СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 57
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-57

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.153

Поверхностный заряд мембран бактерий и его роль в секреции сериновой протеиназы клетками Bacillus subtilis [Текст] / А. В. Артемов [и др.] // Биол. н. - 1990. - N 2. - С. 113-119 . - ISSN 0470-4606
Аннотация: Одно-, двух- и трехвалентные катионы металлов увеличивают выход флуоресценции 9-аминоакридина в суспензиях хроматофоров пурпурной несерной бактерии Rhodospirillum rubrum, изолированных тилакоидных мембран и клеток цианобактерии Anabaena variabilis, клеток Bacilius subtilis. Действующие конц-ии катионов возрастают приблизительно в 10 раз с уменьшением их валентности на 1, что свидетельствует о возможности использования 9-аминоакридина в кач-ве индикатора поверхностного заряда мембран бактерий. Поверхностный отрицательный заряд клеток В. subtilis увеличивается к началу секреции сериновой протеиназы. Катионы металлов стимулируют секрецию сериновой протеиназы клетками B. subtilis, стимулирующий эффект коррелирует с действием катионов на выход флуоресценции 9-аминоакридина. Предполагается, что поверхностный заряд цитоплазматической мембраны регулирует образование и выделение сериновой протеиназы клетками B. subtilis.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
ПОВЕРХНОСТНЫЙ ЗАРЯД
АМИНОАКРИДИН * 9-
ВЫХОД ФЛУОРЕСЦЕНЦИИ
ПРОТЕИНАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СЕКРЕЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Артемов, А.В.; Барский, Е.Л.; Мелиховский, В.А.; Назаренко, А.В.; Самуилов, В.Д.; Хакимов, С.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.06-04К1.550

Wegener's granulomatosis autoantigen is a novel neutrophil serine proteinase [Text] / John L. Niles [et al.] // Blood. - 1989. - Vol. 74, N 6. - P1888-1893 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: Аутоантиген гранулематоза Вегенера является вновь обнаруженной серинпротеиназой нейтрофилов
Аннотация: Определяли акт-ть сыворотки крови б-ных активным гранулематозом Вегенера, содержащей циркулирующие аутоантитела класса IgG. Такие сыворотки в р-ции непрямой иммугофлуоресценции окрашивали цитоплазму нейтрофилов, а методом иммуноблотинга установлено, что они реагировали с белком нейтрофилов с мол. м. 29 кД. К антигену получили мышиные моноклональные антитела и с их помощью провели аффинную очистку указанного белка. Очищенный антиген имел N-терминальную аминокислотную последовательность, гомологичную для членов семейства серинпротеиназ. Заключили, что цитоплазм. антиген нейтрофилов, связывающийся с аутоантителами сыворотки б-ных активной формой гранулематоза Вегенера, является конкретной серинпротеиназой. Библ. 28. M. A. Arnaout. Renal Unit, Massachusetts Gen. Hosp., Charlestown, MA 02129, U. S.

ГРНТИ	34.43.55

ВИНИТИ 341.43.55.02
Рубрики: АУТОАНТИТЕЛА
АУТОАНТИГЕН
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ГРАНУЛЕМАТОЗ ВЕГЕНЕРА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Niles, John L.; McCluskey, Robert T.; Ahmad, Mir F.; Arnaout, M.Amin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.06-04М4.58

Lipoprotein(a) binds to fibronectin and has serine proteinase activity capable of cleaving it [Text] / Eeva-Marjatta Salonen [et al.] // EMBO Journal. - 1989. - Vol. 8, N 13. - P4035-4040 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Липопротеин (а) связывается с фибронектином и обладает активностью сериновой протеиназы, способной к его расщеплению
Аннотация: Установлено, что атерогенный липопротеин (a) (I) связывается с C-концевым гепарин-связывающим доменом иммобилизов. фибронектина (II). При этом наблюдается расщепление II на фрагменты с мол. м 180, 160, 130, 115 и 63 КД. Спектр фрагментов значительно отличается от продуктов протеолиза, вызываемого плазмином, калликреином, катепсином G или термолизином. Расщепление II наблюдается при отношении I/II, изменяющемся в диапазоне 1:1 - 1:100. Протеолитич. активность I характеризуется высокой субстратной специфичностью, не отличается по характеру ингибирования от сериновых протеаз и близка в образцах СК, полученной от различных доноров. Финляндия, Univ. of Helsinki, SF-00290 Helsinki. Библ. 48.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.19
Рубрики: ЛИПОПРОТЕИНЫ
И ЛИПОПРОТЕИН
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ФИБРОНЕКТИН
ПЛАЗМА КРОВИ
АТЕРОСКЛЕРОЗ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Salonen, Eeva-Marjatta; Jauhiainen, Jauhiainen; Zardi, Luciano; Vaheri, Antti; Ehnholm, Christian

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.10-04М3.614

Fish skeletal muscle contains a novel serine proteinase with an unusual subunit composition [Text] / Eduardo J. E. Folco [et al.] // Biochem. J. - 1989. - Vol. 263, N 2. - P471-475 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Скелетные мышцы рыбы содержат новую сериновую протеиназу с необычной структурой субъединиц
Аннотация: С помощью хроматографии на ДЕАЕ-сефацеле, октилсефарозе CL 4В и аргинин-Сефарозе 4В получена очищенная протеиназа I (ПI) из скелетных мышц серебряного горбыля. Мол. масса ПI, определенная гель-фильтрацией на Сефакриле S-300, составила 269 000. В денатурирующих условиях ПI диссоциировала на 2 субъединицы с мол. м. 20 000 и 15 500 в соотношении 1,8 : 1. Оптимум рН для ПI равен 8,5. Активность ПI значительно падает в присутствии ингибиторов сериновых протеиназ, в то время как ингибиторы др. типов протеиназ не влияли на активность ПI. Соединения, представляющие собой N-блокированные пептиды 4-метил-7-кумариламиды и содержащие остатки аргинина или лизина, к-рые соединены с флуорогенной группой, являются эффективными субстратами ПI. Считают, что ПI отличается от протеиназ, ранее описанных в скелетных мышцах; ПI участвует в катаболизме миофибриллярных белков. Аргентина, Instituto Nacional de Technologia Industrial, Centro de Investigaciones de Tecnologia Pesquera, 7600 Mar del Plata. Библ. 29.

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.33
Рубрики: СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СТРУКТУРА
АКТИВНОСТЬ
РЫБЫ

Доп.точки доступа:
Folco, Eduardo J.E.; Busconi, Liliana; Martone, Celina B.; Sanchez, Jorge J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.12-04М4.122

Mykles, Donald L.
Purification and characterization of a multicatalytic proteinase from crustacean muscle: Comparison of latent and heat-activated forms [Text] / Donald L. Mykles // Arch. Biochem. and Biophys. - 1989. - Vol. 174, N 1. - P216-228 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Очистка и характеристика мультикаталитического комплекса протеиназы из мышц ракообразных: сравнение латентной и термо-активированной форм
Аннотация: Из мышц ракообразных была выделена и очищена протеиназа (П) с высокой мол. м. (740 кД). Этапами очистки были: высаливание сульфатом аммония, 3-минутное нагревание до 60'ГРАДУС' С, хроматография на аргинин-сефарозе и Моно Q. Анализ субстратной специфичности и ингибиторный анализ показал, что П является сериновой протеиназой с 1 или несколькими цистеиновыми остатками, непосредственно вовлеченными в катализ. П в латентной форме была выделена аналогич. методом, исключая нагревание. Очищенная латентная форма м. б. переведена в активную форму с помощью нагревания, что исключает денатурацию эндогенного ингибитора. Двумерный электрофорез показал, идентичность 2 форм П - 8 полипептидных цепей с мол. м. от 25 до 32,5 кД и 9 полипептидов с мол. м. около 41 кД. Различий по форме и субмолекулярной структуре 2 форм фермента не обнаружено. Предполагают, что активация П связана с небольшими изменениями в конформации молекулы, а не с ковалентными модификациями при образовании ферментного комплекса. США, Colorado State Univ., Fort Collins, CO 80523. Библ. 41.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ФОРМЫ
МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ
РАКООБРАЗНЫЕ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.12-04Б3.156

Cloning and expression of the Lactococcus lactis subsp. cremoris SK11 gene encoding an extracellular serine proteinase [Text] / Vos Willem M. de [et al.] // Gene. - 1989. - Vol. 85, N 1. - P169-176 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Клонирование и экспрессия гена, кодирующего внеклеточную сериновую протеиназу у Lactococcus lactis subsp. cremoris SK11
Аннотация: Плазмидный ген prtP из Lactococcus lactis subsp. cremoris SK11, кодирующий протеиназу клеточ. стенки (PrtP; гидролизует 'альфа'[5][1]-, 'бета'- и 'каппа'-казеин), идентифицировали в библиотеке генов 'лямбда'EMBL3 в E. coli, используя иммунологич. методы, и клонировали в шт. MG1363 и SK1128 (Prtварианты L. lactis NCDO712 и L. cremoris SK11). Казеинолитич. активность протеиназы, экспрессируемой клонированным геном prtP, и протеиназ дикого типа были идентичны. В С-терминальной части PrtP идентифицировали участок связывания PrtP с клеточ. стенкой. Сконструирован делетированный вариант prtP, экспрессирующий C-усеченную протеиназу, к-рая полностью выделяется в культуральную среду, но сохранила специфичность гидролиза казеиновых фракций. Библ. 25. Нидерланды, Molecular Genetic Group, Dept. of Biophys. Chem., Netherland Inst. for Dairy Res. (NIZO), Ede.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.17.07 + 341.27.21.02.17
Рубрики: LACTOBACILLUS LACTIS (BACT.)
МУТАНТЫ ПО ПРОТЕИНАЗЕ
ДЕЛЕЦИОННЫЕ МУТАНТЫ
ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН СЕРИНОВОЙ ПРОТЕИНАЗЫ PRTP
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
КЛОНИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
УКОРОЧЕННАЯ ФОРМА
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
de, Vos Willem M.; Vos, Pieter; de, Haard Hans; Boerrigter, Ingrid

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.196

Artemov, Anatoly V.
Effect of polyelectrolytes on serine proteinase secretion by Bacillus subtilis [Text] / Anatoly V. Artemov, Vitaly D. Samuilov // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 262, N 1. - P33-35 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Влияние полиэлектроилтов на секрецию сериновой протеиназы Bacillus subtilis
Аннотация: Добавление поликатионов (полилизина, протамина, полиэтиленимина) с мол. массами 5-40 кД, а также ионов Na+ стимулировало секрецию сериновой протеиназы клетками B. subtilis. Полианионы и поликатионы с высокими Mr (100-200 кД) были эффективны. Секреция фермента в присутствии поликатионов или Na+ была одинаковой по величине. Предполагается, что катионы, конкурируя с ферментом за отрицательно заряженные сайты на поверхности бактериальной мембраны, вызывают десорбцию фермента. Синтез протеиназы останавливается, когда фермент присоединяется к наружной поверхности мембраны, а при его десорбции индуцируется синтез дополнительного колва протеиназы. Библ. 6.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СЕКРЕЦИЯ
ПОЛИКАТИОНЫ
ПОЛИЛИЗИН
ПРОТАМИН
ПОЛИЭТИЛЕНИМИН
ВЛИЯНИЕ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ

Доп.точки доступа:
Samuilov, Vitaly D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.05-04Б1.98

Sobemovirus genome appears to encode a serine protease related to cysteine proteases of picornaviruses [Text] / Alexander E. Gorbalenya [et al.] // FEBS Lett. - 1988. - Vol. 236, N 2. - P287-290 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Геном собемовируса вероятно кодирует сериновую протеиназу, родственную цистеиновым протеиназам пикорнавирусов
Аннотация: С помощью компьютерного анализа идентифицировали возможную сериновую протеиназу среди неструктурных белков вируса южной мозаики бобов. Предсказанная структура протеиназы обнаруживает значительное сходство с протеиназами серинового типа пикорнавирусов. Заключено, что для генома данного вируса свойственна основная стратегия экспрессии, характерная для других вирусов, содержащих "плюс"-геномную цепь РНК с ковалентно связанным на 5'-конце небольшим белком VPg и генерированием функциональных белков процессингом полипротеина. Библ. 15.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07 + 341.25.29.17.35
Рубрики: ВИРУС ЮЖНОЙ МОЗАИКИ БОБОВ
ГЕНОМ ВИРУСНЫЙ
СТРУКТУРА
ФЕРМЕНТЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СОБЕМОВИРУС
ЦИСТЕИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ПИКОРНАВИРУСЫ
ГОМОЛОГИЯ
ВИРУСЫ РАСТЕНИЙ

Доп.точки доступа:
Gorbalenya, Alexander E.; Koonin, Eugene V.; Blinov, Vladimir M.; Donchenko, Alexei P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.03-04К1.838

Effect of serine proteinase from Staphylococcus aureus on in vitro stimulation of human lymphocytes [Text] / Ludmila Prokesova [et al.] // Immunol. Lett. - 1988. - Vol. 19, N 2. - P127-132
Перевод заглавия: Влияние сериновой протеиназы из Staphylococcus aureus на стимуляцию лимфоцитов человека in vitro
Аннотация: Исследования, проведенные in vitro, показали, что ни одна из использованных конц-ий (от 0,1 до 100 мкг/мл) сериновой протеиназы (СП) S. aureus (S. a.) не оказывает цитотоксич. действия на Лф периферич. крови человека и не стимулирует их пролиферацию в культуре, но модулирует действие ряда поликлональных активаторов Лф. Так 100 мкг/мл СП полностью блокирует РБТ, стимулированную митогенами В-Лф (делипидированный клеточный митоген Nocardia, S. a. и Escherichia coli), снижает РБТ Лф в присутствии МЛ и белка А S. a. и не влияет на РБТ, индуцированную ФГА. Кроме того, СП (100 мкг/мл) резко понижает синтез иммуноглобулинов плазматич. Кл, активиров. МЛ, S. a., E. coli и др., далеко ниже уровня нестимулиров. Кл в контроле. Этот эффект объясняется воздействием на активацию Лф, а не протеолизом секретируемых Ig, хотя СП способна к частичной переработке Ig. Влияние СП на пролиферацию Лф проявляется при одновременном или через 18 ч. после с митогеном добавлении в культуру. Заключают, что СП не влияют на первую стадию активации Кл. ЧССР, Depart. Med. Microbiol. and Immunol., Charles Univ., Studnickova 7, 128 00 Prague 2. Табл. 5. Библ. 19.

ГРНТИ	34.43.59

ВИНИТИ 341.43.59.07
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ
СТИМУЛЯЦИЯ
СТАФИЛОКОККИ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Prokesova, Ludmila; Porwit-Bobr, Zofia; Baran, Krystyna; Potempa, Jan; John, Ctirad

10.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 11.12-04В4.423

Antiprotease activity of selected Slovak medicinal plants [Text] / A. Jedinak [et al.] // Pharmazie. - 2010. - Vol. 65, N 2. - P137-140 . - ISSN 0031-7144
Перевод заглавия: Антипротеазная активность некоторых лекарственных растений Словакии
Аннотация: Для исследований использовали 56 метанольных экстрактов из коры, цветов, листьев и стеблей 30 видов древесных, кустарниковых и травянистых растений, используемых в традиционной медицине в Малых Карпатах Словакии. С помощью хромогенного биометода определяли антипротeазную активность (трипсин, тромбин, урокиназа). Словакия, Inst. of Molecular Physiology and Genetics, Bratislava. Библ. 27

ГРНТИ	68.35.43

ВИНИТИ 681.35.43.15
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ИНГИБИТОРЫ
ВЫСШИЕ РАСТЕНИЯ
СЛОВАКИЯ

Доп.точки доступа:
Jedinak, A.; Valachova, M.; Maliar, T.; Sturdik, E.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.11-04К1.149

An inhibitor specific for the mouse T-cell associated serine proteinase 1 (TSP-1) inhibits the cytolytic potential of cytoplasmic granules but not of intact cytolytic T cells [Text] / M. M. Simon [et al.] // J. Cell Biochem. - 1989. - Vol. 40, N 1. - P1-13 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Ингибитор специфичный для сериновой протеиназы, ассоциированной с Т-клетками мыши (TSP-1), угнетает цитолитический потенциал цитоплазматических гранул, но не интактных Т-клеток
Аннотация: Кроме охарактеризованных ранее молекул, выделяющихся при взаимодействии цитотоксические Т-лимфоциты (ЦТЛ) - мишень, - цитолизин (перфорин) порообразующий белок (PFP) (I) и цитотоксина (II), недавно выделена третья группа молекул - сериновая протеиназа, к-рую также называют - специфическая для Т-клеток протеиназа-1 (TSP-1), BLT-эстераза, гранзим А или SE1, представляющая собой дисульфидно-связанный гомодимер с м. м. 60 кДа, ассоциированный с цитоплазматическими гранулами из линий ЦТЛ. В наст. работе для исследования роли TSP-1 в лизисе мишени, Кл трех линий ЦТЛ и выделенные из них гранулы обрабатывали ингибитором протеиназ H-D-Pro-Phe-Avg-Chloromethyl-Keton (PFR-СК). PFR-СК не оказывал влияния ни на ЦТЛ, ни на ассоциированную с гранулами TSP-1. Однако после предварительной обработки гранул ингибитором TLPK, не влияющим на активность TSP-1 и активность интактных ЦТЛ, PFR-СК угнетал как активность TSP-1, так и цитолитическую активность гранул (но не самих ЦТЛ). Результаты указывают, что цитолиз Кл-мишеней ЦТЛ активирует TSP-1 ассоциированную с гранулами, к-рая участвует в реакции на ее терминальной стадии, возможно ответственной за процессинг структур внутри гранул или на поверхности мембран мишени. Библ. 38. Max-Planck-Inst. fur Immunbiol., Freiburg DB.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.09.17 + 341.43.29.15
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т ЦИТОТОКСИЧЕСКИЕ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ГРАНУЛЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ЦИТОЛИЗ

Доп.точки доступа:
Simon, M.M.; Prester, M.; Kramer, M.D.; Fruth, U.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.91

Potempa, Jan.
Stabilization vs. degradation of Staphylococcus aureus metalloproteinase [Text] / Jan Potempa, Zofie Porwit-Bobr, James Travis // Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1989. - Vol. 993, N 2-3. - P301-304 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Стабилизация металлопротеиназы из Staphylococcus aureus против деградации
Аннотация: Очищенная металлопротеиназа (МП) из S. aureus содержит следовые кол-ва сериновой протеиназы (СП), к-рая быстро расщепляет МП в присутствии ЭДТА. Однако эта деградация не происходит в присутствии ионов Са{2}+ или после удаления СП иммуноаффинной хр-фией. Избирательное хелатирование ионов Zn{2}+ о-фенантролином приводит к обратимой инактивации МП, но не сопровождается расщеплением апо-МП даже при наличии избытка СП. Этим фактам дается след. объяснение. ЭДТА хелатирует связанные с МП ионы Са{2}+ и Zn{2}+, вызывая необратимую инактивацию МП, а также конформационные изменения в апо-МП. Такая ампо-МП подвергается протеиолизу следовыми кол-вами СП. Полученные рез-ты объясняют, почему МП, очищенная из шт. S. aureus, дефектных по СП, устойчива к "автолизу". Библ. 16. США, Dep. of Biochem., Univ. of Georgia, Athens GA 30602.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
СТАБИЛИЗАЦИЯ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ИОНЫ КАЛЬЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
АПОФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Porwit-Bobr, Zofie; Travis, James

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.02-04К1.182

A cytotoxic serine proteinase isolated from mouse submandibular gland [Text] / Tadakatsu Shimamura [et al.] // Immunol. Lett. - 1989. - Vol. 22, N 2. - P155-160 . - ISSN 0165-2478
Перевод заглавия: Цитотоксическая серинпротеиназа, выделенная из подчелюстной слюнной железы мыши
Аннотация: С помощью гель-фильтрационной хроматографии на сефадексе G-50 и обратимой фазы высокоэффективной жидкостной хроматографии из подчелюстных желез мышей BALB/с выделен новый цитотоксический фактор, являющийся серинпротеиназой, принадлежащей к мышиному железистому калликреину с мол. м. 27 кДа. Очищенная серинпротеиназа проявляла цитотоксическую активность против мышиных тимоцитов, зависящую от дозы. Показано, что ингибитор серинпротеиназы диизопропилфторфосфат блокирует ее цитотоксическую активность. Указывается, что цитотоксическая активность серинпротеиназы может играть роль в механизмах клеточного киллинга цитотоксических Т-лимфоцитов, натуральных клеток-киллеров, макрофагов и нейтрофилов, а также в воспалительном процессе, развитии эмбрионов, устранении стареющих клеток, метастазов опухолевых клеток и в защитных р-циях против патогенных возбудителей. Учитывая возможности получения больших кол-в серипротеиназы рекомендуется использовать ее в модельных экспериментах по изучению механизмов киллинга клеток в различных биологических системах. Библ. 19. Showa Univ., Tokyo 142, JP.

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.11
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т ЦИТОТОКСИЧЕСКИЕ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ
МЫШИ
КАЛЛИКРЕИН

Доп.точки доступа:
Shimamura, Tadakatsu; Nagumo, Noboru; Ikigai, Hajime; Murakami, Kaori; Okubo, Sachie; Toda, Masako; Ohnishi, Reiko; Tomita, Motowo

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.309

Identification of a gene required for maturation of an extracellular lactococcal serine proteinase [Text] / Alfred J. Haandrikman [et al.] // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 5. - P2789-2974 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация гена, необходимого для созревания внеклеточной сериновой протеиназы лактококков
Аннотация: Ранее установили, что на протеиназной плазмиде pWV05 Lactococcus lactis subsp. cremoris Wg2 непосредственно перед структурным геном протеиназы (П) расположена неполная противоположно направленная открытая считывающая рамка (ORF1). Анализ нуклеотидной последовательности ORF1 показал, что она должна кодировать белок 33 кД. Экспрессия ORF1 в E. coli под контролем полимеразоспецифичного промотора РНК T7 привела к синтезу белка с мол. м. 'ЭКВИВ'32 кД, что хорошо согласуется с рассчетным значением. Получили делетированные варианты плазмиды pWV05, содержащие или не содержание ORF1, и использовали их для трансформации бесплазмидного prtштамма L. lactis subsp. lactis MG1363. Prt+-фенотип проявляли только трансформанты, несущие и ген prt и ORF1, однако иммунологический анализ обнаружил присутствие белков, реагирующих с моноклональными антителами, полученными против очищенной П, независимо от присутствия или отсутствия ORF1. Установили, что присутствие ORF1 приводит к снижению мол. м. секретируемой П на 'ЭКВИВ'20 кД. По-видимому, белок ORF1 активирует П путем удаления C-терминальной части у предшественника П. Кроме того, делеция C-терминального фрагмента П, состоящего из 130 аминокислотных остатков и, по-видимому, включающего "мембранный якорь", лишает П способности прикрепляться к клеточной оболочке. Библ. 34. Нидерланды, Dept. of Genetics and Microbiol., Univ. of Groningen, Kerklaan 30, 9751 NN Haren.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)
SUBSP. CREMORIS WG2
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОЦЕССИНГ
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА СОЗРЕВАНИЯ ПРОТЕИНАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Haandrikman, Alfred J.; Kok, Jan; Laan, Harry; Soemitro, Soetijoso; Ledeboer, Aat M.; Konings, Wil N.; Venema, Gerard

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.04-04Б2.128

Purification and characterization of a fibrinogenolytic serine proteinase from Aspergillus fumigatus culture filtrate [Text] / Gerald Larcher [et al.] // FEBS Lett. - 1992. - Vol. 308, N 1. - P65-69 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Очистка и характеристика фибриногенолитической сериновой протеиназы из фильтрата культуры Aspergillus fumigatus
Аннотация: Из фильтрата культуры Aspergillus fumigatus CBS 113.26 очищена фибриногенолитич. протеиназа путем осаждения сульфатом аммония и хр-фии на Сефадексе G-75 и иммобилизованном фенилаланине. У очищенной протеиназы мол. м составляет 'ЭКВИВ'33 кД по данным ЭФ в ПААГ с DDC-Na. При анализе ЭФ в ППАГ с ДДС-Na и сополимеризованным фибриногеном протеиназа обнаруживается как широкая полоса в верхней части геля, к-рая соответствует полимерным формам фермента, что подтверждено ЭФ некипяченых элюатов. Образец при ИЭФ дал узкую полосу с ИЭТ 8,75. Фермент негликозилирован. Протеиназная активность имеет оптимум pH 9 и т-ру 37-42'ГРАДУС', хотя снижение активности наблюдается при т-рах более 37'ГРАДУС' С. Химостатин сильно ингибирует протеиназную активность; хорошие кинетич. константы получены для синтетич. пептидного субстрата N-Suc-Ala-AlaPro-Phe(Leu)-pNA. Рез-ты свидетельствуют, что фермент относится к химотрипсиноподобным сериновым протеиназам. Библ. 26. Бельгия, Lab. Parasitologie-Mycologie, Centre Hospitalier Regional et Univ., F-49033 Angers Cedex.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ASPERGILLUS FUMIGATUS (FUNGI)
ШТАММ CBS 113.26
КУЛЬТУРАЛЬНЫЙ ФИЛЬТРАТ
ПРОТЕИНАЗА
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФИБРИНОГЕНОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Larcher, Gerald; Bouchara, Jean-Philippe; Annaix, Veronique; Symoens, Francoise; Chabasse, Dominique; Tronchin, Guy

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 92.10-04М6.016

Wypij, Donna M.
Characterization of homogeneous atrial granule serine proteinase, a candidate processing enzyme of pro-atrial natriuretic factor [Text] / Donna M. Wypij, Robert B. Harris // Life Sci. - 1992. - Vol. 50, N 7. - P523-531 . - ISSN 0624-3205
Перевод заглавия: Характеристика гомогенных атриальных гранул сериновой протеиназы, [вероятного] фермента процессинга про-атриального натрийуретического фактора
Аннотация: Сообщается о физ.-хим. св-вах электрофоретически гомогенного фермента (Ф), выделенного из субклеточной фракции предсердий быка, обогащенной атриальными гранулами. При анализе в SDS-PAGE была обнаружена полипептидная цепь с мол. м. 70.000 Д. Активность Ф повышалась в 2-3 раза при добавлении Са{2}{+} и в 1.5 раза - при добавлении Mg{2}{+}, однако ингибировалась 'ЭКВИВ'100% с помощью Zn{2}{+} или Co{2}{+}. Т. обр., идентифицировали как Ca{2}{+}-активируемую сериновую протеиназу. Показали, что узнающей Ф последовательностью прогормона является А{9}{6} PRSLRR{1}{0}{2}. Расщепление в положении Arg{9}{8}-Ser{9}{9} риводило к образованию биоактивного атриального натрийуретич. пептида. Дуплет основных аминок-т является частью узнающей последовательности, но не участком расщепления. США, Glaxo Research Lab., Research Triangle Park, N. C. 27709. Библ. 35.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.15
Рубрики: АТРИАЛЬНЫЙ НАТРИЙУРЕТИЧЕСКИЙ ПЕПТИД
ПРОГОРМОН
ПРОЦЕССИНГ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКИ
СЕРДЦЕ
КРУПНЫЙ РОГАТЫЙ СКОТ

Доп.точки доступа:
Harris, Robert B.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 92.05-04И2.379

Activation of the kallikrein-kinin system in human plasma by a serine protease from mites [Text] / Shoichi Kohmoto [et al.] // J. Clin. Biochem. and Nutr. - 1991. - Vol. 10, N 1. - P15-20 . - ISSN 0912-0009
Перевод заглавия: Активация калликреин-кининовой системы в человеческой плазме сериновой протеиназой от клещей
Аннотация: Обсуждаются св-ва выделенной от клещей Dermatophagoides farinae и очищенной сериновой протеазы (СП). Предполагается возможная вовлеченность СП в аллергич. р-ции. Показано, что изучаемая СП является трипсиноподобной по своей природе и обладает высокой субстратной специфичностью в отношении синтетич. субстрата для коагуляционного фактора XIIа. Под влиянием СП ритмически сокращаются рожки матки крысы в человеческой плазме, дефицитной по калликреину. Заключают, что СП активирует калликреин-кининовую систему в плазме через гидролиз прекалликреина в плазме. Япония, Earth Chemical Co., Ltd., Aioi, Hyogo 678 01. Библ. 21.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.19.05.09.07.13
Рубрики: DERMATOPHAGOIDES FARINAE (ACAR.)
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
АЛЛЕРГИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ
КАЛЛИКРЕИН-КИНИНОВАЯ СИСТЕМА
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kohmoto, Shoichi; Kodera, Yoh; Takahashi, Katsunobu; Nishimura, Hiroyuki; Matsushima, Ayako; Inada, Juji

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 94.08-04Б4.166

Purification and Characterization of a Serine Proteinase from Lactococcus lactis ssp. lactis IAM 1198 [Text] / Ryozo Akuzawa [et al.] // Anim. sci. and technol. - 1994. - Vol. 65, N 1. - P22-32
Перевод заглавия: Очистка и характеристика сериновой протеиназы Lactococcus lactis ssp. lactis IAM 1198
Аннотация: Очищена и охарактеризована сериновая протеиназа Lactococcus lactis. Этот фермент состоит из 2 гомологичных субъединиц, имеет м. м. 140 000, оптимум рН= =6,0-6,5, t'ГРАДУС'=30-35'ГРАДУС' С. Фермент достаточно стабилен при рН=6,0-7,0 и t'ГРАДУС'=0-40'ГРАДУС' С. Km, Vmax и энергия активации равны соответственно 0,044%, 1,10 мкг тирозинового эквивалента/мин/мг и 26 300 кал/моль. Ил. 8. Табл. 2. Библ. 32. Япония, Nippon Vet. Animal Sci. Univ., Musashino-shi, Tokyo 180.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.17
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Akuzawa, Ryozo; Yagi, Nobuyuki; Kimura, Masayoshi; Okitani, Akihiro

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 16.07-04Т4.138

VaSP1, catalytically active serine proteinase from Vipera ammodytes ammodytes venom with unconventional active site triad [Text] / Tihana Kurtovic [et al.] // Toxicon. - 2014. - Vol. 77. - P93-104 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: VaSP1, каталитически активная сериновая протеиназа из яда Vipera ammodytes ammodytes с необычной триадой активного сайта
Аннотация: Сериновая протеиназа VaSP1 (Пр) является гликозилированным мономером массой 31,5 кДа с множественными изоэлектрическими точками в интервале рН 6,5-8,5. Замещение гистидина-57 на аргинин в структуре Пр сохраняло протеолитическую активность. Значения K[m] и V[m] гидролиза N-бензоил-Phe-Val-Arg-p-NA под действием Пр составляли 48,2 мкМ и 0,019 нМ*s{-1}. Показано, что Пр гидролизовала В-цепь инсулина в положениях Гис{10}-Лей{11} Ала{14}-Лей{15} и Тир{16}-Лей{17}. Отмечена активность Пр в отношении широкого спектра белков, участвующих в гемостазе, что отражает наличие у нее антикоагулянтной активности

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA AMMODYTES
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА

Доп.точки доступа:
Kurtovic, Tihana; Brgles, Marija; Leonardi, Adrijana; Balija, Maja Lang; Sajevic, Tamara; Krizaj, Igor; Allmaier, Gunter; Marchetti-Deschmann, Martina; Halassy, Beata

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 15.08-04Т4.81

Cotiarinase is a novel prothrombin activator from the venom of Bothrops cotiara [Text] / Eduardo S. Kitano [et al.] // Biochimie. - 2013. - Vol. 95, N 8. - P1655-1659 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Котиариназа - новый активатор протромбина из яда Borthrops cotiara
Аннотация: Из яда змеи Borthrops cotiara выделена сериновая протеиназа - котиариназа, образующая тромбин при инкубации с протромбином. Фермент не проявляет фибриноген-свертывающей, тромбоцито-агрегирующей, фибриногенолитической и фактор Х-активирующей активности

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: КОТИАРИНАЗА
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
СВОЙСТВА
ПРОТРОМБИН
ТРОМБИН
ЯД
B. COTIARA

Доп.точки доступа:
Kitano, Eduardo S.; Garcia, Thalita C.; Menezes, Milene C.; Tashima, Alexandre K.; Zelanis, Andree; Serrano, Solange M.T.

1-20 21-40 41-57

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска