Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПРОТЕИНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 933
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 93.11-04М2.458

   

    'альфа'[1]-Proteinase inhibitor and atherogenesis [Text] / S. M. Janciauskiene [et al.] // Eksp. biol. - 1992. - N 1. - P66-75 . - ISSN 0235-7232
Перевод заглавия: Ингибитор 'альфа'[1]-протеиназы и атерогенез
Аннотация: Атеросклеротич. бляшки (АБ) аорты человека (аутопсийный материал) суспендировались в физиол. р-ре. С помощью ЭФ в полиакриламидном геле и иммуно-Эф показано, что АБ содержат ингибитор 'альфа'[1]-протеазы (I). In vitro изучалась возможность образования комплекса ХС-I. Впервые показано, что ХС подавляет активность трипсина и способен образовывать комплексы с I. При взаимодействии эти компоненты комплекса в значит. степени теряют антипротеазную активность и проникают в поврежд. участок сосудистой стенки. Т. обр., выдвинута гипотеза об участии комплексов ХС-I в образовании АБ. Литва, Kaunas Acad. of Med., 9 Mickeviciaus str., Kaunas, 233000. Библ. 12.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.29.15.57.09
Рубрики: АТЕРОСКЛЕРОЗ
ХОЛЕСТЕРИН

ПРОТЕИНАЗА* АЛЬФА 1

АТЕРОГЕНЕЗ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Janciauskiene, S.M.; Planciuniene, R.; Matuzoniene, R.; Mauricas, M.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.08-04Б2.326

   

    A conserved domain in Escherichia coli lon protease is involved in substrate discriminator activity [Text] / Wolfgang Ebel [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 7. - P2236-2243 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Консервативный домен в протеазе Lon Escherichia coli участвует в субстратной дискриминаторной активности
Аннотация: Для изучения взаимодействия протеиназы Lon (I) с ее субстратами RcsA (II) и SulA (II) у Escherichia coli получены точечные мутации в гене lon, влияющие на субстратную специфичность I. Наиболее информативный мутант lon гиперпродуцирует капсульные полисахариды, но устойчив к ДНК-повреждающим агентам. В этом штамме наблюдаются необычная стабилизация II и нормальное быстрое разрушение III. Мутация lon вызывает в I замену Е240К, затрагивающую консервативный остаток глу[240], к-рый расположен в центральном домене, способном принимать конформацию скрученных спиралей. Вероятно, эта конформация, участвующая в белок-белковых взаимодействиях, является дискриминаторным сайтом, позволяющим I различать ее субстраты. США, Dep. Microbiol., Oregon State Univ., Corvallis, OR 97331-3804. Библ. 65
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНАЗА LON

СТРУКТУРА

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ

КОНСЕРВАТИВНЫЙ УЧАСТОК ГЛУ[240]

ФУНКЦИЯ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Ebel, Wolfgang; Skinner, Monica M.; Dierksen, Karen P.; Scott, Janelle M.; Trempy, Janine E.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.02-04К1.182

   

    A cytotoxic serine proteinase isolated from mouse submandibular gland [Text] / Tadakatsu Shimamura [et al.] // Immunol. Lett. - 1989. - Vol. 22, N 2. - P155-160 . - ISSN 0165-2478
Перевод заглавия: Цитотоксическая серинпротеиназа, выделенная из подчелюстной слюнной железы мыши
Аннотация: С помощью гель-фильтрационной хроматографии на сефадексе G-50 и обратимой фазы высокоэффективной жидкостной хроматографии из подчелюстных желез мышей BALB/с выделен новый цитотоксический фактор, являющийся серинпротеиназой, принадлежащей к мышиному железистому калликреину с мол. м. 27 кДа. Очищенная серинпротеиназа проявляла цитотоксическую активность против мышиных тимоцитов, зависящую от дозы. Показано, что ингибитор серинпротеиназы диизопропилфторфосфат блокирует ее цитотоксическую активность. Указывается, что цитотоксическая активность серинпротеиназы может играть роль в механизмах клеточного киллинга цитотоксических Т-лимфоцитов, натуральных клеток-киллеров, макрофагов и нейтрофилов, а также в воспалительном процессе, развитии эмбрионов, устранении стареющих клеток, метастазов опухолевых клеток и в защитных р-циях против патогенных возбудителей. Учитывая возможности получения больших кол-в серипротеиназы рекомендуется использовать ее в модельных экспериментах по изучению механизмов киллинга клеток в различных биологических системах. Библ. 19. Showa Univ., Tokyo 142, JP.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.29.11
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т ЦИТОТОКСИЧЕСКИЕ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА

СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ

МЫШИ

КАЛЛИКРЕИН


Доп.точки доступа:
Shimamura, Tadakatsu; Nagumo, Noboru; Ikigai, Hajime; Murakami, Kaori; Okubo, Sachie; Toda, Masako; Ohnishi, Reiko; Tomita, Motowo

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 94.03-04И2.033

   

    A developmentally regulated cysteine proteinase gene of Leishmania mexicana [Text] / J. C. Mottran [et al.] // Mol. Microbiol. - 1992. - Vol. 6, N 14. - P1925-1932
Перевод заглавия: Регулируемый в ходе развития ген цистеиновой протеиназы Leishmania mexicana
Аннотация: Из L. mexicana выделен ген цистеиновой протеазы (ЦП), отнесенной к новому классу. Данная ЦП отличается от ранее изученных ЦП наличием C-концевой избыточ. 10членной последовательности и Gly-Val-Met вставки вблизи N-конца. С помощью блот-гибридизации показано, что ген ЦП экспрессируется на протяжении всего жизненного цикла простейших, но наибольший уровень синтеза отмечен на стадии амастиготы в животных и во время стационарной фазы промастиготной культуры. Анти-Св, полученная к центральному домену рассматриваемой ЦП, взаимодействует с белком-предшественником 38 кД и полипептидами 24 и 27 кД, к-рые различаются отношением к субстратам и уровнем экспрессии на различных стадиях жизненного цикла. Анти-Св не реагирует с основными ЦП L. mexicana, описанными ранее и отнесенными к классам A, B и C. Великобритания, Wellcome Unit of Mol. Parasitol., Inst of Genet. Univ. of Glasgow, Church Str, Glasgow G11 5JS. Библ. 29.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.11.02
Рубрики: LEISHMANIA MEXICANA (PROT.)
СТАДИИ РАЗВИТИЯ

ЦИСТЕИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА

ГЕН

ЭКСПРЕССИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ


Доп.точки доступа:
Mottran, J.C.; Robertson, C.D.; Coombs, G.H.; Barry, J.D.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 02.07-04И2.220

   

    A heme-binding aspartic proteinase from the eggs of the hard tick Boophilus microplus [Text] / Marcos H. F. Sorgine [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 37. - P28659-28665 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Гем-связывающая аспартильная протеиназа из яиц клеща Boophilus microplus
Аннотация: Из яиц клеща крупного рогатого скота выделена и клонирована новая аспартильная протеиназа (АП). АП связывает гем в стехиометрическом отношении 1:1. АП расщепляет ряд пептидных и белковых субстратов: Hb является хорошим субстратом, а глобин - плохим. Добавление гема усиливает гидролиз глобина, максимальная активация наблюдается при соотношении гем/глобин 1:1, дальнейшее добавление гема ингибирует протеолиз. Добавление гема не оказывает влияния на расщепление синтетических субстратов и рибонуклеазы. Физиологическим субстратом АП, как полагают, является вителлин - основной запасный белок яиц клеща. Гидролиз вителлина, который является гемопротеином, угнетается при добавлении гема. Считают, что гем может выполнять регуляторную роль при деградации этого белка АП. Бразилия, Dep. Bioquim. Med. Inst. Ciencias Biomed. Univ. Fed. Rio de Janeiro. Библ. 44
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.19.05.11.09.07.13
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
АСПАРТИЛЬНАЯ ПРОТЕИНАЗА

ГЕМ-СВЯЗЫВАЮЩАЯ ФОРМА

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

ЯЙЦЫ

КЛЕЩ BOOPHILUS MICROPLUS


Доп.точки доступа:
Sorgine, Marcos H.F.; Logullo, Carlos; Zingali, Russolina B.; Paiva-Silva, Gabriela O.; Juliano, Luiz; Oliveira, Pedro L.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 05.07-04И2.38

   

    A metalloproteinase extracellularly released by Crithidia deanei [Text] / Claudia Masini d'Avila-Levy [et al.] // Can. J. Microbiol. - 2003. - Vol. 49, N 10. - P625-632 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Металлопротеиназа внеклеточно выделяется Crithidia deanei
Аннотация: В фосфатном буфере рН 7.4 подвижные трипаносоматиды C. deanei выделяют белки. 1 из главных белков был очищен и имел протеолитическую активность. Поскольку его активность подавлялась 1,10-фенантролином и ЭДТА, он принадлежит к классу металлопротеиназ. Бразилия, Dep. Microb. Geral, Inst. Microb. Prof. Paolo de Goes, CCS, Bl.I, Cidade Univ., Univ. Fed. Rio de Janeiro, Rio de Janeiro 21941-590. Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.99.17
Рубрики: CRITHIDIA DEANEI (PROT.)
ПРОТЕИНАЗА

ВНЕКЛЕТОЧНОЕ ВЫДЕЛЕНИЕ


Доп.точки доступа:
d'Avila-Levy, Claudia Masini; Souza, Rodrigo F.; Gomes, Rosana C.; Vermelho, Alane B.; Branquinha, Marta H.

