СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 77
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-77

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.01-04И2.113

The use of cysteine proteinase inhibitors as a possible antischistosomal approach [Text] : abstr. Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Struct. and Mol. Biol. Protease Funct. and Inhib.", Santa Fe, N. M., March 5-12, 1994 / Mo Klinkert [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18 D. - P169 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Использование ингибиторов цистеиновой протеиназы как возможный подход к лечению шистосомозов
Аннотация: Цистеиновые протеиназы локализуются в кишечнике шистосом и играют важную роль в их питании, в частности в метаболизме гемоглобина хозяина. В опытах in vitro в культуры с взрослыми шистосомами Schistosoma mansoni добавляли различные пептидилдиазометаны, ингибиторы различных цистеиновых протеаз. Показано, что присутствие в культуре указанных ингибиторов вело к морфологическим изменениям паразитов, снижению их подвижности и, в конце концов, к их гибели. Обсуждается возможный механизм действия ингибиторов цистеиновых протеиназ на метаболизм шистосом и перспективы создавания на основе этих ингибиторов лекарственных препаратов для лечения шистосомозов. Италия, Inst. Cell Biol., Consiglio Nacionale delle Ricerche, Rome.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.11.17
Рубрики: SCHISTOSOMA MANSONI (TREM.)
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИТОРЫ
ЛЕЧЕНИЕ
НОВЫЕ ПРЕПАРАТЫ

Доп.точки доступа:
Klinkert, Mo; Pica-Mattocia, Livia; Cioli, Donato; Shaw, Elliott

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И2.039

Identification and molecular cloning of four cysteine proteinase genes from the pathogenic protozoon Trichomonas vaginalis [Text] / David J. Mallinson [et al.] // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 10. - P2725- 2735 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Идентификация и молекулярное клонирование генов четырех цистеиновых протеиназ из патогенного простейшего Trichomonas vaginalis
Аннотация: Геномная ДНК T. vaginalis была использована как матрица в полимеразной цепной р-ции с олигонуклеотидными праймерами, воспроизводящими высококонсервативные фрагменты генов различных эукариотических цистеиновых протеиназ (ЦП). При этом получено несколько полинуклеотидов, один из к-рых был использован при сканировании библиотеки кДНК T. vaginalis на среднем уровне избирательности. В рез-те было выделено 5 клонов кДНК, кодирующих сходные, но не идентичные ЦП. В дальнейшем 3 этих клона (TvЦП 1, 2 и 4) были охарактеризованы непосредственно, а один (TvЦП 3) - после дополнительной полимеразной цепной реакции, проведенной в целях увеличения его длины. Предсказана аминокислотная последовательность кодируемых ЦП. Степень идентичности в пределах семейства ЦП паразита варьировала от 53% до 72%. Продукты генов TvЦП принадлежали к семейству катепсина L/катепсина Н/папаина, представители к-рого широко распространены в животном и растительном царстве. Обнаружено значительное совпадение первичной последовательности различных TvЦП с ЦП из Dictyostelium discoideum, человека, креветки, рапса и риса, однако, в отличие от этих ферментов, изучаемые TvЦП имели резко укороченные "сигнальные" аминокислотные последовательности. Методом блоттинга показано, что гены TvЦП 1, 2 и 3 представлены в геноме единственной копией, а ген TvЦП 4 повторяется многократно. В клетках T. vaginalis идет интенсивная транскрибция генов ЦП и синтез их белков, к-рые, вероятно, играют важную роль в инвазии паразита. Великобритания, Univ. Stirling, Stirling FK9 4LA. Библ. 58.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.99.02
Рубрики: TRICHOMONAS VAGINALIS (PROT.)
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СТРУКТУРА
ИЗМЕНЧИВОСТЬ

Доп.точки доступа:
Mallinson, David J.; Lockwood, Barbara C.; Coombs, Graham H.; North, Michael J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.03-04В3.037

Walsh, Terence A.
Proteolysis of the 85-kilodalton crystalline cysteine proteinase inhibitor from potato releases functional cystatin domains [Text] / Terence A. Walsh, James A. Strickland // Plant Physiol. - 1993. - Vol. 103, N 4. - P1227-1234 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Протеолиз 85 кД кристаллического ингибитора цистеиновых протеиназ из картофеля приводит к освобождению функциональных цистаиновых доменов
Аннотация: Проведено изучение 85 кД кристаллического ингибитора цистеиновых протеиназ из клеток клубней картофеля. Титрование папаиновой активности этим ингибитором выявило, что имеется восемь папаин-связывающих мест на молекулу ингибитора. Величина К[i] для ингибирования папаина равнялась 0,1 нМ. Обработка исследуемого ингибитора трипсином приводила к его фрагментации на 32 кД полипептид и пять 10 кД полипептидов. Все полученные фрагменты сохраняли способность ингибировать папаин и молярная стехиометрия связывания папаина была 2-3:1 и 1:1, соответственно. Фрагменты, полученные при переваривании картофельного ингибитора папаина трипсином были разделены с помощью ВЭЖХ и N-концевая аминокислотная последовательность каждого из фрагментов была определена. Обнаружено, что эти последовательности гомологичны N-концевым последовательностям членов цистатинового надсемейства ингибиторов цистеиновых протеиназ. США, Biotechnology Lab., DowElanco, Indianapolis, Indiana 46268-1054. Библ. 33.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
КАРТОФЕЛЬ
ЦИСТЕИН

Доп.точки доступа:
Strickland, James A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.06-04И2.008

Analysis of the cysteine proteinases of Leishmania mexicana and Trypanosoma cruzi using specific antisera [Text] / Colin D. Robertson [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 124, N 2. - P191-194 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Анализ цистеиновых протеиназ из Leishmania mexicana и Trypanosoma cruzi с использованием специфических антисывороток
Аннотация: Спектр и иммунологическая специфичность цистеиновых протеиназ (ЦП) различных стадий жизненного цикла L. mexicana и T. cruzi охарактеризованы методом иммуноблоттинга с помощью 4 различных аСв: 1) против нативного круципаина - ЦП из T. cruzi; 2) против С-концевого "расширения" (добавочного полипептида) круципаина; 3) против папаина; 4) против ЦП lmcpb из L. mexicana. ЦП из лизатов промастигот и амастигот L. mexicana распознавались аСв 1, 3 и 4, причем наряду с известными формами ЦП в диапазоне мол. м. 23-35 кД был выявлен ранее неохарактеризованный антиген 22 кД. ЦП из разл. стадий T. cruzi распознавались аСв 1 и 2, но не 3. Заключают, что ЦП из L. mexicana содержит антигенные эпитопы, родственные как папаину, так и круципаину. Библ. 12.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.02
Рубрики: LEISHMANIA MEXICANA (PROT.)
TRYPANOSOMA CRUZI (PROT.)
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СОСТАВ
ИММУНОГЕННОСТЬ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Robertson, Colin D.; Martinez, Javier; Cazzulo, Juan-Jose; Coombs, Graham H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.06-04И2.036

Distribution of parasite cysteine proteinases in lesions of mice infected with Leishmania mexicana amastigotes [Text] / Thomas Ilg [et al.] // Mol. and Biochem. Parasitol. - 1994. - Vol. 67, N 2. - P193-203 . - ISSN 0166-6851
Перевод заглавия: Распределение цистеиновых протеиназ паразита в изъязвлениях у мышей, зараженных амастиготами Leishmania mexicana
Аннотация: Изучена возможная роль цистеиновых протеиназ (ЦП) L. mexicana в патогенезе вызываемых ими кожных поражений на экспериментальной модели у мышей. Бесклеточный экстракт материала кожных поражений содержал большое кол-во кислых протеиназ, большинство к-рых идентифицировано как ЦП амастигот паразита. На основании данных иммуноэлектронной микроскопии предполагают, что в кожных поражениях достаточно часто происходит лизис амастигот внутри паразитофорных вакуолей макрофагов (Мф), после чего Мф, обычно, также разрушаются и ЦП выходят в межклеточное пространство. Расщепление под их действием клеток хозяина и соединительнотканного матрикса приводит, в свою очередь, к дальнейшему развитию кожного поражения. Германия, Max-Planck-Inst., Biol., Abteilung Membranbiochemie, CorrensstraSSe 38, D-72076 Tubingen. Библ. 38.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.11.19
Рубрики: ЛЕЙШМАНИОЗЫ
КОЖНЫЙ
ПАТОГЕНЕЗ
КОЖНЫЕ ПОРАЖЕНИЯ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Ilg, Thomas; Fuchs, Manuela; Gnau, Volker; Wolfram, Markus; Harbecke, Dorothee; Overath, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.02-04И2.16

Antigenicity of cystatin-binding proteins from parasitic protozoan. Detection by a proteinase inhibitor based capture immunoassay (PINC-ELISA) [Text] / Julio Scharfstein [et al.] // J. Immunol. Meth. - 1995. - Vol. 182, N 1. - P63-72 . - ISSN 0022-1759
Перевод заглавия: Антигенность цистатин-связывающих белков из паразитического простейшего. Выявление с помощью основанного на ингибиторе протеиназы иммуноанализа захвата (PINC-ELISA)
Аннотация: Новый вид иммуноанализа PINC-ELISA базируется на иммобилизации ингибиторов цистеиновых протеиназ субсемейства цистатина (PINC) на твердой фазе. Это позволяет селективно улавливать цистеиновые протеиназы из среды инкубации. Метод применен для выявления папаин-подобных протеиназ у Trypanosoma cruzi, Leishmania donovani и L. mexicana amazonensis (промастигот и амастигот). Обсуждается возможность использования предложенного метода в серодиагностике заболеваний, вызываемых указанными простейшими. Бразилия, CCS Cidade Univ., 21944 Rio de Janeiro. Библ. 36

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.02
Рубрики: TRYPANOSOMA SPP. (PROT.)
LEISHMANIA SPP. (PROT.)
ВЫЯВЛЕНИЕ
ДИАГНОСТИКА
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ИНГИБИТОРЫ
ELISA
МОДИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Scharfstein, Julio; Abrahamson, Magnus; Palatnik, de Souza Clarissa B.; Barral, Aldina; Silva, Ian Victor

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.04-04И2.193

Rege, Ajay A.
Cysteine proteinases from Schistosoma haematobium adult worms [Text] / Ajay A. Rege, Weiye Wang, Marc H. Dresden // J. Parasitol. - 1992. - Vol. 78, N 1. - P16-23 . - ISSN 0022-3395
Перевод заглавия: Цистеиновые протеиназы из взрослых трематод Schistosoma haematobium
Аннотация: Охарактеризованы цистеиновые (катепсиноподобные) протеиназы из взрослых трематод Sch. haematobium. Протеиназа ShCPI была идентифицирована с помощью {125}I-меченного ковалентного ингибитора Z-Тир-Ала-CHN[2] (I), ее мол. масса составила 35 кД. Второй фермент, ShCP2, был очищен методом гель-фильтрации и диализа. Его мол. масса равнялась 32 кД, он был тиол-зависимым и ковалентно метился I. N-концевая последовательность ShCP2 была на 70% гомологична катепсину B из Sch. mansoni, а также проявляла сходство с катепсинами лизосом млекопитающих. Третья протеиназа - ShCP3 - резко отличалась от первых 2 и напоминала 28-кД цистеиновую протеиназу из Sch. mansoni. Заключают, что спектр цистеиновых протеиназ у Sch. haematobium и Sch. mansoni сходен. США, Verna and Marrs McLean Dep. of Biochem., Baylor College of Med., One Baylor Plaza, Houston, Texas 77030. Библ. 22

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.11.17
Рубрики: SCHISTOSOMA HAEMATOBIUM (TREM.)
ВЗРОСЛЫЕ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Wang, Weiye; Dresden, Marc H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.05-04И2.189

Excystment of Paragonimus westermani metacercariae by endogenous cysteine protease [Text] / Young-Bae Chung [et al.] // J. Parasitol. - 1995. - Vol. 81, N 2. - P137-142 . - ISSN 0022-3395
Перевод заглавия: Эксцистирование метацеркарий трематоды Paragonimus westermani эндогенной цистеиновой протеиназой
Аннотация: Для заражения последующего паратенического или окончательного хозяина метацеркарии (МЦ) трематоды P. westermani должны эксцистироваться в кишечнике промежуточного хозяина. Оптимальные условия для эксцистирования включают pH 8,0-9,0 и т-ру 40'ГРАДУС'С. В этих условиях процесс эксцистирования МЦ значительно ускоряется при добавлении дитиотреитола (ДТ) в конц-ии 1,0 мМ. Действие ДТ значительно ингибировалось при добавлении ингибиторов цистеиновых протеиназ (ЦП) L-транс-эпоксисукциниллейциламидо(4-гуанидин)бутана или леупептина - свидетельство, что в процессе эксцистирования участвуют какие-то ЦП МЦ. Протеолитическая активность была выявлена в секреторно-экскреторных продуктах недавно эксцистировавшихся МЦ. В этих продуктах методами хроматографии выявлено 2 протеазы с мол. м. 27 и 28 кД. Первая из них характеризовалась эндодипептидолитической активностью при pH 5,0-8,5 и стабильностью в течение 3 дн при нейтральной pH, а другая - стабильностью при pH 5,0-7,5 и низкой активностью при pH 8,5. Обе протеазы обусловливали гидролиз коллагена, фибронектина и миозина при pH 8,0 в течение 1 ч. Эти данные свидетельствуют об участии ЦП МЦ P. westermani в процессе их эксцистирования. Корея, Dep. Parasitol., College of Med., Chung-Ang Univ., Seoul 156-756. Библ. 19

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.11.13
Рубрики: PARAGONIMUS WESTERMANI (TREM.)
МЕТАЦЕРКАРИИ
ЭКСЦИСТИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМЫ
УСЛОВИЯ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Chung, Young-Bae; Kong, Yoon; Joo, Il-Jung; Cho, Seung-Yull; Kang, Shin-Yong

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.05-04И2.220

Rhoads, M. L.
Developmentally regulated secretion of cathepsin L-like cysteine proteases by Haemonchus contortus [Text] / M. L. Rhoads, R. H. Fetterer // J. Parasitol. - 1995. - Vol. 81, N 4. - P505-512 . - ISSN 0022-3395
Перевод заглавия: Регулируемая развитием секреция цистеиновых протеиназ, сходных с катепсином-L, нематодами Haemonchus contortus
Аннотация: Через 24 ч после культивирования взрослых нематод H. contortus в среде культивирования была выявлена активность цистеиновых протеиназ (ЦП). Выделявшиеся в среду ЦП обусловливали гидролиз замещенных синтетических флуорогенных 7-амино-4-трифлуорометилкумаринов (АФК) - Z-ФЕН-АРГ-АФК и Z-АЛА-АРГ-АРГ-АФК, но не Z-АРГ-АРГ-АФК и Z-АРГ-АФК. Эти св-ва свидетельствуют о сходстве выделявшихся ЦП с катепсином-L. Наибольшая активность ЦП внутри паразита была связана с кишечником. Выделявшиеся ЦП ингибировали свертываемость крови овец и вызывали гидролиз гемоглобина, фибриногена, коллагена и IgG. С помощью специфического зонда (биотинилированного фенилаланин-аргинин-флуорометилкетона, специфически связывающегося с активными ЦП) выявлено 4 ЦП с мол. м. 30, 34, 37 и 41 кД. При культивировании взрослых нематод в присутствии 0,1 мМ левамизола кол-во выделявшихся ЦП сокращалось на 50%, а в присутствии 0,1 мМ рафоксанида ЦП вообще в среде не выявлялись. Выделение ЦП, сходных с катепсином-L, обнаружено также у личинок IV, но не III стадии указанных нематод. Предполагается, что секретирование указанных ЦП, регулируемое развитием, имеет большое значение в процессах питания и/или защиты паразита от иммунного воздействия хозяина. США, Parasite Biol. and Epidemiol. Lab., Livestock and Poultry Sci. Inst., USDA, ARS, Beltsville, Maryland 20705. Библ. 41

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.15.17
Рубрики: HAEMONCHUS CONTORTUS (NEM.)
ВЗРОСЛЫЕ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СТРУКТУРА
АКТИВНОСТЬ
СУБСТРАТЫ
ИНГИБИТОРЫ

Доп.точки доступа:
Fetterer, R.H.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.06-04И2.46

The biosynthesis, processing, and immunolocalization of Leishmania pifanoi amastigote cysteine proteinases [Text] / S.Monroe Duboise [et al.] // Mol. and Biochem. Parasitol. - 1994. - Vol. 68, N 1. - P119-132 . - ISSN 0166-6851
Перевод заглавия: Биосинтез, превращения и иммунолокализация цистеиновых протеиназ амастигот Leishmania pifanoi
Аннотация: Амастигот (АМ) лейшманий L. pifanoi культивировали аксенически при 31'ГРАДУС'C в среде F-29 на основе среды 199 и изучали динамику биосинтеза, превращений и локализацию регулируемой развитием цистеиновой протеиназы Lpcys2 (I). В работе также использовали моноклональные антитела, специфичные относительно I и домена на карбоксильном окончании I. Анализ структуры в процессе биосинтеза и превращений I показал, что синтез начинается с предшественника (мол. м. 45 кД), к-рый постепенно превращается в активную I с мол. м. 27 кД с COOH-терминальным доменом размером 15 кД. Установлено, что протеолитической активностью обладают как окончательная "зрелая", так и промежуточная форма I. Обработка АМ некоторыми ингибиторами I (но не ингибиторами аспартино-кислой протеиназы) подавляла синтез I и деление АМ. С помощью электронной иммуноцитохимической микроскопии показано, что I локализуется в мегасомах, жгутиковом кармане и на плазматической мембране (последнее подтверждается и выделением небольшого кол-ва I в культуральную среду). Lpcys1, родственная, но содержащаяся в меньшем кол-ве специфическая для АМ цистеиновая протеиназа, у к-рой отсутствует COOH-терминальный домен, локализуется в жгутиковом кармане и в мегасомах АМ (последнее свидетельствует о том, что связь I с мегасомами не зависит от COOH-терминального домена). США, Yale Univ. Sch. Med., Dep. Epidemiol. and Public Health, P. O. Box 208034, 60 College Street, New Haven, CT 06510-8034. Библ. 48

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.11.17
Рубрики: LEISHMANIA PIFANOI (PROT.)
АМАСТИГОТЫ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СТРУКТУРА
СИНТЕЗ
АКТИВНОСТЬ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Duboise, S.Monroe; Vannier-Santos, Marcos A.; Costa-Pinto, Diamar; Rivas, Luis; Pan, Alfred A.; Traub-Cseko, Yara; De, Souza Wanderley; McMahon-Pratt, Diane

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.10-04К1.180

Reddy, Vivek Y.
Pericellular mobilization of the tissue-destructive cysteine proteinases, cathepsins B, L, and S, by human monocyte-derived macrophages [Text] / Vivek Y. Reddy, Qing-Yu Zhang, Stephen J. Weiss // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 9. - P3849-3853 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Периклеточная мобилизация разрушающих ткани цистеиновых протеиназ - катепсинов B, L и S, (вызываемая) макрофагами, происходящими из моноцитов человека
Аннотация: Известно, что макрофаги (Мф) участвуют в деструкции тканей при хроническом воспалении, но сами по себе обладают низкой протеазной активностью in vitro. В работе показано, что Мф, образующиеся из моноцитов человека, обладают резко выраженной способностью к деградации белка внеклеточного матрикса - эластина и синтезируют эластинолитические металлопротеиназы желатиназу В и матрилизин), а также - цистеиновые протеиназы - катепсины B, L и S (Кт). Только Кт обнаруживаются в среде культивирования Мф в форме зрелых и активных ферментов, по данным флуоресцентного анализа и аффинного мечения активных центров. Ингибирование Кт полностью подавляет эластинолитическую активность Мф. США, Dep. Internal Med., Comprehensive Cancer Ctr., Univ., Ann Arbor, MI 48109

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.11
Рубрики: ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
МАКРОФАГИ
МОНОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Zhang, Qing-Yu; Weiss, Stephen J.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.11-04И2.23

Inhibition of cruzipain, the major cysteine proteinase of the protozoan parasite, Trypanosoma cruzi, by proteinase inhibitors of the cystatin superfamily [Text] / Veronika Stoka [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 370, N 1-2. - P101-104 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ингибирование крузипаина, главной цистеиновой протеиназы простейшего паразита, Trypanosoma cruzi, протеиназными ингибиторами цистатинового надсемейства
Аннотация: Показано, что крузипаин, главная цистеиновая протеиназа из эпимастигот Trypanosoma cruzi, очищенная до гомогенного состояния, существует в нескольких формах с ИЭТ между 3,7 и 5,1 и мол. массой 41 кД. Выделенный фермент стабилен в пределах рН 4,5-9,5. Найдено, что крузипаин быстро и сильно ингибируется различными белковыми ингибиторами цистатинового надсемейства (k[ass]=1,7-79*10{6} M{-1}s{-1}, K[d]=1,4-72 pM). Эти результаты указывают на возможную защитную роль хозяйских цистатинов после заражения паразитом и могут быть использованы для разработки новых терапевтических средств. Словения, Dep. of Biochem. and Mol. Biol., J. Stefan Inst., Ljubljana. Библ. 35

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.09.17
Рубрики: ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
КРУЗИПАИН
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ИНГИБИТОРЫ
ЦИСТАТИНЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ТРИПАНОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Stoka, Veronika; Nycander, Maria; Lenarcic, Brigita; Labriola, Carlos; Cazzulo, Juan Jose; Bjork, Ingemar; Turk, Vito

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.11-04М4.35

Inhibitory effect of leupeptin on the intracellular maturation of lysosomal cathepsin L in primary cultures of rat hepatocytes [Text] / Yukio Nishimura [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1995. - Vol. 18, N 7. - P945-950 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Ингибирующее действие лейпептина на внутриклеточный процессинг лизосомального катепсина L в первичных культурах гепатоцитов крыс
Аннотация: В первичных культурах гепатоцитов (ГЦ) крыс с использованием импульсного мечения in vivo [{35}S]метионином изучали внутриклеточный процессинг лизосомального катепсина L. Первоначально катепсин L синтезировался в виде профермента с мол. м. 39 кД, к-рый впоследствии превращался в формы фермента с мол. м. 30 и 25 кД. В обработанных лейпептином ГЦ наблюдалось ингибирование превращения профермента, причем при субклеточном фракционировании ГЦ профермент обнаруживался во фракции лизосом высокой плотности. Сделан вывод о важной роли цистеиновых протеиназ во внутриклеточном протеолитическом процессинге и активации катепсина L in vivo в лизосомах. Япония, Kyushu Univ., Maidashi 3-1-1, Higashi-ku, Fukuoka 812-82. Библ. 31

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: БЕЛКИ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
КАТЕПСИН L
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Nishimura, Yukio; Kato, Keitaro; Furuno, Koji; Himeno, Masaru

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.05-04И2.50

Pral, E. M.F.
Uptake of Z-Tyr[{125}I]-AlaCHN[2], an irreversible cysteine proteinase inhibitor, by lesion amastigotes, axenic amastigotes and promastigotes of Leishmania mexicana [Text] / E. M.F. Pral, S. C. Alfieri // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1996. - Vol. 29, N 8. - P987-994 . - ISSN 0100-879X
Перевод заглавия: Поглощение Z-Tyr[{125}I]-AlaCHN[2], необратимого ингибитора цистеиновых протеиназ, амастиготами изъязвлений, аксеническими амастиготами и промастиготами Leishmania mexicana
Аннотация: Меченный радионуклидом ингибитор цистеиновых протеиназ Z-Tyr[{125}I]-AlaCHN[2] активно поглощается промастиготами и амастиготами L. mexicana в широком диапазоне pH культуральной среды и специфически метит 2 лейшманийных белка с мол. м. 28 и 31 кД. Методом ЭФ в содержащих желатин гелях подтверждено, что оба белка представляют собой тиоловые (цистеиновые) протеиназы. Во всех 3 тестированных жизненных стадиях паразита наблюдали линейное возрастание поглощения метки во времени, причем наибольшую скорость поглощения проявляли амастиготы в изъязвлениях. Насыщение процесса поглощения ингибитора наблюдалось через 5 ч после начала опыта. В последующие 5 ч уровень активных цистеиновых протеиназ в амастиготах восстанавливался. Бразилия, Univ. de Sao Paulo, 05508-900, Sao Paulo, SP. Библ. 29

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.11.17
Рубрики: LEISHMANIA MEXICANA (PROT.)
ПРОМАСТИГОТЫ
АМАСТИГОТЫ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ИНГИБИТОРЫ
ПОГЛОЩЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Alfieri, S.C.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.05-04М4.31

Identification of bovine stefin A, a novel protein inhibitor of cysteine proteinases [Text] / Boris Turk [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 360, N 2. - P101-105 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Идентификация стефина A быка, нового белкового ингибитора цистеиновых протеиназ
Аннотация: Проведены выделение и характеристика стефина A из кожи быка и определена его полная аминокислотная последовательность. Показано, что исследуемый ингибитор имеет мол. массу 11123 и состоит из 98 аминокислотных остатков. Хотя аминокислотная последовательность стефина A из кожи быка имеет значительное сходство с последовательностями стефинов A человека и крысы, обнаружены некоторые значительные различия в кинетических параметрах. Отмечено, что стефин A быка связывается быстро и прочно с катепсином L; связывание с катепсином H также быстрое, но более слабое, а с катепсином B значительно более медленное, но более прочное, чем с катепсином H. Словения, Dep. Biochem. Mol. Biol., J. Stefan Inst., 61000 Ljubljana. Библ. 28

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: СТЕФИН A
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ИНГИБИТОР
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
КАТЕПСИНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
КРУПНЫЙ РОГАТЫЙ СКОТ

Доп.точки доступа:
Turk, Boris; Ritonja, Anka; Bjork, Ingemar; Stoka, Veronika; Dolenc, Iztok; Turk, Vito

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 98.05-04И2.62

Alderete, J. F.
The vagina has reducing environment sufficient for activation of Trichomonas vaginalis cysteine proteinases [Text] / J. F. Alderete, Daniele Provenzano // Genitourin. Med. - 1997. - Vol. 73, N 4. - P291-296 . - ISSN 0266-4348
Перевод заглавия: Среда влагалища обладает достаточно восстановительными свойствами для активации цистеиновых протеиназ Trichomonas vaginalis
Аннотация: T. vaginalis секретирует ряд растворимых тиоловых протеиназ, к-рые могут играть определенную роль в качестве факторов патогенности этого простейшего. Для проявления активности протеиназ необходимо присутствие восстановительной среды и свободных SH групп. Методом спектрофотометрии с реактивом Эллмана было изучено 48 влагалищных смывов и показано, что у 18,7% пациенток конц-ия свободных тиоловых соединений во влагалище менее 10 мкМ в расчете на дитиотрейтол (ДТТ), у 8,3% - от 20 до 40 мкМ, а у остальных - в пределах от 10 до 20 мкМ. Следует учесть, что активация одной из протеиназ T. vaginalis происходит уже при 2,5 мкМ ДТТ, а при 10 мкМ отмечается не менее 3 активных изоформ. Т. обр., у большинства пациенток среда влагалища достаточно восстановительная, чтобы протеиназы T. vaginalis были активными. Между тем, уже при 10 мкМ Н[2]O[2] в р-ре все протеиназы T. vaginalis полностью инактивируются. Такая конц-ия перекиси водорода может наблюдаться в физиологических условиях за счет продукции ее нормальной симбиотической микрофлорой (лактобациллами). США, Univ. of Texas, Health Science Center, 7703 Floyd Curl Drive, San Antonio, TX 78284-7758. Библ. 38

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.99.19
Рубрики: TRICHOMONAS VAGINALIS (PROT.)
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
АКТИВАЦИЯ
ВЛАГАЛИЩЕ
СРЕДА

Доп.точки доступа:
Provenzano, Daniele

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.08-04Б2.340

Recombinant caspase-3 expressed in Pichia pastoris is fully activated and kinetically indistinguishable from the native enzyme [Text] / Jiuru Sun [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 238, N 3. - P920-924 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Рекомбинантная каспаза-3, полученная экспрессией в Pichia pastoris, полностью активирована и кинетически неотличима от нативного фермента
Аннотация: Каспазы (Кз), внутриклеточные цистеиновые протеиназы, играют ключевую роль в воспалении и апоптозе. Рекомбинантные Кз в типичном случае продуцируются в системе экспрессии Escherichia coli, при этом существуют проблемы солюбилизации, повторного сворачивания и активации протеазы. Описана продукция Кз-3 (CPP32/Yama/Apopain) в метилотрофных дрожжах Pichia pastoris и очистка р-римого белка из лизатов дрожжей с использованием кобальтовой аффинной хр-фии. Рекомбинантная Кз полностью активируется, стабильна и расщепляет субстрат z-асп-глу-вал-асп-7-амино-4-трифторметилкумарин (K[m] -16,8 'мю'M), но не z-тир-вал-ала-асп-7-амино-4-трифторметилкумарин. Она опосредует расщепление апоптотического субстрата поли(ADP-рибозо)-полимеразы в клеточных экстрактах, но не расщепляет проинтерлейкин-1'бета'. Характер ее взаимодействия с белковыми ингибиторами неотличим от такового у нативной Kз-3, очищенной из апоптотических клеточных экстрактов. Активация рекомбинантной Кз-3 происходит в клетках дрожжей в отсутствие у них собственной каспазной активности. По-видимому, Кз-3 способна аутоактивироваться. Однако очищенный фермент неспособен расщеплять про-Кз-3. Вероятно, аутоактивация Кз-3 in vivo не происходит, пока не достигаются ее очень высокие конц-ии. Австралия, Dep. Med., Monash Med. Sch., Box Hill Hosp., Box Hill 3128. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.09
Рубрики: КАСПАЗА 3
РЕКОМБИНАНТНАЯ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ
PICHIA PASTORIS
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
АПОПТОЗ
ВОСПАЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Sun, Jiuru; Bottomley, Stephen P.; Kumar, Sharad; Bird, Phillip I.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 99.05-04М6.180

Строев, Е. А.
Изменение активности лизосомальных цистеиновых протеиназ в различных фракциях лейкоцитов периферической крови у больных инсулиннезависимым сахарным диабетом [Текст] / Е. А. Строев, М. А. Борискина // Вопр. биол., мед. и фармац. химии. - 1998. - N 2. - С. 29-32
Аннотация: В работе изучены изменения активности лизосомных цистеиновых протеиназ в мононуклеарных и полиморфноядерных лейкоцитах периферической крови у больных инсулинонезависимым сахарным диабетом. Обнаружено выраженное достоверное повышение активности катепсинов B+L в обеих фракциях лейкоцитов и катепсина C в полиморфноядерных лейкоцитах. Активность катепсина C в моноядерных лейкоцитах также проявляла тенденцию к повышению. Эти изменения приводили к нарушению соотношения изучаемых ферментов в различных типах лейкоцитов. Выявленные изменения могут играть роль в патогенезе проявлений заболевания: ангиопатий и атеросклероза. Библ. 17

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.23
Рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
2-ГО ТИПА
ЛЕЙКОЦИТЫ ПЕРИФЕРИЧЕСКОЙ КРОВИ
ЛИЗОСОМЫ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Борискина, М.А.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.06-04В3.73

Related cystatin inhibitors from leaf and from seed Phaseolus vulgaris L. [Text] / Joze Brzin [et al.] // Plant Sci. - 1998. - Vol. 138, N 1. - P17-26 . - ISSN 0168-9452
Перевод заглавия: [Сравнение свойств] ингибиторов цистатина из листьев и семян фасоли

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ
ЦИСТАТИН
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СВОЙСТВА
ЛИСТ
СЕМЯ
ФАСОЛЬ

Доп.точки доступа:
Brzin, Joze; Popovic, Tatjana; Ritonja, Anka; Puizdar, Vida; Kidric, Marjetka

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.08-04М4.24

Леонтьев, А. В.
Структура и свойства цистеиновых протеиназ и их ингибиторы [Текст] / А. В. Леонтьев // Актуал. пробл. внутр. мед. - СПб, 1996. - С. 76-77
Аннотация: Катепсины B, L, H относятся к классу цистеиновых протеиназ. Будучи лизосомальными ферментами, катепсины принимают участие во внутриклеточной деградации белков, а также в метаболизме ряда гормонов и процессинге белков, что определяет их регуляторную роль в организме. Поэтому большое значение имеют ингибиторы цистеиновых протеиназ, как вещества, выполняющие функции защиты клеток от воздействия эндо- или экзогенных протеиназ. Выделяют три семейства ингибиторов цистеиновых протеиназ - стефины, цистатины и кининогены. Представителей семейства стефинов и некоторые цистатины следует отнести к внутриклеточным ингибиторам, в то время как остальные представители цистатинов и кининогены являются внеклеточными. В структуре представителей всех трех семейств прослеживается гомология. Особое место среди ингибиторов протеиназ занимает альфа-2-макроглобулина (А2-Мг), с к-рым протеиназы взаимодействуют, расщепляя в нем пептидную связь, что приводит к определенным конформационным изменениям А2-Мг. В результате фермент попадает в стерическую "ловушку", протеиназа частично инактивируется, но может взаимодействовать с низкомолекулярными субстратами. Россия, СПбГМУ, С.-Петербург

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ИНГИБИТОРЫ
ТРИ СЕМЕЙСТВА
СТРУКТУРА
ГОМОЛОГИЯ
'АЛЬФА'2-МАКРОГЛОБУЛИН

1-20 21-40 41-60 61-77

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска