СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА<.>)

Общее количество найденных документов : 82
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-82

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.02-04Н1.026

Ladik, Janos J.
Theoretical investigations on oncogene activation by chemicals and antioncogene inactivation by radiation [Text] / Janos J. Ladik // Anticancer Res. - 1994. - Vol. 14, N 1а. - P209-214 . - ISSN 0250-7005
Перевод заглавия: Теоретическое исследование активации онкогенов при действии химических веществ и инактивации антионкогенов при действии радиации
Аннотация: Активация онкогенов (АО) и инактивация антионкогенов (ИА)-генов-супрессоров роста опухолей - важнейшие события при злокачественном перерождении клетки (Кл). Эти процессы индуцируются химическими веществамиканцерогенами (ХК) и ионизирующим излучением (ИИ). Статистическое рассмотрение этих процессов приводит автора к заключению, что АО при действии ХК и ИА за счет формирования двунитевых разрывов ДНК при действии ИИ может происходить не только в непосредственной близости от точки первичного взаимодействия агента с ДНК, но и на значительном расстоянии от него. Это достигается с помощью различных механизмов: изменение третичной структуры ДНК, изменение дисперсионных и поляризационных взаимодействий ДНК с белком в результате миграции заряда по цепи нуклеотидов и по солитонному механизму. Германия, Inst. Theoretical Chemistry, D-91058 Erlangen. Библ. 13.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.21
Рубрики: ХИМИЧЕСКИЙ КАНЦЕРОГЕНЕЗ
ОНКОГЕНЫ
АКТИВАЦИЯ
РАДИАЦИЯ
АНТИОНКОГЕНЫ
ИНАКТИВАЦИЯ
ДНК
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 13

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.44

Primary sequence, oxidation-reduction potentials and tertiary-structure prediction of Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774 flavodoxin [Text] / Jorge Caldeira [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 220, N 3. - P987-995 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Первичная последовательность, окислительно-восстановительные потенциалы и предсказание третичной структуры флаводоксина Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774
Аннотация: Из Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774, сульфат-восстанавливающего организма, способного также использовать нитрат в качестве альтернативного акцептора электронов, выделен и очищен флаводоксин. Определены средние точки окислительно-восстановительных потенциалов и исследована их зависимость от pH. Установлено, что окислительно-восстановительный потенциал E[2] для пары окисленная/семихиноновая формы при pH 6,7 и 25'ГРАДУС'C составляет -40 мВ, а значение окислительно-восстановительного потенциала E[1] для пары семихиноновая/гидрохиноновая формы составляет -387 мВ при тех же условиях. Показно, что значения E[2] изменяются линейно с изменением pH, а значения E[1] не зависит от pH при их высоких значениях. При pH менее 7,0 значение E[1] менее отрицательно и сравнимо со связанным с окислением-восстановлением протонированием гидрохинона флаводоксина. Представлено сравнительное исследование флаводоксина из Desulfovibrio salexigens NCIB 8403. Определена полная первичная последовательность флаводоксина. Используя ранее определенную трехмерную структуру флаводоксина из Desulfovibrio vulgaris в качестве модели предложена трехмерная структура флаводоксина D. desulfuricans ATCC 27774. Португалия, Departamento Quim., Fac. Ciencias e Tecnologia, Univ. Nova d Lisboa, P-2825 Monte de Caparica. Библ. 61

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.41
Рубрики: ФЛАВОДОКСИН
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ПЕРВИЧНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
DESULFOVIBRIO DESULFURICANS ATCC 27774

Доп.точки доступа:
Caldeira, Jorge; Palma, P.Nuno; Regalla, Manuela; Lampreia, Jorge; Calvete, Juan; Schafer, Wolfram; Legall, Jean; Moura, Isabel; Moura, Jose J.G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.07-04Т4.205

Narayanan, P.
Tertiary structural categories of leiurotoxin and some other scorpion venom toxins [Text] / P. Narayanan // Curr. Sci. - 1994. - Vol. 66, N 9. - P680-682 . - ISSN 0011-3891
Перевод заглавия: Категории третичной структуры леуротоксина и некоторых токсинов ядов других скорпионов
Аннотация: По схожести замещения цистеиновых остатков (и дисульфидных мостиков) в CnII-11 (C. noxius), ноксиустоксине, харибдотоксине и леуротоксине 1 и гомологии аминокислотных остатков в токсинах ядов этих скорпионов возможно отнесение этих молекул к категории CnII-11 типа третичной структуры и к скорпион-токсинному типу белков. Сходные структурные характеристики найдены также в токсинах ядов пчел апамине и пептидах апаминового типа. Нейротоксин P2 (Amm P2) может быть классифицирован как 15А тип третичной структуры. Индия, Univ. Bombay, Bombay. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 12

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.23
Рубрики: ЯДЫ СКОРПИОНОВ
БЕЛКОВЫЕ МОЛЕКУЛЫ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
КЛАССИФИКАЦИЯ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
ДИСУЛЬФИДНЫЕ МОСТИКИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.10-04Б1.251

Mimicry of the immunodominant conformation-dependent atigenic site of hepatitis A virus by motifs selected from synthetic peptide libraries [Text] / Sonia Mattioli [et al.] // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 9. - P5294-5299 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Имитация иммунодоминантного конформационно-зависимого сайта вируса гепатита А (ВГА) мотивами, отобранными из библиотеки синтетических пептидов
Аннотация: Многочисленные данные свидетельствуют о существовании на вирионах и пустых капсидах ВГА иммунодоминантного антигенного сайта нейтрализации, к-рый зависит от конформации и в формировании к-рого участвуют капсидные белки как VP1, так и VP3. В связи с этим обстоятельством, а также невозможностью получить высокий урожай вируса в клеточной культуре чрезвычайно актуальным является синтез пептидов, имитирующих структуру основной антигенной детерминанты ВГА. В соответствии со стратегией N-'альфа'-Fmoc была получена библиотека из миллионов гексапептидов. При скринировании библиотеки с помощью хорошо охарактеризованных моноклональных антител к ВГА идентифицирован пептид, специфически реагирующий с моно- и поликлональными антителами к ВГА и вызывающий у мышей специфический иммунный ответ к вирусу. Пептид мог быть использован в ELISA для выявления первичного IgM-ответа в сыворотках людей с острой инфекцией ВГА. Не обнаружено никакой гомологии последовательности между идентифицированным пептидом и белками VP1 и VP3 ВГА, т. е. речь может идти о мимотопе, способном имитировать антигенную детерминанту с неизвестной третичной структурой. Италия, Lab. di Biotecnol., P. le Spedali Civili, 1, 25123 Brescia. Ил. 7. Библ. 33

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА А
КАПСИДНЫЕ БЕЛКИ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ИММУНОДОМИНАНТНЫЙ КОНФОРМАЦИОННОЗАВИСИМЫЙ САЙТ
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ПЕПТИДЫ
БИБЛИОТЕКА
АНТИГЕННОЙ ДЕТЕРМИНАНТЫ
МИМИТОПЫ

Доп.точки доступа:
Mattioli, Sonia; Imberti, Luisa; Stellini, Roberto; Primi, Daniele

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.12-04Б1.88

A molecular determinant of human immunodeficiency virus patricle assembly located in matrix antigen p17 [Text] / Yuko Morikawa [et al.] // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 7. - P4519-4523 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Молекулярная детерминанта сборки частиц вируса иммунодефицита человека типа 1 (ВИЧ-1) локализована в антигене матрикса p17
Аннотация: 4 точечные мутации (Цис-57'-'Сер, Лей-64'-'Ала, Лей-78'-'Ала и Цис-87'-'Сер) были интродуцированы в область белка матрикса гена gag ВИЧ-1 и экспрессированы в клетках насекомых рекомбинантными бакуловирусами. Две из них (Цис-57'-'Сер и Лей-78'-'Ала) делали невозможной формирование Gag-частиц. Одновременно они предотвращали димеризацию p17. Димеризацию нарушали и синтетические пептиды из той же области при добавлении их к клеткам, экспрессирующим p17. В третичной структуре p17 эти мутации расположены в альфа-спирали, формирующей один из "пальцев" молекулы. Полученные рез-ты интерпретируются в свете структуры p17 и белок-белкового взаимодействия. Великобритания, [Ian M. Jones], Natural Environment Res. Council Inst. of Virol., Mansfield Rd., Oxford OX1 3SR. Библ. 49

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
АНТИГЕН МАТРИКСА
ТОЧКОВЫЕ МУТАЦИИ
ДИМЕРИЗАЦИЯ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
БЕЛОК GAG
СБОРКА

Доп.точки доступа:
Morikawa, Yuko; Kishi, Tomonari; Zhang, Wei Hong; Nermut, Milan V.; Hockley, David J.; Jones, Ian M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.02-04Т2.242

Kurz, Michael.
3D structure of ramoplanin: A potent inhibitor of bacterial cell wall synthesis [Text] / Michael Kurz, Wolfgang Guba // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 38. - P12570-12575 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Трехмерная структура рамопланина: активного ингибитора синтеза клеточной стенки бактерий
Аннотация: Антибиотик рамопланин (I), продуцируемый Actinoplanes ATCC 33076, впервые был получен как комплекс трех соединений А1, А2 и А3. Представлена трехмерная структура рамопланина-А2, изученная методом ЯМР-спектроскопии и молекулярного моделирования. Знание трехмерной структуры молекулы особенно важно при конструировании новых аналогов I с улучшенным фармакокинетическим профилем, а также для понимания механизма биологического действия I. Библ. 26

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.11.45
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
РАМОПЛАНИН
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ЯМР-СПЕКТРОСКОПИЯ
РАМОПЛАНОЗА

Доп.точки доступа:
Guba, Wolfgang

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.04-04Б2.160

Significance of the C-terminal domain of Erwinia uredovora ice nucleation-active protein (Ina U) [Text] / Yasuyuki Michigami [et al.] // J. Biochem. - 1995. - Vol. 118, N 6. - P1279-1284 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Значение С-концевого домена активного в нуклеации льда белка (Ina U) Erwinia uredovora
Аннотация: У белков нуклеации льда Ina С-концевой домен (СКД) длиной около 50 остатков необходим для активности. Предпринят мутационный анализ СКД белка Ina U (I) из Erwinia uredovora. Найдено, что 12 С-концевых остатков I не нужны для активности. Делец. мутант I 'ДЕЛЬТА'C29 (IA) с новым С-концевым остатком мет[29] (нумерация от первого остатка СКД, так что мет[29]-мет[1022]) имеет нормальную активность. Однако делеция 13 С-концевых остатков, включая мет[29], приводит к почти полной утрате активности. Замены мет[29] в IA на нейтральный (гли), ароматич. (фен) или основный (лиз) остатки не устраняет активность, к-рая утрачивается при замене мет[29] на кислые остатки (асп или глу). Из 2 остатков, присутствующих в СКД почти всех белков Ina, очень важен тир[27]. Активность I сильно уменьшается при его замене на гли или ала и в меньшей степени при замене на лей. Эти данные указывают на важную роль вторичной и/или третичной структуры СКД в I для активности в нуклеации льда. Япония, Dep. of Applied Biol. Chem., Division of Agriculture and Agricultural Life Sci., Univ. of Tokyo, Tokyo 113. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.11
Рубрики: БЕЛОК
INA
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
С-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ERWINIA UREDOVORA

Доп.точки доступа:
Michigami, Yasuyuki; Abe, Keiko; Obata, Hitoshi; Arai, Soichi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.01-04Б4.123

Vecsey-Semjen, Beatrix.
Partial C-terminal unfolding is required for channel formation by staphylococcal 'альфа'-toxin [Text] / Beatrix Vecsey-Semjen, Roland Mollby, der Goot F.Gisou van // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 15. - P8655-8660 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Частичное разворачивание с C-конца необходимо для формирования канала стафилококковым 'альфа'-токсином
Аннотация: Исследовали влияние pH на структуру 'альфа'-токсина Staphylococcus aureus и на образование им трансмембранных каналов. Несколькими спектральными методами показано, что при закислении происходит трехстадийное разворачивание структуры белка. Отдельные стадии разворачивания по-разному зависят от конц-ии солей и т-ры. Разворачивание не полно и не нарушает вторичную структуру токсина. На первой стадии разрушается третичная структура C-концевой половины белка, что приводит к появлению гидрофобных участков на поверхности молекулы и к началу формирования каналов. Полученные данные говорят о том, что переход C-концевой половины молекулы токсина в состояние, подобное расплавленной глобуле, необходимо для образования каналов. Швейцария, Dep. Biochem., Univ. Geneve, 1211 Geneve. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ТОКСИН 'АЛЬФА'
C-КОНЦЕВАЯ ЧАСТЬ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ЧАСТИЧНОЕ РАЗВОРАЧИВАНИЕ
ОБРАЗОВАНИЕ ТРАНСМЕМБРАННЫХ КАНАЛОВ
ИЗМЕНЕНИЕ PH
ВЛИЯНИЕ
STAPHYLOCOCCUS AUREUS

Доп.точки доступа:
Mollby, Roland; van, der Goot F.Gisou

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.01-04Т4.198

Vecsey-Semjen, Beatrix.
Partial C-terminal unfolding is required for channel formation by staphylococcal 'альфа'-toxin [Text] / Beatrix Vecsey-Semjen, Roland Mollby, der Goot F.Gisou van // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 15. - P8655-8660 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Частичное разворачивание с C-конца необходимо для формирования канала стафилококковым 'альфа'-токсином
Аннотация: Исследовали влияние pH на структуру 'альфа'-токсина Staphylococcus aureus и на образование им трансмембранных каналов. Несколькими спектральными методами показано, что при закислении происходит трехстадийное разворачивание структуры белка. Отдельные стадии разворачивания по-разному зависят от конц-ии солей и т-ры. Разворачивание не полно и не нарушает вторичную структуру токсина. На первой стадии разрушается третичная структура C-концевой половины белка, что приводит к появлению гидрофобных участков на поверхности молекулы и к началу формирования каналов. Полученные данные говорят о том, что переход C-концевой половины молекулы токсина в состояние, подобное расплавленной глобуле, необходимо для образования каналов. Швейцария, Dep. Biochem., Univ. Geneve, 1211 Geneve. Библ. 45

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ТОКСИН 'АЛЬФА'
C-КОНЦЕВАЯ ЧАСТЬ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ЧАСТИЧНОЕ РАЗВОРАЧИВАНИЕ
ОБРАЗОВАНИЕ ТРАНСМЕМБРАННЫХ КАНАЛОВ
ИЗМЕНЕНИЕ PH
ВЛИЯНИЕ
STAPHYLOCOCCUS AUREUS

Доп.точки доступа:
Mollby, Roland; van, der Goot F.Gisou

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 98.09-04М6.5

Nagata, Koji.
Третичная структура и функциональные сайты бомбиксина, инсулиноподобного пептида насекомых: сравнение с инсулином [Text] / Koji Nagata, Fuyuhiko Inagaki, Akinori Suzuki // Tanpakushitsu kakusan koso = Protein, Nucl. Acid and Enzyme. - 1996. - Vol. 41, N 10. - С. 1485-1496 . - ISSN 0039-9450

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.05
Рубрики: БОМБИКСИН
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЙ ПЕПТИД
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ САЙТЫ
ИНСУЛИН
СРАВНЕНИЕ
BOMBYX MORI

Доп.точки доступа:
Inagaki, Fuyuhiko; Suzuki, Akinori

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.10-04Т4.210

Термодинамический анализ доменной организации токсинов Bacillus thuringiensis [Текст] / О. И. Лосева [и др.] // Биоорган. химия. - 1996. - Т. 22, N 12. - С. 900-906 . - ISSN 0132-3423
Аннотация: Методом дифференциальной сканирующей микрокалориметрии исследована структура 'дельта'-эндотоксинов Bacillus thuringiensis CryIA(c) и CryIIIA. Анализ молекулярного плавления показал, что C- и N-концевые половины в молекуле протоксина CryIA(c) из B. thuringiensis подвида kurstaki HD-73 являются термодинамически независимыми субъединицами, причем C-концевой фрагмент денатурирует при значительно более низкой температуре, чем N-концевой. Третичная структура N-концевого фрагмента не изменяется при переходе протоксин-токсин. Плавление нативной структуры токсина CryIA(c) при pH 9,7-11,0 свидетельствует о существовании в его молекуле двух доменов. У CryIIIA из B. thuringiensis подвида tenebrionis в щелочных условиях (pH 9,7-11,0) переход из нативного состояния в денатурированное происходит по принципу "two state", т. е. белок плавится как единый кооперативный домен. Процесс плавления токсина CryIIIA при pH 2,2-3,5 описывается двумя перекрывающимися по температуре переходами, что указывает на наличие двух доменов. Россия, Гос. науч. центр прикладной микробиологии, 142279, пос. Оболенск Моск. обл. Библ. 42

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ТОКСИНЫ
'ДЕЛЬТА'-ЭНДОТОКСИНЫ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
BACILLUS THURINGIENSIS

Доп.точки доступа:
Лосева, О.И.; Киркитадзе, М.Д.; Добрица, А.П.; Потехин, С.А.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.01-04Б1.50

Mirmomeni, Mohammad H.
An RNA tertiary structure in the 3' untranslated region of enteroviruses is necessary for efficient replication [Text] / Mohammad H. Mirmomeni, Pamela J. Hughes, Glyn Stanway // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 3. - P2363-2370 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Третичная структура РНК в 3'-нетранслируемой области энтеровирусов необходима для эффективной репликации
Аннотация: В 3'-нетранслируемых областях геномных РНК всех членов рода Enterovirus сем. Picornaviridae имеется похожая на псевдоузел потенциальная третичная структура (ПТС) необычного типа. Эта ПТС образуется за счет спаривания оснований между петлями 2 шпилечных доменов и отличается от обычного псевдоузла, изученного у вируса полиомиелита. Методом сайт-направленного мутагенеза изучен ПТС у вируса коксакки А9. Двойной мутант, у к-рого разрушена ПТС, нежизнеспособен. Жизнеспособность восстанавливается комплексирующими мутациями, восстанавливающими ПТС. Все фенотипические псевдоревертанты мутантов, у к-рых разрушена ПТС, приобрели нуклеотидные замены, восстанавливающие ПТС. Анализ одного из мутантов, имеющего замену одного нуклеотида, обнаружил температурочувствительность на ранней стадии репликации. Эти данные показали, что наряду с вторичными структурами ПТС может играть важную роль в биологии пикорнавирусов. Великобритания, Dep. of Biol. and Chem. Sci., Univ. of Essex, Colchester C04 3SQ. Библ. 33

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ЭНТЕРОВИРУСЫ
РНК ГЕНОМНАЯ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
ВИРУСНАЯ РЕПЛИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Hughes, Pamela J.; Stanway, Glyn

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 99.02-04А3.10

Кугушев, Е. И.
Математическая модель образования трехмерной структуры РНК [Текст] / Е. И. Кугушев, Е. Е. Пирогова, Е. Л. Старостин ; Ин-т прикл. мат. РАН // Препр. - 1997. - N 77. - С. 1-24
Аннотация: В работе рассматривается математическая модель пространственной структуры молекулы РНК, описываемой как тонкий упругий стержень. Приводятся первые результаты численного определения параметров этой модели на основе экспериментальных энергетических характеристик элементарных пространственных структур РНК - шпилечных, внутренних и боковых петель. Россия, Ин-т прикладной математики РАН. Библ. 7

ГРНТИ	34.55.15

ВИНИТИ 341.55.15.09
Рубрики: РНК
ЭЛЕМЕНТЫ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
МАТЕМАТИЧЕСКОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Пирогова, Е.Е.; Старостин, Е.Л.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.05-04Б2.324

Comparative analysis of ribonuclease P RNA using gene sequences from natural microbial populations reveals tertiary structural elements [Text] / James W. Brown [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 7. - P3001-3006 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Сравнительный анализ РНК рибонуклеазы P с использованием последовательностей гена из природных микробных популяций обнаруживает элементы третичной структуры
Аннотация: С использованием олигонуклеотидных праймеров, комплементарных консервативным последовательностям РНК (I) РНК-азы Р, для ПЦР-амплификации матричной ДНК, экстрагированной из смешанных природных микробных популяций, получена большая коллекция разных генов, кодирующих I. Выравнивание этих последовательностей использовано для сравнительного анализа вторичной и третичной структуры I. Новые последовательности подтверждают модель вторичной структуры I, основанную на последовательностях I из культивируемых организмов, за исключением небольших изменений в спиралях Р12 и Р18, и существование почти всех пар нуклеотидов в I. Анализ ковариации последовательности с использованием всего набора данных о I обнаружил элементы третичной структуры I. Третьи нуклеотиды в тетрапетлях L14 и L18 ( ГNRA) взаимодействуют со смежными уотсон-криковскими парами в спирали Р8 с образованием триплексов А:Г/Ц или Г:А/У. США, Dep. of Microbiol., North Carolina State Univ., Raleigh, NC 27695. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
РИБОНУКЛЕАЗА P
РНК
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Brown, James W.; Nolan, James M.; Haas, Elizabeth; Rubio, Mary Anne T.; Major, Francois; Pace, Norman R.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 99.09-04М3.162

Nelson, Nathan.
The family of Na{+}/Cl{-} neurotransmitter transporters [Text] / Nathan Nelson // J. Neurochem. - 1998. - Vol. 71, N 5. - P1785-1803 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Семейство Na{+}/Cl{-}-зависимых переносчиков нейромедиаторов

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: БЕЛКИ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ
ПЕРЕНОСЧИКИ НЕЙРОМЕДИАТОРОВ
NA{+}/CL{-}-ЗАВИСИМЫЕ
ГАМК
АМИНОКИСЛОТЫ
МОНОАМИНЫ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
МЕХАНИЗМ ТРАНСПОРТА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 113

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 99.11-04Т1.36

Chan, David C.
Evidence that a prominent cavity in the coiled coil of HIV type 1 gp41 is an attractive drug target [Text] / David C. Chan, Christine T. Chutkowski, Peter S. Kim // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 26. - P15613-15617 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Доказательство того, что суперспираль белка gp41 ВИЧ типа 1 является привлекательной мишенью для фармакологических веществ
Аннотация: Известно, что синтетические пептиды, соответствующие C-спирали белка gp41 оболочки ВИЧ-1 (БО) активно подавляют слияние ВИЧ-1 с мембранами. По данным кристаллографии, кор БО в активной конформации является тримером спиральных шпилек, ориентированных противоположно центральной суперспирали (СС), на поверхности к-рого имеются 3 гидрофобные полости, взаимодействующие с 3 спиралями. Ингибиторная активность пептида С34 БО зависит от его способности к связыванию с этими полостями СС и от стабильности соотв. комплексов. США, Howard Hughes Med. Inst., Whitebeed Inst. Biomed. Res., Cambridge, MA 02142. Библ. 43

ГРНТИ	34.45.05

ВИНИТИ 341.45.05.05
Рубрики: ВИЧ-1
ГЛИКОПРОТЕИН GP41
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Chutkowski, Christine T.; Kim, Peter S.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.12-04Я6.159

Singh, Inderpal.
cDNA Cloning of a chick homologue of human ATPase complex subunit 4, quantitative tissue distribution and tertiary structure comparison of the ATPase domain to RecA [Text] / Inderpal Singh, Huicong Cai, B. J. Wagner // Arch. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 333, N 1. - P260-266 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Клонирование кДНК куриного гомолога субъединицы 4 АТФазного комплекса человека, количественное тканевое распределение и сравнение третичных структур АТФазного домена и белка RecA
Аннотация: На передней поверхности хрусталика расположен 1 слой эпителиальных клеток, к-рый подстилают клетки волокон, образующихся в рез-те дифференцировки из эпителиальных клеток, и формирующих толщу линзы. Поскольку клетки хрусталика различаются по возрасту и стадии дифференцировки, эту ткань использовали для изучения роли протеасом в дифференцировке. Изучали ф-цию субъединицы 4 АТФазного комплекса курицы (cS4) и определяли уровень мРНК в дифференцирующемся хрусталике, сравнивая его с уровнем мРНК cS4 в др. тканях. Создали модель третичной структуры АТФазного домена cS4, к-рый регулирует 20S протеасомы. Предполагаемый полипептид, кодируемый кДНК cS4 (440 аминокислотных остатков) имеет вычисленную мол. массу 49 182 Д и на 98 и 73% идентичен по аминокислотной последовательности белкам S4 белкам человека и дрожжей соотв. Сравнение с известными последовательностями белков из GenBank показало, что в состав S4 входит консервативный участок из примерно 200 аминокислотных остатков, включающий сайт связывания АТФ/ГТФ и последовательность, характерную для митохондриальных белков-переносчиков энергии. На основании вторичной структуры сравнили компъютерную модель АТФазного домена со структурой белка RecA. Примерно 90% мРНК в хрусталике 14 д. куриного эмбриона синтезируется дифференцирующимися клетками. Уровень мРНК cS4, определенный методом обратной транскрипции-полимеразной цепной реакции, в дифференцирующихся клетках хрусталика был сравним с уровнем мРНК cS4 в печени, сердце и головном мозге курицы. США, Dep. Biochem. Mol. Biol., Dep. Ophthalm., Univ. Med. Dentistry New Jersey, New Jersey Med. Sch., Newark, Nj 07103. Библ. 42

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.15
Рубрики: АТФАЗА
СУБЪЕДИНИЦА 4
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
АТФАЗНЫЙ ДОМЕН
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ТКАНЕВОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА КЛЕТОЧНАЯ
ХРУСТАЛИК
ГЛАЗ

Доп.точки доступа:
Cai, Huicong; Wagner, B.J.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.12-04Б1.74

Chan, David C.
Evidence that a prominent cavity in the coiled coil of HIV type 1 gp41 is an attractive drug target [Text] / David C. Chan, Christine T. Chutkowski, Peter S. Kim // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 26. - P15613-15617 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Доказательство того, что суперспираль белка gp41 ВИЧ типа 1 является привлекательной мишенью для фармакологических веществ
Аннотация: Известно, что синтетические пептиды, соответствующие C-спирали белка gp41 оболочки ВИЧ-1 (БО) активно подавляют слияние ВИЧ-1 с мембранами. По данным кристаллографии, кор БО в активной конформации является тримером спиральных шпилек, ориентированных противоположно центральной суперспирали (СС), на поверхности к-рого имеются 3 гидрофобные полости, взаимодействующие с 3 спиралями. Ингибиторная активность пептида С34 БО зависит от его способности к связыванию с этими полостями СС и от стабильности соотв. комплексов. США, Howard Hughes Med. Inst., Whitebeed Inst. Biomed. Res., Cambridge, MA 02142. Библ. 43

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИЧ-1
ГЛИКОПРОТЕИН GP41
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Chutkowski, Christine T.; Kim, Peter S.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 00.04-04И1.224

Nomura, K.
The tertiary structure of sea urchin hatching enzyme: Prediction by homology modeling [Text] : abstr. 69th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Hiroshima, Sept. 26-28, 1998 / K. Nomura, T. Shimizu, N. Suzuki // Zool. Sci. - 1998. - Vol. 15, Suppl. - P86 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Третичная структура фермента вылупления морского ежа: предсказание по модели гомологии
Аннотация: При оплодотворении яйца морского ежа оопероксидаза (ОПО) включается в оболочку оплодотворения (ОО) и упрочняет ее, связывая протеины ОО и превращая остатки тирозина в остатки дитирозина, тритирозина и пульхерозина. В момент вылупления ОО растворяется под действием фермента вылупления энвелизина (ФВ). Определены аминокислотные последовательности ОПО и ФВ и проведен трехмерный структурный анализ путем построения модели гомологии по Интернет (швейцарская модель). Для ФВ предсказание оказалось слабым для всей последовательности, но успешным для части пропептида, б. ч. каталитического домена и 2 участков C-концевого (гемопексинподобного) домена

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.45.29
Рубрики: ИГЛОКОЖИЕ
МОРСКИЕ ЕЖИ
ФЕРМЕНТЫ ВЫЛУПЛЕНИЯ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
МОДЕЛИ

Доп.точки доступа:
Shimizu, T.; Suzuki, N.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.06-04М4.79

De novo proteins as models of radical enzymes [Text] / Cecilia Tommos [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 29. - P9495-9507 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Созданные de novo белки как модели свободнорадикальных ферментов
Аннотация: Предпринята попытка конструирования de novo белка (радикального макета), создающего матрицу для получения, регуляции и обеспечения окислительно-восстановительных каталитических свойств свободнорадикальных боковых групп. Синтезированы такого рода макеты из 65 остатков со свободнорадикальными триптофаном и тирозином ('альфа'[3]W{1} и 'альфа'[3]Y{1}, соотв.). Белки 'альфа'[3]W{1} и 'альфа'[3]Y{1} различаются лишь по остатку 32 (Trp или Tyr). Белки создают в водном р-ре стабильные 'альфа'-спиральные укладки с определенной третичной структурой, устойчивые к изменениям рН в физиологическом диапазоне. Trp32 и Tyr32 в них находятся внутри белка и недоступны растворителю. Вольтамметрически определенные восстановительные потенциалы ароматических остатков в 'альфа'[3]W{1} и 'альфа'[3]Y{1} значительно превышали потенциалы триптофана и тирозина в водной среде. Такое повышение потенциала ароматических остатков в интерьере белка определяется отсутствием контактов протонов со свободным растворителем. США, Dep. Biochem., & Biophys., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 122

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: БЕЛОК
КОНСТРУИРОВАНИЕ DE NOVO
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
СВОБОДНОРАДИКАЛЬНЫЕ БОКОВЫЕ ГРУППЫ
ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ПОТЕНЦИАЛЫ

Доп.точки доступа:
Tommos, Cecilia; Skalicky, Jack J.; Pilloud, Denis L.; Wand, A.Joshua; Dutton, P.Leslie

1-20 21-40 41-60 61-80 81-82

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска