Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СУБЪЕДИНИЦА II<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.090

   
    Computer analysis and modelling of a consensus sequence of bacterial cytochrome oxidase subunit II [Text] / R. Arredondo-Peter [et al.] // Rev. latinoamer. microbiol. - 1993. - Vol. 35, N 4. - P423-432 . - ISSN 0034-9771
Перевод заглавия: Компьютерный анализ и моделирование согласованной последовательности субъединицы II цитохромоксидазы бактерий
Аннотация: Дается обобщение опубликованных данных о последовательности остатков аминокислот в составе субъединицы II цитохромоксидазы (ЦО) бактерий и построение на этой основе согласованной последовательности (СП) ЦО II. С помощью компьютерных операций анализировали СП и предложили модель СП молекулы ЦО II; дается полное описание главных особенностей СП молекулы ЦО II. Обсуждаются следствия, вытекающие из СП субъединицы II молекулы бактериальной ЦО. США, Dep. of Biochem., Inst. of Agric., Univ. of Nebrasca-Lincoln, P. O. Box 8307118, NE 68583-0718.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМОКСИДАЗЫ
СУБЪЕДИНИЦА II
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
КОМПЬЮТЕРНЫЙ АНАЛИЗ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Arredondo-Peter, R.; Helman-Meneguzi, F.; Hernandez, F.; Escamilla, J.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.09-04Я6.387

   
    Topogenesis of cytochrome oxidase subunit II. Mechanisms of protein export from the mitochondrial matrix [Text] / Johannes M. Herrmann [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 45. - P27079-27086 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Топогенез субъединицы II цитохромоксидазы. Механизмы экспорта белка из митохондриального матрикса
Аннотация: Субъединица II цитохром с оксидазы (СЦО-II) в митохондриях дрожжей синтезируется в форме предшественника и транслоцируется во внутреннюю мембрану таким образом, что C- и N-концы СЦО-II оказываются в межмембранном пространстве. Трансляция СЦО-II не обнаруживает облигатного сопряжения с транслокацией и для последнего процесса требуется энергизация внутренней мембраны митохондрий. Экспорт СЦО-II не зависит от ее встраивания в комплекс цитохром с оксидазы. N-концевой участок предшественника СЦО-II после слияния с дигидрофолатредуктазой мыши может быть импортирован в митохондриальный матрикс и после накопления в матриксе химерный белок экспортируется во внутреннюю мембрану митохондрий. При этом N-концевой участок химерного белка экспонируется во внутримембранное пространство где он подвергается процессингу с участием протеазы Imp1p. Отмечают сходство процесса экспорта белков в митохондриях с экспортом бактериальных белков. Германия, Inst. Physiologische Chemie, Univ. Munchen, 80336 Munchen. Библ. 47
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ЦИТОХРОМОКСИДАЗА
СУБЪЕДИНИЦА II
ТОПОГЕНЕЗ
БЕЛОК
ЭКСПОРТ ИЗ МИТОХОНДРИАЛЬНОГО МАТРИКСА
МИТОХОНДРИИ ДРОЖЖЕЙ

Доп.точки доступа:
Herrmann, Johannes M.; Koll, Hans; Cook, Robert A.; Neupert, Walter; Stuart, Rosemary A.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.332

    Overholtzer, Michael H.
    The effect of amino acid substitution in the conserved aromatic region of subunit II of cytochrome c oxidase in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Michael H. Overholtzer, Peter S. Yakowec, Vicki Cameron // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 13. - P7719-7724 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Влияние аминокислотных замен в области консервативных ароматических [остатков] субъединицы II цитохром-с-оксидазы у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Кодируемая митохондриями субъединица II (C-II) цитохром-с-оксидазы (I) дрожжей содержит область ароматических аминок-т (5 ароматических и 3 неароматических высококонсервативных аминокислотных остатков). Считается, что эта область участвует в переносе электронов от Cu-центра в C-III к центрам металлов в С-I. Изучены штаммы дрожжей, имеющие замены остатков Trp[126], Trp[124] и Gly[121] в ароматической области. Испытана их способность к клеточному дыханию и измерены скорости роста на несбраживаемых источниках С и активность I. Показано, что ароматический характер 2 остатков Trp необходим для ф-ции С-I, но консервативный остаток Gly может быть заменен на другие маленькие остатки. США, Biol. Dep., Ithaca Coll., Ithaca, NY 14850. Библ. 24
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.35.03
Рубрики: ЦИТОХРОМ-С-ОКСИДАЗА
СУБЪЕДИНИЦА II
ОБЛАСТЬ АРОМАТИЧЕСКИХ ОСТАТКОВ
КОНСЕРВАТИВНАЯ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Yakowec, Peter S.; Cameron, Vicki
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.103

   
    Asp-193 and Glu-218 of subunit II are involved in the Mn{2+}-binding of Paracoccus denitrificans cytochrome c oxidase [Text] / Heike Witt [et al.] // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 409, N 2. - P128-130 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: [Остатки] Asp-193 и Glu-218 субъединицы II участвуют в связывании Mn{2+} цитохром-c-оксидазой из Paracoccus denitrificans
Аннотация: Известно, что цитохром-c-оксидаза (ЦО) различных организмов содержит сайт связывания Mn{2+} в участках контакта между субъединицами I и II. При росте Paracoccus denitrificans на стандартной среде культивирования Mn{2+} насыщает до 20% этих сайтов. Сайт-направленным мутагенезом получены препараты ЦО, несущие мутации D193N и E218Q в субъединице II. По данным анализа мутантных ЦО методами ЭПР-спектроскопии и спектрофлуориметрии, они характеризуются снижением Mn{2+}-связывающей способности и уменьшением активности в р-циях переноса электронов. Обсуждается роль остатков D193 и E218 в связывании Mn{2+} с ЦО. Германия, Dep. Biochem./Mol. Genet., Univ., Biozentrum, D-60439 Frankfurt. Библ. 22
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ-C-ОКСИДАЗА
СУБЪЕДИНИЦА II
MN{2+}
СВЯЗЫВАНИЕ
ИЗУЧЕНИЕ
PARACOCCUS DENITRIFICANS

Доп.точки доступа:
Witt, Heike; Wittershagen, Axel; Bill, Eckhard; Kolbesen, B.O.; Ludwig, Bernd
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 99.04-04И7.43

    Onuma, Michiko.
    Phylogenetic positions of insectivora in eutheria inferred from mitochondrial cytochrome c oxidase subunit II gene [Text] / Michiko Onuma, Tadashi Kusakabe, Shinichi Kusakabe // Zool. Sci. - 1998. - Vol. 15, N 1. - P139-145 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Филогенетическое положение Insectivora в пределах Eutheria [определенное] по параметрам митохондриального гена субъединицы II цитохром-c-оксидазы
Аннотация: Выделен митохондриальный ген COII, к-рый кодирует субъединицу II цитохром-c-оксидазы, 3 видов насекомоядных млекопитающих (отряд Insectivora) - карликовой белозубки Suncus murinus, тенрека Urotrichus talpoides и могеры Mogera wogura (представляют 3 разных семейства - землеройковые, тенрековые и кротовые, соотв.). Для сравнения использованы аналогичные данные по генам COII представителей др. отрядов млекопитающих. Оценка данных статистическим методом "neighbor-joining" указывает на полифилетическое происхождение как отряда Insectivora, так и близкого к нему отряда рукокрылых Chiroptera. Однако более традиционная оценка данных методом наибольших вероятностей подтверждает то, что Insectivora и Chiroptera являются сестринскими группами, а каждый из 5 отрядов - Insectivora, Chiroptera, Primates (приматы), Rodentia (грызуны) и Ferungulata (ластоногие) - является монофилетическим. Наиболее близким к Insectivora/Chiroptera из 9 исследованных отрядов являются ластоногие. Япония, Dept. Biol., Fac. Integrated Arts & Sci., Hiroshima Univ., Higashihiroshima 739. Библ. 52
ГРНТИ  
34.33.27
ВИНИТИ 341.33.27.21.17
Рубрики: ФИЛОГЕНИЯ
INSECTOVORA
ДНК МИТОХОНДРИАЛЬНАЯ
ЦИТОХРОМ-С-ОКСИДАЗА
СУБЪЕДИНИЦА II
ГЕН COII

Доп.точки доступа:
Kusakabe, Tadashi; Kusakabe, Shinichi
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.67

   
    Tryptophan-136 in subunit II of cytochrome bo[3] from Escherichia coli may participate in the binding of ubiquinol [Text] / Jixiang Ma [et al.] // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 34. - P11806-11811 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Trp136 субъединицы II цитохрома bo[3] из Escherichia coli возможно участвует в связывании убихинола
Аннотация: Предпринята проверка гипотезы о функциональной роли субъединицы II (СII) цитохрома bo[3] как носителя центра связывания субстрата (убихинола). Для выявления консервативных остатков проведено выравнивание последовательностей СII сверхсемейства хинолоксидаз с гемом и медью. Методами спектроскопии и энзимологии (по убихинол-1-оксидазной активности) исследовали связанный с мембраной фермент с точечными мутантами по 24 консервативным остаткам СII. В качестве меры нарушения мутацией центра связывания субстрата использовали значение K[M] для убихинола-1. Значимые изменения K[M] (рост в 6 раз) вызывала лишь мутация W136A. По-видимому, Trp136 находится в области хинол-связывающего центра цитохрома bo[3]. В цитохром-c-оксидазах эквивалентный Trp121 (в ферменте из Paracoccus denitrificans) идентифицирован как "центр входа электрона". США, Dep. Biochem., Univ. Illinois, Urbana, IL 61801. Библ. 37
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ BO[3]
СУБЪЕДИНИЦА II
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
УБИХИНОЛ
СВЯЗЫВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Ma, Jixiang; Puustinen, Anne; Wikstrom, Marten; Gennis, Robert B.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.50

    Ma, Jixiang.
    Subunit II of the cytochrome bo[3] ubiquinol oxidase Escherichia coli Is a lipoprotein [Text] / Jixiang Ma, Andromachi Katsonouri, Robert B. Gennis // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 38. - P11298-11303 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Субъединица II цитохром bo[3]-убихинолоксидазы из Escherichia coli является липопротеином
Аннотация: Очищенная цитохром-bo[3]-убихинолоксидаза из Escherichia coli состоит из 4 субъединиц, каждая из к-рых является интегральным компонентом цитоплазматической мембраны. Наблюдаемая мол. масса субъединицы II (CyoA) значительно меньше, чем рассчитанная из аминок-тной последовательности, что предполагает возможный посттрансляционный процессинг. Предполагается, что субъединица CyoA протеолитически процессируется с образованием N-конца на остатке Cys25, к-рый ковалентно модифицируется добавлением липида. Обнаружено включение радиоактивной пальмитиновой к-ты в субъединицу CyoA, что согласуется с наблюдаемой мол. массой. Мутация Cys25Ala предотвращает процессинг, вызывая образование предшественника субъединицы CyoA с большей мол. массой. Мутант Cys25Ala способен собираться как активная хинолоксидаза и поддерживать рост клеток при аэробном дыхании. По-видимому такой необычный процессинг цитоплазматического мембранного белка, к-рый уже заякорен в мембране с помощью двух трансмембранных спиралей, не важен для сборки или функционирования. США, Sch. Chem. Sci., Univ. Illinois, Urbana, IL 61801. Библ. 49
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ-BO[3]-УБИХИНОЛОКСИДАЗА
СУБЪЕДИНИЦА II
ПРОЦЕССИНГ
ЦИСТЕИН-25
РОЛЬ
ЛИПОПРОТЕИН
ОБРАЗОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Katsonouri, Andromachi; Gennis, Robert B.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.12-04Б3.74

    Ma, Jixiang.
    Subunit II of the cytochrome bo[3] ubiquinol oxidase Escherichia coli Is a lipoprotein [Text] / Jixiang Ma, Andromachi Katsonouri, Robert B. Gennis // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 38. - P11298-11303 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Субъединица II цитохром bo[3]-убихинолоксидазы из Escherichia coli является липопротеином
Аннотация: Очищенная цитохром-bo[3]-убихинолоксидаза из Escherichia coli состоит из 4 субъединиц, каждая из к-рых является интегральным компонентом цитоплазматической мембраны. Наблюдаемая мол. масса субъединицы II (CyoA) значительно меньше, чем рассчитанная из аминок-тной последовательности, что предполагает возможный посттрансляционный процессинг. Предполагается, что субъединица CyoA протеолитически процессируется с образованием N-конца на остатке Cys25, к-рый ковалентно модифицируется добавлением липида. Обнаружено включение радиоактивной пальмитиновой к-ты в субъединицу CyoA, что согласуется с наблюдаемой мол. массой. Мутация Cys25Ala предотвращает процессинг, вызывая образование предшественника субъединицы CyoA с большей мол. массой. Мутант Cys25Ala способен собираться как активная хинолоксидаза и поддерживать рост клеток при аэробном дыхании. По-видимому такой необычный процессинг цитоплазматического мембранного белка, к-рый уже заякорен в мембране с помощью двух трансмембранных спиралей, не важен для сборки или функционирования. США, Sch. Chem. Sci., Univ. Illinois, Urbana, IL 61801. Библ. 49
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦИТОХРОМ-BO[3]-УБИХИНОЛОКСИДАЗА
СУБЪЕДИНИЦА II
ПРОЦЕССИНГ
ЦИСТЕИН-25
РОЛЬ
ЛИПОПРОТЕИН
ОБРАЗОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Katsonouri, Andromachi; Gennis, Robert B.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 00.02-04А1.119

