СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА<.>)

Общее количество найденных документов : 1263
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.01-04Т2.216

Burgiel, G.
Anti-inflammatory drugs facilitate heat shock protein synthesis [Text] : abstr. Annu. Sci. Meet. Austral. Rheumatol. Assoc., Adelaide, 25-28 May, 1993 / G. Burgiel, W. H. Betts // Austral. and N. Z. J. Med. - 1993. - Vol. 23, N 5. - P556 . - ISSN 0004-8291
Перевод заглавия: Противовоспалительные средства облегчают синтез белков теплового шока
Аннотация: Преинкубация одноядерных клеток периферической крови с аспирином (I) приводила к индукции синтеза ими белков теплового шока (БТШ) при прогревании при 39'ГРАДУС'. В отсутствие I нагревание до 39'ГРАДУС' не стимулировало синтеза БТШ. При повышении т-ры до 41'ГРАДУС' синтез БТШ отмечен и в отсутствие I, но протекал менее интенсивно. Индометацин оказывал действие, аналогичное I. Считают, что противовоспалительные средства защищают клетки от стрессорных воздействий в пораженных воспалительным процессом суставах. Австралия, The Queen Elizabeth Hospital, Woodville.

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.79
Рубрики: ПРОТИВОВОСПАЛИТЕЛЬНЫЕ СРЕДСТВА
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
СИНТЕЗ
АСПИРИН
ИНДОМЕТАЦИН

Доп.точки доступа:
Betts, W.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.293

Войников, В. К.
Роль стрессовых белков в клетках при гипертермии [Текст] / В. К. Войников, Г. Б. Боровский // Успехи соврем. биол. - 1994. - Т. 114, N 1. - С. 85-95 . - ISSN 0042-1324
Аннотация: Р-ция растений на повышение т-ры в большой степени объясняется необходимостью предотвращать нежелательные изменения в макромолекулах. Белки, будучи одной из главных мишеней действия гипертермии, в то же время служат инструментом репарации и защиты от повреждений. Синтез белков теплового шока (БТШ) - одна из самых универсальных р-ций Кл на действие стрессовой т-ры. Индукция синтеза БТШ происходит чрезвычайно быстро, что обусловлено особенностями организации генов этих белков. Установлено, что БТШ участвуют в широком спектре внутриклеточных процессов как при гипертермии, так и при нормальной т-ре. Слабо изученными пока еще остаются ф-ции низкомолекулярных БТШ (10-30 кД), к-рые широко представлены и активно синтезируются у растительных организмов. Согласно концепции шэйперонов, БТШ являются частью более крупного семейства неродственных белков-шэйперонов, к-рые, не будучи компонентом конечной структуры, занимаются при этом сборкой и формированием структуры др. белков. Россия, Сибирский ин-т физиологии и биохимии растений, СО РАН, Иркутск. Библ. 74

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: ГИПЕРТЕРМИЯ
БЕЛКИ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
КЛЕТКИ РАСТЕНИЙ

Доп.точки доступа:
Боровский, Г.Б.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.110

Sedger, Lisa.
Heat shock response to vaccinia virus infection [Text] / Lisa Sedger, Janet Ruby // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4685-4689
Перевод заглавия: Реакция теплового шока на инфекцию вируса осповакцины (ВОВ)
Аннотация: Продукция белков теплового шока (HSP) является характерной р-цией всех организмов на стресс. Многие HSP конститутивно экспрессируются в небольших кол-вах в ткани яичников мышей, что свидетельствует о их роли в нормал. физиол. процессах. Шт. WR ВОВ размножается в высоких титрах в яичниках мышей, достигая 10{8} БОЕ на 6-ой день после инфицирования (п. и.) и вызывая существенное ингибирование синтеза ДНК, РНК и белков клеток хозяина. Показано увеличение экспрессии HSP в ткани яичников мышей на 6-ой день п. и. ВОВ. В частности, отмечается очень сильное возрастание экспрессии белка, идентифицированного как индуцибельный 72 кД HSP. Анализ клеточной мРНК подтвердил, что этот белок является формой основного индуцибельного HSP70 мышей. Т. обр., показана экспрессия стрессовых белков при поксвирусной инфекции in vivo. Австралия, Div. of Cell Biol., John Curtin Sch. of Med. Res. Australian National Univ., Canberra. Илл. 4. Библ. 36.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
ЭКСПРЕССИЯ
ИНДУКЦИЯ
ТКАНИ ЯИЧНИКА
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Ruby, Janet

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 95.02-04Н3.227

Fukurawa, Taizou.
Heat shock protein in the analysis of cell kinetics in the cell cycle [Text] / Taizou Fukurawa // Acta Med. Nagasak. - 1993. - Vol. 38, N 2-4. - P132- 137 . - ISSN 0001-6055
Перевод заглавия: Белки теплового шока при анализе кинетики клеток в клеточном цикле
Аннотация: Клетки FM{3} подвергали воздействию гипертермии 43'ГРАДУС' С в течение 60 мин. Было обнаружено: 1) через 12 и 24 ч после нагревания наблюдается накопление клеток в G[2]M фазе; 2) нарушенный при нагревании клеточный цикл возвращается в норму через 48 ч; 3) содержание внутриклеточных белков повышается в G[2]M фазе через 12 и 24 ч, несмотря на заметные изменения в G[1] и S фазах. Сделан вывод, что под действием нагревания внутриклеточные белки накапливаются в фазе G[2]M, что говорит о присутствии HSP70 в электрофорезе с SDS-полиакриламидным гелем. Япония, The First Dept Surgery, Nagasaki Unv. Sch. Med. Библ. 72.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.99.07
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
FM3В КЛЕТКИ
КЛЕТОЧНАЯ КИНЕТИКА
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
ГИПЕРТЕРМИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 72

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.02-04Н1.274

Menoret, Antoine.
Proteines de choc thermique et antigenes tumoraux [Text] / Antoine Menoret, Pendu Jacques Le // М/S. - 1994. - Vol. 10, N 6-7. - P665-671 . - ISSN 0767-0974
Перевод заглавия: Белки теплового шока и опухолевые антигены
Аннотация: Обзор. Рассмотрены различные типы белков теплового шока (HSP), их взаимоотношения с молекулами СМН (главного комплекса гистосовместимости), эффект при иммунизации против опухоль и возможные механизмы противоопухолевого ответа. Приведены х-ки антигенных пептидов, связанных с HSP, а также результаты изучения их в клинике. Франция, Inst. de Biologie, Nantes. Ил. 2. Библ. 38.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.23.02
Рубрики: ОПУХОЛИ ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫЕ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
АНТИГЕНЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Le, Pendu Jacques

Патент 5232833 Соединенные Штаты Америки, МКИ C 12 Q 1/00.

Accumulation of heat shock proteins for evaluating biological damage due to chronic exposure of an organism to sublethal levels of pollutants [Текст] / Brenda M. Sanders [и др.] ; Stressgen Biotechnologies Corp. - № 404.401 ; Заявл. 12.09.1989 ; Опубл. 03.08.1993
Перевод заглавия: [Определение] накопления белков теплового шока для оценки биологического повреждения, обусловленного хроническим воздействием на организм загрязняющих веществ на сублетальном уровне
Аннотация: Предлагается использовать определение у тест-организмов белков теплового шока (БТШ) для выявления воздействия химических в-в, загрязняющих окружающую среду. В качестве тест-объектов предлагают использовать эмбрионов морских ежей, мидий, рыб. Под загрязняющими в-вами понимают тяжелые металлы, пестициды, полициклические углеводороды и др. Для выявления БТШ предлагают технологию блоттинг-гибридизации.

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.05
Рубрики: МЕТАЛЛЫ
ПЕСТИЦИДЫ
ПОЛИЦИКЛИЧЕСКИЕ УГЛЕВОДОРОДЫ
ОКРУЖАЮЩАЯ СРЕДА
ХИМИЧЕСКИЕ ЗАГРЯЗНИТЕЛИ
ТЕСТ-ОБЪЕКТЫ
ЭМБРИОНЫ
МОРСКИЕ ЕЖИ
МОЛЛЮСКИ
РЫБЫ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
НАКОПЛЕНИЕ
БЛОТИНГ-ГИБРИДИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Sanders, Brenda M.; Jenkins, Kenneth D.; Nichols, Jack L.; Imber, Bryar E.; Stressgen Biotechnologies Corp.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.03-04А1.048

Зиновьева, Р. Д.
Эволюционное родство кристаллинов головоногих и позвоночных с белками теплового шока и стрессиндуцируемыми белками [Текст] : [Докл.] на Совещ. "Экол. биохимия животных", Москва, 10-12 нояб., 1993 / Р. Д. Зиновьева, С. И. Томарев, Д. Пятигорский // Изв. РАН. Сер. биол. - 1994. - N 4. - С. 566-576 . - ISSN 0002-3329
Аннотация: Обзор. Головоногие, как и позвоночные, в ходе эволюции использовали предсуществующие белки, в основном ферменты, связанные со стрессом и детоксификацией, для выполнения структурной роли в хрусталике. У позвоночных только гены 'бета'- и 'гамма'-кристаллинов являются хрусталикоспецифическими, другие же, суперэкспрессируясь в хрусталике, имеют различный уровень экспрессии в нехрусталиковых клетках. Хрусталик кальмара состоит практически из одного класса белков, S-кристаллинов, к-рые родственны, но не идентичны глютатион-S-трансферазам (ГSТ). Экзон-интронная структура гена ГST и S-кристаллинов сходна, а 5'-фланкирующие последовательности этих генов полностью различны. Промоторы S-кристаллиновых генов и некоторых генов кристаллинов позвоночных имеют ряд сходных регуляторных элементов (ТАТА-бокс, AP1-сайт). В хрусталике осьминога кроме S-кристаллинов обнаружен мажорный полипептид, названный 'ОМЕГА'-кристаллином, к-рый имеет общее эволюционное происхождение с альдегиддегидрогеназами (АЛДГ) позвоночных. Гены, кодирующие S-кристаллины и 'ОМЕГА'-кристаллины, суперэкспрессируются исключительно в хрусталиковых клетках кальмара и осьминога. Россия, Ин-т биологии развития РАН, Москва. Библ. 42.

ГРНТИ	34.03.17

ВИНИТИ 341.03.17.27.17
Рубрики: БЕЛКИ
КРИСТАЛЛИНЫ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
СТРЕСС-ИНДУЦИРУЕМЫЕ БЕЛКИ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ В КЛЕТКАХ ХРУСТАЛИКА
ЭВОЛЮЦИЯ
ГОЛОВОНОГИЕ
ПОЗВОНОЧНЫЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 42

Доп.точки доступа:
Томарев, С.И.; Пятигорский, Д.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.04-04М2.164

Shedding of E-selectin by cytokine-stimulated human vein endothelial cells does not require cell lysis and is not affected by decreased expression of heat shock proteins [Text] : [Abstr.] 88th Annu. Sci. Assem. South. Med. Assoc., Orlando, Fla, Nov. 2-6, 1994 / Charles J. Gbur [et al.] // South. Med. J. - 1994. - Vol. 87, N 9. - S14 . - ISSN 0038-4348
Перевод заглавия: Утрата E-селектина цитокин-стимулированными эндотелиальными клетками вен человека не требует клеточного лизиса и не определяется сниженной экспрессией белков теплового шока
Аннотация: С целью определения механизма экспрессии адгезивных молекул (АМ) и роли потери их клетками венозного эндотелия при цитокин-стимуляции, а также при воспалении проводилась стимуляция TNF, LPS и тепловым воздействием с последующей блокадой продукции белков теплового шока (БТШ). Клеточный лизис оценивался измерением лактатдегидрогеназы. Содержание sE-селектина определялось иммуносорбентным способом. Экспрессия продукции БТШ оценивалась Northern blot анализом. TNF и LPS вызвали 6- и 4-кратное увеличение sE-селектина без клеточного лизиса. Тепловое воздействие не влияло на sE-селектин. Сделан вывод, что потеря sE-селектина не является специфичным для эндотелиального клеточного лизиса. Роль БТШ в эксперссии АМ требует дальнейших исследований. США, Dep. of Anatomy, Med. College of Virginia, Richmond.

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.15.13
Рубрики: ВЕНЫ
ЭНДОТЕЛИЙ
СЕЛЕКТИН* Е-
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
ЛИЗИС
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Gbur, Charles J.; Jr., Jr.; Gill, Richard R.; Fisher, Bernard J.; Fowler, Alpha A.; Sholley, Milton M.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 95.04-04М7.054

Heat shock protein peptides reactive in patients with Behcet's disease are uveitogenic in Lewis rats [Text] / M. R. Stanford [et al.] // Clin. and Exp. Immunol. - 1994. - Vol. 97, N 2. - P226-231 . - ISSN 0009-9104
Перевод заглавия: Пептиды белка теплового шока, реактивные у больных с болезнью Бехчета, увейтогенны для крыс Льюиса
Аннотация: Т-клеточные пептидные эпитопы белка теплового шока микобактерий и гомологичного белка человека, специфичные к Т-лимфоцитам при болезни Бехчета, исследовались на предмет патогенности у крыс Льюиса. Потенциальная патогенность восьми пептидов и двух контролей оценивалась при введении пептида в обогащенном адьюванте Фроунда в подушечку стопы самцов крыс Льюиса. Передний увеит, который является главным проявлением болезни Бехчета, был вызван двумя из четырех микобактериальных и всеми четырьмя гомологичными пептидами человека. Наиболее эффективными пептидами, вызывающими иридоциклит у 64-75% крыс, были пептиды с 336-351 и 136-150 аминокислотами из последовательности 60 кДа белка теплового шока человека. У нескольких крыс также показана локальная потеря фоторецепторов. Данные результаты предполагают, что выбранные пептиды в составе белка теплового шока 60 кДа, которые функционируют как эпитопы Т-клеток при болезни Бехчета, способны вызывать увеит у крыс. Это подтверждает предположение, что пептидные детерминанты Т-клеток могут вовлекаться в патогенез болезни Бехчета. Великобритания, Division of Immunology, United Med. and Dental Schools of Guy's and St Thomas' Hosp., London, UK. Библ. 33.

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.33.27
Рубрики: БЕХЧЕТА БОЛЕЗНЬ
УВЕИТ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
ПЕПТИДНЫЕ ЭПИТОПЫ
ЧЕЛОВЕК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Stanford, M.R.; Kasp, E.; Whiston, R.; Hasan, A.; Todryk, S.; Shinnick, T.; Mizushima, Y.; Dumonde, D.C.; van, der Zee R.; Lehner, T.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.196

Dharmasiri, M. A.N.
Isolation of heat shock induced calmodulin binding protein gene from tobacco cells [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore,, July 30-Aug. 3, 1994 / M. A.N. Dharmasiri, H. M. Harrington // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P174 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Выделение гена белков теплового шока, связывающих кальмодулин, в клетках табака
Аннотация: Выделен ряд клонов кДНК кальмодулин-связывающих белков, индуцируемых тепловым шоком, и проведено секвенирование одного из них. Для подвергнутых тепловому шоку клеток характерно наличие мРНК 1,8 и 2,1 т. н. Ген, кодирующий мРНК 1,8 т. н., соответствует белку 'ЭКВИВ' 48 кД

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: ЖАРОУСТОЙЧИВОСТЬ
ГЕНЕТИКА
ТАБАК
БЕЛКИ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА

Доп.точки доступа:
Harrington, H.M.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.05-04Б1.121

Evidence for peptide chaperoning by the endoplasmic reticular heat shock protein Gp96: implications for vaccination against cancer and infectious diseases [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell Biol. "Cellul. Immunity and Immunother. Cancer", Taos, N. M., March 17-24, 1993 / P. K. Srivastava [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1993. - Suppl. 17D. - P94 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Доказательство того, что белок теплового шока Gp96 эндоплазматической сети сопровождает пептиды: применение в вакцинации против рака и инфекционных болезней
Аннотация: Считают, что молекулы gp96 не являются иммуногенными сами по себе, но служат носителями антигенных пептидов, связанных с ними. Исходя из предпочтительной локализации gp96 в эндоплазматич. сети (ЭС), предположили также, что gp96 действует как акцептор пептидов, транспортируемых в ЭС, и может служить дополнением к пептидной нагрузке молекул МНС класса I. Следующие наблюдения подтверждают высказанные предположения: 1) пептиды м. б. элюированы с gp96 с помощью кислотного отщепления; 2) gp96 содержит АТФ-связывающие кассеты, связывает АТФ in vitro и in vivo, является Ca{+}{+}, Mg{+}{+} зависимой АТФазой; 3) кроме протективного противоопухолевого иммунитета, иммунизация gp96 активирует цитолитич. Т-лимфоциты (ЦТЛ) специфичные для класса I и действующие против опухолей, из к-рых они получены. Кроме того, gp96, выделенный из Кл, инфицированных вирусом гриппа, Кл, трансформированных SV40, и Кл лейкемич. мышей, может иммунизировать и вызывать специфич. ЦТЛ в каждой системе; 4) добавление gp96 к экстрактам RMA-S облегчает сборку комплексов МНС класса I-'бета'2-микроглобулин; 5) 'гамма'-интерферон активно регулирует экспрессию gp96 также, как других элементов, участвующих в презентации МНС класса I. США, Dep. of Pharmacol., Box 1215, Mount Sinai Sch. of Med., New York, NY 10029. Библ. 5.

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.02
Рубрики: АНТИГЕННЫЕ ПЕПТИДЫ
АКЦЕПЦИЯ
ТРАНСПОРТИРОВКА
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА

Доп.точки доступа:
Srivastava, P.K.; Udono, H.; Blachere, N.E.; Li, Z.; Feldweg, A.M.; Maki, R.G.; Levey, D.L.

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.06-04Н1.066

Association of human and mouse cytoplasmic p53 with heat shock proteins [Text] / B. A. Merrick [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18С. - P190 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Ассоциация цитоплазматического p53 мыши и человека с белками теплового шока
Аннотация: Антитела РАb421 использовали для иммунопреципитации р53 из экстрактов ядер и цитоплазмы линий клеток С3Н10Т1/2 мыши и НI1080 человека. Эти антитела преципитировали свободный р53 из экстрактов ядер, но из экстрактов цитоплазмы антитела копреципитировали белок с мол. м. 55, 70 и 90 кД. Используя двумерный ЭФ в ПААГ идентифицировали среди ассоциированных с р53 белков белки НСS70, HSP70, GRP78 и HSP90. Авт. считают, что ассоциация р53 с белками в цитоплазме отражает процессинг р53 и комплекс р53-HSP70-HSP90 может иметь шаперониновую природу. США, Lab. Mol. Carcinogenesis, NIEHS, Res. Triangle Park. NC 27709.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.21
Рубрики: ГЕН ОПУХОЛЕСУПРЕССОР Р53
БЕЛОК Р53
ШАПЕРОНИНОВАЯ АКТИВНОСТЬ
БЕЛКИ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА

Доп.точки доступа:
Merrick, B.A.; He, C.; Witcher, L.L.; Patterson, R.M.; Selkirk, J.K.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.06-04К1.129

HSP70-1 promoter region polymorphism tested in three autoimmune diseases [Text] / Isabella Cascino [et al.] // Immunogenetics. - 1994. - Vol. 39, N 4. - P291-293 . - ISSN 0093-7711
Перевод заглавия: Полиморфизм промоторной области [гена] HSP70-1, изученный при трех аутоиммунных заболеваниях
Аннотация: В состав кластера генов HLA входит 3 гена белков теплового шока (БТШ) и гены HLA могут регулировать экспрессию этих генов. Авт. выявили в промоторной области гена БТШ HSP70-1 в положении -110 полиморфный сайт и провели анализ ассоциации этого сайта с различными вариантами HLA-генов и с развитием системной красной волчанки, рассеянного склероза и ревматоидного артрита. При этом не выявлено отличий в частоте различных вариантов гена HSP70-1 у здоровых лиц и больных с различными аутоиммунными заболеваниями, однако была обнаружена ассоциация между вариантами промоторной области и вариантами локуса DR. Италия, Dep. of Immunobiology, Inst. of Cell. Biology, CNR, Viale Marx 43, 00137 Rome. Библ. 17

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.05.05
Рубрики: АУТОИММУННЫЕ БОЛЕЗНИ
ПДРФ
ГЕН HSP70-1
ПРОМОТОР
ГЕНЫ HLA
ЛОКУС DR
ПОЛИМОРФНЫЕ САЙТЫ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА

Доп.точки доступа:
Cascino, Isabella; Galeazzi, Mauro; Salvetti, Marco; Ristori, Giovanni; Morozzi, Gabriella; Richiardi, Patricia Momigliano; Tosi, Roberto

14.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.07-04Н1.146

Differential expression of heat shock proteins in pancreatic carcinoma [Text] / Thomas M. Gress [et al.] // Cancer Res. - 1994. - Vol. 54, N 2. - P547-551 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Дифференциальная экспрессия белков теплового шока в карциноме поджелудочной железы
Аннотация: Использовали нозерн-блотинг для сравнительного анализа экспрессии мРНК генов белков теплового шока HSP89'альфа', HSP89'бета', HSP70 и убиквитина в клетках карциномы предстательной железы (ПЖ) нормальной ПЖ и хронического панкреатита. Отметили селективное усиление экспрессии мРНК HSP89'альфа' и иммунореактивного белкового продукта в клетках карциномы ПЖ и усиление экспрессии мРНК и самого белка HSP70 в карциноме ПЖ и клетках хронического панкреатита. Обнаружили корреляцию экспрессии HSP70 и трансформирующего фактора роста 'бета'1. Обсуждают возможную роль белков HSP в патогенезе рака ПЖ. Германия, Dep. Internal Med. 1, Univ. Ulm, 89081 Ulm. Библ. 26.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.19
Рубрики: РАК ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Gress, Thomas M.; Muller-Pillasch, Friederike; Weber, Christoph; Lerch, Markus M.; Friess, Helmut; Buchler, Markus; Beger, Hans G.; Adler, Guido

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.07-04Я6.210

Association of human and mouse cytoplasmic p53 with heat shock proteins [Text] : [Abstr.] Keystone Symp. "Tumor Suppress. Genes", Taos, N.M., Febr. 13-20, 1994 / B.Alex Merrick [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18c. - P190 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Связь цитоплазматического p53 мыши и человека с белками теплового шока
Аннотация: Антитела PAb421 использовали для иммунопреципитации p53 из экстрактов ядер и цитоплазмы линий клеток C3H10T1/2 мыши и H11080 человека.Эти антитела осаждали свободный p53 из экстрактов ядер, но из экстрактов цитоплазмы антитела копреципитировали белок с мол. м. 55, 70 и 90 кД. Используя двумерный ЭФ в ПААГ идентифицировали среди ассоцированных с p53 белков белки HCS70, HSP70, GRP78 и HSP90. Авт. считают, что ассоциация p53 с белками в цитоплазме отражает процессинг p53 и комплекс p53-HSP70-HAP90 может иметь природу шаперонов. США, Lab. Mol. Carcinogenesis, NIEHS, Res. Triangle Park. NC 27709

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ГЕНЫ-СУПРЕССОРЫ
БЕЛОК P53
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
АССОЦИАЦИЯ
КОМПЛЕКС P53-HSP70-HSP90

Доп.точки доступа:
Merrick, B.Alex; He, Chaoying; Witcher, Lora L.; Patterson, Rachel M.; Selkirk, James K.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.07-04К1.364

Differential rat T cell recognition of cathepsin D-released fragments of mycobacterial 65 kDa heat-shock protein after immunization with either the recombinant protein or whole mycobacteria [Text] / Johannes M.van Noort [et al.] // Int. Immunol. - 1994. - Vol. 6, N 4. - P603-609 . - ISSN 0953-8178
Перевод заглавия: Дифференциальное распознавание фрагментов, полученных в результате расщепления катепсином D микобактериального 65 кД белка теплового шока, T-клетками крысы после иммунизации рекомбинантным белком или цельными микобактериями
Аннотация: T-клетки, специфичные для 65 кД белка теплового шока (БТШ65) микобактерий, играют ведущую роль в развитии адьювантного артрита (АА) у крыс Lewis. При адоптивном переносе CD4{+} T-клеток, распознающих определенный эпитоп БТШ65 происходит запуск патологического процесса. Активация БТШ65-реактивных T-клеток достигается иммунизацией убитыми прогреванием микобактериями в минеральном масле - полным адъювантом Фрейнда (ПАФ) или очищенным рекомбинантным БТШ65. АА развивается только после иммунизации ПАФ. Предварительная иммунизация БТШ65 защищает против последующей попытки индуцировать АА. Исследовали поликлональный ответ клеток лимфоузлов крыс Lewis, иммунизированных ПАФ или очищенным рекомбинантным БТШ65 в неполном адъюванте Фрейнда, на ряд БТШ65 фрагментов, полученных мягким расщеплением катепсином D. Пролиферативный ответ на некоторые БТШ65 фрагменты варьировал в зависимости от типа используемого для иммунизации антигена. Фрагмент 376-408 преимущественно индуцирует пролиферативный ответ T-клеток крыс после иммунизации БТШ65. Предварительная иммунизация крыс этим пептидом замедляет начало и снижает тяжесть АА. Предварительная иммунизация другим фрагментом, который преимущественно распознается после ПАФ иммунизации, 40-60 не оказывает протективного действия. Нидерланды, Med. Biol. Lab. TNO, Rijswijk. Библ. 20

ГРНТИ	34.43.59

ВИНИТИ 341.43.59.05.05
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ T
АКТИВАЦИЯ
МИКРОБАКТЕРИИ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
ИММУНИЗАЦИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Noort, Johannes M.van; Anderton, Stephen M.; Wagenaar, Josee P.A.; Wauben, Marca H.M.; Holten, Conny van; Boog, Claire J.P.

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.08-04Н1.198

Heat shock response and cytotoxicity in C6 rat glioma cells: structure-activity relationship of different alcohols [Text] / Ulrich NeuhausSteinmetz [et al.] // Mol. Pharmacol. - 1994. - Vol. 45, N 1. - P36-41
Перевод заглавия: Ответ по типу теплового шока и цитотоксичность в клетках глиомы C6: взаимосвязь активности со структурой у различных спиртов
Аннотация: На Кл глиомы крысы С6 изучали действие разных спиртов на синтез белков теплового шока (I) и активность протеиназ, а также проводили сравнение их цитотоксического потенциала. Метанол, этанол, бутанол и ароматич. фенольные спирты при экспозиции в 1 ч индуцировали I с мол. массой в 60, 70, 90 и 110 кД. Низшая индуцирующая конц-ия спиртов вызывала клеточную смерть 'ЭКВИВ' у 20% Кл, определяемой по экстинкции нейтр. красного. Т. обр., индукция I происходила при конц-иях, близких к высшей переносимой дозе. Способность спиртов к индукции I и цитотоксичности увеличивалась с длиной цепи и коррелировала с липофильностью. Гипотетический расчет возможной мембранной конц-ии этих спиртов показал, что цитотоксич. эффект происходил при мембранной конц-ии в 0,2М. Это примерно соответствовало низшей индуцирующей конц-ии спиртов. Активность основных протеаз поражалась как спиртами, так и тепловым шоком. При этом эффективные конц-ии также зависели от липофильности спиртов и также были близки к высшей переносимой дозе. Предлагается использовать уровень стресс-реакции, оцениваемой по изменению синтеза I и активности протеаз, для суждения о механизмах действия токсических агентов на клетки. Германия, Inst. Cell Biology, Biochem., Biotechnology, Univ. Bremen, D-28359 Bremen. Библ. 30.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.23
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ГЛИОМА С6
ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
ПРОТЕИНАЗЫ
СПИРТЫ
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
NeuhausSteinmetz, Ulrich; Xu, Cunshuan; Fracella, Franco; Oberheitmann, Boris; Richter-Landsberg, Christiane; Rensing, Ludger

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.432

Induction in vitro of 72-kD heat shock protein in a continuous culture of rat thyroid cells, FRTL5 [Text] / T. Misaki [et al.] // Clin. and Exp. Immunol. - 1994. - Vol. 98, N 2. - P234-239 . - ISSN 0009-9104
Перевод заглавия: Обусловленная тепловым шоком индукция in vitro белка 72 кД в клетках перевиваемой культуры щитовидной железы крысы, FRTL5
Аннотация: Экспрессию белка 72 кД изучали иммунопероксидазным окрашиванием и иммунопреципитацией с использованием специфич. моноклональных антител. Нагревание Кл (42,5'ГРАДУС') вызывало увеличение кол-ва положительно окрашенных Кл на 1% (15 мин), 3-5% (30 мин) и 10-15% (60 мин). Более высокая т-ра приводила к откреплению Кл. Кол-во положительно-окрашенных Кл при обработке культур арсенитом натрия увеличивалось в зависимости от конц-ии химич. стрессора (50, 100, 200 мкМ). Обсуждается связь стресс-белков с аутоиммунными заболеваниями щитовидной железы. Япония, Dep. Nuclear Med., Kyoto Univ. School of Med., Shogoin, Sakyo-ku, Kyoto 606. Ил. 1. Табл. 2. Библ. 18

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: ГИПЕРТЕРМИЯ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
ИНДУКЦИЯ БЕЛКА 72 КД
КЛЕТКИ FPT'АЛЬФА'5
ЩИТОВИДНАЯ ЖЕЛЕЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Misaki, T.; Takeuchi, R.; Miyamoto, S.; Hirano, A.; Kasagi, K.; Konishi, J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.436

Stress-induced differentiation towards apoptosis [Text] / L. Ghibelli [et al.] ; Assoc. genet. ital. // Atti. - 1991. - Vol. 37. - P199-200
Перевод заглавия: Индуцированная стрессом дифференцировка клеток по направлению к апоптозу
Аннотация: Как известно, температурный шок индуцирует образование специфических белков теплового шока и вызывает гибель Кл по пути апоптоза. Подавление белкового синтеза увеличивает число выживающих Кл. Анализировали процессы некроза и апоптоза в культуре Кл линии L мыши при температурной обработке Кл от 40 до 45'ГРАДУС' в течение 60 мин. и при подавлении синтеза белка циклогексимидом. Об интенсивности процесса апоптоза судили по морфологии Кл и по уровню трансглутаминазы, а некроза - по конц-ии ЛДГ. Показано, что шок-индуцированный апоптоз зависит от неосинтеза белка. Высказаны предположения о характере участия белков теплового шока в развитии апоптоза. Италия, Dip. Biol., "Universita di Roma Tor Vergata". Библ. 5

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: ГИПЕРТЕРМИЯ
БЕЛОК
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
АПОПТОЗ
НЕКРОЗ

Доп.точки доступа:
Ghibelli, L.; Nosseri, C.; Oliverio, S.; Piacentini, M.; Autuori, F.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.59

Невинский, Г. А.
Создание суперпродуцентов по белкам и ферментам, проявляющих защитную функцию при поражении эукариотической клетки патогенными для человека вирусами [Текст] : [Докл.] Ежегод. конф. "Ген. и клеточ. инженерия", [Москва, 1994] / Г. А. Невинский // Молекул. генет., микробиол. и вирусол. - 1994. - N 4. - С. 12 . - ISSN 0208-0613
Аннотация: Инкубация определенных типов клеток с рядом соединений терпеноидной природы приводит к резкому увеличению (в 10-50 раз) синтеза нескольких клеточных белков. По подвижности при дискэлектрофорезе индуцируемые белки практически совпадают с белками, появляющимися при инкубации клеток при тепловом шоке (последние описаны в литературе как "белки теплового шока" - БТШ). Однако кинетика накопления и относительные интенсивности синтеза для БТШ и белков, индуцируемых терпеноидами, различаются. Показано, что терпеноиды, индуцирующие белки, обладают широким спектром антивирусной активности иммунодефицита, вируса полиэдроза, вируса везикулярного стоматита. В ряде систем вирус-клетка антивирусное действие терпеноидов не сопровождается снижением жизнеспособности клеток. Однако в случае фибробластов эмбрионов кур определенным образом изменяются морфология клеток и их адгезионные свойства. Кроме того, при испытании терпеноидов против вируса SV-40 в клетках AGMK была достоверно установлена цитотоксичность исследуемых соединений. В то же время при стандартных испытаниях на токсичность in vivo на мышах один из наиболее эффективных антивирусных терпеноидов не является токсичным при применении в конц-иях, селективно ингибирующих синтез белков вируса гриппа в культуре клеток на 100%. Т. обр., вопрос о токсичности исследованных препаратов требует комплексного подхода и пока остается открытым. Россия, Новосибирский ин-т биоорг. химии СО РАН

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.23.07.27.11
Рубрики: КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
МЛЕКОПИТАЮЩИХ
УСТОЙЧИВОСТЬ К ВИРУСАМ
БЕЛКИ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
СВЕРХСИНТЕЗ
БЕЛКИ ВИРУСНЫЕ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ТЕРПЕНОИДЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска