СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=PHOSPHOLIPASE<.>)

Общее количество найденных документов : 26
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-26

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.123

Матышевская, О. П.
Фосфолипаза A[2] в биохимических механизмах реакции лимфоцитов селезенки на рентгеновское облучение животных [Текст] / О. П. Матышевская, Е. А. Слатвинская, Н. Е. Кучеренко // Вопр. мед. химии. - 1994. - Т. 40, N 2. - С. 28-31 . - ISSN 0042-8809
Перевод заглавия: Фосфолипаза A[2] в биохимических механизмах реакции лимфоцитов селезенки на рентгеновское облучение животных
Аннотация: Активность фосфолипазы A[2] (ФЛ A[2]) изучали через 6 и 12 ч после облучения крыс в дозе 0,5 Гр и через 6 ч после облучения животных в дозе 1 Гр. В этот период количественный состав популяции лимфоцитов селезенки остается постоянным, не изменяется при таких условиях облучения и соотношение T- и B-лимфоцитов. Активность ФЛ A[2] в постлучевой период повышается, что коррелирует с повышением уровня свободного арахидоната из мембранных фосфолипидов в лимфоцитах селезенки. Степень изменения обоих параметров зависит от дозы и времени после облучения. При действии излучения в дозе 0,5 Гр активация гидролиза фосфолипидов с освобождением арахидоната наблюдается через 12 ч, то при воздействии в дозе 1 Гр активация проявляется уже через 6 ч. Через 6 ч после облучения животных в дозе 0,5 Гр, снижается активирующее действие липополисахаридов и лектинов на фермент, однако в целом специфичность активирующего эффекта лигандов в ряду ионоформ A23187 липополисахариды фитогемаггютинин конканавалин A сохраняется. Через 6 час после облучения животных в дозе 1 Гр способность липополисахаридов и лектинов активировать ФЛ A2 снижается в еще большей степени. Библ. 13. Украина, Киевский ун-т им. Тараса Шевченко, Киев

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.15.11
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА A[2]
АКТИВНОСТЬ
ЛИМФОЦИТЫ
ОБЛУЧЕНИЕ
КРЫСЫ
PHOSPHOLIPASE A[2]
IRRADIATION

Доп.точки доступа:
Слатвинская, Е.А.; Кучеренко, Н.Е.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.07-04М2.132

Tyrosine phosphorylation and activation of mitogen-activated protein kinases by thrombin in human platelets: Possible involvement in late arachidonic acid release [Text] / Shigeru Nakashima [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 198, N 2. - P497-503 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Фосфорилирование по Tyr и активация тромбином митоген-активируемых протеинкиназ в тромбоцитах человека: возможное участие в позднем выбросе арахидоновой кислоты
Аннотация: Тромбин (1 ед/мл) за 2 мин вызывает максимальную стимуляцию Tyr-фосфорилирования митоген-активируемых MAP-киназ 41 и 42 кД в тромбоцитах человека. Одновременно усиливается фосфорилирование этими киназами основного белка миелина как показатель их киназной активности, индуцируется усиленный выброс из тромбоцитов арахидоновой кислоты и возрастает активность в этих клетках цитозольной фосфолипазы A2, определяемой с помощью 1-стеароил-2-{14}C-арахидоноил-sn-фосфатидилхолина. Библ. 24. Япония, Dept Biochem., Gifu Univ. Sch. Med., Gifu 500.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.17
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА
МИТОГЕН-АКТИВИРУЕМАЯ
ТРОМБИН
АКТИВАЦИЯ
АРАХИДОНОВАЯ КИСЛОТА
ВЫБРОС
ТРОМБОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК
PHOSPHOLIPASE AR

Доп.точки доступа:
Nakashima, Shigeru; Chatani, Yuji; Nakamura, Mitsuhiro; Miyoshi, Naomi; Kohno, Michiaki; Nozawa, Yoshinori

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.07-04М2.134

Determination of platelet-activating factor acetylhydrolase activity by blotting, 'бета'-radioluminescence, and ultrahigh-sensitivity television camer detection [Text] / Masaki Akiyama [et al.] // Anal. Biochem. - 1994. - Vol. 218, N 2. - P295-299 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Определение ацетилгидролазной активности фактора активации тромбоцитов с использованием блоттинга, 'бета'-радиолюминесценции и сверхчувствительной детекции телекамерой
Аннотация: Описан простой метод определения 1-алкил-2({3}H)-ацетил-sn-глицеро-3-фосфохолин [({3}H)-ацетил-PAF] гидролизующей активности сывороточных белков, которые были разделены ЭФ в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия и перенесены на поливинилдендифторидные мембраны. Анализ включает измерение 'бета'-радиолюминесценции ({3}H)ацетил-PAF на мембранах сверх-чувствительной телекамерной системой. Ферментативную активность определяли как уменьшение 'бета'-радиолюминесценции ({3}H)ацетил-PAF на блот-мембранах, ({3}H)ацетил-PAF остается на мембране, а ({3}H)ацетат отделяется от нее в ходе идущей на мембране ферментативной реакции. Метод использован для идентификации PAF-ацетилгидролазы и фосфолипазы A[2]. Библ. 17. Япония, Dep. Biochemistry, Sch. Pharmaceutical Science, Univ. Shizuoka, 52-1 Yada, Shizuoka 422

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.17
Рубрики: ФАКТОР АКТИВАЦИИ ТРОМБОЦИТОВ
АЦЕТИЛГИДРОЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
РАДИОЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ
ELECTROPHORESIS
PHOSPHOLIPASE A[2]

Доп.точки доступа:
Akiyama, Masaki; Sugatani, Junko; Suzuki, Yasuo; Miwa, Masao

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.07-04М2.276

Protein kinase C-dependent prostaglandin production mediates angiotensin I-induced atrial-natriuretic peptide release [Text] / Dennis J. Church [et al.] // Biochem. J. - 1994. - Vol. 298, N 2. - P451-456 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Зависимая от протеинкиназы C продукция простагландинов опосредует стимулируемое ангиотензином II высвобождение атриального натрийуретического пептида
Аннотация: Исследования проводились на культуре спонтанно сокращающихся кардиомиоцитов новорожденных крысят. При инкубировании миоцитов с ангиотензином II (AII; 0,1 мкМ) отмечалось быстрое кратковременное повышение активности протеинкиназы C (ПКC), связанной с фракцией частиц (с одновременным падением ее в цитозоле), которое сопровождалось значительным увеличением образования 6-оксопростагландина F[1'альфа'] (6-оксо-ПГF[1'альфа']) и высвобождения атриального натрий-уретического пептида (АНП) клетками. Повышение образования 6-оксо-ПГF[1'альфа'] и усиление секреции АНП в ответ на AII коррелировали друг с другом и подавлялись в присутствии ингибиторов ПКC стауроспорина и CGP41251, а также при добавлении фосфолипазы A[2] и циклооксигеназных ингибиторов хинакрина и индометацина. В то же время добавление к системе простациклина (1 мкМ) и ПГЕ[2] (0,1 мкМ) имитировало стимулирующее действие AII на секрецию АНП. Авторы заключают, что стимуляция секреции АНП кардиомиоцитами в ответ на AII протекает по зависимому от ПКC аутокринному пути при участии циклооксигеназных продуктов и, вероятно, простаноидных рецепторов миокарда. Библ. 38. Швейцария, Div. Endocrinol., Univ. Hosp., CH-1211 Geneva 4

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.02
Рубрики: ПЕПТИД НАТРИЙУРЕТИЧЕСКИЙ
АТРИАЛЬНЫЙ
ВЫСВОБОЖДЕНИЕ
ПРОСТАЦИКЛИН
ОБРАЗОВАНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗА C
АНГИОТЕНЗИН II
ВЛИЯНИЕ
СЕРДЦЕ
МИОЦИТЫ
КРЫСЫ
PHOSPHOLIPASE A[2]

Доп.точки доступа:
Church, Dennis J.; Braconi, Silvia; Van, der Bent Vincent; Vallotton, Micheel B.; Lang, Ursula

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 95.12-04А4.103

Действие полиненасыщенного фосфатидилхолина на активность антиоксидантных и липолитических ферментов при алиментарной гиперхолестеринемии у облученных крыс [Текст] / А. А. Чиркин [и др.] // Вопр. мед. химии. - 1994. - Т. 40, N 2. - С. 24-28 . - ISSN 0042-8809
Перевод заглавия: Действие полиненасыщенного фосфатидилхолина на активность антиоксидантных и липолитических ферментов при алиментарной гиперхолестеринемии у облученных крыс
Аннотация: В опытах на крысах показано, что холестериновая диета независимо от предшествующего облучения животных вызывает увеличение содержания холестерина, триацилглицеринов, диеновых конъюгатов и активности фосфолипазы A[2] в печени, общего холестерина и холестерина липопротеинов низкой плотности в сыворотке крови, а также снижение активности холестеринэстеразы в печени и снижение содержания холестерина липопротеинов очень низкой плотности в сыворотке крови. Холестериновая диета на фоне предварительного облучения крыс не вызывает снижения уровня холестерина липопротеинов высокой плотности, повышает содержание малонового диальдегида и активность лецитинхолестеринацилтрансферазы в сыворотке крови. Введение полиненасыщенного фосфатидилхолина снижает содержание триацилглицеринов и диеновых конъюгатов во всех группах животных с гиепхолестеринемией, облученных в дозе 0,5 Гр, при сублетальной дозе облучения фосфатидилхолин повышает активность лецитинхолестеринацилтрансферазы в сыворотке крови. Библ. 21. Беларусь, Витебский мед. ин-т, Витебск

ГРНТИ	34.49.21

ВИНИТИ 341.49.21.11.23.21
Рубрики: ФОСФАТИДИЛХОЛИН
ВЛИЯНИЕ
ФОСФОЛИПАЗА A[2]
АКТИВНОСТЬ
ГИПЕРХОЛЕСТЕРИНЕМИЯ
ОБЛУЧЕНИЕ
КРЫСЫ
PHOSPHATIDYLCHOLINE
IRRADIATION
PHOSPHOLIPASE A[2]

Доп.точки доступа:
Чиркин, А.А.; Коневалова, Н.Ю.; Гребенников, И.Н.; Куликов, В.А.; Филипенко, Г.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.10-04К1.118

Takeshige, Koichiro.
Metabolism of stimulated polymorphonuclear leukocytes [Text] / Koichiro Takeshige, Hideki Sumimoto, Shigeki Minakami // Biomed. biochim. acta. - 1989. - Vol. 48, N 2-3. - P25-30
Перевод заглавия: Метаболизм стимулированных полиморфноядерных лейкоцитов
Аннотация: Анализируются молек. мех-мы индукции НАДФН оксидазы полиморфноядерными лейкоцитами (ПЯЛ). ПЯЛ освобождают перикисные анионы, образующиеся связанной с мембраной НАДФ оксидазой под влиянием индуцирующих стимуляторов. НАДФ оксидаза крайне лабильна и связа с мембраной так, что ее трудно выделить в очищенной форме. Среди многих известных индукторов НАДФ оксидазы важное внимание уделяется АТФ, к-рый в низких конц-иях (менее 10 мкМ) индуцирует освобождение перикиси из клеток, предварительно обработанных цитохалазином B, и увеличивает уровень внетриклет. Ca без цитохалазина. Нейтрофилы, стимулированные АТФ, могут выделять перикисные анионы, вызывающие тканевые повреждения. Положит. эффект как индукторы НАДФ оксидазы могут оказывать АТФ-'гамма'-S, УТФ и ИТФ, но не мононуклеотиды, динуклеотиды, ГТФ и ЦТФ. Лейкотриен B[4], действующий как хемотаксический агент и индуктор НАДФ оксидазы, подвергается катализу цитохромом Р450 и затем окисляется до карбоксильных производных под влиянием цитозольной алкогольдегидрогеназы и микросомальной альдегиддегидрогеназы в ПЯЛ. В бесклет. культуре, инкубируя мембранные и цитозольные компоненты покоящихся ПЯЛ в присутствии ДДС-Na, получили активную НАДФ оксидазу и методом аффинной хроматографии на 2',5'-ADP Сефарозе выделили 2 цитозольных компонента, из к-рых один активен в присутствии ГТФ или ГТФ-'гамма'-S, а др. в присутствии др. цитозольной фракции. Библ. 17. Kyushu Univ. Sch. Med., Fukuoka, JP.

ГРНТИ	34.43.23

ВИНИТИ 341.43.23.17.02 + 343.43.29.19
Рубрики: ПОЛИМОРФНОЯДЕРНЫЕ ЛЕЙКОЦИТЫ
СТИМУЛЯЦИЯ
МЕТАБОЛИЗМ
НАДФН-ОКСИДАЗА
ИНДУКЦИЯ
NADPH OXIDASE
PHOSPHOLIPASE C

Доп.точки доступа:
Sumimoto, Hideki; Minakami, Shigeki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.12-04К1.1643

The anti-inflammatory effects of LY178002 and LY256548 [Text] / J. A. Panetta [et al.] // Agents and Actions. - 1989. - Vol. 27, N 3-4. - P300-302 . - ISSN 0065-4299
Перевод заглавия: Противовоспалительное влияние LY178002 и LY256548
Аннотация: На модели артрита у крыс, вызываемого полным адъювантом Фрейнда, изучали противовоспалительное действие соединения LY178002 (5-[3,5-бис(1,1-диметилэтил)-4-гидроксифенил]метилен-4-тиазолдинон) и его N-метилового аналога LY256548, тормозящих ферменативную активность фосфолипазы А[2], 5-липоксигеназы и циклооксигеназы жирной кислоты, а также продукцию лейкотриена В[4]. При пероральном введении соединений показано их тормозящее влияние на развитие деструкции костной ткани и отек лапы. Минимальной эффективной дозой для LY178002 была 10 мг/кг. Отмечают потенциальное противовоспалительное действие уназанных соединений при лечении артрита. Библ. 8. US, The Lilly Res. Lab., Eli Lilly and Co., Indianapolis, IN 46285.

ГРНТИ	34.43.57

ВИНИТИ 341.43.57.29.07
Рубрики: ПРЕПАРАТ LY178002
ПРЕПАРАТ LY256548
ПРОТИВОВОСПАЛИТЕЛЬНОЕ ВЛИЯНИЕ
АРТРИТ
РАЗВИТИЕ
КРЫСА
CIRTHRITIS
PHOSPHOLIPASE A[2]

Доп.точки доступа:
Panetta, J.A.; Benslay, D.N.; Philips, M.L.; Towner, R.D.; Bertsch, B.; Wang, L.; and, Ho P.P.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.04-04К1.540

Hoffmann, D. R.
Cli allergeni del veleno degli Imenotteri [Text]. XIX. L'allergia a Vespa crabo o Calabrone europeo / D. R. Hoffmann, R. S. Jacobson, R. Zerboni // Asma, allerg., immunopatol. - 1989. - N 76. - С. 30
Перевод заглавия: Аллергены яда перепончатокрылых насекомых. ХIХ. Аллергия к Vespa crabro, европейского шершня
Аннотация: Краткое резюме статьи, опубликованной в Int. Archs Allergy appl. Immunol.", 1987, 84, р. 25-31. Приведено описание 4 случаев анафилактических р-ций, развившихся на укусы шершня V. crabro (один случай со смертельным исходом). Яд шершня содержит 3 основных белка: фосфолипазы, гиалуронидазы и антиген 5. На основании проведенных исследований утверждается, что лица, чувствительные к яду Vespidi, реагируют шоком на укусы шершня.

ГРНТИ	34.43.51

ВИНИТИ 341.43.51.17.23
Рубрики: АЛЛЕРГЕНЫ ЖИВОТНЫЙ
VESPA CRABRO
ЯД
ИЗУЧЕНИЕ
АЛЛЕРГИЯ
РАЗВИТИЕ
PHOSPHOLIPASE
HIALURONIDASE
ANTIGEN 5

Доп.точки доступа:
Jacobson, R.S.; Zerboni, R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.05-04К1.242

Mechanism of arachidonic acid liberation in platelet-activating factor-stimulated human polymporhonuclear neutrophils [Text] / Shigeru Nakashima [et al.] // J. Immunol. - 1989. - Vol. 143, N 4. - P1295-1302 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Механизм высвобождения арахидоновой кислоты полиморфноядерными нейтрофилами человека, стимулированными фактором активации тромбоцитов
Аннотация: Установлено, что фактор активации тромбоцитов (ФАТ) стимулирует высвобождение арахидоновой к-ты (АК) из мембранных глицерофосфолипидов (фосфатидилинозитола и фосфатидилхолина) нейтрофилов (Нф) человека. С помощью специф. ингибиторов показано, что этот процесс катализируется фосфолипазой А[2] (ФЛА[2]). Внеклеточный Ca{2}+ не играет роли в высвобождении АК, тогда как внутриклеточный необходим для активации ФЛА[2], поскольку антагонисты внутриклеточного Ca{2}+ угнетают высвобождение АК. Коклюшный токсин (I) блокирует ФАТ-зависимое высвобождение АК, но не угнетает мобилизацию Ca{2}+, след-но, необходим дополнительный механизм реализации эффекта ФАТ. Им является участие ГТФ-связывающего, чувствительного к I белка (G-белка в активации ФЛА[2]. Библ. 48. J. Nozava, Dept. Biochem., Gifu Univ. Sch. Med., Tsukasamachi-40, Gifu 500, Jp.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.23
Рубрики: ФАКТОР АКТИВАЦИИ ТРОМБОЦИТОВ
ВЛИЯНИЕ
НЕЙТРОФИЛЫ
АРАХИДОНОВАЯ КИСЛОТА
ВЫСВОБОЖДЕНИЕ
PHOSPHOLIPASE A
PHOSPHATHIDIL CHOLINE

Доп.точки доступа:
Nakashima, Shigeru; Suganuma, Akiyoshi; Sato, Masao; Tohmatsu, Toyohiko; Nozawa, Yoshinori

10.

Деп. 6524-В89

Башмаков, Ю. К.
Реакция адоптивной кожной анафилаксии при ингибиции фосфолипазы A[2] [Текст] : деп. Ред. ж. Иммунол 19891025, N 6524-В89 / Ю. К. Башмаков, Т. В. Сидоренко, Л. А. Дюговская ; депонент Ред. ж. Иммунол (М.). - Введ. с 19891025. - [Б. м. : б. и.], 1989. - 7 с. - 7 назв.
Аннотация: В тесте адоптивной кожной анафилаксии проведено изучение влияния ингибитора фосфолипазы А[2]-мепакрина на интенсивность местной анафилактической р-ции у реципиентов после внутрикожного введения им спленоцитов, выделенных от сингенных доноров, иммунизированных аллергеном пыльцы амброзии. Р-ры мепакрина разл. конц-ии, введенные совместно с преинкубированными в них иммунными спленоцитами, блокируют анафилактическую р-цию кожи, вызванную разрешающим введением реципиентам аллергена. Инокуляция сингенным реципиентам иммунных спленоцитов, преинкубированных с ингибитором фосфолипазы А[2], но отмытых от него, сопровождалась менее выраженным угнетением местной анафилактической р-ции кожи, чем при введении суспензии спленоцитов в растворах мепакрина. Предполагается, что механизмом антианафилактического действия мепакрина может являться не только подавление местной патохим. и сосудистой р-ции в участке трансплантации, но и угнетение секреции реагинов иммунными спленоцитами.

ГРНТИ	34.43.51

ВИНИТИ 341.43.51.13.09
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА А[2]
ИНГИБИТОР
МЕПАКРИН
ВЛИЯНИЕ
КОЖНАЯ АНАФИЛАКСИЯ
АДОПТИВНАЯ
ИНТЕНСИВНОСТЬ
СПЛЕНОЦИТЫ
ВНУТРИКОЖНОЕ ВВЕДЕНИЕ
PHOSPHOLIPASE A[2]
MEPACRIN
SKEEN ANAPHILAXIA

Доп.точки доступа:
Сидоренко, Т.В.; Дюговская, Л.А.; Ред. ж. Иммунол (М.)
Свободных экз. нет

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.09-04К1.643

Interleukin-2- and phytohemagglutinin-activated proliferation of human T-lymphocytes is accompanied by stimulation of phosphoinositide turnover [Text] / Irina L. Korichneva [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Mol. Cell Res. - 1989. - Vol. 1014, N 2. - P173-177 . - ISSN 0167-4889
Перевод заглавия: Пролиферация T-лимфоцитов, человека, активированная интерлейкином 2 и фитогемагглютинином сопровождается стимуляцией фосфоинозитидного обмена
Аннотация: Интерлейкин 2 (ИЛ-2) более эффективно чем фитогемагглютинин (ФГА) усиливает пролиферативную актив. Т-лимфоцитов человека. В отличие от ФГА, ИЛ-2 стимулирует фосфоинозитидный обмен только в тех Т-лимфоцитах, к-рые ранее были прекативированы ФГА+Ил-2 и к-рые экспрессируют ИЛ-2-рецепторы. Влияние ФРГА на обмен фосфоинозитида в целом, выше, чем ИЛ-2. Т. обр., пролиферация Т-лимфоцитов человека, стимулированная ФГА+ИЛ-2 сопровождается стимуляцией фосфоинозитидного обмена. Однако, ИЛ-2-индуцируемый пролиферативный ответ не является прямым следствием фосфоинозитидного обмена в этих клетках. Библ. 27. Inst. Exp. Cardiol., Nat. Cardiol. Res. Ctr USSR, Moscow, USSR.

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05 + 343.43.37.05
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т
ПРОЛИФЕРАЦИЯ
ИНТЕРЛЕЙКИН 2
ФГА
ФОСФОИНОЗИТИДНЫЙ ОБМЕН
ЧЕЛОВЕК
PHOSPHOLIPASE C
PROTEIN KINASE C

Доп.точки доступа:
Korichneva, Irina L.; Grigorian, George Yu.; Krasnikova, Tatyana L.; Rudchenko, Sergey A.; Tkachuk, Vsevolod A.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.11-04К1.145

Cockcroft, Shamshad.
G-proteins and exocytotic secretion in phagocytic cells [Text] / Shamshad Cockcroft // FEMS Microbiol. Immunol. - 1990. - Vol. 64, N 1. - P3-8 . - ISSN 0920-8534
Перевод заглавия: G-белки и экзоцитозная секреция в фагоцитах
Аннотация: Обзор. Суммированы данные, показывающие, что экзоцитозная секреция в фагоцитах может контролироваться несколькими индив. G-белками. На уровне трансмембранного сигнала в процессе участвуют два G-белка: G[p], регулирующий активность фосфолипазы С, и G[a], регулирующий активность фосфолипазы А[2]. На более поздних стадиях, включающих слияние мембран, в процессе участвует еще по крайней мере один G-белок - G[e]. Библ. 37. Dept Physiol., Univ. Coll. London, London, GB.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.11 + 343.43.29.29.11
Рубрики: ФАГОЦИТЫ
ЭКЗОЦИТОЗНАЯ СЕКРЕЦИЯ
БЕЛКИ G
РОЛЬ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 37
PHOSPHOLIPASE
TRANSMEMBRANE SIGNAL

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.02-04М1.40

Hanley, M. R.
Mitogenic peptide receptors: structures and mechanisms [Text] / M. R. Hanley // Neuroendocrinology. - 1990. - Vol. 52, Suppl. N1. - P32 . - ISSN 0028-3825
Перевод заглавия: Рецепторы митогенных пептидов: структуры и механизмы [действия]
Аннотация: Исследовали биохим. мех-мы функционирования клонированного гена MAS кодирующего рецептор ангиотензина (I) человека, к-рые были связаны с сопряженным с G-белками с классом белков имеющим 7 гидрофобных доменов. I активировал гидролиз инозитлипидов (II) и синтез ДНК. Гидролиз II фосфолипазой С был недостаточен для проявления митогенного эффекта. I обратимо блокировал активность ионных каналов на поверхности Кл. Возможно, что митогенный потенциал свойственен не только I, но и др. рецепторам ангиотензина. Великобритания, Molec. Neurobiology Unit, MRC Cenne, Cambridge CB2 2QH.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: ЦИТОРЕЦЕПТОРЫ
АНГИОТЕНЗИН
МИТОГЕНЫ
СВОЙСТВА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
CDNA
MAS GENE
INOSITOL LIPID
PHOSPHOLIPASE C

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.02-04М1.217

Honkanen, Richard E.
Muscaninic-agonist and guanine nucleotide stimulation of myo-inositol trisphosphate formation in membranes isolated from bovine iris sphincter smooth muscle: Effects of short-term cholinergic desensitization [Text] / Richard E. Honkanen, Ata A. Abdel-Latif // Membrane Biochem. - 1989. - Vol. 8, N 1. - P39-59
Перевод заглавия: Стимуляция мускариновым агонистом и гуаниновым нуклеотидом образования мио-ионизиттрифосфата в мембранах, выделенных из гладкой мышцы сфинктера радужной оболочки быка; влияние кратковременной холинергической десенсибилизации
Аннотация: В мембранах из гладкомышечных Кл сфинктера радужной оболочки быка гидролиз фосфатидилинозит-4,5-дифосфата (I) и образование мио-инозит-1,4,5-трифосфата (II) усиливалось ГТФ, гуанозин-5-О-(3-тиотрифосфатом) (III) и при совместном действии III и карбамилхолина (IV). ГДФ и ГДФ'бета'S не влияли на распад I и образование II. Эффект III был дозо- и времязависимым и потенцировался IV. Действие III+IV на образование II ингибировалось атропином, зависело от Ca{2}+ и не изменялось в присутствии коклюшного токсина. В высоких конц-иях Ca{2}+ стимулировал гидролиз I. После кратковременной (60 мин.) инкубации мембран с IV не изменялись Bmax и Kd мускариновых ацетилхолиновых рецепторов, однако наблюдалось разобщение комплекса G-белок-Рц и блокирование активации фосфолипазы С. США, Dep. of Cell and Molec. Biology, Med. College of Georgia, Augusta, GA 30912-2100. Библ. 40.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.99
Рубрики: ГЛАДКОМЫШЕЧНЫЕ КЛЕТКИ
БИОМЕМБРАНЫ
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
МИОИНОЗИТ-1,4,5ТРИФОСФАТ
ОБРАЗОВАНИЕ
ГТФ
ГУАНИННУКЛЕОТИДЫ
ХОЛИНЕРГИЧЕСКАЯ ДЕСЕНСИБИЛИЗАЦИЯ
РАДУЖНАЯ ОБОЛОЧКА
КРУПНЫЙ РОГАТЫЙ СКОТ
G PROTEIN
PHOSPHOLIPASE C

Доп.точки доступа:
Abdel-Latif, Ata A.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.04-04К1.239

Receptormediated action of hepoxilin A[3] releases diacylglycerol and arachidonic acid from human neutrophils [Text] / Santosh Nigam [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1990. - Vol. 171, N 3. - P944-948
Перевод заглавия: Опосредованное через рецептор действие гепоксилина A приводит к высвобождению диацилглицерина и арахидоновой кислоты из нейтрофилов человека
Аннотация: 74'+-'9% [1-{1}{4}C]-арахидоновой к-ты (АК) включается в липидные депо нейтрофилов (Нф), а 27'+-'2% от этого кол-ва - в фосфолипиды. Гепоксилин (ГК) А[3] (8-окси-11,12-эпоксиэкоза-5Z,10E,14Z-триеновая к-та) в зависимости от дозы (10- 100 нМ) и времени вызывает высвобождение из меченных Нф диацилглицерина (ДАГ) и неэстерифицированной АК. ГКА[3] усиливает также высвобождение АК из Нф, активируемое формил-пептидом. Действие ГКА[3] блокируется коклюшным токсином (2 мкг/мл). Показано, что высвобождение ДАГ и АК обусловлено ГКА[3]-зависимой актиацией соотв-щих фосфолипаз С/D и А[2], а их субстратом является в основном фосфатидилхолин, но не фосфатидил инозитол. Библ. 18. Res. Inst., Hosp. Sick Children, Toronto M5G 1Х8, CA.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.23 + 343.43.29.29.23
Рубрики: НЕЙТРОФИЛЫ
ДИГЛИЦЕРИН
РЕЦЕПТОР ГИПОКСИЛИНА А[3]
ЧЕЛОВЕК
PHOSPHOLIPASE C
CELLULAR MEDIATORS

Доп.точки доступа:
Nigam, Santosh; Nodes, Sim; Cichon, Gunter; Corcy, Elias J.; Pace-Asciak, Cecil R.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.06-04К1.191

Activation and proliferation signals in murine macrophages: relationships among c-fos and c-myc expression, phosphoinositide hydrolysis, superoxide formation, and DNA synthesis [Text] / John A. Hamilton [et al.] // J. Cell. Physiol. - 1989. - Vol. 141, N 3. - P618-626 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Сигналы для активации и пролиферации мышиных макрофагов. Взаимосвязи между экспрессией прото-онкогенов c-fos и c-myc, гидролизом фосфоинозита, образованием перекисей и синтезом ДНК
Аннотация: Показано, что обработка макрофагов из мышиного костного мозга (КМ-МФ) колониестимулирующим фактором (CSF)-1, CSF-гранулоцитов-макрофагов (GM-CSF), интерлейкином-3 (ИЛ-3), 12-0-тетрадеканоилфорбол-13-ацетатом (ТРА) и фосфолипазой С усиливает как синтез ДНК, так и экспрессию протоонкогенов c-fos и c-myc, оцениваемую по уровням соотв-щих мРНК, определяемым назерн-блотингом. Активирующие макрофаги, но не индуцирующие их пролиферацию агенты, включая кальциевый ионофор А23187, формил-Met-Leu-Phe (FMLP) и КонА, не усиливают экспрессию c-fos и c-myc. Липополисахарид (ЛПС) подавляет пролиферацию КМ-МФ и усиливает экспрессию c-fos, но не c-myc. Зимозан не оказывал митогенного действия нм КМ-МФ, но усиливал экспрессию обоих прото-онкогенов. А23187 и зимозан усиливали опосредуемый фосфолипазой С гидролиз фосфатидилинозит-4,5-бис-фосфата; CSF-1, GM-CSF, ИЛ-3, ТРА, ЛПС и фосфолипаза С были неактивны в этом отношении. А23187, фосфолипаза С и зимозан индуцировали в КМ-МФ кислородный взрыв; CSF-1, GM-CSF, ИЛ-3, ТРА, КонА, ЛПС и FMLP не оказывали подобного эффекта. Заключено, что индуцированное разл. агентами временное усиление экспрессии c-fos и c-myc лишь частично коррелирует с усилением синтеза ДНК; усиление синтеза ДНК и экспрессии прото-онкогенов не коррелирует с усилением опосредуемого фосфолипазой С гидролиза фосфатидилинозит-4,5-бисфосфата; образование перекисного иона не коррелирует с др. р-циями и не обязательно зависит от активации протеинкиназы С. Библ. 45. Univ. Melbourne, Dept Med., Royal Melbourne Hosp., Parkville, AU.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.11 + 343.43.29.29.11
Рубрики: МАКРОФАГИ
АКТИВАЦИЯ
ПРОТООНКОГЕНЫ
МЫШИ
PROTEIN KINASE C
PHOSPHOLIPASE C

Доп.точки доступа:
Hamilton, John A.; Veis, Nurin; Bordun, Anne-Marie; Vairo, Gino; Gonda, Thomas J.; Phillips, Wayne A.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.06-04М1.387

Payrastre, Bernard.
Stimulation by epidermal growth factor of inositol phosphate production in plasma membranes from A 431 cells [Text] / Bernard Payrastre, Monique Plantavid, Hugues Chap // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1991. - Vol. 1056, N 1. - P19-26
Перевод заглавия: Стимуляция образования инозитфосфата фактором роста эпидермиса в плазматических мембранах клеток А 431
Аннотация: В мембранной фракции Кл А 431, предварительно меченных мио-[{3}H]инозитом, обнаружена значит. фосфолипазная активность (ФА), стимулируемая гуанозин 5'-0-(3-тиотрифосфатом) (I), фактором роста эпидермиса (ФРЭ) и сывороткой плодов коровы (на 24%, 11% и 97%, соответственно). Эффект ФРЭ не стимулировался в значит. степени I. При добавлении цитозольной фракции ФРЭ стимулировал образование инозит-1,4,5-трифосфата и инозит-бифосфата на 100%, для чего I был абсолютно необходим. Такая же стимуляция наблюдалась при использовании фосфотирозиновых белков, выделенных из цитозоля Кл А 431, преобработанных ФРЭ. Поскольку эти белки обладают ФА, предполагается, что р-римые белковые субстраты тирозинкиназы рецептора ФРЭ, включая и ФА, могут быть вовлечены в регуляцию гидролиза фосфоинозитидов в ответ на ФРЭ. Франция, [H. Chap] INSERM Unite 326 Phospholipides membranaires, Signalisation cellulaire Lipoproteines, Hop. Purpan. 31059 Toulouse Cedex. Библ. 60.

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: ИНОЗИТФОСФАТЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА
СТИМУЛЯЦИЯ
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
КЛЕТКИ А 431
PHOSPHOLIPASE C
PHOSPHOTYROSINE

Доп.точки доступа:
Plantavid, Monique; Chap, Hugues

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.08-04К1.111

Stimulation of the T-cell receptors CD3 and CD2 with OKT3 and OKT11 antibodies activates a common pertussis toxin-insensitive G-protein [Text] / Anders Kvanta [et al.] // Eur. J. Pharmacol. Mol. Phapmacol. Sect. - 1990. - Vol. 189, N 6. - P363-372 . - ISSN 0922-4106
Перевод заглавия: Стимуляция T-клеточных рецепторов CD3 и CD2 антителами OKT3 и OKT11 вызывает активацию одинаковых G-белков, нечувствительных к коклюшному токсину
Аннотация: Лейкозные клетки линии Jurkat стимулировали моноклональными антителами ОКТ3 (анти-CD3), либо ОКТ11 (анти-CD2). Вместе со стимуляцией пролиферации клеток наблюдали увеличение активности ГТФазы; после совместного добавления в культуру ОКТ3 и ОКТ11 аддитивный эффект отсутствовал. В мутантах CD3CD2+ клетках Jurkat ОКТ3, и ОКТ11 не стимулировали ГТФазу. В мутантных клетках, в отличие от интактных CD3+CD2+ клеток, под действием OKT3 и ОКТ11 не происходило увеличения активности фосфолипазы С, в рез-те чего не изменялось кол-во мембранных фосфоинозитидов. Обработка клеток коклюшным токсином, вызывающим рибозилирование АДФ части G-белков, не влияла на активацию ГТФазы и фосфолипазы С под действием ОКТ3 или ОКТ11. Предполагают, что комплекс CD3 связан с G-белками, нечувствительными к коклюшному токсину и участвующими в активации фосфолипазы С. Молекулы CD2, по-видимому, активируют этот фермент посредством G-белков, связанных с CD3. Библ. 41. Dept. Pharmacol. Karolinska Inst., Stockholm, SE.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.05 + 343.43.29.05
Рубрики: АНТИГЕН CD3
АНТИГЕН CD2
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ЛИМФОЦИТЫ Т
ЧЕЛОВЕК
PHOSPHOLIPASE C
GTPASE

Доп.точки доступа:
Kvanta, Anders; Gerwins, Par; van, der Ploeg Ingeborg; Nordstedt, Christer; Jondal, Mikael; Fredholm, Bertil B.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.10-04К1.348

Early biochemical events after MHC class II-mediated signaling on human B lymphocytes [Text] / Nuala A. Mooney [et al.] // 77J. Immunol. - 1990. - Vol. 145, N 7. - P2070-2076 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Ранние биохимические события после ГКГСкласс II-опосредованного проведения сигнала у человеческих В-лимфоцитов
Аннотация: При использовании В-лимфоцитов человека исследовали роль антигенов класса II ГКГС в трансдукции сигналов. Для оценки проведения сигналов определяли следующие параметры ранних событий активации В-лимфоцитов: внутриклеточный выброс Са, активация фосфолипазы С и индукция фосфорилирования белков. На основании измерения этих 3 параметров показано, что трансдукция сигналов может происходить через антигены класса II ГКГС. Считается, что в дополнение роли антигенов класса II ГКГС как распознавательных структур, они обнаруживают и новую роль, обеспечивающую проведение активационных сигналов. Библ. 38. Institut Biomedical des Cordiliers, Paris, FR.

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.15.11 + 343.43.35.15.11
Рубрики: ГКГС
КЛАСС II
ЛИМФОЦИТЫ В
СИГНАЛЬНАЯ СИСТЕМА
PHOSPHOLIPASE
PROTEIN PHOSPHORYLATION
CALCIUM

Доп.точки доступа:
Mooney, Nuala A.; Grillot-Courvalin, Catherine; Hivroz, Claire; Ju, Li-Ya; Charron, Dominique

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.11-04К1.518

Interaction of the extracellular domains of the alpha and beta subunits of the human IL2 receptor: studies with PL-linked and soluble forms of the receptor [Text] / Ronald W. Barrett [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1991. - Suppl. 15f. - P106 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Взаимодействие внеклеточных доменов альфа и бета субъединиц рецептора интерлейкина 2 человека. Исследования с фосфоинозитол-связанной и растворимой формами рецептора
Аннотация: Экспрессию связанных с фосфоинозитолом 'альфа' и 'бета' СЕ рецептора интерлейкина 2 человека получали путем трансфекции СНО клеток химерными генами, в к-рых ДНК внеклет. домена СЕ рецептора смешивалась с ДНК С-концевой сигнальной последовательности из алкалинфосфатазы плаценты человека. Более чем с 90% разделенных цитофлуориметрических клеток после обработки фосфоинозитолспециф. фосфолипазой С снимали поверхностно расположенную часть рецепторов интерлейкина 2. Фосфоинозитол связанные и р-римые формы 'альфа'-СЕ взаимодействовали с меченным лигандом лучше, чем с 'бета'-СЕ. Связывающие св-ва клеток, экспрессирующих обе субъед., отличались от св-в 'альфа'-содержащих клеток, что было особенно заметно для низкоаффинного интерлейкина 2 мышей. Affymax Res. Inst., Palo Alto, CA, US.

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05 + 343.43.37.05
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНТЕРЛЕЙКИНА 2
ДОМЕНЫ
СУБЪЕДИНИЦЫ
ЧЕЛОВЕК
PHOSPHOLIPASE
PHOSPHOINOSITOL
PLACENTA

Доп.точки доступа:
Barrett, Ronald W.; Whitehorn, Erik A.; Tate, Emily H.; Zurawski, Gerard; Ackerman, Martha S.; Olson, Ann M.

1-20 21-26

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска