Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ<.>)
Общее количество найденных документов : 29
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-29 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.12-04М3.242

   

    Procholecystokinin processing in rat cerebral cortex during development [Text] / Niels W. Mogensen [et al.] // Dev. Brain Res. - 1990. - Vol. 54, N 1. - P81-86 . - ISSN 0165-3806
Перевод заглавия: Процессинг прохолецистокинина в коре больших полушарий головного мозга крыс в ходе развития
Аннотация: Посттрансляционный процессинг прохолецистокинина (про-ХЦК) в мозге крысы в процессе постнатального развития (ПР) исследовали с помощью библиотеки радиоиммунол. тестов на различные фрагменты про-ХЦК. Конц-ия про-ХЦК, достигавшая в экстракте коры плода 43 пмоль/г, сохранялась на этом уровне до 21-го дня ПР, а затем снижалась. У взрослых крыс про-ХЦК в коре не обнаруживался. Конц-ия продукта процессинга про-ХЦК ('альфа'карбоксиамидированного ХЦК) возрастала от 2 (у плода) до 122 пмоль/г (у взрослых животных). Наиболее быстрое возрастание содержания ХЦК происходило в период с 7-го по 21-й день ПР. С помощью гель-фильтрации в экстракте мозга 7-, 21- и 100-дневных крыс обнаружили различные пропорции про-ХЦК, глицин-модифицированного ХЦК и 'альфа'-карбоксиамидированного ХЦК. Заключают, что экспрессия биологически активных фрагментов про-ХЦК в мозге регулируется в основном на посттрансляционном уровне, а не на уровне транскрипции. Дания, Rigshospitalitet, DK-2100 Copenhagen. Библ. 37.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.29
Рубрики: ХОЛЕЦИСТОКИНИН
БИОСИНТЕЗ

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

ГОЛОВНОЙ МОЗГ

ОНТОГЕНЕЗ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Mogensen, Niels W.; Hilsted, Linda; Bardram, Linda; Rehfeld, Jens F.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 91.04-04М6.27

    Dickerson, Ian M.

    Cell-type specific posttranslational processing of peptides by different pituitary cell lines [Text] / Ian M. Dickerson, Richard E. Mains // Endocrinology. - 1990. - Vol. 127, N 1. - P133-140 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Клеточнотиповой специфичный посттрансляционный процессинг пептидов различными линиями клеток гипофиза
Аннотация: Выясняли, чем определяется структура конечного пептидного продукта при процессинге прогормона: структурой предшественника гормона или типом Кл, где осуществляются превращения. Для этого 2 разных типа Кл гипофиза: соматомаммотропные (GH[3]) и кортикотропные (AtT-20) трансфецировали плазмидами, содержащими пре-про-нейтропептид Y (пре-про-НПY) дикого и мутантных типов с единственным участком эндопротеолиза, содержащим разные сочетания 2 спаренных основных аминокислот: Лизин-Аргинин (1), Арг-Арг (2), Арг-Лиз (3), Лиз-Лиз (4). В GH[3] отмечалась одна и та же степень протеолиза для всех 4 мутантных типов пре-про-НПY. В АtT-20 наблюдалось более интенсивное расщепление дикого типа. Интенсивность протеио1-234. В GH[3] и AtT-20 вне зависимости от состава амилиза мутантных форм пре-про-НПY снижалась в ряду 1-23"4. В GH[3] и AtT-20 вне зависимости от состава аминокислот из про-НПY (1-69) всегда синтезировался НПY (1-36) NH[2]. В GH[3] всегда синтезировался про-НПY-СООН (40-69) с Сер{4}{0} на его NH[2]-конце, в GH[3], экспрессирующих формы про-НПY с 2, 3, 4, дополнительно образовывался про-ПНY-СООН с Лиз{3}{9} или Арг{3}{9}. В АтТ-20 (3) синтезировался только про-НПY--СООН с Лиз{3}{9}; AtT-20, экспрессирующие остальные 3 формы - только с Сер{4}{0}. При обработке GH[3] инсулином, эстрадиолом, фактором роста эпидермиса время жизни про-НПY из НПY значительно возрастало, но скорость перехода про-НПY в HПY не изменялась. Т. обр., имеются существенные различия в посттрансляционном процессинге и хранении пептидных гормонов в кортико- и соматомаммотропных Кл. США, The Johns Hopkins Univ. School of Medicine, Baltimore, M21205. Библ. 34.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.39.21.33.23.02
Рубрики: ПЕПТИДЫ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

ГИПОФИЗ

КУЛЬТУРА КЛЕТОК

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 34


Доп.точки доступа:
Mains, Richard E.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 91.05-04М6.22

   

    Post-translational processing of neuropeptide precursors [Text] / P. Cohen [et al.] // Neuroendocrinology. - 1990. - Vol. 52, Suppl. N1. - P31 . - ISSN 0028-3825
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг предшественников нейропептидов
Аннотация: Изучен процесс посттрансляционного процессинга предшественников нейропептидов. Статистич. анализ 53 предшественников показал, что сайты расщепления находятся вблизи экспонированных гибких участков, бета-поворотов, фланированных альфа-спиралями или бета-структурами (или и тем и другим). Основываясь на этом факте, удалось разработать путь выделения специфич. конвертаз, селективных к моноосновным или двухосновным участкам расщепления. Гипотеза подтверждена экспериментально на моделях про-окситоцин/нейрофизина и про-соматостатина. Высказано предположение, что процессинг прогормонов осуществляется в аппарате Гольджи Кл-продуцентов под действием ферментов весьма ограниченного кол-ва семейств. Франция, Univ. Pierre et Marie Curk, 75006 Paris. Библ. 6.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.39.21.09.05
Рубрики: НЕЙРОПЕПТИДЫ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ


Доп.точки доступа:
Cohen, P.; Rholam, M.; Brakch, N.; Gomez, S.; Boileau, G.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 90.09-04И9.528

    Sato, Yukihiro.

    Post-translational processing in the synthesis of egg-specific protein in the silkworm, Bombyx mori [Text] / Yukihiro Sato, Okitsugu Yamashita // Insect Biochem. - 1989. - Vol. 19, N 3. - P293-300 . - ISSN 0020-1790
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг в синтезе яйцеспецифического белка у тутового шелкопряда
Аннотация: Синтез яйцеспецифического белка (ЯСБ) изучали в развивающихся фолликулах яичников B. mori, используя мечение некоторыми радиоактивными предшественниками in vivo и in vitro. Использование [{3}{5}S]метионина показало, что ЯСБ сначала синтезировался в виде 69 кДа-пептида (69К-ЯСБ), к-рый затем превращался в 72 кДа-пептид (72К-ЯСБ) в течение 2 ч. Некоторые молекулы 72К-ЯСБ превращались в 64 кДа-пептид (64К-ЯСБ) после 10-часового мечения. Отмечается, что [{1}{4}C]манноза включается в 69К-ЯСБ и 72К-ЯСБ. В присутствии туникамицина мечение [{3}{5}S]метионином вызывало появление нового 67 кДа-пептида (67К-ЯСБ), уменьшая включение в 69К- и 72К-ЯСБ. [{3}{1}P]ортофосфат включался только в 72К-ЯСБ за счет 2-часовой импульсной метки. Обработка 72К-ЯСБ щелочной фосфатазой превращала его в 69К-ЯСБ. Полученные результаты предполагают, что первичный трансляционный продукт последовательно превращается в 67К-ЯСБ путем отщепления сигнального пептида, в 69К-ЯСБ путем гликозилирования, и, в конечном итоге, в 72К-ЯСБ путем фосфорилирования, как конечного продукта пептидного синтеза. Предполагается, что ограниченное превращение 72К-ЯСБ в 64К-ЯСБ происходит после эндоцитоза. Япония, Lab. of Sericult. Sci., Fac. of Agric., Nagoya Univ., Chikusa, Nagoya 464-01. Библ. 30.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ЯЙЦА

БЕЛКИ

ЯЙЦЕСПЕЦИФИЧЕСКИЕ БЕЛКИ

СИНТЕЗ

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ


Доп.точки доступа:
Yamashita, Okitsugu


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.269

    Thony-Meyer, Linda.

    An unusual gene cluster for the cytochrome bc[1] complex in Bradyrhizobium japonicum and its requirement for effective root nodule symbiosis [Text] / Linda Thony-Meyer, Dietmar Stax, Hauke Hennecke // Cell. - 1989. - Vol. 57, N 4. - P683-697 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Необычный кластер генов комплекса цитохрома bc[1] у Bradyrhizobium japonicum и его необходимость для эффективного симбиоза при нодуляции корней
Аннотация: Проведена идентификация, секвенирование и функциональный анализ первых генов, вовлеченных в дыхание у ризобий. Исходным материалом служил полученный вставкой Tn5 мутант Bradyrhizobium japonicum 2800, характеризующийся плейотропной дыхательной недостаточностью и неспособностью к фиксации азота. Выявлено 2 сцепленных гена, fbcF и fbcH, кодирующие компоненты респираторного комплекса III-белок Fe/S и цитохромы b и c[1]. Обнаружено, что fbcH является, по-видимому, единственным геном для синтеза обоих цитохромов, так что его 5'-половина кодирует цитохром b, а 3'-половина - цитохром с[1]. Показано, что крупный белок-предшественник FbcH подвергается посттрансляционному процессингу, приводящему к образованию 2 цитохромов. Инсерционные мутанты по генам fbcF и fbcH растут анаэробно, но не способны к фиксации азота при симбиозе с соей. Отсюда сделан вывод, что оба гена существенны для симбиоза. Предполагается, что B. japonicum использует цитохром bc[1]-содержащую дыхательную цепь в процессе существования как микроаэробного эндосимбионта. Напротив, в аэробных условиях дыхание у этих бактерий происходит bc[1]-независимым путем. Ил. 9. Табл. 2. Библ. 69. Швейцария, Eidgenossische Technische Hochschule Schmeizbergstrasse 7 CH-8092 Zurich.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (BACT.)
ШТАММ HO RIF 15

БОБОВО-РИЗОБИАЛЬНЫЙ СИМБИОЗ

МЕХАНИЗМ

ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ

РИЗОБИИ

СТРУКТУРА

ГЕНЫ

ГЕН БЕЛКА FE/S FBCF

ГЕН ЦИТОХРОМОВ BE FBCH

ИДЕНТИФИКАЦИЯ

ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ НУКЛЕОТИДОВ

ФУНКЦИЯ

БЕЛКИ

БЕЛОК FBC H

СИНТЕЗ

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ


Доп.точки доступа:
Stax, Dietmar; Hennecke, Hauke


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.05-04К1.168

    Su, Bing.

    Biosynthesis of a phosphatidylinositol-glycan-linked membrane protein: Signals for posttranslational processing of the Ly-6Е antigen [Text] / Bing Su, Alfred L. M. Bothwell // Mol. and Cell. Biol. - 1989. - Vol. 9, N 10. - P3369-3376 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Биосинтез мембранного белка, связанного с фосфатидилинозитолгликаном. Сигналы для посттрансляционного процессинга Ly-6E антигена
Аннотация: Ly-6Е/А - поверхн. белок, экспрессируемый с высокой плотностью на активированных периф. Т-лимфоцитах мыши. Ассоциация этого белка с плазм. мембраной опосредуется через фосфатидилинозитол-гликан. Для исследования биосинтеза этой м-лы сконструирована серия мутантных Ly-6Е/А генов, к-рые были экспрессированы в клетках COS путем трансфекции. В отсутствие 12 или 20 С-концевых остатков в перв. продукте трансляции, модификация м-л Ly-6Е фосфатидилинозитол-гликаном полностью отменялась и мутантные белки секретировались. Связывание фосфатидилинозитол-гликана частично подавлялось при использовании мутантной м-лы с доп. заряженными 12 аминок-тами, представленными на IFA-3, соединенными с Сконцом Ly-6Е белка. Мутантный белок подвергается протеолитическому расщеплению, но фосфатидилинозитолгликан связывает только 50% белковых м-л. Замена Asn на Lys в предполагаемом сайте расщепления приводит к появлению белка, связанного с фосфатидилинозитол-гликаном, к-рый характеризуется изменением электрофоретической подвижности. Полагают, что протеолитическое расщепление может осуществляться по др. аминокисл. сайтам и что фосфатидилинозитол-гликан может связывать такие новые сайты. Библ. 40. Sect. Immunobiol., Dept Pathol., Biol., Howard Hughes Med. Inst., Jale Univ. Medsch., New Haven. CT 06510, US.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: БЕЛКИ
МЕМБРАННЫЕ

БИОСИНТЕЗ

ФОСФАТИДИЛИНОЗИТОЛГЛИКАН

ВЗАИМОСВЯЗЬ

АНТИГЕН LY-6Е

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

T-LYMPHOCYTES

LFA-3 ANTIGEN


Доп.точки доступа:
Bothwell, Alfred L.M.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.106

   

    The proteolytic processing of E. coli penicillin amidase [Text] / C. Niebuhr-Redder [et al.] ; Hoppe-Seyler // Biol. Chem. - Vol. 370, N 9. - P939-940 . - ISSN 0177-3593
Перевод заглавия: Протеолитический процессинг пенициллинамидазы из Escherichia coli
Аннотация: В клетках бактерий пенициллинамидаза (ПА) подвергается посттрансляционному процессингу. Профермент (Mr 87 кД) разрезается на 'альфа'-цепь (22 кД) и 'бета'-цепь (65 кД) путем удаления участка из 53 аминокислот от первичной цепи. Образуемый таким способом фермент имеет рI 7,0 и м. б. автокаталитически преобразован в др. активную форму с рI 6,7. В гомогенатах E. coli и в неочищ. препаратах ПА обнаруживается по крайней мере пять активных белковых зон с разными рI. С помощью поли- и моноклональных антител исследованы след. х-ки ПА: кинетика протеолитического процессинга в неочищ. и очищ. препаратах; происхождение всех форм из одного генного продукта; состав ферментных форм в гомогенатах E. coli на разных стадиях роста; иммунологическая х-ка химически модифицированной ПА. ФРГ, Technische Univ. Hamburg-Harburg, AB Biotechnologie II D-2100 Hamburg 90.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ПЕНИЦИЛЛИНАМИДАЗА
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

ИММУНОЛОГИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Niebuhr-Redder, C.; Wiesemann, Th.; HaSS, W.; J'-'schko, E.; Kasche, V.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 93.10-04Б1.099

    Collins, Peter L.

    Oligomerization and post-translational processing of glycoprotein G of human respiratory syncytial virus: Altered O-glycosylation in the presence of brefeldin A [Text] / Peter L. Collins, Genevieve Mottet // J. Gen. Virol. - 1992. - Vol. 73, N 4. - P849-863 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Олигомеризация и посттрансляционный процессинг гликопротеина G респираторно-синтациального вируса человека: O-гликозилирование в присутствии брефелдина А
Аннотация: Изучали олигомерилизацию и посттрансляционное созревание гликопротеина G респираторно-синтициального вируса человека, к-рый определяет прикрепление вируса. Использовали 3 ингибитора экзоцитоза: 1) карбонилцианид m-хлорофенилгидразина, к-рый препятствует окислительному фосфорилированию и угнетает продвижение из эндоплазматического ретикулума; 2) монензин, угнетающий транспорт через середину и полость аппарата Гольджи; 3) брефелдин А, блокирующий транспорт из эндоплазматического ретикулума и вызывающий ретроградные разрушения аппарата Гольджи, блокируя процессинг. Обнаружили, что созревание белка G предшествует формирование N-гликозилированных предшественников. О-гликозилирование белка G начинается за пределами аппарата Гольджи и заканчивается на его структурах. В присутствии брефелина А белок G накапливается в виде частично гликозилированных форм (68К-78К), но этот комплекс не является истинно промежуточной формой процессинга. Изучали сиалирование этих форм. Обсуждают природу выявленных форм белка с мол. массой от 48 до 60 кД. США, Lab. of Infec. Dis., NIAID, NIH, Building 7, Room 100, Bethesda, MD 20892. Библ. 46.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАВНЫЕ ВИРУСЫ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯ

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Mottet, Genevieve


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 93.10-04М4.170

   

    Progastrin post-translational processing: substrate specificity of the prohormone convertases PC2 and PC3 [Text] / C. J. Dickinson [et al.] // Regul. Peptides. - 1992. - Vol. 40, N 2. - P135 . - ISSN 0167-0115
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг прогастрина: субстратная специфичность конвертаз РС2 и РС3 прогормона
Аннотация: В клетках AtT-20 экспрессировали дикий и мутантный типы кДНК гастрина (Г) человека, используя ретровирусную систему. В мутантном типе кДНК были изменены сайты К{7}{4}, K{7}{5} (детерминант относит. распределения Г 34 и 17) на сайты KR, RR и RK. Установили, что отношение Г34/Г17 в клетках с сайтом КК и RR соотв. составляло 4:1, при сайтах RK и KR соотв. 10:1 и 1:4. Пришли к выводу, что конвертаза РС3 не участвует в расщеплении сайта КК в прогастрине дикого типа, а конвертаза PC2 способна осуществлять расщепление прогормона с сайтом RR in vivo. США, Univ. of Mich., Ann Arbor, MI.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.33.11
Рубрики: ПЕПТИДЫ
ГАСТРИН

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ


Доп.точки доступа:
Dickinson, C.J.; Guo, Y.; Daugherty, D.; Finniss, S.; Yamada, T.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 93.10-04М4.178

    Varro, A.

    Post-translational processing of progastrin: inhibition of cleavage and phosphorylation by brefeldin A [Text] / A. Varro, G. J. Dockray // Regul. Peptides. - 1992. - Vol. 40, N 2. - P268 . - ISSN 0167-0115
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг прогастрина: ингибирование расщепления и фосфорилирования брефелдином А
Аннотация: Изучали процессинг прогастрина (I) с использованием брефелдина А (II), к-рый ингибирует транспорт I из эндоплазматич. ретикулума в комплекс Гольджи. Изучали включение {3}{2}P (380 С/мл) и {3}H Тир (50 С/мл) в пептиды I. Эти исследования проводили на антральной слизистой in vitro. Через 2 ч инкубации отметили включение{3} H Тир в I и его С-термин. фрагмент. Отмечено также включение {3}{2}P в I и его фрагмент. Включение было линейным на протяжении 4 ч. В присутствие II включение {3}{2}P в I и фрагменты I практически прекращалось. Включение {3}H Тир в I не изменялось под воздействием II, но его включение в С-термин. пептид прекращалось. Великобритания, Univ. of Liverpool, Liverpool.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.33.11
Рубрики: ПЕПТИДЫ
ПРОГАСТРИН

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ


Доп.точки доступа:
Dockray, G.J.


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 93.02-04М3.138

    Guidotti, A.

    Role of DBI in brain and its posttranslational processing products in normal and abnormal behavior [Text] : [Pap.] Symp. "Diazepam Bind. Inhib.: Nov. Peptide Multiple Funct.", Washington, D.C., 29-30 Nov., 1990 / A. Guidotti // Neuropharmacology. - 1991. - Vol. 30, N 12В. - P1425-1433 . - ISSN 0028-3908
Перевод заглавия: Роль ИСД и продуктов его посттрансляционного процессинга в мозге в осуществлении нормального и аномального поведения
Аннотация: Обзор. Биол. действие бензодиазепинов (БДЗ), а также ингибитора связывания диазепама (ИСД) и продуктов его расщепления опосредуется либо через ГАМК/БДЗ-рецепторный комплекс, либо через митохондриальные БДЗрецепторы. ИСД и его фрагменты ИСД[1][7][-][5][0] и ИСД[3][3][-][5][0] являются эндогенными лигандами БДЗ-рецепторов; ИСД[1][7][-][5][0] связывается с обоими типами БДЗ-рецепторов, а ИСД[3][3][-][5][0] - гл. обр. с ГАМК/БДЗ-рецепторным комплексом. Обсуждают возможные мех-мы некот. биол. эффектов ИСД и его фрагментов; вызываемое ими усиление агрессивности (в конфликтном тесте Фогеля у крыс), повидимому, обусловлено блокадой участков связывания БДЗ в ГАМК/БДЗ-рецептором комплексе. Через посредство митохондриальных БДЗ-рецепторов ИСД и ИСД[1][7][-][5][0] (но не ИСД[3][3][-][5][0]) влияют на синтез стероидных гормонов и, т. обр., возможно, участвуют в регуляции адаптивных реакций на стресс. Приведены данные об изменении конц-ии ИСД в ЦНС и СМЖ при заболеваниях и состояниях, связанных с нарушением ГАМК-ергической синаптич. передачи (тревога/депрессия, гепатоэнцефалопатия у людей, толерантность к БДЗ у крыс); обсуждают роль ИСД в развитии этих заболеваний. США, Georgetown Univ. School Med., N.W., Washington, DC 20007. Библ. 50.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.29
Рубрики: ИНГИБИТОР СВЯЗЫВАНИЯ ДИАЗЕПАМА
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

БЕНЗОДИАЗЕПИНЫ

РЕЦЕПТОРЫ

ГАМК

СТРЕСС

АГРЕССИВНОЕ ПОВЕДЕНИЕ

ДЕПРЕССИИ

СТЕРОИДНЫЕ ГОРМОНЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 50



12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.12-04М1.289

   

    Differential association of endogenous proenkephalinderived peptides with membranes of microsomes from rat striatum, adrenal medulla and heart ventricle [Text] / O. Vindrola [et al.] // J. Mol. Endocrinol. - 1990. - Vol. 5, N 2. - P175-183 . - ISSN 0952-5041
Перевод заглавия: Дифференциальная ассоциация эндогенных, происходящих из проэнкефалина, пептидов с мембранами и микросомами из полосатого тела, мозгового вещества надпочечника и желудочка сердца крыс
Аннотация: В гомогенатах полосатого тела головного мозга, мозгового в-ва надпочечника и желудочка сердца крыс 60- 75% суммарной иммунореактивности к мет-энкефалину (I) и синэнкефалину (II), присутствующей в микросомах, было связано с мембранами. I и II высвобождались при действии KSCN. В гомогенетах надпочечника и сердца обнаружены происходящие из проэнкефалина (III) пептиды высокой, промежуточной и низкой мол. массы. В микросомах из полосатого тела отсутствовали нек-рые происходящие из III пептиды, имеющиеся в др. тканях. Различия в разных тканях профилей происходящих из III пептидов, видимо, связаны с отличиями в посттрансляционных процессах. Аргентина, Inst. Investigationes Med. Seccion Sustancias Vasoactivas, Donato Alvarez 3150, 1427 Buenos Aires. Библ. 31.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ГОРМОНЫ
ПЕПТИДЫ ИЗ ПРОЭНКЕФАЛИНА

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

МИКРОСОМЫ

АССОЦИАЦИЯ С МЕМБРАНАМИ

МОЗГ

ПОЛОСАТОЕ ТЕЛО

НАДПОЧЕЧНИКИ

МОЗГОВОЕ ВЕЩЕСТВО

СЕРДЦЕ

ЖЕЛУДОЧКИ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Vindrola, O.; Ase, A.; Aloyz, R.; Saravia, F.; Finkielman, S.; Nahmod, V.E.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.03-04К1.191

   

    Invariant chain influences post-translational processing of HLA-DR molecules [Text] / W.Timothy Shaiff [et al.] // J. Immunol. - 1991. - Vol. 147, N 2. - P603-608 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Инвариантная цепь влияет на посттрансляционный процессинг HLA-DR молекул
Аннотация: 'альфа'- и 'бета'-цепи м-лы HLA класса II синтезируются в присутствии инвариантной цепи, Ii. Исследовали влияние Ii на посттрансляционный процессинг и созревание м-л HLA класса II. Гены HLA-DR'альфа'- и 'бета'-цепей трансфецировали в BALB/с 3Т3 клетки с одновременной трансфекцией Ii человека или без него. Хотя Ii не влияет на поверхн. экспрессию DR, она оказывает выраженное действие на посттрансляционный процессинг 'альфа'- и 'бета'-цепей. В отсутствие Ii основные типы 'альфа'- и 'бета'-цепей имели более низкий мол. вес, чем при экспрессии в присутствии Ii. Различия мол. веса связаны с различиями в степени гликозилирования большинства 'альфа'- и 'бета'-цепей, остающихся не процессированными и чувствительными к эндо Н расщеплению в отсутствии Ii. Малая часть 'альфа'-цепей, процессированных в отсутствие Ii, имеет измененный мол. вес и чувствительность к эндо Н расщеплению, по сравнению с 'альфа'-цепями, процессированными в присутствии Ii. Т. обр., Ii влияет на посттрансляционный процессинг м-л класса II человека, изменяя долю процессированных 'альфа'- и 'бета'-цепей и определяя степень гликозилирования зрелых 'альфа'-цепей человека. Библ. 29. США, Dept. Med., Rheumatol., Washington Univ. Sch. Med., St. Louis, MO 63110, US.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.35.05.05 + 343.43.35.05.05
Рубрики: АНТИГЕНЫ HLA
КЛАСС II

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

СОЗРЕВАНИЕ

ИНВАРИАНТНАЯ ЦЕПЬ II

РОЛЬ


Доп.точки доступа:
Shaiff, W.Timothy; Hruska, Keith A.; Bono, Christine; Shuman, Sherry; Schwartz, Benjamin D.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 92.07-04М3.255

    Luo, Dasan.

    Synthesis and post-translational processing of proenkephalin in light- and dark-adapted chicken retinas [Text] / Dasan Luo, William K. Stell, Anny Cupo // Neurochem. Int. - 1991. - Vol. 1991, N 4. - P483-494 . - ISSN 0197-0186
Перевод заглавия: Синтез и пострансляционный процессинг проэнкефалина в сетчатке цыплят, адаптированной к свету или темноте
Аннотация: В разное время суток получали препараты сетчатки глаза цыплят, в к-рых методом ВЭЖХ/РИА определяли конц-ии энкефалинов (ЭНК) и их предшественников (про-ЭНК). Показано, что конц-ии мет-ЭНК, лей-ЭНК и мет-ЭНК-Арг-Фен увеличиваются в течение светлого времени суток и снижаются в течение темной фазы; колебания конц-ий ЭНК зависят от наличия освещения, но не от циркадного ритма. Конц-ия про-ЭНК в течение суток изменяется незначительно, при этом остаются постоянными соотношение конц-ий различных форм про-ЭНК, а также соотношение конц-ий различных форм ЭНК. Делают вывод, что синтез и процессинг про-ЭНК имеет постоянную скорость в течение суток, однако секреция ЭНК происходит гл. обр. в темноте. Канада, Univ. of Calgary Faculty of Medicine, Calgary. Библ. 36.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.19.09.11 + 341.39.15.29
Рубрики: СЕТЧАТКА
АДАПТАЦИЯ

ЭНКЕФАЛИНЫ

ПРОЭНКЕФАЛИН

СИНТЕЗ

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

ЦЫПЛЯТА


Доп.точки доступа:
Stell, William K.; Cupo, Anny


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.01-04М1.150

   

    In vitro translation, post-translational processing and secretion of pulmonary surfactant protein B precursors [Text] / Michael A. O'Reilly [et al.] // Biochim. et. Biophys. Acta Mol. Cell. Res. - 1989. - Vol. 1011, N 2-3. - P140-148 . - ISSN 0167-4889
Перевод заглавия: Трансляция посттрансляционный процессинг и секреция in vitro предшественников легочного сурфактантного белка B
Аннотация: На линии Кл аденокарциономы легких человека H441-4 с морфологич. признаками Кл Клара изучали синтез, процессинг, секрецию предшественников белка SP-B сурфактанта. При добавлении в среду туникамицина стимулировался синтез и секреция про-SP-B с М. м 39 кД. Изоформы с М. м. 41-43 кД, чувствительные к гликозидазе-Н, обнаружены в Кл, а резистентные к этому ферменту белки - в секрете. Изоформы с М. м. 42-46 кД, чувствительные к нейраминидазе и эндогликозидазе-F, выявляются в среде лишь через 60 мин после начала культивирования Кл. В результате протеолиза этих изоформ появляются белки с М. м. 27-33 кД и 16 кД. В результате воздействия гликозидазы F из изоформ 27-33 кД получен белок с М. м. 23 кД. Дальнейший протеолитич. процессинг высокомолекул. изоформ до белка SP-В с М. м 8 кД не обнаружен. Отсутствие этого белка связывают с фенотипическими признаками Кл Клара. Ин витро изучена трансляция и постранляционный процессинг про-SP-B с использованием кДНК и человеческой легочной поли(А)+РНК. США, [J. A. Whitsett], Univ. Cincinnati, Coll. of Med. D. Cincinnati, OH 45267. Библ. 29.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.09.07 + 341.19.19.27.15 + 341.19.21.19
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ H441-4

ТРАНСЛЯЦИЯ

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

СЕКРЕЦИЯ

СУРФАКТАНТ В

В

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
O'Reilly, Michael A.; Weaver, Timothy E.; Pilot-Matias, Tami J.; Sarin, Virender K.; Gazdar, Adi F.; Whitsett, Jeffrey A.


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.310

    Naik, Rajesh R.

    The PBN1 gene of Saccharomyces cerevisiae: An essential gene that is required for the post-translational processing of the protease B precursor [Text] / Rajesh R. Naik, Elizabeth W. Jones // Genetics. - 1998. - Vol. 149, N 3. - P1277-1292 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Ген PBN1 Saccharomyces cerevisiae: жизненно важный ген, необходимый для посттрансляционного процессинга предшественника протеазы B
Аннотация: Вакуолярная гидролаза протеаза B у Saccharomyces cerevisiae синтезируется в виде неактивного предшественника (Prb1p). Предшественник претерпевает посттрансляционные модификации, проходя секреторный путь. Вдобавок к N- и O-гликозилированию во время созревания Prb1p происходят 4 протеолитических расщепления. Удаление сигнального пептида сигнальной пептидазой и автокаталитич. отщепление большого терминального пропептида происходят в эндоплазматич. ретикулуме (ЭР). Отщепление двух карбокситерминальных областей происходит в вакуоли: первое катализируется протеазой A, второе происходит автокаталитически. Изолирован мутант pbni-1 с дефектом по процессингу Prb1p в ЭР. У мутанта не происходит автокаталитич. отщепления пропептида, и Prb1p быстро деградирует в цитозоле. PBN1 клонирован, ему соответствует рамка считывания YCLO52c на III хромосоме. Это жизненно важный ген, кодирующий ранее неизвестный белок. Pbn1p должен содержать суб-C-концевой трансмембранный домен, но быть лишенным сигнальной последовательности. Функциональный слитный белок Pbn1, меченный эпитопом HA, локализуется в ЭР. Pbn1p гликозилирован по аминоконцевому домену, что указывает на полостную ориентацию, несмотря на отсутствие сигнального пептида. Предполагается, что одна из функций Phn1p - содействие автокаталитич. процессингу Prb1p. США, Dep. of Biol. Sci., Carnegie Mellon Univ., Pittsburgh, Pennsylvania 15213. Библ. 58
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.11.21.09.03
Рубрики: ПРОТЕАЗА B
ПРЕДШЕСТВЕННИК

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

ГЕНЫ

ГЕН PBN1

КЛОНИРОВАНИЕ

ФУНКЦИИ

SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)


Доп.точки доступа:
Jones, Elizabeth W.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.05-04В3.105

   

    Transport and activation of the vacuolar aspartic proteinase phytepsin in barley (Hordeum vulgare L.) [Text] / Stefanie Glathe [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 47. - P31230-31236 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Транспорт и активации вакуолярной аспартильной протеиназы, фитепсина, у ячменя (Hordeum vulgare)
Аннотация: Исследовали посттрансляционный процессинг и активацию фитепсина во время его транспорта в вакуоль. После удаления сигнальной последовательности гликозилированный предшественник 53 кД подвергался нескольким протеолитическим расщеплениям, которые в результате приводят к образованию зрелых двуцепочечных форм, представленных в зерна корнях и других тканях ячменя. Фитепсин был также экспрессирован в инфицированных бакуловирусом клетках насекомых. Исследовали свойства рекомбинантного фермента. Португалия, Inst. Technol. Quim. e Biol., Apartado 12, P-2780 Oeiras. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: АСПАРТИЛЬНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ФИТЕПСИН

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

HORDEUM VULGARE


Доп.точки доступа:
Glathe, Stefanie; Kervinen, Jukka; Nimtz, Manfred; Li, Grace H.; Tobin, Gregory J.; Copeland, Terry D.; Ashford, David A.; Wlodawer, Alexander; Costa, Julia


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.05-04Я6.101

   

    Posttranslational processing and differential glycosylation of Tractin, an Ig-superfamily member involved in regulation of axonal outgrowth [Text] / Chunfa Jie [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 2000. - Vol. 1479, N 1-2. - P1-14 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг и дифференцированное гликозилирование трактина, участвующего в регуляции отрастания аксонов члена Ig-надсемейства
Аннотация: Показали, что трактин подвергается протеолитическому процессингу; трансмембранный гетеродимер трактина образует новую укладку доменов белка, в которой последовательности, сходные с молекулами внеклеточного матрикса, связаны с цитоскелетом посредством анкирина. США, Dep. Zool. a. Genetics, Iowa State Univ., Ames IA 50011
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: ТРАКТИН
ЧЛЕН IG-НАДСЕМЕЙСТВА

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ

СВЯЗЫВАНИЕ С ЦИТОСКЕЛЕТОМ


Доп.точки доступа:
Jie, Chunfa; Xu, Yingzhi; Wang, Dong; Lukin, Dana; Zipser, Birgit; Jellies, John; Johansen, Kristen M.; Johansen, Jorgen


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.619

   

    Folding-dependent in vitro protein splicing of the Saccharomyces cerevisiae VMA1 protozyme [Text] / Masato Kawasaki [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 222, N 3. - P827-832 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Зависящий от сворачивания белковый сплайсинг протозима VMA1 Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Из первичного продукта трансляции гена VMA1 вырезается интронный сегмент нуклеазы VME (I) с мол. м. 50 кД и после лигирования фланговых областей образуется каталитическая субъединица вакуолярной мембранной H{+}-АТФазы с мол. м. 69 кД. I с полипептидами, присоединенными на N- и C-концах, экспрессирована в Escherichia coli и изучена ее способность к самосплайсингу. Процессированная I найдена в р-римой фракции, а несплайсированные предшественники накапливаются в телах включения. Сплайсинг I in vitro наблюдается после сворачивания денатурированных предшественников. Для автокаталитического процессинга очищенных предшественников I достаточно наличия 6 аминокислотных остатков на N-конце и 4 - на С-конце. Япония, Dep. Biol. Sci., Graduate Sch. Sci., Univ. Tokyo, Tokyo 113. Библ. 11
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.11.21.09.03
Рубрики: СПЛАЙСИНГ
БЕЛКОВЫЙ

ПРОТОЗИМ VMA1

СВОРАЧИВАНИЕ

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

ГЕНЫ

ГЕН VMA1

ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ

ESCHERICHIA COLI

SACCHAROMYCES CEREVISIAE


Доп.точки доступа:
Kawasaki, Masato; Makino, Shin-ichi; Matsuzawam, Hiroshi; Satow, Yoshinori; Ohya, Yoshikazu; Anraku, Yasuhiro


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04М1.311

   

    Post-translational processing of the neurotensin/neuromedin N precursor in the central nervous system of the rat [Text]. II. Immunohistochemical localization of maturation products / J. Woulfe [et al.] // Neuroscience. - 1994. - Vol. 60, N 1. - P167-181 . - ISSN 0306-4522
Перевод заглавия: Посттрансляционный процессинг предшественника нейротензина/нейромедина N в центральной нервной системе крыс. II. Иммуногистохимическое выявление продуктов созревания
Аннотация: Взрослых крыс оо перфузировали 4%-ным р-ром параформальдегида и 0,2%-ным р-ром пикриновой к-ты. На 30 мкм фронтальных замороженных срезах мозга продукты созревания молекулы предшественника нейротензина/нейромедина N (Н/Н) выявляли иммуногистохимически. Антитела были получены на нейротензин (НТ), а также на фрагменты молекулы предшественника (Н/Н), Лиз-87 - Лей-92 (I) и Глу{1}{3}{4}-Изолей{1}{3}{9} (II). Все 3 антигена выявлены в телах нейронов (Нр) и терминалях аксонов. Без предварительной обработки животных колхицином число иммуноположительных тел Нр, реагирующих на НТ и антиген II, было невелико, а с АС на антиген I они вовсе не выявлялись. С др. стороны, иммунная р-ция терминалей была интенсивной и в большинстве обл. мозга распределение НТ-положительных терминалей было такое же, как и распределение терминалей, содержащих антиген II. Характер распределения аксонов, содержащих антиген I, аналогичен таковому антигена II и НТ, но р-ция значительно слабее, за исключением бледного шара, где иммунореактивные к I и II волокна распределялись значительно шире, чем волокна, содержащие НТ. Предполагается существование различий в процессинге Н/Н. В связи с тем, что антигены I и II присутствуют в НТ-содержащих клетках, предполагается, что характер процессинга предшественника Н/Н во всем головном мозге качественно одинаков. Канада, Montreal Neurological Inst., McGill Univ., Montreal, Que H3А 2В4. Библ. 36.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.41.15.17.16
Рубрики: ЦЕНТРАЛЬНАЯ НЕРВНАЯ СИСТЕМА
НЕЙРОТЕНЗИН

НЕЙРОТЕНЗИН/НЕЙРОМЕДИН N

ПРЕДШЕСТВЕННИК

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

ИММУНОГИСТОХИМИЯ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Woulfe, J.; Lafortune, L.; de, Nadai F.; Kitabgi, P.; Beaudet, A.


 1-20    21-29 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)