   
    Downregulation of oxidative phosphorylation in Alzheimer disease: Loss of cytochrome oxidase subunit mRNA in the hippocampus and entorhinal cortex [Text] / Krish Chandrasekaran [et al.] // Brain Res. - 1998. - Vol. 796, N 1-2. - P13-19 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Негативная регуляция окислительного фосфорилирования при болезни Альцгеймера: отсутствие мРНК субъединицы цитохромоксидазы в гиппокампе и энторинальном кортексе
Аннотация: По данным гибридизации in situ на постмортальных срезах нормального головного мозга и головного мозга больных болезнью Альцгеймера (БА) мРНК субъединицы II цитохромоксидазы (COXII) локализуется в энториальном кортексе и структурах гиппокампа. В контроле в структурах гиппокампа мРНК COXII выявляется преимущественно в телах нейронов зубчатой извилины и участках CA3 и CA1, которые участвуют в образовании восходящих и нисходящих путей. В головном мозге больных БА содержание мРНК COXII значительно снижено в энторинальном кортексе и в гиппокампе, причем снижение уровня мРНК COXII приурочено как к структурам сильно измененным, так и к структурам относительно свободным от повреждений. Полученные результаты согласуются с гипотезой, согласно которой сниженный энергетический обмен в митохондриях отражает утрату нейронных связей. США, Lab. Neurosci., Nat. Inst. Aging, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 48
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
НЕГАТИВНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ЦИТОХРОМОКСИДАЗА
СУБЪЕДИНИЦА II
РНК МАТРИЧНАЯ
УТРАТА
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ГИППОКАМП
ЭНТОРИНАЛЬНЫЙ КОРТЕКС
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Chandrasekaran, Krish; Hatanpaa, Kimmo; Brady, Daniel R.; Stoll, James; Rapoport, Stanley I.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.03-04Я6.341

   
    Downregulation of oxidative phosphorylation in Alzheimer disease: Loss of cytochrome oxidase subunit mRNA in the hippocampus and entorhinal cortex [Text] / Krish Chandrasekaran [et al.] // Brain Res. - 1998. - Vol. 796, N 1-2. - P13-19 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Негативная регуляция окислительного фосфорилирования при болезни Альцгеймера: отсутствие мРНК субъединицы цитохромоксидазы в гиппокампе и энторинальном кортексе
Аннотация: По данным гибридизации in situ на постмортальных срезах нормального головного мозга и головного мозга больных болезнью Альцгеймера (БА) мРНК субъединицы II цитохромоксидазы (COXII) локализуется в энториальном кортексе и структурах гиппокампа. В контроле в структурах гиппокампа мРНК COXII выявляется преимущественно в телах нейронов зубчатой извилины и участках CA3 и CA1, которые участвуют в образовании восходящих и нисходящих путей. В головном мозге больных БА содержание мРНК COXII значительно снижено в энторинальном кортексе и в гиппокампе, причем снижение уровня мРНК COXII приурочено как к структурам сильно измененным, так и к структурам относительно свободным от повреждений. Полученные результаты согласуются с гипотезой, согласно которой сниженный энергетический обмен в митохондриях отражает утрату нейронных связей. США, Lab. Neurosci., Nat. Inst. Aging, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 48
ГРНТИ  
34.19.27
ВИНИТИ 341.19.27.05
Рубрики: АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
НЕГАТИВНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ЦИТОХРОМОКСИДАЗА
СУБЪЕДИНИЦА II
РНК МАТРИЧНАЯ
УТРАТА
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ГИППОКАМП
ЭНТОРИНАЛЬНЫЙ КОРТЕКС
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Chandrasekaran, Krish; Hatanpaa, Kimmo; Brady, Daniel R.; Stoll, James; Rapoport, Stanley I.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.04-04Б2.270

   
    Subunit II of Bacillus subtilis cytochrome c oxidase is a lipoprotein [Text] / Jenny Bengtsson [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 2. - P685-688 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Субъединица II цитохром-с-оксидазы Bacillus subtilis является липропротеином
Аннотация: У Bacillus subtilis белок CtaC (I) является субъединицей II цитохрома caa[3] (II), служащего цитохром-с-оксидазой. N-концевая область I имеет признаки бактериальных липопротеинов (III). С использованием мутантов Bac. subtilis с блокированным синтезом III показано, что I действительно является III и что синтез связанного с мембраной белка и ковалентное прикрепление гема к домену цитохрома с не зависит от процессинга в N-концевой части I. Мутанты, дефектные по пролипопротеиндиацилглицерилтрансферазе Lgt или сигнальной пептидазе типа 2 (Lsp) дефектны по активности II. Для образования функционального фермента II требуется удаление сигнального пептида из I, но не липидная модификация. Швеция, Dep. Microbiol., Univ. Lund, S-223 62 Lund. Библ. 27
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМ-C-ОКСИДАЗА
СУБЪЕДИНИЦА II
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
СИНТЕЗ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Bengtsson, Jenny; Tjalsma, Harold; Rivolta, Carlo; Hederstedt, Lars
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.522

    Schulze, Marion.
    Accumulation of the cytochrome c oxidase subunits I and II in yeast requires a mitochondrial membrane-associatepd protein, encoded by the nuclear SCO1 gene [Text] / Marion Schulze, Gerhard Rodel // Mol. and Gen. Genet. - 1989. - Vol. 216, N 1. - P37-43 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Для аккумуляции I и II субъединиц цитохроc-оксидазы у дрожжей необходим белок, ассоциированный с митохондриальной мембраной и кодируемый ядерным геном SCO1
Аннотация: Ядерный ген SCO1 необходим для аккумуляции I и II субъединиц цитохром-с-оксидазы (Цз), синтезируемых в митохондриях Saccharomyces cerevisiae. Секвенирование SCO1, клонированного в составе фрагмента ДНК длиной 1,7 т. п. н., выявило открытую рамку считывания (ОРС) длиной 885 п. н., которая должна кодировать положительно заряженной белок с мол. м. 33 кД. "Северный" блоттинг с использованием фрагмента ОРС в качестве зонда выявил единственный транскрипт длиной 0,9 т. н. (I). Трансляция I in vitro давала белок с мол. м. 33 кД, который в ходе инкубации с изолированными митохондриями уменьшал свою мол. м. до 30 кД и приобретал резистентность к протеиназе К. Добавление валиномицина, ингибитора митохондриального (мт) импора белков, предотвращало указанные изменения белка SCO1. Опыты по экстракции содой показали, что белок SCO1 прочно ассоциирован с мт мембраной. Обсуждается возможная роль генного продукта SCO1 в сборке Цз. Ил. 6. Библ. 49. Blobel Gerhard, ФРГ. Institut fur Genetik Universitat Mikrobiologie der UKniversitat Munchen, Maria-Ward-Strasse 1 а, D-8000 Munchen 19.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.09
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ДРОЖЖИ
ЦИТОХРОМ-С-ОКСИДАЗА
СУБЪЕДИНИЦА I
СУБЪЕДИНИЦА II
СБОРКА
РЕГУЛЯЦИЯ
ПРОДУКТ ГЕНА SCO1
АССОЦИАЦИЯ
МИТОХОНДРИАЛЬНЫМИ МЕМБРАНАМИ
ГЕНЫ
ГЕН SCO1
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ТРАНСЛЯЦИЯ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Rodel, Gerhard
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.09-04К1.214

    Andesron, Mark S.
    The effect of N-terminal deletions of invariant chain on class II biosynthesis and transport and on class II-restricted antigen presentation [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol., March 5-27, 1992 / Mark S. Andesron, Jim Miller // J. Cell. Biochem. - 1992. - Suppl. 16D. - P43 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Влияние N-концевых делеций в инвариантной цепи на биосинтез и транспорт молекул класса II и представление антигена, рестриктированное по классу II
Аннотация: Исследовали роль инвариантной субъединицы (Ii) в транспорте м-л ГКГС класса II. Показано, что Ii, содержащая N-терминальную делецию, способна связываться с м-лами класса II, однако, в отличие от Ii дикого типа, остается связанной с м-лами класса II и на клеточной поверхности. Отмечается, что подобная ассоциация практически не влияет на представление антигена Т-клетками. США, Dept Mol. Genet. Cell Biol., Univ. Cihcago, IL 60637.
ГРНТИ  
34.43.35
ВИНИТИ 341.43.35.05.11 + 343.43.35.05.11
Рубрики: АНТИГЕНЫ ГКГС
КЛАСС II
СИНТЕЗ
ТРАНСПОРТ
СУБЪЕДИНИЦА II
ДЕЛЕЦИИ

Доп.точки доступа:
Miller, Jim
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)