7.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 02.11-04Н1.65

   

    A novel aspartyl proteinase from apocrine epithelia and breast tumors [Text] / Emilia Caputo [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 11. - P7935-7941 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новая аспартильная протеиназа из апокринного эпителия и рака молочной железы
Аннотация: При изучении белка GCDFP-15 - 15 кД маркера апокринной дифференцировки карциномы молочной железы, известного также как белок gp17, присутствующий в ряде биологических жидкостей, в том числе и в семенной плазме, обнаружено, что он является аспартильной протеиназой. Установлено, что в форме димера GCDFP-15/gp17 обладает протеолитической активностью и расщепляет желатину; мономер белка не активен. Из изученных субстратов хорошо расщепляется фибронектин. Протеолитическая активность протеиназы угнетается пепстатином A. Сайт-специфический мутагенез показывает, что остаток Asp22 важен для каталитической активности. По структуре GCDFP-15/gp17 более близок аспартильным протеиназам ретровирусов, чем аспартильным протеиназам клеток. Обсуждаются биологические функции протеиназы и ее роль в прогрессии опухолей. Италия, Int. Inst. Genet. Biophys., Naples. Библ. 40
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.03.25.19
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
АСПАРТИЛЬНАЯ ПРОТЕИНАЗА

НОВАЯ ФОРМА

ХАРАКТЕРИСТИКА

ЭПИТЕЛИЙ

РАКОВЫЕ КЛЕТКИ МОЛОЧНОЙ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Caputo, Emilia; Manco, Giuseppe; Mandrich, Luigi; Guardiola, John

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.03-04Б3.75

   

    A novel serine proteinase from the psychrophile Vibrio PA-43 [Text] : abstr. 18th International Congress of Biochemistry and Molecular Biology, Birmingham, 16-20 July, 2000 / Jane A. Irwin [et al.] // Biochem. Soc. Trans. - 2000. - Vol. 28, N 5. - PA 312 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Новая сериновая протеиназа из холодолюбивой (бактерии) Vibrio PA-43
Аннотация: Из культуральной среды холодолюбивой бактерии (ХБ) Vibrio PA-43 выделена протеиназа с мол. массой 76 кД и ИЭТ 3,85. Протеиназа сравнительно стабильна для ХБ, т. к. сохраняет активность при 20'ГРАДУС'C в течение недели. Оптимальными для действия фермента являются pH 8,3 и температура 55-60'ГРАДУС'C, хотя при этой температуре протеиназа стабильна всего 4 минуты. Фермент угнетается ингибиторами сериновых протеаз, ЭДТА и ЭГТА не оказывают влияния. Сравнение 40-членной N-концевой последовательности с другими протеиназами показывает, что выделенный фермент похож на щелочную протеиназу из Bacillus subtilis. Ирландия, Dep. Vet. Physiol. Biochem., Fac. Vet. Med., UCD, Dublin
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА

ВЫДЕЛЕНИЕ

БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

N-КОНЦЕВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

КУЛЬТУРАЛЬНАЯ СРЕДА

ХОЛОДОЛЮБИВЫЕ БАКТЕРИИ

VIBRIO PA-43


Доп.точки доступа:
Irwin, Jane A.; Gudmundsson, Haflidi M.; Alfredsson, Gudni A.; Engel, Paul C.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.73

   

    A novel thermostable neutral proteinase from Saccharomonospora canescens [Text] / Pavlina Dolashka [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1998. - Vol. 1382, N 2. - P207-216 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Новая термостабильная нейтральная протеиназа из Saccharomonospora canescens
Аннотация: Из культуральной среды C. canescens sp. novus, штамм 5 очищена новая нейтральная протеиназа, названная NPS с мол. м. 35 кД. NPS имеет острый оптимум активности при pH 6,7 и полностью инактивируется ингибиторами металлоэндопептидаз, ЭДТА и 1,10-фенантролином, но не ингибитором сериновых протеаз фенилметансульфонилфторидом. NPS связывает 1 ион Zn{2+} и 4 Ca{2+}. В присутствии 100 мМ CaCl[2] тепловая инактивация характеризуется T[m]=77'ГРАДУС'C и энергией активации E{#}=72,13 кДж/моль. Эффективность переноса энергии от остатков тирозина на остатки триптофана равна 68%. Не обнаружено никакой гомологии между 26 N-концевыми остатками NPS и N-концевыми отрезками др. нейтральных протеаз микроорганизмов. Отличительной особенностью является наличие у NPS ариламидазной и эстеразной активности. Эпокси- и эпитиопиранозиды ингибируют ариламидазную активность. Болгария, Ин-т орг. хим. БАН, 1113 София. Библ. 39
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
НЕЙТРАЛЬНАЯ ПРОТЕИНАЗА

ОЧИСТКА

СВОЙСТВА

SACCHAROMONOSPORA CANESCENS


Доп.точки доступа:
Dolashka, Pavlina; Georgieva, Dessislava Nikolova; Stoeva, Stanka; Genov, Nicolay; Rachev, Rossen; Gusterova, Adriana; Voelter, Wolfgang

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.11-04Б3.38

   

    A novel type of proteinase, masikinolysin, from Streptomyces griseoloalbus SN-22 [Text] / Sawao Murao [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 12. - P2308-2309 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Новый тип протеиназы (Мазикинолизин) из Streptomyces griseoloalbus SN-22
Аннотация: В фильтрате глубинной культуры Streptomyces griseoloalbus SN-22, полученной при выращивании в аэробных условиях при т-ре 30'ГРАДУС'C на среде с глюкозой, соевой мукой, дрожжевым и солодовым экстрактами (pH 6,5), найден новый тип протеиназы (Мазикинолизин). Фермент был очищен в 92,7 раз до электрофоретической гомогенности с помощью фракционирования сульфатом аммония и ИОХ на ДЭАЭ-Целлюлозе, Бутил-Тойоперле и Сефадексе G-75. Очищенный фермент имел мол. м. 26 кД, изоэлектрическая точка 6,4, оптимум действия при т-ре 45'ГРАДУС'C и pH 9,0. При гидролизе B-цепи инсулина и лизоцима фермент специфично отщеплял с N-конца остатки аланина и валина. Япония, Applied Microbial Technol., Kumamoto Inst. Technol., 4-22-1, Ikeda, Kumamoto 860. Библ. 15
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
НОВЫЙ ТИП ФЕРМЕНТА

МАЗИКИНОЛИЗИН

ВЫДЕЛЕНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

STREPTOMYCES GRISECOLOALBUS

ШТАММ SN-22 - ПРОДУЦЕНТ


Доп.точки доступа:
Murao, Sawao; Oyama, Hiroshi; Fujino, Hiroaki; Shin, Takashi

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.12-04Б4.284

   

    A novel type of proteinase, masikinolysin, from Streptomyces griseoloalbus SN-22 [Text] / Sawao Murao [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 12. - P2308-2309 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Новый тип протеиназы (Мазикинолизин) из Streptomyces griseoloalbus SN-22
Аннотация: В фильтрате глубинной культуры Streptomyces griseoloalbus SN-22, полученной при выращивании в аэробных условиях при т-ре 30'ГРАДУС'C на среде с глюкозой, соевой мукой, дрожжевым и солодовым экстрактами (pH 6,5), найден новый тип протеиназы (Мазикинолизин). Фермент был очищен в 92,7 раз до электрофоретической гомогенности с помощью фракционирования сульфатом аммония и ИОХ на ДЭАЭ-Целлюлозе, Бутил-Тойоперле и Сефадексе G-75. Очищенный фермент имел мол. м. 26 кД, изоэлектрическая точка 6,4, оптимум действия при т-ре 45'ГРАДУС'C и pH 9,0. При гидролизе B-цепи инсулина и лизоцима фермент специфично отщеплял с N-конца остатки аланина и валина. Япония, Applied Microbial Technol., Kumamoto Inst. Technol., 4-22-1, Ikeda, Kumamoto 860. Библ. 15
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.25.99
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
НОВЫЙ ТИП ФЕРМЕНТА

МАЗИКИНОЛИЗИН

ВЫДЕЛЕНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

STREPTOMYCES GRISECOLOALBUS

ШТАММ SN-22 - ПРОДУЦЕНТ


Доп.точки доступа:
Murao, Sawao; Oyama, Hiroshi; Fujino, Hiroaki; Shin, Takashi

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.178

   

    A novel ubiquitin-specific protease is dynamically associated with the PML nuclear domain and binds to a herpesvirus regulatory protein [Text] / Roger D. Everett [et al.] // EMBO Journal. - 1997. - Vol. 16, N 7. - P1519-1530 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Новая убиквитин-специфическая протеаза динамически ассоциирована с ядерным доменом PML и связывается с регуляторным белком вируса герпеса
Аннотация: Немедленно-ранний белок Vmw110 вируса простого герпеса (ВПГ) является неспецифическим активатором экспрессии генов, необходимым для эффективной инициации литического цикла ВПГ и регуляции баланса между латентной и литической формами инфекции. В работе показано, что при инфицировании клеток ВПГ этот белок концентрируется в дискретных ядерных структурах (ND10-домен) и связывается с клеточным белком PML. Способность Vmw110 к активации транскрипции генов и стимуляции литического цикла ВПГ зависит от его взаимодействий с PML и с клеточным 135 кД-белком, к-рый идентифицирован как новый член сем-ва убиквитин-специфичных протеаз. Эта протеаза имеет дискретную ядерную локализацию, причем часть ее колокализуется с PML в ND10-домене. Обсуждается роль убиквитин-зависимых протеаз в контроле экспрессии генов ВПГ. Великобритания, MRC Virology Unit, Glasgow G11 5JR. Библ. 62
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
УБИКВИТИН-СПЕЦИФИЧЕСКАЯ

АССОЦИАЦИЯ

БЕЛОК ВИРУСА ГЕРПЕСА


Доп.точки доступа:
Everett, Roger D.; Meredith, Michayla; Orr, Anne; Cross, Anne; Kathoria, Meeta; Parkinson, Jane

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 03.07-04И3.335

   

    A plant defensive cystatin (soyacystatin) targets cathepsin L-like digestive cysteine proteinases (DvCALs) in the larval midgut of western corn rootworm (Diabrotica virgifera virgifera) [Text] / Hisashi Koiwa [et al.] // FEBS Lett. - 2000. - Vol. 471, N 1. - P67-70 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Защитный цистатин растений (сояцистатин) действует на катепсин-L-подобные пищеварительные цистеиновые протеиназы (DvCALs) средней кишки личинки листоеда (Diabrotica virgifera virgifera)
Аннотация: При вскармливании цистатином N сои (сояцистатин N, scN) наблюдается ингибирование роста и развития листоеда. В данной работе из экстракта кишки листоеда путем аффинной хроматографии на рекомбинантном scN выделено 5 белков с мол. м. 28-33 кД. Изучение их N-концевой последовательности показало, что они подобны катепсин-L-подобной протеиназе DvCAL1, кодируемой ДНК листоеда. Сделано заключение, что ортологи катепсина L, которые являются пищеварительными протеиназами личинки листоеда, служат мишенями для защитных цистатинов растений. США, Ctr. Plant Env. Stress Physiol., Purdue Univ., W. Lafayette. IN
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.53.07.39
Рубрики: КАТЕПСИНЫ
КАТЕПСИН L-ПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

ЦИСТАТИН

ВЛИЯНИЕ

ЛИЧИНКИ

ЛИСТОЕД СОИ


Доп.точки доступа:
Koiwa, Hisashi; Shade, Richard E.; Zhu-Salzman, Keyan; D'Urzo, Matilde Paino; Murdock, Larry L.; Bressan, Ray A.; Hasegawa, Paul M.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.01-04Б1.251

   

    A point-mutation of HIV-1 proteinase reduces its activity and prevents cytotoxicity but does not interfere with viral infectivity [Text] / J. Konvalinka [et al.] // 22nd Meet. Fed. Eur. Biochem. Soc., Stockholm, July 4-9, 1993. - Stockholm, 1993. - P94
Перевод заглавия: Точечная мутация в протеиназе ВИЧ-1 уменьшает ее активность и предотвращает цитотоксичность, но не мешает вирусной инфекционности
Аннотация: Сконструирована мутация, вызывающая замену тре'-'сер в активном триплете протеиназы (I) ВИЧ-1. Мутантная I в 10 раз менее активна, чем I дикого типа, но имеет нормальную специфичность и не вызывает цитопатических эффектов у E. coli. Активности мутантной I достаточно для созревания ВИЧ-1, т. к. провирус с этой мутацией дает инфекционные вирионы. Германия, Angewandte Tumorvirol., German Canc. Res. Ctr, Heidelberg
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.21.11
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИПА 1

ПРОТЕИНАЗА

ТОЧКОВАЯ МУТАЦИЯ

КОНСТРУИРОВАНИЕ

ФУНКЦИИ


Доп.точки доступа:
Konvalinka, J.; Kottler, H.; Freyaldenhoven, M.P.; Facke, M.; Traenckner, A.-M.; Krausslich, H.-G.

15.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 01.01-04Н3.215

   

    A PR1-human leukocyte antigen-A2 tetramer can be used to isolate low-frequency cytotoxic T lymphocytes from healthy donors that selectively lyse chronic myelogenous leukemia [Text] / Jeffrey J. Molldrem [et al.] // Cancer Res. - 1999. - Vol. 59, N 11. - P2675-2681 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Тетрамер PR1-HLA-A2 может быть использован для выделения от здорового донора редких цитотоксических Т-лимфоцитов, которые лизируют клетки хронического миелогенного лейкоза
Аннотация: Ранее показано, что пептид PR1 из протеиназы 3 индуцирует образование цитотоксических Т-лимфоцитов, рестриктированных по HLA-A2. Авт. данной работы синтезировали тетрамер PR1-HLA-A2, меченый фикоэритрином. Лимфоциты крови здоровых HLA-A2{+} доноров не связывали меченый тетрамер. Однако после стимуляции клетками Т2, нагруженными PR1, и 20-суточного культивирования 2-8% лимфоцитов связывали PR1-HLA-A2. Их выделяли методом флуоресцентной сортировки. Фенотипически это CD8{+}CD45R0{+} клетки, т. е. цитотоксические Т-клетки памяти. Они специфически лизировали до 83% HLA-A2{+} клеток хронического миелогенного лейкоза, но не действовали на нормальные HLA-A2{+} лейкоциты. Лейкозные клетки-мишени для цитотоксических Т-лимфоцитов, связывающих PR1-HLA-A2, содержали на порядок больше протеиназы 3, чем их нормальные аналоги. Полученные данные могут быть использованы как основа для адоптивной специфической иммунотерапии хронического миелолейкоза. США, Blood Marrow Transplant Dep., Univ. Texas, Houston, TX 77030-4095. Библ. 24
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.55.11.02
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т ЦИТОТОКСИЧЕСКИЕ
ПРОТИВ КЛЕТОК МИЕЛОЛЕЙКОЗА

ПОЛУЧЕНИЕ

ТЕТРАМЕР PR1-HLA-A2

ПРОТЕИНАЗА 3

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Molldrem, Jeffrey J.; Lee, Peter P.; Wang, Changqing; Champling, Richard E.; Davis, Mark M.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 06.07-04М4.276

   

    A procollagen C-proteinase inhibitor diminishes collagen and lysyl oxidase processing but not collagen cross-linking in osteoblastic cultures [Text] / Nicole Pischon [et al.] // J. Cell. Physiol. - 2005. - Vol. 203, N 1. - P111-117 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Ингибитор проколлаген С-протеиназы снижает процессинг коллагена и лизилоксидазы, но не образование поперечных связей коллагена в культурах остеобластов
Аннотация: Отложение нерастворимого функционального коллагена (Кг) происходит после внеклеточного протеолитического процессинга проКг с участием N- и C-протеиназ проКг, образования фибрилл и зависимых от лизилоксидазы (ЛО) поперечных связей. Кроме того, C-протеиназа проКг обеспечивает процессинг и активирование ЛО. В настоящем исследовании оценена возможная роль C-протеиназы проКг в контроле над различными аспектами отложения Кг in vitro. Определяли, происходит ли в результате ингибирования активности C-протеиназы проКг с помощью специфического ингибитора морфогенетического белка кости-1 (МБК-1) нарушения активирования ЛО, а также процессинга, отложения и образования поперечных связей Кг в культурах фенотипически нормальных клеток (Кл) МСЗТЗ-Е1. Показано, что ингибитор МБК-1 дозозависимым образом подавляет активирование ЛО (до 50%) в недифференцированных пролиферирующих Кл. В дифференцирующихся культурах ингибитор снижает процессинг Кг, но не препятствует накоплению зрелых поперечных связей Кг. Электронно- микроскопически показано, что диаметр фибрилл Кг возрастает. Т. обр., ингибирование C-протеиназ проКг приводит к нарушению отложений Кг в основном путем пониженного процессинга Кг. США [Philip C. Trackman], (e-mail: trackman@bu.edu). Библ. 46
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.47
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ПРОЛИФЕРАЦИЯ

ДИФФЕРЕНЦИРОВКА

С-ПРОТЕИНАЗА ПРОКОЛЛАГЕНА

АКТИВНОСТЬ

ОСТЕОБЛАСТЫ

ПРОЦЕССИНГ КОЛЛАГЕНА


Доп.точки доступа:
Pischon, Nicole; Babakhalou-Chase, Hermik; Darbois, Laurent; Ho, Wen-Bin; Brenner, Mitchell C.; Kessler, Efrat; Palamakumbara, Amitha H.; Trackman, Philip C.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI22) 06.06-04М1.205

   

    A procollagen C-proteinase inhibitor diminishes collagen and lysyl oxidase processing but not collagen cross-linking in osteoblastic cultures [Text] / Nicole Pischon [et al.] // J. Cell. Physiol. - 2005. - Vol. 203, N 1. - P111-117 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Ингибитор проколлаген С-протеиназы снижает процессинг коллагена и лизилоксидазы, но не образование поперечных связей коллагена в культурах остеобластов
Аннотация: Отложение нерастворимого функционального коллагена (Кг) происходит после внеклеточного протеолитического процессинга проКг с участием N- и C-протеиназ проКг, образования фибрилл и зависимых от лизилоксидазы (ЛО) поперечных связей. Кроме того, C-протеиназа проКг обеспечивает процессинг и активирование ЛО. В настоящем исследовании оценена возможная роль C-протеиназы проКг в контроле над различными аспектами отложения Кг in vitro. Определяли, происходит ли в результате ингибирования активности C-протеиназы проКг с помощью специфического ингибитора морфогенетического белка кости-1 (МБК-1) нарушения активирования ЛО, а также процессинга, отложения и образования поперечных связей Кг в культурах фенотипически нормальных клеток (Кл) МСЗТЗ-Е1. Показано, что ингибитор МБК-1 дозозависимым образом подавляет активирование ЛО (до 50%) в недифференцированных пролиферирующих Кл. В дифференцирующихся культурах ингибитор снижает процессинг Кг, но не препятствует накоплению зрелых поперечных связей Кг. Электронно- микроскопически показано, что диаметр фибрилл Кг возрастает. Т. обр., ингибирование C-протеиназ проКг приводит к нарушению отложений Кг в основном путем пониженного процессинга Кг. США [Philip C. Trackman], (e-mail: trackman@bu.edu). Библ. 46
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.41.15.19.13
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ПРОЛИФЕРАЦИЯ

ДИФФЕРЕНЦИРОВКА

С-ПРОТЕИНАЗА ПРОКОЛЛАГЕНА

АКТИВНОСТЬ

ОСТЕОБЛАСТЫ

ПРОЦЕССИНГ КОЛЛАГЕНА


Доп.точки доступа:
Pischon, Nicole; Babakhalou-Chase, Hermik; Darbois, Laurent; Ho, Wen-Bin; Brenner, Mitchell C.; Kessler, Efrat; Palamakumbara, Amitha H.; Trackman, Philip C.

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 06.06-04Я6.137

   

    A procollagen C-proteinase inhibitor diminishes collagen and lysyl oxidase processing but not collagen cross-linking in osteoblastic cultures [Text] / Nicole Pischon [et al.] // J. Cell. Physiol. - 2005. - Vol. 203, N 1. - P111-117 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Ингибитор проколлаген С-протеиназы снижает процессинг коллагена и лизилоксидазы, но не образование поперечных связей коллагена в культурах остеобластов
Аннотация: Отложение нерастворимого функционального коллагена (Кг) происходит после внеклеточного протеолитического процессинга проКг с участием N- и C-протеиназ проКг, образования фибрилл и зависимых от лизилоксидазы (ЛО) поперечных связей. Кроме того, C-протеиназа проКг обеспечивает процессинг и активирование ЛО. В настоящем исследовании оценена возможная роль C-протеиназы проКг в контроле над различными аспектами отложения Кг in vitro. Определяли, происходит ли в результате ингибирования активности C-протеиназы проКг с помощью специфического ингибитора морфогенетического белка кости-1 (МБК-1) нарушения активирования ЛО, а также процессинга, отложения и образования поперечных связей Кг в культурах фенотипически нормальных клеток (Кл) МСЗТЗ-Е1. Показано, что ингибитор МБК-1 дозозависимым образом подавляет активирование ЛО (до 50%) в недифференцированных пролиферирующих Кл. В дифференцирующихся культурах ингибитор снижает процессинг Кг, но не препятствует накоплению зрелых поперечных связей Кг. Электронно- микроскопически показано, что диаметр фибрилл Кг возрастает. Т. обр., ингибирование C-протеиназ проКг приводит к нарушению отложений Кг в основном путем пониженного процессинга Кг. США [Philip C. Trackman], (e-mail: trackman@bu.edu). Библ. 46
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.21.09
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ПРОЛИФЕРАЦИЯ

ДИФФЕРЕНЦИРОВКА

С-ПРОТЕИНАЗА ПРОКОЛЛАГЕНА

АКТИВНОСТЬ

ОСТЕОБЛАСТЫ

ПРОЦЕССИНГ КОЛЛАГЕНА


Доп.точки доступа:
Pischon, Nicole; Babakhalou-Chase, Hermik; Darbois, Laurent; Ho, Wen-Bin; Brenner, Mitchell C.; Kessler, Efrat; Palamakumbara, Amitha H.; Trackman, Philip C.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.08-04Б1.150

   

    A second proteinase encoded by a plant potyvirus genome [Text] / James C. Carrington [et al.] // EMBO Journal. - 1989. - Vol. 8, N 2. - P365-370 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Вторая протеиназа, кодируемая геномом противируса растений
Аннотация: РНК-геном вируса гравировки табака (ВГТ), потивируса, состоящий из 9495 нуклеотидов, содержит только одну трансляционную единицу, достаточную для прямого синтеза полипротеида 'ЭКВИВ'346 кД. РНК-геном ВГТ кодирует крупный полипротеид-предшественник. Участки ресщепления, локализованные в карбоксил-концевом белке 87 кД, подвержены процессингу протеиназой 49 кД, кодируемой ВГТ. Не обнаружено фермента(ов), ответственного(ых) за расщепление остающихся участков. Идентифицирована вторая протеиназа, кодируемая геномом ВГТ. Делеционный анализ и сайт-управляемый мутагенез установили границы этой протеиназы. Протеолитически активный домен локализован в карбоксилконцевой половине компонента-помощника передачи тлями 56 кД. Участок расщепления, распознанный этой протеиназы, идентифицирован в полипротеиде, примыкающим к карбоксилконцевому концу фермента. Протеолиз in vitro наступает между дипептидом Гли-Гли, как показали результаты радиохим. секвенирования у аминоконца протеолитического продукта. США, Dept. of Biol., Texas A&M Univ., College Station, TX 77843. Библ. 29.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ГРАВИРОВКИ ТАБАКА
РНК ГЕНОМНАЯ

ТРАСЛЯЦИЯ

БЕЛКИ

ПРОЦЕССИНГ

ПРОТЕИНАЗА


Доп.точки доступа:
Carrington, James C.; Cary, Susan M.; Parks, T.Dawn; Dougherty, William G.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.07-04Т2.296

   

    A series of penicillin derived C[2]-symmetric inhibitors of HIV-1 proteinase: synthesis, mode of interaction, and structure - activity relationships [Text] / David C. Humber [et al.] // J. Med. Chem. - 1993. - Vol. 36, N 21. - P3120-3128 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Серия C[2]-симметричных ингибиторов протеиназы ВИЧ-1: синтез, механизмы взаимодействия и соотношение структура - активность
Аннотация: The C[2]-symmetric diester 1 was identified by random screening as a noved inhibitor of HIV-1 proteinase. This led to the preparation of a series of related more potent amides from readily accessible penicillins. Many of the compounds showed potent antivirial activity in HIV-1-infected MT-4 cells and an ability to inhibit syncytia formation in infected C8166 cells, with no evidence of cytotoxicity. The compounds showed no activity against other aspartyl proteinases (renin, pepsin, and cathepsin D). Structure - activity relationships support a symmertrical interaction with the enzyme. Pharmacokinetic evaluation of the ethylamide 3 revealed it was subject to rapid plasma clearance and had low oral bioavailability. Библ. 22.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.95.47
Рубрики: ПРОТИВОВИРУСНЫЕ СРЕДСТВА
ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1

ИНГИБИТОРЫ

СИНТЕЗ

СТРУКТУРА - АКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Humber, David C.; Bamford, Mark J.; Bethell, Richard C.; Cammack, Nicholas; Cobley, Kevin; Evans, Derek N.; Gray, Norman M.; Hann, Michael M.; Orr, David C.; Saunders, John; Shenoy, Balakrishna E.V.; Storer, Richard; Weingarten, Gordon G.; Wyatt, Paul G.

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)