СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 370
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.05-04М1.93

Studies on the organization of the cytoplasm of early Drosophila embryos [Text] / K. G. Miller [et al.] // An. desarr. - 1987. - Vol. 31, Suppl. N1. - P47 . - ISSN 0569-9908
Перевод заглавия: Исследования организации цитоплазмы ранних эмбрионов дрозофилы
Аннотация: Описываются методы, использованные авт. для изучения различных пространственных обл. одноклеточного зародыша дрозофилы. Особое внимание уделяется цитоскелету. Использованы биохим. и иммунохим. методы, а также прижизненные инъекции антител и флюоресцентных протеиновых зондов, таких как тубулин, актин, гистоны.

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.07.07.07
Рубрики: ЗАРОДЫШ
ОДНОКЛЕТОЧНАЯ СТАДИЯ
ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ЦИТОСКЕЛЕТ
ИММУНОФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ДРОЗОФИЛА

Доп.точки доступа:
Miller, K.G.; Field, C.M.; Kellogg, D.R.; Minden, J.S.; Sullivan, W.T.; Alberts, B.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.09-04Т6.60

Vijayalekshmi, M. A.
Affinite et pseudo-affinite. Techniques de la chromatographie d'affinite [Text] / M. A. Vijayalekshmi // Bull. Groupe fr. bio-chromatogr. - 1988. - Vol. 1, N 1. - P10-12
Перевод заглавия: Аффинность и псевдоаффинность. Техника аффинной хроматографии
Аннотация: Обзор. Описывается сущность одного из хроматографич. методов, к-рый приобрел исключит. значение в последние годы для анализа и выделения биологически активных молекул из сложных смесей. Разделение в аффинной хроматографии (АХ) основывается на селективном и обратимом образовании комплексов между молекулами, фиксированными на носителе и находящимися в подвижной фазе (лигандами). Рассматриваются след. типы АХ: на иммобилизованных аминокислотах, на хелатах металлов, на иммобилиз. красителях, на иммобилиз. кофакторах, на лектинах. Каждый тип АХ охарактеризован в общем плане; даны также конкретные примеры. Библ. 19.

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.09.05
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
КОЛИЧЕСТВЕННОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 19
ФАРМАКОКИНЕТИКА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.01-04Т6.26

Binding of a dihydropyridine felodipine-analogue to calmodulin and related calcium-binding proteins [Text] / Stig L. Bostrom [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1988. - Vol. 37, N 19. - P3723-3728
Перевод заглавия: Связывание аналогов дигидропиридина фелодипина с кальмодулином и родственными связывающими кальций белками
Аннотация: Дигидропиридиновую аффинную колонку (ДАК) изготовили сопряжением фармакологически активного вазоселективного аминопроизводного фелодипина с дивинилсульфонактивированным трисакрилом GF2000. Кальмодулин (КМ), а также гомологчные кальций-связывающие белки тропонин скелетных мышц (ТСМ), тропонин миокарда (ТМ) и S100b связывались с ДАК кальций-зависимым образом. Др. гомологичные белки (парвальбумин и кишечный кальций-связывающий белок) не связывались с ДАК. Изучение конкурентных взаимоотношений показало, что КМ обладает большим сродством в ДАК, чем ТСМ и ТМ. Исследование связывания с ДАК ряда фрагментов КМ и ТСМ, полученных протеолизом, позволило установить, что место связывания фелодипина расположено в аминоконцевом фрагменте белковых молекул. Получ. результаты свидетельствуют о пригодности аффинной хроматографии для изучения белков, связывающих дигидропиридины. Канада, Univ. of Calgary, Calgary, Alberta, T2N 1N4. Библ. 39.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.29.02
Рубрики: ФЕЛОДИПИН
ПРОИЗВОДНЫЕ
ДИГИДРОПИРИДИНОВЫЕ АФФИННЫЕ КОЛОНКИ
КАЛЬЦИЙ-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Bostrom, Stig L.; Westerlund, Christer; Rochester, Susan; Vogel, Hans J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.09-04К1.31

Shibuya, Naoto.
One-step purification of murine IgM and human 'альфа'[2]-macroglobulin by affinity chromatography on immobilized showdrop buld lectin [Text] / Naoto Shibuya, Janice E. Berry, Irwin J. Goldstein // Arch. Biochem. and Biophys. - 1988. - Vol. 267, N 2. - P676-680 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Одноэтапная очистка мышиного иммуноглобулина М и человеческого 'альфа'[2]-макроглобулина аффинной хроматографией на иммобилизованном лектине луковицы подснежника
Аннотация: Высокоспецифический для 'альфа'-D-маннозы лектин, выделенный из луковицы подснежника (Galanthus nivalis), конъюгировали с Сефарозой 4В и использовали для очистки нек-рых гликопротеинов с высоким содержанием маннозы в гликановых цепях. Показано, что мышиный (но не человеческий) IgM прочно связывается с таким лектиновым сорбентом (Лек-Сеф) и элюируется 0,1 М метил-'альфа'-D-маннозидом. Мышиный и бычий IgG не связываются с Лек-Сеф в тех же условиях. С помощью получ. сорбента из сыворотки мышейносителей гибридомы, секретирующей IgM-антитела, выделены высокоочищ, IgM-антитела. Единственным белком человеческой сыворотки, связывающимся с Лек-Сеф, оказался 'альфа'[2]-макроглобулин. Заключено, что иммобилиз. лектин подснежника связывает только гликопротеины, содержащие повторяющиеся элементы Man ('альфа'1,3)Man. Библ. 14. Dept Biol. Chem., Microbiol., Immunology, Univ. MI, Ann Arbor, MI, 48109, US.

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09 + 343.43.05.09
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН M
МЫШЬ
МАКРОГЛОБУЛИН 'АЛЬФА'[2]
ЧЕЛОВЕК
ОЧИСТКА
ОДНОЭТАПНАЯ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ЛЕКТИН ПОДСНЕЖНИКА
HYBRIDOMA
MONOCLONAL AUTIBODIES

Доп.точки доступа:
Berry, Janice E.; Goldstein, Irwin J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.07-04М4.14

A novel sialylhexasaccharide from human milk: Purification by affinity chromatography on immobilized wheat germ agglutinin [Text] / Maria T. Tarrago [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1988. - Vol. 267, N 1. - P353-362 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Новый сиалилгексасахарид из женского молока. Очистка с помощью аффинной хроматографии на иммобилизованном агглютинине из зародышей пшеницы
Аннотация: При аффинной хроматографии на иммобилизованном агглютинине (из зародышей пшеницы) сиалилгексасахаридной фракции (S-5), выделенной с помощью хроматографии на бумаге из женского молока и меченной восстановлением с NaB[{3}H][4], задерживалось только одно соединение, составлявшее 60% этой фракции. Приводится описание очистки и структурного анализа этого нового олигосахарида. США, Dep. of Biochemistry and Nutrition, Virginia Tech, Blacksburg, VA 24061. Библ. 36.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: САХАРИДЫ
СИАЛИЛГЕКСАСАХАРИД
МОЛОКО
МЕТОДЫ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
АГГЛЮТИНИН
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Tarrago, Maria T.; Tucker, Karen H.; Van, Halbeek Herman; Smith, David F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.08-04М1.230

Gabius, Hans-Joachim.
Effect of microenvironment and cell-line type on carbohydrate-binding proteins of macrophage-like cells [Text] / Hans-Joachim Gabius, Katalin Vehmeyer // Biochem. and Cell Biol. - 1988. - Vol. 66, N 11. - P1169-1176 . - ISSN 0829-8211
Перевод заглавия: Влияние микроокружения и типа клеточной линии на углевод-связывающие белки макрофагоподобных клеток
Аннотация: Проводили сравнительное изучение углевод-связывающих белков - рецепторов (Рц) двух макрофагоподобных клеточных линий мышей: P388D[1] (Л 1) и 1774А.1 (Л2). В качестве модели межклеточного взаимодействия использовали р-цию розеткообразования между изучаемыми Кл и эритроцитами кролика. Розеткообразование ингибировалось лактозой, фукозой, N-ацетилгалактозамином, маннозой и маннаном, причем наблюдалось различие в ингибировании Кл Л1 и Л2. Данные были подтверждены аффинной хр-фией клеточных экстрактов на иммобилизованных сахарах. Рц для N-ацетилгалактозамина был найден только на Кл Л2. Число Рц для маннозы и фукозы было большим на Кл Л2, а Рц для галактозы на Кл Л1. Все Рц были лишены ферментативной активности. Для изучения влияния микроокружения Кл Л2 выращивали в виде опухоли под кожей мышей. При этом набор Рц значительно менялся, но возвращался к исходному при выращивании в среде. Заключают, что сахарные Рц экспрессируются в зависимости от типа Кл и от микроокружения. ФРГ, M.-Planck-Inst. fur experimentelle Medizin, Abteilung Chemie, D-3400 Gottingen. Библ. 34.

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.13 + 341.19.17.07.09
Рубрики: ГЕМОЦИТЫ
МАКРОФАГОПОДОБНЫЕ КЛЕТКИ
РОЗЕТКООБРАЗОВАНИЕ
ЦИТОРЕЦЕПТОРЫ
УГЛЕВОД-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ САХАРА
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Vehmeyer, Katalin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.09-04М1.490

Identification of human adult endothelial cell-substratum adhesion receptors [Text] / S. Albelda [et al.] // Collagen and Relat. Res. - 1988. - Vol. 8, N 6. - P517
Перевод заглавия: Выявление рецепторов субстратной адгезии эндотелиальных клеток взрослого человека
Аннотация: Для идентификации рецепторов субстратной адгезии использовали поликлональные антитела, полученные против рецепторов для внеклеточного матрикса Кл хомяка. Эти антитела нарушали адгезию эндотелиальных клеток (ЭКл) к различным подложкам. Иммунопреципитированы 4 гликопротеида с мол. массой 150, 125, 110 и 95 кД. С помощью аффинной хроматографии и иммунофлуоресцентного анализа показано, что димер 150/95 кД подобен тромбоцитарному рецептору GPIIb/IIIa, обеспечивающему адгезию ЭКл к фибриногену. Димер 125/110 кД предположительно является рецептором фибронектина. Димер 150/110 кД может представлять собой субъединицы рецептора коллагена.

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.07 + 341.19.17.07.09
Рубрики: ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ЧЕЛОВЕК
АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
ЦИТОРЕЦЕПТОРЫ
ПОЛИКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС
КЛЕТКИ ХОМЯКА
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИММУНОФЛУОРЕСЦЕНТНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Albelda, S.; Daise, M.; Levine, E.; Buck, C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.15

A rapid purification procedure for pyruvate kinase from the hyphal fungus Aspergillus nidulans [Text] / Harry C. M. Kester [et al.] // Can. J. Microbiol. - 1988. - Vol. 34, N 10. - P1154-1158 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Быстрый метод очистки пируваткиназы из мицелиального гриба Aspergillus nidulans
Аннотация: Указанный фермент очень нестабилен. Описанный метод позволяет получить его в очищенном виде с выходом 45- 55% в течение 2 сут. Метод включает использование аффинной хроматографии, где применен иммобилизованный краситель микацион бриллиантовый желтый 6GS, а затем быстрая жидкостная хроматография. В заключение после гельхроматографии получены миллиграмовые кол-ва высоко очищенного и активного препарата. Пируваткиназа представляет собой тетрамер с мол. массой субъединиц 65 000, ее изоэлектрическая точка 4,7. Определен аминокислотный состав фермента. Нидерланды, Dep. of Genetics, Agric. Univ., General Foulkesweg 53, 6703 BM Wageningen. Ил. 2. Табл. 2. Библ. 29.

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: ПИРУВАТКИНАЗЫ
ОЧИСТКА
БЫСТРЫЙ МЕТОД
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КРАСИТЕЛИ
ASPERGILLUS NIDULANS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Kester, Harry C.M.; Uitzetter, Jos H.A.A.; Graaf, Leo H.de; Visser, Jaap

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.11-04Б3.120

Patel, T. R.
Heat-stable proteases from psychrotrophic pseudomonads: secondary structure and heat stability [Text] / T. R. Patel, F. M. Bartlett // Food Microbiol. - 1988. - Vol. 5, N 5. - P201-211 . - ISSN 0740-0020
Перевод заглавия: Термостабильные протеазы из психотропных псевдомонад: вторичная структура и термоустойчивость
Аннотация: Для установления взаимосвязи между вторичной структурой и термоустойчивостью получали спектры КД очищенной протеазы (I) Pseudomonas fluorescens Т16 при различных температурах. I очищали методом аффинной хроматографии и обрабатывали ЭДТА. Показано, что I содержит 33% 'бета'-структуры и 67% неупорядоченного клубка и не содержит 'альфа'-спирали. Раскручивание молекулы увеличивается при повышении температуры от 25'ГРАДУС'С, достигая максимума при 45'ГРАДУС'С. Максимальная инактивация I наблюдалась при 45-55'ГРАДУС'С, а при более высоких температурах (65-95'ГРАДУС'С) I претерпевает дополнительные конформационные изменения в сторону более упорядоченной стабильной структуры. Ионы металлов, такие как Ca{2}+, участвуют в стабилизации и препятствуют тепловой инактивации I. Для предсказания термостабильности I сравнивали аминокислотный состав I и 10 других протеаз, их гомогенные участки в первичной последовательности аминокислот, индексы гидрофобности и полярности. Для полной характеристики термостабильности I необходима совокупность физикохимических данных наряду со сведениями о вторичной и третичной структуре. Ил. 4. Табл. 2. Канада, Memorial Univ. of Newfoundland, St John's Newfoundland A1B 3X9.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PSEUDOMONAS FLUORESCENS (BACT.)
ШТАММ T16
ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕАЗЫ
СТРУКТУРА
ТЕПЛОВАЯ ИНАКТИВАЦИЯ
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
МЕТОДЫ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Bartlett, F.M.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.12-04К1.124

Kurowska, Ewa.
Separation of two fractions from rabiit anti-BPTI antibody by affinity cromatography [Text] / Ewa Kurowska, Apolinary Szewczuk // Arch. immunol. et ther. exp. - 1988. - Vol. 36, N 1. - P7-13
Перевод заглавия: Выделение аффинной хроматографией двух фракций кроличьих антител против основного ингибитора трипсина поджелудочной железы
Аннотация: Разработан вариант неконкурентного иммуноферментного тестирования антител кролика против основного ингибитора трипсина поджелудочной железы (ОИТ). Антитела очищали по аффинности на колонке с ОИТ, иммобилизованным на сефарозе. Далее очищенные антитела пропускали через колонку с трипсином, иммобилизованным на Сефарозе и насыщенным ОИТ. Фракция антител, не задерживаемая в колонке, обладала способностью инактивировать ОИТ. Фракция, задерживаемая в колонке и элюированная глициновым буфером, рН 2,2, связывала ОИТ без его инактивации. Следовательно, в молекуле ОИТ имеется не менее двух различных эпитопов. Библ. 19. Biochem. Lab., Inst. Immunol/Exptl Therapy, Polish Acad. Sci., Czerska 12, 53-114, Wroclaw, PL.

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09 + 343.43.05.09
Рубрики: АНТИТЕЛА
К ОСНОВНОМУ ИНГИБИТОРУ ПОДЖУЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Szewczuk, Apolinary

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.09-04К1.52

Andras, Maria.
Purificarea lectinei din Robinia pseudoaccacia prin cromatografie de afinitate pe IgM-sepharose 4В [Текст] / Maria Andras // Stud. Si cerc. biochim. - 1988. - Vol. 31, N 2. - С. 111-115 . - ISSN 0049-2396
Перевод заглавия: Очистка агглютинина из Robinia pseudoaccacia методом аффинной хроматографии на IgM-Сефарозе 4B
Аннотация: Описан способ очистки лектина (Л) из Robinia pseudoaccacia путем экстракции фосфатным буфером, осаждения сульфатом аммония и аффинной хр-фии на IgM-Сефарозе 4В. Связанный Л элюировали буфером 0,1 М глицинHCl, pH 3,5. Гомогенность очищенного Л подтверждена методом ЭФ в ПААГ. Inst. de stiinte biol. Bucuresti, PO.

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09
Рубрики: АГГЛЮТИНИНЫ
МЕТОД ОЧИСТКИ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ROBINIA PSEUDOACCACIA

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.10-04Б4.223

Secretion of the 43 kDa glycoprotein antigen by Paracoccidioides brasiliensis [Text] / B. U. Stambuk [et al.] // J. Med. and Vet. Mycol. - 1988. - Vol. 26, N 6. - P367-373 . - ISSN 0268-1218
Перевод заглавия: Секреция гликопротеинового антигена [с молекулярной массой] 43 кД Paracoccidioides brasiliensis
Аннотация: Гликопротеин с мол. м. 43 кД (ГП43) выделяли из культуральной жидкости (КЖ) Paracoccidioides brasiliensis (P. b.) шт. В339, очищали методом аффинной хроматографии на сефарозе, связанной с IgG, полученными из Св б-ных паракокцидиомикозом, исследовали с помощью ЭФ в SDS-ПААГ и использовали для приготовления кроличьей иммунной Св, к-рую адсорбировали на CNBr-Сефарозе, связанной с неочищенным препаратом ГП43, с последующей элюцией специфических АТ 0,2М р-ром глицина-HCl с рН 2,4. Клетки дрожжевой формы P. b. метили {3}{5}S-метионином, к-рый добавляли в среду культивирования в кол-ве 10 'мю'Ci/мл. Гликопротеиновую фракцию осаждали из КЖ ТХУ и растворяли в SDS/Тритон Х 100, преципитировали АТ против ГП43 и анализировали с помощью ЭФ в SDS-ПААГ и РИА ГП43 выявляли как основной компонент в КЖ уже через 1 ч после добавления метки. Кол-во ГП43 в КЖ прогрессивно увеличивалось вплоть до поздней экспоненциальной фазы роста, а затем снижалось и продолжало снижаться в стационарной фазе роста P. b. Считают, что ГП43 постоянно продуцируется и секретируется в КЖ активно растущими клетками P. b. и поэтому для получения максимального кол-ва ГП43 надо использовать культуру P. b. в экспоненциальной фазе роста. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 14. Бразилия, Escola Paulista de Medicina, Sao Paulo-SP.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: PARACOCCIDIOIDES BRASILIENSIS (FUNGI)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ФАЗЫ РОСТА
АНТИГЕНЫ РАСТВОРИМЫЕ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ГЕЛЬ-ФИЛЬТРАЦИЯ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
АНТИСЫВОРОТКИ
РАДИОИММУННЫЙ АНАЛИЗ
ПАРАКОКЦИДИОМИКОЗ

Доп.точки доступа:
Stambuk, B.U.; Puccia, R.; De, Almeida M.L.C.; Travassos, L.R.; Schenkman, S.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.10-04К1.60

Cuperlovic, Margita.
Karakterizacija poliklonskih antitela protiv HCG i njihova primena kao vezujucih antitela u imunoloskoj analizi na cvrstoj fazi [Text] / Margita Cuperlovic, Miodrag Movsesijan, Ljiljana Hajdukovic // Jugoslaveu. med. biokem. - 1988. - Vol. 7, N 1. - С. 17-23 . - ISSN 0352-1311
Перевод заглавия: Характеристика поликлональных антител к человеческому хорионическому гормону, используемых в твердофазном иммунотесте в качестве иммобилизованного компонента, захватывающего антиген
Аннотация: Кроличьи поликлональные антитела (АТ) к человеческому хорионическому гормону (чХГ) подвергали аффинной хр-фии на колонках с Сефарозой 4В, конъюгированной с чХГ. Связавшиеся АТ элюировали глицин-HCl буфером при значениях рН, снижающихся от 5,0 до 2,0. При рН 5,0 элюировалось 8% АТ, при рН 4,5-5%, при рН 3,0-4,0 - 1%, при рН 2,5-67% и при рН 2,0-19% АТ. Гемагглютинация и радиоиммунопреципитация показали низкие титры АТ, элюирующихся при рН 5,0 и 4,5, и значит. более высокие титры АТ, элюирующихся при рН 2,5 и 2,0. АТ, элюированные при рН 2,5, адсорбировали на полистироловых пробирках и исследовали влияние разл. факторов (состав буфера, конц-ия АТ в р-ре, время инкубации, объем реакционной смеси) на эффективность адсорбции. Пробирки, покрытые в оптим. условиях разл. кол-вами АТ, использовали в станд. твердофазном одноэтапном РИА для определения чХГ. Показано, что конц-ию адсорбируемых АТ следует подбирать т. обр., чтобы они образовывали монослой на покрываемой поверхности. Библ. 9. Inst. Endokrinologiju, Immunol. ishranu- INEP, 11080 Zemin, YU.

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09 + 343.43.05.09
Рубрики: АНТИТЕЛА
ХОРИОГОНАДОТРОПИН
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
CAPTURE ANTIBODIES
POLYMER SURFACE

Доп.точки доступа:
Movsesijan, Miodrag; Hajdukovic, Ljiljana

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 89.07-04М2.7

High-performance liquid affinity chromatography: rapid immunoanalysis of transferrin in serum [Text] / Sten Ohlson [et al.] // Clin. Chem. - 1988. - Vol. 34, N 10. - P2039-2043 . - ISSN 0009-9147
Перевод заглавия: Высокоэффективная жидкостная аффинная хроматография. Быстрый иммуноанализ трансферрина в сыворотке крови
Аннотация: Описан новый метод количеств. определения в-в, представляющих клинич. интерес, высокоэффективной жидкостной аффинной хроматографией. В качестве модельной системы использовали анализ трансферрина (Тф). Использовали Selectsher-10 Activated Tresyl колонки (5 или 10* *0,5 см) для in situ связывания поликлон. антител с Тф. Кол-во элюиров. Тф определяли, интегрируя элюиров. пик при 280 нм. Полная аналитич. процедура, включающая инъекцию образца, промывку, элюирование и анализ данных - занимает только 7 мин. Коэф. вариации внутри анализа 'ЭКВИВ'3%; между анализами - 2-9%; линейность до 1 мг/мл объема колонки; предел обнаружения 'ЭКВИВ'3 мкг; аналитич. выход 98%, чистота элюированного образца 95%. При сравнении с ракетным иммуноэлектрофорезом найдена хорошая корреляция (r=0,96). Преимуществами описанного метода является высокая точность, быстрый анализ и простота приготовления образцов. Швеция, Perstrop Biolytica AB, S-223 70 Lund. Библ. 10.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.05
Рубрики: КРОВЬ
СЫВОРОТКА КРОВИ
ТРАНСФЕРРИН
МЕТОДЫ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Ohlson, Sten; Gudmundsson, Britt-Marie; Wikstrom, Per; Larsson, Per-Olof

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.05-04Б1.541

Immunoaffinity purification and neutralization of scrapie prion infectivity [Text] / Ruth Gabizon [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1988. - Vol. 85, N 18. - P6617-6621 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Иммуноаффинная очистка и нейтрализация инфекционности приона скрепи
Аннотация: Прионы являются необычными инфекционными агентами, вызывающими скрепи у овец и коз и болезнь Крейтцфельда-Якоба у человека. Основным компонентом этого агента является белок PrP, при ограниченной протеазной обработке к-рого образуется белок 27-30 кД. Микросомы мозга хомячков, инфицированных скрепи, разрушали гомогенезированием в присутствии детергентов и полученный липид-белковый комплекс подвергали аффинной хроматографии на колонке с сорбированными моноклональными антителами к белку 27-30 кД. В этом случае наблюдалась очистка PrP в 5700 раз, а по инфекционности в 4000 раз. Отношение титра приона к PrP оставалось постоянным в процессе очистки. Поликлональная сыворотка против очищенного белка приона 27-30 кД уменьшала инфекционность в лизате мембран (после очистки) в 100 раз. Эти данные подтверждают предположение о том, что PrP является основным компонентом инфекционной частицы скрепи и кодируется при этом хозяином, что является основным отличием от вирусных частиц. США, Univ. of California, San Francisco, CA 9143. Библ. 40.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.21.09
Рубрики: СКРЕПИ
ПРИОНЫ
ИНФЕКЦИОННОСТЬ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
БОЛЕЗНЬ КРЕЙТЦФЕЛЬДА-ЯКОБА

Доп.точки доступа:
Gabizon, Ruth; McKinley, Michael P.; Groth, Darlene; Prusiner, Stanley B.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.04-04М4.18

Hong, Wanjin.
Identification and characterization of a murine receptor for galactose - terminated glycoproteins [Text] / Wanjin Hong, Anh Van Le, Darrell Doyle // Hepatology. - 1988. - Vol. 8, N 3. - P553-558
Перевод заглавия: Идентификация и характеристика мышиного рецептора гликопротеинов с концевым [остатком] галактозы
Аннотация: Гепатоциты (Гц) мыши в культуре клеток метили поверхностно {1}{2}{5}I и метаболически - {3}{5}S. Из фракции плазматич. мембран выделяли рецептор (Рц) асиалогликопротеинов путем солюбилизации тритоном X-100 с последующей аффинной хроматографией на сефарозе CL-4B, конъюгированной с асиалоорозомукоидом (АСОР) или асиалофетуином (АСФ). Выделенный Рц представлен 3 полипептидами с мол. массой 42,45 и 51 кД по данным ЭФ в ПААГ с додецилсульфатом Na.t[1][2] связывания {1}{2}{5}I-АСОР гц составило 5 мин. В координатах Скэтчарда определена константа не стойкости комплексов Рц=АСОР и Рц-АСФ, равная 1,0*108} М; на 1 Гц приходится 2*10{5} молекул Рц. Методом иммуноблоттинга установлено, что мышиный Рц перекрестно реагирует с антителами к гомологичному Рц крысы. С помощью пептидных карт выявлена близкая структурная гомология Рц из этих 2 видов. Иммунохим. св-ва Рц из печени 20 линий мышей не различались. США, State Univ. of New York at Buffalo, New York 14260. Библ. 29.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: ГЛИКОПРОТЕИНЫ
АСИАЛОГЛИКОПРОТЕИНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СТРУКТУРА
МЕТОДЫ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
АСИАЛООРОЗОМУКОИД
АСИАЛОФЕТУИН
ГЕПАТОЦИТЫ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Le, Anh Van; Doyle, Darrell

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.05-04Б4.375

Kuzuya, Mitsutaka.
Очистка аффинной хроматографией пилей К88 и К99 энтероксигенных Escherichia coli, высеянных от свиней [Text] / Mitsutaka Kuzuya, Hideaki Yokoyama, Yoshikatsu Kodama // Нихон дзюигаку дзасси = Jap. J. Vet. Sci. - 1988. - Vol. 50, N 4. - С. 951-953 . - ISSN 0021-5295
Аннотация: Описан метод очистки аффинной хроматографией фимбрий (Ф) К88 и К99 энтеротоксигенных Escherichia coli (E. c.) шт 19 304 (O157:К88ac:NM, LT+) и шт. 431 (О101:К30:К99: NM, ST+). Каждый штамм выращивали на триптриказо-соевом агаре (Difco) с добавлением до 5% лошадиной крови и инкубировали при 37'ГРАДУС' в течение 18 ч. Колонии экспрессирующих Ф бактерий, идентифицированные в РА со специфической к Ф АС (Salsbury Lab.) инокулировали в 10 мл бульона Minca. После инкубации 0,1 мл среды добавляли к 500 мл бульона Minca в литровой бутыли и культивировали при тех же условиях. Биомассу, собранную с 10 л среды центрифугировали, суспендировали в 200 мл 0,1 М Трис-HCl буфера pH 7,2 и отделяли Ф от клеток гомогенизированием 30 мин на ледяной бане и последующим центрифугированием при 10 000g в течение 30 минут при 4'ГРАДУС', супернатант рассматривали как грубый экстракт (I). Для иммунизации кроликов I дополнительно очищали гельфильтрацией и ионообменной хроматографией. Из поливалентной кроличьей АС выделяли 'гамма'-глобулины и 60 мг JgG связывали с 3 г Formyl-Cellulofine (Seikagaku Kaguo Co., Ltd., Tokyo). Связанный с АТ гель набивали в колонку и промывали 0,1 М трис-HCl буфером pH 7,2, после чего на нее наносили концентрированный ультрафильтрацией I, промывали и элюировали 0,2 М глицин-HCl буфером pH 2,25. Ф К88 и К99 элюировали одним пиком каждый, чистоту препарата подтверждали ЭФ в ПААГ-SDS. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 9. Япония, Gifu Lab., Chen Corporation, Sano-Sotono, Gifu 501-11.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.11
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ФИМБРИИ
ОЧИСТКА
ИММУНОХИМИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИЯ
ИММУНОДИФФУЗИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ПААГ

Доп.точки доступа:
Yokoyama, Hideaki; Kodama, Yoshikatsu

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.05-04Б4.298

Takada, Kazuko.
Chemical and structural studies of serotype polysaccharide antigens of Streptococcus sobrinus 6715 [Text] / Kazuko Takada, Tetsuo Shiota, Tadashi Ikeda // Infec. an Immun. - 1988. - Vol. 56, N 11. - P2942-2947 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Химический и структурный анализ типоспецифических полисахаридных антигенов Streptococcus sorbinus 6715
Аннотация: Показано, что типоспецифический АГ g. S. sorbinus 6715 состоит из полисахаридов различной мол. массы. Полисахариды L II и L III из АГ g очищали гель-фильтрацией и аффинной хроматографией. В РДД было установлено, что АГ L II содержал фрагмент АГ g (область х), отсутствующий в составе АГ L III. Моносахаридный анализ выявил, что молекулы L II и L III состояли из галактозы, глюкозы и рамнозы. С помощью иммунохимического анализа было продемонстрировано, что АГ L II содержал две иммунодоминанты - галактозосодержащую детерминанту (область х) и глюкозосодержащую детерминанту, тогда как АГ L III содержал только одну глюкозо-содержащую детерминанту. Применение метилирования и 13 С ЯМР-анализа позволило получить информацию о характере связей и аномерной структуре углеводных компонентов полисахаридов. Библ. 27. Япония, Nihou Univ. School of Dentistry at Matsudo.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: STREPTOCOCCUS SORBINUS (BACT.)
ПОЛИСАХАРИДЫ ТИПОСПЕЦИФИЧЕСКИЕ
СТРУКТУРА
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИММУНОХИМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Shiota, Tetsuo; Ikeda, Tadashi

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.02-04Б3.113

Ахмеджанов, Р. А.
Сорбенты для аффинной хроматографии и иммобилизации липолитических ферментов [Текст] / Р. А. Ахмеджанов // Биосинтез ферментов микроорганизмами. - Ташкент, 1988. - С. 3
Аннотация: Приводятся результаты исследований по разработке методов биоспецифической адсорбционной хр-фии и иммобилизации липолитических ферментов из различных биол. источников, в т. ч. и из микроорганизмов. Сорбенты синтезированы путем ковалентного присоединения специфических лигандов к полиамидному носителю с помощью биофункциональных соединений (глутаровый альдегид, госсипол). Полиамидный носитель получен из отходов текстильного производства ("мелкий срыв" капрона), в кач-ве лигандов использованы фосфатидилэтаноламин, лизофосфатидилэтаноламин, цитотоксин и их смеси. Синтезированные сорбенты использованы для выделения и очистки фосфолипазы C из Clostridium perfiringens и Bacillus cereus, липазы из Rhizopus microsporus и Oospora lactis. Изучены каталитические св-ва очищ. форм ферментов. Показана также возможность использования сорбентов для аффинной хр-фии фосфолипаз А[2] и D из различных источников животного и растительного происхождения. По сравнению с классическими методами фракционирования разработанные сорбенты позволили устранить многостадийность процесса очистки и увеличить выход. Исследованы условия адсорбционной и ковалентной иммобилизации ферментов на сорбентах с полиамидной основой. Изучены основные закономерности взаимодействия липолитических ферментов с иммобилизованным фосфолипидным оубстратом. Проведенные исследования позволили в модельных экспериментах получить информацию о механизме взаимодействия ферментов с различными биоспецифическими лигандами. Определены пути использования аффинной хр-фии для решения ряда задач теоретической и прикладной биохимии: изучения взаимодействий типа фермент - субстрат, фермент - ингибитор, выделения ценных биологически активных соединений из отходов различных производств, диагностики некоторых инфекционных заболеваний.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.39
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ФОСФОЛИПАЗЫ
БИОСИНТЕЗ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АДСОРБЦИОННАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ПРОДУЦЕНТЫ
ГРИБЫ
БАКТЕРИИ

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 91.03-04Б1.26

Wu, Carl.
Affinity chromatography of sequence-specific DNA-binding proteins [Text] / Carl Wu, Charles Tsai, Susan Wilson // Genet. Eng. - New York, London, 1988. - Vol. 10. - P67-74 . - ISBN 0-306-42991-8
Перевод заглавия: Аффинная хроматография специфических для последовательности ДНК-связывающих белков
Аннотация: Предлагается метод выделения гомогенных ДНК-связывающих белков, специфичных для определенных нуклеотидных последовательностей. Метод основан на аффинной хроматографии на CNBr-сефарозе 4В и выделении специфических нуклеотидных последовательностей. Метод апробирован на белках теплового шока Drosophila. США, Lab. Biochem., Nat. Cancer Inst., Nat. Institutes Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 7.

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.07
Рубрики: БЕЛОК ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ВЫДЕЛЕНИЕ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Tsai, Charles; Wilson, Susan

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска