Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТОПОЛОГИЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 393
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.137

   

    Limited proteolysis and substrate labelling studies on the erythromycin-producing polyketide synthase [Text] / Andrew F. A. Marsden [et al.] // ISBA'94: Int. Symp. Biol. Actinomycet., Moscow, July 10-15, 1994. - М., 1994. - P155
Перевод заглавия: Ограниченный протеолиз и исследования с субстратной меткой эритромицинпродуцирующей поликетидсинтазы
Аннотация: Поликетидный антибиотик эритромицин А синтезируется из одной молекулы пропионил-КоА и шести молекул метилмалонил-КоА, к-рые последовательно включаются в растущую поликетидную цепь. Этот процесс катализируется 6-дезоксиэритронолид В-синтазой (ДЭБС), состоящей из трех крупных мультиферментов (ДЭБС-1, -2 и -3). Фермент синтезирует макролидное ядро эритромицина А в ходе шести следующих один за другим циклов конденсации и (в разной степени) восстановления. Каждый мультифермент ДЭБС, как считается, содержит все активности, необходимые для двух из этих шести циклов удлинения цепи. ДЭБС была очищена из эритромицинпродуцирующего штамма Saccharopolyspora erythraea и разделена на три составляющих ее мультифермента. Для анализа доменной структуры и топологии каждого мультифермента использовали комбинацию методов ограниченного протеолиза и специфического мечения активного центра. Результаты выявили некоторые важные особенности механизма, с помощью к-рого образующаяся поликетидная цепь последовательно переносится между, по крайней мере, 28 отдельными активными центрами внутри ДЭБС. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Cambridge, Cambridge CB2 1QW.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.09.13
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
ЭРИТРОМИЦИН А

БИОСИНТЕЗ

ПОЛИКЕТИДСИНТАЗА

РАЗДЕЛЕНИЕ

МУЛЬТИФЕРМЕНТЫ

ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА

ТОПОЛОГИЯ


Доп.точки доступа:
Marsden, Andrew F.A.; Aparicio, Jesus F.; Caffrey, Patrick; Leadlay, Peter F.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.04-04М2.118

    Kassab, Ghassan S.

    Topology and dimensions of pig coronary capillary network [Text] / Ghassan S. Kassab, Yuan-Cheng B. Fung // Amer. J. Physiol. - 1994. - Vol. 267, N 1. - PН319-Н325 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Топология и размеры капиллярной коронарной сети свиней
Аннотация: Производили морфометрическое измерение и математическое моделирование капиллярной коронарной сети свиней. Изучали топологию артериолярного кровоснабжения и венулярного дренажа коронарных капилляров. Раздельно определяли диаметр, длину и разветвления капилляров системы правой и левой коронарных артерий. Капиллярную сеть фиксировали перфузией катализным полимером. После затвердения полимера препараты нарезали, дегидратировали и изучали на световом микроскопе. Представлена классификация капилляров в зависимости от характера из разветвления и дренирования. Получен алгоритм распределения капиллярной сети всего сердца свиньи. Данные являются базисными для изучения коронарной гемодинамики. США, Inst. for Biomed. Engineering, Univ. of California, San Diego, La Jolla, CA 92093-0412. Библ. 25.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.29.11.55
Рубрики: КОРОНАРНОЕ КРОВООБРАЩЕНИЕ
КАПИЛЛЯРЫ

ТОПОЛОГИЯ

РАЗМЕРЫ

КЛАССИФИКАЦИЯ

СВИНЬИ


Доп.точки доступа:
Fung, Yuan-Cheng B.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04Я6.31

    Nilsson, IngMarie.

    Fine-tuning the topology of a polytopic membrane protein: role of positively and negatively charged amino acids [Text] / IngMarie Nilsson, Gunnar von Hejne // Cell. - 1990. - Vol. 62, N 6. - P1135-1141 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Тонкорегулируемая топология политопного мембранного белка: роль положительно и отрицательно заряженных аминокислот
Аннотация: Изучено влияние положительно и отрицательно заряженных остатков на топологию мембраны модельного белка E. coli с 2 трансмембранными сегментами. Показано, что добавление или удаление хотя бы одного положительно заряженного остатка лизина в одну из 2 критических областей достаточно для изменения трансмембранной топологии молекулы с N[out]-C[out] на N[in]-C[in]. Отрицательно заряженные остатки оказывают сколько-нибудь существенное влияние на топологию, только если присутствуют в больших кол-вах. Данные подтверждают, что sec-независимые и sec-зависимые механизмы транслокации отличаются по своей чувствительности к положительно заряженным аминокислотам. Швеция, Dep. Mol. Biol. Karolinska Inst. Cent. Biotechnol. NOVUM S-141 52 Huddinge. Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: БЕЛОК МЕМБРАННЫЙ
ТОПОЛОГИЯ

ЛИЗИН

РОЛЬ

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Hejne, Gunnar von

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.07-04М3.093

    Vemuri, Geeta S.

    Topology of Wolfgram proteins and 2',3'-cyclic nucleotide 3'-phosphodiesterase in CNS myelin: Studies with proteases [Text] / Geeta S. Vemuri, Rao K. V. Raja, P. S. Sastry // Neurochem. Res. - 1994. - Vol. 19, N 9. - P1113-1118 . - ISSN 0364-3190
Перевод заглавия: Топология белков Вольфграма и 2',3'-циклонуклеоитид-3'-фосфодиэстеразы в миелине центральной нервной системы: исследование с применением протеаз
Аннотация: При контролируемой обработке выделенного из ЦНС человека, овцы, крупного рогатого скота, морских свинок или цыплят миелина трипсином (Т) электрофорезом в полиакриламидном геле констатировали высвобождение белка, мол. масса к-рого составляла 35 кД. По происхождению этот белок связан с белками Вольфграма (БФ) и обозначен как БФ-1. Появление БФ-1 имело место при обработке крысиного миелина калликреином, термолизином и лейцинаминопептидазой. Данный белок обладает 2',3'-циклонуклеотид-3'-фосфодиэстеразной активностью. После обработки миелина высокой конц-ией Т значительная часть этой ферментной активности оставалась связанной с мембранной фракцией, хотя в ней БФ-1 и иные белки с мол. массой 14 kD отсутствовали. Индия, Indian Inst. Sci., Bangalore 560 012. Библ. 19.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.37.11.09
Рубрики: МИЕЛИН
ВОЛЬФГРАМА БЕЛКИ

ТОПОЛОГИЯ

ЦИКЛОНУКЛЕОТИДФОСФОДИЭСТЕРАЗА

ПРОТЕАЗЫ

ЧЕЛОВЕК

ЖИВОТНЫЕ


Доп.точки доступа:
Raja, Rao K.V.; Sastry, P.S.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.08-04М3.009

   

    Membrane topology of some components of the voltage-dependent calcium channel in cultured rat sensory neurones [Text] : [Abstr.] Sci. Meet. Physiol. Soc., Cambridge, 6-8 July, 1994 / V. Campbell [et al.] // J. Physiol. Proc. - 1994. - Vol. 480. - P29-30 . - ISSN 0022-3751
Перевод заглавия: Мембранная топология некоторых компонентов потенциалозависимого кальциевого канала в культивируемых сенсорных нейронах крысы
Аннотация: С помощью специально разработанного иммуноцитохимического метода показали, что 'бета'-субъединица потенциалозависимого Ca{2}{+}-канала локализована гл. обр. на внутренней поверхности мембраны нейрона ганглия дорсального корешка. С использованием антитела к последовательности 469-483 консервативной области внутриклеточной петли 'альфа'[2]-субъединицы показали экзофациальную ориентацию этого домена. В опытах с антителами к внеклеточному домену 'альфа'[1]-субъединицы показали, что этот домен присутствует на внеклеточной поверхности после конформационного изменения канала, вызванного деполяризацией. Великобритания, Royal Free Hospital School of Medicine, London NW3. Библ. 3.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.09
Рубрики: КАЛЬЦИЕВЫЕ КАНАЛЫ
КОМПОНЕНТЫ

ТОПОЛОГИЯ

НЕЙРОНЫ

СПИННОМОЗГОВЫЕ ГАНГЛИИ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Campbell, V.; Berrow, N.; Brickley, K.; Baldwin, S.A.; Dolphin, A.C.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.26

   

    Membrane topology of aquaporin CHIP. Analysis of functional epitope-scanning mutants by vectorial proteolysis [Text] / Gregory M. Preston [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 3. - P1688-1673 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Мембранная топология аквапорина CHIP. Анализ функциональных эпитопических мутантов методом векторного протеолиза
Аннотация: Исследована мембранная топология аквапорина CHIP при помощи экспрессии в ооцитах Xenopus рекомбинантных каналов. Методом точечных замен установлено, что петли A, C и E локализованы на внешней, а B и D на внутренней сторонах мембраны. Молекула CHIP имеет 2 одинаковых мембранных фрагмента в петлях B и E, повернутых на 180'ГРАДУС' относительно друг друга. США, Dep. Med. Biol. Chem., John Hopkins Univ. Sch. Med., Baltimore, Maryland 21205. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: АКВАПОРИН CHIP
МЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ


Доп.точки доступа:
Preston, Gregory M.; Jung, Jin S.; Guggino, William B.; Agre, Peter

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.100

    Powers, Laraine.

    Spontaneous fusions to prv43 can suppress the export defect of pseudorabies virus gIII signal peptide mutants [Text] / Laraine Powers, Patrick Ryan // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 5. - P2787-2794 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Спонтанные слияния с prv43 могут супрессировать дефект по экспорту мутантов вируса псевдобешенства по сигнальному пептиду gIII
Аннотация: Разработан метод выделения способных к экспорту производных вирусов псевдобешенства, дефектных по сигнальному пептиду гликопротеина gIII (I). У всех полученных производных обнаружено сохраняющее рамку считывание слияние гена I с 5'-фланговым геном prv43 (II), приводящее к синтезу составного белка I-'ИОТА'I. II несколько раз пересекает мембрану, а в составных белках для инициации экспорта используется гидрофобный домен II. По меньшей мере у 2 изолятов I-II эффективно транспортируется через мембрану эндоплазматич. сети (ЭС), но плохо экспортируется из ЭС. Тем не менее слияние генов prv43-gIII кодируют формы I, к-рые локализованы в оболочке вируса. На основании полученных данных предсказана мембранная топология I дикого типа. США, Dep. of Microbiol. and Immunol., Univ. of Tennessee, Memphis, TN 38136. Библ. 36
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ АУЕСКИ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ

СИГНАЛЬНЫЕ ПОЛИПЕПТИДЫ

МЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ


Доп.точки доступа:
Ryan, Patrick

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.170

   

    Topology and organization of human Rh (Rhesus) blood group-related polypeptides [Text] / Sophie A. C. Eyers [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 9. - P6417-6423 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Топология и организация полипептидов, связанных с Rh [резус] фактором групп крови человека
Аннотация: Rh-антигены связаны с негликозилированными белками (M[r]'ЭКВИВ'30 кД) и гликопротеином (M[r]'ЭКВИВ'40-100 кД) эритроцитов. Установлено, что C- и N-концы Rh-белков находятся в цитозоле, остатки Lys196 и Arg323 Rh-гликопротеина также локализованы в цитозоле, а Glu34 - на внешней стороне мембраны эритроцитов. Единственная углеводная цепь Rh-гликопротеина находится при Asn37, а два других сайта гликозилирования не содержат углеводов. Показано, что с Rh-белками взаимодействуют аминокисл. остатки 35-196 Rh-гликопротеина, предложена модель образующего комплекса. Великобритания, Dep. Biochem., Sch. Med. Sci., Univ. Bristol. Univ. Walk, Bristol BS6 1TD. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.27.07.27
Рубрики: ПОЛИПЕПТИДЫ
ТОПОЛОГИЯ

СВЯЗЬ

ФАКТОР RH

ФАКТОР ГРУППЫ КРОВИ

ЭРИТРОЦИТЫ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Eyers, Sophie A.C.; Ridgwell, Kay; Mawby, William J.; Tanner, Michael J.A.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.33

    Gafvelin, Guro.

    Topological "frustration" in multispanning E.coli inner membrane proteins [Text] / Guro Gafvelin, Gunnar von Heijne // Cell. - 1994. - Vol. 77, N 33. - P401-412 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Топологическая "фрустрация" белков внутренней мембраны E. coli, имеющих несколько трансмембранных сегментов
Аннотация: Авт. сконструировали мутантные белки с четырьмя трансмембранными сегментами различной длины и остатками лизина в петлях (местах соединения этих сегментов) и изучили топологию этих белков в мембране в зависимости от расположения положительных зарядов в белковой молекуле. Швеция, Karolinska Inst. Cent. Structural Biochem. NOVUM, S-14157 Huddinge. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: БЕЛОК
ТОПОЛОГИЯ

МЕМБРАНЫ ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ

E. COLI


Доп.точки доступа:
Heijne, Gunnar von

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.81

   

    Post-translational alterations in transmembrane topology of the hepatitis B virus large envelope protein [Text] / Volker Bruss [et al.] // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 10. - P2273-2279 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Посттрансляционные изменения в трансмембранной топологии большого белка оболочки вируса гепатита B
Аннотация: Проведено сравнение трансмембранной топологии вновь синтезированного большого белка оболочки вируса гепатита B (ББГ) в мембранах эндоплазматического ретикулума (ЭР) и в оболочке секретируемого вириона. Чувствительность к протеазе и отсутствие гликозилирования свидетельствуют о том, что полный пре-S-домен ББГ остается на цитоплазматической стороне везикул ЭР. Однако вирион содержал участки взаимодействия с антителами и участки протеолитического расщепления пре-S-домена на поверхности около половины молекул ББГ. Предполагается, что пре-S-домен транспортируется через липидный барьер вируса с помощью нового механизма посттрансляционной транслокации, необходимого для осуществления двойной функции: сборки вириона и связывания с клеткой хозяина. Германия, Dep. Med. Microbiol., Univ. Gottingen, Kreuzbergring 57, D-37075 Gottingen. Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ, ОБОЛОЧКИ
БОЛЬШОЙ БЕЛОК

ТРАНСМЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ


Доп.точки доступа:
Bruss, Volker; Lu, Xuanyong; Thomssen, Reiner; Gerlich, Wolfram H.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.76

    Sophianopoulou, Vicky.

    Amino acid transporters of lower eukaryotes: Regulation, structure and topogenesis [Text] / Vicky Sophianopoulou, George Diallinas // FEMS Microbiol. Rev. - 1995. - Vol. 16, N 1. - P53-75 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Переносчики аминокислот у низших эукариот: регуляция, структура и топогенез
Аннотация: Обзор. Saccharomyces cerevisiae и Aspergillus nidulans обладают множественными переносчиками аминокислот с разными свойствами в отношении аффинности к субстратам, специфичности, производительности и регуляции. Регуляция поглощения аминокислот в ответ на физиологические условия роста осуществляется гл. обр. двумя путями: контроль экспрессии генов, опосредованный комплексным взаимодействием регуляторных белков, регулирующих транскрипцию в обширных доменах, и специфический для определенных путей метаболизма, и контроль транспортной активности, опосредованный серией белковых факторов, включая киназы и, возможно, аминокислоты. У всех пермеаз грибов и у ряда пермеаз бактерий обнаружена высокая степень гомологии (33-62%), что свидетельствует о существовании уникального семейства транспортных белков, консервативных у про- и эукариот. Предсказание топологии белков этого семейства с использованием принципа сравнения множественных последовательностей свидетельствует о присутствии общего структурного мотива, состоящего из 12/'альфа'-спиральных предположительно трансмембранных сегментов и N- и С-концевых гидрофильных районов, локализованных в цитоплазме. Недавние генетические и молекулярно-биологические исследования свидетельствуют о том, что дрожжевые пермеазы аминокислот интегрируются в плазматическую мембрану посредством специфической внутриклеточной системы транслокации. Предположения, основанные на предсказанной структуре и сходстве последовательностей аминокислот, консервативных у семейства пермеаз, обнаруживают районы, предположительно имеющие отношение к структуре, функции и посттрансляционной регуляции пермеаз аминокислот. Франция, (G.Diallinas), Inst. Genetique et Microbiol. (IGM), Unite Associe au Centre, National de la Recherche Sci. 1354, Univ. Paris-Sud, Batiment 409, Centre d'Orsay, F-91405. Библ. 128
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ТРАНСПОРТ АМИНОКИСЛОТ

ПЕРЕНОСЧИКИ АМИНОКИСЛОТ

РЕГУЛЯЦИЯ

СТРУКТУРА

ТОПОЛОГИЯ

ЭУКАРИОТЫ

НИЗШИЕ ЭУКАРИОТЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 128


Доп.точки доступа:
Diallinas, George

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.11-04К1.181

    Drugarin, Doina.

    The control of genetic recombination in lymphocytes and DNA topology - a hypothesis [Text] : [Pap.] 22nd Nat. Conf. Immunol., Bucharest, 20-22 Sept., 1993 / Doina Drugarin, C. Tatu // Rom. Arch. Microbiol. and Immunol. - 1993. - Vol. 52, N 3. - P227 . - ISSN 1222-3891
Перевод заглавия: Контроль генетической рекомбинации в лимфоцитах и топология ДНК. Гипотеза
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.29.05
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ РЕКОМБИНАЦИЯ

КОНТРОЛЬ

ДНК

ТОПОЛОГИЯ


Доп.точки доступа:
Tatu, C.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.90

    Grgacic, Elizabeth V. L.

    The large surface protein of duck hepatitis B virus is phosphorylated in the per-S domain [Text] / Elizabeth V. L. Grgacic, David A. Anderson // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 11. - P7344-7350 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Большой поверхностный белок вируса гепатита В уток фосфорилирован в домене пре-S
Аннотация: С помощью метаболического мечения {32}P и обработки специфическими фосфатазами показано, что гетерогенность L-белка вируса гепатита В уток связана с фосфорилированием остатков треонина и/или серина в домене пре-S. Относительное кол-во фосфорилированной формы L увеличивается со временем в процессе ростового цикла вируса. Значение фосфорилирования-дефосфорилирования белка L вируса гепатита В уток обсуждается в свете последних данных о трансмембранной топологии белка L вируса гепатита В человека и ее контроля у гепаднавирусов. Австралия, Macfarlane Burnel Centre for Med. Res., Melbourne. Ил. 8. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ГЕПАДНАВИРУСЫ
ВИРУС ГЕПАТИТА В УТОК

БЕЛОК L

ОБЛАСТЬ ПРЕ-S

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

ТРАНСМЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ

МОРФОГЕНЕЗ


Доп.точки доступа:
Anderson, David A.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.126

    Sophianopoulou, Vicky.

    Amino acid transporters of lower eukaryotes: Regulation, structure and topogenesis [Text] / Vicky Sophianopoulou, George Diallinas // FEMS Microbiol. Rev. - 1995. - Vol. 16, N 1. - P53-75 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Переносчики аминокислот у низших эукариот: регуляция, структура и топогенез
Аннотация: Обзор. Saccharomyces cerevisiae и Aspergillus nidulans обладают множественными переносчиками аминокислот с разными свойствами в отношении аффинности к субстратам, специфичности, производительности и регуляции. Регуляция поглощения аминокислот в ответ на физиологические условия роста осуществляется гл. обр. двумя путями: контроль экспрессии генов, опосредованный комплексным взаимодействием регуляторных белков, регулирующих транскрипцию в обширных доменах, и специфический для определенных путей метаболизма, и контроль транспортной активности, опосредованный серией белковых факторов, включая киназы и, возможно, аминокислоты. У всех пермеаз грибов и у ряда пермеаз бактерий обнаружена высокая степень гомологии (33-62%), что свидетельствует о существовании уникального семейства транспортных белков, консервативных у про- и эукариот. Предсказание топологии белков этого семейства с использованием принципа сравнения множественных последовательностей свидетельствует о присутствии общего структурного мотива, состоящего из 12/'альфа'-спиральных предположительно трансмембранных сегментов и N- и С-концевых гидрофильных районов, локализованных в цитоплазме. Недавние генетические и молекулярно-биологические исследования свидетельствуют о том, что дрожжевые пермеазы аминокислот интегрируются в плазматическую мембрану посредством специфической внутриклеточной системы транслокации. Предположения, основанные на предсказанной структуре и сходстве последовательностей аминокислот, консервативных у семейства пермеаз, обнаруживают районы, предположительно имеющие отношение к структуре, функции и посттрансляционной регуляции пермеаз аминокислот. Франция, (G.Diallinas), Inst. Genetique et Microbiol. (IGM), Unite Associe au Centre, National de la Recherche Sci. 1354, Univ. Paris-Sud, Batiment 409, Centre d'Orsay, F-91405. Библ. 128
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ТРАНСПОРТ АМИНОКИСЛОТ

ПЕРЕНОСЧИКИ АМИНОКИСЛОТ

РЕГУЛЯЦИЯ

СТРУКТУРА

ТОПОЛОГИЯ

ЭУКАРИОТЫ

НИЗШИЕ ЭУКАРИОТЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 128


Доп.точки доступа:
Diallinas, George

15.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 95.12-04Н3.65

    Bigioni, Mario.

    Base mutation analysis of topoisomerase II-idarubicin-DNA ternary complex formation. Evidence for enzyme subunit cooperativity in DNA cleavage [Text] / Mario Bigioni, Franco Zunino, Giovanni Capranico // Nucl. Acids Res. - 1994. - Vol. 22, N 12. - P2274-2281 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Анализ [влияния] мутации основания на образование тройного комплекса топоизомераза II-идарубицин-ДНК. Данные в пользу [взаимодействия] ферментных субъединиц в [процессе] расщепления ДНК
Аннотация: В кач-ве субстрата ДНК-топоизомеразы использовали синтетический 36-членный олигомер с главным стимулированным антрациклином сайтом расщепления ДНК SV 40 топоизомеразой II. Фермент в отсутствие идарубицина расщепляет ДНК в сайте 4248/4251 (по номенклатуре SV 40), краситель стимулирует дозозависимым образом расщепление в сайтах 4243/4246, 4251/4254, 4252/4255, 4258/4261 и 4249/4252 (минорный). С набором мутантных олигомеров показано, что главным детерминантом расщепления является не сам сайт, а соседний блок длиной до 5 н. Наиболее аффинными сайтами узнавания топоизомеразой II являются позиции -4 и -1 относительно точки разрыва с G[-4] и не-A[-1]. В присутствии идарубицина сайт -3/+1 с макс. сродством имеет структуру 5'=(A)TA/(A)-3'. Мутации, повышающие сродство красителя к сайту на одной нити, одновременно способствуют и более эффективному расщеплению 2-й нити в этом же сайте. Это объясняют кооперативной посадкой топоизомеразы II - появление субъединицы фермента на одной из нитей ДНК стимулирует (благодаря белок-белковому контакту) связывание др. субъединицы с комплементом на противоположной нити. Италия, Div. Exptl Oncol. B, Ist. Naz. Studio Cura Tumori, 20133 Milan. Библ. 47
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09
Рубрики: ДНК
ТОПОЛОГИЯ

ДНК-ТОПОИЗОМЕРАЗА II

ИДАРУБИЦИН

ДНК

ТРОЙНОЙ КОМПЛЕКС

РАСЩЕПЛЕНИЕ

СУБЪЕДИНИЧНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ ВЕЩЕСТВА

АНТРАЦИКЛИНЫ


Доп.точки доступа:
Zunino, Franco; Capranico, Giovanni

16.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 95.12-04Н3.89

    Duguef, M.

    De la topologie de I'ADN aux medicaments antibiotiques et anticancereux [Text] / M. Duguef, J. -F. Riou // M/S: Med. sci. - 1994. - Vol. 10, N 10. - P962-972 . - ISSN 0767-0974
Перевод заглавия: От топологии ДНК к [механизмам действия] антибиотиков и противораковых [препаратов]
Аннотация: Контроль многочисленных функций ДНК (транскрипции, репликации, рекомбинации) осуществляется при помощи ДНК-топоизомераз. Они делятся на 2 типа: топоизомеразы типа I временно надрезают одну нить ДНК, типа II - производят двунитевой разрез. Образуются сайты-мишени для действия лекарств. Изучение тонких механизмов регуляции топологии ДНК позволит лучше осмыслить механизм действия лекарственных препаратов
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09
Рубрики: ДНК ГЕНОМНАЯ
ТОПОЛОГИЯ

ДНК-ТОПОИЗОМЕРАЗЫ

ЛЕКАРСТВА


Доп.точки доступа:
Riou, J.-F.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04Я6.310

   

    Membrane topology and assembly of the outer membrane protein OmpA of Escherichia coli K12 [Text] / Georg Ried [et al.] // Mol. and Gen. Genet. - 1994. - Vol. 243, N 2. - P127-135 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Мембранная топология и организация белка внешней мембраны OmpA из Escherichia coli K12
Аннотация: The 325-residue outer membrane protein OmpA of Escherichia coli has been proposed to consist of a membrane-embedded moiety (residues 1 to about 170) and a C-terminal periplasmic region. The former is thought ot comprise eight transmembrane segments in the form of antiparallel 'бета'-strands, forming an amphiphilic 'бета'-barrel, connected by exposed turns. Several questions concerning this model were addressed. Thus no experimental evidence had been presented for the turns at the inner leaflet of the membrane and it was not known whether or not the periplasmic part of the polypeptide plays a role in the process of membrane incorporation. Oligonucleotides encoding trypsin cleavage sites were inserted at the predicted turn sites of the ompA gene and it was shown that the encoded proteins indeed become accessible to trypsin at the modified sites. Together with previous results, these data also show that the turns on both sides of the membrane do not prossess specifically topogenic information. In two cases one of the two expected tryptic fragments was lost and could be detected at low concentration in only one case. Therefore, bilateral proteolytic digestion of outer membranes can cause loss of 'бета'-strands and does not necessarily produce a reliable picture of protein topology. When ompA genes were constructed coding for proteins ending at residue 228 or 274, the membrane assembly of these proteins was shown to be partially defective with about 20% of the proteins not being assembled. No such defect was observed when, following the introduction of a premature stop codon, a truncated protein was produced ending with residue 171. It is concluded that (1) the proposed 'бета'-barrel structure is essentially correct and (2) the periplasmic part of OmpA does not play an active role in, but can, when present in mutant form, interfere with membrane assembly. Германия, Max-Planck-Inst. Biol., Correnstr. 38, D-72076 Tubingen. Библ. 46
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.25.07
Рубрики: БЕЛОК
ВНЕШНЕЙ МЕМБРАНЫ OMPA

ОРГАНИЗАЦИЯ

ТОПОЛОГИЯ

МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ

E. COLI


Доп.точки доступа:
Ried, Georg; Koebnik, Ralf; Hindennach, Ingrid; Mutscler, Bettina; Henning, Ulf

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.02-04В2.165

    Sophianopoulou, Vicky.

    Amino acid transporters of lower eukaryotes: Regulation, structure and topogenesis [Text] / Vicky Sophianopoulou, George Diallinas // FEMS Microbiol. Rev. - 1995. - Vol. 16, N 1. - P53-75 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Переносчики аминокислот у низших эукариот: регуляция, структура и топогенез
Аннотация: Обзор. Saccharomyces cerevisiae и Aspergillus nidulans обладают множественными переносчиками аминокислот с разными свойствами в отношении аффинности к субстратам, специфичности, производительности и регуляции. Регуляция поглощения аминокислот в ответ на физиологические условия роста осуществляется гл. обр. двумя путями: контроль экспрессии генов, опосредованный комплексным взаимодействием регуляторных белков, регулирующих транскрипцию в обширных доменах, и специфический для определенных путей метаболизма, и контроль транспортной активности, опосредованный серией белковых факторов, включая киназы и, возможно, аминокислоты. У всех пермеаз грибов и у ряда пермеаз бактерий обнаружена высокая степень гомологии (33-62%), что свидетельствует о существовании уникального семейства транспортных белков, консервативных у про- и эукариот. Предсказание топологии белков этого семейства с использованием принципа сравнения множественных последовательностей свидетельствует о присутствии общего структурного мотива, состоящего из 12/'альфа'-спиральных предположительно трансмембранных сегментов и N- и С-концевых гидрофильных районов, локализованных в цитоплазме. Недавние генетические и молекулярно-биологические исследования свидетельствуют о том, что дрожжевые пермеазы аминокислот интегрируются в плазматическую мембрану посредством специфической внутриклеточной системы транслокации. Предположения, основанные на предсказанной структуре и сходстве последовательностей аминокислот, консервативных у семейства пермеаз, обнаруживают районы, предположительно имеющие отношение к структуре, функции и посттрансляционной регуляции пермеаз аминокислот. Франция, (G.Diallinas), Inst. Genetique et Microbiol. (IGM), Unite Associe au Centre, National de la Recherche Sci. 1354, Univ. Paris-Sud, Batiment 409, Centre d'Orsay, F-91405. Библ. 128
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ТРАНСПОРТ АМИНОКИСЛОТ

ПЕРЕНОСЧИКИ АМИНОКИСЛОТ

РЕГУЛЯЦИЯ

СТРУКТУРА

ТОПОЛОГИЯ

ЭУКАРИОТЫ

НИЗШИЕ ЭУКАРИОТЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 128


Доп.точки доступа:
Diallinas, George

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.04-04Я6.257

    Green, William N.

    Ion-channel assembly [Text] / William N. Green, Neil S. Millar // Trends Neurosci. - 1995. - Vol. 18, N 6. - P280-287 . - ISSN 0378-5912
Перевод заглавия: Сборка ионных каналов
Аннотация: Обзор. Приведены результаты изучения топологии пороформирующих субъединиц различных типов ионных каналов в клеточных мембранах. Рассмотрены внутриклеточные механизмы, участвующие в регуляции правильной сборки функциональных ионных каналов из субъединиц. США, Dep. Pharmacol. and Physiol. Sci., Univ. Chicago, Chicago, IL 60637. Библ. 57
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: ИОННЫЕ КАНАЛЫ
СБОРКА

ТОПОЛОГИЯ ПОРОФОРМИРУЮЩИХ ЕДИНИЦ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 57


Доп.точки доступа:
Millar, Neil S.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.04-04Я6.357

    Liu, Yuechueng.

    Intracellular sorting of neuromodulin (GAP-43) mutants modified in the membrane targeting domain [Text] / Yuechueng Liu, Daniel A. Fisher, Daniel R. Storm // J. Neurosci. - 1994. - Vol. 14, N 10. - P5807-5817 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Внутриклеточная сортировка мутантных молекул нейромодулина (GAP-43), модифицированных по домену направленного поступления в мембрану
Аннотация: Связывающий кальмодулин специфический для нейронов нейромодулин GAP-43 поступает по аксону в конусы роста по механизму быстрого транспорта; с мембранами он связан вследствие пальмитоилирования по Cys3 и Cys4. Для адресации GAP-43 в мембрану и в аппарат Гольджи, а также для нейритного транспорта достаточно N-конца GAP-43. В окончаниях нейритов накапливается белок, образованный слиянием 20-звенного N-конца GAP-43 и 'бета'-галактозидазы. Мутации по пальмитоилируемому домену, отменяющие ацилирование GAP-43, ослабляют его поступление в аппарат Гольджи. Мутации слитого белка, нарушающие его поступление в аппарат Гольджи, препятствуют также его накоплению в окончаниях нейритов. США [D. R. S.], Dep. Pharmacol., Univ. Washington, Seattle WA 98195. Библ. 48
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ТОПОЛОГИЯ БЕЛКОВ
НЕЙРОМОДУЛИН (GAP-43)

ПАЛЬМИТОИЛИРОВАНИЕ

АКСОНЫ

НЕЙРИТЫ

НЕЙРОНЫ


Доп.точки доступа:
Fisher, Daniel A.; Storm, Daniel R.

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)