum officinale Webb S. L. получена методом аффинной хроматографии и гель-фильтрацией на суперозе 6R в режиме FPLC. Фермент, названный тараксализином, является гликопротеином, имеет мол. массу 67 кД, 54% к-рой составляют углеводы. По субстратной специфичности, по отношению к синтетическим пептидам и B-цепи инсулина он похож на кукумизин из Cucumis melo и субтилизиноподобную протеиназу маклюрализин из Maclura pomifera. Фермент ингибируется DFP и PMSF. Тараксализин проявляет максимальную активность при pH 8,0. Диапазон pH-стабильности находится в узких пределах pH 6,0-9,0, температурный оптимум субтилазы - 40'ГРАДУС'. N-Концевая последовательность имеет 40% остатков идентичных последовательности субтилизина Карлсберг. Т. обр. сериновая протеиназа из корней одуванчика принадлежит к семейству субтилизина, к-рое, очевидно, широко распространено в царстве растений. Россия, МГУ, Москва. Библ. 19

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: СУБТИЛАЗА
ТАРАКСАЛИЗИН
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОЧИСТКА
БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
КОРНИ
TARAXACUM OFFICINALE

Доп.точки доступа:
Богачева, А.М.; Руденская, Г.Н.; Пройсер, А.; Чикилева, И.О.; Дунаевский, Я.Е.; Головкин, Б.Н.; Степанов, В.М.

1-20 21-40 41-57

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска