СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЕМАГГЛЮТИНИН<.>)

Общее количество найденных документов : 580
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.077

McGinnes, Lori W.
The role of the individual cysteine residues in the formation of the mature, antigenic HN protein of Newcastle disease virus [Text] / Lori W. McGinnes, Trudy G. Morrison // Virology. - 1994. - Vol. 200, N 2. - P470-483 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Роль отдельных остатков цистеина в формировании зрелого, антигенного белка HN вируса болезни Ньюкасла
Аннотация: Аминокислотная последовательность гликопротеина гемагглютинин-нераминидазы (HN) вируса болезни Ньюкасла имеет 14 остатков цистеина, из к-рых два варьируют у различных штаммов вируса, а остальные абсолютно консервативны. С целью изучения роли цистеиновых остатков в формировании зрелой, олигомерной структуры HN методами Western-блота, иммунопреципитации, иммунофлюоресценции и седиментации в градиенте сахарозы охарактеризованы белки, имеющие мутации по отдельным цистеиновым остаткам. Белки, имеющие мутации по 1 (аминокислота 6) или 2 (аминокислота 123) остатку, к-рые явл-сь неконсервативными, формировали антигенно зрелые олигомеры, к-рые транспортировались на поверхность Кл подобно белку дикого типа. Однако, белок с мутацией цистеина 2 не формировал ковалентно связанные олигомеры, что указывало на ответственность именно этого остатка за образование межмолекулярных дисульфидных мостиков в зрелом олигомере. Белки с мутациями цистеина 3 (аминокислота 172) или 5 (аминокислота 196) формировали все антигенные сайты, кроме сайта 23. Они образовывали дисульфидно связанные димеры и эффективно транспортировались на поверхность Кл, но отличались от белка дикого типа как по седиментации, так и по биологич. активности. Белки с мутациями цистеина 4 (аминокислота 186), 6 (аминокислота 238), 7 (аминокислота 247), 8 (аминокислота 251), 13 (аминокислота 531) или 14 (аминокислота 542) не содержали зрелых антигенных сайтов, но формировали нековалентно связанные олигомеры. Белки с мутациями цистеина 9 (аминокислота 344), 10 (аминокислота 455), 11 (аминокислота 461) или 12 (аминокислота 465) формировали лишь один антигенный сайт 4, а также образовывали нековалентно связанные олигомеры. Т. обр., мутации по различным остаткам цистеина блокируют созревание HN на разных стадиях. США, Dep. of Molec. Genetics and Microbiol., Univ. of Massachusetts Med. Sch., 55 Lake Avenue North, Worcester, MA 01655. Библ. 45.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ НЬЮКАСЛА
ГЕМАГГЛЮТИНИН-НЕЙРАМИНИДАЗА
ФОРМИРОВАНИЕ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Morrison, Trudy G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.05-04Б1.090

Morsy, Josef.
Activation of an influenza virus A/Turkey/Oregon/71 HA insertion variant by the subtilisin-like endoprotease furin [Text] / Josef Morsy, Wolfgang Garten, Rudolf Rott // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 2. - P988-991 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Активация инсерционного варианта гемагглютинина вируса гриппа А/индюк/Орегон/71 субтилизиноподобной эндопротеазой фурином
Аннотация: Ген гемагглютинина (I) варианта Тс1 вируса гриппа А/индюк/Орегон/71, адаптированного к первичным клеткам эмбриона цыпленка, содержит вставку 54 н., к-рая кодирует пептид, смежный с сайтом расщепления I и ответственный за усиленное расщепление клеточными протеазами. I варианта Тс1 протеолитически процессируется эндогенной протеазой клеток CV1 и человеч. фурином (II), экспрессированным с кДНК рекомбинантным вирусом осповакцины. Сайт-направленный мутагенез сайта расщепления RTAR показал, что остаток арг в положении-4 необходим для активации I под действием II и что аминокислотная последовательность от -1 до -4 предрасполагает I к узнаванию II. ФРГ, Inst. fur Virologie, Justus - Liebig - Univ. Giessen, D-35392 Giessen. Библ. 17.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ГРИППА ПТИЦ
ИНДЮКИ
БЕЛКИ
ГЕМАГГЛЮТИНИН
ИНСЕРЦИОННЫЙ ВАРИАНТ
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Garten, Wolfgang; Rott, Rudolf

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.07-04Б4.64

Heparin-inhibitable lectin activity of the filamentous hemagglutinin adhesin of Bordetella pertussis [Text] / Franco D. Monozzi [et al.] // Infec. and Immun. - 1994. - Vol. 62, N 3. - P769-778 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Гепарин-ингибирующаяся активность лектина-гемагглютинина ворсинок Bordetella pertussis обладающих адгезивными [свойствами]
Аннотация: Bordetella pertussis - возбудитель коклюша продуцирует на внешней мембране ворсинок гемагглютинин, который является важным адгезином. Было показано, что связывание его с эпителиальными клетками снижается в присутствии полисахаридсульфатов (гепарин, декстрансульфат). При исследовании мутантов этого микроорганизма сделан вывод, что гемагглютинин содержит по крайней мере 3 различных сайта связывания с эпителиальными клетками. Ил. 9. Франция, Laboratoire de Microbiologie Genetique et Moleculaire INSERM CJF 9109. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.11
Рубрики: BORDETELLA PERTUSSIS (BACT.)
ВОРСИНКИ
АДГЕЗИЯ
ГЕМАГГЛЮТИНИН

Доп.точки доступа:
Monozzi, Franco D.; Mutombo, Rebeka; Renauld, Genevieve; Gantiez, Claudie; Hannah, Julie H.; Leininger, Elizabeth; Brennan, Michael J.; Locht, Camille

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.340

Orlich, Michaela.
Thermolysin activation mutants with changes in the fusogenic region of an influenza virus hemagglutinin [Text] / Michaela Orlich, Rudolf Rott // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 11. - P7437-7539 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Активируемые термолизином мутанты с измененной фузогенной областью гемагглютинина у вируса гриппа
Аннотация: Выделены мутанты вируса гриппа (ВГ) А/тюлень/Mass/1/80 (H7N7), у к-рых гемагглютинин (I) активируется не трипсином (II), как у ВГ дикого типа, а термолизином (III). Мутанты хорошо растут и образуют бляшки на клетках эмбриона цыпленка, если только в культуральной среде содержится III. Они обладают гемолитической активностью и вызывают защитный иммунитет у цыплят после асимптоматической инфекции. Секвенирование гена I и самого белка I обнаружили вставку остатка лей в фузогенный пептид цепи Н2А рядом с сайтом расщепления. Эта замена и вызванный ею сдвиг сайта расщепления на один остаток к С-концу I отвечают за изменение биологических свойств мутантов. В присутствии II или II-подобных протеаз из мутантов образуются ревертанты. Германия, Inst. fur Kirol., Justus. Liebig - Univ. Giessen, A-35392 Giessen. Библ. 18

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.39
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
МУТАНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ГЕМАГГЛЮТИНИН
ФУЗОГЕННАЯ ОБЛАСТЬ
ИЗМЕНЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Rott, Rudolf

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.83

Regions on the hemagglutinin-neuraminidase proteins of human parainfluenza virus type-1 and Sendai virus important for membrane fusion [Text] / Tatiana Bousse [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 204, N 2. - P506-514 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Области на белках гемагглютинин-нераминидаза вируса парагриппа человека типа 1 и вируса Сендай, важные для слияния мембраны
Аннотация: В рекомбинантных клетках HeLa с использованием экспрессирующей системы на основе вируса вакцины синтезировали белки гемагглютинин-нераминидазы (HN) и слияния (F) вируса парагриппа человека типа 1 и вируса Сендай. Экспрессия одного только белка F не индуцировала слияния клеток. Для активного образования синцитиев требовалась коэкспрессия гомологичного белка HN. При коэкспрессии гетерологичных белков комбинация белок F вируса парагриппа и белок HN вируса Сендай не работала, тогда как при экспрессии белка F вируса Сендай и белка HN вируса парагриппа происходило интенсивное синцитиеобразование. Стимулирующей слияние активностью обладает участок в середине белка HN, объемом около 62% молекулы. США, Univ. of Tennessee, Memphis, TN 38163. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ГЕМАГГЛЮТИНИН-НЕЙРАМИНИДАЗА
ОБЛАСТИ
ФУЗИФОРМНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Bousse, Tatiana; Takimoto, Toru; Gorman, Wendy L.; Takahashi, Tatsufumi; Portner, Allen

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.01-04И3.358

Li, Suh-ying.
Гемагглютинин в гемолимфе куколок Philosamia cynthia [Text] / Suh-ying Li // Canye kexue = Acta sericol. sin. - 1994. - Vol. 20, N 4. - С. 247-248 . - ISSN 0257-4799

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: PHILOSAMIA CYNTHIA (LEP.)
КУКОЛКИ
ГЕМОЛИМФА
ГЕМАГГЛЮТИНИН
СОДЕРЖАНИЕ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.02-04Б1.191

9-O-acetylated sialic acids have widespread but selective expression: Analysis using a chimeric dual-function probe derived from influenza C hemagglutinin-esterase [Text] / Andre Klein [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 16. - P7782-7786 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Синтез 9-О-ацетилированных сиаловых кислот широко распространен, но избирателен: анализ с использованием химерного зонда с двойной функцией, происходящего из гемагглютинина-эстеразы вируса гриппа С
Аннотация: Гемагглютинин-эстераза (I) вируса гриппа С является связанным с мембраной гликопротеином, специфически связывающимся с О-ацетилированными сиаловыми к-тами (II), а затем гидролизующим О-ацетильные группы. Рекомбинантная растворимая форма I, у к-рой С-концевые трансмембранный и цитоплазматический домены заменены Fc-частью IgG человека, сохранила способность узнавать II и эстеразную активность (ЭА). ЭА может избирательно удалять 9-О-ацетильные группы из свободных и связанных II, а также 7-О-ацетильные группы. Необратимая инактивация ЭА демаскирует стабильную способность к узнаванию I, в результате чего получается зонд, специфически связывающийся с I. С помощью этих зондов показана широко распространенная, но избирательная экспрессия I в нек-рых типах клеток различных тканей крысы. Поляризованная или градиентная экспрессия I свидетельствует о селективной природе такой модификации. Обнаружено также избирательное 9-О-ацетилирование нек-рых гликопротеинов и гликолипидов в таких тканях. Т. обр. 9-О-ацетилирование встречается гораздо чаще, чем считалось ранее, и затрагивает специфические молекулы и типы клеток. США, Div. Cellular and Molec. Med., Univ. California, San Diego, La Jolla, CA 92093. Библ. 27

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: СИАЛОВЫЕ КИСЛОТЫ
АЦЕТИЛИРОВАНИЕ 9-O
МОДИФИКАЦИИ
РАСПРОСТРАНЕННОСТЬ
ИЗБИРАТЕЛЬНОСТЬ КЛЕТОЧНАЯ
ГЕМАГГЛЮТИНИН-ЭСТЕРАЗА
ЗОНДЫ

Доп.точки доступа:
Klein, Andre; Krishna, Murli; Varki, Nissi M.; Varki, Ajit

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.02-04Б1.445

Naim, Hussein Y.
Characteristics of the internalization signal in the Y543 influenza virus hemagglutinin suggest a model for recognition of internalization signals containing tyrosine [Text] / Hussein Y. Naim, Michael G. Roth // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 6. - P3928-3933 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Характеристика сигнала интернализации у гемагглютинина вируса гриппа Y543 подсказывают модель для распознавания сигналов интернализации, содержащих тирозин
Аннотация: Several proteins, including the hemagglutinin (HA)-Y543 mutant influenza virus hemagglutinin, are internalized by clathrin-coated pits but do not have a sequence that fits a recently proposed consensus for internalization signals containing tyrosine. To determine whether or not the HA-543 signal is a degenerate form of the internalization signal found in proteins such as the transferrin receptor and mannose 6-phosphate/insulin-like growth factor (IGF) II receptor, we have mutated amino acid positions of HA-Y543 shown to be important for internalization of the two receptors. Our results indicate that the HA-Y543 mutant contains a suboptimum sequence for a tyrosine-based internalization signal similar to those found in the receptors for transferrin, low density lipoprotein, and mannose 6-phosphate/IGFII. However, amino acids with side chains having very different chemical properties functioned well in positions that are important for the internalization signal. The variety of amino acid side chains found in known internalization sequences suggests that atoms of the polypeptide chain backbone may contribute important interactions for binding proteins to clathrin coats, with many of the side chains serving mainly to permit these interactions, a situation similar to that observed for the binding of peptides by histocompatibility proteins. США, Dep. of Bioch., Univ. of Texas Southw. Med. Cent. Библ. 50

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.39
Рубрики: ГЕМАГГЛЮТИНИН
ВИРУС ГРИППА
ИНТЕРНИЗАЦИЯ СИГНАЛА
МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Roth, Michael G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.03-04Б1.167

Hosoya, Mitsuaki.
Effects of protease inhibitors on myxovirus replication [Text] / Mitsuaki Hosoya // Int. Antivarial News. - 1993. - Vol. 1, N 2. - P20-21 . - ISSN 0965-2310
Перевод заглавия: Влияние ингибиторов протеазы на репликацию миксовирусов
Аннотация: Показано, что ингибиторы протеазы камостатмезилат, нафамостатмезилат, габексатмезилат и апротинин, широко применяемые при лечении панкреатита и генерализованного тромбогеморрагического синдрома, подавляют репликацию вирусов гриппа А и В в конц-иях, существенно меньших порога их цитотоксического действия. Наиболее сильным действием обладает камостатмезилат. Для вируса гриппа А 50% эффективная конц-ия этого препарата составляла 2,2 мкг/мл при селективном индексе 680 (для рибавирина эти показатели равны, соответственно, 3,6 мг/мл и 2,1). In ovo дозы 10 и 100 мкг/г существенно снижали титр гемагглютинина вирусов гриппа А и В, полностью восстанавливая жизнеспособность эмбрионов. По мнению авт., эти соединения супрессируют кливедж гемагглютинина вируса гриппа путем ингибирования активности протеазы хозяина. Ни один из данных ингибиторов протеаз не показал (даже в высоких конц-иях) активности против респираторно-синцитиального вируса, вирусов кори и парагриппа 3. Япония, Fukushima Med. College, Dep. of Microbiol., Hikarigaoka 1, Fukushima 960-12

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: МИКСОВИРУСЫ
ВИРУС ГРИППА А
ВИРУС ГРИППА В
РЕПЛИКАЦИЯ
ГЕМАГГЛЮТИНИН
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
СУПРЕССИЯ
ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕАЗЫ

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.04-04И3.356

Hypsa, Vaclav.
An LPS-binding hemagglutinin in the midgut of Triatoma infestans: Partial characterization and tissue localization [Text] / Vaclav Hypsa, Libor Grubhoffer // Arch. Insect Biochem. and Physiol. - 1995. - Vol. 28, N 3. - P247-255 . - ISSN 0739-4462
Перевод заглавия: Гемагглютинин, связывающий липополисахариды, в средней кишке Triatoma infestans: свойства и локализация в тканях
Аннотация: Выделен, идентифицирован и частично охарактеризован гемагглютинин из зоба (запасающей части средней кишки) клопа T. infestans. Он агглютинировал эритроциты мыши и кролика и сильно ингибировался бактериальными липополисахаридами. С помощью электрофореза и иммуноблоттинга со специфическими антителами идентифицирован доминирующий белок с мол. массой 20 кДа. Белок, по-видимому, синтезируется в эпителиальных клетках зоба и откладывается на внутренней поверхности зоба. Обсуждают его возможную биологическую роль. Чехия, Ins. of Parasitology, Czech Academy of Sciences, and Univ. of South Bohemia, Branisovska, Ceske, Budejovice. Библ. 28

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.55.25
Рубрики: ПИЩЕВАРИТЕЛЬНАЯ СИСТЕМА
СРЕДНЯЯ КИШКА
БЕЛКИ
ГЕМАГГЛЮТИНИН
ФУНКЦИИ
TRIATOMA INFESTANS (HET.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Grubhoffer, Libor

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.04-04Б1.269

B cell superstimulatory influenza virus activates peritoneal B cells [Text] / Ortwin Rott [et al.] // J. Immunol. - 1995. - Vol. 155, N 1. - P134-142 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Вирус гриппа, суперстимулятор В-клеток, активирует перитонеальные В-клетки
Аннотация: Оценивали способность суперстимулирующих В-клетки вирусов гриппа активировать перитонеальные В-клетки (ПВК) мышей BALB/c, содержащие как CD5{+}, так и CD5{-} клетки-"систеры". Подобно обычным В-клеткам ПВК отвечали на вирусы гриппа пролиферацией и синтезом Ig субтипоспецифически в отношении гемагглютинина (HA). Однако ряд субтипов НА с высокой стимулирующей активностью в отношении обычных В-клеток, не вызывал существенного ответа ПВК. Изотипирование выявило доминирование IgM при очень слабой продукции IgA и IgG. НА-активированные В-клетки CD5{+} обнаруживали гиперэкспрессию маркеров активации, таких как класс II MHC, молекулы межклеточного прилипания 1 (CD54) и молекулы B7-1. В отличие от обычных В-клеток, активация к-рых подавляется форболовыми эфирами (PMA), в случае ПВК HA и PMA действовали синергически. Подобно HA-стимуляции клеток B-2, индуцируемая вирусом пролиферация ПВК предотвращалась при одновременной обработке их F(ab')[2]-фрагментами анти-Ig-антител и обнаруживала синергическое действие со стимуляцией ЛПС. HA-опосредованный пролиферативный ответ ПВК (но не клеток В-2) позитивно контролировался цитокинами (ИЛ-4, ИЛ-10, в меньшей степени ИЛ-6). Полученные данные являются первым примером стимуляции ПВК поликлонально стимулирующим вирусом и позволяет рассматривать инфекции поликлонально стимулирующими В-клетки вирусами как средство увеличения пула потенциально аутореактивных В-клеток CD5{+}. Франция, INSERM Unit 283, Cochin Hosp., Rene Descartes Univ., Paris. Ил. 7. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.02
Рубрики: ВИРУС ГРИППА
ГЕМАГГЛЮТИНИН
ПЕРИТОНЕАЛЬНЫЕ В-КЛЕТКИ
АКТИВАЦИЯ
ПРОЛИФЕРАТИВНЫЙ ОТВЕТ
ИММУНОГЛОБУЛИНОВЫЙ СИНТЕЗ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Rott, Ortwin; Charreire, Jeannine; Mignon-Godefroy, Karine; Cash, Evelyne

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.04-04Б1.283

A cell fusion-inhibiting monoclonal antibody binds to the presumed stalk domain of the human parainfluenza type 2 virus hemagglutinin-neuraminidase protein [Text] / Tetsuya Yuasa [et al.] // Virology. - 1995. - Vol. 206, N 2. - P1117-1125 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Ингибирующие слияние клеток моноклональные антитела (моноАТ) связываются с гипотетическим "стеблевым" доменом белка гемагглютинин-нейраминидазы (HN) вируса парагриппа человека типа 2 (PIV2)
Аннотация: Ранее авторами были получены моноАТ к белку HN PIV2, способные предотвращать слияние клеток, не оказывая влияния на гемагглютинирующую и нейраминидазную активности вируса. Под селективным давлением этих моноАТ получены 4 "ускользнувших" мутанта PIV2. Белок HN каждого мутанта имел две аминокислотные замены, одну в положении 83Асп или 91Лиз, другую - в положении 150Лей, 160Ала или 186Мет. Один мутант (F13) с заменой 83Асп и 186Мет в белке HN был неспособен вызывать слияние клеток HeLa, несмотря на множественную репликацию, в то время как др. мутанты формировали типичные синцитиальные клетки. Аминокислотная последовательность белка слияния (F) мутанта F13 была идентична таковой белка F дикого типа. Анализ экспрессии белков показал, что несливающийся фенотип F13 определяется мутировавшим белком HN, антигенность к-рого по отношению к моноАТ аннулировалась единичной мутацией в 83Асп. Полученные данные свидетельствуют, что основной эпитоп для моноАТ располагается в гипотетическом "стеблевом" домене белка HN, к-рый может играть важную роль в обеспечении слияния клеток. Япония, Dep. of Microbiol., Mie Univ. Sch. of Med., 2-174 Edobashi, Tsu, Mie 514. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 30

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ГЕМАГГЛЮТИНИН-НЕЙРАМИНИДАЗА
"СТВОЛОВОЙ" ДОМЕН
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
СИМПЛАСТООБРАЗОВАНИЕ
ИНГИБИРОВАНИЕ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

Доп.точки доступа:
Yuasa, Tetsuya; Kawano, Mitsuo; Tabata, Nobutada; Nishio, Machiko; Kusagawa, Shigeru; Komada, Hiroshi; Matsumura, Haruo; Ito, Yasuhiko; Tsurudome, Masato

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.06-04К1.676

B cell superstimulatory influenza virus activates peritoneal B cells [Text] / Ortwin Rott [et al.] // J. Immunol. - 1995. - Vol. 155, N 1. - P134-142 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Вирус гриппа, суперстимулятор В-клеток, активирует перитонеальные В-клетки
Аннотация: Оценивали способность суперстимулирующих В-клетки вирусов гриппа активировать перитонеальные В-клетки (ПВК) мышей BALB/c, содержащие как CD5{+}, так и CD5{-} клетки-"систеры". Подобно обычным В-клеткам ПВК отвечали на вирусы гриппа пролиферацией и синтезом Ig субтипоспецифически в отношении гемагглютинина (HA). Однако ряд субтипов НА с высокой стимулирующей активностью в отношении обычных В-клеток, не вызывал существенного ответа ПВК. Изотипирование выявило доминирование IgM при очень слабой продукции IgA и IgG. НА-активированные В-клетки CD5{+} обнаруживали гиперэкспрессию маркеров активации, таких как класс II MHC, молекулы межклеточного прилипания 1 (CD54) и молекулы B7-1. В отличие от обычных В-клеток, активация к-рых подавляется форболовыми эфирами (PMA), в случае ПВК HA и PMA действовали синергически. Подобно HA-стимуляции клеток B-2, индуцируемая вирусом пролиферация ПВК предотвращалась при одновременной обработке их F(ab')[2]-фрагментами анти-Ig-антител и обнаруживала синергическое действие со стимуляцией ЛПС. HA-опосредованный пролиферативный ответ ПВК (но не клеток В-2) позитивно контролировался цитокинами (ИЛ-4, ИЛ-10, в меньшей степени ИЛ-6). Полученные данные являются первым примером стимуляции ПВК поликлонально стимулирующим вирусом и позволяет рассматривать инфекции поликлонально стимулирующими В-клетки вирусами как средство увеличения пула потенциально аутореактивных В-клеток CD5{+}. Франция, INSERM Unit 283, Cochin Hosp., Rene Descartes Univ., Paris. Ил. 7. Библ. 42

ГРНТИ	34.43.59

ВИНИТИ 341.43.59.07
Рубрики: ВИРУС ГРИППА
ГЕМАГГЛЮТИНИН
ПЕРИТОНЕАЛЬНЫЕ В-КЛЕТКИ
АКТИВАЦИЯ
ПРОЛИФЕРАТИВНЫЙ ОТВЕТ
ИММУНОГЛОБУЛИНОВЫЙ СИНТЕЗ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Rott, Ortwin; Charreire, Jeannine; Mignon-Godefroy, Karine; Cash, Evelyne

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.07-04Б1.433

Collins, K. R.
Sequence variation in the haemagglutinin-neuraminidase gene of human parainfluenza virus type 3 isolates in the UK [Text] / K. R. Collins, A. J. Easton // Epidemiol. and Infec. - 1995. - Vol. 114, N 3. - P493-500 . - ISSN 0950-2688
Перевод заглавия: Вариация последовательности в гене гемагглютинина-нейраминидазы изолятов вируса парагриппа человека типа 3 (HPIV3), выделенных в Великобритании
Аннотация: После ПЦР-амплификации с использованием HPIV3-специфических праймеров исследовали вариацию последовательности в 934 п. н. гена, кодирующего гемагглютинин-нейраминидазу у 5 изолятов, HPIV3, выделенных в районе Манчестера в 1990, 1991 и 1993 гг., в сравнении с прототипным для Великобритании штаммом MR9. Показана высокая гомология ('ЭКВИВ'99%) исследуемых изолятов между собой и со штаммом-прототипом МК9 при наличии существенных различий в последовательности с американским штаммом-прототипом P13/WASH/47885/57. Выявлен ряд специфических для данных изолятов особенностей. Не выявлено корреляции между мутациями нуклеотидов и годом выделения изолята, что свидетельствует скорее о коциркуляции гетерогенной популяции вирусов, нежели о прогрессирующем накоплении изменений со временем по линейному типу. Полученные данные свидетельствуют о доминировании в географическом р-не изолятов вируса, имеющих общее происхождение. Великобритания, Dep. of Biol. Sci., Univ. of Warwick, Coventry CV4 7AL. Ил. 1. Табл. 3. Библ. 24

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.37
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ИЗОЛЯТЫ
ГЕМАГГЛЮТИНИН-НЕЙРАМИНИДАЗА
НУКЛЕОТИДНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ВАРИАЦИИ
ВЕЛИКОБРИТАНИЯ

Доп.точки доступа:
Easton, A.J.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.08-04Б1.97

Dallocchio, Franco.
Inhibition of Sendai virus hemagglutinin neuraminidase by the fusion protein [Text] / Franco Dallocchio, Maurizio Tomasi, Tiziana Bellini // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 201, N 2. - P988-993 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Ингибирование гемагглютинин-нейраминидазы вируса Сендай белком слияния
Аннотация: Оболочка вируса Сендай содержит два гликопротеина: белок слияния (БС) и гемагглютинин-нейраминидазу (ГН). Инактивация БС вызывает потерю активности слияния и увеличение нейраминидазной активности ГН. После инактивации БС ГН может ингибироваться фетуином или асиалофетуином. Разрушение вирусной оболочки детергентами не влияет на ГН-активность вирионов, содержащих неактивный БС, но вызывает увеличение активности ГН в нативном вирионе. Реконструкция ГН в липосомы сопровождается уменьшением ферментативной активности благодаря беспорядочному распределению белка внутри и снаружи липосом. Уменьшение нейраминидазной активности больше в липосомах, содержащих ГН и БС. Предполагается, что БС ингибирует нейраминидазную активность ГН. Италия, Dip. Biochim. e Biol. Mol., Univ. Ferrara, via Bonsari 46, Ferrara. Библ. 22

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ГЕМАГГЛЮТИНИН-НЕЙРАМИНИДАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
БЕЛОК СЛИЯНИЯ
ВЛИЯНИЕ
ВИРУС СЕНДАЙ

Доп.точки доступа:
Tomasi, Maurizio; Bellini, Tiziana

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.08-04Б1.406

Rott, Rudolf.
Wie werden Viren zu Krankheitserregern? [Text] / Rudolf Rott // Sriegel Forsch. - 1995. - Vol. 12, N 2. - S36-39 . - ISSN 0176-3008
Перевод заглавия: Каким образом вирусы становятся возбудителями заболеваний
Аннотация: Развитие заболевания зависит от патогенности вируса и реакции организма. Вирусы могут вызывать: 1) острые заболевания, возникающие вскоре после инфицирования с последующим освобождением организма от вируса; 2) заболевания с длительным инкубационным периодом; 3) развитие опухолей; 4) заболевания, в основе к-рых лежат вторичные эффекты (опоясывающий лишай после ветрянки, инфекционный бурсит кур, при к-ром развивается иммунодефицит, болезнь Борна с разрушением иммунными клетками клеток хозяина). Вопросами возникновения вирусных заболеваний занимается созданная в ФРГ рабочая группа в сотрудничестве с Ин-тами вирусологии в Гессене и Марбурге и Ин-том ветеринарной патологии. На примере гриппозной инфекции в статье рассматривается роль одного компонента вируса, - гемагглютинина (ГА), в клинике болезни. РНК вируса состоит из 8 фрагментов, каждый из к-рых соответствует одному гену и кодирует один белок. При инфицировании одной клетки двумя гриппозными вирусами (человека и свиньи или утки) может произойти реассортация генов с возникновением нового вируса гриппа, что, по-видимому, чаще всего происходит на юге Китая. Адсорбция вируса на клетке осуществляется с помощью ГА. Наружная часть ГА часто подвергается мутациям, что способствует выходу вируса из под контроля иммунных механизмов хозяина. Синтезированный в клетке ГА при своем движении к клеточной мембране расщепляется клеточными протеазами и становится инфекционным. Необходимые протеазы находятся в клетках верхних дыхательных путей. Аналогичного типа протеазы продуцируются стафилококками, а также возникают в тканях при воспалительных процессах, в рез-те чего возникает большое кол-во инфекционных вирусных частиц и нередко развивается пневмония. Поэтому показано при гриппе раннее применение антибиотиков. Перспективным является использование ингибиторов протеаз

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.39
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
ГЕМАГГЛЮТИНИН
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
ВИРУСНЫЕ ИНФЕКЦИИ
ГРИППОЗНЫЕ ИНФЕКЦИИ
ПАТОГЕНЕЗ

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.08-04К1.170

The effects of changes at peptide residues contacting MHC class II T-cell receptor on antigen recognition and human Th0 cell effector function [Text] / J. R. Lamb [et al.] // Immunology. - 1995. - Vol. 85, N 3. - P447-454 . - ISSN 0019-2805
Перевод заглавия: Влияние изменений пептидных остатков Т-клеточного рецептора, контактирующих с молекулами ГКГС класса II, на распознавание антигена и определение функций Th0 человека
Аннотация: Определяли возможность воздействия на направление дифференцировки Th0 в Th1 или Th2 путем варьирования структуры распознаваемого антигенного пептида. В качестве такового избран пептид 306-318 из гемагглютинина вируса гриппа, для к-рого рассчитаны участки контакта с TCR и молекулами ГКГС. Получено 9 вариантов, содержащих замещения в позициях 308, 309 и 312 (1-й контактирует с молекулой ГКГС класса II, 3-й - с TCR, 2-й - с обеими молекулами), к-рые могут влиять на эти взаимодействия. Вариантные пептиды в ряде случаев вызывали более слабую пролиферативную реакцию и секрецию цитокинов (интерлейкинов 2 и 4, интерферона 'гамма') при действии на клетки Т-клонов, специфичных в отношении пептида 306-318. Сам спектр синтезируемых цитокинов существенно не изменялся. Данные свидетельствуют о резистентности механизма дивергенции Th1/Th2 к воздействиям даже на уровне структуры иммуногена. Великобритания, Dep. Biol., Imperial College Sci., Technology and Med., London. Библ. 27

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т
РЕЦЕПТОРЫ
ИЗМЕНЕНИЕ ПЕПТИДНЫХ ОСТАТКОВ
ГКГС
МОЛЕКУЛЫ КЛАССА II
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РАСПОЗНАВАНИЕ АНТИГЕНОВ
ГЕМАГГЛЮТИНИН ВИРУСА ГРИППА

Доп.точки доступа:
Lamb, J.R.; Higgins, J.A.; Hetzel, C.; Hayball, J.D.; Lake, R.A.; O'Hehir, R.E.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.10-04К1.241

Tolerance of CD8{+} T cells specific for the influenza virus haemagglutinin expressed on pancreatic islet beta cells [Text] : abstr. Keystone Symp. Contr. and Manipul. Immune Response, Taos, N.M., March 16-22, 1995 / David J. Morgan [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Suppl. 21a. - P149 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Толерантность в CD8{+} T клетках, специфичных к гемаглютинину вируса гриппа, экспрессируемому на 'бета' клетках островков поджелудочной железы

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.07
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ T CD8{+}
ТОЛЕРАНТНОСТЬ
ГЕМАГГЛЮТИНИН ВИРУСА ГРИППА
ГКГС
МОЛЕКУЛЫ КЛАССА I
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Morgan, David J.; Liblau, Roland; M'Devitt, Hugh O.; Lo, David; Sherman, Linda A.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.10-04К1.535

Induction of mucosal immunity in cotton rats to haemagglutinin-esterase glycoprotein of bovine coronavirus by recombinant adenovirus [Text] / M. E. Baca-Estrada [et al.] // Immunology. - 1995. - Vol. 86, N 1. - P134-140 . - ISSN 0019-2805
Перевод заглавия: Индукция иммунитета в слизистых у хлопкового хомячка к гемаглютинину - эфирному гликопротеину бычьего коронавируса под влиянием рекомбинантного аденовируса
Аннотация: An effective vaccine against enteric bovine coronavirus (BCV) must be able to induce mucosal immunity. Were described the construction of recombinant human adenovirus type 5 (hAd5) carrying the BCV haemagglutinin-esterase (HE) gene in the early transcription region 3 of the adenovirus genome. In this study, were examined the induction of systemic and mucosal immune responses to the hAd5 vector carrying the BCV HE gene (AdBcHE) following intranasal or enteric immunization of cotton rats. Mucosal immunization with AdBcHE induced significant levels of anti-HE IgG antibodies in serum. In addition, following intranasal immunization with AdBcHE, significant levels of anti-HE IgA antibodies were found in lung washes of immunized cotton rats. The specific anti-HE antibodies in sera and mucosal secretions efficiently neutralized BCV infectivity in vitro. T-cell proliferation and cell-mediated cytotoxic responses against the BCV HE were elicited in the spleen of intranasally immunized animals. The results demonstrate that mucosal immunization with AdBcHE is capable of inducing both systemic and mucosal immunity to the BCV HE. Канада, Dep. Veterinary Microbiol., Western College Veterinary Med., Univ. Saskatchewan, Saskatoon. Библ. 27

ГРНТИ	34.43.59

ВИНИТИ 341.43.59.05
Рубрики: ВАКЦИНАЦИЯ В СЛИЗИСТЫЕ
ВЫРАБОТКА IGA АНТИТЕЛ
КЛЕТОЧНЫЙ ОТВЕТ
КОРОНАВИРУС КОРОВ
АНТИГЕН ГЕМАГГЛЮТИНИН-ЭСТЕРАЗА
ХЛОПКОВЫЙ ХОМЯЧЕК

Доп.точки доступа:
Baca-Estrada, M.E.; Liang, X.; Babiuk, L.A.; Yoo, D.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.01-04Б1.278

Tolerance of CD8{+} T cells specific for the influenza virus haemagglutinin expressed on pancreatic islet beta cells [Text] : abstr. Keystone Symp. Contr. and Manipul. Immune Response, Taos, N.M., March 16-22, 1995 / David J. Morgan [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Suppl. 21a. - P149 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Толерантность в CD8{+} T клетках, специфичных к гемаглютинину вируса гриппа, экспрессируемому на 'бета' клетках островков поджелудочной железы

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.17
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ T CD8{+}
ТОЛЕРАНТНОСТЬ
ГЕМАГГЛЮТИНИН ВИРУСА ГРИППА
ГКГС
МОЛЕКУЛЫ КЛАССА I
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Morgan, David J.; Liblau, Roland; M'Devitt, Hugh O.; Lo, David; Sherman, Linda A.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска