СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК BCL-2<.>)

Общее количество найденных документов : 329
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.02-04Н1.278

Interleukin-3 and Bcl-2 cooperatively inhibit etoposide-induced apoptosis in a murine pre-B cell line [Text] / Rosalia Ascaso [et al.] // Eur. J. Immunol. - 1994. - Vol. 24, N 3. - P537-541 . - ISSN 0014-2980
Перевод заглавия: Интерлейкин-3 и Bcl-2 кооперативно ингибируют индуцированный этопозидом апоптоз предшественников B-клеток мыши
Аннотация: Исследовали апоптоз (Ап) линии гемопоэтических клеток (Кл) мыши, BAF-3 (ИЛ-3 зависимых Кл-предшественников В-лимфоцитов). В качестве показателей Ап использовали жизнеспособность Кл (прокрашивание трипановым синим), фрагментацию ДНК (экстракция низкополимерной ДНК и электрофоретическая лесенка). Ап индуцировали обработкой Кл, лишенных Ил-3, этопозидом (Э)-ингибитором топоизомеразы-II. Показано, что удаление из среды цитокина индуцирует в Кл Ап. Ап ускорялся обработкой Э. Эффект Э подавлялся ингибиторами нуклеаз (трикарбоновой к-той), синтеза РНК (5,6-бензимидазолом) и белка (циклогексимидом). Присутствие в среде ИЛ-3 или гиперэкспрессия онкогена bcl-2 вызывало заметную задержку Э-индуцированного Ап. Эффект имел кооперативный характер. Процесс Ап необратим с момента начала фрагментации ДНК, что указывает на ключевую роль активации эндонуклеаз. Испания, Inst. Parasitologia y Biomedicina, CSIC, Granada. Библ. 30.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.23.02
Рубрики: АПОПТОЗ
ИНТЕРЛЕЙКИН-3
БЕЛОК BCL-2
ЭПОПОЗИД
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ГЕМОПОЭТИЧЕСКИЕ КЛЕТКИ В

Доп.точки доступа:
Ascaso, Rosalia; Marvel, Jacqueline; Collins, Mary K.L.; Lopez-Rivas, Abelardo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.02-04Я6.75

Expression of bcl-2 in small cell lung carcinoma cells [Text] / Naohiko Ikegaki [et al.] // Cancer Res. - 1994. - Vol. 54, N 1. - P6-8 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Экспрессия bcl-2 в клетках мелкоклеточного рака легкого
Аннотация: В 5 из исследованных 6 линий мелкоклеточного рака легкого (МКЛ) обнаружили относительно высокий уровень экспрессии мРНК гена bcl-2 и его белкового продукта. Экспрессия bcl-2 в клетках МКЛ не коррелировала с экспрессией c-myc. Обсуждают возможную роль экспрессии bcl-2 в прогрессии МКЛ и возникновении в МКЛ лекарственной резистентности. США, Dep. Pediat., Univ. Pennsylvania, Sch. Med., Philadelphia, PA 19104. Библ. 32

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК BCL-2
ЭКСПРЕССИЯ ЭНДОГЕННАЯ
КЛЕТОЧНЫЕ ЛИНИИ
РАК ЛЕГКОГО МЕЛКОКЛЕТОЧНЫЙ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Ikegaki, Naohiko; Katsumata, Makoto; Minna, John; Tsujimoto, Yoshihide

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.06-04К1.64

Developmental regulation of the Bcl-2 protein and susceptibility to cell death in B lymphocytes [Text] / Ramon Merino [et al.] // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 3. - P683-691 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Развитийная регуляция [содержания белка] Bcl-2 в B-лимфоцитах и (их) предрасположенности к клеточной гибели
Аннотация: Несмотря на то, что клеточная гибель (КГ) является существенной чертой программы развития B-лимфоцитов, природа молекулярных сигналов, определяющих жизнеспособность этих клеток или их предрасположенность к КГ остается невыясненной. Известно, что КГ в различных биологических системах подавляется при избыточной экспрессии протоонкогена bcl-2, но его физиологические функции в B-клетках также не изучены. Методами иммунохимического анализа с проточной цитометрией показано, что белок-продукт эндогенного Bcl-2 активно экспрессируется в CD43{+}-предшественниках B-клеток и в зрелых B-клетках, но содержится в низких конц-иях в пре-B-клетках и незрелых B-клетках. Выявлены корреляции между уровнями экспрессии Bcl-2 и предрасположенностью B-клеток разных стадий развития к КГ, вызванной глюкокортикоидными гормонами. Экспрессия трансфицированного гена Bcl-2 в пре-B- и незрелых B-клетках снижает их предрасположенность к КГ. Сделан вывод, что белок Bcl-2 негативно контролирует КГ в процессе развития B-клеток. США, Dep. Pathology, Univ. Med. Sch., Ann Arbor, MI 48109. Библ. 49

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.05
Рубрики: БЕЛОК BCL-2
ЭКСПРЕССИЯ
КЛЕТОЧНАЯ ГИБЕЛЬ
ЛИМФОЦИТЫ B

Доп.точки доступа:
Merino, Ramon; Ding, Liyun; Veis, Dehorah J.; Korsmeyer, Stanley J.; Nunes, Gabriel

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.07-04Н1.144

Flohil, C. C.
Bcl-2 expression in hyperplastic and neoplastic lesions of the colon [Text] : [Pap.] Pathol. Soc. Gr. Brit. and Irel.: 170th Meet., Oxford, 4-6 Jan., 1995 / C. C. Flohil, P. Janssen, F. T. Bosman // J. Pathol. - 1995. - Vol. 175, Suppl. - P102 . - ISSN 0022-3417
Перевод заглавия: Эспрессия Bcl-2 в гиперпластических и неопластических поражениях толстой кишки

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.19
Рубрики: РАК ТОЛСТОЙ КИШКИ
БЕЛОК BCL-2
ЭСПРЕССИЯ
АПОПТОЗ

Доп.точки доступа:
Janssen, P.; Bosman, F.T.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.07-04Н1.145

Expression of the bcl-2 protein in normal and dysplastic bronchial epithelium [Text] : [Pap.] Pathol. Soc. Gr. Brit. and Irel.: 170th Meet., Oxford, 4-6 Jan., 1995 / C. Walker [et al.] // J. Pathol. - 1995. - Vol. 175, Suppl. - P128 . - ISSN 0022-3417
Перевод заглавия: Экспрессия белка bcl-2 в нормальном и диспластическом эпителии легкого

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.19
Рубрики: РАК ЛЕГКОГО
ДИСПЛАЗИЯ
ЭИТЕЛИЙ
БЕЛОК BCL-2
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Walker, C.; Robertson, L.; Myskow, M.; Dixon, C.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.10-04Н1.082

Interferon-alpha up-regulates bcl-2 expression and protects B-CLL cells from apoptosis in vitro and in vivo [Text] / A. P. Jewell [et al.] // Brit. J. Haematol. - 1994. - Vol. 88, N 2. - P268-274 . - ISSN 0007-1048
Перевод заглавия: Интерферон-'альфа' вызывает позитивную регуляцию экспрессии [онкобелка] bcl-2 и защищает от апоптоза клетки хронического B-лимфолейкоза in vitro и in vivo
Аннотация: У 19 пациентов с хроническим В-лимфолейкозом выявлена экспрессия онкобелка bcl-2 большей или меньшей интенсивности. Транслокация t (14 : 18), возникновение которой связано с bcl-2, отсутствует у всех 12 исследованных больных. По данным иммунофлуоресценции и проточной цитометрии инкубация лейкозных клеток с интерфероном-'альфа' (500 ед/мл) приводит через 18 ч к удвоенной экспрессии bcl-2; доля клеток с апоптозной фрагментацией ДНК, вызванной интерфероном, снижается с 35,6 до 6,6%. Гидрокортизон и 'гамма'-излучение увеличивают долю клеток в состоянии апоптоза соответственно до 63,9 и 80%; интерферон-'альфа' снижает эти показатели до 10 и 5,4%. У 8 больных введение (п/к) интерферона-'альфа' (3.10{6} ед 3 раза в неделю) привело к увеличению экспрессии bcl-2 в лейкозных клетках периферической крови. Великобритания, Sch. Life Sci., Kingston Univ., Kingston-upon-Thames, Surrey KT1 2ЕЕ. Библ. 37.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.27
Рубрики: ЛЕЙКОЗ ХРОНИЧЕСКИЙ ЛИМФОИДНЫЙ
АПОПТОЗ
ОНКОБЕЛОК
БЕЛОК BCL-2
ЭКСПРЕССИЯ
ИНТЕРФЕРОН ГАММА

Доп.точки доступа:
Jewell, A.P.; Worman, C.P.; Lydyard, P.M.; Yong, K.L.; Giles, F.J.; Goldstone, A.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.340

The protein bcl-2'альфа' does not require membrane attachment, but two conserved domains to suppress apoptosis [Text] / Christoph Borner [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 126, N 4. - P1059-1068 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Для подавления апоптоза не требуется прикрепления к мембране белка bcl-2, но только [сохранение] его консервативных доменов
Аннотация: Белок bcl-2 участвует в контроле жизнедеятельности Кл и функционирует как негативный регулятор апоптозной гибели Кл. Известно, что активный белок ассоциирован с митохондриальными и ядерными мембранами посредством COOH-терминальной гидрофобной части молекулы. Идентифицировали участки молекулы белка bcl-2'альфа' (I), ответственные за его функции: субклеточную локализацию, активность и взаимодействие с др. белками. С этой целью конструировали векторы, несущие ген I с различными мутациями, и проводили трансфекцию Кл L929, либо нейронов мыши. Показано, что связь с мембранами не является необходимой для функционирования I, т. к. делеция участка молекулы I длиной 33 аминок-ты, включающего COOH-терминус, не ведет к утрате активности I. Мутантный белок обнаруживается в окончаниях нейритов нейронов и в филоподиях фибробластов. На фореграммах I выявляется в растворимой фракции и не обнаруживается в микросомах. Для сохранения активности молекулы I существенны мотивы S-N и S II на NH[2]- и COOH-окончаниях I. Швейцария, J. T., Inst. Biochem, Chemin des Boveresses 155, CH-1066 Epalinges, Библ. 68

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: АПОПТОЗ
РЕГУЛЯЦИЯ БЕЛКОМ BCL-2
БЕЛОК
БЕЛОК BCL-2
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Borner, Christoph; Mortinou, Isabelle; Mattmann, Chantal; Irmler, Martin; Schaerer, Esther; Martinou, Jean-Claude; Tschopp, Jurg

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.12-04М2.211

Inverse expression of bcl-2 protein and fas antigen in lymphoblasts in peripheral lymph nodes and activated peripheral blood T and B lymphocytes [Text] / Tadashi Yoshino [et al.] // Blood. - 1994. - Vol. 83, N 7. - P1856-1861 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: Обратная экспрессия белка bcl-2 и Fas-антигена в лимфобластах периферических лимфатических узлов и активированных T и B лимфоцитах периферической крови
Аннотация: Изучена роль белка bcl-2 (Б) и Fas-антигена (ФА) в регуляции апоптоза лимфоидных клеток (Л). Герминативные центры Л, обработанные митогенами (ИЛ-4 + анти-IgM-антитела, ИЛ-2 + анти-CD3-антитела, фитогемагглютинин + форбол-миристат) экспрессировали большое кол-во ФА и теряли Б. В отличие от этого в зоне мантии Л наблюдалась сильная экспрессия Б и слабая экспрессия ФА. Обратная зависимость между экспрессией ФА и Б обнаружена также в T- и B-Л периферич. крови. Подтверждено, что экспрессия Б предупреждает апоптоз Л, индуцированной ФА-зависимым механизмом, а также участие генов ФА и Б в контроле апоптоза. Япония, Univ. School of Med., Okayama. Библ. 24

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.43.21
Рубрики: ГЕМАТОЛОГИЯ
ЛИМФОБЛАСТЫ
ЛИМФОЦИТЫ
АПОПТОЗ
БЕЛОК BCL-2
АНТИГЕН FAS
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Yoshino, Tadashi; Kondo, Eisaku; Cao, Liu; Takahashi, Kiyoshi; Hayashi, Kazuhiko; Nomura, Shintaro; Akagi, Tadaatsu

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.556

Apoptosis regulation by interaction of Bcl-1 protein and Raf-1 kinase [Text] / Hong-Gang Wang [et al.] // Oncogene. - 1994. - Vol. 9, N 9. - P2751-2756 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Регуляция апоптоза путем взаимодействия белка Bcl-2 и киназы Raf-1
Аннотация: Интегральный мембранный 126 кД белок Bcl-2 подавляет апоптоз в многих типах опухолей человека. Этот белок соосаждается с антителами против серин/треонин-специфичной Baf-I киназы, как в гемопоэтических клетках, так и в том случае, когда оба белка образуются в клетках насекомых Sf9, инфицированных рекомбинантным бакуловирусом. Анализ делеционных мутантов по Baf-1 установил, что для копреципитации с Bcl-2 достаточна C-концевая половина Raf-1, содержащая каталитический домен, которая, однако, не катализирует фосфорилирования Bcl-2. Предположили, что взаимодействие Raf-1 и Bcl-2 не связано с киназно-субстратной реакцией. Опыты с переносом генов в клетках 32D*3 подтвердили синергизм между Bcl-2 и Baf-1 в супрессии апоптоза, индуцированного изъятием ростового фактора. Предположили, что взаимодействие между обоими белками может быть ответственно за их кооперацию в супрессии апоптоза. США, La Jolla Cane. Res. Founcation, Canc. Res. Cent. 10901, N.Torreyx Pines Road, La Jolla, CA 92037. Библ. 47

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.02
Рубрики: БЕЛОК BCL-2
КИНАЗА RAF-1
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПОДАВЛЕНИЕ
АПОПТОЗ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Wang, Hong-Gang; Miyashita, Toshiyuki; Takayama, Shinichi; Sato, Takaaki; Torigoe, Toshihiko; Krajewski, Stanislaw; Tanaka, Shigeki; Hovey, Lawrence; Troppmair, Jakob; Rapp, Ulf R.; Reed, John C.

10.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI30) 95.12-04Н2.80

Patterns of bcl-2 staining in bone marrow biopsies from patients with follicular lymphoma [Text] : [Pap.] Pathol. Soc. Gr. Brit. and Irel.: 170th Meet., Oxford, 4-6 Jan., 1995 / J. R. Neilson [et al.] // J. Pathol. - 1995. - Vol. 175, Suppl. - P154 . - ISSN 0022-3417
Перевод заглавия: Окрашивание биоптата bcl-2 у больных фолликулярной лимфомой
Аннотация: Для окрашивания микропрепаратов биопсии костного мозга 31 больного фолликулярной лимфомой использовали белок bcl-2. Отмечают, что такое окрашивание весьма чувствительно к обнаружению лимфоидной инфильтрации (в т. ч. паратрабекулярной) даже незначительной степени выраженности. Великобритания, Birmingham Heartlands Hosp., Birmingham

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.51.09.19.13
Рубрики: ЛИМФОМЫ
ФОЛЛИКУЛЯРНЫЕ
БИОПСИЯ
МЕТОД ОКРАШИВАНИЯ
БЕЛОК BCL-2
ИНФИЛЬТРАЦИЯ ЛИМФОИДНАЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Neilson, J.R.; Oates, J.L.; Lumley, M.; Leyland, M.J.; Crocker, J.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.12-04И2.41

Entamoeba histolytica: Target cells killed by trophozoites undergo DNA fragmentation which is not blocked by Bcl-2 [Text] / Brian D. Ragland [et al.] // Exp. Parasitol. - 1994. - Vol. 79, N 3. - P460-467 . - ISSN 0014-4894
Перевод заглавия: Entamoeba histolytica: клетки-мишени, убиваемые трофозоитами, подвергаются фрагментации ДНК, не блокируемой Bcl-2
Аннотация: Разрушение амебами нейтрофилов и макрофагов зависит от контакта. Прикрепление амеб к этим клеткам опосредуется галактозо-специфичным лектином на мембране амеб. Путь, к-рым осуществляется зависимый от контакта цитолиз клеток-мишеней (КМ), неизвестен. Выдвинута гипотеза, что гибель клеток является результатом инициации амебами апоптоза (Ап; запрограммированной клеточной гибели). Целью работы было выяснение того, разрушаются ли КМ характерным для Ап ступенчатым образом, и проверка влияния сверхэкспрессии белка Bcl-2 (Б), определяющего устойчивость клеток к Ап, на гибель КМ. Миелоидная линия мышей FDC-P1, трансфицированная ретровирусной конструкцией, экспрессирующей Б, устойчива к Ап. Клетки этой линии, меченные {51}Cr, инкубировали с амебами; гибель клеток оценивали по выделению меченого хрома. Вызванная амебами гибель КМ идет со ступенчатой фрагментацией ДНК, характерной для клеток, подвергающихся Ап при удалении ростового фактора. Фрагментация ДНК КМ подавляется при блокировании галактозой прикрепления к ним амеб. Т. обр., вызываемая амебами гибель КМ может происходить в результате не зависящего от Б механизма Ап. США, Dep. of Med., Microbiol. and Pathol., Univ. of Virginia, Charlottesville, Virginia 22908. Библ. 24

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.11.19
Рубрики: ENTAMOEBA HISTOLYTICA (PROT.)
КЛЕТКИ-МИШЕНИ
АПОПТОЗ
БЕЛОК BCL-2
СВЕРХЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Ragland, Brian D.; Ashley, Lauren S.; Vaux, David L.; Petri, William A.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04Я6.181

Viral proteins E1B19K and p35 protect sympathetic neourons from cell death induced by NGF deprivation [Text] / Isabelle Martinou [et al.] // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 128, N 1-2. - P201-208 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Вирусные белки E1B19K и p35 защищают симпатические нейроны от клеточной гибели, индуцируемой устранением NGF
Аннотация: Симпатические нейроны из передних шейных ганглиев подвергаются запрограммированной клеточной гибели при лишении их фактора роста нервов (NGF). В эти нейроны микроинъецировали экспрессирующийся ветор, содержащий кДНК, кодирующую избранные белки, для проверки их влияния на гибель клеток. Было показано, что белок E1B19K из аденовируса и белок p35 из бакуловируса, как и протоонкоген Bcl-2 защищают нейроны от индуцируемой клеточной гибели. Другие аденовирусные белки, E1A и E1B55K не оказывают подобного действия. Последний, как известно, блокирует апоптоз, обусловленный p35 в пролиферативных клетках. Белки E1B19K и p35 инъецировали вместе с Bcl-Xs, блокирующим функцию Bcl-2 в лимфоидные клетки. Bcl-Xs не оказывал влияния на выживаемость клеток, обусловленную экспрессией E1B19K и p35. Швейцария [Martinou J.-C.] Glaxo Inst. for Mol. Biol., 1228 Plan-les-Ouates, Geneva. Библ. 51

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК E1B19K
БЕЛОК P35
БЕЛОК BCL-2
АПОПТОЗ

Доп.точки доступа:
Martinou, Isabelle; Fernandez, Pierre-Alain; Missotten, Marc; White, Eileen; Allet, Bernard; Sadoul, Remy; Martinou, Jean-Claude

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04Я6.183

Jacobson, Michael D.
Programmed cell death and BcI-2 protection in the absence of a nucleus [Text] / Michael D. Jacobson, Julia F. Burne, Martin C. Raff // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 8. - P1899-1910 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Программированная гибель клеток и протекторное действие Bcl-2 в отсутствие ядра
Аннотация: Исследовали нек-рые механизмы программированной гибели клеток (ПГК), характеризующейся конденсацией ядра, фрагментацией ДНК и зависимостью от синтеза РНК и белка de novo. В опытах на клетках линии GM701 показано, что энуклеированные цитопласты проходят соотв. стадии ПГК, а экзогенный белок Bcl-2 действует для них как внеклеточный сигнал, защищающий от ПГК. Предполагается, что ПГК и нек-рые аспекты протекторного действия Bcl-2 могут не обязательно зависеть от ядра. Обсуждается природа цитоплазматических регуляторов ПГК и механизмы их действия. Великобритания, Dev. Neorobiol. Programme, MRC Lab. Mol., Cell Biol., Biol. dep., Univ. Coll., London WC1E 6BT. Библ. 113

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: АПОПТОЗ
МЕХАНИЗМЫ
ОНКОБЕЛОК
БЕЛОК BCL-2
ПРОТЕКТОРНОЕ ДЕЙСТВИЕ
КЛЕТОЧНОЕ ЯДРО
ОТСУТСТВИЕ
КЛЕТОЧНАЯ ЛИНИЯ GM701
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ

Доп.точки доступа:
Burne, Julia F.; Raff, Martin C.

14.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.01-04М7.10

Patterns of bcl-2 staining in bone marrow biopsies from patients with follicular lymphoma [Text] : [Pap.] Pathol. Soc. Gr. Brit. and Irel.: 170th Meet., Oxford, 4-6 Jan., 1995 / J. R. Neilson [et al.] // J. Pathol. - 1995. - Vol. 175, Suppl. - P154 . - ISSN 0022-3417
Перевод заглавия: Окрашивание биоптата bcl-2 костного мозга у больных фолликулярной лимфомой
Аннотация: Для окрашивания микропрепаратов биопсии костного мозга 31 больного фолликулярной лимфомой использовали белок bcl-2. Отмечают, что такое окрашивание весьма чувствительно к обнаружению лимфоидной инфильтрации (в т. ч. паратрабекулярной) даже незначительной степени выраженности. Великобритания, Birmingham Heartlands Hosp., Birmingham

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.02.05.09
Рубрики: ЛИМФОМЫ
ФОЛЛИКУЛЯРНЫЕ
БИОПСИЯ
МЕТОД ОКРАШИВАНИЯ
БЕЛОК BCL-2
ИНФИЛЬТРАЦИЯ ЛИМФОИДНАЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Neilson, J.R.; Oates, J.L.; Lumley, M.; Leyland, M.J.; Crocker, J.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.02-04Б1.183

Shen, Yuqiao.
Relief of p53-mediated transcriptional repression by he adenovirus E1B 19-kDa protein or the cellular Bcl-2 protein [Text] / Yuqiao Shen, Thomas Shenk // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 19. - P8940-8944 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Снятие p53-опосредованной репрессии транскрипции 19 кДа-белком Е1В аденовируса или клеточным белком Вcl-2
Аннотация: Обнаружено, что р53-опосредованная репрессия промоторов, не содержащих сайт связывания р53, отменяется 19 кДа-белком Е1В или онкобелком Bcl-2. Однако активация транскрипции через р53 продолжает проходить в присутствии этих белков. Тот факт, что два онкобелка, способные предотвращать р53-опосредованный апоптоз, также могут блокировать репрессию транскрипции, вызываемую р53, дает основания предполагать, что р53 индуцирует апоптоз, по крайней мере, частично, через репрессию транскрипции. США, Howard Huges Med. Inst., Dep. Mol. Biol., Princeton Univ., Princeton, NJ 08544. Библ. 51

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ-СУПРЕССОРЫ
ГЕН Р53
АКТИВАЦИЯ ТРАНСКРИПЦИИ
БЕЛОК Е1В
БЕЛОК BCL-2
ОТМЕНА
АПОПТОЗ
ИНДУКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Shenk, Thomas

16.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.02-04Н1.110

Moscinski, Lynna C.
Expression of BCL-2 is heterogeneous in acude myelogenous leukemia (AML) and myelodysplasia (MDS) [Text] / Lynna C. Moscinski, Bobbye Hill // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P107 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Экспрессия Bcl-2 гетерогенна в остром миелоидном лейкозе (ОМЛ) и миелодисплазии (МДП)
Аннотация: Белок Bcl-2 является ингибитором апоптоза и нормальная экспрессия транскриптов bcl-2 отмечается в клетках (Кл) миелоидного ряда. Отмечена развитийная регуляция экспрессии bcl-2 и высокое содержание Bcl-2 в предшественниках Кл CD34{+}. Высокий уровень Bcl-2 коррелирует также со степенью дифференцировки Кл острого миелоидного лейкоза (ОМЛ) и их ответом на химиотерапию. Провели иммуноцитохимический анализ содержания Bcl-2 в Кл 8 больных миелодисплазией (МДП), 6 больных ОМЛ, возникшим на базе МДП, и 10 больных с ОМЛ, возникшим de novo. Обнаружили экспрессию Bcl-2 в большинстве бластов, но содержание в них Bcl-2 было гетерогенным у каждого больного; наиболее высокое содержание Bcl-2 отмечено в бластах больных ОМЛ de novo. В случаях МДП содержание Bcl-2 в зрелых миелоидных Кл было выше, чем в бластах, но ниже чем в смешанных нормальных лимфоцитах и плазматических Кл. Содержание Bcl-2 в бластах негативно коррелировало с пролиферативной активностью. Низкое содержание Bcl-2 в Кл не коррелировало с накоплением в них продукта гена p53. США, Dep. Pathol., R. Lee Moffitt Canc. Ctr., Tampa, FL 33612

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.15.09
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК BCL-2
ГЕТЕРОГЕННАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ОСТРЫЙ МИЕЛОГЕННЫЙ ЛЕЙКОЗ
МИЕЛОДИСПЛАЗИЯ
БЛАСТНЫЕ КЛЕТКИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Hill, Bobbye

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 96.03-04Н3.57

Apoptosis induced by bcl-2 antisense oligonucleotide and anticancer drug in B-cell lymphoma cell lines [Text] : abstr. 32nd Congr. Jap. Soc. Cancer Ther., Okayama, Oct. 5-7, 1994 / Yasuko Murakawa [et al.] // Nihon gan chiryo gakkaishi = J Jap. Soc. Cancer Ther. - 1995. - Vol. 30, N 2. - P390 . - ISSN 0021-4671
Перевод заглавия: Апоптоз клеток B-клеточного лейкоза, вызываемый олигонуклеотидом, комплементарным [гену] bcl-2, и противоопухолевыми препаратами
Аннотация: Воздействие анти-bcl-2-олигонуклеотида подавляет экспрессию белка Bcl-2 и вызывает апоптоз в клетках B-клеточного лейкоза человека BALM-3 и BALM-4. Воздействие малых доз адриамицина и этопозида вызывает блокаду клеточного цикла в фазе G[2], при этом в клетках усиливается экспрессия белка Bcl-2. По мнению авт., усиление экспрессии Bcl-2 является компенсаторной реакцией, направленной на предотвращение вызываемого адриамицином и этопозидом апоптоза. Япония, Dep. Clinical Oncology, Inst. Deveropment, Aging and Cancer, Tohoku Univ

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09.03
Рубрики: ОЛИГОНУКЛЕОТИД АНТИСМЫСЛОВОЙ BCL-2
АПОПТОЗ
КЛЕТКИ BALM-3
КЛЕТКИ BALM-4
ЛЕЙКОЗ B-КЛЕТОЧНЫЙ
ЧЕЛОВЕК
АДРИАМИЦИН
ЭТОПОЗИД
БЕЛОК BCL-2

Доп.точки доступа:
Murakawa, Yasuko; Yokoyama, Akiko; Katoh, Satoshi; Murata, Keiichi; Kanamaru, Rhynosuke

18.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 96.04-04Н3.40

Colorectal tumour cells express BCL-2 and undergo apoptosis in response to short chain fatty acids and bile salt deoxycholate [Text] : abstr. Keystone Symp. Apoptosis (Programmed Cell Death), Tamarron, Calif., March 5-11, 1995 / Angela Hague [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Suppl. 19b. - P281 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: В клетках рака прямой кишки экспрессируется [ген] bcl-2 и развивается апоптоз в ответ на [воздействие] короткоцепочечных жирных кислот и соли желчной кислоты дезоксихолата
Аннотация: В 90% биопсийных образцов и культур клеток аденомы, карциномы и аденокарциномы прямой кишки выявлен белок BCL-2. Воздействие ацетата, пропионата и бутирата вызывает P53-зависимый апоптоз, причем, бутират наиболее эффективен. Культуры клеток аденомы более чувствительны к бутирату, чем культуры клеток карциномы. Апоптоз также вызывается канцерогеном дезоксихолатом; полагают, что канцерогенный эффект дезоксизолата проявляется в субпопуляции клеток, резистентных к вызываемому дезоксихолатом апоптозу. Великобритания, Dep. Pathology and Microbiology, Univ. Bristol, Bristol BS8 1TD

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09.03
Рубрики: ОПУХОЛИ
ПРЯМАЯ КИШКА
БЕЛОК BCL-2
ЭКСПРЕССИЯ
АПОПТОЗ
ИНДУКЦИЯ
ДЕЗОКСИХАЛАТ
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ

Доп.точки доступа:
Hague, Angela; Moorghen, Morgan; Haynes, Laurie W.; Elder, Douglas J.; Hicks, Diane J.; Paraskeva, Christos

19.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.04-04Н1.145

Colorectal tumour cells express BCL-2 and undergo apoptosis in response to short chain fatty acids and bile salt deoxycholate [Text] : abstr. Keystone Symp. Apoptosis (Programmed Cell Death), Tamarron, Calif., March 5-11, 1995 / Angela Hague [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Suppl. 19b. - P281 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: В клетках рака прямой кишки экспрессируется [ген] bcl-2 и развивается апоптоз в ответ на [воздействие] короткоцепочечных жирных кислот и соли желчной кислоты дезоксихолата
Аннотация: В 90% биопсийных образцов и культур клеток аденомы, карциномы и аденокарциномы прямой кишки выявлен белок BCL-2. Воздействие ацетата, пропионата и бутирата вызывает P53-зависимый апоптоз, причем, бутират наиболее эффективен. Культуры клеток аденомы более чувствительны к бутирату, чем культуры клеток карциномы. Апоптоз также вызывается канцерогеном дезоксихолатом; полагают, что канцерогенный эффект дезоксизолата проявляется в субпопуляции клеток, резистентных к вызываемому дезоксихолатом апоптозу. Великобритания, Dep. Pathology and Microbiology, Univ. Bristol, Bristol BS8 1TD

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.25.17
Рубрики: ОПУХОЛИ
ПРЯМАЯ КИШКА
БЕЛОК BCL-2
ЭКСПРЕССИЯ
АПОПТОЗ
ИНДУКЦИЯ
ДЕЗОКСИХАЛАТ
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ

Доп.точки доступа:
Hague, Angela; Moorghen, Morgan; Haynes, Laurie W.; Elder, Douglas J.; Hicks, Diane J.; Paraskeva, Christos

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.04-04Т4.23

Meikrantz, William.
Apoptosis and the cell cycle [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell Biol. "Mol. Toxicol"., Copper Mountain, Colo, Jan. 9-15, 1995 / William Meikrantz, Robert Schlegel // J. Cell. Biochem. - 1995. - Suppl. 19a. - P184 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Апоптоз и клеточный цикл
Аннотация: Индуцируемый стауроспорином (I) апоптоз (АП) клеток HeLa усиливается при блокировании S-фазы. Эффект I усиливается при воздействии на клетки гидроксимочевины (II). Исследовали способность индуцирующих митозы агентов вызывать АП. Кофеин, 6-диметиламинопурин и окадаевая к-та индуцировали АП клеток HeLa после блокады II, к-рая кроме того, давала возможность индуцировать АП при воздействии 'гамма'-радиацией и фактором некроза опухолей 'альфа'. Т. обр. способность блокады фазы S вызывать АП не ограничивается индукторами преждевременного митоза. Индуцируемый радиацией АП происходит в отсутствие индукции белка р53. Эффективность всех агентов снижена в линиях клеток HeLa, стабильно сверхэкспрессирующих анти-АП антиген bcl-2. Появление конденсированного хроматина сопровождалось увеличением активности связанной с циклином А гистон Н1-киназы в 2-7 раз, что объясняется активацией Cdc2 и Cdk2. Сделано заключение, что в клетках HeLa существует комплекс циклин A-Cdk2, медиирующий АП. Преходящая сверхэкспрессия Cdk2 в линиях клеток HeLa Bcl-2{+} обусловливает увеличение АП после обработки клеток II+I. Стабильная сверхэкспрессия bcl-2 уменьшает накопление Cdc2 и Cdk2 в ядре при задержке фазы S, не влияя на локализацию в ядре циклина А, циклина Е или Myc. Уменьшение кол-ва ядерных Cdk сопровождалось увеличением относительного кол-ва клеток в фазе G[1], увеличением размеров клеток. Сделано заключение, что Bcl-2 ограничивает доступ к ядру белков, требующихся как для клеточного деления, так и для клеточной смерти. США, Department of Molecular and Cellular Toxicology, Harvard School of Public Health, Boston, MA 02115

ГРНТИ	34.47.03

ВИНИТИ 341.47.03.17
Рубрики: СТАУРОСПОРИН
ГИДРОКСИМОЧЕВИНА
КОФЕИН
6-ДИМЕТИЛАМИНОПУРИН
ОКАДАЕВАЯ КИСЛОТА
КЛЕТКИ HELA
АПОПТОЗ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК BCL-2

Доп.точки доступа:
Schlegel, Robert

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска