СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ<.>)

Общее количество найденных документов : 25
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-25

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.077

McGinnes, Lori W.
The role of the individual cysteine residues in the formation of the mature, antigenic HN protein of Newcastle disease virus [Text] / Lori W. McGinnes, Trudy G. Morrison // Virology. - 1994. - Vol. 200, N 2. - P470-483 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Роль отдельных остатков цистеина в формировании зрелого, антигенного белка HN вируса болезни Ньюкасла
Аннотация: Аминокислотная последовательность гликопротеина гемагглютинин-нераминидазы (HN) вируса болезни Ньюкасла имеет 14 остатков цистеина, из к-рых два варьируют у различных штаммов вируса, а остальные абсолютно консервативны. С целью изучения роли цистеиновых остатков в формировании зрелой, олигомерной структуры HN методами Western-блота, иммунопреципитации, иммунофлюоресценции и седиментации в градиенте сахарозы охарактеризованы белки, имеющие мутации по отдельным цистеиновым остаткам. Белки, имеющие мутации по 1 (аминокислота 6) или 2 (аминокислота 123) остатку, к-рые явл-сь неконсервативными, формировали антигенно зрелые олигомеры, к-рые транспортировались на поверхность Кл подобно белку дикого типа. Однако, белок с мутацией цистеина 2 не формировал ковалентно связанные олигомеры, что указывало на ответственность именно этого остатка за образование межмолекулярных дисульфидных мостиков в зрелом олигомере. Белки с мутациями цистеина 3 (аминокислота 172) или 5 (аминокислота 196) формировали все антигенные сайты, кроме сайта 23. Они образовывали дисульфидно связанные димеры и эффективно транспортировались на поверхность Кл, но отличались от белка дикого типа как по седиментации, так и по биологич. активности. Белки с мутациями цистеина 4 (аминокислота 186), 6 (аминокислота 238), 7 (аминокислота 247), 8 (аминокислота 251), 13 (аминокислота 531) или 14 (аминокислота 542) не содержали зрелых антигенных сайтов, но формировали нековалентно связанные олигомеры. Белки с мутациями цистеина 9 (аминокислота 344), 10 (аминокислота 455), 11 (аминокислота 461) или 12 (аминокислота 465) формировали лишь один антигенный сайт 4, а также образовывали нековалентно связанные олигомеры. Т. обр., мутации по различным остаткам цистеина блокируют созревание HN на разных стадиях. США, Dep. of Molec. Genetics and Microbiol., Univ. of Massachusetts Med. Sch., 55 Lake Avenue North, Worcester, MA 01655. Библ. 45.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ НЬЮКАСЛА
ГЕМАГГЛЮТИНИН-НЕЙРАМИНИДАЗА
ФОРМИРОВАНИЕ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Morrison, Trudy G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.308

Wellner, Maren.
The role of cysteine residues in glucose-transporter-GLUT1-mediated transport and transport inhibition [Text] / Maren Wellner, Ingrid Monden, Konrad Keller // Biochem. J. - 1994. - Vol. 299, N 3. - P813-817 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Роль остатков цистеина в опосредуемом переносчиком глюкозы типа GLUT-1 транспорте и его ингибировании
Аннотация: Путем встраивания в ооциты Xenopus участков ДНК, кодирующих синтез дикого типа переносчика глюкозы GLUT-1 или ряда мутантных форм этого переносчика с заменой цистеиновых остатков в его полипептидной цепи на другие аминокислотные остатки установлено, что замена цистеинов в данном переносчике на другие аминокислотные остатки мало влияет на скорость транспорта глюкозы данным транспортером. В то же время, обработка ооцитов с экспрессированным переносчиком глюкозы непроникающим через клеточные мембраны сульфгидрильным агентом п-хлорртутьбензосульфонатом вызывала ингибирование переносчика в том случае, если данному агенту были доступны цистеиновые остатки 429 и 207 молекулы этого белка. На основании полученных результатов обсуждается топография расположения переносчика в клеточной мембране и ее изменения в ходе его функционирования. Германия, Inst. Pharmacol., Freie Univ. Berlin, 14 195 Berlin. Библ. 30

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ ГЛЮКОЗЫ
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ЗНАЧЕНИЕ
ООЦИТЫ
XENOPUS

Доп.точки доступа:
Monden, Ingrid; Keller, Konrad

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.08-04Б1.78

Sester, Martina.
Conserved cysteine residues within the E3/19K protein of adenovirus type 2 are essential for binding to major histomcompatibility complex antigens [Text] / Martina Sester, Hans-Gerhard Burgert // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 9. - P5423-5432 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Консерватированные цистеиновые остатки белка Е3/19К аденовируса человека типа 2 необходимы для связывания с антигенами основного комплекса тканевой совместимости
Аннотация: Белок Е3/19К аденовируса человека типа 2 является резидентным трансмембранным гликопротеином эндоплазматической сети. Его способность связываться с антигенами тканевой совместимости класса I (MHC) нарушает экспрессию MHC антигенов на клеточной поверхности и их функцию презентации. В настоящее время нет полной ясности в вопросе о том, какая именно структура Е3/19К участвует в связывании с молекулами MHC. Кроме цепочки из примерно 20 консервативных аминокислот напротив трансмембранного сегмента, молекулы Е3/19К различных подгрупп аденовируса (В и С) имеют мало гомологии. Интересно, что большинство цистеинов является консервативным. Рассматривали значение цистеиновых остатков для структуры и функции Е3/19К. Показано, что Е3/19К содержит внутримолекулярные дисульфидные связи. С использованием сайт-направленного мутагенеза заменили отдельные цистеины на серины, а мутантные белки стабильно экспрессировали в клетках 293. На основании дифференциального связывания моноклональных антител Tw1.3 и опытов по расщеплению цианоген бромида предложена структурная модель Е3/19К, в к-рой Цис-11 и Цис-28, а также Цис-22 и Цис-83 объединены дисульфидными связями. Обе дисульфидные связи (все четыре цистеина) абсолютно критичны для взаимодействия с антигенами человеческой MHC. Это было показано с помощью трех критериев: потеря коприцепитации Е3/19К, отсутствие подавления транспорта и нормальной экспрессии на поверхности клеток молекул MHC. Мутация трех других цистеинов не оказывала никакого эффекта. Считают, что конформационная детерминанта, основанная на двух дисульфидных связях, является ключевой для функции молекулы Е3/19К, а именно, для связывания и подавления транспорта антигенов MHC. Германия, [H.-G. Burgert], Hans-Spemann-Lab., Max-Planck-Inst. fur Immunbiol., Stubeweg 51, D-79108 Freiburg. Библ. 58

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
БЕЛКИ ВИРУСНЫЕ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
СВЯЗЫВАНИЕ
АНТИГЕНЫ ГИСТОСОВМЕСТИМОСТИ

Доп.точки доступа:
Burgert, Hans-Gerhard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.10-04В3.129

Rodriguez-Suarez, Roberto J.
Characterization of cysteine residues involved in the reductive activation and the structural stability of rapeseed (Brassica napus) chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase [Text] / Roberto J. Rodriguez-Suarez, Santiago Mora-Garcia, Ricardo A. Wolosiuk // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 232, N 2. - P388-393 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Характеристика цистеиновых остатков, участвующих в восстановительной активации и структурной стабильности фруктозо-1,6-дифосфатазы хлоропластов рапса (Brassica napus)
Аннотация: Исследовали структурную и функциональную роль 7 консервативных цистеиновых остатков фруктозо-1,6-дифосфатазы рапса сайт-направленным мутагенезом. Результаты показали вклад Cys 53 и Cys 191 в стабильности фермента и участие Cys 157, Cys 174 и Cys 179 в восстановительном процессе свето-зависимой регуляции. Фрукции Cys 96 и Cys 307 остались неизвестными. Аргентина, Inst. Invest. Bioquim., 1405 Buenos Aires. Библ. 19

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ФРУКТОЗОБИСФОСФАТАЗА
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
СТРУКТУРНАЯ И ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
ХЛОРОПЛАСТЫ
BRASSICA NAPUS

Доп.точки доступа:
Mora-Garcia, Santiago; Wolosiuk, Ricardo A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.04-04Б1.110

Herpes simplex virus type 1 glycoprotein B requires a cysteine residue at position 633 for folding, processing, and incorporation into mature infectious virus particles [Text] / Sylvie Laquerre [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 6. - P4940-4949 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Гликопротеин B вируса герпеса простого типа 1 нуждается в остатке цистеина в позиции 633 для сборки, процессинга и включения в зрелые инфекционные частицы вируса
Аннотация: Гликопротеин B (гB) вируса герпеса простого типа 1 (ВГП-1) расположен на оболочке вируса в олигомерной форме и играет необходимую роль в проникновении вируса в клетку восприимчивых хозяев. Олигомеризированный домен является подвижным элементом и состоит из аминокислот (А) 626-653 в наружном домене гB. Этот домен содержит один цистеин в позиции 633 (Цис.633), к-рый способен формировать внутримолекулярный дисульфидный мост с Цис.596. В настоящем сообщении изучали олигомеризацию гB, процессинг и включение в зрелый вирус при инфекции двумя мутантными вирусами, в к-рых либо один Цис.633 гB, либо оба цистеина (Цис.633 и Цис.596) были заменены серином. С помощью иммунофлуоресценции и анализа освобожденных вирусных частиц установили, что мутантные молекулы гB не транспортировались на поверхность клетки или включались в оболочку зрелого вируса. При этом не формировался инфекционный вирус. Методом иммунопреципитации установили, что мутантные молекулы гB обладают олигомерной конфигурацией и продуцируют гетероолигомеры с усеченной формой гB, состоящей из остатков А 1-43 и 595-904. Последний содержал домен олигомеризации. С помощью импульсной метки в сочетании с обработкой эндогликозидазой H определили, что мутантные молекулы подвергаются неправильному процессингу, сохраняясь в эндоплазматическом ретикулуме. Опыты по коиммунопреципитации показали, что мутации цистеина приводят к нарушению конформации гB гликопротеинов мутанта гB. Это было прямо подтверждено с помощью моноклональных антител, к-рые утрачивали способность узнавать два ранее определенных участка между А остатками 382-441 и 595-737. Считают, что мостик между Цис.633 и Цис.596 не необходим для олигомеризации, но требуется для полного складывания и поддержания домена гB, необходимого для полной посттрансляционной модификации, транспорта и включения в зрелые вирусные частицы. США, Dep. of Molecular Genetics and Biochem., Univ. of Pittsburgh, Pittsburgh, PN 15261. Библ. 52

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИН B
СБОРКА
ПРОЦЕССИНГ
ИНКОРПОРАЦИЯ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ

Доп.точки доступа:
Laquerre, Sylvie; Anderson, Dina B.; Argnani, Rafaela; Glorioso, Joseph C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.03-04Б2.98

Effect of cysteine residues on the activity of arginyl-tRNA synthetase from Escherichia coli [Text] / Mofang Liu [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 34. - P11006-11011 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Значение остатков цистеина для активности аргинил-тРНК-синтетазы из Escherichia coli
Аннотация: Для выяснения роли остатков цистеина для ферментативной активности аргинил-тРНК-синтетазы (АРС) из E. coli использовали метод химических модификаций и сайт-специфический мутагенез. При изучении р-ции с реагентами на SH-группы установлено, что 2 из 4 остатков цистеина в АРС находятся внутри, а 2 - на поверхности молекулы. Модификация двух последних остатков приводит к инактивации фермента. Вместе с тем, в опытах с сайт-специфическим мутагенезом обнаружено, что замена остатков цистеина на аланин лишь незначительно сказывается на ферментативной активности и связывании субстрата. Сделано заключение, что инактивация АРС под действием реагентов на SH-группы обусловлена стерическими изменениями в молекуле фермента. КНР. State Key Lab. Mol. Biol. Shanghai Inst. Biochem. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АРГИНИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ЗНАЧЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Liu, Mofang; Huang, Yiwei; Wu, Jinfu; Wang, Enduo; Wang, Yinglai

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.04-04Б1.88

The cysteine residues of the M2 protein are not required for influenza A virus replication [Text] / Maria R. Castrucci [et al.] // Virology. - 1997. - Vol. 238, N 1. - P128-134 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Цистеиновые остатки белка М2 не требуются для репликации вируса гриппа А
Аннотация: Белок М2 вируса гриппа содержит три цистеиновые остатка. С помощью реверс-генетики получены мутанты вируса, у к-рых отдельные или все три цистеина заменены на серин. Эти мутанты содержали сниженное количество М2 олигомеров, однако ни у одного из мутантов не наблюдалось дефектов репликации как in vitro, так и при заражении хорьков или мышей. Полученные данные свидетельствуют, что цистеиновые остатки белка М2 не играют роли при репликации вируса. США, Dep. of Pathobiol. Sci., Sch. of Vet. Med., Univ. of Wisconsin-Madison, 2015 Linden Drive West, Madison, WI 53706. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГРИППА А
БЕЛОК М2
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
МУТАНТЫ
РЕПЛИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Castrucci, Maria R.; Hughes, Mark; Calzoletti, Laura; Donatelli, Isabella; Wells, Krisna; Takada, Ayato; Kawaoka, Yoshihiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.10-04Б1.217

Basler, Christopher F.
Mutation of neuraminidase cysteine residues yields temperature-sensitive influenza viruses [Text] / Christopher F. Basler, Adolfo Garcia-Sastre, Peter Palese // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 10. - P8095-8103 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Мутации остатков цистеина в нейраминидазе приводят к формированию температурочувствительного вируса гриппа
Аннотация: Нейраминидаза (NA) вируса гриппа (ВГ) представляет собой тетрамерный поверхностный гликопротеин вируса, способный разрушать рецепторную активность. Фермент способствует освобождению вируса и является мишенью для действия противогриппозных препаратов. Была идентифицирована локализация дисульфидных связей внутри мономеров NA. Получили серию мутантов NA с заменой цистеина на глицин, используя ВГА/WSN/33. Определяли активность NA в преходящей экспрессионной системе, а активные мутанты встраивались в инфекционный вирус, используя обратную генетическую технику. Мутация двух цистеинов не участвовала во внутрисубъединичных дисульфидных связях C49 и C146, обладала умеренным действием на энзиматическую активность и репликацию вируса. Мутация двух цистеинов, C303 и C320, к-рая участвовала в одной дисульфидной связи, локализованной в петле 'бета'5L 0.1, продуцировала ферменты, обладающие температурной чувствительностью (ts). Трансфецированные вирусы C303G и C320G были аттенуированы и ts. Оба эти вируса обладали стойкой ts и были использованы в качестве помощников в опытах по обратимой генетике. Эффективное избавление было получено на нейраминидазе N1 из птичьего вируса H5N1, нейраминидазе N2 из вируса человека H3N2 и нейраминидазе N7 из лошадиного вируса H7N7. Т. обр., эти мутации NA с заменой цистеина на глицин способствуют избавлению от различных природных и мутантных NA в ВГ. США, Dep. of Microbiol., Mount Sinai Sch. of Med., New York, NY 10029. Библ. 55

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.39
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
ТЕМПЕРАТУРОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ФОРМИРОВАНИЕ
НЕЙРАМИНИДАЗА
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
МУТАЦИИ

Доп.точки доступа:
Garcia-Sastre, Adolfo; Palese, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.11-04Б1.70

Measles virus fusion protein is palmitoylated on transmembrane-intracytoplasmic cysteine residues which participate in cell fusion [Text] / Monserrat Caballero [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 10. - P8198-8204 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Белок слияния вируса кори пальмитирован по трансмембранным-внутрицитоплазматическим остаткам цистеина, которые участвуют в слияниях клеток
Аннотация: {3}H-пальмитиновая к-та (I) метаболически включается в белок слияния F (II) вируса кори (ВК) во время заражения лимфоидных клеток человека или клеток Vero. {3}H-I включается в нерасщепленный предшественник F[0] (IIA) и в субъединицу F[1] (IIB) в зараженных клетках и внеклеточных вирионах ВК. Это показало, что II пальмитоилируется до расщепления IIA и затем включается в вирионы. {3}H-I освобождается из II при обработке гидроксиламином или дитиотрейтолом, т. е. связана тиоэфирной связью. В клетках, трансфицированных клонированным геном II ВК, у к-рого остатки цистеина во внутрицитоплазматическом и трансмембранном доменах (ТМД) в положениях 506, 518, 519, 520 и 524 заменены на серин, включение {3}H-I уменьшается наиболее сильно в рез-те замены C506S и в меньшей степени замен C518S и C524S. Слияние клеток, вызванное котрансфекцией генами II и гемагглютинина ВК, значительно уменьшается в рез-те замен C506S и C519S и устраняется заменой C518S. Это позволило предположить, что остатки цис[506] и цис[518] ТМД II участвуют в структурах, важных для слияния клеток, опосредованного пальмитированием. Испания, Mol. Virol. Lab., Hosp. "Ramon y Cajal", Inst. Nac. Salud, 28034 Madrid. Библ. 46

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС КОРИ
ФУЗОГЕННЫЕ БЕЛКИ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ПАЛЬМИТИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Caballero, Monserrat; Carabana, Juan; Ortego, Javier; Fernandez-Munoz, Rafael; Celma, Maria L.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.04-04Б2.260

Functional importance and local environments of the cysteines in the tetracycline resistance protein encoded by plasmid pBR322 [Text] / Jean E. Jewell [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 5. - P1689-1693 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Функциональная важность и местное окружение цистеинов в белке устойчивости к тетрациклину, кодируемом плазмидой pBR322
Аннотация: Изучены св-ва остатков цис в белке TetA (I) устойчивости к тетрациклину (II), кодируемом плазмидой pBR322. Показано, что остатки цис важны, но не существенны для транспорта II. Ни один из остатков цис не реагирует с биотинмалеимидом. Это позволяет предположить, что они защищены от водной фазы, или находятся в отрицательно заряженном местном окружении. США, Dep. Mol. Biol., Univ. Wyoming, Laramie, WY 82071-3944. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТЬ
ТЕТРАЦИКЛИН
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
БЕЛОК УСТОЙЧИВОСТИ К ТЕТРАЦИКЛИНУ TETA
СТРУКТУРА
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ФУНКЦИЯ
МЕСТНОЕ ОКРУЖЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Jewell, Jean E.; Orwick, Jill; Liu, Jun; Miller, Kurt W.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.05-04Б2.205

Functional analysis of the histidine and cysteine residues of the transcriptional factor, SmtB in Synechococcus sp. PCC7942 [Text] : pap. Annual Meeting and Symposia, Kyoto, March 28-30, 1999 / Akira Miura [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, Suppl. - P102 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Функциональный анализ гистидиновых и цистеиновых остатков в транскрипционном факторе SmtB у Synechococcus sp. PCC7942
Аннотация: У Synechococcus sp. PCC7942 белок SmtB является репрессором транскрипции гена smtA. Присоединяя ионы цинка, белок SmtB уменьшает сродство к своим специфич. сайтам связывания с ДНК, после чего начинается транскрипция гена smtA. На основании результатов исследований ЯМР и рентгеноструктурного анализа сделан вывод, что лигандами двух ионов Zn являются 6 гистидиновых и 3 цистеиновых остатка в молекуле белка. Получен ряд мутаций, в рез-те к-рых гистидиновые и цистеиновые остатки замещаются на серин. С помощью опытов по задержке в геле определена способность каждого из мутантных белков связывать ДНК. Оказалось, что роль цистеиновых остатков в N-терминальной части белка SmtB в этом процессе не очень важна. Япония, Dep. Chem., Fac. Sci., Ehime Univ., Matsuyama 790-8577

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: РЕПРЕССОРЫ
РЕПРЕССОР ТРАНСКРИПЦИИ SMTB
СВЯЗЫВАНИЕ
ИОНЫ ЦИНКА
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ГИСТИДИНОВЫЕ ОСТАТКИ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
ЯМР
РСА
SYNECHOCOCCUS (BACT.)
SP. ШТАММ PCC7942

Доп.точки доступа:
Miura, Akira; Morita, Hayato; Kosada, Takashi; Yamazaki, Toshio; Kyogoku, Yosimasa; Hayashi, Hidenori

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.05-04В2.46

Functional analysis of the histidine and cysteine residues of the transcriptional factor, SmtB in Synechococcus sp. PCC7942 [Text] : pap. Annual Meeting and Symposia, Kyoto, March 28-30, 1999 / Akira Miura [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, Suppl. - P102 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Функциональный анализ гистидиновых и цистеиновых остатков в транскрипционном факторе SmtB у Synechococcus sp. PCC7942
Аннотация: У Synechococcus sp. PCC7942 белок SmtB является репрессором транскрипции гена smtA. Присоединяя ионы цинка, белок SmtB уменьшает сродство к своим специфич. сайтам связывания с ДНК, после чего начинается транскрипция гена smtA. На основании результатов исследований ЯМР и рентгеноструктурного анализа сделан вывод, что лигандами двух ионов Zn являются 6 гистидиновых и 3 цистеиновых остатка в молекуле белка. Получен ряд мутаций, в рез-те к-рых гистидиновые и цистеиновые остатки замещаются на серин. С помощью опытов по задержке в геле определена способность каждого из мутантных белков связывать ДНК. Оказалось, что роль цистеиновых остатков в N-терминальной части белка SmtB в этом процессе не очень важна. Япония, Dep. Chem., Fac. Sci., Ehime Univ., Matsuyama 790-8577

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: РЕПРЕССОРЫ
РЕПРЕССОР ТРАНСКРИПЦИИ SMTB
СВЯЗЫВАНИЕ
ИОНЫ ЦИНКА
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ГИСТИДИНОВЫЕ ОСТАТКИ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
ЯМР
РСА
SYNECHOCOCCUS (BACT.)
SP. ШТАММ PCC7942

Доп.точки доступа:
Miura, Akira; Morita, Hayato; Kosada, Takashi; Yamazaki, Toshio; Kyogoku, Yosimasa; Hayashi, Hidenori

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.01-04Б1.128

Conserved cysteines of the human immunodeficiency virus type 1 protease are involved in regulation of polyprotein processing and viral maturation of immature virions [Text] / David A. Davis [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 2. - P1156-1164 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Консервативные цистеины в протеазе вируса иммунодефицита человека типа 1 участвуют в регуляции процессинга полипротеина и вирусного созревания незрелых вирионов
Аннотация: Сконструированы 4 молекулярных клона ВИЧ-1: дикого типа с консервативными остатками цис[67] и цис[95] в протеазе (I), одиночных мутантов С67А и С95А и двойного мутанта С67А С95А. Незрелые вирионы получали в присутствии ингибитора I (KNI-272) и удаляли ингибитор. Ограниченный процессинг полипротеинов наблюдался в препаратах дикого типа в течение 20 час. Обработка незрелых вирионов дикого типа дитиотрейтолом (II) значительно повышала скорость и степень процессинга полипротеина Gag (III). Вирионы С67А С95А процессируют III в 5 раз быстрее, чем вирионы дикого типа, в отсутствие II. Окислительные агенты (H[2]O[2] и диамид) ингибируют процессинг II в вирионах дикого типа. Этот эффект зависит от присутствия остатка цис[95]. Электронная микроскопия показала, что при удалении ингибитора I зрелую морфологию приобретает большая доля вирионов двойного мутанта по сравнению с диким типом. Таким образом, остатки цис в I чувствительна к окислению во время созревания ВИЧ-1, что предотвращает полный процессинг в незрелых вирионах. Следовательно, остатки цис участвуют в регуляции созревания ВИЧ-1 в условиях окислительного стресса. США, HIV and AIDS Malignancy Branch, Nat. Canc. Inst., Bethesda, MD 20892. Библ. 46

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ПОЛИПРОТЕИНОВЫЙ ПРОЦЕССИНГ
СОЗРЕВАНИЕ
ПРОТЕАЗА
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ

Доп.точки доступа:
Davis, David A.; Yusa, Keisuke; Gillim, Laura A.; Newcomb, Fonda M.; Mitsuya, Hiroaki; Yarchoan, Robert

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 02.01-04К1.348

Conserved cysteines of the human immunodeficiency virus type 1 protease are involved in regulation of polyprotein processing and viral maturation of immature virions [Text] / David A. Davis [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 2. - P1156-1164 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Консервативные цистеины в протеазе вируса иммунодефицита человека типа 1 участвуют в регуляции процессинга полипротеина и вирусного созревания незрелых вирионов
Аннотация: Сконструированы 4 молекулярных клона ВИЧ-1: дикого типа с консервативными остатками цис[67] и цис[95] в протеазе (I), одиночных мутантов С67А и С95А и двойного мутанта С67А С95А. Незрелые вирионы получали в присутствии ингибитора I (KNI-272) и удаляли ингибитор. Ограниченный процессинг полипротеинов наблюдался в препаратах дикого типа в течение 20 час. Обработка незрелых вирионов дикого типа дитиотрейтолом (II) значительно повышала скорость и степень процессинга полипротеина Gag (III). Вирионы С67А С95А процессируют III в 5 раз быстрее, чем вирионы дикого типа, в отсутствие II. Окислительные агенты (H[2]O[2] и диамид) ингибируют процессинг II в вирионах дикого типа. Этот эффект зависит от присутствия остатка цис[95]. Электронная микроскопия показала, что при удалении ингибитора I зрелую морфологию приобретает большая доля вирионов двойного мутанта по сравнению с диким типом. Таким образом, остатки цис в I чувствительна к окислению во время созревания ВИЧ-1, что предотвращает полный процессинг в незрелых вирионах. Следовательно, остатки цис участвуют в регуляции созревания ВИЧ-1 в условиях окислительного стресса. США, HIV and AIDS Malignancy Branch, Nat. Canc. Inst., Bethesda, MD 20892. Библ. 46

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.13.05.09
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ПОЛИПРОТЕИНОВЫЙ ПРОЦЕССИНГ
СОЗРЕВАНИЕ
ПРОТЕАЗА
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ

Доп.точки доступа:
Davis, David A.; Yusa, Keisuke; Gillim, Laura A.; Newcomb, Fonda M.; Mitsuya, Hiroaki; Yarchoan, Robert

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.05-04Б1.83

Cys{9}, Cys{104} and Cys{207} of simian virus 40 Vp1 are essential for inter-pentamer disulfide-linkage and stabilization in cell-free lysates [Text] / Christine C. Jao [et al.] // J. Gen. Virol. - 1999. - Vol. 80, N 9. - P2481-2489 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Остатки цис[9], цис[104] и цис[207] белка Vp1 обезьяньего вируса 40 существенны для образования дисульфидной связи между пентамерами и стабилизации в бесклеточных лизатах
Аннотация: Методом олигонуклеотидного мутагенеза сконструированы систематич. замены цис'-'сер в капсидном белке Vp1 (I) вируса SV40. I дикого типа и мутанты I синтезировали в лизатах ретикулоцитов кролика и изучили их посттрансляционное взаимодействие методами ЭФ в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата Na и седиментации в градиенте конц-ии сахарозы. I дикого типа образует в бесклеточных экстрактах пентамеры 7S, а затем связанные дисульфидными связями мультипентамерные комплексы 12S. Замена всех 7 остатков цис в I устраняет образование комплексов 12S, но не пентамеров. I с заменами C49S C37S C254S C267S образует комплексы 12S. Главными продуктами I с тройной заменой C9S C104S C207S являются пентамеры 7S. Одиночные или двойные мутанты I с заменами этих 3 остатков цис продолжают образовывать комплексы 12S, но в меньшей степени. Следовательно, межпентамерные дисульфидные связи с участием остатков C9, C104 и C207 необходимы и достаточны для стабилизации комплексов I в бесклеточных экстрактах. Эти же остатки I участвуют в образовании дисульфидных связей в капсиде SV40. США, Dep. Biol. Sci., California State Univ., Long Beach, CA 90840. Библ. 28

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС SV40
ПЕНТАМЕРЫ
СТАБИЛИЗАЦИЯ
ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ

Доп.точки доступа:
Jao, Christine C.; Weidman, Mary K.; Perez, Ana R.; Gharakhanian, Editte

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 04.01-04В2.41

Physiological function of CP12 in Synechococcus PCC 7942 [Text] : тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003] / Takashi Miyazaki [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - P63 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Физиологическая функция СР12 у Synechococcus PCC-7942
Аннотация: CP12 высших растений, эукариотных водорослей и Synechocystis PCC-6803 содержит 4 цистеиновых (Cys) остатка, важных для формирования 2 пептидных петель. У СР12 из Synechococcus PCC-7942 отсутствуют 2 Cys-остатка, участвующих в образовании N-терминальной пептидной петли. При гель-фильтрации сырого экстракта S.7942, содержащего 100 мкМ НАД{+}, получены CP12, GAPDH и PRK в виде высокомолекулярных агрегатов. Отношения НАДФ/Н/:НАД/Н/ в клетках S.7942 на свету и в темноте были 6,5:1 и 3,8:1, соотв. Эти данные показывают, что обратимая диссоциация комплекса GAPDH/CP12/PRK опосредуется изменениями соотношения НАДФ/Н/:НАД/Н/ в светотемновых условиях. Для анализа молекулярных соотношений между CP12 и GAPDH или PRK создан CP12-мутант с замещением Cys-остатков (61 и 70) на Ser-остатки, ассоциирующиеся с формированием С-терминальной пептидной петли. Япония, Grad. Sch., Adv. Life Sci., Kinki Univ

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCOCCUS (ALGAE)
ФИЗИОЛОГИЯ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ГЕНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Miyazaki, Takashi; Saeki, Yoshihiro; Tamoi, Masahiro; Shigeoka, Shigeru

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 09.06-04Б4.112

Cys31, Cys47, and Cys195 in BinA are essential for toxicity of a binary toxin from Bacillus sphaericus [Text] / Boonhiang Promdonkoy [et al.] // Curr. Microbiol. - 2008. - Vol. 56, N 4. - P334-338 . - ISSN 0343-8651
Перевод заглавия: Cys 31, Cys 47 и Cys 195 в BinA являются ключевыми для токсичности бинарного токсина от Bacillus sphaericus
Аннотация: Изучали роль цистеина в белке Bin A, бинарного токсина Bacillus sphaericus. Три цистеиновых остатка были заменены аланином и серином. Замена Cys 195 существенно снижала активность токсина, в то время как замена Cys 31 и Cys 47 ликвидировала токсичность. Анализ мутантного белка методом электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия показал, что три цистеиновых остатка не были вовлечены в образование дисульфидной связи в молекуле Bin A. Сделан вывод, что цистеиновые остатки на трех позициях в Bin A необходимы для полной токсичности бинарного токсина. По всей вероятности они могут играть ключевую роль во время олигомеризации или взаимодействия между белками Bin A и Bin B для формирования активного комплекса. Тайланд, National Center for Genetic Engineering and Biotechnology, National Science and Technology Development Agency, 113 Phahpnyothin Road, Klong 1, Klong Luang, Pathumthani, 12120

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ТОКСИНЫ
БИНАРНЫЕ
БЕЛОК BINA
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
РОЛЬ В
ТОКСИЧНОСТЬ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
BACILLUS SPHAERICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Promdonkoy, Boonhiang; Promdonkoy, Patharee; Wongtawan, Busabun; Boonserm, Panadda; Panyim, Sakoi

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.08-04Б1.142

Importance of cysteine residues to HIV-1 envelope function [Text] / Erwin Tschachler [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. 13В. - P294 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Важность цистеиновых остатков для функции поверхностного белка ВИЧ-1
Аннотация: Цистеиновые остатки поверхностного гликопротеина консервативны у всех секвенированных штаммов вирусов иммунодефицита человека и обезьян. Это свидетельствует о том, что дисульфидные связи важны для структурно-функциональной организации данного белка. Для изучения роли цистеинов авторы провели с помощью методов генетической инженерии замену цистеинов в позициях 131, 196, 296, 331, 386, 418 и 445 белка gp120, экспрессируемого плазмидой pHXB2D, после трансфекции ДНК вариантов плазмид рНХВ2D в клетки COS-1. Исходная плазмида рНХВ2D в клетках COS-1 определяет образование вирионов ВИЧ-1. Хотя во всех случаях после трансфекции ДНК плазмид образовывались вирионы ВИЧ-1, однако они были инфекционны для клеток СЕМ только в одном случае (замена 386 cys). С помощью иммунопреципитации показано, что 3 из 5-ти замен цистеинов на С-конце поверхностного белка влияют на процессинг предшественника gp160 и предотвращают секрецию поверхностных белков в культуральную среду. Эти данные указывают на важную роль цистеинов в процессинге поверхностных белков ВИЧ-1. США, Lab. of Tumor Cell Biology, Nat. Cancer Inst., NIH, Bethesda, Md.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛОК ПОВЕРХНОСТНЫЙ
ПРОЦЕССИНГ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ

Доп.точки доступа:
Tschachler, Erwin; Buchow, Hartmuth; Gallo, Robert C.; Reitz, Marvin S.(Jr.)

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.43

Trageser, M.
Role of cysteine residues and of metal ions in the regulatory functioning of FNR, the transcriptional regulator of anaerobic respiration in Escherichia coli [Text] / M. Trageser, G. Unden // Mol. Microbiol. - 1989. - Vol. 3, N 5. - P593-599
Перевод заглавия: Роль цистеиновых остатков и ионов металлов в функционировании ФНР - транскрипционного регулятора анаэробного дыхания у Esherichia coli
Аннотация: Экспрессия терминальных редуктаз, участвующих в анаэр. дыхании E. coli, находится под контролем общего активатора транскрипции - белка ФНР, активность к-рого определяется конц-ией кислорода в среде. ФНР содержит кластер цистеиновых остатков на N-конце, к-рый гомологичен металл-связывающим участкам некоторых металлсвязывающих белков. Цистеиновый кластер отсутствует у цАМФ-зависимого активатора транскрипции - белка CRP, к-рый в целом гомологичен ФНР, но имеется в Nif A белке из Bradyrhizobium japonicum, участвующем в О[2]-зависимой регуляции фиксации азота. Исследована возможность участия цистеинового кластера ФНР в связывании металлов и возможная регуляторная роль этого процесса. Показано, что на обработанных толуолом и дезоксихолатом Кл E. coli из 4 имеющихся у ФНР цистеинов 2,4 могут быть алкилированы иодацетатом в отсутствие восстанавливающих агентов. Для полумаксимального алкилирования цистеиновых остатков в Кл, выросших в анаэр. условиях, требовалось 50 мин, в Кл, выросших аэробно - 6 мин. Различие в реактивности было обусловлено исключительно доступностью цистеиновых остатков в ФНР. Добавление хелатирующего агента - 1,10фенантролина в среду роста приводило к быстрому алкилированию цистеинов у анаэр. бактерий. Этот эффект можно было обратить избытком Fe (II) и Cu (II) в среде роста. Присутствие 1,10-фенантролина в среде роста ингибировало экспрессию фумарат-редуктазы, ФНР-зависимого фермента. На основании полученных рез-тов утверждается, что ФНР существует в двух формах, к-рые различаются по доступности цистеиновых остатков иодацетату. Взаимопревращение этих форм определяется доступностью О[2] или связыванием с ионами металлов. Предполагается, что обе формы ФНР участвуют в регуляции О[2]-зависимой экспрессии генов. Библ. 28. ФРГ, Inst. fur Mikrobiologie, J. W. Goethe-Univ., Frankfurt am Main.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
АНАЭРОБНОЕ ДЫХАНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИОННЫЙ РЕГУЛЯТОР
БЕЛКИ
БЕЛОК ФНР
ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ
ИОНЫ МЕТАЛЛОВ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Unden, G.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.127

Structural and functional aspects of cysteine residues in glutathione synthetase from Escherichia coli B [Text] / H. Kato [et al.] // Protein Eng. - 1990. - Vol. 3, N 4. - P343 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Структурные и функциональные аспекты, связанные с остатками цистеина, в глутатионсинтетазе Escherichia coli B
Аннотация: Установлено, что глутатионсинтетаза E. coli B содержит 4 остатка цистеина на субъединицу - в положениях 122, 195, 222 и 289. Путем замены цистеина на аланин сконструирована серия мутантных ферментов, содержащих три, два или не содержащих цистеиновые остатки. Хим. модификация цистеина в положениях 289 или 195 приводит к полной потере активности фермента. Сделано заключение, что сульфгидрильная группа цистеина в положении 289 участвует в связывании глицина с ферментом, но не выполняет каталитических функций. Считают, что инактивация фермента n-хлорртутьбензоатом вызвана разрушением третичной и четвертичной структуры фермента. Япония, Inst. for Chem. Res. Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ГЛУТАТИОНСИНТЕТАЗА
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ ЗНАЧЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Kato, H.; Nishioka, T.; Kimura, A.; Yamaguchi, H.; Katsube, Y.; Oda, J.

1-20 21-25

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска