СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 36
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-36

Патент 5514785 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12Q 1/70.

Solid supports for nucleic acid hybridization assays [Текст] / Ness Jeffrey Van [и др.] ; Becton Dickinson and Co. - № 331296 ; Заявл. 28.10.1994 ; Опубл. 07.05.1996
Перевод заглавия: Твердые носители для анализов, основанных на гибридизации нуклеиновой кислоты
Аннотация: Описаны покрытые слоем полимера гранулы или сходные структуры, несущие на своей поверхности множество активируемых сайтов, в частности, первичных и вторичных аминов. Для активации олигонуклеотида используется моно- или мультифункциональный реагент, например, цианурхлорид. В результате олигонуклеотид ковалентно иммобилизуется на носителе. Гранулы или сходные структуры могут быть использованы в различных форматах: в виде колодцев для микротитрования, на колонке или в виде много центровой индикаторной полосы; в последнем случае снижается уровень фоновых сигналов, а также возможна одновременная детекция множества патогенов в одном образце. Описаны также дихлортриазиновые олигонуклеотиды и методы активации олигонуклеотида цианурхлоридом

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.09
Рубрики: НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ТВЕРДЫЕ НОСИТЕЛИ
АКТИВИРУЕМЫЕ ПОВЕРХНОСТНЫЕ САЙТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Van, Ness Jeffrey; Petrie, Charles R.; Tabone, John C.; Vermeulen, Nikolaas M.J.; Becton Dickinson and Co.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.01-04Б3.71

Covalent and metal-chelate immobilization of a modified 2-haloacid dehalogenase for the enzymatic resolution of optically active chloropropionic acid [Text] / E. Ordaz [et al.] // Biotechnol. Progr. - 2000. - Vol. 16, N 2. - P287-291 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Ковалентная и металлохелатная иммобилизация модифицированной (дегалогеназы 2-галокислоты для ферментативного отделения оптически активной хлорпропионовой кислоты
Аннотация: Стереоспецифическая дегалогеназа L-2-галокислоты (DthCl) из Pseudomonas CBS3 была помечена пептидным хвостом, содержащим 6 гистидиновых остатков, и сверхэкспрессирована в Escherichia coli. His-меченый белок был очищен в одну стадию металло-аффинной хроматографией на Zn{2+}-хелатированной сефарозе. Активность модифицированного белка тестировали после иммобилизации на Zn{2+}-хелатированной сефарозе и на ковалентно связующем акриловом полимере. Обе системы иммобилизации были использованы для трансформации рацемической 2-хлорпропионовой к-ты в D-лактат и в D-хлорпропионовую к-ту. В то время как иммобилизация на хелатированной сефарозе незначительно повышала стабильность, ковалентная иммобилизация на акриловом полимере заметно расширяла операционный диапазон т-р и pH фермента: получено до 60% активности при 80'ГРАДУС'C и pH 11, тогда как при этих условиях растворимый или хелатированный ферменты были не активны. Обе формы иммобилизации способствовали увеличению срока хранения фермента и после 10 циклов реутилизации сохранялось 70% и 20% начальной активности фермента, соотв., при ковалентной и хелатной иммобилизациях. Испания, Dep. Bioqu'иота'm. y Biol. Molecular IV, Fac. Veterinaria, Univ. Complutense de Madrid, 28040 Madrid. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ДЕГАЛОГЕНАЗА 2-ГАЛОКИСЛОТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МЕТАЛЛОХЕЛАТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ordaz, E.; Garrido-Pertierra, A.; Gallego, M.; Puyet, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.01-04Б3.73

Comparative study of esterification activity in organic medium between adsorptively immobilized and covalently immobilized lipase [Text] / Shimio Sato [et al.] // J. Chem. Eng. Jap. - 1999. - Vol. 32, N 3. - P350-353 . - ISSN 0021-9592
Перевод заглавия: Сравнительное изучение эстерификационной активности липазы иммобилизованной адсорбционно или ковалентно в органических средах
Аннотация: Липаза была иммобилизована адсорбционно или ковалентно на кремниевых частицах. Изучали способность иммобилизованных липаз к эстерификации в органических средах. Показано, что иммобилизованная адсорбционно липаза несмотря на большое кол-во пор по сравнению с ковалентно связанным ферментом, заполняет их слабо. Т. е., в первом случае заполняются только большие поры, а в последнем процесс связывания идет внутри всех доступных пор. Отмечено, что адсорбционно липаза иммобилизуется в два раза хуже, чем ковалентно. Активность ферментов, иммобилизованных обоими способами, зависит от содержания воды. Макс. активность наблюдается, когда вода полностью заполняет поры. Япония, Dep. Materials Sci. and Eng., Yamagata Univ., Yamagata 992-0038. Библ. 6

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛИПАЗЫ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АДСОРБЦИОННАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СПОСОБНОСТЬ К ЭСТЕРИФИКАЦИИ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
ОРГАНИЧЕСКИЕ СРЕДЫ
RHIZOPUS NIVEUS

Доп.точки доступа:
Sato, Shimio; Murakata, Tadahiro; Suzuki, Touru; Goto, Yoshinori

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.01-04М4.75

Comparative study of esterification activity in organic medium between adsorptively immobilized and covalently immobilized lipase [Text] / Shimio Sato [et al.] // J. Chem. Eng. Jap. - 1999. - Vol. 32, N 3. - P350-353 . - ISSN 0021-9592
Перевод заглавия: Сравнительное изучение эстерификационной активности липазы иммобилизованной адсорбционно или ковалентно в органических средах
Аннотация: Липаза была иммобилизована адсорбционно или ковалентно на кремниевых частицах. Изучали способность иммобилизованных липаз к эстерификации в органических средах. Показано, что иммобилизованная адсорбционно липаза несмотря на большое кол-во пор по сравнению с ковалентно связанным ферментом, заполняет их слабо. Т. е., в первом случае заполняются только большие поры, а в последнем процесс связывания идет внутри всех доступных пор. Отмечено, что адсорбционно липаза иммобилизуется в два раза хуже, чем ковалентно. Активность ферментов, иммобилизованных обоими способами, зависит от содержания воды. Макс. активность наблюдается, когда вода полностью заполняет поры. Япония, Dep. Materials Sci. and Eng., Yamagata Univ., Yamagata 992-0038. Библ. 6

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛИПАЗЫ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АДСОРБЦИОННАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СПОСОБНОСТЬ К ЭСТЕРИФИКАЦИИ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
ОРГАНИЧЕСКИЕ СРЕДЫ
RHIZOPUS NIVEUS

Доп.точки доступа:
Sato, Shimio; Murakata, Tadahiro; Suzuki, Touru; Goto, Yoshinori

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 01.01-04А3.84

Wu, Jian.
Amperometric glucose sensor with enzyme covalently immobilized by sol-gel technology [Text] / Jian Wu, Jan Suls, Willy Sansen // Anal. Sci. - 1999. - Vol. 15, N 10. - P1029-1032 . - ISSN 0910-6340
Перевод заглавия: Амперометрический глюкозный сенсор с ферментом, ковалентно иммобилизованным с использованием золь-гель технологии
Аннотация: Разработан новый высокочувствительный, стабильный амперометрический биосенсор для определения глюкозы. Чувствительным элементом биосенсора служит глюкозооксидаза, ковалентно иммобилизованная в тонкой пленке из золь-гель материала, покрывающей платиновый электрод. Диапазон измеряемых конц-ий глюкозы линеен до 16 нМ. Бельгия, Dep. Elektrotechniek, ESAT-MICAS, K. U. Leuven, Kardinaal Mercierlaan 94 B-3001 Heverlee. Библ. 14

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
РАЗРАБОТКА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ТОНКАЯ ПЛЕНКА ЗОЛЬ-ГЕЛЬ МАТЕРИАЛА
ПЛАТИНОВЫЙ ЭЛЕКТРОД
ГЛЮКОЗА
ДЕТЕКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Suls, Jan; Sansen, Willy

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.6

Covalent and metal-chelate immobilization of a modified 2-haloacid dehalogenase for the enzymatic resolution of optically active chloropropionic acid [Text] / E. Ordaz [et al.] // Biotechnol. Progr. - 2000. - Vol. 16, N 2. - P287-291 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Ковалентная и металлохелатная иммобилизация модифицированной (дегалогеназы 2-галокислоты для ферментативного отделения оптически активной хлорпропионовой кислоты
Аннотация: Стереоспецифическая дегалогеназа L-2-галокислоты (DthCl) из Pseudomonas CBS3 была помечена пептидным хвостом, содержащим 6 гистидиновых остатков, и сверхэкспрессирована в Escherichia coli. His-меченый белок был очищен в одну стадию металло-аффинной хроматографией на Zn{2+}-хелатированной сефарозе. Активность модифицированного белка тестировали после иммобилизации на Zn{2+}-хелатированной сефарозе и на ковалентно связующем акриловом полимере. Обе системы иммобилизации были использованы для трансформации рацемической 2-хлорпропионовой к-ты в D-лактат и в D-хлорпропионовую к-ту. В то время как иммобилизация на хелатированной сефарозе незначительно повышала стабильность, ковалентная иммобилизация на акриловом полимере заметно расширяла операционный диапазон т-р и pH фермента: получено до 60% активности при 80'ГРАДУС'C и pH 11, тогда как при этих условиях растворимый или хелатированный ферменты были не активны. Обе формы иммобилизации способствовали увеличению срока хранения фермента и после 10 циклов реутилизации сохранялось 70% и 20% начальной активности фермента, соотв., при ковалентной и хелатной иммобилизациях. Испания, Dep. Bioqu'иота'm. y Biol. Molecular IV, Fac. Veterinaria, Univ. Complutense de Madrid, 28040 Madrid. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ДЕГАЛОГЕНАЗА 2-ГАЛОКИСЛОТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МЕТАЛЛОХЕЛАТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ordaz, E.; Garrido-Pertierra, A.; Gallego, M.; Puyet, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.02-04Б3.9

Wu, Jian.
Amperometric glucose sensor with enzyme covalently immobilized by sol-gel technology [Text] / Jian Wu, Jan Suls, Willy Sansen // Anal. Sci. - 1999. - Vol. 15, N 10. - P1029-1032 . - ISSN 0910-6340
Перевод заглавия: Амперометрический глюкозный сенсор с ферментом, ковалентно иммобилизованным с использованием золь-гель технологии
Аннотация: Разработан новый высокочувствительный, стабильный амперометрический биосенсор для определения глюкозы. Чувствительным элементом биосенсора служит глюкозооксидаза, ковалентно иммобилизованная в тонкой пленке из золь-гель материала, покрывающей платиновый электрод. Диапазон измеряемых конц-ий глюкозы линеен до 16 нМ. Бельгия, Dep. Elektrotechniek, ESAT-MICAS, K. U. Leuven, Kardinaal Mercierlaan 94 B-3001 Heverlee. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
РАЗРАБОТКА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ТОНКАЯ ПЛЕНКА ЗОЛЬ-ГЕЛЬ МАТЕРИАЛА
ПЛАТИНОВЫЙ ЭЛЕКТРОД
ГЛЮКОЗА
ДЕТЕКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Suls, Jan; Sansen, Willy

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.07-04Б3.64

de, Castro Heizir F.
Rice straw as a support for immobilization of microbial lipase [Text] / Castro Heizir F. de, Lima Rosemar de, Ines C. Roberto // Biotechnol. Progr. - 2001. - Vol. 17, N 6. - P1061-1064 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Рисовая солома как носитель для иммобилизации микробной липазы
Аннотация: Липаза из Candida rugosa была ковалентно иммобилизована на рисовой соломе, активированной глутаральдегидом при использовании полиэтиленгликоля (PEG) в качестве стабилизирующего агента. Изучали влияние на процесс иммобилизации мол. массы PEG и ферментной нагрузки. Показано, что наивысший выход иммобилизации (70%) достигался, когда нагрузка липазы составляла 95 Ед/мг сухого носителя, и не зависела от мол. массы PEG. Все производные (образцы иммобилизованной липазы) демонстрировали высокие гидролитические и синтетические активности. Представлены предварительные результаты, касающиеся возможности использования сельскохозяйственных отходов в качестве материала носителя для иммобилизации липазы, а также возможного использования полученной иммобилизованной на рисовой соломе липазы для синтеза бутилбутирата. Бразилия, Dep. Chem. Eng. and Dep. Biotechnol., Fac. Chem. Eng. Lorena, P.O. Box 116, 12600-970 Lorena, SP. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: CANDIDA RUGOSA (FUNGI)
ЛИПАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
РИСОВАЯ СОЛОМА
ЭФФЕКТИВНОСТЬ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
de, Lima Rosemar; Roberto, Ines C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 02.09-04М2.24

Hamarat, Baysal S.
Encapsulation of catalase and peg-catalase in erythrocyte [Text] / Baysal S. Hamarat, A. H. Uslan // Artif. Cells, Blood Substitut. and Immobilizat. Biotechnol. - 2001. - Vol. 29, N 5. - P359-366 . - ISSN 1073-1199
Перевод заглавия: Инкапсуляция каталазы и ПЭГ-каталазы в эритроциты
Аннотация: Каталазу ковалентно иммобилизовали на активированном цианурхлоридом метоксиполиэтиленгликоле-5000. Затем свободную каталазу и ПЭГ-каталазу включали в эритроциты человека. Показано, что иммобилизация не влияет на зависимость активности фермента от pH и температуры. Эритроциты, содержащие ПЭГ-каталазу, имеют близкие к контрольным клеткам гематологические показатели. Емкость эритроцитов по ПЭГ-каталазе выше, чем по свободной каталазе. Турция, Biochem. Dep., Fac. Sci., Ege Univ., Izmir. Библ. 19

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.07.19
Рубрики: КАТАЛАЗА
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ЛЕТОКСИПОЛИЭТИЛЕНГЛИКОЛЬ-5000
ИНКАПСУЛЯЦИЯ
ЭРИТРОЦИТЫ
ВКЛЮЧЕНИЕ СВОБОДНОЙ И ПЭГ-КАТАЛАЗЫ
ЕМКОСТЬ ЭРИТРОЦИТОВ
АКТИВНОСТЬ КАТАЛАЗЫ

Доп.точки доступа:
Uslan, A.H.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.06-04Б3.94

Enzyme stabilization by covalent binding in nanoporous sol-gel glass for nonaqueous biocatalysis [Text] / Ping Wang [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 2001. - Vol. 74, N 3. - P249-255 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Стабилизация фермента с помощью ковалентной иммобилизации на нанопористом золь-гель стекле для [создания] биокатализа [действующего] в неводной среде
Аннотация: Разработана методика ковалентной иммобилизации фермента ('альфа'-химотрипсин) на подложке из высокопористого золь-гель стекла с размером пор 15,3 нм, модифицированного триметоксисилилпропаналом. Иммобилизованный фермент более, чем в 1000 стабильнее нативного как в водной (буферный раствор), так и в неводной (метанол) среде, и может быть использован в качестве высокоэффективного биокатализатора различных химических процессов, особенно в органических средах. США, Dep. Chem. Eng., Univ. Akron, Akron, Ohio, 44325. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
НЕВОДНАЯ СРЕДА
РАЗРАБОТКА
ФЕРМЕНТЫ
'АЛЬФА'-ХИМОТРИПСИН
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПОВЫШЕНИЕ СТАБИЛЬНОСТИ ФЕРМЕНТА

Доп.точки доступа:
Wang, Ping; Dai, Sheng; Waezsada, S.D.; Tsao, Alice Y.; Davison, Brian H.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.10-04Б3.68

Charusheela, Amritkar.
Enzyme catalyzed hydrolysis of esters using reversibly soluble polymer conjugated lipases [Text] / Amritkar Charusheela, Lali Arvind // Enzyme and Microb. Technol. - 2002. - Vol. 30, N 1. - P19-25 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Катализируемый ферментом гидролиз эфиров, [предусматривающий] использование липаз конъюгированных с обратимо растворимыми полимерами
Аннотация: Новая форма липазы ковалентно "иммобилизованной" на обратимо растворимых полимерах предлагается как многократно используемая форма ферментная свободная от стерических и диффузионных ограничений свойственных ферментам иммобилизованным на твердых пористых носителях. Липаза (Lipolase 100T от Novo Nordisk) была конъюгирована с двумя водорастворимыми полимерами viz. Eudragit S100, препаратом, представляющим собой сополимер метилметакрилата и метакриловой кислоты из Rohm Gmb.H, и карбоксиметилцеллюлоза (CMC), легко доступный полусинтетический полимер. "Иммобилизованная" на Eudragit S100 липаза (E-липаза) демонстрировала обратимую растворимость в воде, была нерастворима при pH 5.0 и растворима при pH 5.5. E-липаза могла полностью гидролизовать оливковое масло (20%, w/v) в изооктане при 'ЭКВИВ'35'ГРАДУС'C при концентрации фермента 12.5 Ед/мл и соотношении органической и водной фаз-1:1. Приготовленный фермент был стабилен при перемешивании и мог использоваться много раз без потери активности. Показано, что природа использованного полимера оказывает существенное влияние на активность липазы. E-липаза характеризуется повышенной специфичностью к водонерастворимым субстратам, а CMC-липаза характеризуется повышенной специфичностью к растворимым субстратам. Т. обр., E-липаза в 4 раза более активна, чем свободная липаза при гидролизе оливкового масла. Показано, что CMC-липаза катализировала гидролиз водорастворимого P-нитрофенилацетата со скоростью в 4 раза большей, чем свободная липаза. Индия, Chem. Eng. Div., Dep. Chem. Technol., Univ. Mumbai, Matunga, Mumbai, 400019

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ОЛИВКОВОЕ МАСЛО
ЭФИРЫ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ЛИПАЗЫ
КОНЪЮГАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ "ИММОБИЛИЗАЦИЯ"
ПОЛИМЕРЫ
ОБРАТИМО РАСТВОРИМЫЕ ПОЛИМЕРЫ
СОПОЛИМЕР EUDRAGIT S100
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Arvind, Lali

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.10-04Б3.63

Covalent immobilization of penicillin acylase from Streptomyces lavendulae [Text] / Jesus Torres-Bacete [et al.] // Biotechnol. Lett. - 2000. - Vol. 22, N 12. - P1011-1014 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Ковалентная иммобилизация пеницилинацилазы из Streptomyces lavendulae
Аннотация: Получена пеницилинацилаза из Streptomyces lavendulae, ковалентно иммобилизованная на акриловых бусинках, предварительно активированных бычьим сывороточным альбумином. Новый биокатализатор высокоактивен, обладает длительной операционной стабильностью. Испания, Dep. Bioquim. y Biol. Molecular I, Fac. Cien. Biol., Univ. Complutense Madrid

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
STREPTOMYCES LAVENDULAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Torres-Bacete, Jesus; Arroyo, Miguel; Torres-Guzmaen, Raquel; de, la Mata Isabel; Castillon, Maria Pilar; Acebal, Carmen

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.10-04Б3.65

Воробьева, О. В.
Биосорбенты для иммобилизации белковых комплексов ферментных препаратов [Текст] / О. В. Воробьева // Биотехнология. - 2004. - N 2. - С. 70-75 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Разработаны методы ковалентной иммобилизации фермента липазы на биосорбентах, полученных путем активации поверхности пористого носителя методами окисления и диазотирования. Получены каталитически стабильные и активные ферментные препараты. Установлено, что на активность иммобилизованной различными методами липазы оказывают влияние структурные, физико-химические характеристики сорбентов и методы иммобилизации фермента. Исследовано влияние pH и температуры на активность как растворимой, так и иммобилизованной липазы. Россия, Ставропольский гос. ун-т, Ставрополь, 355009. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ЛИПАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
БИОСОРБЕНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.11-04Б2.227

AR chip epoxy and AR Chip UV for convalent on-chip immobilization of pmoA gene-specific oligonucleotides [Text] / Claudia Preininger [et al.] // Anal. Biochem. - 2004. - Vol. 330, N 1. - P29-36 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: AR Chip Epoxy и AR Chip UV для ковалентной иммобилизации на [микро]чипах олигонуклеотидов, специфичных к гену pmoA
Аннотация: Разработаны 2 новые основы для иммобилизации на микрочипах олигонуклеотидов. AR Chip Epoxy представляет собой активированную эпоксидную смолу. AR Chip UV состоит из фотоактивируемого поли(стирен-ко-4-винилбензилтиоцианата). Обе основы испытаны в модельном опыте по генотипированию. Проведено их сравнение с 5 коммерческими основами для иммобилизации олигонуклеотидов на микрочипах - нитроцеллюлозной, эпокси и альдегид-полимерной, и 2 аминосилановых. Австралия, Division Environmental Life Sci., ARC Seibersdorf Res. GmbH, Biotechnol. Unit. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.05.15
Рубрики: БИОЧИПЫ
AR CHIP EPOXY
AR CHIP UV
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ЭПОКСИДНЫЕ СМОЛЫ
ОЛИГОНУКЛЕОТИДЫ
PMOA-СПЕЦИФИЧНЫЕ
МЕТАНОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Preininger, Claudia; Bodrossy, Levente; Sauer, Ursula; Pichler, Rudolf; Weilharter, Alexandra

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 10.02-04Б3.35

Свойства инвертазы, ковалентно иммобилизованной на активированном угле [Текст] / Д. Т. Мирзарахметова [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 2009. - Т. 45, N 3. - С. 287-291 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Проведена ковалентная иммобилизация дрожжевой инвертазы с помощью глутарового альдегида на активированном угле, предварительно модифицированном обработкой мочевиной и диметилформамидом. Изучены некоторые физико-химические свойства иммобилизованного и нативного фермента в водной и водно-органической средах. При иммобилизации изменялись как гидролитические, так и трансферазные свойства фермента. Оптимальные условия для проявления гидролитической и трансферазной активностей иммобилизованной инвертазы - pH 6.0 и 7.0 соответственно. Температурный оптимум действия иммобилизованного фермента - 30'ГРАДУС'C. Степень конверсии изоамилового спирта зависела от концентрации фермента и субстрата в среде, от времени и количества органической фазы. Узбекистан, Нац. ун-т Узбекистана, Ташкент, 100174. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ИНВЕРТАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
АКТИВИРОВАННЫЙ УГОЛЬ

Доп.точки доступа:
Мирзарахметова, Д.Т.; Дехконов, Д.Б.; Рахимов, М.М.; Абдуразакова, С.Х.; Ахмедова, З.Р.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 10.09-04Б4.168

Братская, С. Ю.
Полислойные и ковалентно привитые функциональные покрытия на основе полисахаридов для предотвращения бактериальной адгезии [Текст] / С. Ю. Братская // Вестн. ДВО РАН. - 2009. - N 2. - С. 84-92 . - ISSN 0869-7698
Аннотация: Рассмотрены два альтернативных подхода к получению на поверхности биомедицинских устройств антиадгезивных наноразмерных функциональных покрытий, содержащих ионогенные полисахариды: 1) ковалентная иммобилизация хитозана и 2) формирование мультислоев полиэлектролитных комплексов хитозана и каррагинанов. Предложен новый способ получения ковалентно привитых покрытий хитозана на твердых поверхностях с якорными слоями полиглицидидметакрилаты и сополимеров малеинового ангидрида. Исследованы особенности формирования мультислоев с участием каррагинанов в разных конформационных состояниях, оптимизированы условия получения покрытий с контролируемой архитектурой, и обоснован механизм экспоненциального роста мультислоев. В режиме контактной адгезии исследованы антимикробные и антиадгезивные свойства полученных покрытий. На примере бактерий Enterococcus faecalis показано, что хитозансодержащие покрытия позволяют значительно снизить бактериальную адгезию, при этом мультислои обеспечивают снижение адгезии в 50-100 раз, а менее гидратированные ковалентно привитые покрытия - в 10-20 по сравнению с исходным субстратом. Россия, Ин-т химии ДВО РАН, Владивосток. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: АНТИМИКРОБНЫЕ ПОКРЫТИЯ
ХИТОЗАН
КАРРАГИНАН
ПОЛИЭЛЕКТРОЛИТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 10.09-04М1.27

The induction of cell alignment by covalently immobilized gradients of the 6th Ig-like domain of cell adhesion molecule L1 in 3D-fibrin matrices [Text] / Tessa Luhmann [et al.] // Biomaterials. - 2009. - Vol. 30, N 27. - P4503-4512 . - ISSN 0142-9612
Перевод заглавия: Индукция выравнивания клеток посредством градиента ковалентно иммобилизованного шестого Ig-подобного домена молекулы клеточной адгезии L1 в трехмерных фибриновых матриксах

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.15
Рубрики: НОСИТЕЛИ ДЛЯ ТКАНЕВОЙ ИНЖЕНЕРИИ
ИМПЛАНТАТЫ
ФИБРИНОВЫЙ МАТРИКС
МОЛЕКУЛА КЛЕТОЧНОЙ АДГЕЗИИ L1
ШЕСТОЙ IG-ПОДОБНЫЙ ДОМЕН
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ГРАДИЕНТ
ВЫРАВНИВАНИЕ КЛЕТОК

Доп.точки доступа:
Luhmann, Tessa; Hanseler, Patrick; Grant, Barbara; Hall, Heike

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 11.11-04Б3.43

Дюкова, К. Г.
Ковалентная иммобилизация очищенной тирозин-фенол-лиазы из Citrobacter freundii на неорганических носителях [Текст] / К. Г. Дюкова, А. А. Амбарцумян, Г. П. Алебян // Биотехнология. - 2011. - N 2. - С. 58-65 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Осуществлена иммобилизация очищенного препарата тирозин-фенол-лиазы (ТФЛ) из Citrobacter freundii на неорганических носителях на основе силикагеля и силохрома методом ковалентного связывания, и исследованы свойства иммобилизованного фермента. В качестве сшивающего агента для связывания модифицированного 'гамма'-аминопропилтриэтоксисиланом носителя и очищенного фермента использовали глутаровый альдегид. В результате указанной процедуры иммобилизации стабилизировалась активная форма фермента, время полуинактивации ТФЛ увеличилось до 25 сут, что значительно (в 5-20 раз) превосходит соответствующий показатель для интактных клеток, очищенного фермента, а также клеток, иммобилизованных в различные гели. Биокатализатор удобен в использовании и может быть легко отделен от кристаллического продукта. Армения, ЗАО НИИ "Биотехнология", Ереван, 0056. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: L-ТИРОЗИН
ПОЛУЧЕНИЕ
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ
БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СВОЙСТВА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Амбарцумян, А.А.; Алебян, Г.П.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 11.11-04Т1.63

Пуртов, К. В.
Модельная система адресной доставки лекарственных веществ на основе наноалмазов [Текст] / К. В. Пуртов // Рос. нанотехнол. - 2011. - Т. 6, N 3-4. - С. 97-102 . - ISSN 1992-7223
Аннотация: Исследуется возможность использования наноалмазов детонационного синтеза в качестве носителей для систем адресной доставки лекарственных препаратов. Получены супрамолекулярные комплексы из наноалмазных частиц и адресующих белковых молекул (наноалмаз-IgGI125 и RAM-наноалмаз-BSAI125). В экспериментах in vitro установлено, что такие комплексы стабильны и обладают высокой коллоидной устойчивостью в сыворотке крови, а также инертностью по отношению к клеточным элементам крови. Показано, что после одновременной ковалентной иммобилизации на наночастицы двух белков, RAM (rabbit anti-mouse antibody - антитела кролика против антител мыши) и BSAI125 (bovine serum albumin - бычий сывороточный альбумин), полученный комплекс может специфически связываться с антигеном-мишенью (IgG мыши)

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.07
Рубрики: СИСТЕМЫ ДОСТАВКИ ЛЕКАРСТВ
НАНОАЛМАЗЫ
БЕЛКИ КАК МОЛЕКУЛЯРНЫЙ АДРЕС
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
БСА
АНТИТЕЛА
ОДНОВРЕМЕННАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 11.12-04Б1.6

Hybridization biosensor based on the covalent immobilization of probe DNA on chitosan-mutiwalled carbon nanotubes nanocomposite by using glutaraldehyde as an arm linker [Text] / Qingxiang Wang [et al.] // Sens. and Actuators. B. - 2011. - Vol. 156, N 2. - P599-605 . - ISSN 0925-4005
Перевод заглавия: Гибридизационный биосенсор на основе ковалентной иммобилизации ДНК-зондов на нанокомпозите хитозан/многослойные углеродные нанотрубки посредством глутаральдегидного линкера

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.07
Рубрики: ДНК-ЧИПЫ
ДНК-ЗОНДЫ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НА НАНОКОМПОЗИТЕ
ХИТОЗАН/МНОГОСЛОЙНЫЕ УНТ
ГЛУТАРОВЫЙ АЛЬДЕГИД
ТРАНСГЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ДЕТЕКЦИЯ
35S ПРОМОТОР ВТМ

Доп.точки доступа:
Wang, Qingxiang; Zhang, Bin; Lin, Xiaoqiang; Weng, Wen

1-20 21-36

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска