СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЕМ<.>)

Общее количество найденных документов : 395
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.109

Engesser, Doris M.
Non-heme catalase activity of lactic acid bacteria [Text] / Doris M. Engesser, Walter P. Hammes // Syst. and Appl. Microbiol. - 1994. - Vol. 17, N 1. - P11- 19 . - ISSN 0723-2020
Перевод заглавия: Не связанная с гемом каталазная активность молочнокислых бактерий
Аннотация: Штаммы, представляющие 71 вид молочнокислых бактерий, исследовали на наличие гем-специфичной каталазы, не связанной с гемом каталазы ("псевдокаталазы"; ПК) и на образование перекиси водорода. ПК обнаружена только у штаммов Lactobacillus plantarum, Lactobacillus mali и Pediococcus pentosaceus, тогда как гемспецифичная каталаза присутствовала у 21 штамма, представляющих практически все рода молочнокислых бактерий. Изучили влияние факторов, важных для ферментации колбас (рН, т-ра, конц-ия нитрита и нитрата, активность воды) на образование ПК у штаммов P. pentosaceus LTH 416 и L. plantarum ATCC 14431, что позволило установить уровни ПК у этих штаммов во время процесса ферментации. Германия, Inst. of Food Technol., Section Gen. Food Technol. and Food Microbiol., Hohenheim Univ., D-70599 Stuttgart. Библ. 34.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: LACTOBACILLUS PLANTARUM (BACT.)
ШТАММ ATCC 14431
PEDIOCOCCUS PENTOSACEUS (BACT.)
ШТАММ LTH 416
КАТАЛАЗЫ
ГЕМ-СПЕЦИФИЧНАЯ КАТАЛАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ ФАКТОРЫ

Доп.точки доступа:
Hammes, Walter P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.01-04М2.616

Induction of kidney heme oxygenase-1 (HSP32) mRNA and protein by ischemia/reperfusion: Possible role of heme as both promotor of tissue damage and regulator of HSP32 [Text] / Mahin D. Maines [et al.] // J. Pharmacol. and Exp. Ther. - 1993. - Vol. 264, N 1. - P457-461 . - ISSN 0022-3565
Перевод заглавия: Индукция мРНК и белка гем-оксигеназы-1 почек (HSP32) при ишемии/реперфузии: возможная роль гема как промотора повреждения ткани и регулятора HSP32
Аннотация: У крыс моделировали двустороннюю ишемию почек (30 мин) с последующей реперфузией (РП). Методом Northern-blot обнаружено 8-10-кратное увеличение мРНК гем-оксигеназы-1 (ГО) почек, сохранявшееся до 24 ч после РП. Эффект сопровождался повышением уровня белка ГО (Western-blot), а также уменьшением конц-ии цитохрома Р-450 в митохондриальной и микросомальной фракциях гомогената почек. Увеличение содержания гема в тканях при ишемии рассматривается как фактор повреждения, усиливающий образование свободных кислород. радикалов. США, Univ. of Rochester School of Med., NY. Библ. 71.

ГРНТИ	34.39.35

ВИНИТИ 341.39.35.51.02
Рубрики: ПОЧКИ
ИШЕМИЯ ПОЧКИ
ГЕМ-ОКСИГЕНАЗА-1
ФАКТОР ПОВРЕЖДЕНИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Maines, Mahin D.; Mayer, Robert D.; Ewing, James F.; McCoubrey, William K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.01-04Т1.225

Marks, Gerald S.
Does endogenous zinc protoporphyrin modulate carbon monoxide formation from heme? Implications for long-term potentiation, memory, and cognitive function [Text] / Gerald S. Marks, Kanji Nakatsu, James F. Brien // Can. J. Physiol. and Pharmacol. - 1993. - Vol. 71, N 10-11. - P753-754 . - ISSN 0008-4212
Перевод заглавия: Модулирует ли эндогенный цинка протопорфирин образование в геме углерода оксида? Приложение к длительной потенциации, памяти и познавательным функциям
Аннотация: Углерода оксид (СО) образуется в геме при участии оксигеназы гема (ОГ) и, обладая сходными с азота оксидом (NO) химическими и биологическими св-вами, может участвовать в механизмах передачи сигнала. Цинка протопорфирин (I), ингибитор ОГ, предотвращает длительную потенциацию гиппокампа (ДПГ). Как полагают авт., I, изменяя активность ОГ, влияет на образование СО в геме и таким образом воздействует на ДПГ, память и познавательные ф-ции. Канада, Queen's Univ., Kingston, ON K7L 3N6. Библ. 12.

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.02
Рубрики: ЦИНКА ПРОТОПОРФИРИН
ОКСИД УГЛЕРОДА
ГЕМ
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
ДЛИТЕЛЬНАЯ ПОТЕНЦИАЦИЯ
ПАМЯТЬ
ПОЗНАВАТЕЛЬНЫЕ ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Nakatsu, Kanji; Brien, James F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.02-04В2.028

Matters, Gail L.
Complementation cloning, sequence, and light regulated expression of two heme and chlorophyll biosynthetic genes from Chlamydomonas reinhardtii [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Оre, July 30-Aug. 3, 1994 / Gail L. Matters, Samuel I. Beale // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P151 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Комплементационное клонирование, последовательность и регулируемая светом экспрессия двух генов, кодирующих биосинтез гема и хлорофилла у Chlamydomonas reinhardtii
Аннотация: При комплементации гем-мутантов Escherichia coli из сДНК вегетативной стадии Chlamydomonas reinhardtii выделены клоны генов, кодирующих 2 фермента, участвующих в биосинтезе гема и хлорофилла: глутамат-1-семиальдегидаминотрансферазы (GSAT) и дегидратазы 'дельта'аминолевулиновой к-ты (ALAD). Оба фермента кодируются ядерным геном, gsa и hemB, соответственно. Клоны сДНК содержат промежуточные хлоропластные пептиды и длинные (500 вр) 3'-нетранслируемые области. В синхронизированных культурах на 12-ч фотопериоде иРНК обоих ферментов представлена на очень низких уровнях в темноте и резко увеличивалась во время световой фазы до пикового уровня через 2 ч после включения света. Более интенсивно индуцировалась иРНК GSAT, увеличиваясь в 26 раз против 7-кратного увеличения у иРНК ALAD. Увеличение иРНК GSAT зависит в большей степени от синего, чем от красного света, и косвенно связано с клеточным циклом, т. к. не увеличивается в темноте, если она наступает вместо световой фазы. После достижения пикового значения через 2 ч с начала световой фазы уровень иРНК GSAT снижается. В противоположность этому, иРНК ALAD после 2-ч освещения снижается постепенно, но все еще обнаруживается и через 12 ч, и его экспрессия напрямую зависит от клеточного цикла. Предполагается, что дифференциальная индукция и динамика иРНК обоих ферментов может быть важным фактором регуляции биосинтеза хлорофилла на свету. США, Div. of Biology and Med., Brown Univ., Providence, RI 02912.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CHLOROPHYTA (ALGAE)
CHLAMYDOMONAS REINHARDTII (ALGAE)
ХЛОРОФИЛЛ
ГЕМ
БИОСИНТЕЗ
ГЕНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
КЛОНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Beale, Samuel I.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.05-04Т4.052

Chemielnicka, Jadwiga.
Combined effect of tin and lead on heme biosynthesis in rats [Text] / Jadwiga Chemielnicka, Grazyna Zareba, Mazenna Nasiadek // Ecotoxicol. and Environ. Safety. - 1994. - Vol. 29, N 2. - P165-173 . - ISSN 0147-6513
Перевод заглавия: Комбинированный эффект олова и свинца на биосинтез гема у крыс
Аннотация: Крысам Wistar самкам вводили в течение 5 дней SnCl[2] в дозе 2 мг/кг или Pb(CH[3]COO)[2] в дозе 3,5 мкг/кг вместе или раздельно в/б или однократно в дозе 100 мг/кг Sn и 17,5 мг/кг Pb внутрь. Установлено, что Pb индуцирует активность 'дельта'-аминолевулинатсинтазы в печени и почках при введении в/б или внутрь, а Sn повышает активность данного фермента только в печени крыс и только при введении в/б. Активность гемоксигеназы индуцировалась в печени и почках крыс при обоих путях введения Sn и только в почках при введении Pb в/б. Комбинированное воздействие Pb+Sn не оказывало аддитивного эффекта на активность обоих ферментов, но значительно повышало содержание Cu в сыворотке крови крыс при введении Pb и Sn в/б. Введение Sn внутрь снижало уровень Cu в сыворотке. Делают вывод, что почки являются органом с наиболее высокими индуктивными эффектами Pb и Sn на ферментные системы, и что Pb ответственен за индукцию 'дельта'-аминолевулинатсинтазы, а Sn - за индукцию активности гемоксигеназы. Польша, Dep. Toxicol. Chem., Inst. Env. Res. Bioanalysis, Med. Univ. 90-151 Lodz, Muszynskiego I. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 39.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.02 + 341.47.21.11.15,341.47.03.25
Рубрики: СВИНЕЦ
ОЛОВО
ПОЧКИ
ПЕЧЕНЬ
ГЕМ
СИНТЕЗ
ГЕМОКСИГЕНАЗА
ДЕЛЬТААМИНОЛЕВУЛИНАТ СИНТАЗА

Доп.точки доступа:
Zareba, Grazyna; Nasiadek, Mazenna

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.05-04Т4.087

Bergeron, Renee Marie.
Heme-mediated regulation of cytochrome P450 isozymes after exposure to ethylbenzene [Text] / Renee Marie Bergeron, Wei Yuan, Wayne Louis Bacnes // 10th Int. Symp. Microsom. and Drug Oxidat., Toronto, July 18-21, 1994. - Toronto: Univ., 1994. - P535
Перевод заглавия: Опосредованная гемом регуляция изоферментов цитохрома Р-450 после воздействия этилбензола
Аннотация: Установлено, что при остром воздействии этилбензола (I) на животных уровни мРНК и белка цитохрома Р-450 (Р-450) 2Е1 и 2В повышаются, а после 3 дней воздействия I оба показателя для Р-450 2Е1 возвращаются к контрольным значениям, а для Р-450 2В уровень мРНК снижался до контрольных значений, а уровень белка данной изоформы сохранялся повышенным. Т. к. фенобарбитал (прототипический индуктор Р-450 2В) при повторных введениях приводил к сохранению повышенных уровней мРНК и белка Р-450 2В, его действие, вероятно, отличается по механизму от действия I. Введение в течение 5 дней I (10 ммолей/кг в/б) вызывало снижение клеточного пула гема (определяли по изменениям активности триптофанпирролазы) на 30%, а через 5 дней введения фенобарбитала (80 мг/кг) этот показатель возрастал в 1,8 раза. При этом оба соединения не влияли на активность фермента, лимитирующего скорость деградации гема, гемоксигеназы. США, Dep. Pharmacol., Louisiana State Univ. Med. Center, 1901 Perdido Street, New Orleans, LA 70112.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.17.13
Рубрики: ЭТИЛБЕНЗОЛ
ЦИТОХРОМ Р450
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ГЕМ
ГЕМОКСИГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Yuan, Wei; Bacnes, Wayne Louis

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.07-04М2.90

Vandegriff, K. D.
A comparison of rates of heme exchange: Site-specifically cross-linked versus polymerized human hemoglobins [Text] / K. D. Vandegriff, Tellier Y. C. Le // Artif. Cells, Blood Substitut. and Immobilizat. Biotechnol. - 1994. - Vol. 22, N 3. - P443-455 . - ISSN 1073-1199
Перевод заглавия: Сравнение скоростей обмена гема в случаях сайт-специфически поперечносшитого и полимеризованного гемоглобинов человека
Аннотация: Стабильность взаимодействия химически модифицированного Hb определяли по скорости потери гема из MetHb. Исследовали немодифицированный HbA[2] человека, Hb, поперечносшитый между 'бета'-субъединицами 2-нор-2-формилпиридоксаль-5'-фосфатом или 3,5-(дибром-салицил)фумаратом (DBBF), Hb, поперечносшитый между 'альфа'-субъединицами, и пиридоксилированный Hb, полимеризованный гликоль- или кетоглутаровым альдегидами. По скорости реакции перечисленные Hb располагаются следующим образом: 'бета','бета'-поперечносшитый Hb 'альфа','альфа'-поперечносшитый Hb

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.07.23
Рубрики: ГЕМОГЛОБИНЫ
МОДИФИЦИРОВАННЫЙ
ГЕМ
ПОТЕРЯ
МЕТГЕМОГЛОБИН
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Le, Tellier Y.C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.118

The purified SoxABCD quinol oxidase complex of Sulfolobus acidocaldarius contains a novel haem [Text] / Mathias Lubben [et al.] // Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 13, N 2. - P327-335 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Очистка хинолоксидазного комплекса SoxABC Sulfolobus acidocaldarius, содержащего новый гем
Аннотация: Дыхательный хинолоксидазный комплекс Sulfolobus acidocaldorius кодируется опероном soxABCD. Выделили и очистили данный фермент. Показали, что кроме основных субъединиц SoxA, SoxB и SoxC, он содержит два небольших полипептида. Установили, что один из них кодируется небольшой рамкой считывания, расположенной в конце оперона. Полипептид обозначили SoxD. Исследовали оптический спектр и ЭПР-спектр данного фермента и показали, что он содержит новый гем A[S]. Этот гем имеет 2-гидроксиэтилгеранилгеранил в положении 2 порфиринового кольца. Германия, European Molecular Biol. Lab. Meyerhof Strasse 1, Postfach 102209, D-69012 Heidelberg. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SULFOLOBUS ACIDOCALDARIUS (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ
ХИНОЛОКСИДАЗНЫЙ КОМПЛЕКС SOX ABCD
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ГЕМ A[S]
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЭПР СПЕКТРЫ

Доп.точки доступа:
Lubben, Mathias; Warne, Antony; Albracht, Simon P.J.; Saraste, Matti

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.206

Cytochrome bo from Escherichia coli: Reaction of the oxidized enzyme with hydrogen peroxide [Text] / Nicholas J. Watmough [et al.] // Biochem. J. - 1994. - Vol. 300, N 2. - P469-475 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Цитохром bo Escherichia coli: реакция окисленного фермента с пероксидом водорода
Аннотация: Окисленный цитохром bo реагирует с молекулярными конц-иями H[2]O[2] с образованием единственного производного. Полученное соединение характеризуется максимумом Соре при 411 нм, увеличенным поглощением при 555 нм и сниженной интенсивностью при 624 нм. Видимая константа диссоциации для этого процесса составляет 4*10{-6} М, бимолекулярная константа скорости нового соединения составляет (1,25-1,7)*10{3}М{-1}.с{-1}. Спектроскопические исследования показали, что образующееся соединение не является продуктом окисления порфиринового кольца. Бинуклеарный центр соединения должен содержать оксиферрильный гем (S-1), сопряженный с Cu(П) ионом (S-1/2) для образования нового парамагнитного центра. Показали, что условия образования оксиферрильных видов являются такими же как в случае образования P формы цитохром c-оксидазы, часто содержащей связанный пероксидный ион. Данные обсуждают в связи с механизмом р-ции гем-медных концевых оксидаз. Великобритания, Sch. Biol. Sci. Univ East Anglia, Norwich NR4 7TJ. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ BO
РЕАКЦИЯ
ВОДОРОД ПЕРОКСИД
ГЕМ-МЕДНЫЕ ОКСИДАЗЫ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Watmough, Nicholas J.; Cheesman, Myles R.; Greenwood, Colin; Thomson, Andrew J.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.08-04Б4.70

Mogi, Tatsushi.
Molecular structure of a heme-copper redox center of the Echerichia coli ubiquinol oxidase: Evidence and model [Text] / Tatsushi Mogi, Haruki Nakamura, Yasuhiro Anraku // J. Biochem. - 1994. - Vol. 116, N 3. - P471-477 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Молекулярная структура гем-медного окислительно-восстановительного центра убихинолоксидазы Escherichia coli: факты и модель
Аннотация: Обзор. Обобщены биохим., спектроскопические и молекулярно-биологические данные, полученные за последние 10 лет для бактериальных дыхательных оксидаз. Основываясь на самых последних физ.-хим. и молекулярно-биол. данных и теоретических предпосылках о сворачивании белков в мембране авт. предлагают четвертичную структуру гем-медного центра убихинолоксидазы E. coli bo-типа. Япония, Dep. Plant Sci., Grad. Sch. Sci., The Univ. Tokyo, Hongo, Bunkyo-ku, Tokyo 113. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ДЫХАНИЕ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ОКСИДАЗЫ
УБИХИНОЛОКСИДАЗА
ГЕМ-МЕДНЫЙ ЦЕНТР
СТРУКТУРА
ESCHERICHIA COLI
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 53

Доп.точки доступа:
Nakamura, Haruki; Anraku, Yasuhiro

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.77

Heme loss from myoglobin and hemoglobin and its relation to protein stability [Text] : program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994 / M. S. Hargrove [et al.] // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P271 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Потеря гема миоглобином и гемоглобином и ее связь со стабильностью белка
Аннотация: Для разработки метода определения диссоциации гемина в миоглобине кашалота His64(E7) заменяли на Tyr, что приводило к образованию холо-формы зеленого цвета (сильная полоса поглощения при 600 нм). Для его стабилизации проведена замена Val68(E11)'-'Phe. При смешивании избытка Tyr64, Val168-апоглобина с метмиоглобином или метгемоглобином раствор вновь приобретал бурый цвет, а изменения спектра поглощения позволили измерить кинетику диссоциации гемина из холо-форм. Такой метод анализа использован для измерения скоростей диссоциации гемина из нативного метмиоглобина, четырех мутантов миоглобина (A64(E7), A68(E11), F68(E11) и E45(CD3)), нативного метгемоглобина, валентных гибридов гемоглобина и двух мутантов гемоглобина ('альфа'G64(E7) и 'бета'G64(E7)). При pH 7 и 37'ГРАДУС'C обнаружены две кинетические фазы диссоциации гемина из нативного гемоглобина человека. Валентные и мутантные гибриды гемоглобина использованы для отнесения быстрой фазы (k=7,8'+-'2,0 ч{-1}) к диссоциации гемина из ферри-формы 'бета'-субъединиц, а медленной (k=0,6'+-'0,15 ч{-1}) - к диссоциации из 'альфа'-субъединиц. Для природного метмиоглобина скорость диссоциации равна 0,007'+-'0,001 ч{-1}. В попытке дополнительной стабилизации апоглобина в миоглобин кашалота введена S-S-связь. Для выяснения роли гема в стабилизации исследованы природный миоглобин и ряд его мутантов в апо- и холо-формах. США, Dep. Biochem. & Cell Biol., Rice Univ., Houston, TX 77251

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.07.23
Рубрики: ГЕМОГЛОБИНЫ
МИОГЛОБИНЫ
ГЕМ
ПОТЕРЯ
СВЯЗЬ
БЕЛОК
СТАБИЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Hargrove, M.S.; Quillin, M.L.; Phillips, G.N.; Olson, J.S.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.15

Wu, Shuguang.
Oxidation of dibenzothiophene catalyzed by heme-containing enzymes encapsulated in sol-gel glass: A new form of biocatalysts [Text] / Shuguang Wu, Jian Lin, Sunney I. Chan // Appl. Biochem. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 47, N 1. - P11-20 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Окисление дибензотиофена, катализируемое гем-содержащими ферментами, инкапсулированными в твердом гелиевом стекле
Аннотация: Проведено инкапсулирование гем-содержащих ферментов (цитохром C, миоглобин, пероксидаза хрена, гемоглобин) в твердом гелиевом стекле. Все иммобилизованные ферменты имели сходные по сравнению со свободными спектроскопические свойства и обладали близкими каталитическими активностями при окислении дибензотиофена. Отмечается простота отделения инкапсулированных ферментов от реакционной среды, что делает их применение более практичным. США, Arthur Amos Noyes Lab. Chem. Physics 127-72, California Inst. Technol., Pasadena, CA 91125. Библ. 12

ГРНТИ	34.47.03

ВИНИТИ 341.47.03.11
Рубрики: ДИБЕНЗОТИОФЕН
ОКИСЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЕМ-СОДЕРЖАЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
УСЛОВИЯ ИНКАПСУЛИРОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Lin, Jian; Chan, Sunney I.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04М1.639

Effects of mifepristone (RU-486) on heme metabolism and cytochromes P-450 in cultured chick embryo liver cells. Possible implications for acute porphyria [Text] / Edward E. Cable [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 225, N 2. - P651-657 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Влияние мифепристона (RU-486) на метаболизм гема и цитохрома P-450 в культуре клеток эмбриональной печени цыпленка. Возможная взаимосвязь с острой порфирией
Аннотация: В опытах на первичной культуре клеток эмбриональной печени цыпленка изучали нек-рые эффекты перорального контрацептива мифепристона (I). I (конц-ии 5-20 мкМ) индуцировал синтез мРНК и активность 'дельта'-аминолевулинатсинтазы, и этот эффект сохранялся также и в присутствии дефероксамина (II; 0,25 мМ), к-рый является ингибитором феррохелатазы. I + II также вызывали накопление значительных кол-в порфиринов. I (20 мкМ) увеличивал содержание суммарного цитохрома P-450 и активность эритромициндеметилазы, к-рая специфически катализируется изоформой P-450, 3A, но не влиял на активность этоксирезоруфин-O-деэтилазы, бензилгидроксирезоруфин-O-деалкилазы и бензфетамин-N-деметилазы. Так, I, в отличие от др. порфириногенов (гидантоины, барбитураты), не вызывал накопления уропорфирина и не индуцировал активность гемоксигеназы в микросомах. США, Div. Digestive Disease Nutr., Univ. Massachusetts Med. Center, Worcester, MA 01655. Библ. 58

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.19.09
Рубрики: МИФЕПРИСТОН
ВЛИЯНИЕ
ЦИТОХРОМ P-450
ГЕМ
МЕТАБОЛИЗМ
ПЕЧЕНЬ
ЦЫПЛЯТА

Доп.точки доступа:
Cable, Edward E.; Pepe, Joyce A.; Donohue, Susan E.; Lambrecht, Richard W.; Bonkovsky, Herbert L.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.11-04М2.42

The heme iron coordination complex in His64(E7) Tyr recombinant sperm whale myoglobin [Text] / Serge Pin [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 38. - P11618-11623 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Координационный комплекс железа гема в рекомбинантном мутанте His64(E7)Tyr миоглобина кашалота
Аннотация: Получен мутант миоглобина кашалота по дистальному остатку гистидина His64(E7)Tyr, к-рый имеет электронную структуру железа гема, аналогичную природным гемоглобинам M Boston и M Saskatoon человека. Спектроскопически показано, что дистальный Tyr64 образует с железом связь и имеет pK 5,6. В зоне pH 4,7-11,0 методом ЭПР выявлено, что железо гема может иметь в качестве дистального лиганда м-лу воды либо Tyr64. Координацию железа гема исследовали методом рентгеновской абсорбционной околокраевой спектроскопии (XANES), к-рая показала, что железо образует шестикоординатный комплекс как в белке дикого типа, так и в мутанте H64Y, причем в мутанте железо связано с фенольным атомом кислорода (Fe-OH['ФИ']) без вытеснения атома водорода. При снижении pH от 7 до 5,6 связь Fe-OH['ФИ'] ослабляется, что приводит к увеличению содержания высокоспиновой формы. При низких pH связь Fe-OH['ФИ'] может разорваться, а железо образует связь с иным лигандом. Франция, Lab. Biol. Phys.-Chim., Univ. Paris VII, 75251 Paris Cedex 05. Библ. 43

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.07.23
Рубрики: МИОГЛОБИНЫ
МУТАНТ РЕКОМБИНАНТНЫЙ
ЖЕЛЕЗО ГЕМ
КООРДИНАЦИОННЫЙ КОМПЛЕКС
КАШАЛОТЫ

Доп.точки доступа:
Pin, Serge; Alpert, Bernard; Cortes, Robert; Ascone, Isabella; Chiu, Mark L.; Sligar, Stephen G.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.11-04М2.43

Taketani, Shigeru.
Разнообразие ферментов конечных [стадий] биосинтеза гема [Text] / Shigeru Taketani // Seikagaku. - 1995. - Vol. 67, N 3. - С. 233-237 . - ISSN 0037-1017

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.07.23
Рубрики: ГЕМОГЛОБИНЫ
ГЕМ
БИОСИНТЕЗ
ФЕРМЕНТЫ

16.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.555

Induction of peripheral-type benzodiazepine receptors during differentiation of mouse erythroleukemia cells. A possible involvement of these receptors in heme biosynthesis [Text] / Shigeru Taketani [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 10. - P7527-7531 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Индукция бензодиазепиновых рецепторов периферического типа в ходе дифференцировки клеток эритролейкоза мышей. Возможное участие рецепторов в биосинтезе гема
Аннотация: Проклонирован белок 18 кД PBR/IBP, связывающий изохинолин-карбоксамид, из библиотеки кДНК клеток эритролейкоза мышей. Белок образован 169 аминокислотными остатками и весьма гомологичен PBR/IBP из других источников. После экспрессии клонированной кДНК получен PBR/IBP с высокой аффинностью к изохинолин-карбоксамиду. Под действием диметилсульфоксида в клетках на 72 ч повышается содержание мРНК PBR/IBP и происходит индукция копропорфириноген-оксидазы и феррохелатазы. Диазепам также индуцирует экспрессию PBR/IBP. Изучено связывание меченного {3}H лиганда клетками и конкуренция за связывание ряда порфиринов и диазепинов. Митохондральный порин, ассоциированный с бензодиазепиновым рецептором PBR периферического типа, нечувствителен к индукции. Япония, Dep. Hygiene, Kansai Med. Univ., Osaka 570. Библ. 33

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.02
Рубрики: РЕЦЕПТОР БЕНЗОДИАЗЕПИНОВ
УЧАСТИЕ
ГЕМ
БИОСИНТЕЗ
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА КЛЕТОЧНАЯ
ЭРИТРОЛЕЙКОЗ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Taketani, Shigeru; Kohno, Hirao; Okuda, Masahiro; Furukawa, Takako; Tokunaga, Rikio

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.703

Erythroid expression of the heme-regulated eIF-2'альфа' kinase [Text] / John S. Crosby [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1994. - Vol. 14, N 6. - P3906-3914 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Эритроидная экспрессия регулируемой гемом eIF-2'альфа'-киназы
Аннотация: Гем-регулируемый ингибитор HRI (цАМФ-независимая протеинкиназа, избирательно фосфорилирующая 'альфа'-субъединицу эукариотического фактора-2 инициации) обнаружен в костном мозге и периферической крови кроликов (с анемией или без нее), но не в других клетках и тканях кролика. В небольших количествах HRI присутствует в культивируемых клетках MEL эритролейкоза мышей и в клетках K562 хронического миелолейкоза человека; содержание HRI увеличивается после индукции дифференцировки клеток гемином или диметилсульфоксидом с повышением уровня мРНК HRI, чему препятствует ингибитор гемзависимого биосинтеза 3-амино-1,2,4-триазол. Одновременное внесение гемина и 3-амино-1,2,4-триазола в индукционную среду с диметилсульфоксидом предотвращает угнетение индукции HRI 3-амино-1,2,4-триазолом. США, Div. Hlth Sci., MIT, Cambridge, MA 02139. Библ. 55

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА
ЦАМФ-НЕЗАВИСИМАЯ
ГЕМ-РЕГУЛИРУЕМЫЙ ИНГИБИТОР
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА КЛЕТОЧНАЯ
ЭРИТРОЛЕЙКОЗ

Доп.точки доступа:
Crosby, John S.; Lee, Karen; London, Irving M.; Chen, Jane-jane

18.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.01-04Н1.257

Identification of binding sites for transcription factors NF-'каппа'B and AP-2 in the promoter region of the human heme oxygenase 1 gene [Text] / Yan Lavrovsky [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 13. - P5987-5991 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Идентификация сайтов связывания факторов транскрипции NF-'каппа'B и AP-2 в промоторном участке гена гем-оксигеназы 1 человека
Аннотация: Исследовали присутствие регуляторных элементов в промоторной области гена гем-оксигеназы 1 человека (НО-1). Обработка гемом увеличивала активность НО и уровень мРНК НО-1. При этом наблюдали увеличение кол-в факторов транскрипции АР-2 и NF-'каппа'B, и в меньшей мере - АР-1. Обнаружено присутствие сайтов связывания АР-2 и NF-'каппа'B в промоторной области гена НО-1. Присутствие регуляторных последовательностей для этих факторов, активация к-рых ассоциирована с быстрым ответом клетки на повреждение, может отражать важную роль, к-рую НО-1 играет в защитных механизмах от повреждения тканей. США, The Rockefeller Univ. Hospital, New York, NY 10021. Библ. 43

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
ФАКТОР NF'КАППА'B
ФАКТОР АР-2
САЙТЫ СВЯЗЫВАНИЯ
ВЫЯВЛЕНИЕ
ГЕН ГЕМ-ОКСИГЕНАЗЫ 1
ПРОМОТОРНАЯ ОБЛАСТЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Lavrovsky, Yan; Schwarzman, Michal L.; Levere, Richard D.; Kapppas, Attallah; Abtaham, Nader G.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.37

Logan, Michael S. P.
Reaction with cyanide of hydroxylamine oxidoreductase of Nitrosomonas europaea [Text] / Michael S. P. Logan, Claude Balny, Alan B. Hooper // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 28. - P9028-9037 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Реакция с цианидом гидроксиламиноксидоредуктазы Nitrosomonas europaea
Аннотация: Гидроксиламиноксидоредуктаза (ГАО) катализирует р-цию окисления гидроксиламина до нитрита, которая является ступенью в генерирующем энергию окислении аммиака до нитрита бактерией N. europaea. Каждая субъединица ГАО содержит 7 с-гемов и 1 гем Р460. Перекрестносвязанный от метиленового углерода с кольцом белкового тирозина с-гем образует часть активного сайта фермента. Железо гема Р460, вероятно, связано мостиковым лигандом с железом с-гема. Исследовали р-цию цианида с содержащей трехвалентное железо ГАО. Найдено, что F{-}, Cl{-}, Br{-}, N{-}[3], SCN{-} и OCN{-} не реагировали с ГАО. Цианид связывался с высокой аффинностью с гемом Р460 фермента с образованием моноциано комплекса ГАО. Преобладающая общая форма ГАО-А образовывала только моноциано производное гема Р460, в то время как другая ГАО-В образовывала моно- и дициано комплекс. Исследованы оптические и кинетические показатели образования комплексов. Образование моногемового комплекса ингибировало активность фермента. На основании полученных результатов выдвигают гипотезу, которая предполагает, что ГАО является димером, в котором электроны быстро уравновешиваются между с-гемами каждой субъединицы, но не между олигомерами. Заключают, что цианид может использоваться в качестве зонда активного сайта ГАО. США, Dep. Genetics and Cell Biol., Univ. Minnesota, 250 BioSci, MN 55108. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГИДРОКСИЛАМИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
ЦИАНИД
СВЯЗЫВАНИЕ
ГЕМ Р460
ЦИАНОКОМПЛЕКСЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
АКТИВНОСТЬ
NITROSOMONAS EUROPAEA

Доп.точки доступа:
Balny, Claude; Hooper, Alan B.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 96.04-04М2.543

A heme oxygenase product, presumably carbon monoxide, mediates a vasodepressor function in rats [Text] / Robert A. Johnson [et al.] // Hypertension. - 1995. - Vol. 25, N 2. - P166-169 . - ISSN 0194-911X
Перевод заглавия: Продукт гем-оксигеназы, вероятно окись углерода, опосредует вазодепрессорную функцию у крыс
Аннотация: У крыс-самцов Spraque-Dawley после введения ингибитора гем-оксигеназы (ГО) Zn-дейтеропорфирин-2,4-бис-гликола наблюдалось повышение среднего АД (на 19%) и общего периферич. сопротивления (на 47%) при уменьшении сердечного выброса (-16%). Др. ингибитор ГО Zn-протопорфирин IX также вызывал увеличение АД. Не содержащие Zn производные протопорфирина не оказывали влияния на системную гемодинамику. Сделан вывод, что прессорный эффект ингибиторов ГО сопряжен с отсутствием действия эндогенной окиси углерода. США, The New York Med. College, Valhalla, NY 10595. Библ. 16

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.19.09
Рубрики: АРТЕРИАЛЬНОЕ ДАВЛЕНИЕ
ГЕМ-ОКСИГЕНАЗА
ИНГИБИТОРЫ
ОКИСЬ УГЛЕРОДА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Johnson, Robert A.; Lavesa, Manuel; Askari, Bardia; Abraham, Nader G.; Nasjlctti, Alberto

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска