СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 1298
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.01-04А1.127

Suscettibilita delle proteine irradiate alla glicazione in vitro [Text] / M. Masini [et al.] // G. gerontol. - 1994. - Vol. 42, N 4. - С. 301 . - ISSN 0017-0305
Перевод заглавия: Чувствительность in vitro облученных белков к гликозилированию
Аннотация: Для моделирования процесса гликозилирования in vitro водные р-ры альбумина облучали 'гамма'-лучами в дозе 0-30 Крад и инкубировали в течение 64 ч при 50'ГРАДУС' С, после чего изучали спектры флуоресценции облученного белка. Наблюдали уменьшение флуоресценции, связанной с триптофаном, коррелирующее с дозой облучения; отмечена корреляция степени окисления и гликозилирования белка. Полагают, что типичные изменения конформации белков при Ст обусловлены в т. ч. процессами окисления и гликозилирования. Италия, Ist. di Patologia Generale, Univ. di Genova. Библ. 3.

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: СТАРЕНИЕ
ТЕОРИЯ ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ПРОВЕРКА
БЕЛКИ
'ГАММА'-ОБЛУЧЕНИЕ
ОКИСЛЕНИЕ ТРИПТОФАНА
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Masini, M.; Cristiani, P.; Gori, L.Militello G.; Vittorini, S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.01-04М6.149

Mechanisms of glucose-enhanced extracellular matrix accumulation in rat glomerular mesangial cells [Text] / Giuseppe Pugliese [et al.] // Diabetes. - 1994. - Vol. 43, N 3. - P478-490 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Механизмы накопления внеклеточного матрикса в мезангиальных клетках [почечных] клубочков крыс при повышении [уровня] глюкозы
Аннотация: В культуре мезангиальных Кл почечных клубочков крыс изучали изменение продукции фибронектина, ламинина и различных типов коллагена при добавлении в среду D-глюкозы (I) до 30 мМ (по сравнению с нормальной конц-ией I - 5,5 мМ). Высокие уровни I вызывали избирательное накопление компонентов базальной мембраны; данный эффект не наблюдался при добавлении в среду изоосмолярного кол-ва маннита. Высокие конц-ии I, а также D-галактозы и L-глюкозы, но не маннита, вызывали повышение в Кл уровней полиолов и снижение уровней миоинозита. В то же время только I, но не другие сахара, вызывала неферментативное гликозилирование. Полагают, что в основе патогенеза избыточной продукции внеклеточного матрикса лежат механизмы неферментативного гликозилирования и, в меньшей степени, механизмы, опосредованные метаболизмом I по полиоловому пути. Италия, La Sapienza Univ., Rome. Библ. 96.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.17
Рубрики: ПОЧКИ
НАКОПЛЕНИЕ МАТРИКСА
ГЛЮКОЗА
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
НЕФЕРМЕНТАТИВНОЕ ГЛИКОДИЛИРОВАНИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Pugliese, Giuseppe; Pricci, Flavia; Pugliese, Francesco; Mene, Paolo; Lenti, Luisa; Andreani, Domenico; Galli, Gianna; Casini, Alessandro; Bianchi, Sauro; Rotella, Carlo M.; di, Mario Umberto

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.01-04Н1.358

Eiden, Maribeth V.
Glycosylation-dependent inactivation of the ecotropic murine leukemia virus receptor [Text] / Maribeth V. Eiden, Karen Farrell, Carolyn A. Wilson // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 2. - P626-631
Перевод заглавия: Зависимая от гликозилирования инактивация рецептора вируса экотропного лейкоза мышей
Аннотация: Обработка Кл Mus dunni хвостатых фибробластов (МДХФ) туникамицином, ингибитором N-связанного гликозилирования, придавала им чувствительность к вирусу лейкоза Молони мышей (Мо-МЛВ). Полученные данные свидетельствуют о том, что экотропный рецептор (Рц) Кл МДХФ, подобно Рц Кл хомячка, не выполняет функций Рц Mo-МЛВ в результате зависимой от гликозилирования инактивации. Анализ Рц и анализ функций Рц МДХФ говорят о том, что единственный связанный с Asp участок гликозилирования ответственен за инактивацию Рц. Библ. 16. США, Lab. Cell Biology, 9000 Rockville Pike, Bethesda, MD 20892.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.07
Рубрики: КАНЦЕРОГЕНЕЗ ВИРУСНЫЙ
МОЛОНИ ЛЕЙКОЗА ВИРУС
РЕЦЕПТОРЫ
ИНАКТИВАЦИЯ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
ТУНИКАМИЦИН
ФИБРОБЛАСТЫ

Доп.точки доступа:
Farrell, Karen; Wilson, Carolyn A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.026

Сравнение морфологии и субъединичного состава жгутиков галофильных архебактерий [Текст] / И. С. Серганова [и др.] // Biol. Motility. - Pushchino, 1994. - С. 285-286
Аннотация: Изолировали жгутики из четырех видов галофильных архебактерий (Halobacterium salinarium, H. volcanii, H. saccharovorum и Natronobacterium pharaonis 12) и показали, что все изученные жгутики многокомпонентны, а флагеллины H. salinarium, H. volcanii и H. pharaonis 12 гликозилированы. Ограниченный протеолиз нитей жгутиков трипсином обнаружил устойчивость флагеллинов N. pharaonis 12 и H. volcanii к действию протеазы, в то время как флагеллины H. saccharovorum и H. salinarium расщеплялись на достаточно крупные фрагменты. На основе известной первичной последовательности генов флагеллинов H. halobium RM были синтезированы олигонуклеотиды к 5' и 3' концам локуса А, содержащего два из пяти этих генов. Амплифицированный при помощи этих праймеров фрагмент хромосомной ДНК, кодирующий флагеллины А1 и А2 H. halobium, использовался в качестве зонда для поиска гомологичных участков в ДНК изучаемых нами бактерий. Гибридизация по Саузерну показала, что у всех изученных нами бактерий ДНК содержит последовательности, гомологичные генам flg А1 и flg A2 H. halobium, причем в большинстве случаев гибридизующиеся фрагменты ДНК имеют такой же размер, как и у H. halobium. Россия, ИНБИ РАН, Москва.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.07
Рубрики: ЖГУТИКИ
МНОГОКОМПОНЕНТНОСТЬ
ФЛАГЕЛЛИНЫ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
УСТОЙЧИВОСТЬ К ПРОТЕАЗЕ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ФЛАГЕЛЛИНОВ
HALOBACTERIUM (BACT.)
NATRONOBACTERIUM PHARAONIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Серганова, И.С.; Полосина, Я.Ю.; Костюкова, А.С.; Метлина, А.Л.; Пятибратов, М.Г.; Федоров, О.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.02-04М6.110

Brownlee, Michael.
Glycation and diabetic complications [Text] / Michael Brownlee // Diabetes. - 1994. - Vol. 43, N 6. - P836-841 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Гликозилирование и осложнения диабета
Аннотация: Обзор. Осложнения сахарного диабета (ОСД) тесно связаны с длительной гипергликемией. Центральную роль в патогенезе ОСД играют конечные продукты усиленного гликозилирования (КПУГ). Одним из механизмов развития ОСД являются вызываемые КПУГ изменения в структуре внеклеточного матрикса; отмечаются изменения в структуре и свойствах коллагена и ламинина. Второй механизм ОСД опосредован изменением секреции различных посредников (цитокинов, гормонов, свободных радикалов) после связывания КПУГ со специфическими рецепторами. Так, связывание КПУГ с соответствующими рецепторами макрофагов приводит к повышению продукции интерлейкина-1, инсулиноподобного фактора роста I и др. цитокинов. Рецепторы к КПУГ обнаружены также в эндотелиальных Кл. Третий механизм развития ОСД заключается в прямом изменении свойств белков в результате их внутриклеточного гликозилирования. Оценивают результаты попыток фармакологически ингибировать КПУГ. Например, применение аминогуанидина у б-ных и экспериментальных животных приводит к значительному снижению частоты и тяжести таких ОСД, как ретинопатия и нефропатия. США, Albert Einstein College of Medicine, Bronx, Ney York. Библ. 70.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.23
Рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
ОСЛОЖНЕНИЯ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
РОЛЬ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 70

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.02-04М6.121

Reactive glycosylation endproducts in diabetic uraemia and treatment of renal failure [Text] / Zenji Makita [et al.] // Lancet. - 1994. - N 8912. - P1519- 1522 . - ISSN 0140-6736
Перевод заглавия: Реактивные конечные продукты гликозилирования при диабетической уремии и лечении почечной недостаточности
Аннотация: Оценивают влияние различных видов лечения почечной недостаточности на снижение в Св уровней низкомолекулярных конечных продуктов усиленного гликозилирования (КПУГ). Сравнивают результаты различных видов гемодиализа, а также пересадки почек у больных с конечной стадией почечной недостаточности, страдающих и не страдающих сахарным диабетом. Полагают, что гемодиализ не усиливает выведения КПУГ, что может усугублять поражение почек. США, The Picower Inst. for Medical Research, Manhasset, NY. Библ. 24.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.23
Рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
ПОЧЕЧНАЯ НЕДОСТАТОЧНОСТЬ
ЛЕЧЕНИЕ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
КОНЕЧНЫЕ ПРОДУКТЫ
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Makita, Zenji; Bucala, Richard; Rayfield, Elliot J.; Friedman, Eli A.; Kaufman, Allen M.; Korbet, Stepher M.; Barth, Robert H.; Winston, Jonathan A.; Fuh, Hubert; Manogue, Kirk R.; Cerami, Anthony; Vlassara, Helen

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.02-04Н1.031

Functional hypotheses for aberrant glycosylation in tumor cells [Text] / R. Chammas [et al.] // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1994. - Vol. 27, N 2. - P505-507
Перевод заглавия: Функциональная гипотеза о абберантном гликозилировании в опухолевых клетках
Аннотация: В работе рассмотрена роль гликозилирования в опухолевых клетках: матриксные взаимодействия, такие как адгезия, распространение и миграция на определенном субстрате (ламинин, фибронектин). Лектины животных, такие как галактины, вероятно тоже вовлечены в эти процессы. Бразилия, Inst. Ludwig de Pesquisas sobre o Cancer, 01509-010 Sao Paulo. Библ. 12.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.27
Рубрики: ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
ЛАМИНИН
ФИБРОНЕКТИН
ЛЕКТИНЫ

Доп.точки доступа:
Chammas, R.; Jasiulionis, M.G.; Cury, P.M.; Travassos, L.R.; Brentani, R.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.154

Characterization of the structural and functional properties of CTLA-4 on murine T lymphocytes [Text] / Theresa L. Walunas [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P435 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Характеристика структурных и функциональных свойств CTLA-4 на T-лимфоцитах мышей
Аннотация: Получены моноклональные антитела против CTLA-4, антигена, выраженного на активированных Т-лимфоцитах мышей. CTLA-4 не выражен на покоящихся Т-лимфоцитах, но появлялся на них после стимуляции рядом митогенов: моноклональными антителами против CD3, конканавалином A, стрептококковым энтеротоксином В и др. Экспрессируемый CTLA-4 является в разной степени гликозилированным димером с мол. м. 70 кД и CTLA-4 экспрессируется часто в комплексе с CD28 и является зависимым от интерлейкина 2. США, Ben May Inst., Univ. Chicago, IL 60637

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.15.05
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ T
АКТИВИРОВАННЫЕ
АНТИГЕН СТLА-4
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
ВЫЯВЛЕНИЕ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Walunas, Theresa L.; Lenschow, Deborah J.; Bakker, Christina Y.; Thompson, Graing B.; Bluestone, Jeffrey A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.03-04Б1.083

Role of N-linked glycosylation in the activity of the Friend murine leukemia virus SU protein receptor-binding domain [Text] / Jean-Luo Battini [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 1. - P496-499 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Роль N-гликозилирования в активности связывающегося с рецептором домена белка SU вируса лейкоза мышей Френд
Аннотация: 243 N-концевых остатка гликопротеина оболочки (SU) вируса лейкоза мышей Френд складываются в структурно и функционально автономный домен, содержащий детерминанту связывания с рецептором экотропного вируса. Два сайта N-гликозилирования из данной N-терминальной обл. вирусного SU были удалены с помощью сайтспециф. мутагенеза без нарушения его способности к биосинтезу и включению в инфекционный вирион. Усеченная версия мутантного белка, содержащая лишь N-концевой домен, плохо транспортировалась, однако была все еще способна к взаимодействию с рецептором. Тесты на интерференцию свидетельствовали о более слабом взаимодействии между мутировавшим белком и вирусным рецептором. Делается заключение, что элиминация Nсвязанных олигосахаридных цепей в N-концевом домене оболочки не препятствует взаимодействию с рецептором, но ведет к слабым изменениям в конформации, к-рые влияют на узнавание и связывание. Франция, Inst. Pasteur, 25 rue du Dr Roux, 75724 Paris Cedex 15. Библ. 19.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ЛЕЙКОЗА МЫШЕЙ ФРЕНД
ГЛИКОПРОТЕИД ОБОЛОЧКИ SU
N-ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
РЕЦЕПТОР
СВЯЗЫВАНИЕ
САЙТСПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Battini, Jean-Luo; Kayman, Samuel C.; Pinter, Abraham; Heard, Jean Michel; Danos, Olivier

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.03-04К1.25

Immunoglobulin G glycosylation changes occur in rheumatod arthritis and primary sjogren's syndrome but due to different mechanisms [Text] / J. S. Axford [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P268 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Изменения гликозилирования иммуноглобулина G происходят при ревматоидном артрите и при первичном синдроме Сьегрена, но благодаря разным механизмам
Аннотация: Определяли содержание галактозы и N-ацетилглюкозамина в иммуноглобулинах, выделенных из сыворотки крови больных ревматоидным артритом и с первичным синдромом Сьегрена. Иммуноглобулины выделяли с помощью хроматографии на ДЭАЭЦ, а кол-во остатков галактозы и N-ацетилглюкозамина - с помощью связывания специфическими для этих сахаров лектинами. Показано, что содержание в иммуноглобулинах G галактозы было снижено примерно одинаково при том и другом заболевании. В то же время содержание N-ацетилглюкозамина было значительно повышено в иммуноглобулинах G при ревматоидном артрите и не отличалось от контрольных величин при синдроме Сьегрена. Эти данные позволяют предполагать, что изменения гликозилирования иммуноглобулинов при этих двух заболеваниях обусловлены различными механизмами и отражают разные биологические процессы. Англия, St. George's Hospt. Med. Sch., Div. Immunol., London SW17 ORE

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН G
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
АРТРИТ РЕВМАТОИДНЫЙ
СЬЕРГЕНА СИНДРОМ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Axford, J.S.; Alavi, A.; Hay, F.C.; Youinou, P.; Bond, A.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.03-04К1.134

Zhang, W.
Glycosylation of IgA is required for optimal activation of the alternative complement pathway by immune complexes [Text] / W. Zhang, P. J. Lachmann // Immunology. - 1994. - Vol. 81, N 1. - P137-141 . - ISSN 0019-2805
Перевод заглавия: Гликозилирование IgA необходимо для оптимальной активации альтернативного пути активации комплемента иммунными комплексами
Аннотация: Получили негликозилированные моноклональные IgA антитела с использованием туникамицина в процессе их биосинтеза. Иммунные комплексы, образованные с их участием, при инкубации с норм. человеческой сывороткой оказались менее активными в альтернативном пути активации комплемента, а также в меньшей степени связывали C3 и участвовали в образовании конечного комплементарного комплекса, чем гликолизированные IgA антитела. C3 компонент не связывался со свободными IgA антителами, но в обоих вариантах иммунных комплексов C3 взаимодействовал через связи, чувствительные к гидроксиламину. Великобритания, Molec. Immunopathol. Unit, MRC Centre, Hills Road, Cambridge. Библ. 29

ГРНТИ	34.43.21

ВИНИТИ 341.43.21.09
Рубрики: КОМПЛЕМЕНТ
АКТИВАЦИЯ
ИММУННЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ IG
ЗНАЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Lachmann, P.J.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.04-04М6.074

Экспериментальное изучение метаболических путей гликозилированных липопротеинов низкой плотности в перитонеальных макрофагах крыс с диабетом [Text] / Takahiro Kawano [et al.] // Tonyobyo = J. Jap. Diabet. Soc. - 1994. - Vol. 37, N 8. - С. 583-590
Аннотация: Изучали метаболизм гликозилированных ЛПНП в макрофагах (МФ) крыс с сахарным диабетом (СД), вызванным стрептозотоцином (1-я гр.) и в МФ интактных крыс (2-я гр.). Как аккумуляция, так и деградация гликозилированных ЛПНП у крыс обеих групп была значит. выше, чем негликозилированных ЛПНП. При этом не было существенной разницы между крысами 1-й и 2-й гр. Аккумуляция гликозилированного альбумина и обычного альбумина не различались между собой у крыс 1-й гр. Деградация ацетилированных ЛПНП не менялась под влиянием повышения содержания гликозилированных ЛПНП. Данные указывают, что в МФ крыс с СД аккумуляция и деградация гликозилированных ЛПНП имеет свои метаболические пути, отличные от таковых у ацетилированных ЛПНП. Япония, Nara Medical Univ. Библ. 19.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.17
Рубрики: СТРЕПТОЗОТОЦИНОВЫЙ ДИАБЕТ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН
МАКРОФАГИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Kawano, Takahiro; Kanauchi, Masao; Sugimoto, Kazuo; Dohi, Yoshiko; Nishiura, Kimiaki; Dohi, Kazuhiro

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.04-04К1.85

Pogue, Sarah L.
Ig heavy chain extracellular spacer confers unique glycosylation of the Mb-1 component of the B cell antigen receptor complex [Text] / Sarah L. Pogue, Christopher C. Goodnow // J. Immunol. - 1994. - Vol. 152, N 8. - P3925-3934 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Внеклеточный спейсер тяжелой цепи иммуноглобулинов обеспечивает уникальное гликозилирование компонента Mb-1 в В-клеточном рецепторном комплексе
Аннотация: Получили химерные молекулы антигенспецифических рецепторов В-клеток, в к-рых небольшой участок тяжелой цепи IgD, расположенный в непосредственной близости от мембраны, был замещен на соотв. участок IgM. В этом фрагменте расположен внеклеточный спейсер, к-рый в молекуле IgD в 2 раза длиннее, чем в молекуле IgM, и содержит дисульфидный мостик. Исследовали структуру пептидов, связавшихся с химерными молекулами. Mb-1 - один из 2 основных фосфопротеинов, ассоциированных с имуноглобулиновыми рецепторами и обеспечивающий передачу сигналов в клетку, по-разному гликозилируется при связывании с IgM и IgD. Различия в гликозилировании связаны с тем, что при взаимодействии Mb-1 с IgM и IgG один из N-связанных углеводов не м. б. переведен в форму, резистентную к эндо-Н. Замена внеклеточного спейсера IgM на спейсер IgD оказалась достаточной для того, чтобы Mb-1, связавшийся с химерной молекулой IgM, гликозилировался как в IgD. Однако это не приводило к изменениям в мобилизации Ca{2+} и в фосфорилировании мембранных белков по тирозину после стимуляции. Тем не менее, предполагают, что тип гликозилирования Mb-1 может влиять на взаимодействие IgM с др. молекулами и на перемещение IgM. США, Hovard Hughes Med. Inst., Beckman Ctr, Stanford Univ., Stanfird, CA 94305. Библ. 66

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
РЕЦЕПТОРНЫЕ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
ОСОБЕННОСТИ
ЗНАЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Goodnow, Christopher C.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.04-04К1.232

Kennedy, D. M.
Glycation of monoclonal antibodies impairs their ability to bind antigen [Text] / D. M. Kennedy, A. W. Skillen, C. H. Self // Clin. and Exp. Immunol. - 1994. - Vol. 98, N 2. - P245-251 . - ISSN 0009-9104
Перевод заглавия: Гликозилирование моноклональных антител повреждает их способность связывать антиген
Аннотация: 3 мышиных моноклональных антитела против IgG человека, галактозидазы E. coli и авидина подвергали гликозилированию (инкубации с 0,5 М глюкозы при pH 7,4 в течение 14-21 д. при 37'ГРАДУС'С). Контрольные моноклональные антитела подвергнуты той же обработке без добавления глюкозы. Затем моноклональные антитела инкубировали с соотв. антигеном. Показано, что иммунные комплексы, включающие гликозилированные антитела, подвергались более быстрой диссоциации, по сравнению с комплексами с негликозилированными антителами. Скорость ассоциации при этом не изменялась. Обсуждается механизм гликозилирования антител, нормальных или иммунных, в организме б-ных диабетом в связи с их большей чувствительностью к инфекциям. Великобритания, Dep. Clin. Chem., City Hosp., Nottingham, NGS 1PB. Библ. 27

ГРНТИ	34.43.17

ВИНИТИ 341.43.17.25
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
СВОЙСТВА
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
ОБРАЗОВАНИЕ ИММУННЫХ КОМПЛЕКСОВ
УСКОРЕНИЕ ДИССОЦИАЦИИ
АНТИТЕЛА ПРИ ДИАБЕТЕ

Доп.точки доступа:
Skillen, A.W.; Self, C.H.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.05-04В2.114

Schellenberger, W.
cAMP Stimulates N-glycosylation by increasing the is of the oligosaccharyl-lipid substrate [Text] : [Pap.] Annu. Autumn Meet. Biochem. Soc. Ges. Biol. Chem., Dusseldorf, Sept. 12th-15th, 1993 / W. Schellenberger, J-F. Hervagault, MarieAgnes Covoet ; Hoppe-Seyler // Biol. Chem. - 1993. - Vol. 374, N 9. - P781-782
Перевод заглавия: цАМФ стимулирует N-гликозилирование путем усиления синтеза олигосахарил-липидного субстрата
Аннотация: Цикл фруктозо-6-фосфат/фруктозо-1,6-бисфосфат может служить источником комплексных регуляторных структур в клеточном метаболизме глюкозы в результате реципрокной кинетич. модуляции 6-фосфофрукто-1-киназы и фруктозо-1,6-бисфосфатазы фруктозо-2,6-бисфосфатом, АМФ, фруктозо-6-фосфатом и фруктозо-1,6-бисфосфатом. Проанализировано появление гистерезисных и необратимых переходов между альтернативными ветвями стационарных состояний гликолитич. сети в клеточных экстрактах дрожжей (Saccharomyces cerevisiae). Показано, что фруктозо-2,6-бисфосфат может индуцировать необратимые переходы между альтернативными ветвями стационарных состояний. Германия, Inst. Biochem., Univ. Leipzig, 0-7010 Leipzig. Библ. 2.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ДРОЖЖИ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
ЦАМФ

Доп.точки доступа:
Hervagault, J-F.; Covoet, MarieAgnes

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.05-04В2.124

Tanner, W.
Glycosylation in yeast [Text] : [Pap.] Annu. Autumn Meet. Biochem. Soc. Ges. Biol. Chem., Dusseldorf, Sept. 12th-15th 1993 / W. Tanner ; Hoppe-Seyler // Biol. Chem. - 1993. - Vol. 374, N 9. - P704
Перевод заглавия: Гликозилирование у дрожжей
Аннотация: Рассматривают последние данные об N- и О-гликозилировании белков у Saccharomyces cerevisiae. Два белка мембран эндоплазматич. сети (ЭС), инициирующие Nгликозилирование, и их соотв-щие гены являются компонентами протеин-олигосахарилтрансферазы. Белок мембран ЭС, инициирующий О-гликозилирование, и соотв-щий ген входят в состав протеинманнозилтрансферазы. Два гликопротеина клеточной поверхности один О- и один N-гликозилированные, являются а- и 'альфа'-агглютининами. Германия, Univ. Regensburg, 93040. Библ. 6.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
БЕЛКИ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.078

The requirement of N-glycosylation for efficient secretion of yeast glycoproteins [Text] / V. Mrsa [et al.] // Acta pharm. (Croat.). - 1994. - Vol. 44, N 4. - P377-384 . - ISSN 1330-0075
Перевод заглавия: Потребность в N-гликозилировании для эффективной секреции дрожжевых гликопротеинов
Аннотация: Исследовали роль N-гликозилирования в секреции белков из дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Модельные гликоферменты кислая косфатаза (I) и инвертаза (II) нуждались в гликозилировании, т. к. их секреция предотвращалась специфическим ингибитором туникамицином. Снижение конц-ии туникамицина приводило к секреции ферментных молекул, содержащих только 'ЭКВИВ'50% углеводных цепей от нормы. Ферменты с уменьшенным числом прикрепленных цепей накапливались в эндоплазматическом ретикулуме и были неактивными. При понижении т-ры с 30 до 24'ГРАДУС' С потребность в N-гликозилировании для секреции снижалась. N-гликозилирование ферментов также промотировало олигомеризацию димеров обоих ферментов в нативные октамерные структуры и стабилизировало образованные олигомеры. Ген РНО5, кодирующий I у дрожжей, экспрессировали в почечных клетках детеныша хомяка. Рекомбинантная I секретировалась в активной форме с меньшим числом (2-3) углеводных цепей, чем требовалось в дрожжах (8-10). Прикрепленные цепи по составу мономеров также отличались от дрожжевых. Т. обр. тип процессинга I определяется клеточным гликозилирующим механизмом, а не самим белком. Хорватия, Dep. of Biochemistry Fac. of Food Technology and Biotechnology Univ. of Zagreb, 41000 Zagreb, Croatia. Библ. 31.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ГЛИКОФЕРМЕНТЫ
ИНВЕРТАЗА
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ*N-
ГЕНЫ
ГЕН РНО5
КОДИРОВАНИЕ ФОСФАТАЗЫ
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Mrsa, V.; Reljic, R.; Hyghes, R.C.; Barbaric, S.; Ries, B.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.05-04М6.130

Variable glucosylation of proteins in diabetic patients [Text] : [Pap.] Annu. Meet. Vancouver, Sept. 9-13, 1993: Abstr. /Can. Soc. Clin. Invest. / R. Comtois [et al.] // Clin. and Invest. Med. - 1993. - Vol. 16, N 4 Suppl. - P34
Перевод заглавия: Различное гликозилирование белков у больных сахарным диабетом
Аннотация: Сравнивали разл. показатели б-ных сахарным диабетом, из них у 9 б-ных (1-я гр.) был высокий уровень гликозилирования (в ср. 0,63 мл/г), а у 7 чел. (2-я гр.) был низкий уровень гликозилирования (в ср. 0,35 мл/г). Не выявили существенных различий в возрасте, поле, характере лечения и уровне гемоглобина НbA[1][с] между б-ными 1-й и 2-й гр. Вместе с тем у б-ных 2-й гр. были выше потребление энергии (6966 и 5311 кДж/д соотв.) и индекс массы тела (30,4 и 23,5 кг/м{2}) по сравнению с б-ными 1-й гр. Канада, Univ. of Montreal, Quebec.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.23
Рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
ИНДИВИДУАЛЬНЫЕ РАЗЛИЧИЯ
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Comtois, R.; Couturier, M.; Amman, H.; Desrosiers, C.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.05-04Я6.201

Tanzer, Marvin L.
Laminin glycosylation, cellular adhesion and spreading [Text] / Marvin L. Tanzer, Martin S. Giniger, S. Chandrasekaran // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P259 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Гликозилирование ламинина, клеточная адгезия и дыхание

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.01
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
ДЫХАНИЕ
ЛАМИНИН
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Giniger, Martin S.; Chandrasekaran, S.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04М1.041

Johnson, K. J.
Tunicamycin modifies retinoic acid induced antero-posterior duplication, patterning and chondrification in the chick limb [Text] : [Pap.] 4th Int. Congr. Vertebr. Morphol. (ICVM-4), Chicago, III., July 31-Aug. 4, 1994 / K. J. Johnson, R. M. Langille // J. Morphol. - 1994. - Vol. 220, N 3. - P359-360 . - ISSN 0362-2525
Перевод заглавия: Туникамицин модифицирует индуцированные ретиноевой кислотой передне-заднее удвоение, формообразование и хондрификацию конечности куриных зародышей
Аннотация: Проверяли гипотезу о том, что позиционная информация экспрессируется клеточной поверхностью. На почку крыла (ПК) эмбрионов кур на стадиях 18-20 и 23-24 действовали ингибитором N-гликозилирования туникамицином (Тм), одним или в комбинации с ретиноевой кислотой (РК), вызывающей передне-заднее удвоение (П-З) пальцев. Спустя 6 сут при воздействии на ПК одного Тм происходило либо заднее, либо переднее удвоение. При комбинации Тм и РК выявлялась дозозависимая делеция скелетных элементов, при этом не выявлено нарушений в проксимальной части скелета. При локальном воздействии Тм подавлялась мезодерма ПК, которая диференцируется в скелетные элементы по П-3 оси ПК. Делается вывод, что гликопротеины с N-связями играют существенную роль в экспрессии позиционнозависимых хондрогенных полей в ПК, а также модифицирует П-З удвоение, вызванное РК. Канада, Univ. of Ottawa, Ont.

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.07.17.09
Рубрики: КОНЕЧНОСТИ
МОРФОГЕНЕЗ
ЭМБРИОГЕНЕЗ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
РЕТИНОЕВАЯ КИСЛОТА
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Langille, R.M.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска