Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04Я6.366

   

    Membrane insertion and intracellular transport of yeast syntaxin Sso2p in mammalian cells [Text] / Jussi Jantti [et al.] // J. Cell Sci. - 1994. - Vol. 107, N 12. - P3623-3633 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Встраивание в мембрану и внутриклеточный транспорт дрожжевого синтаксина Sso2p в клетках млекопитающих
Аннотация: Белок Sso2p (из семейства определяющих слияние мембран внутри клеток синтаксинов) после экспрессии в клетках BHK-21 по результатам иммунофлуоресценции и иммуноэлектронной микроскопии переносится в плазматическую мембрану. С помощью брефельдина A показано первоначальное встраивание Sso2p в мембрану эндоплазматической сети, Sso2p блокируется охлаждением (20'ГРАДУС') в комплексе Гольджи, поступая в плазматическую мембрану при 37'ГРАДУС' в присутствии циклогексимида. Синтезированный in vitro Sso2p посттранскрипционно связывается с микросомами из поджелудочной железы собаки. Усеченная форма Sso2p без заякоривающей в мембране последовательности позволила показать необходимость этой последовательности для встраивания в мембрану. Финляндия [V. M. O.], Dep. Biochem., Natl Publ. Hlth Inst., FIN-00300, Helsinki. Библ. 44
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ВСТРАИВАНИЕ БЕЛКОВ

ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ ЗАЯКОРИВАЮЩИЕ

БЕЛОК

БЕЛОК SSO2P ДРОЖЖЕЙ

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ

КЛЕТКИ BHK-21


Доп.точки доступа:
Jantti, Jussi; Keranen, Sirkka; Toikkanen, Jaana; Kuismanen, Esa; Ehnholm, Christian; Soderlund, Hans; Olkkonen, Vesa M.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.04-04Б1.141

   

    Foreign glycoproteins expressed from recombinant vesicular stomatitis viruses are incorporated efficiently into virus particles [Text] : pap. Nat. Acad. Sci. USA Colloq. Genet. Eng. Viruses and Virus Vectors, Irvine, Calif., June 9-11, 1996 / Matthias J. Schnell [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 21. - P11359-11365 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Чужеродные гликопротеины, синтезированные рекомбинантными вирусами везикулярного стоматита, эффективно включаются в вирусные частицы
Аннотация: Сконструированы рекомбинанты вируса везикулярного стоматита (ВВС), синтезирующие 4 мембранных белка: клеточный белок CD4 (I), химерный белок CD4-G (II), состоящий из эктодомена I и трансмембранного домена и цитоплазматического хвоста гликопротеина G (III) ВВС, гемагглютинин или белок слияния вируса кори. Белки синтезируются в кол-ве 23-62% по сравнению с III и транслоцируются к поверхности клетки. Все они включаются в мембранную оболочку ВВС вместе с III в кол-ве 6-31% по сравнению с III. Т. обр., различные мембранные белки могут включаться вместе с III в почкующиеся частицы ВВС и что специфические сигналы не нужны для совместного включения. II включается с такой же эффективностью, как и I. Электронная микроскопия вирионов, содержащих I, показала, что I распределен по оболочке вириона между тримерными гликопротеинами шипов. Частицы рекомбинантного ВВС с I на 18% длиннее, чем частицы ВВС дикого типа, что отражает увеличение длины спирального нуклеокапсида, содержащего лишний ген I. США, Dep. Pathol., Yale Univ. Sch. Med., New Haven, CT 06510. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ВЕЗИКУЛЯРНОГО СТОМАТИТА
РЕКОМБИНАНТЫ

ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ЧУЖЕРОДНЫЕ

ЭКСПРЕССИЯ

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

ОБОЛОЧКА ВИРУСА


Доп.точки доступа:
Schnell, Matthias J.; Buonocore, Linda; Kretzschmar, Evelyne; Johnson, Erik; Rose, John K.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.02-04Б2.230

    Newitt, John A.

    A mutation in the Escherichia coli secY gene that produces distinct effects on inner membrane protein insertion and protein export [Text] / John A. Newitt, Harris D. Bernstein // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 20. - P12451-12456 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Мутация в гене secY Escherichia coli, оказывающая влияние на встраивание белков внутренней мембраны и экспорт белков
Аннотация: Штаммы Escherichia coli с мутацией secY40 холодочувствительны, но дефект по экспорту белков не обнаруживается даже при непермиссивной т-ре. Показано, что сочетание мутации secY40 с дефектом по пути частицы узнавания сигнала, требующейся для встраивания белков внутренней мембраны (I) в цитоплазматич. мембрану, приводит к синтетической летальности. Встраивание всех изученных I в мембрану у мутанта secY нарушено при пермиссивной и непермиссивной т-ре в богатой или минимальной среде. Этот дефект наиболее заметен при низкой т-ре в богатой среде, т. е. в условиях, в к-рых наиболее сильно проявляется ростовой дефект. Подтверждено, что мутант secY40 не дефектен по экспорту белков. Т. обр. холодочувствительность штаммов secY40 объясняется нарушением встраивания I в мембрану. США, Genet. and Biochem. Branch, NIDOK, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 44
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ SEC Y

МУТАЦИИ ВЛИЯНИЕ НА

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

ЭКСПОРТ

БЕЛКИ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Bernstein, Harris D.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.03-04Б1.74

   

    An animal virus-derived peptide switches membrane morphology: Possible relevance to nodaviral transfection processes [Text] / Andreas Janshoff [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 17. - P5328-5336 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Пептид из вирусов животных изменяет морфологию мембран. Возможная связь с процессами трансфекции нодавирусами
Аннотация: Пептид, отщепляемый от N-концевого домена капсидного белка нодавируса FHV, из 21 остатка образует амфипатичную 'альфа'-спираль, играющую предположительно ключевую роль в проникновении РНК сквозь мембрану клетки-хозяина. Мутант Met'-'Nle вызывает образование гелеобразной фазы в мембранах из дипальмитоилфосфатадилхолина (ДПФХ). Методами сканирующей силовой микроскопии и флуоресценции показано образование доменов мембраны с разобщенными липидными ацильными цепями. Пептид проникает в матрицу ДПФХ выше т-ры перехода липида, но образование доменов с пониженной плотностью происходит после охлаждения до 25'ГРАДУС' C. Методами КД и ИК-спектроскопии оценены вторичная структура и ориентация пептида в мембране. Сформулирована модель механизма перестройки в мембране из ДПФХ под действием пептида. США, Dep. Chem., Scripps Res. Inst., La Jolla, CA 92037. Библ. 45
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПЕПТИДЫ
КАПСИДНЫЙ БЕЛОК

N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН

ПЕПТИДНЫЙ ФРАГМЕНТ

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

НОДАВИРУС FHV


Доп.точки доступа:
Janshoff, Andreas; Bong, Dennis T.; Steinem, Claudia; Johnson, John E.; Ghadiri, M.Reza


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 00.04-04Б4.95

   

    Insertion of EspD into epithelial target cell membranes by infecting enteropathogenic Escherichia coli [Text] / Clemens Wachter [et al.] // Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 31, N 6. - P1695-1707 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Встраивание EspD в мембраны эпителиальных мишенных клеток инфицирующими энтеропатогенными Escherichia coli
Аннотация: Некоторые диффузно адгезирующиеся штаммы Escherichia coli (DAEC) содержат гомологи островка патогенности уничтожения энтероцитов (DEE) и секретируют белки EspA, EspB и EspD (I), необходимые для образования A/E-повреждений прикрепления и уничтожения. Клонированы и секвенированы гены espD 2 штаммов DA-EPEC. Две консервативные трансмембранные области и одна консервативная область скрученных спиралей предсказаны для I и для секретируемых системой III белков YopB Yersinia, PopB Pseudomonas, IpaB Shigella и SipB Salmonella. I встраивается в чувствительное к трипсину положение в мембрану клеток HeLa в сайтах контакта с бактериями, но не транслоцируется в цитоплазму. Секреция I усиливается при контакте с мишенными клетками. Высказано предположение, что расположенный в мембране I является частью аппарата транслокации белков Esp в мишенные клетки хозяина и выполняет такие же функции, как YopB Yersinia. Германия, Inst. Infektiol., ZMBE, Westfalische Wilhelms-Univ. Munster, D-48149 Munster. Библ. 48
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ ESPD

КЛОНИРОВАНИЕ

СЕКВЕНИРОВАНИЕ

БЕЛОК

БЕЛОК ESPD

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)

ЭНТЕРОПАТОГЕННЫЕ ШТАММЫ


Доп.точки доступа:
Wachter, Clemens; Beinke, Christina; Mattes, Michael; Schmidt, M.Alexander


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 02.05-04Б4.221

   

    Staphylococcal 'альфа'-toxin. Repair of a calcium-impermeable pore in the target cell membrane [Text] / Angela Valeva [et al.] // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 36, N 2. - P467-476 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: 'альфа'-Токсин стафилококка: репарация кальций-непроницаемой поры в мембране клетки мишени
Аннотация: 'альфа'-Токсин стафилококка образует гептамерные поры, которые делают мембраны (М) проницаемыми для моновалентных катионов. Пора образована амфипатической 'бета'-бочкой, занимающей 118-140 аминокислотные остатки каждой субъединицы олигомера. Человеческие фибробласты чувствительны к 'альфа'-токсину, но способны репарировать повреждения М. Таким образом, олигомеры токсина остаются встроенными в плазматическую М и экспонированы во внеклеточную среду. В работе искали структурные изменения, возникающие после образования пор при репарации повреждений. Мутанты с единичными заменами цистеина метились чувствительным к окружению флуорохромом акрилоданом, и после смешивания с токсином дикого типа встраивались в гибридные гептамеры в М фибробластов. Образование липид-встроенной 'бета'-бочки сопровождалось характерным сдвигом испускаемой флуоресценции. После ремонта повреждений окружение остатков на внешней поверхности 'бета'-бочки не изменялось, что показывало продолжающийся контакт с липидами. Однако, меченые остатки, ориентированные в просвет канала подвергались сдвигу флуоресценции с зеленого на голубой свет, что показывает уменьшение взаимодействия с водой. Закрытие поры происходило в присутствии ингибиторов кальмодулина и веществ, разрушающих микротрубочки; однако, это предотвращалось цитохалазином D и ингибиторами липидного метаболизма. Все это обнаруживает существование нового механизма репарации М, который может заключаться в сжимании встроенной белковой поры внутри липидного бислоя. Германия, Inst. of Medical Microbiol. and Hygiene and Pharmacol., Univ. of Mainz, Hochhaus am Augustusplatz, Mainz. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS (BACT.)
'АЛЬФА'-ТОКСИНЫ

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

РЕПАРАЦИЯ МЕМБРАНЫ

ПОРЫ

ОБРАЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Valeva, Angela; Walev, Iwan; Gerber, Angela; Klein, Jochen; Palmer, Michael; Bhakdi, Sucharit


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 02.05-04Т4.200

   

    Staphylococcal 'альфа'-toxin. Repair of a calcium-impermeable pore in the target cell membrane [Text] / Angela Valeva [et al.] // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 36, N 2. - P467-476 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: 'альфа'-Токсин стафилококка: репарация кальций-непроницаемой поры в мембране клетки мишени
Аннотация: 'альфа'-Токсин стафилококка образует гептамерные поры, которые делают мембраны (М) проницаемыми для моновалентных катионов. Пора образована амфипатической 'бета'-бочкой, занимающей 118-140 аминокислотные остатки каждой субъединицы олигомера. Человеческие фибробласты чувствительны к 'альфа'-токсину, но способны репарировать повреждения М. Таким образом, олигомеры токсина остаются встроенными в плазматическую М и экспонированы во внеклеточную среду. В работе искали структурные изменения, возникающие после образования пор при репарации повреждений. Мутанты с единичными заменами цистеина метились чувствительным к окружению флуорохромом акрилоданом, и после смешивания с токсином дикого типа встраивались в гибридные гептамеры в М фибробластов. Образование липид-встроенной 'бета'-бочки сопровождалось характерным сдвигом испускаемой флуоресценции. После ремонта повреждений окружение остатков на внешней поверхности 'бета'-бочки не изменялось, что показывало продолжающийся контакт с липидами. Однако, меченые остатки, ориентированные в просвет канала подвергались сдвигу флуоресценции с зеленого на голубой свет, что показывает уменьшение взаимодействия с водой. Закрытие поры происходило в присутствии ингибиторов кальмодулина и веществ, разрушающих микротрубочки; однако, это предотвращалось цитохалазином D и ингибиторами липидного метаболизма. Все это обнаруживает существование нового механизма репарации М, который может заключаться в сжимании встроенной белковой поры внутри липидного бислоя. Германия, Inst. of Medical Microbiol. and Hygiene and Pharmacol., Univ. of Mainz, Hochhaus am Augustusplatz, Mainz. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS (BACT.)
'АЛЬФА'-ТОКСИНЫ

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

РЕПАРАЦИЯ МЕМБРАНЫ

ПОРЫ

ОБРАЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Valeva, Angela; Walev, Iwan; Gerber, Angela; Klein, Jochen; Palmer, Michael; Bhakdi, Sucharit


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.09-04Я6.200

   

    Bcl-2 and porin follow different pathways of TOM-dependent insertion into the mitochondrial outer membrane [Text] / Christian Motz [et al.] // J. Mol. Biol. - 2002. - Vol. 323, N 4. - P729-738 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Bcl-2 и порин встраиваются во внешнюю мембрану митохондрий TOM-зависимым образом, но по разным механизмам
Аннотация: Исследована доставка Bcl-2'альфа' во внешнюю мембрану митохондрий (МТ) на модели Saccharomyces cerevisiae. Обнаружено, что взаимодействие Bcl-2'альфа' с рецептором МТ-импорта Tom20 зависит от двух положительно заряженных лизиновых остатков в непосредственной близости от C-концевого гидрофобного мембранного якоря. Адресная функция этих остатков не зависит от Tom22. Для последующего встраивания Bcl-2'альфа' во внешнюю мембрану МТ не требуются Tom5 и Tom40. Это указывает на то, что Bcl-2'альфа' обходит главную пору (GIP). Bcl-2'альфа' взаимодействует уникальным образом с компонентами МТ Tom-комплекса. Германия, Inst. Mikrobiol. Univer. Hohenheim Garbenstr. 30, D-70593 Stuttgart-Hohenheim. Библ. 53
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ
АПОПТОЗНЫЙ BCL-2'АЛЬФА'

ИМПОРТ В МИТОХОНДРИИ

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

МЕХАНИЗМ

ДРОЖЖИ


Доп.точки доступа:
Motz, Christian; Martin, Heiko; Krimmer, Thomas; Rassow, Joachim


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.11-04Б2.137

    Saller, Manfred J.

    Bacillus subtilis SpoIIIJ and YqjG function in membrane protein biogenesis [Text] / Manfred J. Saller, Fabrizia Fuseti, Arnold J. M. Driessen // J. Bacteriol. - 2009. - Vol. 191, N 21. - P6749-6757 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Функция SopIIIJ и YgjG в биогенезе мембранных белков Bacillus subtilis
Аннотация: Bacillus subtilis обладает двумя гомологами Oxa1p-подобных белков, участвующих в биогенезе мембранных белков, SpoIIIJ и YquG. Белки SpoIIIJ и YqjG взаимозамеяныемы, хотя SpoIIIJ также специфически необходим для формирования спор. SpoIIIJ и YqjG вовлечены в посттрансляционную стадию секреции мембранных белков. Установлено, что экспрессия одного из рассматриваемых белков функционально компенсирует дефекты включения в мембрану, возникающие при инактивации YidC y Esherichia coli. Оба белка SpoIIIJ и YqjG комплементируют функцию YidC в SecYEG-зависимого и - независимого введения в мембрану субъединиц комплексов цитохором-о-оксидазы и F[1]F[0] АТР-синтазы. Кроме того SpoIIIJ и YqjG облегчают включение субъединиц с F[1]F[0] АТР-синтазы из E. coli, и B. subtilis внутрь мембраны E. coli. Из клеток B. sutilis SpoIIIJ и YqjG выделяются ассоциированными с F[1]F[0] АТР-синтазным комплексом, что свидетельствует о возможном участии этих белков в процессе сборки мембраны. Нидерланды, Mol. Microbiolo., Groningen Biomol. Sci. & Biotechnol. Inst., Klyyver Centre Genomica Idustrial Fermentations & Zernike Inst. Adv. Materials, Univ. Gotingen, 9751 NN Haren. Библ. 54
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
БИОГЕНЕЗ

ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

СЕМЕЙСТВО OXA1P БЕЛКОВ

БЕЛОК SPOIIIJ

БЕЛОК YQIG

ФУНКЦИИ

BACILLUS SUBTILIS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Fuseti, Fabrizia; Driessen, Arnold J.M.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.08-04К1.250

    Ran, Sophia.

    Implanted IgE-FcR complexes elicit IgE-mediated activation of RBL-2Н3 cells [Text] / Sophia Ran, A. Loyter, B. Rivnay // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 2. - P644-651 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Встроенные в мембрану IgE-FcR комплексы запускают опосредованную IgE активацию клеток PB-2H3
Аннотация: Для оценки функц. целостности высокоафинного рецептора для IgE(FcR), выделенного из мемран клеток базофильного лейкоза крыв (RBL-2Н3), его комплексы с {1}{2}{5}I меченным анти-ДНФ моноклональным IgE мыши смешивали с растворенными белками оболочки вируса Сендай для реконструкции гибридных вирион-подобных пузырьков. Благодаря св-вам данного вируса инкубирование получ. пузырьков с RBL-2Н3 в присутствии немеченого IgE крысы приводило к встраиванию в их мембрану до 15 нг комплекса {1}{2}{5}I-IgE - FcR/10{6} клеток, что составляло 'ЭКВИВ'10-20% от ср. числа подобных рецепторов на этих клетках. Присутствие 4% полиэтиленгликоля 8000 усиливало встраивание рецептора в мембрану и повышало его функц. активность. Напротив, разрушающие гибридные пузырьки воздействия (обратное разделение рецепторов) или препятствия к слиянию их с клетками (присутствие в среде сыворотки или обработка вирусных частиц трипсином) в 3-5 раз уменьшали включение рецепторов. Активация клеток-реципиентов с встроенным IgE-FcR специф. сигналами (ДНФ[2][0]-БСА или анти-IgE) индуцировала экзоцитоз рецепторов, высвобождение [{3}H] серотонина и включение {4}{5}Ca. Получ. данные позволяют говорить о сохранении в исслед. случае функц. целостности рецептора в отношении процессов, связанных с экзоцитозом. Библ. 36. Dep. Membrane Res., WIS, Rehovot 76100, IL.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.29.13.09 + 343.43.29.05.07
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИММУНОГЛОБУЛИНА Е
ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ЦЕЛОСТНОСТЬ

ЭКЗОЦИТОЗ

КЛЕТКИ-РЕЦИПИЕНТЫ РВ-2Н3


Доп.точки доступа:
Loyter, A.; Rivnay, B.


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.339

    Trun, Nancy J.

    PrlC, a suppressor of signal sequence mutations in Escherichia coli, can direct the insertion of the signal sequence into the membrane [Text] / Nancy J. Trun, Thomas J. Silhavy // J. Mol. Biol. - 1989. - Vol. 205, N 4. - P665-676 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: PrlC - супрессор мутаций сигнальной последовательности у Escherichia coli - может направлять встраивание сигнальной последовательности в мембрану
Аннотация: Мутации в гене prlC могут восстанавливать экспорт белков с дефектными сигнальными последовательностями (СП). Наиболее сильный супрессор prlC8 восстанавливает нормальную скорость процессинга мутантных СП. Изучение изменения дозы гена доминантного супрессора prlC8 и его специфичности для различных мутаций СП показало, что белок PrlC8 (I) непосредственно взаимодействует с гидрофобной сердцевиной СП. Хотя в присутствии I идет процессинг СП при участии лидерной пептидазы (II), процессированный зрелый белок не экспортируется из цитоплазмы. Изучение двойных мутантов показало, что процессинг мутантных СП, опосредованный I, не зависит от др. компонентов системы экспорта клеточных белков, таких как SecA, SecB и SecY (PrlA), и что транслокация из цитоплазмы блокируется из-за того, что белок SecY (PrlA) не узнает дефектные СП. Высказано предположение, что I направляет встраивание мутантных СП в мембранный бислой, обеспечивая условия для процессинга под действием II. Библ. 33. США, Dept. of Molecular Biol., Princeton Univ., Princeton, NJ 08544, T. J. Silhavy.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ

ТРАНСЛОКАЦИЯ

ЦИТОПЛАЗМА

МЕМБРАНЫ

МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ

ПРОДУКТ ГЕНА PRLC

СИГНАЛЬНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

ФУНКЦИИ

МУТАГЕНЕЗ

ПРОЦЕССИНГ

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

РЕГУЛЯЦИЯ

СУПРЕССОРНЫЙ БЕЛОК PRLC


Доп.точки доступа:
Silhavy, Thomas J.


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.03-04М1.134

    Szczesna-Skorupa, Elzbieta.

    NH[2]-terminal substitutions of basic amino acids induce translocation across the microsomal membrane and glycosylation of rabbit cytochrome P450IIC2 [Text] / Elzbieta Szczesna-Skorupa, Byron Kemper // J. Cell. Biol. - 1989. - Vol. 108, N 4. - P1237-1243 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Замещение NH[2]-концевых основных аминокислот индуцирует транслокацию через мембрану и гликозилирование цитохрома P450IIC2
Аннотация: С целью изучения роли NH[2]-концевых последовательностей цитохрома Р450IIC2 (I) в процессе транслокации через мембрану эндоплазматич. ретикулума была в системе in vitro транскрипции/трансляции/транслокации получена модифицированная форма I:[2-lys, 3arg]P450IIС2 (II). I, синтезированный в этой системе в присутствии мембран (Мб) микросом из яйцеводов цыплят, был устойчив к экстракции щелочью, но чувствителен к протеолизу. II в тех же условиях синтезировался в виде двух новых, гликозилированных форм. Обе формы были устойчивы к протеолизу и к экстракции щелочью. При синтезе укороченного варианта II (1-155) образовывалась одна гликозилированная форма с теми же св-вами. При синтезе II в присутствии Мб не происходило отщепления концевых пептидов. Заключают, что I, нормально локализованный на цитоплазматич. стороне Мб, при замене 2-х аминок-т, предшествующих гидрофобному кору, может быть транслоцирован на люминальную сторону Мб. В молекуле I не обнаружены предполагаемые ранее гидрофобные последовательности, играющие роль "стоп-сигнала". США, Dep. of Physiol. Univ. of Illinois, Urbana, IL 61801. Библ. 28.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.09.09 + 341.19.19.09.15
Рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ЯЙЦЕВОД ЦЫПЛЕНКА

СИСТЕМА ТРАНСКРИПЦИИ-ТРАНСЛЯЦИИ-ПЕРЕНОСА

БЕСКЛЕТОЧНАЯ

ТОПОГЕНЕЗ БЕЛКОВ

ЦИТОХРОМ Р450IIС2

ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ


Доп.точки доступа:
Kemper, Byron


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.05-04М1.239

    Кост, О. А.

    Микрогетерогенность ангиотензин-превращающего фермента как фактор регуляции его активности в организме [Текст] / О. А. Кост, Н. А. Ламзина, Н. Ф. Казанская // Механизмы регуляции клеточ. активности. - М., 1989. - С. 40
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.09.11 + 341.19.17.07.11
Рубрики: ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ

ФЕРМЕНТЫ

АНГИОТЕНЗИН-ПРЕВРАЩАЮЩИЙ ФЕРМЕНТ

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

МОДЕЛИРОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Ламзина, Н.А.; Казанская, Н.Ф.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.558

   

    Restoration of membrane incorporation of an Escherichia coli outer membrane protein (OmpA) defective in membrane insertion [Text] / Michael Klose [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 36. - P21842-21847 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Восстановление включения в мембрану белка OmpA внешней мембраны Escherichia coli, дефектного по встраиванию в мембрану
Аннотация: Мутант белка OmpA (I) внешней мембраны с заменами Лей[1][6][4] Про и Вал[1][6][6] Асп в последней из 8 антипараллельных 'бета'-нитей N-конца I, пересекающих мембрану, не может собираться в мембране. Между кодонами остатков 164 и 165 мутантного гена I встроены линкеры, изменяющие структуру I на стыке мембранного домена с С-концевым периплазматич. доменом. Из 13 сконструированных аллелей ompA пять кодируют I, у к-рых восстановилась способность встраиваться в мембрану. Анализ свойств мутантных I позволил установить правила для совместимости последней 'бета'-нити I с встраиванием в мембрану. Библ. 27. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Biologie, D-7400 Tubingen.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ UH203

НАРУЖНАЯ МЕМБРАНА

СТРУКТУРА

МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК НАРУЖНОЙ МЕМБРАНЫ OMPA

ВСТРАИВАНИЕ В МЕМБРАНУ

МЕХАНИЗМ

МУТАНТЫ

МУТАНТЫ ПО ГЕНУ МЕМБРАННОГО БЕЛКА OMPA

НАРУШЕНИЕ ВСТРАИВАНИЯ БЕЛКА

ПОЛУЧЕНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА


Доп.точки доступа:
Klose, Michael; Jahnig, Fritz; Hindennach, Ingrid; Henning, Ulf


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)